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蛋白质部分的练习题参考答案（参考资料）第一部分填空1、蛋白质多肽链中的肽键通过一个氨基酸的羧基和另一氨基酸的氨基连接而形成。
2、稳定蛋白质胶体的因素是水化层和双电层。
3、当氨基酸溶液的pH=pI时，氨基酸为___离子形式，当pH>pI 时，氨基酸为____离子形式。
兼性离子，阴离子4、球状蛋白质中有_____侧链的氨基酸残基常位于分子表面而与水结合，而有_______侧链的氨基酸位于分子的内部。
亲水，疏水5、今有甲、乙、丙三种蛋白质，它们的等电点分别为8.0、4.5和10.0,当在pH8.0缓冲液中，它们在电场中电泳的情况为：甲_______，乙_______，丙________。
不移动，向正极，向负极6、加入低浓度的中性盐可使蛋白质溶解度________，这种现象称为________，而加入高浓度的中性盐，当达到一定的盐饱和度时，可使蛋白质的溶解度______,这种现象称为_______。
增加，盐溶，降低，盐析7、蛋白质变性主要是其________ 结构遭到破坏，而其______ 结构仍可完好无损。
高级，一级8、当氨基酸溶液的pH=pI时，氨基酸为_______离子形式；当pH ＞pI时，氨基酸为_______离子形式。
两性，负电9、皮肤遇茚三酮试剂变成___________颜色，是因为皮肤中含有___________所致。
蓝紫色，蛋白质10、蛋白质中氨基酸的主要连接方式是肽键_。
11、蛋白质脱氨基的主要方式有_氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用和嘌呤核苷酸循环。
12、蛋白质中因含有、和，所以在280nm处有吸收。
色氨酸，酪氨酸，苯丙氨酸13、蛋白质的二级结构主要有____、____、β-转角和无规卷曲等四种形式，维持蛋白质二级结构的力主要是____。
α-螺旋，β-折叠，14、除脯氨酸以外，氨基酸与水合茚三酮反应产物的颜色是蓝紫色。
15、组成蛋白质分子的碱性氨基酸有_______，______和___ _ 。
第六章蛋白质结构与功能的关系提要肌红蛋白（Mb）和血红蛋白（Hb）是脊椎动物中的载氧蛋白质。
肌红蛋白便于氧在肌肉中转运，并作为氧的可逆性贮库。
而血红蛋白是血液中的氧载体。
这些蛋白质含有一个结合得很紧的血红素辅基。
它是一个取代的卟啉，在其中央有一个铁原子。
亚铁（Fe2+）态的血红素能结合氧，但高铁（+3）态的不能结合氧。
红血素中的铁原子还能结合其他小分子如CO、NO等。
肌红蛋白是一个单一的多肽链，含153个残基，外形紧凑。
Mb内部几乎都是非极性残基。
多肽链中约75%是α螺旋，共分八个螺旋段。
一个亚铁血红素即位于疏水的空穴内，它可以保护铁不被氧化成高铁。
血红素铁离子直接与一个His侧链的氮原子结合。
此近侧His（H8）占据5个配位位置。
第6个配位位置是O2的结合部位。
在此附近的远侧His（E7）降低在氧结合部位上CO的结合，并抑制血红素氧化或高铁态。
氧与Mb结合是可逆的。
对单体蛋白质如Mb来说，被配体（如）O2占据的结合部位的分数是配体浓度的双曲线函数，如Mb的氧集合曲线。
血红蛋白由4个亚基（多肽链）组成，每个亚基都有一个血红素基。
Hb A是成人中主要的血红蛋白，具有α2β2的亚基结构。
四聚体血红蛋白中出现了单体血红蛋白所不具有的新性质，Hb除运载氧外还能转运H+和CO2。
血红蛋白以两种可以相互转化的构象态存在，称T（紧张）和R（松弛）态。
T态是通过几个盐桥稳定的。
无氧结合时达到最稳定。
氧的结合促进T态转变为R态。
氧与血红蛋白的结合是别构结合行为的一个典型例证。
T态和R态之间的构象变化是由亚基-亚基相互作用所介导的，它导致血红蛋白出现别构现象。
Hb呈现3种别构效应。
第一，血红蛋白的氧结合曲线是S形的，这以为着氧的结合是协同性的。
氧与一个血红素结合有助于氧与同一分子中的其他血红素结合。
第二，H+和CO2促进O2从血红蛋白中释放，这是生理上的一个重要效应，它提高O2在代谢活跃的组织如肌肉的释放。
相反的，O2促进H+和CO2在肺泡毛细血管中的释放。
3蛋白质的三维结构习题1. 含有685个氨基酸残基的单一一条多肽链的蛋白质的近似相对分子质量是多少？2. 氨基酸的定量分析表明牛血清白蛋白含有0.58％的色氨酸（色氨酸的相对分子质量为204）。
（a）试计算牛血清白蛋白的最小分子量（假设每个蛋白分子只含有一个色氨酸残基）；（b）凝胶过滤测得的牛血清白蛋白的相对分子质量为70 000，试问血清白蛋白分子含有几个色氨酸残基？3. 胃液（pH＝1.5）的胃蛋白酶的等电点约为1，远比其他蛋白质低。
试问等电点如此低的胃蛋白酶必须存在大量的什么样的官能团？什么样的氨基酸才能提供这样的基团？4. 组蛋白是真核细胞的核蛋白，它们与具有很多磷酸基团的脱氧核苷酸紧密结合在一起，组蛋白的等电点非常高，约为10.8，试问组蛋白含有大量的什么样的氨基酸？这些氨基酸残基靠什么方法使得组蛋白与DNA紧密结合？5 画出三肽谷胱甘肽的化学结构式，其肽健形成中有什么特点？谷胱甘肽的还原型与氧化型之间有什么区别？6. 已知某蛋白是由一定数量的链内二硫键连接的两个多肽链组成的。
1.00g该蛋白样品可以与25.0mg还原型谷胱甘肽（GSH，相对分子质量MW＝307）反应。
（a）该蛋白的最小相对分子质量是多少？（b）如果该蛋白的真实相对分子质量为98 240，那么每个分子中含有几个二硫键？（c）多少毫克的巯基乙醇（MW＝78.0）可以与起始的1.00g该蛋白完全反应？7. 理论上讲一个蛋白的结构几乎是无穷的，解释是什么原因使得极大地限制了这种可能性。
8. 下面是一个三肽的立体结构示意图，（a）标出三肽中的Cα、肽健和用方框将每个肽单位所涉及到的原子都包括在内。
（b）为什么C＝O不能绕着肽健旋转？（c）肽健可以是顺式或是反式构型，图中的肽健构型属于哪种构型？（d）肽平面可以绕着图中什么健旋转？9. Pro很少出现在α-螺旋结构中，但常出现在β-转角中，这是什么道理？10. 羊毛衫等羊毛制品在热水中洗变长，然后在电干燥器内干燥，又收缩，丝制品进行同样处理，却不收缩。
结构生物学试题及答案一、选择题（每题2分，共10分）1. 蛋白质折叠的主要驱动力是什么？A. 静电作用B. 疏水作用C. 范德华力D. 氢键答案：B2. 以下哪种技术常用于确定蛋白质三维结构？A. 核磁共振（NMR）B. X射线晶体学C. 电子显微镜D. 所有以上答案：D3. 蛋白质结构域是指：A. 蛋白质分子中的一个独立折叠单元B. 蛋白质分子中的一个活性位点C. 蛋白质分子中的一个信号肽D. 蛋白质分子中的一个跨膜区答案：A4. 以下哪种氨基酸不属于疏水性氨基酸？A. 亮氨酸B. 谷氨酸C. 异亮氨酸D. 缬氨酸答案：B5. 蛋白质的二级结构主要由什么维持？A. 二硫键B. 氢键C. 疏水作用D. 离子键答案：B二、填空题（每题2分，共10分）1. 结构生物学是研究生物体_______和_______之间关系的科学。
答案：结构、功能2. 蛋白质的三级结构是指蛋白质分子的_______折叠模式。
答案：整体3. 核糖体是由_______和_______组成的复合体。
答案：rRNA、蛋白质4. 酶的活性中心通常由_______和_______组成。
答案：氨基酸残基、辅因子5. DNA的双螺旋结构是由_______和_______两条链组成的。
答案：互补碱基对三、简答题（每题10分，共20分）1. 描述蛋白质变性的过程及其影响因素。
答案：蛋白质变性是指蛋白质分子从其天然折叠状态转变为非天然状态的过程。
这一过程通常由物理或化学因素引起，如高温、极端pH值、有机溶剂、重金属离子等。
变性导致蛋白质失去其原有的三维结构，进而影响其生物学功能。
2. 解释DNA复制的半保留机制。
答案：DNA复制的半保留机制指的是在DNA复制过程中，每个新合成的DNA分子都包含一条原始链和一条新合成的互补链。
这一机制确保了遗传信息的准确传递。
在复制开始时，DNA双螺旋被解旋酶解开，然后DNA聚合酶沿着模板链合成新的互补链，每条原始链都作为新链合成的模板。
蛋白质的三维结构习题2004010310 丁昶环415 8 22？ 24 281. 含有685个氨基酸残基的单一一条多肽链的蛋白质的近似相对分子质量是多少？答：128*685-684*18=753682. 氨基酸的定量分析表明牛血清白蛋白含有0.58％的色氨酸（色氨酸的相对分子质量为204）。
（a）试计算牛血清白蛋白的最小分子量（假设每个蛋白分子只含有一个色氨酸残基）；（b）凝胶过滤测得的牛血清白蛋白的相对分子质量为70 000，试问血清白蛋白分子含有几个色氨酸残基？答：（a）最小分子量为204/0.0058=35172。
（b）70000/35172=2，所以有两个色氨酸残基。
3. 胃液（pH＝1.5）的胃蛋白酶的等电点约为1，远比其他蛋白质低。
试问等电点如此低的胃蛋白酶必须存在大量的什么样的官能团？什么样的氨基酸才能提供这样的基团？答：存在大量的羧基。
谷氨酸和天冬氨酸能提供这样的基团。
4. 组蛋白是真核细胞的核蛋白，它们与具有很多磷酸基团的脱氧核苷酸紧密结合在一起，组蛋白的等电点非常高，约为10.8，试问组蛋白含有大量的什么样的氨基酸？这些氨基酸残基靠什么方法使得组蛋白与DNA紧密结合？答：含有大量的含碱性基团的氨基酸。
可能有以下原因：1、这些氨基酸的碱性基团与脱氧核苷酸的磷酸基团形成酯键，使得二者紧密结合。
2、碱性基团和磷酸基团带不同电荷，之间的离子相互作用时二者紧密结合。
5画出三肽谷胱甘肽的化学结构式，其肽健形成中有什么特点？谷胱甘肽的还原型与氧化型之间有什么区别？答：甘氨酸的γ羧基与半胱氨酸的α氨基形成肽键，而不是用α羧基。
两个还原型谷胱甘肽的巯基脱氢缩合成二硫键形成一个氧化型的谷胱甘肽。
6. 已知某蛋白是由一定数量的链内二硫键连接的两个多肽链组成的。
1.00g该蛋白样品可以与25.0mg还原型谷胱甘肽（GSH，相对分子质量MW＝307）反应。
（a）该蛋白的最小相对分子质量是多少？（b）如果该蛋白的真实相对分子质量为98 240，那么每个分子中含有几个二硫键？（c）多少毫克的巯基乙醇（MW＝78.0）可以与起始的1.00g该蛋白完全反应？答（a）n (GSH)=0.025/307=8.14e-5 n(二硫键)=2*n（GSH）=1.63e-4 n(蛋白)<= n(二硫键)所以M(蛋白)=1.0/ n(蛋白)>= 1.0/ n(二硫键)=1.0/( 1.63e-4)=6140 最小相对分子质量为6140。
生物化学（宁夏大学）智慧树知到课后章节答案2023年下宁夏大学宁夏大学第一章测试1.七肽Ala-Ser-Val-Asp-Glu-Leu-Gly形成α-螺旋，与Ala的羰基形成氢键的氨基酸残基是：（）A:Val B: Asp C:Leu D:Ser E:Glu答案:Glu2.引起蛋白质变性原因主要是（）A:肽键破坏 B:三维结构破坏 C:亚基的解聚 D:胶体稳定性因素被破坏答案:三维结构破坏3.蛋白质三维结构的构象特征主要取决于（）A:氢键、盐键、范德华力和疏水力 B:肽链间或肽链内的二硫键 C:氨基酸的组成、顺序和数目 D:温度、pH和离子强度等环境条件答案:氨基酸的组成、顺序和数目4.当多肽链开始折叠的时候，α-螺旋和β-折叠首先形成。
这两种结构很容易形成，而且包含许多侧链不同的氨基酸残基，其原因是（）A:α-螺旋因相邻氨基酸侧链之间的相互作用而稳定，β-折叠则不是。
B: α-螺旋由一条肽链形成，而β-折叠至少需要两条肽链。
C:它们由肽链主链上的酰胺N和羰基O之间的氢键来稳定，而不是特定侧链基团之间的相互作用。
D:侧链基团从这两种二级结构中伸出。
答案:它们由肽链主链上的酰胺N和羰基O之间的氢键来稳定，而不是特定侧链基团之间的相互作用。
5.下列哪一项不是蛋白质的性质之一？（）A:加入少量中性盐溶解度增加 B:变性蛋白质的溶解度增加 C:处于等电状态时溶解度最小 D:有紫外吸收特性答案:变性蛋白质的溶解度增加6.无脊椎动物也可能有血红蛋白，其结构相似于哺乳动物的血红蛋白。
如果你在蚯蚓的体内发现一种单体型血红蛋白，那么这意味着（）A:这种血红蛋白可能不能释放氧气 B:这种血红蛋白在与氧气结合的时候没有构象的变化 C:这种血红蛋白与氧气结合没有协同性 D:这种血红蛋白与人的血红蛋白相比可能在氧合的时候，表现弱的协同效应答案:这种血红蛋白与氧气结合没有协同性7.氨基酸在等电点时具有的特点是：（）A:不带正、负电荷 B:不带负电荷 C:不带正电荷 D:在电场中不泳动 E:溶解度最大答案:在电场中不泳动8.Edman降解法测定氨基酸序列的试剂是（）A:DNS B:PITC C:DNP D:CNBr答案:PITC9.下列关于α-螺旋的叙述中，哪些是正确的？ ( )A:它是通过最大限度减弱不利的R基相互作用来达到稳定的 B:它是借疏水交互作用来达到稳定的 C:Pro和Gly可中断α-螺旋 D:它是存在于某些蛋白质中的二级结构的一种类型 E: 它是靠分子内氢键来达到稳定的答案:它是通过最大限度减弱不利的R基相互作用来达到稳定的 ;Pro和Gly 可中断α-螺旋;它是存在于某些蛋白质中的二级结构的一种类型; 它是靠分子内氢键来达到稳定的10.蛋白质结构域（）A:折叠得较为紧密的区域 B:存在每一种蛋白质中 C:属于三级结构 D:都有特定的功能答案:折叠得较为紧密的区域;属于三级结构;都有特定的功能11.下列关于蛋白质中L-氨基酸之间形成的肽键的叙述，哪些是正确的?A:具有部分双键的性质 B:比通常的C-N单键短 C: 能自由旋转 D:通常有一个反式构型答案:具有部分双键的性质;比通常的C-N单键短;通常有一个反式构型12.可以用茚三酮反应区分氨基酸和小肽。
生物化学（第三版）课后习题详细解答第三章氨基酸提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。
蛋白质中的氨基酸都是L型的。
但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。
参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。
此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。
除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。
氨基酸是两性电解质。
当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去质子化。
在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-）状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点，用pI 表示。
所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。
α-NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH2与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman反应）。
胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂。
半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。
这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。
除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。
比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。
习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
3蛋白质的三维结构习题1. 含有685个氨基酸残基的单一一条多肽链的蛋白质的近似相对分子质量是多少？2. 氨基酸的定量分析表明牛血清白蛋白含有0.58％的色氨酸（色氨酸的相对分子质量为204）。
（a）试计算牛血清白蛋白的最小分子量（假设每个蛋白分子只含有一个色氨酸残基）；（b）凝胶过滤测得的牛血清白蛋白的相对分子质量为70 000，试问血清白蛋白分子含有几个色氨酸残基？3. 胃液（pH＝1.5）的胃蛋白酶的等电点约为1，远比其他蛋白质低。
试问等电点如此低的胃蛋白酶必须存在大量的什么样的官能团？什么样的氨基酸才能提供这样的基团？4. 组蛋白是真核细胞的核蛋白，它们与具有很多磷酸基团的脱氧核苷酸紧密结合在一起，组蛋白的等电点非常高，约为10.8，试问组蛋白含有大量的什么样的氨基酸？这些氨基酸残基靠什么方法使得组蛋白与DNA紧密结合？5 画出三肽谷胱甘肽的化学结构式，其肽健形成中有什么特点？谷胱甘肽的还原型与氧化型之间有什么区别？6. 已知某蛋白是由一定数量的链内二硫键连接的两个多肽链组成的。
1.00g该蛋白样品可以与25.0mg还原型谷胱甘肽（GSH，相对分子质量MW＝307）反应。
（a）该蛋白的最小相对分子质量是多少？（b）如果该蛋白的真实相对分子质量为98 240，那么每个分子中含有几个二硫键？（c）多少毫克的巯基乙醇（MW＝78.0）可以与起始的1.00g该蛋白完全反应？7. 理论上讲一个蛋白的结构几乎是无穷的，解释是什么原因使得极大地限制了这种可能性。
8. 下面是一个三肽的立体结构示意图，（a）标出三肽中的Cα、肽健和用方框将每个肽单位所涉及到的原子都包括在内。
（b）为什么C＝O不能绕着肽健旋转？（c）肽健可以是顺式或是反式构型，图中的肽健构型属于哪种构型？（d）肽平面可以绕着图中什么健旋转？9. Pro很少出现在α-螺旋结构中，但常出现在β-转角中，这是什么道理？10. 羊毛衫等羊毛制品在热水中洗变长，然后在电干燥器内干燥，又收缩，丝制品进行同样处理，却不收缩。
蛋白质结构与功能考试试题一、选择题（每题 2 分，共 40 分）1、蛋白质的一级结构是指（）A 氨基酸的排列顺序B 多肽链的折叠方式C 蛋白质分子中多肽链的数目D 蛋白质分子中各种化学键2、维系蛋白质二级结构稳定的化学键是（）A 盐键B 氢键C 疏水作用D 范德华力3、蛋白质的三级结构是指（）A 整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置B 亚基的相对空间位置C 局部肽段的构象D 肽链主链骨架原子的相对空间位置4、具有四级结构的蛋白质特征是（）A 分子中必定含有辅基B 由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成C 每条多肽链都具有独立的生物学活性D 依赖肽键维系四级结构的稳定性5、下列哪种蛋白质在 pH=5 的溶液中带正电荷（）A pI=45 的蛋白质B pI=74 的蛋白质C pI=65 的蛋白质D pI=50 的蛋白质6、蛋白质变性是由于（）A 一级结构改变B 空间结构破坏C 辅基脱落D 蛋白质水解7、下列哪种方法常用于蛋白质定量（）A 凯氏定氮法B 双缩脲反应C 酚试剂反应D 以上都是8、盐析法沉淀蛋白质的原理是（）A 中和电荷，破坏水化膜B 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐C 降低蛋白质溶液的介电常数D 使蛋白质溶液的 pH 成为等电点9、下列哪种氨基酸残基最有可能位于蛋白质分子表面（）A 缬氨酸B 亮氨酸C 丝氨酸D 苯丙氨酸10、胶原蛋白中含量最多的氨基酸是（）A 甘氨酸B 脯氨酸C 赖氨酸D 丙氨酸11、镰刀型红细胞贫血症是由于血红蛋白（）A 一级结构改变B 二级结构改变C 三级结构改变D 四级结构改变12、蛋白质在 280nm 处有最大光吸收，主要是因为含有以下哪种氨基酸（）A 苯丙氨酸B 酪氨酸C 色氨酸D 以上都是13、下列哪种蛋白质具有催化功能（）A 血红蛋白B 肌红蛋白C 胰岛素D 酶14、抗体的基本结构是（）A 两条重链和两条轻链B 一条重链和一条轻链C 两条重链D 两条轻链15、蛋白质的等电点是指（）A 蛋白质溶液的 pH 值等于 7 时溶液的 pH 值B 蛋白质分子呈正离子状态时溶液的 pH 值C 蛋白质分子呈负离子状态时溶液的 pH 值D 蛋白质分子的净电荷为零时溶液的 pH 值16、维持蛋白质胶体稳定的因素有（）A 表面电荷和水化膜B 分子中的肽键C 分子中的二硫键D 分子中的氢键17、蛋白质的紫外吸收特性来自于（）A 肽键B 半胱氨酸的巯基C 苯丙氨酸的苯环D 色氨酸的吲哚环18、下列哪种蛋白质不属于单纯蛋白质（）A 清蛋白B 谷蛋白C 核蛋白D 球蛋白19、蛋白质的β折叠结构中，氢键与肽链的走向关系是（）A 平行B 垂直C 成一定角度D 无规律20、蛋白质的α螺旋每上升一圈相当于氨基酸残基的个数是（）A 25B 36C 45D 54二、填空题（每题 2 分，共 20 分）1、组成蛋白质的基本单位是_____。
蛋白质的三维结构第六章一、选择题⒈维持蛋白质二级结构的主要化学键是：（）A、盐键；B、疏水键；C、二硫键；D、氢键；E、范德华力⒉蛋白质的构象特征主要取决于：（）A、氨基酸的组成、顺序和数目；B、氢键、盐键、范德华力和疏水作用；C、温度、离子强度和pH 等环境条件；D、肽链间及肽链内的二硫键；E、各氨基酸之间的肽链⒊在一个肽平面中含有的原子数为：（）A、4；B、5；C、6；D、7；E、8⒋具有四级结构的蛋白质的特征是：（）A、分子中必定含有辅基；B、含有两条或两条以上的多肽链；C、每条多肽链都具有独立的生物学活性；D、依靠肽链维持结构的稳定性；E、以上都不是⒌下列有关α-螺旋的叙述哪个是错误的？A、分子内的氢键使α-螺旋稳定；B、减弱R 基团间不利的相互作用使α螺旋稳定；C、疏水作用使α螺旋中断；D、在某些蛋白质中，α螺旋是二级结构中的一种类型；E、脯氨酸和甘氨酸残基使α螺旋中断⒍下列有关β折叠的叙述哪个是错误的？（）A、球状蛋白质中无β折叠的结构；B、β折叠靠链间氢键而稳定；C、它的氢键是肽链的C=O 和N-H 间形成的；D、α-角蛋白可以通过加热处理而转变成β折叠的结构；E、β-折叠有平行的β折叠和反平行的β折叠⒎具有四级结构的蛋白质特征是：（）A、分子中必定含有辅基；B、含有两条或两条以上的肽链；C、每条多肽链都具有独立的生物学活性；D、依靠肽链维持结构的稳定性；E、以上都不是⒏具有四级结构的蛋白质是：（）A、胰岛素；B、核糖核酸酶；C、血红蛋白；D、肌红蛋白；E、胰凝乳蛋白⒐在四级结构的蛋白质分子中，每个具有三级结构的多肽链是：（）A、辅基；B、辅酶；C、亚基；D、寡聚体；E、肽单位⒑关于蛋白质亚基的描述，其中正确的是：（）A、一条多肽链卷曲成螺旋结构；B、两条以上多肽链卷曲成二级结构；C、两条以上多肽链与辅基与辅基结合成蛋白质；D、每个亚基都有各自的三级结构；E、以上都是正确⒒胶原蛋白组成中出现的不寻常氨基酸是（）A、乙酰氨基酸；B、羟基氨基酸；C、甲基氨基酸；D、D 赖氨酸⒓一种非常稳定的小分子量蛋白质的化学结构中，经常是（）A、含有大量的二硫键；B、含有丰富的甘氨酸；C、有较多络合金属离子；D、含有疏水氨基酸⒔形成稳定的肽链空间结构，一个重要原因是肽键中的四个原子以及和它相临的两个α碳原子处于（）A、不断绕动状态；B、可以相对自由旋转；C、同一平面；D、随不同外界环境而变化的状态⒕在寡聚蛋白质中，亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称之为（）A、三级结构；B、缔合现象；C、四级结构；D、变构现象⒖下列哪种方法是目前研究蛋白质分子空间结构最常用的（）A、圆二色性；B、荧光光谱；C、X 光衍射；D、核磁共振二、判断是非⒈从热力学上讲最稳定的蛋白质构象自由能最低。
⒉维持蛋白质三维结构的最重要的力是氢键。
- 1 -⒊蛋白质的亚基和肽链是同义的。
⒋球蛋白与球状蛋白是不同的。
⒌在多肽分子中只存在一种共价键即肽键。
⒍蛋白质分子的亚基与结构域是同义的。
⒎多数寡聚蛋白质分子其亚基的排列是对称的，对称性是四级结构蛋白质分子最重要的性质之一。
⒏多肽链所以能够折叠、缠绕、卷曲，是由于肽键可以自由的旋转所造成的。
⒐蛋白质二级结构的稳定性是靠链内氢键维持的，肽链上每个肽键都参与氢键的形成。
⒑具有四级结构的蛋白质，它的每个亚基单独存在时仍能保持蛋白质原有的生物活性。
⒒结构域的组织层次介于三级结构和四级结构之间。
⒓胶原蛋白中有重复的疏水性氨基酸顺序出现，所以形成大面积的疏水区，相互作用使三股肽链稳定及整齐排列。
⒔球状蛋白质分子含有极性基团的氨基酸顺序出现，所以能溶于水；片层结构仅能出现在纤维状蛋白中，如丝心蛋白，所以不溶于水。
⒕疏水作用是使蛋白质立体结构稳定的一种重要的次级键。
⒖胶原螺旋和α螺旋是互为镜面对称的蛋白质的两种构象。
⒗蛋白质天然构象是在一定条件下的热力学上最稳定的结构，因此它的高级结构的形成遵循“自我装配”的原则，可见基因工程的产物---伸展的肽链总是自然地装配成天然构象。
蛋白质的四级结构是第四度空间的蛋白质结构，即蛋白质结构因时间而变化的关系。
⒘⒙两条单独肽链经链间二硫键交联，组成蛋白质分子，这两条肽链是蛋白质的亚基。
⒚含有四个二硫键的胰核糖核酸酶，若用巯基乙醇和尿素使其还原和变性，由于化学键遭到破坏和高级结构松散，已经无法恢复其原有功能。
⒛二硫键和蛋白质的三级结构密切有关，因此没有二硫键的蛋白质就没有三级结构。
三、填空题⒈蛋白质之所以出现各种内容丰富的构象是因为键和键能有不同程度的转动。
⒉在蛋白质分子中相临氨基酸残基的β-碳原子如具有侧链会使α螺旋不稳定。
因此当、和三种氨基酸相临时，回破坏α螺旋。
⒊在α螺旋中C=O 和N-H 之间形成的氢键最稳定，因为这三个原子以排列。
⒋Pauling 等人提出的蛋白质α螺旋模型，每圈螺旋包含个氨基酸残基，高度为，每个氨基酸残基沿轴上升，并沿轴旋转周，天然蛋白质分子中的α-螺旋大都属于手螺旋。
⒌胶原蛋白是由股肽链组成的超螺旋结构，并含有稀有的与残基。
⒍当蛋白质的非极性侧链避开水时，疏水作用导致自由能；此时环境水的熵。
⒎一般来说，球状蛋白质分子的氨基酸侧链位于分子内部，性氨基酸侧链位于分子表面。
⒏两条相当伸展的肽链（或同一肽链的两个伸展的片段）之间形成氢键的结构单元称为。
、、和⒐维持蛋白质构象的化学键有、、，它们之间是靠⒑四级结构蛋白质中每个具有三级结构的球蛋白称为键联系在一起的。
的部分水解产物。
⒒明胶是和，而胶原蛋白的二级结构是一蛋白质二级结构的三种基本类型是⒓、。
种⒔和。
蛋白质存在的超二级结构的三种基本组合形式为、四、名词解释；）Sanger reaction桑格反应（超二级结构；⒍结构域；⒌亚基；⒋肽平面；⒊肽单位；⒉⒈- 2 -⒎艾德曼反应（Edman reaction）；五、问答题⒈有一球状蛋白质分子，在pH7 的水溶液中能折叠成一定的空间结构，通常非极性氨基酸侧链位于分子内部形成疏水核，极性氨基酸侧链位于分子外部形成亲水面。
问：⑴Val、Pro、Phe、Asp、Lys、Ile 和His 中哪些氨基酸侧链位于分子内部？哪些氨基酸位于分子外部？⑵为什么球状蛋白质分子外部和内部都可发现Gly 和Ala？⑶虽然Ser、Thr、Asn、Gln 是极性的，为什么它们位于分子内部？⑷在球状蛋白质分子的内部还是外部能找到Cys，为什么？⒉一系列球状的单体蛋白质分子，相对分子量从10,000 到100,000，随着相对分子量的增加，亲水性与疏水性氨基酸的比率将会发生什么变化？⒊α螺旋的稳定性不仅取决于肽链内部的氢键，而且还与氨基酸侧链的性质有关。
室温下，在溶液中下列多聚氨基酸哪些能形成α螺旋？哪些能形成其他规则的结构？哪些能形成无规则的结构？并说明其理由。
⑴多聚亮氨酸，pH7；⑵多聚异亮氨酸，pH7；⑶多聚精氨酸，pH7；⑷多聚精氨酸，pH13；⑸多聚谷氨酸，pH1.5；⑹多聚苏氨酸，pH7；⑺多聚羟脯氨酸，pH7⒋某一蛋白质的多肽链有一些区段为α-螺旋构象，另一些区段为β-折叠构象，该蛋白质的相对分-5cm，试计算多肽链中α螺旋构象占多肽链分，多肽链的外形长度为5.06×10子质量为240,000子的百分数。
（蛋白质的平均分子量按110 计算）⒌什么是蛋白质的二级结构？有哪几种类型？α-螺旋和β折叠各有何特色？⒍什么是蛋白质的三级结构？有何特点？⒎胶原蛋白的组成和构象有何特点？⒏举例说明蛋白质三级结构决定于它的氨基酸顺序。
参考答案：一、选择题⒈D；⒉A；⒊C；⒋B；⒌C；⒍A；⒎B；⒏C；⒐C；⒑D；⒒B；⒓A；⒔C；⒕C；⒖C二、判断是非⒈√；⒉×；⒊×；⒋×；⒌×；⒍×；⒎√；⒏×；⒐×；⒑×；⒒×；⒓×；⒔×；⒕√；⒖×；⒗×；⒘×；⒙×；⒚×；⒛×；三、填空题⒈ Cα-N、Cα-C；⒉ Thr、Val、Ile；⒊共轭双键；⒋ 3.6、0.54、0.15、100、右；⒌ 3-羟脯氨酸、羟赖氨酸；⒍降低、增加；⒎疏水性、亲水性；⒏β -折叠；⒐范德华力、二硫键、氢键、离子键、疏水作用、配位键；⒑亚基、次级键；⒒胶原蛋白；⒓α-螺旋、β-折叠、β-曲折（凸起）、左手超螺旋；⒔αα、βαβ、ββ四、名词解释（1）指肽链中的酰胺基（-CO-NH-）(2)组成肽基的4个原子和2个相邻的Cα原子趋向于共面，形成所谓多肽主链的酰胺平面又称肽平面。
（3）蛋白质分子中，最小的单位通常称为亚基或亚单位Subunit，它一般由一条肽链构成，无生理活性。
（4）多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体。
称为结构域。
（5）若干相邻的二级结构单元（螺旋、折叠、转角）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则- 3 -在空间上能辨认的二级结构组合体、充当三级结构的构件，称为超二级结构，包括：αα、βαβ和ββ -曲折。
（6）Sanger法 2,4-二硝基氟苯在碱性条件下，与肽链N-端的游离氨基作用，生成二硝基苯衍生物（DNP），在酸性条件下水解，得到黄色DNP-氨基酸。
该产物能够用乙醚抽提分离。
不同的DNP-氨基酸可以用色谱法进行鉴定。
（7）氨基酸与PITC生成PTH-AA 是EDMAN降解法的原理，在多肽蛋白质氨末端测定和氨基酸顺序分析中占有重要地位五、问答题1.（1.（1）Val、Pro、Phe、Ile位于分子内部， Asp、Lys、His位于分子外部。
（2）因为Gly的侧链是—H，Ala的侧链是—CH3，它们的侧链都比较小，疏水性不强，所以可以存在于秋状蛋白质的分子内部，也可以在分子外部。
（3）因为Ser、Thr、Asn、Gln在pH7时有不带电荷的极性侧链，它们能参与内部氢键的形成，氢键中和了它们的极性，所以可以存在于秋状蛋白质的分子内部。
（4）因为两个Cys时常形成二硫键，这样就中和了它的极性。
2．变小。
分子量的增大意味着氨基酸数量的增加，蛋白质的半径R变大，表面积是R2的函数，体积是R3的函数，R的增大使表面积与体积比减小，由于分子内部的作用有利于蛋白质的稳定，蛋白质表面与水的作用不利于其稳定，因此随着分子量的增加，亲水基团与疏水基团的比率将变小。
3．（1）多聚亮氨酸的R基团不带电荷，适合形成α螺旋。
（2）Ile的β位上有分支，（3）pH7时所有Arg基团的R基都带正电荷，彼此排斥，使氢键不能形成，形成无规则结构。
（4）pH13时,Arg的R基团不带电荷，并且β碳位无分支，所以形成α螺旋。
（5）pH1.5时Glu的R基团不带电荷，并且β碳位无分支，所以形成α螺旋。
