蛋白质的三维结构
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第四章蛋白质的三维结构稳定蛋白质三维结构的作用力一、多肽主链折叠的空间限制从理论上讲,一个多肽主链能有无限多种构象。
从理论上讲个多肽主链能有无限多种构象但是,只有一种或很少几种天然构象,且相当稳定。
但是只有种或很少几种天然构象且相当稳定因为:天然蛋白质主链上的单键并不能自由旋转1、肽链的二面角★只有α碳原子连接的两个键(C α—N 和C α-C )是单键,能自由旋转。
★扭角:环绕C α—N 键旋转的角度为Φ,环绕C α—C 键旋转的角度称Ψ。
可旋转±180度,一般呈顺时针旋转。
旋转受H.O 基的限制多肽主链的构象可以用每个C 的对原子以及R 基的限制。
多肽主链的构象可以用每个a-C 的一对扭角来描述。
★当Φ(Ψ)旋转键两侧的主链呈顺式时,规定Φ(Ψ)=0°★从Cα沿键轴方向看,顺时针旋转的Φ(Ψ)角为正值,反之为负值。
2、拉氏构象图:可允许的Φ和Ψ值Φ和Ψ同时为0的构象实际不存在二面角(Φ、Ψ)所决定的构象能否存在,主要取决于两个相邻肽单位中非键合原子间的接近有无阻碍。
个相邻肽单位中非键合原间的接有Cα上的R基的大小与带电性影响Φ和Ψ◆拉氏构象图:Ramachandran根据蛋白质中非键合原子间的最小接触距离(范德华距离),确定了哪些成对二面角(Φ、Ψ)所规定的两个相邻肽单位的构象是允许的,哪些是不允许的,并且以Φ为横坐标,以Ψ为纵坐标,在坐标图上标出,该坐坐标以为纵坐标在坐标图上标出该坐标图称拉氏构象图。
⑴实线封闭区域一般允许区,非键合原子间的距离大于一般允许距离,此区域内任何二面角确定的构象都是允许的,且构象稳定。
的且构象稳定⑵虚线封闭区域是最大允许区,非键合原子间的距离介于最小允许距离和般允许距离之间,立体化学允许,但许距离和一般允许距离之间,立体化学允许,但构象不够稳定。
⑶虚线外区域是不允许区,该区域内任何二面角确定的肽链构象,都是不允许的,此构象中非键合原子间距离象都是不允许的此构象中非键合原子间距离小于最小允许距离,斥力大,构象极不稳定。
蛋白质各级结构的表现形式
蛋白质各级结构的表现形式是指蛋白质中所有分子结构的表现形式,包括原子结构、分子结构、三维结构和大分子结构。
一、原子结构
原子结构是指蛋白质由不同元素组成的分子结构,其中主要包括氢原子、氧原子、硫原子、氮原子和磷原子。
这些元素在蛋白质中以空间排列的方式形成分子结构,蛋白质的特性很大程度上取决于这种原子结构。
二、分子结构
分子结构是指蛋白质由高分子链组成的结构。
蛋白质的分子结构主要由氨基酸残基组成,这些氨基酸残基之间通过键来相互连接,形成一种有序的结构。
这种分子结构有助于控制蛋白质的活动,也是蛋白质拥有独特功能的基础。
三、三维结构
三维结构是指蛋白质的三维构象。
由于蛋白质的分子结构中存在不同的氨基酸残基,它们在水环境中会形成不同的三维结构,这种结构改变也会导致蛋白质的物理状态和生物活性发生改变。
因此,蛋白质的三维结构是蛋白质功能的重要组成部分。
四、大分子结构
大分子结构是指多种蛋白质的结合形成的结构。
在蛋白质的大分子结构中,多种蛋白质通过多种结合来形成一个复杂的结构,这种结构的建立有助于蛋白质的功能的表达和调节。
总而言之,蛋白质各级结构的表现形式是指蛋白质中所有分子结构的表现形式,包括原子结构、分子结构、三维结构和大分子结构。
蛋白质的这些结构形式是蛋白质的功能表达和调节的重要组成部分,也是蛋白质拥有独特功能的基础。
名词解释蛋白质的三维结构蛋白质是生物体内最基本的组分之一,也是生命活动的关键参与者。
其在细胞和组织中发挥着重要的结构和功能作用。
蛋白质的功能与其特定的三维结构密切相关。
本文将解释蛋白质的三维结构,并介绍其重要性与研究方法。
蛋白质的三维结构是指其在空间中特定的立体构型。
根据其结构,蛋白质可以分为四个层次:一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是蛋白质最基本的线性序列,由氨基酸组成。
氨基酸的种类和排列顺序决定了蛋白质的功能和特性。
人体内常见的氨基酸有20种,它们通过共价键连接在一起,形成聚合物链。
蛋白质的一级结构可以通过基因信息推测得出,这个推测的过程叫做基因翻译。
二级结构是蛋白质的局部空间构型,主要有α-螺旋和β-折叠两种形式。
α-螺旋是一种呈螺旋状的结构,在其内部,氨基酸残基通过氢键相互连接而形成稳定的结构。
β-折叠是一种平面折叠状的结构,氨基酸残基通过氢键连接在一起,形成折叠的β片。
这些二级结构的形成受到许多因素的影响,如氨基酸的性质、溶剂环境等。
三级结构是蛋白质的整体立体构型。
蛋白质的三级结构由多个二级结构组合而成,通过各种化学键和相互作用保持稳定。
这些化学键和相互作用包括疏水相互作用、电荷相互作用、氢键和二硫键等。
疏水效应是蛋白质三级结构形成的重要因素之一,由于氨基酸的侧链具有不同的亲水性,可以促使蛋白质分子折叠为稳定的立体构型。
四级结构是由多个蛋白质亚单位组成的复合物。
如血红蛋白由四个亚单位组成。
亚单位之间通过非共价键连接在一起,形成一个功能完整的蛋白质结构。
蛋白质的三维结构对于其功能的发挥至关重要。
在特定的立体构型下,蛋白质具备特定的功能。
例如,抗体分子通过其特殊的三维结构与外来抗原结合并清除体内病原体;酶分子通过其特定的三维结构催化生物化学反应,促进代谢过程。
如果蛋白质的三维结构发生改变,其结构和功能都会受到影响,甚至导致疾病的发生。
研究蛋白质的三维结构对于理解生命的本质和疾病的发生机制具有重要意义。
第5章蛋白质的三维结构§1.8 蛋白质的三维结构蛋白质三维结构由氨基酸序列决定,且符合热力学能量最低要求,与溶剂和环境有关。
①主链基团之间形成氢键。
②暴露在溶剂中(水)的疏水基团最少。
③多肽链与环境水(必须水)形成氢键。
(一)研究蛋白质构象的方法(1)X-射线衍射法:是目前最明确揭示蛋白质大多数原子空间位置的方法,为研究蛋白质三维结构最主要的方法。
步骤为:蛋白质分离、提纯→单晶培养→晶体学初步鉴定→衍生数据收集→结晶解析→结构精修→结构表达。
(2)其他方法:NMR、紫外差光谱、荧光和荧光偏振、圆二色性、二维结晶三维重构。
(二)稳定蛋白质三维结构的作用力(1)弱相互作用(或称非共价键,或次级键)1. 氢键2. 疏水作用(熵效应)3. 范德华力4. 离子键(盐键)(2)共价二硫键(三)酰胺平面和二面角(1)酰胺平面(肽平面):肽键上的四个原子和相连的Cα1和Cα2所在的平面。
(2)两面角:每个氨基酸有三个键参与多肽主链,一个肽键具有双键性质不易旋转,另两个键一个为Cα1与羰基形成的单键,可自由旋转,角度称为ψ,另一个为NH与Cα2形成的单键也可自由旋转,角度称为φ,ψ和φ称为二面角或构象角,原则上可取-1800~+1800之间任意值(实际受立体化学和热力学因素所限制),肽链构象可用两面角ψ和φ来描述,由ψ和φ值可确定多肽主链构象。
(四)二级结构多肽链折叠的规则方式,是能量平衡和熵效应的结果。
主链折叠由氢键维持(主要),疏水基团在分子内,亲水基团在分子表面。
常见的二级结构元件:α-螺旋,β-折叠片,β-转角和无规卷曲。
(1)α-helix:蛋白质含量最丰富的二级结构。
肽链主链围绕中心轴盘绕成螺旋状紧密卷曲的棒状结构,称为α-螺旋。
1.两面角ψ和φ分别在-570和-470附近(φ:从Cα向N看,顺时针旋转为正,逆时针为负;ψ:从Cα向羰基看,顺时针为正,逆时针为负。
)2.每圈螺旋含约3.6个氨基酸残基,由H键封闭的环中原子数为13,此种α-螺旋又称3.613-螺旋,每周螺距为0.54nm,R基均在螺旋外侧。
第五章蛋白质的三维结构提要每一种蛋白质至少都有一种构像在生理条件下是稳定的,并具有生物活性,这种构像称为蛋白质的天然构像。
研究蛋白质构像的主要方法是X射线晶体结构分析。
此外紫外差光谱、荧光和荧光偏振、圆二色性、核磁共振和重氢交换等被用于研究溶液中的蛋白质构像。
稳定蛋白质构像的作用有氢键、范德华力、疏水相互作用和离子键。
此外二硫键在稳定某些蛋白质的构像种也起重要作用。
多肽链折叠成特定的构像受到空间上的许多限制。
就其主链而言,由于肽链是由多个相邻的肽平面构成的,主链上只有α-碳的二平面角Φ和Ψ能自由旋转,但也受到很大限制。
某些Φ和Ψ值是立体化学所允许的,其他值则不被允许。
并因此提出了拉氏构像,它表明蛋白质主链构象在图上所占的位置是很有限的(7.7%-20.3%)。
蛋白质主链的折叠形成由氢键维系的重复性结构称为二级结构。
最常见的二级结构元件有α螺旋、β转角等。
α螺旋是蛋白质中最典型、含量最丰富的二级结构。
α螺旋结构中每个肽平面上的羰氧和酰氨氢都参与氢键的形成,因此这种构象是相当稳定的。
氢键大体上与螺旋轴平行,每圈螺旋占3.6个氨基酸残基,每个残基绕轴旋转100°,螺距为0.54nm。
α-角蛋白是毛、发、甲、蹄中的纤维状蛋白质,它几乎完全由α螺旋构成的多肽链构成。
β折叠片中肽链主链处于较伸展的曲折(锯齿)形式,肽链之间或一条肽链的肽段之间借助氢键彼此连接成片状结构,故称为β折叠片,每条肽链或肽段称为β折叠股或β股。
肽链的走向可以有平行和反平行两种形式。
平行折叠片构象的伸展程度略小于反平行折叠片,它们的重复周期分别为0.65nm和0.70nm。
大多数β折叠股和β折叠片都有右手扭曲的倾向,以缓解侧链之间的空间应力(steric strain)。
蚕丝心蛋白几乎完全由扭曲的反平行β折叠片构成。
胶原蛋白是动物结缔组织中最丰富的结构蛋白,有若干原胶原分子组成。
原胶原是一种右手超螺旋结构,称三股螺旋。
弹性蛋白是结缔组织中另一主要的结构蛋白质。
蛋白质三级结构的化学键
一、蛋白质三维结构
❶弱相互作用:氢键、离子相互作用、范德华力、疏水相互作用
❷肽键:部分双键的性质,不能绕轴自由旋转,6个原子,反式构型,刚性,平面
二、测定蛋白质三维结构的方法(真题大题),其中x射线衍射法最常考
三、蛋白质的二级结构
⑴α螺旋:❶螺距:0.54nm❷氢键❸协同性❹右手螺旋❺影响α螺旋的稳定性:r基(val、ile、thr),ph,pro、gly
⑵β构象:❶氢键在股间而不是在股内形成
⑶β转角:连接反平行、gly、pro
四、纤维状蛋白质
❶α-角蛋白,烫发的原理
❷丝心蛋白不能拉伸
❸胶原蛋白:三股螺旋,右手超螺旋缆,每一股都是左手螺旋,gly、pro,氢键
五、❶超二级结构:名词解释(模体)
类型:αα、βαβ、ββ
❷结构域:名词解释
类型:全α类、全β类、α/β类、α+β类
六、球状蛋白质与三级结构
球状蛋白质三级结构的特征(共5点):以螺旋和折叠片为主、折叠层次、紧密球状实体、内疏外亲、表面有空穴
❤️四级结构:名词解释,对称性
❤️❤️四级缔合在结构和功能上的优越性(真题大题,课本130页,共四点):❶增强结构稳定性❷提高遗传经济性和效率❸使催化基团汇集在一起❹具有协同性和别构效应
❤️❤️蛋白质变性:名词解释,特点
核糖核酸酶的变性与复性实验(136页)
❤️体内和体外蛋白质折叠区别(141页,考大题)。
第四章蛋白质三维结构一、名词解释1.Motif:模体,蛋白质分子中两个或更多相邻的二级结构单元和它们的连接部件组合在一起,彼此相互作用形成的二级结构组合,在多种蛋白质中充当三级结构元件。
模体也称超二级结构(super-secondary structure)或者折叠模式(fold)2.B-turn:B-转角,蛋白质中常见的转折结构,连接反平行B折叠片中两个相邻肽段的末端.3.Domain:域,多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成的三级结构的局部折叠区,是相对独立的紧密球状实体。
是结构域(structural domain)的简称4.Salting out:盐析,当溶液离子强度足够高(例如饱和或半饱和)时,很多蛋白质从水溶液中沉淀出来的现象5.Dialysis:透析,利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质,使蛋白质和其他小分子物质如无机盐单糖等分开的一种方法。
6.Solvation layer:溶剂化层,当水围绕一个疏水分子时,氢键的最适合排列使水绕疏水分子形成的一个高度结构化的笼形壳。
7.DIhedral angle:二面角,两个平面相交的角。
在肽的场合,这些平面由多肽主链中的键矢量确定。
8.Peptide plane:肽平面,肽键是一个共振杂化体,肽键具有部分双键性质,不能绕键轴自由旋转,与肽键关联的六个原子构成肽基(peptide group),具有刚性平面性质,称肽平面。
9.Chemical shift:化学位移,核磁共振中由于核的电子环境差别引起外加磁场(Ho)或共振频率(v)离开标准值的移动。
10.Chromophore:发色团,蛋白质或者核酸分子中含有芳香族和杂环族的共轭环系统(这也是蛋白质和核酸具有光吸收能力的原因),这些共轭环称发色团。
11.Ramachandran plot:拉氏构象图,根据非共价键合原子之间的最小接触距离,确定哪些Ca 的成对二面角Φ、Ψ所规定的两个相邻肽基的构想是被允许的,哪些不被允许,并在横坐标Φ对纵坐标Ψ所做的Φ—Ψ图上标出.12.Quaternary structure:四级结构,亚基(具有三级结构的多肽链)的缔合方式或组织方式13.Allosteric effect:别构效应,多亚基蛋白质一般有多个结合部位,结合在蛋白质分子的特定部位上的配体对该分子其他部位所产生的影响14.Molecular chaperone:分子伴侣,一类与其他蛋白不稳定构象相结合并使之稳定的蛋白15. Circular dichroism(CD):圆二色性,手性物质对左右圆偏振光的吸收不同,使左右圆偏振光叠合成托圆偏振光的光学效应.16. X-ray diffraction:X射线衍射,X射线经被检物体散射后的衍射波含有物体构造全部信息,可以用数学方法绘出电子密度图,从中构建出分子模型。