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生物化学重点知识生物化学是生物学与化学的交叉领域，研究生物体内的化学反应和生物分子之间的相互作用。
在生物化学的学习过程中，有一些重点知识是必须要掌握的，下面将对一些重点知识进行详细介绍。
一、生物大分子生物大分子是构成生物体的主要分子，包括蛋白质、核酸、多糖和脂质。
其中，蛋白质是生物体内最为重要的大分子之一，具有结构和功能的双重性。
蛋白质的结构由氨基酸组成，氨基酸通过肽键连接而成。
蛋白质的功能多种多样，包括参与代谢反应、传递信号、构建细胞结构等。
另外，核酸是生物体内贮存和传递遗传信息的分子，包括DNA和RNA两类。
DNA是遗传信息的载体，其双螺旋结构能够稳定保存大量的遗传信息。
而RNA主要参与蛋白质的合成过程，包括转录和翻译。
多糖是生物体内的能量储备和结构支持物质，如淀粉、糖原和纤维素等。
多糖的结构复杂多样，具有不同的功能和生物活性。
脂质是生物体内最不溶于水的大分子，包括脂肪酸、甘油和磷脂等。
脂质在细胞膜的构建和代谢调节中起着重要作用。
二、酶和酶促反应酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，具有高度的特异性和效率。
酶可以加速生物体内代谢反应的进行，并且在反应结束后不被消耗。
酶的催化活性受到温度、pH值等环境因素的影响。
酶促反应是在酶的催化下进行的生物体内化学反应。
酶促反应遵循米氏动力学，包括亲和力、酶底物复合物和酶活性等步骤。
酶促反应在维持生物体内稳态和平衡中起着不可替代的作用。
三、代谢途径代谢是生物体内所有化学反应的总称，包括合成代谢和分解代谢两个方面。
在代谢中，有一些重要的途径是需要重点掌握的。
糖代谢途径是生物体内最主要的能量来源，包括糖原异生途径和糖酵解途径。
细胞通过这些途径产生ATP能量，供给细胞代谢和功能活动。
脂肪酸代谢途径是细胞内脂质代谢的关键过程，包括脂质合成和脂质分解。
脂肪酸代谢可以提供额外的能量供应，同时也参与胆固醇合成等生物学过程。
氨基酸代谢途径是蛋白质合成和代谢的基础，主要包括氨基酸转氨、氨基酸降解和尿素循环等步骤。
生物化学考试重点总结
1. 生物化学基本概念
- 生物大分子：蛋白质、核酸、多糖、脂质
- 酶：催化生化反应的生物催化剂
- 代谢路径：物质在生物体内相互转化的路径
2. 生物大分子的结构与功能
- 蛋白质：结构、功能、种类、合成和降解
- 核酸：DNA和RNA的结构、功能、复制和转录
- 多糖：单糖、二糖、多糖的结构、功能、合成和降解- 脂质：脂肪酸、甘油三酯、磷脂的结构、功能和代谢
3. 代谢途径与调控
- 糖代谢：糖酵解、糖异生、糖原代谢
- 脂肪代谢：脂肪酸氧化、甘油三酯合成、脂肪酸合成- 蛋白质代谢：蛋白质降解、蛋白质合成、氨基酸代谢- 核酸代谢：DNA和RNA的代谢途径及调控机制
4. 其他重点知识点
- 酶动力学：酶的活性、酶动力学参数、酶抑制剂
- 信号转导与调控：细胞信号传导、信号通路、蛋白质磷酸化- 生物膜：细胞膜结构、跨膜转运和信号传导
5. 实验技术
- 分子生物学实验技术：PCR、DNA测序、蛋白质电泳
- 生物化学分离和分析方法：色谱技术、质谱技术、光谱技术
以上是生物化学考试的重点内容总结，希望对你的备考有所帮助。
祝你考试顺利！。
第一章蛋白质的结构和功能第八章核苷酸代谢第二章核酸的结构与功能第九章物质代谢的联系第三章酶第十章 DNA的生物合成第四章糖代谢第十一章 RNA的生物合成第五章脂类代谢第十二章蛋白质的生物合成第六章生物氧化维生素第十三章基因表达的调控第七章氨基酸代谢第十七章肝的生物化学蛋白质的结构与功能1.蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
2.酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸。
碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
3. 氨基酸的理化性质：（1）氨基酸的两性解离性质；（2）分子中含有共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质。
吸收峰280nm；（3）氨基酸与茚三酮水合物共加热，生成的蓝紫色化合物4. 在某一pH环境溶液中，氨基酸解离生成的阳郭子及阴离子的趋势相同，成为兼性离子。
此时环境的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）5.肽的相关概念(1)寡肽：10个以内氨基酸组成的肽链。
(2)多肽：大于10分子氨基酸组成的肽链。
(3)蛋白质：大于50分子氨基酸组成的肽链。
（4）氨基酸残基：肽链中因脱水缩合而基团不全的氨基酸分子。
6.肽单元：参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，组成肽单元。
7. 蛋白质分子四级结构的比较。
一级结构二级结构三级结构四级结构定义从N-端至C-端的氨基酸的排列顺序蛋白质主链的局部空间结构、不涉及氨基酸残基侧链构象整条肽链中所有原子在三维空间的排布位置各亚基间的空间排布表现形式－α-螺旋、β-折叠（片层）、β-转角、无规卷曲结构域、模体（超二级结构）亚基聚合维系键肽键(主要)二硫键(次要) 氢键非共价键（疏水键、盐键、氢键、范德华力）亚基间的非共价键。
8. 蛋白质一级结构与空间结构的关系：一级结构是空间构象的基础，具有相似一级结构的多肽或蛋白质，其空间构象及功能也相似。
9. 蛋白质空间结构与功能的关系：蛋白质空间结构由一级结构决定，其空间结构与功能密切相关。
10. 变构效应：蛋白质分子的亚基与配体结合后，引起蛋白质的构象发生变化的现象11. 蛋白质重要的理化性质及相关概念①.蛋白质的等电点：当蛋白质在某一pH溶液中时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，成为兼性离子，带有的净电荷为零，此时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。
生物化学知识点重点整理生物化学是研究生物体内的化学反应过程的一个分支学科。
它主要研究生物大分子的合成和降解过程、生命活动的调节和调控、以及生物能量代谢等。
下面是生物化学中一些重要的知识点。
1.生物大分子：生物大分子主要包括蛋白质、核酸、多糖和脂类。
蛋白质是生物体内最重要的大分子，它的功能多种多样，包括构成细胞器和细胞骨架的结构蛋白质，酶和激素等。
核酸是DNA和RNA存储和传递遗传信息的分子。
多糖是一类碳水化合物，主要用于能量储存和结构支撑。
脂类是一类有机化合物，包括脂肪、油和脂肪酸等，主要用于能量储存和细胞膜的组成。
2.酶和酶动力学：酶是生物体内的一类蛋白质，具有催化化学反应的功能。
酶速度常常受到底物浓度、温度和pH值等因素的影响。
酶动力学研究酶速度与底物浓度的关系，揭示了酶催化机理和底物结合方式。
3.代谢物和代谢途径：代谢是生物体内发生的化学反应的总和。
代谢途径包括物质的合成和降解，以及能量的产生和消耗。
代谢物主要包括ATP、ADP、NADH、NAD+等，它们在细胞内起到能量储存和传递的重要作用。
4.蛋白质合成和降解：蛋白质合成是细胞内最重要的生化过程之一，包括转录和翻译两个阶段。
转录是将DNA上遗传信息转写成mRNA的过程，翻译是将mRNA上的遗传信息转化为蛋白质的过程。
蛋白质降解是将细胞内的蛋白质分解为小分子的过程，通过细胞骨架上的蛋白酶进行。
5.核酸合成和修复：核酸合成是将碱基、糖和磷酸酯键组合成核酸链的过程，包括DNA和RNA的合成。
核酸修复是维护细胞遗传信息稳定性的重要机制，通过修复酶修复DNA中的损伤。
6.糖代谢和糖酵解：糖代谢是指葡萄糖在细胞内的合成、降解和利用过程。
糖酵解是将葡萄糖降解为乳酸或乙醇产生能量的过程，这是细胞内产生ATP的主要途径之一7.脂类代谢和脂类合成：脂类代谢是指脂类在细胞内的合成、降解和利用过程。
脂类合成主要发生在肝脏和脂肪组织中，通过合成酶和脂蛋白来合成三酰甘油。
![[生物化学知识重点]](https://img.taocdn.com/s1/m/10238b3f0a4e767f5acfa1c7aa00b52acfc79cc9.png)
[生物化学知识重点]生物化学知识重点第一章绪论1.生物化学的发展过程大致分为三阶段：叙述生物化学、动态生物化学和机能生物化学。
2.生物化学研究的内容大体分为三部分：①生物体的物质组成及生物分子的结构与功能②代谢及其调节③基因表达及其调控第二章糖类化学1.糖类通常根据能否水解以及水解产物情况分为单糖、寡糖和多糖。
2.单糖的分类：①按所含C原子的数目分为：丙糖、丁糖......②按所含羰基的特点分为：醛糖和酮糖。
3. 葡萄糖既是生物体内最丰富的单糖，又是许多寡糖和多糖的组成成分。
4. 甘油醛是最简单的单糖。
5. 两种环式结构的葡萄糖：6.核糖和脱氧核糖的环式结构：（见下图）CH2OH CH2OHO O OH HOCH2 O OH HOCH2 O OHHO OH OH HO OHOH OH OH OH OH Hα-D-(+)-砒喃葡萄糖β-D-(+)-砒喃葡萄糖β-D-核糖β-D-脱氧核糖7.单糖的重要反应有成苷反应、成酯反应、氧化反应、还原反应和异构反应。
8.蔗糖是自然界分布最广的二糖。
9.多糖根据成分为：同多糖和杂多糖。
同多糖又称均多糖，重要的同多糖有淀粉、糖原、纤维素等；杂多糖以糖胺聚糖最为重要。
10. 淀粉包括直链淀粉和支链淀粉。
糖原分为肝糖原和肌糖原。
11. 糖胺聚糖包括透明质酸、硫酸软骨素和肝素。
第三章脂类化学1. 甘油脂肪脂肪酸短链脂肪酸、中链脂肪酸和长链脂肪酸（根据C原子数目分类）脂类饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸（根据是否含有碳-碳双键分类）类脂：磷脂、糖脂和类固醇2. 亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是维持人和动物正常生命活动所必必需的脂肪酸，是必需脂肪酸。
3. 类花生酸是花生四烯酸的衍生物，包括前列腺素、血栓素和白三烯。
4. 脂肪又称甘油三酯。
右下图是甘油三酯、甘油和脂肪酸的结构式：5. 皂化值：水解1克脂肪所消耗KOH的毫克数。
CH2-OH CHOOC-R1皂化值越大，表示脂肪中脂肪酸的平均分子量越小。
生物化学重点知识点生物化学是研究生物大分子的结构、组成、功能和相互作用的科学。
下面是一些生物化学的重点知识点：1.生物大分子：生物大分子包括蛋白质、核酸、多糖和脂质。
它们是生物体内最重要的分子，发挥着各种生命活动的功能。
2.氨基酸：氨基酸是蛋白质的基本组成部分。
有20种氨基酸，它们通过肽键连接形成多肽链。
氨基酸的顺序和空间结构决定了蛋白质的功能。
3.蛋白质结构：蛋白质的结构可分为四个层次：一级结构是氨基酸的顺序；二级结构是氢键的形成，如α-螺旋和β-折叠；三级结构是各个二级结构的空间排列；四级结构是多个蛋白质链的组装。
4.酶：酶是生物催化剂，能够加速化学反应的速率。
酶通过与底物形成亲和性复合物，降低活化能，使反应在生物条件下发生。
5.代谢途径：生物体的代谢途径包括糖酵解、有氧呼吸、脂肪酸合成、脂肪酸氧化和蛋白质合成等。
这些途径产生能量和所需的中间代谢产物。
6.核酸：核酸是遗传信息的携带者，包括DNA和RNA。
DNA是双链结构，RNA是单链结构。
DNA通过转录生成mRNA，再通过翻译生成蛋白质。
7.遗传密码：遗传密码是DNA碱基序列与蛋白质氨基酸序列之间的对应关系。
这种对应关系由密码子决定，每个密码子对应一种氨基酸。
8.代谢调控：生物体能够根据环境的变化来调控代谢途径。
这种调控发生在基因、酶活性和底物浓度等方面，以维持体内的稳态。
9.脂质：脂质是生物体内的重要功能分子，包括脂肪、磷脂和类固醇。
脂质在细胞膜结构和信号传导中起重要作用。
10.蛋白质折叠和疾病：蛋白质的错误折叠会导致一系列疾病，包括神经退行性疾病和癌症。
了解蛋白质折叠的机制有助于理解疾病的发生并开发新的治疗方法。
以上是生物化学的一些重点知识点。
了解这些知识可以帮助我们更好地理解生命的本质和生物体内各种生物化学过程的发生。
⽣物化学复习重点⽣物化学复习重点第⼀章蛋⽩质1.蛋⽩质的元素组成：C、H、O、N、S及其他微量元素，蛋⽩质含氮量：16%公式：每克样品含氮量×6.25×100=100克样品蛋⽩质含量（克%）2.氨基酸通式特点：α-L -氨基酸,只有⽢氨酸没有⼿性（旋光性），脯氨酸为亚氨基酸。
3.氨基酸分类：（1）、酸性氨基酸：⼀氨基⼆羧基氨基酸，有天冬氨酸、⾕氨酸，带负电荷（2）、碱性氨基酸：⼆氨基⼀羧基氨基酸，有赖氨酸、精氨酸、组氨酸，带正电荷（3）、中性氨基酸：⼀氨基⼀羧基氨基酸，有⽢氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、⾕氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。
不带电荷。
（4）含S氨基酸：甲硫氨酸、半胱氨酸（5）含羟基氨基酸：丝氨酸、苏氨酸（6）芳⾹族氨基酸：苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸（7）含酰胺基氨基酸：天冬酰胺、⾕氨酰胺4.氨基酸的等电点PI：氨基酸所带正负电荷相等时的溶液pH。
pI=(pK1，+pK2，)/25.氨基酸紫外吸收：280nm,苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸有紫外吸收6.蛋⽩质的⼀级结构（Primary structure）：它是指蛋⽩质中的氨基酸按照特定的排列顺序通过肽键连接起来的多肽链结构。
肽键：⼀个氨基酸的a-COOH 和相邻的另⼀个氨基酸的a-NH2脱⽔形成共价键。
7.蛋⽩质⼆级结构的概念：多肽链在⼀级结构的基础上，按照⼀定的⽅式有规律的旋转或折叠形成的空间构象。
其实质是多肽链在空间的排列⽅式蛋⽩质⼆级结构主要类型有：a-螺旋、β-折叠、β-转⾓维持⼆级结构的作⽤⼒：氢键a-螺旋（a-Helix）⼜称为3.613螺旋，Φ= -57。
，Ψ= -47。
结构要点：(1)、多个肽键平⾯通过α－碳原⼦旋转，主链绕⼀条固定轴形成右⼿螺旋。
(2)、每3.6个氨基酸残基上升⼀圈，相当于0.54nm。
（3）、相邻两圈螺旋之间借肽键中C＝O和N-H形成许多链内氢健，即每⼀个氨基酸残基中的NH和前⾯相隔三个残基的C＝O 之间形成氢键，这是稳定α－螺旋的主要键。
生物化学是研究生物体内生物分子的结构、功能和代谢过程的学科。
以下是一些生物化学中的重点知识：
1. 生物大分子：生物化学研究的主要对象包括碳水化合物、脂类、蛋白质和核酸等生物大分子。
它们在生物体内发挥着重要的结构和功能作用。
2. 酶：酶是生物体内催化反应的蛋白质，可以降低活化能，加速生物化学反应的进行。
酶在生物体内参与代谢、信号传导、免疫等多个生理过程。
3. 代谢途径：生物体内的代谢途径包括糖酵解、三羧酸循环、氧化磷酸化、脂肪酸代谢等。
这些途径将营养物质转化为能量和生物体内所需的物质。
4. DNA和RNA：DNA是遗传信息的载体，RNA参与基因表达调控。
DNA复制、转录和翻译是细胞内重要的生物化学过程。
5. 蛋白质结构与功能：蛋白质的结构决定了其功能。
蛋白质通过折叠成特定的空间结构来实现其生物学功能，如酶活性、结构支持等。
6. 细胞膜结构与运输：细胞膜是细胞的重要组成部分，具有选择性
通透性。
细胞膜上的载体蛋白质参与物质的跨膜运输。
7. 信号转导：细胞内外的信号转导是生物体内重要的调控机制，包括激素信号、神经递质信号等的传递与响应。
以上是生物化学中的一些重点知识，深入了解这些知识可以帮助理解生物体内生命活动的分子基础和机制。
生物化学在解释疾病发生机制、药物作用以及生物技术等领域有着重要的应用。
引言概述:生物化学是研究生物体内化学成分的组成、结构、功能以及各种生物化学过程的机理的学科。
掌握生物化学的基本知识是理解生物体内各种生命现象的基础，也是进一步研究生物医学、生物工程等领域的必备知识。
本文将从分子生物学、酶学、代谢、蛋白质和核酸等五个方面，总结生物化学中必看的知识点。
正文内容:1.分子生物学1.1DNA的结构和功能1.1.1DNA的碱基组成1.1.2DNA的双螺旋结构1.1.3DNA的复制和转录过程1.2RNA的结构和功能1.2.1RNA的种类和功能区别1.2.2RNA的结构和特点1.2.3RNA的转录和翻译过程1.3蛋白质的结构和功能1.3.1氨基酸的结构和分类1.3.2蛋白质的三级结构和四级结构1.3.3蛋白质的功能和种类1.4基因调控1.4.1转录调控和翻译调控1.4.2基因的启动子和转录因子1.4.3RNA的剪接和编辑1.5遗传密码1.5.1遗传密码的组成和特点1.5.2密码子的解读和起始密码子1.5.3用户密码监测2.酶学2.1酶的分类和特点2.1.1酶的命名规则和酶的活性2.1.2酶的结构和功能2.1.3酶的催化机制2.2酶促反应动力学2.2.1酶反应速率和反应速率常数2.2.2酶的最适温度和最适pH值2.2.3酶的抑制和激活调节2.3酶的应用2.3.1酶工程和酶的改造2.3.2酶在医学和工业上的应用2.3.3酶和药物相互作用3.代谢3.1糖代谢3.1.1糖的分类和代谢路径3.1.2糖酵解和糖异生3.1.3糖的调节和糖尿病3.2脂代谢3.2.1脂的分类和代谢途径3.2.2脂肪酸的合成和分解3.2.3脂的调节和脂代谢疾病3.3氮代谢3.3.1氨基酸的合成和降解3.3.2尿素循环和氨的排出3.3.3蛋白质的降解和合成3.4核酸代谢3.4.1核酸的合成和降解途径3.4.2核酸的功能和结构特点3.4.3DNA修复和基因突变3.5能量代谢调节3.5.1ATP的合成和利用3.5.2代谢途径的调节和平衡3.5.3能量代谢和细胞呼吸4.蛋白质4.1蛋白质的结构和维持4.1.1蛋白质结构的层次和稳定性4.1.2蛋白质质量控制和折叠4.2蛋白质表达和合成4.2.1蛋白质的翻译和翻译后修饰4.2.2蛋白质的定位和运输4.2.3蛋白质合成的调节和失调4.3蛋白质与疾病4.3.1蛋白质异常与疾病的关系4.3.2蛋白质药物和治疗策略4.3.3蛋白质组学在疾病研究中的应用5.核酸5.1DNA的复制和修复5.1.1DNA复制的机制和控制5.1.2DNA损伤修复和维持稳定性5.1.3DNA重组和基因转座5.2RNA的合成和调控5.2.1RNA转录的调节和翻译5.2.2RNA剪接和编辑5.2.3RNA和疾病的关系5.3RNA干扰和基因沉默5.3.1RNA干扰机制和调控5.3.2RNA干扰在基因治疗中的应用5.3.3RNA沉默和抗病毒防御总结:生物化学是研究生物体内化学成分和生物化学过程的重要学科，掌握其中的关键知识点对于理解生命的本质和生物体的正常功能至关重要。
生物化学名词解释：1、从头合成：利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及二氧化碳等简单物质为原料,经过一系列酶促反应,合成嘌呤核苷酸或嘧啶核苷酸的过程;2、呼吸链：线粒体内膜中按一定顺序排列的一系列具有电子传递功能的酶复合物,课通过链锁的氧化还原将代谢物脱下的电子最终传递给氧生成水,这一系列酶和辅酶称为呼吸链和电子传递链;3、糖酵解无氧氧化：在机体缺氧条件下,葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程;4、酶原和酶原激活：有些酶在细胞分泌合成或初分泌,或在其发挥催化功能前只是酶的无话性亲体,称酶原;酶原向酶的转化过程称为酶原激活;5、补救合成：利用体内游离的嘌呤或嘌呤核苷酸,经过简单地反应过程,合成嘌呤核苷酸,称为补救合成或重新利用途径;6、酶的活性中心：酶的必需集团在一级结构上可能相距很远,但在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能和底物特异的结合并将底物转化为产物,这一区域称为酶的活性中心或活性部位;7、翻译：蛋白质生物合成也成翻译,是细胞内以mRNA为模板,按照mRNA分子中由核苷酸组成的密码信息合成蛋白质的过程;8、酶的共价修饰调节：酶蛋白肽链上某些残基在不同催化单向反映以酶的催化下发生可逆的共价修饰,从而引起酶活性的改变,这种调节称为酶的化学修饰调节又称共价修饰调节;9、中心法则：10、DNA的二级结构：DNA的二级结构是反向平行,右手螺旋的互补双链;11、氧化磷酸化：由代谢物脱下的氢,经线粒体氧化呼吸链电子传递释放能量,偶联驱动ADP 磷酸化生成ATP的过程;12、竞争性抑制作用：有些抑制剂与酶底物结构相似,可与底物竞争酶的活性中心,从而阻碍酶和底物结合生成中间产物;13、蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下,蛋白质特定的空间构象被破坏,即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失;14、半保留复制：DNA生物合成时,母链DNA解开为两股单链,各自作为模板按碱基配对规律,合成与模板互补的子链;子代细胞DNA的一股单链从亲代完整地接受过来,另一股单链则完全重新合成,两个子细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致;15、生物转化：非营养物质、毒物、药物通过抗氧化酶和胆汁酸代谢分解不不是放ATP的过程;16、一碳单位：指某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团,包括甲基、甲稀基、甲烃基、甲酰基、亚氨甲基等;17、转氨基作用：在转氨基酶的催化下,可逆地把α-氨基酸的氨基转移给α-酮酸,结果是氨基酸脱去氨基生成相应的α-酮酸,而原来的α-酮酸则转变成另一种氨基酸;18、维生素：是维持人体正常生理功能所必需的营养素,是人体内不能合成或合成量甚少,必需由事物供给的一组低分子有机化合物;19、蛋白质的一级结构：蛋白质分子中,从N-端至C-端的氨基酸排列顺序;20、必须氨基酸：人体内有八种氨基酸体内需要而又不能自身合成,必需由事物提供的氨基酸;21、多肽链：22、生物氧化：物质在生物体内氧化称为生物氧化,主要是糖、脂肪、蛋白质等供能物质在体内分解时逐步释放能量,并最终生成二氧化碳和水的过程;23、核算变性：某些理化因素PH、温度、离子强度等会导致DNA双链互补碱基对之间的氢键发生断裂,使双链DNA解离为单链;24、蛋白质的等电点：当蛋白质溶液出于某一pH时,蛋白质解离呈正、负离子的趋势相同,称为兼性离子,静电荷为零;此时溶液的pH称为蛋白质的等电点;简答题：1、请说明糖代谢与蛋白质代谢之间的关系;组成人体蛋白质的20种氨基酸,除生酮氨酸亮、赖外,通专转氨或者脱氧作用生成相应α酮酸都可转变成某些糖代谢的中间代谢产物,如丙氨酸、草酰胺酸、α-酮戊二酸等;可通过糖异生途径转变为糖;而糖的中间产物仅能在体内转变成12种非必须氨基酸;2、请从核酸的和合成来说明“只要食物中不缺乏蛋白质,就不会缺乏核酸”这个观点;食物中的核酸进入人体后被人体消化吸收之后不能作为原料被利用,核酸在体内的合成有两条途径：从头合成和补救合成,从头合成为主要;而从头合成是以磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及二氧化碳等简单原料合成的,而蛋白质可以分解成氨基酸,而氨基酸可以通过各种途径形成糖类和一碳单位;有糖则不会缺乏磷酸核糖和二氧化碳;有了核酸的原料,那么在体内有酶的参与可以合成核酸;所只要食物中不缺乏蛋白质,就不会缺乏核酸;3、叙述胆色素的正常代谢过程;可用简图表示;4、请用图说明胰高血糖素进行细胞信号传导的具体途径;5、什么是竞争性抑制剂举例说明竞争性抑制剂在医药上十分重要;有些抑制剂与酶底物结构相似,可与底物竞争酶的活性中心,从而阻碍酶和底物结合生成中间产物;这种抑制作用成为竞争一直作用;对磺胺类药物敏感的细菌在生长繁殖时,不能直接利用环境的叶酸,而在菌体酶催化下,以对氨基苯甲酸为底物合成二氢叶酸;而磺胺类药物的化学结构与对氨基苯甲酸相似,是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂抑制二氢叶酸合成;细菌以生长繁殖受阻,人类能直接利用叶酸,所磺胺类药物不影响人类核酸的合成;6、酮体是如何产生的酮体的产生利用有何意义①图②酮体在肝外组织生成心、肾、脑、骨骼肌意义：是肝输出能源的一种形式,是机脑组织尤其是脑组织的重要形式,有利于维持血糖水平恒定,节省蛋白质的消耗;7、什么是酶原和酶原激活,其生理意义如何有些酶在细胞分泌合成或初分泌,或在其发挥催化功能前只是酶的无话性亲体,称酶原;酶原向酶的转化过程称为酶原激活;意义：①消化管内蛋白酶以酶原形式分泌,不仅保护消化器官本身不受酶的水解破坏,而且保证酶在其特定的部位与环境发挥其催化作用;②酶原还可以视为酶的储存形式,如凝血和纤溶蛋白溶解酶类似酶原形式在血液循环中运行,一旦需要便不失时机地转化为有活性酶,发挥其对机体的保护作用;8、脑组织中谷氨酸若转变成尿素的主要代谢过程如何可用简图表示并说明其生理意义; 通过谷氨酰胺把谷氨酸运至肝或肾;谷氨酸在肝或肾内通过L-谷氨酸脱氢酶催化脱去氨基;脱下的氨基通过鸟氨酸循环形成尿素;图：略意义：解除氨的毒性;9、试说明体内谷氨酸转变为葡萄糖的过程;①丙酮酸经丙酮酸羟化支路,变为磷酸烯醇式丙酮酸;②1,6-二磷酸果糖转变为6-磷酸果糖;③6-磷酸葡萄糖水解为葡萄糖;10、简述肝如何调节血糖浓度;11、给动物以丙酮酸,它在体内可转变成那些物质并指出转变的代谢途径名称;12、试述糖代谢和脂肪代谢之间的关系;13、说明变构调节概念,并举出两个例子;14、说出RNA的5中功能;①mRNA是蛋白质生物合成的直接模板;②mRNA是氨基酸的运载工具及蛋白质生物合成的适配器;③rRNA与多种蛋白质组成核糖体,参与蛋白质的生物合成;④snmRNA在RNA转录后加工中起重要作用;⑤端体酶RNA与染色体末端的复制有关；也有参与基因表达的调控的RNA;15、说明三种氨基酸在体内的作用,与糖和脂肪作比较,为什么说氨基酸不足是一种好的供能物质①谷氨酸通过谷氨酸脱氢酶的催化生成Y-氢基丁酸是一直性神经递质,对中枢神经有抑制作用;②组氨酸经组氨酸生成5-羟色胺,脑中的5-羟色胺是一种神经递质,具有一直作用,影响传导,同时具有强烈的血管收缩作用;③色氨酸经组氨酸脱羧酶催化生成组胺是一种血管收缩剂,可以增加毛细血管的通透性;糖和脂肪的分解产物在体内的生理作用除供能作用以外,没有很大的作用,而氨基酸的生理作用很大,对全身各大系统器官的影响很大,如果缺少它,机体不能有序运转,且一种都不能缺,而糖和脂肪的影响没有那么大,所氨基酸不是一种好的供能物质;16、细胞内cAMP是如何生成的17、说明氢键在生物大分子蛋白质和核酸结构中的作用;氢键是蛋白质二级,三级,四级即高级结构中的结合力,使之形成与稳定,氢键又是维持DNA双螺旋结构的稳定的因素之一;18、说出氢键的三种功能或作用;①氢键是蛋白质二级,三级,四级即高级结构中的结合力,维持蛋白质的稳定;②是维持DNA双螺旋结构稳定的因素之一;③由于氢键的作用,NH3、H2O和HF具有反常高的熔点和沸点;19、说明共价调节概念和变构调节概念,并各举出1个例子;内源、外源性小分子化合物作为变构效应剂可与蛋白质分子活性中心;例子：①果糖2,6-二磷酸FBP对6-磷酸果糖激酶的变构激活或聚解;②原聚体与多聚体相互转化从而引起酶的活性改变,如乙酰CoA羧化酸21、说明转氨基概念,写出转氨基的结构反式,并举出两个转氨基的例子;在转氨基酶的催化下,可逆地把α-氨基酸的氨基转移给α-酮酸,结果是氨基酸脱去氨基生成相应的α-酮酸,而原来的α-酮酸则转变成另一种氨基酸;例子：略22、说明非竞争抑制的概念和变构调节的概念,并与结构调节作比较,指出两者的相似之处;23、试计算1个葡萄糖分子彻底氧化产生几个ATP分子,必须给出计算过程,必须同时说明底物水平磷酸化和氧化磷酸化各产生几个ATP。
1..糖：多羟醛或多羟酮及其缩聚物和某些衍生物的总称。
2.成苷作用：环状单糖半缩醛基上的羟基在有干燥HCL气体催化情况下可与醇化合，羟基的氢被甲基取代形成糖苷。
3..二塘：为2分子单糖以糖苷涧链接而成，水解后产生2分子单糖，有的有还原性，有的无还原性，但皆有旋光性。
4..脂肪：是三脂酸的甘油脂即三酰甘油。
5.磷脂：为含磷的单脂衍生物，分甘油醇磷脂及鞘氨醇磷脂两类。
6.蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的序列，一级结构中主要的链接键是肽键。
7.蛋白质的二级结构：蛋白质分子中多肽链本身的折叠和盘绕的方式，他它仅涉及肽链中主链的构像，不涉及侧链构象。
8.超二级结构：二级结构的基本结构单位相互聚集，形成有规律的二级结构的聚集体。
9.蛋白质的三级结构：多肽链在二级结构的基础上进一步折叠，盘旋成复杂的空间结构。
10.蛋白质的四级结构：描述寡聚蛋白质中亚基的种类，数目，在空间的排布方式，以及亚基间的结合方式。
11.水化层：蛋白质表面的亲水集团，如（—NH4，—COO—，—OH，—SH，—CONH2）等，会吸收它周围的水分子，使水分子定向排列在蛋白质分子的表面，形成一层水化膜。
12.双电层：蛋白质在非等电点状态时，带有相同的净电荷，与其周围的反离子构成稳定的双电层。
13.氨基酸等电点：在适当的酸碱度时，氨基酸的氨基和羧基的解离度完全相等，此时【正离子】=【负离子】，净电荷为零，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动，成为两性离子，这时氨基酸所处溶液中的PH就称为该氨基酸的等电点。
14..变性作用：天然蛋白质受物理或化学因素的影响，分子内原有的高度规则性的空间排列发生变化，致使其原有性质和功能发生部分或全部丧失。
15..别（变）构作用：含亚基的蛋白质由于一个亚基的构象改变而引起其余和整个分子构象、性质和功能发生改变的作用。
16.变构效应：由变构作用引起的效应称变构效应.17.DNA的一级结构：DNA分子中核苷酸之间的连接方式和核酸序列。
18.酶的活性部位：又称酶的活性中心是指酶分子中能同底物结合并起催化反应的空间部位。
19.酶活性部位内的必需基团：直接参与结合底物和催化底物化学反应的化学基团。
20.酶活性部位外的必须基团：不直接参与作用，但能维持酶分子结构，保证活性部位各有关基团处于最适的空间位置，对酶的催化活性发挥间接作用的一类必需基团。
21.维生素：维持生物正常生命过程所必需的一类有机物质，需要量很少，但对维持健康十分重要。
22.代谢：生物体和外界环境进行物质交换的过程。
23.糖酵解：将葡萄糖降解成丙酮酸并伴随生成ATP的过程。
24.有氧氧化（氧化分解）：葡萄糖彻底分解成CO2和H2O的过程。
25.三羧酸循环：乙酰CoA与草酰乙酸结合进入循环经一系列反应再回到草酰乙酸的过程。
26.糖异生：由非糖物质转变成葡萄糖的过程。
27.代谢库：（细胞、组织或个体）中储存的某一代谢物质的总量。
28.氧化脱氨：（阿尔法）α—氨基酸在酶的催化下生成（阿尔法）α—酮酸，此时消耗氧并产生氨。
29.转氨基作用：一种（阿尔法）α—氨基酸的氨基经转氨酶催化转移给（阿尔法）α—酮酸的作用。
30.一碳单位：具有一个碳原子的基团。
31.必需氨基酸：亮氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、色氨酸、缬氨酸、（半必需氨基酸：精氨酸、组氨酸）32.非必需氨基酸：丙氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺、半胱氨酸、谷氨酸、甘氨酸、谷氨酰胺、脯氨酸、丝氨酸、酪氨酸33.生物氧化：有机分子在机体内氧化分解成CO2和H2O并释放能量的过程。
34.氧化磷酸化：代谢物被氧化释放的电子通过一系列电子递体从NADH或FADH2传到O2并伴随将ADP 磷酸化产生ATP的过程。
35.P/O比：指消耗1mol原子氧所产生的ATP的物质的量，也可以看做是当一对电子通过呼吸链传递至Ｏ２所产生的ＡＴＰ分子数。
36.化学渗透学说的要点：在呼吸链的电子传递过程中，质子在线粒体膜（又称偶联膜）内两侧的浓度梯度所产生的化学电位差合成ＡＴＰ的基本动力。
37.增色效应：当核酸变性或降解时，其紫外光吸收强度及ε（Ｐ值）均显著增高，38.减色效应：变形的核酸在一定条件下恢复其原有性质时，紫外线吸收强度及ε（P）值又可恢复到原有水平。
39.Cori循环：肌肉剧烈运动后产生大量乳酸可以迅速穿过质膜经过血液进入肝脏，乳酸氧化成丙酮酸参加糖异生途径，变成葡萄糖再进入血液运送到肌肉中去，整个过程成为Cori循环。
40.在水溶液中，单糖的α—和β—型通过直链可互变而达到平衡。
41.蔗糖水解后产生分子葡萄糖和1分子果糖，由于蔗糖无还原性，这显示葡萄糖第一碳原子的羟基是与果糖第2碳原子的羟基相互结合。
42.从结构上观察，蔗糖无还原性，不能不苯肼作用产生糖脎，因而合成二糖时醛基与酮基的特性都已完全丧失。
43.麦芽糖有还原性，可被麦芽糖酶水解，产生2分子葡萄糖，麦芽糖分子内尚有一个自由醛基，而且是葡萄糖α—葡萄糖苷。
44.多糖：按其组分的繁简，多糖课分为同多糖和杂多糖两类，前者是由某一种单糖所组成，后者则为一种以上的单糖或其衍生物所组成，其中有的可能还含有非糖物质。
45.脂质分子都含碳、氢、氧元素，有的也含有氮和磷，被碱水解后醇和脂肪酸。
46.自然界存在的脂酸皆为含双数碳的脂酸，饱和脂酸最稳定的构象是完全伸展的构象。
不饱和脂酸双键不能自由旋动，顺式双键使碳氢链发生弯曲，而反式双键的构象则近似于饱和链的伸展式。
47.复脂：含磷或含糖的脂质，因而分磷脂和糖脂两类。
48.磷脂胆碱分子中的磷酰胆碱端为亲水端，有极性，易与水相吸称极性端，其余的脂酸碳氢链端为疏水端，不与水相吸，称非极性端。
49.各种蛋白质的氮含量皆接近16%。
除脯氨酸外，都是α—氨基酸，除甘氨酸外，蛋白质中的氨基酸都有不对称原子，都有L—型和L—型之分。
天然蛋白质的氨基酸都属L—型。
50.中性氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸。
51.含羟基的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸。
含硫氨基酸：半胱氨酸、甲硫氨酸52.酸性氨基酸：天冬氨酸、天冬酰胺、谷氨酸、谷氨酰胺53.碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸。
芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸。
54.杂环氨基酸：组氨酸、色氨酸、脯氨酸55.生糖氨基酸：异亮氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸。
生酮氨基酸：亮氨酸、赖氨酸。
56.在紫外区仅仅色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸有吸收能力。
最大吸收都在280nm附近。
57.根据广义的酸、碱理论，氨基酸的两性离子在水中既能像酸一样放出质子，也能像碱一样接受质子，氨基酸具有酸碱性质，是一类两性电解质。
氨基酸主要以正离子形式存在；当溶液的PH值大于等电点时，氨基酸主要以负离子形式存在。
58.PI=1/2(PKa1+PKa2)59.在α螺旋结构中，每3.6个氨基酸残基残基螺旋上升一圈，每圈的高度为0.54nm。
每个氨基酸残基沿轴上升0.15nm，沿轴旋转100度。
60.α螺旋的稳定结构靠氢键来维持。
61.变性蛋白质的特性：溶解度显著减少，不溶于水。
结晶及生物活性皆消失。
易被酶消化。
62.脂蛋白：脂质同蛋白质一次级键结合而成的络合物。
63.乳糜微粒：颗粒最大，密度最小，在小肠中合成，将摄取的膳食中的三酰甘油运送到其它组织，主要是骨骼肌和脂肪组织。
64.极低密度脂蛋白：合成于肝脏，含有丰富胆固醇的残留物质。
65.低密度脂蛋白：血浆中胆固醇的主要携带者。
66.高密度脂蛋白：可把胆固醇从组织中运转出去，即将内源性胆固醇从各组织运送到肝脏。
67.胆固醇过多的防止：减少受体的合成、抑制HMG—CoA还原酶的活性。
68.嘧啶碱与嘌呤碱分子中皆有共轭双键，对紫外线（波长260nm左右）有强烈的吸收能力。
69.碱基位于螺旋内部，而脱氧核糖和磷酸位于螺旋外侧，他们组成多核苷酸链的骨架，碱基的平面与中心轴垂直，而糖的平面也几乎与碱基也几乎垂直。
70.氢键：维持横向稳定性，碱基堆积力：维持纵向稳定性。
71.tRNA都符合三叶草的模型。
都含有较多的修饰成分。
72.核酸变性：当核酸溶液受到某些物理或化学因素的影响，使核酸的双螺旋结构破坏，氢键断裂，变成单键，从而引起核酸理化性质的改变以及生物功能的减小或丧失。
73.大多数酶是蛋白质，有的酶为单纯的蛋白质，其分子成分全为蛋白质，不含非蛋白质物质。
有的酶为结合蛋白质，其分子中除蛋白质外，还有非蛋白质物质，其蛋白质部分称酶蛋白，非蛋白质部分称辅酶或辅基，酶蛋白和辅基结合成完整的分子称全酶。
74.辅酶的功能大多数为递氢或递化学基团，也有递电子的。
75.NAD及NADP各自与其还原型成一氧化还原体系起递氢作用。
76.辅酶A是代谢反应中乙酰化酶的辅酶，主要功能是递乙酰基。
77.Km:反应速率v等于最大反应速率的一半是底物浓度。
称米氏常数。
在严格条件下，不同酶有不同的Km 值，它受底物、PH、温度和离子浓度等因素的影响。
一种酶如可以作用于几种底物，就有几个Km值，其中Km值最小的底物成为该酶的最适底物。
78.脂溶性维生素：ADEK79.三个关键的中间产物：6—磷酸葡萄糖，丙酮酸，乙酰辅酶A80.ATP不是能量的贮存物质，而是能量的传递者。
脊椎动物肌肉和神经组织的磷酸肌酸，和无脊椎动物肌肉的磷酸精氨才是真正的能量贮存物质。
NADP为合成代谢提供还原力。
81.糖原的分解在磷酸存在下经磷酸化酶、转移酶、脱支酶催化产生葡糖—1—磷酸，转氨酶和脱酯酶实际上是同一个酶上的不同部位。
82.糖酵解总反应式：葡萄糖+2Pi+2ADP+2NAD﹦》2丙酮酸+2ATP+2NADH+2H(l离子)+水83.糖酵解的关键酶：己糖激酶（反应1控制葡萄糖的进入）、果糖磷酸激酶（反应3）、丙酮酸激酶（反应10调节糖酵的出口）84.丙酮酸的有氧氧化的三种酶：丙酮酸脱氢酶、二氢硫辛酸乙酰转移酶、二氢硫辛酸脱氢酶。
六种辅助因子：NAD(正离子)、FAD、硫胺素焦磷酸、硫辛酸、辅酶A、Mg(离子)、85.三羧酸循环关键酶：柠檬酸合酶、异柠檬酸合酶、α—酮戊二酸脱氢酶复合物、86. 四次脱氢：分别在异柠檬酸酶催化的第三步（产生NADH ）、α—酮戊二酸脱氢酶复合物催化的第四步(产生NATH)、琥珀酸脱氢酶催化的第六步产生FADH2、苹果酸脱氢酶催化的第八步(产生NADH)。
琥珀酰辅酶A合成酶催化的第五步唯一直接产生ATP的一步。
87.乙醛酸循环的异柠檬酸裂合酶和苹果酸合酶死三羧酸循环中所没有的。
88.糖原的分解和合成的关键酶分别为：糖原磷酸化酶、糖原合酶。
89.脂酸的β—氧化能量得率：活化（—2ATP）+氧化[（n/2—1）*2ATP]+再氧化[（n/2—1）*3ATP]+n/2*12ATP90.饱和脂酸的生物合成关键酶：乙酰CoA羧化酶，ACP：脂酸生物合成的酰基载体。
91.饱和脂酸的合成：第一阶段：乙酰CoA的转运，乙酰—S—ACP和丙二酸单酰—S—ACP的形成，第二阶段：乙酰—S—ACP与丙二酸单酰—S—ACP经缩合、还原、脱水、再还原92.三酰甘油合成的前体：脂酰CoA、3—磷酸甘油【来源：甘油、二羟丙酮磷酸（脂肪细胞中）]93.胆固醇合成的关键酶：HMG—CoA还原酶。
