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第四章蛋白质的三维结构稳定蛋白质三维结构的作用力一、多肽主链折叠的空间限制从理论上讲，一个多肽主链能有无限多种构象。
从理论上讲个多肽主链能有无限多种构象但是，只有一种或很少几种天然构象，且相当稳定。
但是只有种或很少几种天然构象且相当稳定因为：天然蛋白质主链上的单键并不能自由旋转1、肽链的二面角★只有α碳原子连接的两个键（C α—N 和C α-C ）是单键，能自由旋转。
★扭角:环绕C α—N 键旋转的角度为Φ,环绕C α—C 键旋转的角度称Ψ。
可旋转±180度，一般呈顺时针旋转。
旋转受H.O 基的限制多肽主链的构象可以用每个C 的对原子以及R 基的限制。
多肽主链的构象可以用每个a-C 的一对扭角来描述。
★当Φ(Ψ)旋转键两侧的主链呈顺式时，规定Φ(Ψ)=0°★从Cα沿键轴方向看，顺时针旋转的Φ(Ψ)角为正值，反之为负值。
2、拉氏构象图：可允许的Φ和Ψ值Φ和Ψ同时为0的构象实际不存在二面角（Φ、Ψ）所决定的构象能否存在，主要取决于两个相邻肽单位中非键合原子间的接近有无阻碍。
个相邻肽单位中非键合原间的接有Cα上的R基的大小与带电性影响Φ和Ψ◆拉氏构象图：Ramachandran根据蛋白质中非键合原子间的最小接触距离（范德华距离），确定了哪些成对二面角（Φ、Ψ）所规定的两个相邻肽单位的构象是允许的，哪些是不允许的，并且以Φ为横坐标，以Ψ为纵坐标，在坐标图上标出，该坐坐标以为纵坐标在坐标图上标出该坐标图称拉氏构象图。
⑴实线封闭区域一般允许区，非键合原子间的距离大于一般允许距离，此区域内任何二面角确定的构象都是允许的，且构象稳定。
的且构象稳定⑵虚线封闭区域是最大允许区，非键合原子间的距离介于最小允许距离和般允许距离之间，立体化学允许，但许距离和一般允许距离之间，立体化学允许，但构象不够稳定。
⑶虚线外区域是不允许区，该区域内任何二面角确定的肽链构象，都是不允许的，此构象中非键合原子间距离象都是不允许的此构象中非键合原子间距离小于最小允许距离，斥力大，构象极不稳定。
蛋白质的三维结构蛋白质是构成生命体的重要组成部分，它们通过不同的结构和功能满足生命体各种复杂的需求。
蛋白质的结构可以分为三个层次：一级结构、二级结构和三级结构。
其中，三级结构是指蛋白质分子链上不同氨基酸残基间的空间排布形态。
蛋白质的三维结构非常复杂，它包含了丰富的信息，如蛋白质的形态、功能、稳定性等。
研究蛋白质的三维结构对于生物学、医学和药学等领域都具有重要的意义。
了解蛋白质的三维结构，可以为药物研发、基因工程以及治疗疾病等方面提供有价值的信息。
那么，蛋白质的三维结构是如何形成的呢？蛋白质的三级结构是由一级和二级结构组装而成的，其中，一级结构是由氨基酸残基按照特定的顺序排列在一起，形成的线性分子链；而二级结构则是由氨基酸残基之间的氢键作用形成的空间结构。
蛋白质的三级结构是由一级和二级结构之间的非共价作用力、共价作用力和其他物理化学过程共同作用形成的。
其中，非共价作用力包括氢键、范德华力、离子键等；共价作用力包括硫氢键、二硫键等。
这些作用力通过折叠和旋转等方式，将蛋白质分子链上的不同氨基酸残基排列在一起，形成特定的结构。
在蛋白质的折叠过程中，通常会形成一系列的中间态，这些中间态对于蛋白质的结构和功能有着重要的作用。
在一些情况下，蛋白质的折叠可能出现异常，导致蛋白质失去原有的结构和功能，进而引起一系列的疾病。
例如，阿尔茨海默病和帕金森病等神经系统疾病，就与蛋白质的异常折叠有关。
如何解析蛋白质的三维结构呢？目前，我们可以利用各种科学方法手段对蛋白质的三维结构进行研究。
其中，常见的方法包括X射线晶体衍射、核磁共振技术、电子显微镜等。
X射线晶体衍射是一种较为常见的方法，它利用X射线的波长和能量特性，对蛋白质晶体进行研究。
通过测量X射线在晶体中的散射情况，可以确定蛋白质的原子间距和空间排布情况。
这种方法极为准确，但需要大量的样品和长时间的数据收集和分析。
核磁共振技术是一种能够测量蛋白质分子空间结构的技术。
通过对不同核自旋状态的探测和研究，可以获得蛋白质的结构和动力学信息。
Chapter 04 The Three Dimensional Structure of Proteins第四章蛋白质的三维结构1. Properties of the Peptide Bond（肽键的性质）InX-ray studies of crystalline peptides, Linus Pauling and Robert Corey found that the C—N bond in the peptide link is intermediate in length (1.32 A) between a typical C—N single bond (1.49 Å) and a C=N double bond (1.27 Å). They also found that the peptide bond planar (all four atoms attached to the C—N group are located in the same plane) and that the two α-C atoms attached to the C—N are always trans to other (on opposite sides of the peptide bond): 在晶体肽X-射线衍射研究中，Linus Pauling 和 Rbert Corey发现，在肽键中C-N键的键长介于典型的C-N单键（1.49 Å）和C=N双键（1.27 Å）之间。
他们还发现，肽键是平面的（与C-N相连的所有四个原子在同一个平面内），与C-N相连的两个α-C 原子总是互为反式的（在肽键的相对面）(a) What does the length of the C—N bond in the peptide linkage indicate about its strength and its bond order (i.e., whether it is single, double, or triple)? 肽键中C-N键的键长说明其强度和键级（单、双或三键）的什么情况？(b) What do the observations of Pauling and Corey tell us about, the ease of rotation about the C—N peptide bond? Linus Pauling 和 Rbert Corey的观察告诉我们C—N肽键转动的什么情况？2. Structural and Functional Relationships in Fibrous Proteins(纤维状蛋白结构与功能的关系) William Astbury discovered that the X-ray pattern of wool shows a repeating structural unit spaced about 5.2 Å along the direction of the wool fiber. When he steamed and stretched the wool, the x-ray pattern showed a new repeating structural unit at a spacing of 7.0 Å. Steaming and stretching the wool and then letting it shrink gave an x-ray pattern consistent with the original spacing of about 5.2 Å. Although these observations provided important clues to the molecular structure of wool, Astbury was unable to interpret them at the time. William Astbury 发现，羊毛的X-射线衍射谱表明在羊毛的纤维方向有间距大约5.2 Å的重复结构单位。
名词解释蛋白质的三维结构蛋白质是生物体内最基本的组分之一，也是生命活动的关键参与者。
其在细胞和组织中发挥着重要的结构和功能作用。
蛋白质的功能与其特定的三维结构密切相关。
本文将解释蛋白质的三维结构，并介绍其重要性与研究方法。
蛋白质的三维结构是指其在空间中特定的立体构型。
根据其结构，蛋白质可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是蛋白质最基本的线性序列，由氨基酸组成。
氨基酸的种类和排列顺序决定了蛋白质的功能和特性。
人体内常见的氨基酸有20种，它们通过共价键连接在一起，形成聚合物链。
蛋白质的一级结构可以通过基因信息推测得出，这个推测的过程叫做基因翻译。
二级结构是蛋白质的局部空间构型，主要有α-螺旋和β-折叠两种形式。
α-螺旋是一种呈螺旋状的结构，在其内部，氨基酸残基通过氢键相互连接而形成稳定的结构。
β-折叠是一种平面折叠状的结构，氨基酸残基通过氢键连接在一起，形成折叠的β片。
这些二级结构的形成受到许多因素的影响，如氨基酸的性质、溶剂环境等。
三级结构是蛋白质的整体立体构型。
蛋白质的三级结构由多个二级结构组合而成，通过各种化学键和相互作用保持稳定。
这些化学键和相互作用包括疏水相互作用、电荷相互作用、氢键和二硫键等。
疏水效应是蛋白质三级结构形成的重要因素之一，由于氨基酸的侧链具有不同的亲水性，可以促使蛋白质分子折叠为稳定的立体构型。
四级结构是由多个蛋白质亚单位组成的复合物。
如血红蛋白由四个亚单位组成。
亚单位之间通过非共价键连接在一起，形成一个功能完整的蛋白质结构。
蛋白质的三维结构对于其功能的发挥至关重要。
在特定的立体构型下，蛋白质具备特定的功能。
例如，抗体分子通过其特殊的三维结构与外来抗原结合并清除体内病原体；酶分子通过其特定的三维结构催化生物化学反应，促进代谢过程。
如果蛋白质的三维结构发生改变，其结构和功能都会受到影响，甚至导致疾病的发生。
研究蛋白质的三维结构对于理解生命的本质和疾病的发生机制具有重要意义。
第四章蛋白质的三维结构一、选择题⒈维持蛋白质二级结构的主要化学键是：（）A、盐键；B、疏水键；C、二硫键；D、氢键；E、范德华力⒉蛋白质的构象特征主要取决于：（）A、氨基酸的组成、顺序和数目；B、氢键、盐键、范德华力和疏水作用；C、温度、离子强度和pH等环境条件；D、肽链间及肽链内的二硫键；E、各氨基酸之间的肽链⒊在一个肽平面中含有的原子数为：（）A、4；B、5；C、6；D、7；E、8⒋具有四级结构的蛋白质的特征是：（）A、分子中必定含有辅基；B、含有两条或两条以上的多肽链；C、每条多肽链都具有独立的生物学活性；D、依靠肽链维持结构的稳定性；E、以上都不是⒌下列有关α-螺旋的叙述哪个是错误的？A、分子内的氢键使α-螺旋稳定；B、减弱R基团间不利的相互作用使α螺旋稳定；C、疏水作用使α螺旋中断；D、在某些蛋白质中，α螺旋是二级结构中的一种类型；E、脯氨酸和甘氨酸残基使α螺旋中断⒍下列有关β折叠的叙述哪个是错误的？（）A、球状蛋白质中无β折叠的结构；B、β折叠靠链间氢键而稳定；C、它的氢键是肽链的C=O和N-H间形成的；D、α-角蛋白可以通过加热处理而转变成β折叠的结构；E、β-折叠有平行的β折叠和反平行的β折叠⒎具有四级结构的蛋白质特征是：（）A、分子中必定含有辅基；B、含有两条或两条以上的肽链；C、每条多肽链都具有独立的生物学活性；D、依靠肽链维持结构的稳定性；E、以上都不是⒏具有四级结构的蛋白质是：（）A、胰岛素；B、核糖核酸酶；C、血红蛋白；D、肌红蛋白；E、胰凝乳蛋白⒐在四级结构的蛋白质分子中，每个具有三级结构的多肽链是：（）A、辅基；B、辅酶；C、亚基；D、寡聚体；E、肽单位⒑关于蛋白质亚基的描述，其中正确的是：（）A、一条多肽链卷曲成螺旋结构；B、两条以上多肽链卷曲成二级结构；C、两条以上多肽链与辅基与辅基结合成蛋白质；D、每个亚基都有各自的三级结构；E、以上都是正确⒒胶原蛋白组成中出现的不寻常氨基酸是（）A、乙酰氨基酸；B、羟基氨基酸；C、甲基氨基酸；D、D赖氨酸⒓一种非常稳定的小分子量蛋白质的化学结构中，经常是（）A、含有大量的二硫键；B、含有丰富的甘氨酸；C、有较多络合金属离子；D、含有疏水氨基酸⒔形成稳定的肽链空间结构，一个重要原因是肽键中的四个原子以及和它相临的两个α碳原子处于（）A、不断绕动状态；B、可以相对自由旋转；C、同一平面；D、随不同外界环境而变化的状态⒕在寡聚蛋白质中，亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称之为（）A、三级结构；B、缔合现象；C、四级结构；D、变构现象⒖下列哪种方法是目前研究蛋白质分子空间结构最常用的（）A、圆二色性；B、荧光光谱；C、X光衍射；D、核磁共振二、判断是非⒈从热力学上讲最稳定的蛋白质构象自由能最低。
