功能性大豆蛋白及其应用

文章编号：#""&—$%’%（!""#）"’—""$"—"(功能性大豆蛋白及其应用冯屏，徐玉佩（华东理工大学生物工程学院，!""!&$上海市梅陇路#&"号；第一作者：女，&$岁，讲师／博士）摘要：介绍了大豆蛋白的主要功能特性、改性方法及应用。

利用大豆蛋白的各种功能特性，可提高食品的风味、品质，改善传统食品的加工性能，降低成本。

而功能性大豆蛋白在模拟食品、食品保鲜等方面的应用，更扩展了大豆蛋白的应用领域。

大豆蛋白的功能特性的研究和大豆蛋白食品的开发，对调整膳食结构、发展新食品具有重要意义。

关键词：大豆蛋白；功能性；改性；模拟食品；食品保鲜中图分类号：)*’+(,%-%文献标识码：.大豆蛋白除了具有较高的营养性和消费性外，还具有优良的功能特性。

为了更好地发挥大豆蛋白的功能特性，国内外对大豆蛋白质进行不同程度的加工及改性，生产出大豆粉（全脂豆粉、低脂豆粉、脱脂豆粉），浓缩大豆蛋白、分离大豆蛋白（/01）、组织大豆蛋白等具有高功能特性和加工指标良好的大豆蛋白制品，配用到各种食品中，可以增强食品的口感、风味，改善组织结构，提高营养价值、降低成本。

!大豆蛋白功能性的研究#,#溶解性大豆蛋白的主要组成是球蛋白。

在它的等电点范围内是不溶于水的，但在一定的离子强度下，如加入氯化钠或氯化钙之后，在等电点状态下也能溶解。

如果23在等电点以上或以下，在无盐条件下，也能溶于水溶液。

另外，蛋白质分子构型、溶剂，也影响蛋白质的溶解性。

大豆分离蛋白，在经过等电点23+,(的沉淀作用后，蛋白质就不再全部溶解，即蛋白质溶解性的改变是不可逆的。

而加工方法不同，其产品溶解度的变化也不同，分离蛋白在中性的水溶液中，溶解度大约为((4［#］。

大豆蛋白水溶液的维持，直接影响其他的功能特性。

如经加热或其他方法处理后蛋白质的水溶性降低，那么其胶凝性、乳化性、起泡性等许多其他功能特性也会随之下降。

#,!凝胶性大豆蛋白的凝胶过程是一个复杂的过程，它通过包括蛋白质分子高级结构的破坏，即蛋白质的变性、亚基与亚基间的解离———缔合反应、分子间的聚合反应等一系列的变化。

大豆球蛋白主要成分如表#，在凝胶过程中起主要作用的是$/组分和##/组分［!］。

表!大豆蛋白质的主要成分组分占总蛋白的百分数成分分子量!/!!胰蛋白酶抑制剂5"""!!#(""细胞色素6#!"""$/&$血球凝聚素##""""脂肪氧化酶#"!""""7淀粉酶’#$""$/球蛋白#5""""!!#""""##/&###/球蛋白&(""""#(/##有待测定’"""""注：表中“/”代表沉降系数，#/8#"9&秒8#/:;<=;>?单位。

在$/和##/球蛋白分子结构中心是由疏水氨基酸残基构成的一个水分子无法进入的疏水中心，而亲水氨基酸侧链几乎全部分布在分子表面，这些亲水基因在水溶液中，以氢键的形式与水分子结合，使蛋白质胶粒发生水化作用，形成水化层，而蛋白质表面分子的电荷，与水化离子的静电作用，形成蛋白质胶粒的双电层，这二种作用使蛋白质在水中形成相对稳定的溶胶状态。

大豆蛋白质溶胶在加热条件下，由于温度的提高，使水分子运动加剧，不断撞击对维持稳定蛋白质胶粒起重要作用的氢键，并使之断裂，蛋白质胶粒的空间结构受到破坏，多肽链由卷曲而伸展，分子表面的静电荷分布变稀，蛋白质胶粒相互靠近过程中的能垒下降。

同时蛋白质胶粒的动能因加热而增加，有足够的能量越过能垒，蛋白质分子不断靠近，多肽链上的疏水基团和巯基得以形成疏水键和分子间的"$中国油脂!""#年第!’卷第’期万方数据收稿日期：!""#—"$—"%二硫键，蛋白质不断聚集而形成具有网络状三维空间结构的蛋白质凝胶体。

大豆蛋白质的这种凝胶，具有粘度、可塑性、弹性均较高的特征，并且是水、糖、油脂、风味剂及其他食品配合物的良好载体，在食品加工和新食品开发中有重要用途。

!"#乳化性大豆蛋白具有一定乳化能力，能使脂肪和水形成稳定的乳胶体系，大豆蛋白在乳化作用中，大致起着两种作用，即促进油$水型乳胶液的形成；一旦形成，起稳定乳状液的作用。

由于蛋白质分子具有表面活性和吸附性能，它聚集在油—水界面，使其表面张力降低，蛋白质分子中亲水基团和疏水基团（多肽部分）把油水体系结合成稳定的体系，蛋白质分子间通过氢键相互缔合，因而在油水界面处聚集成大分子，展开排列形成大分子膜，可防止油脂聚集和乳化状态破坏。

大豆蛋白乳化能力与介质体系的%&有关，一般在碱性条件下为佳，在等电点范围最差。

大豆蛋白作为油水乳化系统的促进剂和稳定剂，对于香肠、牛乳、干酪、汤料等食品的品质控制很有帮助。

!"’水合性、保水性大豆蛋白沿着它的肽链骨架，含有很多极性基团，使蛋白质具有亲水性。

因此，大豆蛋白能吸收水分，并保持食物中的水分直到成品阶段。

某些极性状态的基团，如羰基、胺基能离子化，极性可以用变动%&来改变，%&变化影响大豆蛋白的水合性和保水性，大豆蛋白凝胶水的维持，随%&而变化，一般在%&’"(时保水性最差，增加或减少%&值都会使蛋白的保水性提高。

大豆蛋白的保水作用对模拟食品的组织结构尤为重要。

另外，对焙烤制品，除可增加面团的产量和改进面团的加工特性，还可以维持食品中的水分，延长食品的保鲜期。

!"(成膜性大豆蛋白具有形成薄膜的特性，在加热并添加一定助剂时，干燥冷却后，蛋白质分子交联可形成薄膜。

薄膜形成以碱性条件为佳，随着%&上升，膜的强度增大，透明度增加，但色泽加深。

而在%&接近于)时，大豆蛋白形成的薄膜不具有透明性［#］。

加热和碱处理导致蛋白质变性，使大豆蛋白中*+和!!+球蛋白四级结构破坏，亚基中多肽链展开拉伸成链状，发生交联成膜。

蛋白质长链聚合结构对薄膜的性质很重要，蛋白质交联度越高，膜的拉伸强度加强，而渗透性降低。

另外，大豆蛋白成膜机理与蛋白质胶凝性有关即蛋白质受热后聚合形成较大分子的凝胶体。

分子间聚合通过氢键、二硫键以及其他化学键联结而成。

大豆蛋白形成的膜安全、无毒，具有可食性，低的氧气渗透性和抵抗水分迁徙的能力，适合在食品保鲜和人造肠衣中应用。

!")组织形成性通过适当的加工处理如搅拌———凝胶法、挤压法或纺丝法，可使大豆蛋白形成有弹性和结实的凝胶，以及组织结构纤维化，通过控制纤维拉伸程度和调整粗细度，可制成不同形式的产品，这对于发展新的蛋白食品具有特别重要意义。

!"*起泡性大豆蛋白是一种表面活性剂，因此，它们可在搅打时形成泡沫，由于泡沫是由液态连续相包裹空气分散相所形成，%&值、能量供应和溶质的存在都会影响大豆蛋白的起泡能力；蛋白质的构型及氨基酸的组成也是重要影响因素，要成为良好的发泡剂，蛋白质必须在起泡过程中快速被空气和水界面吸附，然后经由分子重排在界面形成具有粘弹性的薄膜。

大豆蛋白的起泡性，适用于高级糕点上的装饰物及冰淇淋和啤酒生产。

!大豆蛋白改性,"!大豆蛋白的物理改性通过适度的热变性，添加增稠剂和质构化可改善大豆蛋白的功能性和营养特性。

在-(.热处理, /01就能提高大豆蛋白表面活性和乳化性。

这是由于加热使蛋白部分被展开而导致疏水氨基酸的暴露，使其能在水油界面很好地定位。

另外，适当提高温度，可提高大豆蛋白的凝胶能力，热处理还能钝化大豆中对人体不利的酶或蛋白［’］。

添加增稠剂也能改善大豆蛋白的功能性。

黄原胶能提高大豆分离蛋白的起泡性和泡沫稳定性，海藻酸钠能明显提高大豆蛋白的凝胶性，而添加明胶可提高凝胶的保水性。

质构化也是蛋白质的一项重要功能。

常用蛋白质质构化的方法有纤维纺丝和热塑挤压。

此外，大豆蛋白的物理改性方法还有超滤、低剂量辐射，低温冷冻及添加水分子双亲物质。

热处理的大豆分离蛋白在冷藏期间添加蔗糖、乙二醇和卵磷脂能阻止凝胶的形成［’］。

,",大豆蛋白的化学改性化学改性的实质是通过改变蛋白质的结构、静电荷和疏水基，除去抗营养因子，从而改善大豆蛋白的性质，化学改性包括乙酰化、羧甲基化、磷酸化、磺酸化、烷基化、氨基酸共价连接和硫醇化等。

!*,22!年第,)卷第)期中国油脂万方数据表!大豆蛋白的一般化学改性方法反应基团改性方法效果!"#$琥珀酰化乙酰化提高溶解性，抗凝聚性改善乳化性及起泡性提高溶解性，降低粘度!%&羧甲基化提高水溶性增加耐菌性!’!’!!’&!磺酸化提高溶解性增加抗凝聚性增加粘稠性乳化性和保脂性!"&$磷酸化增加水溶性，乳化性，发泡性等表$列举了大豆蛋白质一般的化学改性方法及改性后在食品工业应用效果［(］。

通过引入带负电荷的基团来改变蛋白的等电点，增强改性后蛋白质抗凝聚能力，使它在中性或微酸性介质中仍具有良好溶解性，此外还可以改善其乳化性、保水性、发泡性等。

化学改性的另一种作用是增加植物蛋白的组织化性能。

例如：在大豆蛋白中引入一些含有硫醇基、双硫基等基团，能提高植物蛋白的强韧性、凝胶性和组织感。

半胱氨酸基化合物经酶催化后引入到大豆蛋白质的氨基上，反应中随着硫醇基团增加，大豆蛋白质的胶凝性也随着增强。

通过硫醇化改性后的大豆蛋白可作为人造模拟食品结构组成主要部分，而经亚硫酸钠、亚硫酸氢钠和半胱氨酸处理后，使蛋白质分子间和分子内的二硫键断裂、亚基伸展、疏水基暴露，使大豆蛋白分散性和溶解性提高［)］。

蛋白质是一类具有双极性的高分子表面活性剂，因此，在蛋白质分子结构中同时将亲水性基团和亲油性基团引入。

如在蛋白质分子结构中先引入琥珀酸基团，然后再引入长碳链烷基亲油基团，可大大提高大豆蛋白的溶解度和乳化性。

在希夫氏碱还原的条件下，羰基衍生物（例如单糖或低聚糖）与!!氨基发生美拉德反应，生成新的糖蛋白［*］。

半乳苷露聚糖大豆蛋白具有较高的溶解性，热稳定性和乳化性。

大豆蛋白用棕榈酸的"!羟基琥珀酰亚胺酯引入("++个棕榈酸分子后，其乳化性和发泡性都有提高。

利用异肽键的形成可以将外源氨基酸导入蛋白质中。

将蛋氨酸或半胺氨酸与蛋白质共价连接，所形成的异肽可被肠道氨肽酶水解［*］。