生物化学王镜岩第三版蛋白质降解和氨基酸的分解代谢113页PPT

-谷氨酰胺循环：在细胞膜上的-谷氨酰胺转移酶作用 下，通过与谷胱甘肽作用而转运入细胞。每转运1分子 氨基酸消耗3分子ATP。
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蛋白质的腐败作用（putrefaction）
肠道细菌对消化过程中不被消化、吸收部分蛋白质及 其消化产物所起的作用。无氧分解，涉及脱羧、脱氨、氧 化、还原、水解反应。大部分产物对人体有害。
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•外肽酶—氨肽酶
NH3+—
限制性内肽酶
特定氨基酸间
COO—
•外肽酶—羧肽酶
最终产物：氨基酸、寡肽
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三、肽和氨基酸的吸收（小肠粘膜）
主动转运（耗能） →肠粘膜上皮细胞膜载体→粘膜微 血管→血液→肝脏及其他器官；
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第二节 细胞内蛋白质的降解
• 外源性蛋白降解：消化道内，不需要能量老蛋白质，需要
能量，高效率、指向性强。
人及动物体内蛋白质处于不断 降解和合成的动态平衡
蛋白半寿期（t1/2） 人血浆蛋白质：10天
成人：每天有1%～2%总蛋白 被降解、更新
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食物蛋白质的互补作用 将几种营养价值较低的食物蛋白质混合后食用，互相补
充必需氨基酸的种类和数量，以提高其营养价值的作用
必需氨基酸相互补充
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二、蛋白质的消化 蛋白质具有种属特异
性，消化可以消除。
蛋白酶：一般为无活性酶原，需HCl、蛋白酶或肠激酶 激活 蛋白酶：水解肽键，专一性不同 各种蛋白酶协同作用，生成AA、二肽，吸收

第七章 蛋白质降解和氨基酸的分解代谢
学习目标
◆掌握一些主要的概念：转氨作用，氧化脱氨，联合脱氨 基作用,鸟氨酸循环(尿素循环)，生酮和生糖氨基酸
◆熟悉鸟氨酸循环发生的部位，循环中的各步酶促反应， 尿素氮的来源
◆了解氨基酸碳骨架的氧化途径，特别是与代谢中心途径 （酵解和柠檬酸循环）的关系，以及一些氨基酸代谢 中酶的缺损引起的遗传病.
内容提要
◆生物体内蛋白质的降解体系主要包括溶酶体的非选择性降解和泛 肽/26S蛋白酶体的选择性降解.
◆谷氨酸脱氢酶催化氨整合到谷氨酸中，谷氨酰胺是氨的一个重要 载体和主要运输形式。葡萄糖-丙氨酸循环.
◆转氨酶催化α-氨基酸和α-酮酸的可逆相互转换。 ◆联合脱氨基作用是生物体脱氨的主要方式,主要分为以谷氨酸脱
L-谷氨酸脱氢酶
CH NH2 COOH
NAD(P)+ NAD(P)H+H+
COOH
CH2 CH2 C=O
+ NH3
COOH
R-CH-COO|
氨基酸氧化酶（FAD、FMN） R-C|| -COO-+NH3
NH+3
α-氨基酸
H2O+O2
H2O2
O
α-酮酸
蛋白质降解和氨基酸代谢优秀课件
• 氨基酸氧化酶：
（pepsinogen） （pepsin）
小肠 分泌 肠促胰液肽 中和胃酸
（secretin）
小肽
胰蛋白酶，糜蛋白酶，弹性蛋白酶
（trypsin） （chymotrypsin） （elastase）
羧肽酶， 氨肽酶 ， 二（三）肽酶
（carboxypeptidase）（aminopeptidase） （di，tripeptidase）

一碳单位： FH4 “S”的同化
谢谢你的阅读
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c. 生成氨甲酰磷酸 d. 生成尿素排泄（鸟氨酸（尿素）循环）
三、 氨基酸的合成
1. 概述
-NH2 酮酸（碳架）
氨基化
2. 氨基化 （1）还原氨基化
（2）转氨基 （3）联合氨基化
3. 个别氨基酸合成 根据碳架来源分族
Glu族 Asp族 Ala族 （pyr） Ser族 （甘油3磷酸） 芳香族 (PPP途径) His (PRPP)
氨基酸脱氢酶（不需氧）
氨基酸氧化酶（需氧）
（2） 非氧化脱氨基
脱水 脱H2S …
2. 转氨基作用
3. 联合脱氨基作用 4.脱羧基作用
5. AA降解产物的进一步代谢
1).
CO2
放出 再羧化
2). R-CO-COOH
EMP TCAΒιβλιοθήκη 生糖/生酮 ATP3). NH2
a. 再合成AA
b. 成酰胺
消化道酶
果实酶
大多数正分解 有的细菌 真菌 放线菌
酶制剂
微生物来源蛋白酶制剂常按最适pH分类
碱性：pH10以上（2709枯草菌蛋白酶）
酸性：pH2-3以下
黑曲霉
中性：多
蛋白酶分类：
内肽酶 （蛋白酶） 外肽酶 羧肽酶、氨肽酶
二、 氨基酸分解的共同途径
1. 脱氨基作用
（1） 氧化脱氨基作用
第七章 蛋白质降解及氨基酸代谢
• 概述 • 氨基酸分解的共同途径 • 氨基酸的合成
一、 概 述
1.氮源与氨基酸库
NO3 N2 NO2
NH3
有机氮 （氨基酸） 肽/蛋白质
2. 蛋白质的酶促水解（消化吸收） （1）水解： 水解过程： protein 眎 胨 肽 AA

经胃蛋白酶、胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶作用后 磷酸吡哆醛与酶蛋白是以牢固的共价键形式结合的。
生物化学中将具有一个碳原子的基团称为“一碳单位”或“一碳基团”。
的蛋白质，已变成短链的肽和部分游离氨基酸。 转氨基作用可以在氨基酸与酮酸之间普遍进行。
在这一反应中天冬氨酸的氨基已经转移而成为精氨酸的组分。 1、丙氨酸、苏氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、甘氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、亮氨酸、赖氨酸及色氨酸共10种氨基酸分解后形成乙酰CoA。 一、形成乙酰辅酶A的途径
天冬氨酸 α-酮戊二酸 草酰乙酸 谷氨酸 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。
G这T种P、代A谢T缺P是陷例变属构于如抑分制子L剂疾—；病。谷氨酸的氨基在酶的催化下转移到丙酮酸上，谷氨酸变 成了α—酮戊二酸，而丙酮酸则变成丙氨酸。 4．亚甲基又称(甲叉基) —CH2—
有些氨基酸在神经系统活动中起着重要作用，它们本身都属于生物活性物质，此外，生物体在生命活动中还需要由氨基酸合成许多其 他生物分子来调节代谢及生命活动。 动物和高等植物的转氨酶一般只催化L—氨基酸和α—酮酸的转氨作用。 亚精胺和精胺的分子中，含有许多氨基，因此又统称多胺。 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。 3．尿素循环有关酶的遗传缺欠症： 创伤性休克或炎症病变部位都有组胺释放。 迄今所发现的转氨酶都是以磷酸吡哆醛作为辅基。 (一)酪氨酸代谢与黑色素的形成：
有些细菌又以氨基酸作为唯一碳源，这类细菌则以氨基 酸的分解为主。
高等植物随着机体的不断增长而不断需要氨基酸，因 此合成过程胜于分解过程。
第二节 氨基酸的脱氨基作用
氨基酸失去氨基的作用称为脱氨基作用，是机体氨基酸分解代 谢的第一个步骤。
脱氨基作用有氧化脱氨基和非氧化脱氨基作用两类。氧化脱氨 基作用普遍存在于动植物中。动物的脱氨基作用主要在肝脏中进行。 非氧化脱氨基作用见于微生物中，但并不普遍。

•
必需氨基酸：Lys、Trp、Phe、Met、 Thr、Leu、Ile、Val
二
氨基酸的 分解代谢
氨基酸的分解代谢
特殊分解代谢 → 特殊侧链的分解代谢
脱羧基作用 → CO2 + 胺 一般分解代谢→
脱氨基作用 → NH3 + α -酮酸
（1）氨基酸的脱氨基作用
• 氨基酸主要通过三种方式脱氨基，即氧 化脱氨基，联合脱氨基和非氧化脱氨基。
④ 精氨酸代琥珀酸 瓜氨酸 ③ AMP+PPi ATP+Asp
本章小结
• 1 蛋白质通过蛋白酶作用降解为氨基酸 • 2 氨基酸分解代谢包括脱氨基、脱羧基作 用
课外讨论
• 1 氨基酸脱氨基有几种方式代谢 • 2 白化病与氨基酸代谢
/.../mwking/nitrogen-metabolism.html
胞液 cytoplasm
线粒体 mitochondrion
2ATP+CO2+NH2+H2O ① 2ADP+Pi
尿素 鸟氨酸 延胡索酸 H2O 精氨酸 ⑤ ② 瓜氨酸 Pi 鸟氨酸 氨基甲酰磷酸
苹果酸 草酰乙酸
R’-COCOOH
R”-CH(NH2)COOH
• 转氨酶(transaminase)以磷酸吡哆醛(胺) 为辅酶。
138.192.68.68/.../AminoAcidDegradation.html
• 转氨基作用(transamination)可以在各种 氨基酸与α-酮酸之间普遍进行。除Gly， Lys，Thr，Pro外，均可参加转氨基作用。
①氧化脱氨基：
反应过程包括脱氢和水解两步。
-2H +H2O R-CH（NH2）COOH → R-C（=NH）COOH → R-COCOOH + NH3

L-AA氧化酶：催化L-AA氧化脱氨，体内分布不广泛，
最适pH10左右，以FAD或FMN为辅基。
D-AA氧化酶：体内分布广泛，以FAD为辅基。但体内D-
AA不多。
L-谷氨酸脱氢酶：专一性强，分布广泛（动、植、微 生物），活力强，以NAD+或NADP+为辅酶。
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COOH
CHNH2
谷氨酸 脱氢酶
精品ppt
转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联
(骨骼肌\心脏\肝脏\脑组织中)
α-氨基酸
α-酮戊二酸
天冬氨酸
次黄苷酸
α-酮酸
谷氨酸
草酰乙酸
腺苷酰琥珀酸
苹果酸
延胡索酸
因为这些组织中的谷氨酸脱氢酶活性较低。
腺苷酸
结 小 脱氨基作用
氧化脱氨 非氧化脱氨 氨基酸的脱酰胺作用 转氨基作用 联合脱氨基（两种类型）
谷氨酰胺酶
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COO-
CH2 CH2 +NH3 CHNH3+ COO-
---
CONH2
天冬酰胺酶
CH2 +H2O
CHNH3+
COO-
---
COO-
CH2 +NH3 CHNH3+ COO-
上述两种酶广泛存在于微生物、动物、
植物中，有相当高的专一性。
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（四）转氨基作用
• 指α-AA和酮酸之间氨基的转移作用， α-AA的α氨基借助转氨酶的催化作用转移到酮酸的酮基上， 结果原来的AA生成相应的酮酸，而原来的酮酸则 形成相应的氨基酸。
蛋白质是否被泛素结合而选择 性降解与该蛋白N端的AA有 关，泛素化的蛋白质在ATP参 与下被蛋白酶水解。