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生物化学 第四章 酶1、什么是酶?(酶的定义是什么)?酶的化学本质是什么?(1)酶是由活细胞产生的对特异底物具有高效催化作用的蛋白质和核酸(2) 化学本质：蛋白质2、什么是单体酶?寡聚酶?多酶复合体?多功能酶?单体酶：由一条多肽链构成的酶，溶菌酶；寡聚酶：由多个相同或不同亚基以非共价键连接的酶，磷酸化酶a ；多聚复合体：由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。
可一次催化连锁反应的复合体，丙酮酸脱氢酶系；多功能酶：一条多肽链上同时具有多种不同催化活性的酶，生物进化中基因融合的产物，DNA 聚合酶3、简述酶的分类?单纯酶、结合酶的定义是什么?酶蛋白、辅助因子的作用? 酶的分类：单体酶、寡聚酶、多酶复合体及多功能酶单纯酶：仅由多肽链组成，如淀粉、脲酶、核糖核酸酶等结合酶：由蛋白质部分和非蛋白质部分组成，其催化作用依赖于两部分的共同参与，如氨基转移酶、碳酸酐酶、乳酸脱氢酶等。
酶蛋白的作用：决定反应专一性辅助因子的作用：决定反应的种类与性质4、辅助因子的分类及分类依据是什么?各自(辅酶、辅基)的作用分别由哪些? 辅助因子的分类：辅酶和辅基。
分类依据：按照其与酶蛋白结合的紧密程度及作用特点不同辅酶的作用：与酶蛋白共价键结合紧密，不可用透析、超滤方法除去 辅基的作用：与酶蛋白非共价键结合不牢固，可用透析、超滤方法除去5、什么是酶的活性中心?酶的活性中心包括哪些基团?这些基团的功能是什么? 酶的活性中心：酶分子中必需基团相对集中，形成一个与底物特异性结合并催化其反应生成产物的具有特定三维结构的区域。
活性中心的基团 (1)结合基团：可与底物结合(2)催化基团：催化底物发生化学反应6、什么是酶原?什么是酶原激活?酶原激活的机制是什么?简述酶原激活的生理意义?酶原：是细胞内合成或初分泌时处于无活性状态的酶的前体 酶原激活：在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。
酶原激活的生理意义：(1)酶原是酶的安全转运形式，避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。
生物化学第3章酶生物化学第3章酶第3章酶自学建议1.掌握酶及所有相关的概念、酶的结构与功能的关系、酶的工作原理、酶促反应动力学特点、意义及应用。
2.熟识酶的分子共同组成与酶的调节。
3.了解酶的分类与命名及酶与医学的关系。
基本知识点酶是对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。
单纯酶是仅由氨基酸残基组成的蛋白质，融合酶除所含蛋白质部分外，还所含非蛋白质辅助因子。
辅助因子就是金属离子或小分子有机化合物，后者称作辅酶，其中与酶蛋白共价紧密结合的辅酶又称辅基。
酶分子中一些在一级结构上可能相距很远的必需基团，在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。
同工酶就是指催化剂相同化学反应，酶蛋白的分子结构、化学性质乃至免疫学性质相同的一组酶，就是由相同基因编码的多肽链，或同一基因mRNA分解成的相同mrna所译者的相同多肽链共同组成的蛋白质。
酶促反应具有高效率、高度特异性和可调节性。
酶与底物诱导契合形成酶-底物复合物，通过邻近效应、定向排列、表面效应使底物容易转变成过渡态。
酶通过多元催化发挥高效催化作用。
酶促反应动力学研究影响酶促反应速率及其影响因素，后者包括底物浓度、酶浓度、温度、ph、抑制剂和激活剂等。
底物浓度对反应速率的影响可用米氏方程表示。
v?vmax[s]km?[s]其中，km为米氏常数，其值等同于反应速率为最小反应速率一半时的底物浓度，具备关键意义。
vmax和km需用米氏方程的双倒数作图去求得。
酶在拉沙泰格赖厄县ph和拉沙泰格赖厄县温度时催化活性最低，但拉沙泰格赖厄县ph和拉沙泰格赖厄县温度不是酶的特征性常数，受到许多因素的影响。
酶的抑制作用包含不可逆遏制与对称遏制两种。
对称遏制中，竞争抑制作用的表观km值减小，vmax维持不变；非竞争抑制作用的km值维持不变，vmax增大，反竞争抑制作用的km值与vmax均增大。
在机体内酶活性与含量的调节是代谢调节的重要途径。
酶（enzyme）:生物催化剂，除少数RNA外几乎都是蛋白质。
酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。
脱脯基酶蛋白：酶中除去催化活性可能需要的有机或无机辅助因子或辅基后的蛋白质部分。
全酶：具有催化活性的酶，包括所有必需的亚基，辅基和其它辅助因子。
酶活力单位：酶活力单位的量度。
1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25oC，其它为最适条件）下，在1min内能转化1μmol底物的酶量，或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。
比活（specific activity）:每分钟每毫克酶蛋白在25oC下转化的底物的微摩尔数。
比活是酶纯度的测量。
活化能（activation energy）:将1mol反应底物中所有分子由其态转化为过度态所需要的能量。
活性部位（active energy）:酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。
活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很进的一些氨基酸残基组成。
酸-碱催化（acid-base catalysis）:质子转移加速反应的催化作用。
共价催化（covalent catalysis）：一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。
许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的。
靠近效应（proximity effect）：非酶促催化反应或酶促反应速度的增加是由于底物靠近活性部位，使得活性部位处反应剂有效浓度增大的结果，这将导致更频繁地形成过度态。
初速度(initial velocity)：酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度，这一阶段产物的浓度非常低，其逆反应可以忽略不计。
米氏方程:表示一个酶促反应的起始速度（υ）与底物浓度([s])关系的速度方程：υ=υmax[s]/(Km+[s])米氏常数:对于一个给定的反应，异至酶促反应的起始速度（υ0）达到最大反应速度（υmax）一半时的底物浓度。
一、名词解释1 核酶答案: 具有催化活性的RNA。
2 酶答案: 酶是生物体内活细胞合成的一种生物催化剂。
3 酶的竞争性抑制剂答案: 抑制剂与底物化学结构相似，能与底物竞争占据酶的活性中心，形成EI复合物，而阻止ES复合物的形成从而抑制了酶的活性。
4 辅基答案: 与酶蛋白结合牢固，催化反应时，不脱离酶蛋白，用透析、超滤等方法不易与酶蛋白分开。
5 辅酶答案: 与酶蛋白结合松散，催化反应时，与酶蛋白可逆结合，用透析、超滤等方法易与酶蛋白分开。
6 酶的活性中心答案: 酶与底物结合，并参与催化的部位。
7 酶原答案: 没有催化活性的酶前体8 米氏常数答案: 酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
9 酶的激活剂答案: 能提高酶活性，加速酶促反应进行的物质。
10 酶的抑制剂答案: 虽不引起蛋白质变性，但能与酶分子结合，使酶活性下降，甚至完全丧失活性，这种使酶活性受到抑制的特殊物质，称为酶的抑制剂。
11 酶的不可逆抑制剂答案: 与酶的必需基团共价结合，使酶完全丧失活性，不能用透析、超滤等物理方法解除的抑制剂。
12 酶的可逆抑制剂答案: 能与酶非共价结合，但可以用透析、超滤等简单的物理方法解除，而使酶恢复活性的抑制剂。
13 酶的非竞争性抑制剂答案: 抑制剂与底物化学结构并不相似，不与底物抢占酶的活性中心，但能与酶活性中心外的必需基团结合，从而抑制酶的活性。
14 酶活力答案: 指酶加速化学反应的能力，也称酶活性。
15 比活力答案: 每毫克酶蛋白所含的酶活力单位数(U/mg)，也称比活性或简称比活。
二、填空题1酶的化学本质大部分是，因而酶具有蛋白质的性质和结构。
答案: 蛋白质，理化性质，各级结构2 目前较公认的解释酶作用机制的学说分别是、、和。
答案: 邻近与定位效应，底物变形，酸碱催化，共价催化3当酶的空间结构遭破坏时，酶的也被破坏，酶的活性。
答案: 活性中心，丧失4酶能与结合，并将其转化成，这一区域称为酶的。
答案: 底物，产物，活性中心5酶所催化的反应称为，在酶催化反应中，被酶催化的物质称为，反应生成物称为，酶所具有的催化能力称为。
