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酶enzyme酶是由活细胞所产生，能在体内或体外发挥相同催化作用的一类具有活性中心和特殊结构的生物大分子，包括蛋白质和核酸酶的活性中心active center酶分子上的必需基团通过多肽链的盘曲折叠，组成一个在酶分子表面、具有三维空间结构的孔穴或裂隙，以容纳底物与之结合并催化底物转变为产物，这个区域即称为酶的活性中心。
酶原zymogen不具有催化活性的酶的前体称为酶原酶原激活activation fo zymogen某种物质作用于酶原使之转变成有活性的酶的过程称为酶原的激活。
酶原激活的本质是切断酶原分子中特异肽键或去除部分肽段后有利于酶活性中心的形成。
其生理意义是保证合成酶的细胞本身不受蛋白酶的消化破坏，使酶在特定的生理条件和规定的部位受到激活并发挥其生理作用。
如血管内膜受损后激活凝血因子。
同工酶isoenzyme同工酶是一类催化相同的化学反应，但酶蛋白分子的分子结构、理化性质和免疫原性各不相同的一类酶。
如LDH 有五种同工酶，心肌中LDH1和LDH2较多，骨骼肌和肝脏中LDH4和LDH5较多。
在组织病变时，同工酶释放入血，由于其在组织中分布的差异，同工酶谱发生变化，可用于诊断疾病。
别构酶allosteric enzyme往往是具有四级结构的多亚基寡聚酶，酶分子中除了具有催化的活性中心外，还有别构位点，是结合别构剂的位置；与别构剂相结合后，酶分子构象发生轻微变化，影响到催化位点对底物的亲和力和催化效率。
别构剂分为别构激活剂和别构抑制剂。
修饰酶modification enzyme有些酶必须在其他酶的作用下，对酶分子进行修饰后，可使其催化活性发生改变，称为修饰酶。
多酶复合体multienzyme complex体内有些酶彼此聚合在一起，组成一个物理的结合体，此结合体称为多酶复合体。
若把多酶复合体解体，则各酶的催化活性消失。
多酶复合体由于物理结合，在构象上有利于流水作业快速进行，是生物提高酶催化效率的有效措施。
酶类名词解释酶（enzyme）:生物催化剂，除少数RNA外几乎都是蛋白质。
酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。
脱脯基酶蛋白(apoenzyme):酶中除去催化活性可能需要的有机或无机辅助因子或辅基后的蛋白质部分。
全酶（holoenzyme）:具有催化活性的酶，包括所有必需的亚基，辅基和其它辅助因子。
酶活力单位（U,active unit）:酶活力单位的量度。
1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25oC，其它为最适条件）下，在1min内能转化1μmol底物的酶量，或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。
比活（specific activity）:每分钟每毫克酶蛋白在25oC下转化的底物的微摩尔数。
比活是酶纯度的测量。
活化能（activation energy）:将1mol反应底物中所有分子由其态转化为过度态所需要的能量。
活性部位（active energy）:酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。
活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很进的一些氨基酸残基组成。
酸-碱催化（acid-base catalysis）:质子转移加速反应的催化作用。
共价催化（covalent catalysis）：一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。
许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的。
靠近效应（proximity effect）：非酶促催化反应或酶促反应速度的增加是由于底物靠近活性部位，使得活性部位处反应剂有效浓度增大的结果，这将导致更频繁地形成过度态。
初速度(initial velocity)：酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度，这一阶段产物的浓度非常低，其逆反应可以忽略不计。
米氏方程（Michaelis-Mentent equation）:表示一个酶促反应的起始速度（υ）与底物浓度([s])关系的速度方程：υ=υmax[s]/(Km+[s])米氏常数（Michaelis constant）:对于一个给定的反应，异至酶促反应的起始速度（υ0）达到最大反应速度（υmax）一半时的底物浓度。
