1_血清免疫球蛋白IgG提取1

igg1与抗原结合分子机理
IGG1是一种免疫球蛋白，也称为抗体，它在机体的免疫应答中起着重要作用。

抗原结合是指抗体与抗原（通常是病原体或其他异物）结合的过程，这一过程涉及多种分子机制。

首先，抗体的结构决定了其与抗原结合的能力。

IgG1是一种由两条重链和两条轻链组成的Y形结构的抗体分子。

在这些链中，特定的区域称为抗原结合部位（paratope），它们与抗原的特定区域（抗原决定簇，epitope）结合。

这种特异性结合是由抗体的多肽链的氨基酸序列决定的，这些序列在不同的抗体中有所不同，因此不同的抗体可以与不同的抗原结合。

其次，抗原结合的分子机理涉及到多种非共价相互作用，包括氢键、范德华力相互作用、离子键和疏水相互作用等。

这些相互作用使得抗体与抗原之间形成稳定的结合，从而触发一系列的免疫应答。

另外，抗原结合也会激活免疫应答，包括促进巨噬细胞的吞噬作用、激活补体系统、介导细胞毒性和调节免疫细胞的活化等。

这些机制对于清除病原体和维持机体免疫平衡都至关重要。

总的来说，抗原结合的分子机理是一个复杂的过程，涉及抗体的结构、非共价相互作用和免疫应答等多个方面。

深入理解这一过程有助于我们更好地理解免疫应答的机制，并为疾病的预防和治疗提供理论基础。

IgG的分离与提纯：硫酸铵沉淀法以抗原免疫动物来制备的抗血清是一个非常复杂的混合物，包括血清的全部成分。

但是同抗原特异性结合的抗体则主要是血清中的免疫球蛋白组分。

通常用于制备酶标抗体或荧光抗体的免疫球蛋白必须高度纯化并具有特异性，不应含有非抗体的血清蛋白。

因此，为了浓缩和提高抗体的效价，或为制备免疫球蛋白特异性抗体时，通常也需要分离和纯化免疫球蛋白。

γ球蛋白（IgG）是血清免疫球蛋白的主要成分，约占全部免疫球蛋白的75%，因此，抗体的分离纯化主要是分离纯化IgG。

纯化IgG小量几十ml的话，用protein A或protein G就可以，疏水柱等也可以纯化；大量的话，上百ml，可以使用streamline protein A。

之前根据载量估计一下需要的柱子体积。

实验室中常用硫酸铵沉淀后过DEAE 纤维素柱，比较简便可获较纯的抗体。

下面以此方法为例介绍IgG的分离与提纯。

一、材料与试剂配制1、动物血清2、硫酸铵饱和溶液硫酸铵800g~850gH2O 1 000ml加热至绝大部分溶质溶解为止，趁热过滤，置室温过夜，然后以28％NH4OH调pH至7.0（不调pH值也可以）。

注：硫酸铵以质量优者为佳，因次品中含有少量重金属对蛋白质巯基有影响。

如次品必须除去重金属，可在溶液中通入H2S，静置过夜后滤过，加热蒸发H2S即可。

3、0.01Mol/L pH7.4PB液A液：0.10Mol/L NaH2PO4液NaH2PO4·2H2O 15.60g加H2O至1000.mlB液：0.10Mol/L Na2HPO4液Na2HPO4·12H2O 35.80g加H2O至1 000ml取A液19ml，B液81ml加水至1000ml即可。

4、1%BaCl2溶液5、纳氏液HgI 115.00gKI 80.00g加H2O至500.00ml溶化后过滤，然后再加20%NaOH500.00ml，混合即可。

6、0.50 Mol/L的HCl液和0.50 Mol/L的NaOH液7、洗脱液0.03Mol/L的NaCl液。

抗体的提取与纯化精制免疫球蛋白的方法很多。

一般采用综合技术，避免蛋白变性。

如分离IgG时，多结合使用盐析法与离子交换法，以求纯化。

提取IgM的方法也很多，如应用凝胶过滤与制备电泳法，或离子交换与凝胶过滤等。

一、盐析法1.取x ml血清加x ml生理盐水，于搅拌下逐滴加入2x ml饱和硫酸铵，硫酸铵的终饱和度为50%。

4℃，3h以上，使其充分沉淀。

2.离心（3000rpm）,20min,充上清，以x ml生理盐水溶解沉淀，再逐滴加饱和硫酸铵x/2ml。

置4℃3h以上（此时硫酸铵的饱和度为33%）。

3.重复上述第二步过程1～2次。

末次离心后所得沉淀物为γ-球蛋白，以 pH7.4 PBS溶解至x ml装入透析袋。

4.对PBS充分透析、换液3次，至萘氏试剂测透析外液无黄色，即无NH4+为止。

5.取透析袋内样品少许作适当倍数稀释后，以751型紫外分光光度计测定蛋白含量。

影响盐析的因素很多，如蛋白质的浓度，盐的浓度，饱和度和pH，温度等都可影响盐析的结果，操作时要充分注意。

（1）蛋白质的浓度盐析时，溶液中蛋白质的浓度对沉淀有双重影响，既可影响蛋白质沉淀极限，又可影响蛋白质的共沉作用。

蛋白质浓度愈高，所需盐的饱和度极限愈低，但杂蛋白的共沉作用也随之增加，从而影响蛋白质的纯化。

故常将血清以生理盐水作对倍稀释后再盐析。

（2）离子强度各种蛋白质的沉淀要求不同的离子强度。

例如当硫酸铵饱和度不同，析出的成分就不同，饱和度为50％时，少量白蛋白及大多数拟球蛋白析出；饱和度为33％时γ球蛋白析出。

（3）盐的性质最有效的盐是多电荷阴离子。

（4）PH值一般说来，蛋白质所带净电荷越多，它的溶解度越大。

改变PH改变蛋白质的带电性质，也就改变了蛋白质的溶解度。

（5）温度盐析时温度要求并不严格，一般可在室温下操作。

血清蛋白于25℃时较0℃更易析出。

但对温度敏感的蛋白质，则应于低温下盐析。

（6）蛋白质沉淀后宜在4℃放3小时以上或过夜，以形成较大沉淀而易于分离。

实验八血清免疫球蛋白G的分离纯化及鉴定为了初步掌握蛋白质的分离纯化技术，选择了从家畜血清中分离纯化免疫球蛋白G （Immunoglobulin G，简称IgG）的实验。

血清中的蛋白质有数十种之多，IgG是球蛋白的一种。

分离纯化蛋白质的方法是利用不同蛋白质的某些物理、化学性质（如在一定条件下带电的情况、分子量、溶解度等）的不同而建立起来的，其中有盐析、离子交换、凝胶过滤、亲和层析、制备电泳和超速离心等。

在分离纯化时，要根据情况选用几种方法互相配合才能达到分离纯化一种蛋白质的目的。

本实验采用硫酸铵盐析、DEAE-纤维素离子交换及凝胶过滤等方法，提取家畜血清中IgG。

其原理及操作如下：㈠硫酸铵盐析1.试剂饱和硫酸铵溶液pH7.0：称取（NH4）2SO4760g,加蒸馏水至1000ml，加热至5℃，使绝大部分硫酸铵溶解，置室温过夜，取上清液，用氢氧化铵调pH至7.0。

（内含0.15mol/L NaCl，简称PBS）：取0.2mol/L Na2HPO4磷酸缓冲溶液（0.01mol/L，pH7.0）溶液30.5ml，0.2mol/L NaH2PO4溶液19.4ml，加NaCl8.5g，加蒸馏水至1000ml。

磷酸缓冲溶液（0.0175mol/L，pH6.7）（不含NaCl，简称PB）：取0.2mol/L Na2HPO4溶液43.5ml，0.2mol/L NaH2PO4溶液56.6ml混合，用蒸馏水稀释至1000ml。

2.操作①取家畜血清5ml，加磷酸缓冲溶液（0.1mol/L，pH7.0）5ml，混匀，滴加（边摇边搅拌）饱和硫酸铵4ml（此时溶液硫酸铵饱和度约为20%）。

静置20min，以3000r/min 离心15min，沉淀为纤维蛋白（弃去），上清液中含清蛋白、球蛋白。

②取上清液，再加饱和硫酸铵溶液6ml（方法同前），此时溶液硫酸铵饱和度为50%，静置20min，以3000r/min 离心15min，上清液中含清蛋白，沉淀为球蛋白。

血清免疫球蛋白（Immunoglobulin，IgG）的分离制备―盐析法（一）原理IgG是免疫球蛋白（Immunoglobulin，简称IgG）的主要成分之一，分子量约为15万~16万，沉降生活费数约为7s。

IgG是动物和人体血浆的重要成分之一。

血浆蛋白质的成分多达70余种，要从血浆中分离出IgG，首先要进行尽可能除去其他蛋白质成分的粗分离程序，使IgG在样品中比例大为增高，然后再纯化而获得IgG。

盐析法是粗分离蛋白质的重要方法之一。

许多蛋白质在纯水或低盐溶液中溶解度较低，若稍加一些无机盐则溶解度增加，这种现象称为“盐溶”（Salting in）。

而当盐浓度继续增加到某一浓度时，蛋白质又变得不深而自动析出，这种现象称为“盐析‘（Salting out）。

这些现象的原理大致是由于蛋白质是亲水胶体，带有羧基解离的负电荷或氨基解离的正电荷，其极性基团使分子间相互排斥，同时与水分子形成水膜，这些因素保证蛋白质形成溶于水的溶胶状态。

当加入少量盐时，增多了蛋白质分子上的极性基团，因而增大了蛋白质在水中溶解度，出现“盐溶”现象。

钽当盐浓度增加到一定浓度时，一方面大量的水同盐分子结合，使得蛋白质没有足够的水维持溶解状态，破坏了维持蛋白质亲水胶的水膜，容易沉淀出来；另一方面加入的盐离子中和了蛋白质分子相互磁撞时即发生相互聚集沉淀出来，这样就出现了“盐析”现象。

由于各种蛋白质“盐析”出来所需的盐浓度也各异，盐析所需的最小盐量称做盐析浓度。

盐析法就是通过控制盐的浓度，使蛋白质混合溶液中的各个成分分步“盐析”出来，达到分离目的蛋白质。

盐析法是1878年Hammarster首次使用的，他用硫酸镁成功地将血清蛋白分成为清蛋白、球蛋白两部分。

自那以后曾使用过硫酸钠、氯化钠、磷酸钠和硫酸铵等中性盐来盐析蛋白质，其中运用最广的是硫酸铵。

因为硫酸铵有许多其他盐所不具备的优点，如在水中化学性质稳定；溶解度大，25℃时能达到4.1mol/L的浓度；溶解度的温度系数变化较小，在0~30℃范围内溶解度变化不大，如25℃时饱和溶解度为4.12mol /L，即767g/L，0℃时饱和溶解度为3.9mol/L，即676g/L。

血清免疫球蛋白检查
（1）免疫球蛋白G（IgG）
【参考值】7.0～16.6g/L.
【临床意义】
IgG减低见于：各类先天性和获得性体液免疫缺陷、联合免疫缺陷
的患者，以及重链病、轻链病、肾病综合征、病毒感染和免疫抑制剂
的患者。

IgG增高主要见于：①多克隆性增高：如各种慢性感染、慢性肝病、肝癌、淋巴瘤以及系统性红斑狼疮、类风湿关节炎等自身免疫性疾病；
②单克隆性增高：如免疫增殖性疾病中的多发性骨髓瘤。

（2）免疫球蛋白A（IgA）
【参考值】血清：0.7～3.5g/L.
【临床意义】
IgA减低见于反复呼吸道感染、非IgA型分泌型多发性骨髓病、重
链病、轻链病、原发性和继发性免疫缺陷病和自身免疫性疾病等。

IgA增高见于IgA型系统性红斑狼疮、IgA型多发性骨髓病、类风湿
关节炎、肝硬化、湿疹和肾脏疾病等。

（3）免疫球蛋白M（IgM）
【参考值】0.5～2.6g/L.
【临床意义】
IgM减低见于IgG型重链病、IgA型多发性骨髓病、先天性免疫缺陷症、免疫抑制剂治疗后、淋巴系统肿瘤和肾病综合征等。

IgM增高见于病毒型肝炎早期、肝硬化、类风湿关节炎、系统性红斑狼疮等。

（4）免疫球蛋白E（IgE）
【参考值】0.1～o0.9g/L.
【临床意义】
IgE减低见于先天性或获得性丙种球蛋白缺乏症、恶性肿瘤、长期服用免疫抑制剂等。

IgE增高见于各种过敏性疾病、寄生虫感染、肝脏疾病、结节病、类风湿关节炎等。

免疫球蛋白IgG的提取-1一、目的及要求了解和掌握免疫球蛋白的提取方法。

二、概念抗体是在抗原物质刺激下，人或脊椎动物免疫系统的浆细胞产生的，能与抗原发生特异性反应的免疫球蛋白，主要存在于人和动物的血清及其体液中。

三、免疫血清的制备（一）动物的选择实验室常用的动物是家兔和羊，有时也用豚鼠或鸡，大量制备商品性抗血清时，可采用马、牛等大动物。

对动物的基本要求是：1、与抗原物质的种属关系越远越好；2、发育成熟、健壮、体重合乎规定，如家兔要求体重在2～3Kg以上；3、最好为成年雄性动物，如用雌性动物，则不得用怀孕者。

（二）抗原的种类、质量要求及用量1、抗原的种类抗原是决定所制备免疫血清特异性的关键，在免疫前必须进行鉴定。

制备免疫血清的抗原可以分为以下三类：1）微生物抗原：如细菌、病毒、立克次氏体、螺旋体、真菌等；2）组织抗原：主要是各种蛋白质或蛋白质复合物，如各种酶类、激素、结缔组织成分、血浆蛋白、肿瘤组织等；3）免疫球蛋白抗原：这种抗原在免疫荧光和免疫酶技术中应用最广；2、抗原的纯度抗原纯度要高，应用病原微生物时，应选择抗原性强、稳定和标准的菌株或毒株。

细菌性抗原应避免有培养基成分，培养病毒的组织尽量采用与被免疫动物同种的组织，培养用的生长液也应避免含有抗原性强的物质，用Hank ′s氏液等为好。

3、抗原的用量抗原量过小，不能有效地刺激机体产生抗体；抗原量过大，也影响抗体的产生，所以抗原量要适当。

抗原用量视抗原种类、剂型和注射途径而异。

采用弗氏佐剂，剂量较小，一次注射剂量以1mg/kg体重为宜，不加佐剂的剂量要大10倍以上。

静脉注射剂量要小些，以免引起动物死亡。

（三）免疫的途径与方法免疫途径应是多种多样的，如静脉、腹腔、肌肉、皮内、皮下和淋巴结等，但肌肉和皮内两种途径较少应用。

目前一般倾向于小剂量、多点、多途径的方法，但具体应视抗原的生物学特性和理化特性来决定。

酶、毒素等生物活性抗原，一般不宜采用静脉注射。

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免疫球蛋白igg
导语：免疫球名义球蛋白的主要成分他血清中的免疫球蛋白在百分之七十，它具有一种化学结构和异性免疫功能的球蛋白主要是存在于体验和一些淋巴细胞
免疫球名义球蛋白的主要成分他血清中的免疫球蛋白在百分之七十，它具有一种化学结构和异性免疫功能的球蛋白主要是存在于体验和一些淋巴细胞的表面是抗体的一些物质基础，让生活中的免疫球蛋白的基本结构是非常啊常见技能，主要是常见的一种方式，那他主要是生物体中的主要的去阿在抵抗感染以及其他方面的起到了非常重要的作用。

在日常生活中的也是比较关键的，所以在日常生活中的他有非常重要的作用，以及有效的抗感染的作用，但是由于某些自身的疾病的，比如自身的免疫系统容血性或者是贫血性的疾病的自身的抗体都是IGG。

免疫球蛋白 IgG (体液免疫检测)
正常值
脐血7.6～17g/L 新生儿7.0～14.8g/L 0.5～6月3～10.0g/L 6月～2岁5～12g/L 2～6岁5～13g/L 6～12岁7～16.5g/L 12～16岁7～15.5g/L 成人6～16g/L
临床意义
增高：慢性肝病，亚急性或慢性感染，结缔组织疾病，IgG骨髓瘤，无症状性单克隆IgG病等。

降低：遗传性或获得性抗体缺乏症，混合性免疫缺陷综合症，选择性IgG缺乏症，蛋白丢失性肠病，肾病综合症，强直性肌营养不良，免疫抑制剂治疗等。

以上就是免疫球蛋白IGG，一些组织的损伤，在日常生活中的他有非常重要的作用，以及有效的抗感染的作用，但是由于某些自身的疾
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免疫球蛋白GIgG测定免疫比浊法原理分析原理是液相免疫沉淀散射比浊终点测定法。

抗血清用缓冲液稀释后加到一份病人血清中，经过孵育后可以测定抗原抗体复合物产生的散射光。

散射光结果和血清中的IgG浓度成正比。

2.标本采集：标本采集前病人准备：受检者空腹。

标本种类：血清或血浆。

标本要求：取被检者静脉血2ml，室温放置不超过4小时，分离血清备用。

3.标本储存：待测标本在2-8℃存放不超过24小时，-20℃不超过三个月，-70℃长期保存。

避免反复冻融。

标本运输：室温运输。

标本拒收标准：细菌污染、溶血、脂血不能作测定。

试剂6.1试剂名称：免疫球蛋白G检测试剂盒6.2试剂生产厂家：芬兰Orion诊断试剂公司6.3包装规格：60Test/kit6.4试剂盒组成：缓冲液30ml空白缓冲液30ml抗血清试剂0.5ml定标液0.5ml磁卡1张仪器设备：7.1仪器名称：OrionTurboxRplus特定蛋白分析仪7.2仪器厂家：芬兰Orion集团公司7.3仪器型号：Turboxplus操作步骤：试剂配制：8.1.1抗血清应用液准备：吸取500ul抗血清加到反应缓冲液中，轻轻混匀，应用液2-8℃可保存12个星期。

8.1.2空白缓冲液：液体待用。

8.1.3定标液：用0.9%NaCL进行1：51稀释。

定标液根据IFCC提供的材料CRM470进行标定。

收集与处理样品：样品用0.9%Nacl进行1：51稀释。

为每一份样本测定准备一份样品空白，同样，为定标液另外准备一份定标液空白。

准备两份定标液测定（定标完成后，标准曲线数据存储在磁卡内。

下次检测如使用同批试剂，可以不必做定标而直接使用磁卡上的定标信息）。

如下准备各比色管：轻轻摇动混匀，室温18-25℃放置30±5分钟。

仪器测试步骤：参见TurboxR特定蛋白分析仪作业指导书。

结果计算：仪器直接计算并打印结果。

临床意义：IgG是血清中抗细菌、抗病毒、抗毒素的主要抗体。

巨噬细胞、中性粒细胞表面具有IgGFc受体，可增强对细菌等物质的吞噬能力。

实验方案_低温乙醇法从人血清中提取免疫球蛋白低温乙醇法从人血清中提取免疫球蛋白的实验方案：实验目的：通过低温乙醇法从人血清中提取免疫球蛋白，获取纯度较高的免疫球蛋白样品。

实验原理：低温乙醇法是一种常用的蛋白质沉淀方法，其基本原理是在低温下，添加适量的乙醇，使蛋白质发生沉淀，从而实现分离纯化目的。

实验步骤：1.实验前准备：1.1.预先配制10%的乙醇溶液，使用冷藏保存。

1.2.准备人血清样品。

1.3.准备离心管和离心机。

2.实验操作：2.1.取一定体积的人血清样品，将其转移到离心管中。

2.2.在离心管中加入等体积的10%乙醇溶液。

2.3.混匀溶液，并在4℃下静置20-30分钟，使免疫球蛋白发生沉淀。

2.4.将离心管放入离心机中，以1500-2000g的速度离心15分钟，沉淀免疫球蛋白。

2.5.将上清液倒掉，并用凉蒸馏水轻轻洗涤沉淀2-3次，以去除杂质。

2.6.加入一定储存缓冲液（如磷酸盐缓冲液）重悬沉淀，得到免疫球蛋白样品。

2.7. 可进一步使用其他方法（如电泳、Western blot等）检测免疫球蛋白的纯度和活性。

3.结果分析：通过低温乙醇法提取的免疫球蛋白样品，可以通过其他实验方法来检测其纯度和活性。

同时，实验中的收率和纯度也可以根据实验结果进行分析和评估。

注意事项：1.实验操作要在低温下进行，以避免免疫球蛋白的降解和失活。

2.实验过程中离心操作要平稳，避免产生气泡和颗粒。

3.在操作过程中要小心避免受到污染，以确保提取的免疫球蛋白的纯度。

4.提取的免疫球蛋白样品可以进一步保存、分析和应用于实验研究中。

总结：低温乙醇法是一种简便、经济、有效的免疫球蛋白提取方法，适用于从人血清等样品中提取纯度较高的免疫球蛋白样品。

通过该实验方案，可以得到稳定、纯度较高的免疫球蛋白样品，为后续实验研究提供基础数据和支持。

需要注意的是，在实验过程中要严格控制实验条件，以确保实验结果的可靠性和有效性。

igg的免疫学功能
免疫球蛋白G（IgG）是免疫球蛋白中的一种，主要来源于浆细胞，是构成血清免疫球蛋白的主要成分。

IgG是唯一可以通过胎盘的抗体，在新生儿抗感染中起着非常重要的作用。

在免疫学方面，IgG具有以下功能：
1.抗病毒、抗菌和免疫调节：IgG是人体受到微生物感染后激发的细胞免疫反应的一部分，具有抗病毒、抗菌和免疫调节的功能。

2.预防及提高机体免疫力：IgG可以平衡肠道菌群，改善胃肠道功能，预防和治疗腹泻，增强肠屏障，改善过敏体质，提高机体的免疫力，减少受感染概率。

3.预防和治疗感染性疾病：由于IgG是身体被感染后最先出现的抗体，所以它可以作为传染病的早期诊断指标。

此外，母体传递给胎儿的IgG在出生后数月对防御白喉、麻疹、脊髓灰质炎等感染起着重要作用。

需要注意的是，如果IgG水平异常升高或降低，可能与某些疾病有关。

例如，慢性活动性肝炎、类风湿关节炎、感染性心内膜炎、骨髓瘤等可能导致IgG升高；而免疫缺陷综合征、某些白血病等可能导致IgG减少。

以上内容仅供参考，更多关于IgG的免疫学功能的信息可以咨询医生或查阅专业医学书籍。

免疫球蛋白的提取方法根据猪血中含有的各种蛋白质的分子大小、电荷多少、溶解度以及免疫学特征等,从血液中提取免疫球蛋白,常用的有盐析法、有机溶剂沉淀法、有机聚合物沉淀法、变性沉淀法等。

免疫球蛋白的提取盐析法盐析法是分离蛋白质的重要方法之一,是利用抗体与杂质之间对盐浓度敏感程度的差异性进行的。

选择一定浓度范围的盐溶液使部分杂质呈“盐析”状态,抗体成分呈“盐溶”溶解状态。

离心去除盐析沉淀状态的杂蛋白,得到的上清液再选择一定浓度范围的盐溶液使抗体成分呈盐析状态,离心得到的沉淀物即为纯化的目标抗体。

目前常用的盐析法有饱和硫酸铵分步盐析法、辛酸沉淀法、氯化铁沉淀法、多聚磷酸盐盐析法等。

饱和硫酸铵分步盐析硫酸铵是盐析法最常用的无机盐,主要原因是它溶解度大,随温度变化小,对蛋白质有保护作用,高浓度时可抑制微生物和蛋白酶的活性,价格也不贵。

免疫球蛋白的饱和硫酸铵分步盐析法操作简单,对设备和操作条件要求不高,便于工业化生产。

其具体步骤为:取一定量血浆,加生理盐水稀释,边搅拌边缓慢加入饱和硫酸铵溶液至硫酸铵终浓度20%,4℃静置1h,4000r/min离心10min,弃沉淀,上清液中继续加入饱和硫酸铵溶液至硫酸铵终浓度50%,浓氨水调pH值至7.0,4℃静置2h,4000r/min离心20m弃上清,将沉淀溶于生理盐水,超滤除盐浓缩,滤液中无S2- 4为止,即得IgG粗提物。

免疫球蛋白的辛酸沉淀法辛酸沉淀法提取IgG时,对设备和操作条件要求较高,在离心时,转速为10000 r/min,普通离心机达不到要求。

在调节溶液pH值时,要控制得当,pH值稍低或稍高对IgG的得率和纯度都有很大影响,这些都限制了它的广泛应用。

其具体步骤为:取一定量0.1mol调pH值至4.5;室温下边搅拌边缓慢加入辛酸(按辛酸25 μl/mL血清混合液添加),继续搅拌30min 后,10000r/min离心30min,弃沉淀,留上清液,上清液用多层纱布过滤,留滤液,然后将滤液装入透析袋中析48h,每8～10h换一次透析液,最后超滤浓缩即得1gG粗提液。