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① 酶工程：由酶学与化学工程技术、基因工程技术、微生物学技术相结合而产生的一门新技术，是工业上有目的地设计一定的反应器和反应条件，利用酶的催化功能，在常温常压下催化化学反应，生产人类所需产品或者服务于其它目的地一门应用技术。
② 比活力：指在特定条件下，单位质量的蛋白质或者 RNA 所拥有的酶活力单位数。
③ 酶活力：也称为酶活性，是指酶催化某一化学反应的能力。
其大小可用在一定条件下，酶催化某一化学反应的速度来表示，酶催化反应速度愈大，酶活力愈高。
④ 酶活国际单位 : 1961 年国际酶学会议规定：在特定条件(25℃，其它为最适条件 )下，每分钟内能转化1 μmol 底物或者催化1 μmol 产物形成所需要的酶量为 1 个酶活力单位，即为国际单位(IU)。
⑤ 酶反应动力学:指主要研究酶反应速度规律及各种因素对酶反应速度影响的科学。
酶的研究简史如下：(1)不清晰的应用：酿酒、造酱、制饴、治病等。
(2)酶学的产生： 1777 年，意大利物理学家 Spallanzani 的山鹰实验； 1822 年，美国外科医生 Beaumont 研究食物在胃里的消化； 19 世纪 30 年代，德国科学家施旺获得胃蛋白酶。
1684 年，比利时医生Helment 提出 ferment—引起酿酒过程中物质变化的因素(酵素)；1833 年，法国化学家 Payen 和Person 用酒精处理麦芽抽提液，得到淀粉酶； 1878 年，德国科学家 K hne 提出 enzyme—从活生物体中分离得到的酶，意思是“在酵母中”(希腊文)。
(3)酶学的迅速发展(理论研究)： 1926 年,美国康乃尔大学的”独臂学者”萨姆纳博士从刀豆中提取出脲酶结晶，并证明具有蛋白质的性质;1930 年，美国的生物化学家 Northrop 分离得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶结晶，确立了酶的化学本质。
I.酶工程发展如下：①1894 年，日本的高峰让吉用米曲霉制备淀粉酶，酶技术走向商业化：②1908 年，德国的Rohm 用动物胰脏制得胰蛋白酶，皮革软化及洗涤；③1911 年， Wallerstein 从木瓜中获得木瓜蛋白酶，用于啤酒的澄清；④1949 年，用微生物液体深层培养法进行－淀粉酶的发酵生产，揭开了近代酶工业的序幕；⑤1960 年，法国科学家 Jacob 和 Monod 提出的控制子学说，阐明了酶生物合成的调节机制，通过酶的诱导和解除阻遏，可显著提高酶的产量；⑥1971 年各国科学家开始使用“酶工程”这一位词。
3、结合法选择适宜的载体，使之通过共价键或离子键与酶结合在一起的固定化方法称为结合法。
1) 离子键结合法：通过离子键使酶与载体结合的固定化方法称为离子键结合法所用载体是某些不溶于水的离子交换剂。
常用的有：DEAE-纤维素、TEAE-纤维素、DEAE-葡聚糖凝胶等。
2) 共价键结合法载体基质通常是水不溶性的，这些载体包括：(1 )天然载体：琼脂、琼脂糖、几丁质、纤维素、胶原蛋白等；(2)有机合成聚合物：聚亚胺酯、聚环氧丙烷、聚乙烯醇、尼龙等(3 )无机载体：玻璃、氧化铝、硅胶、磁铁矿、氧化镍等。
用于连接载体的酶蛋白氨基酸残基上的反应功能基团有：Asp Glu 侧链的一COOH、C-末端的一COOH ; Tyr 的苯酚基；Cys 的一SH; Lys 的&NH2、N-末端一NH2；Thr、Ser 的一OH ; His 的咪唑基。
在酶的固定化过程中，由于疏水性氨基酸通常被掩藏在酶蛋白分子的内部，所以疏水性氨基酸通常不参与形成共价键。
载体活化方法：(1 )重氮化法(2)叠氮法(3 )溴基化法(4)烷基化法等。
4、交联法借助双功能试剂使酶分子之间、酶分子之内、酶与惰性载体间进行相互交联，制成网状结构的固定化酶的方法，称为交联法。
常用的双功能试剂有戊二醛、已二胺、顺丁烯二酸酐、双偶氮联苯等。
其中戊二醛最为常用，酶表面含有不止一个一NH2,戊二醛与酶上的-NH2发生Schiff反应，形成席夫碱，形成一个复杂的酶交联网络。
交联酶法借助双功能试剂使可溶性酶分子之间发生交联作用，制成网状结构的固定化酶的方法。
可视为一种无载体的固定化方法。
如木瓜蛋白酶在0.2%酶蛋白浓度，2.3%戊二醛，pH5.2〜7.2, 0C下交联24h，可制成固定化酶。
共交联法共交联法是指酶分子在双功能试剂的作用下，与一些惰性蛋白或水不溶载体之间发生交联，可降低单纯酶分子之间交联反应所引起的活性丧失。
通常选用的惰性蛋白有牛血清蛋白、卵清蛋白、明胶、胶原蛋白、血红蛋白等。
《酶工程》教学大纲课程编号：02202320 课程性质：必修课程名称：酶工程学时/ 学分：32/2英文名称：Enzyme Engineering考核方式：笔试选用教材：郭勇大纲执笔人：常雅宁先修课程：生物化学大纲审核人：张惠展适用专业：生物技术一．教学基本目标学生通过酶工程的学习，应熟悉从应用目的出发研究酶，在一定生物反应装置中利用酶的催化性质的研究路线，掌握酶的生产与应用的基本理论、基本技术以及自然酶、化学修饰酶、固定化酶的研究和应用，进一步了解酶在各行各业中实际应用的最新发展和发展趋势。
在以后的毕业环节和工作中能够自觉地应用这些技术方法，尤其是思想来指导自己的工作。
希望能激发学生爱专业的热情二．教学基本内容第一章绪论第一节酶工程的发展史和研究内容第二节国内外酶制剂工业概况第三节酶工程研究最新进展第二章酶与酶工程第一节酶的结构第二节酶的催化作用第三节酶作为催化剂的显著作用第四节酶催化的动力学第三章固定化酶与酶修饰第一节概述第二节固定化酶的性质及其影响因素第三节固定化酶和细胞的制备第四节固定化原生质体第五节固定化酶反应器第六节固定化酶的应用第七节固定化新技术与发展趋势第八节酶的修饰第四章酶的定向进化第一节酶的定向进化基础第二节酶的定向进化第三节蛋白质工程第四节酶的理性设计第五节酶分子的模拟计算第五章非水介质中的酶促反应第一节概述第二节有机介质中酶促反应的条件第三节有机介质对酶性质的影响第四节有机介质中酶促反应应用举例第五节非水介质的介绍第六章核酶和抗体酶第一节RNA核酶第二节D NA核酶第三节抗体酶第七章合成生物学、基因组学-酶与生物催化第一节人类基因组计划第二节高通量DNA序列分析技术第三节基因组学的研究进展第四节系统与合成生物学第五节生物大分子的合成与模块化第八章酶的人工模拟（选学）第一节模拟酶的理论基础和策略第二节模拟酶的分类第三节印迹酶第九章酶的工业化应用（选学）第一节酶制剂常用品种及其性能第二节酶制剂在淀粉糖工业中应用或在酿造工业中应用或在食品工业中的应用或在饲料工业中或洗涤剂工业或纺织造纸中或有机酸工业中应用第十章同工酶与气体酶学（选学）第一节同工酶的结构基础第二节同工酶的鉴别和测定第三节固氮酶的作用第四节甲烷加氧酶的作用第五节氧化CO的酶三、建议教学进度第一章2学时，第二章4学时第三章10学时第四章6学时第五章2学时，第六章4学时第七章2 学时前七章是基础版块必须学习。
酶工程课程论文题目：酶的固定化技术及其应用学院：食品学院专业：食品科学与工程班级：食品101（35）2012-11-21酶的固定化技术及其应用摘要：酶的固定化技术是酶工程研究领域的一项重点和热点技术之一，酶的固定化技术可以显著提高酶的利用率，降低酶生产的成本。
本文主要研究酶的固定化技术，酶固定化的优缺点，以及在食品，医药，环境中的应用。
并对其研究的前景进行了简洁的预测。
关键字：酶固定化技术应用酶作为一种生物催化剂，因其催化作用具有高度专一性、催化条件温和、无污染等特点，广泛应用于食品加工、医药和精细化工等行业。
但在使用过程中，人们也注意到酶的一些不足之处，如酶稳定性差、不能重复使用，并且反应后混入产品，纯化困难，使其难以在工业中更为广泛的应用。
因此为适应工业化生产的需要，人们模仿人体酶的作用方式，通过固定化技术对酶加以固定改造，来克服游离酶在使用过程中的一些缺陷。
固定化酶，是指在一定的空间范围内起催化作用，并能反复和连续使用的酶。
与传统的酶相比，固定化酶具有游离酶所不可比拟的优点.同一批固定化酶能在工艺流程中重复多次地使用；固定化后，和反应物分开，有利于控制生产过程，同时也省去了热处理使酶失活的步骤；稳定性显著提高；可长期使用，并可预测衰变的速度；提供了研究酶动力学的良好模型等一系列的优点。
用于固定化的酶，起初都是采用经提取和分离纯化后的酶，随着固定化技术的发展，也可采用含酶细胞或细胞碎片进行固定化，直接应用细胞或细胞碎片中的酶或酶系进行催化反应．由于微生物细胞可直接作为酶源，所以逐渐产生了固定化细胞技术．固定化细胞的优点是：(1)省去了酶分离纯化的时间和费用；(2)可进行多酶反应；(3)保持了酶的原始状态，从而增加了酶的稳定性．但固定化细胞与固定化酶相比，也存在一些不足之处：(1)因为产生副反应和所需生化产物的进一步代谢，使固定化完整细胞生产的产物纯度可能比固定化酶低；(2)细胞使用相当长的时间后，常常会发生自溶，尤其是在细胞有可能进行增殖时，细胞的漏出就特别明显：(3)单位体积反应器内固定化细胞的活性总是比相应的固定化酶活性低．酶的固定化方法主要可分为四类：吸附法、包埋法、共价键结合法和交联法等。
酶工程复习要点名词解释：1、酶活性中心：只有少数特异的氨基酸残基与底物结合及催化作用。
这些特异的氨基酸残基比较集中的区域，即与酶活力直接相关的区域称为没得活性中心或活性部位。
2、酶别构调节的定义：某些小分子物质与酶的非催化部位或别位特异地结合，引起酶蛋白构象的变化，从而改变酶活性的方式。
能发生别构效应的酶称为别构酶。
3、效应物：与别构酶的别构中心结合，能调节酶的反应速率和代谢过程的物质。
4、同促效应和异促效应：当一个效应物分子和酶结合后，影响另一个相同的效应物分子与酶的另一部位结合称为同促效应；如果一分子效应物和酶结合后，影响另一不同的效应物分子与酶的另一部位结合则称为异促效应。
一个效应物分子与别构酶的别构中心结合后对第二个效应物分子结合的影响称为协同效应。
当一个效应物分子与酶蛋白的一个部位结合后，可使另一部位对效应物亲和力增高的效应称为正协同效应，反之称为负协同效应。
5、酶的专一性：酶对催化的反应和反应物有严格的选择性。
1、结构专一性：分为绝对专一性和相对专一性2、立体异构专一性：分为光学专一性和几何专一性6、酶原的激活：分子内肽键的一处或多处断裂，进而使分子构象发生某种改变，形成酶的活性中心。
7、酶原：有些酶在细胞内合成及初分泌时是没有活性的酶的前体，称为酶原。
8、酶活力：又称为酶活性，是指酶催化某一化学反应的能力。
9、抑制剂：能降低酶的活性，使酶促反应速率减慢的物质10、分解代谢物阻遏：是指细胞内同时有两种分解底物（碳源或氮源）存在时，利用快的那种分解底物会阻遏利用慢的底物有关酶合成的现象。
11、反馈阻遏作用：是指酶催化作用的产物或代谢途径的末端产物使该酶的生物合成受阻的过程。
12、操纵子：原核基因组中，由几个功能相关的结构基因及其调控区组成一个基因表达的协同单位，这种单位称为操纵子。
操纵子分：诱导型操纵子、阻遏型操纵子13、效应物：效应物是一类低相对分子质量的信号物质（如糖类及其衍生物、氨基酸和核苷酸等），包括诱导物和辅阻遏物两种。
