生物化学课堂作业

绪论查找并了解5-8件与生物化学课程相关的诺贝尔生理医学奖工作及意义。

第一章核酸8/10/3[课后小结]熟悉核酸的分类和生物学功能、分子组成、化学结构特点。

掌握DNA一级结构、高级结构、核小体、核酸的变性、复性、分子杂交。

理解核酸（DNA与RNA）结构与功能的关系。

熟悉核酸重要的理化性质、变性和复性及其应用。

了解核酸酶的概念分类名词解释(英语解释)单核苷酸(mononucleotide) 3′,5′-磷酸二酯键（phosphodiester bonds）碱基互补规律(complementary base pairing) 核酸的变性与复性（denaturation、renaturation）退火（annealing）增色效应（hyper chromic effect）发夹结构（hairpin structure）DNA的熔解温度（melting temperature T m）分子杂交（molecular hybridization）环化核苷酸(cyclic nucleotide)DNA复性（退火）一般在低于其T m值约20℃的温度下进行的。

填空题1．DNA双螺旋结构模型是___于___年提出的。

2．核酸的基本结构单位是___。

3．脱氧核糖核酸在糖环___位置不带羟基。

4．两类核酸在细胞中的分布不同，DNA主要位于___中，RNA主要位于___中。

5．核酸分子中糖环与碱基之间的连键为___键。

核苷与核苷之间通过___键连接成多聚体。

6．核酸的特征元素___。

7．B型DNA双螺旋的两条多核苷酸连为___、___方向的螺旋，螺距为___，每匝螺旋有___对碱基，每对碱基的转角是___。

8．在DNA分子中，一般来说G-C含量高时，比重___，T m（熔解温度）则___，分子比较稳定。

9．在___条件下，互补的单股核苷酸序列将缔结成双链分子。

10．___RNA分子指导蛋白质合成，___RNA分子用作蛋白质合成中活化氨基酸的载体。

生物化学作业1. 基因如何决定糖蛋白中寡糖链的结构信息。

答：生物体内的糖链的合成大多需要酶的催化调节，并且糖链的结构受到某些蛋白所携带的信息的控制，而蛋白质的功能和其携带的信息取决于基因的控制，因此在由某些蛋白质和酶的协同作用下合成的糖链会由于基因中的不同信息的表达和控制而产生不同的结构。

不同结构的糖链携带了不同的生物信息。

2. 组成生物膜的脂质分子主要有哪几类？分别简述其功能。

答：组成生物膜的脂质分子主要有磷脂、糖脂、胆固醇。

磷脂：主要包括甘油磷脂和鞘磷脂两大类。

是重要的两亲物质，它们是生物膜的重要组分、乳化剂和表面活性剂。

它是维持生命活动的基础物质，对活化细胞，维持新陈代谢，基础代谢及荷尔蒙的均衡分泌，增强人体的免疫力和再生力，都能发挥重大的作用。

人体神经细胞和大脑细胞是由磷脂为主所构成的细胞薄膜包覆，磷脂不足会导致薄膜受损，造成智力减退，精神紧张。

而磷脂中含的乙酰进入人体内与胆碱结合，构成乙酰胆碱。

而乙酰胆碱恰恰是各种神经细胞和大脑细胞间传递信息的载体。

磷脂是细胞膜的重要组成部分，肩负着细胞内外物质交换的重任。

糖脂：包括鞘糖脂和甘油糖脂两大类。

细胞膜上的鞘糖脂与细胞生理状况密切相关。

鞘糖脂的疏水尾部深入膜的脂双层，极性糖基露在细胞表面，它们不仅是血型抗原而且与组织和器官的特异性，细胞-细胞识别有关。

同一类细胞在不同的发育阶段,鞘糖脂的组成也不同。

正因为某些类型鞘糖脂是某种细胞在某个发育阶段所特有的，所以糖脂常常被作为细胞表面标志物质。

糖脂又是细胞表面抗原的重要组分，某些正常细胞癌化后，表面糖脂成分有明显变化。

细胞表面的糖脂还是许多胞外生理活性物质的受体,参与细胞识别和信息传递过程。

胆固醇：胆固醇的两亲性特点对生物膜中脂质的物理状态有一定的调节作用。

在相变温度以上时，胆固醇阻扰脂分子脂酰链的旋转异构化运动，从而降低膜的流动性。

在相变温度以下时，胆固醇的存在又会阻止磷脂脂酰链的有序排列，从而降低其相变温度，防止磷脂向凝胶态转化，保持了膜的流动性。

普通生物化学习题集教案第一篇：普通生物化学习题集教案第九章：糖代谢一、填充题1、糖原合成的关键酶是（）；糖原分解的关键是（）。

2、糖酵解中催化底物水平磷酸化的两个酶是（）和（）。

3、糖酵解途径的关键酶是（）、（）和丙酮酸激酶。

4、丙酮酸脱氢酶系由丙酮酸脱氢酶、（）和（）组成。

5、三羧酸循环过程中有（）次脱氢和（）次脱羧反应。

6、（）是糖异生中最主要器官，（）也具有糖异生的能力。

7、三羧酸循环过程主要的关键酶是（）、（）和（）。

8、葡萄糖有氧氧化中，通过底物水平磷酸化直接生成的高能化合物有（）和（）9、乙醛酸循环中不同于TCA循环的两个关键酶是（）和（）。

10、丙二酸是琥珀酸脱氢酶的（）抑制剂。

二、是非题1、每分子葡萄糖经三羧酸循环产生的ATP分子数比糖酵解时产生的ATP多一倍。

（）2、哺乳动物无氧下不能存活，因为葡萄糖酵解不能合成ATP。

（）3、6—磷酸葡萄糖转变为1，6-二磷酸果糖，需要磷酸己糖异构酶及磷酸果糖激酶催化。

（）4、葡萄糖是生命活动的主要能源之一，酵解途径和三羧酸循环都是在线粒体内进行的。

（）5、糖酵解反应有氧无氧均能进行。

（）6、在缺氧的情况下，丙酮酸还原成乳酸的意义是使NAD+再生。

（）7、三羧酸循环被认为是需氧途径，因为还原型的辅助因子通过电子传递链而被氧化，以使循环所需的载氢体再生。

（）8、动物体内合成糖原时需要ADPG提供葡萄糖基，植物体内合成淀粉时需要UDPG提供葡萄糖基。

（）9、如果2，6-二磷酸果糖含量低，则糖异生比糖酵解占优势。

（）10、丙酮酸脱氢酶复合体与α-酮戊二酸脱氢酶复合体有相同的辅因子。

（）三、选择题1、在厌氧条件下，下列哪一种化合物会在哺乳动物肌肉组织中积累？（）A 丙酮酸B 乙醇C 乳酸D CO22、磷酸戊糖途径的真正意义在于产生（）的同时产生许多中间物如核糖等。

A NADPH+H+B NAD+C ADPD CoASH3、磷酸戊糖途径中需要的酶有（）A 异柠檬酸脱氢酶B 6-磷酸果糖激酶C 6-磷酸葡萄糖脱氢酶D 转氨酶4、下面哪种酶既在糖酵解又在葡萄糖异生作用中起作用？（）A 丙酮酸激酶B 3-磷酸甘油醛脱氢酶C 1,6－二磷酸果糖激酶D、已糖激酶5、生物体内ATP最主要的来源是（）A 糖酵解B TCA循环C 磷酸戊糖途径D 氧化磷酸化作用6、在TCA循环中，下列哪一个阶段发生了底物水平磷酸化？（）A 柠檬酸→α－酮戊二酸B α－酮戊二酸→琥珀酸C 琥珀酸→延胡索酸D 延胡索酸→苹果酸7、丙酮酸脱氢酶系需要下列哪些因子作为辅酶？（）A NAD+B NADP+C FMND CoA8、下列化合物中哪一种是琥珀酸脱氢酶的辅酶？（）A 生物素B FADC NADP+D NAD+9、在三羧酸循环中，由α－酮戊二酸脱氢酶系所催化的反应需要（）A NAD+B NADP+C CoASHD ATP10、草酰乙酸经转氨酶催化可转变成为（）A 苯丙氨酸B 天门冬氨酸C 谷氨酸D 丙氨酸11、糖酵解是在细胞的什么部位进行的。

生物化学（6.3）--作业生物氧化（附答案）第六章生物氧化名词解释生物氧化：解偶联剂：呼吸链：细胞色素氧化酶：NADH氧化呼吸链：底物水平磷酸化：氧化磷酸化：P／O比值：解偶联作用：高能磷酸化合物：超氧化物歧化酶(SOD)：递氢体和递电子体:化学渗透假说：α-磷酸甘油穿梭(a-glycerophosphateshuttle)苹果酸—天冬氨酸穿梭(malate-asparateshuttle)加单氧酶：问答题1. 简述体内能量以及水生成的方式。

2. 以感冒或患某些传染性疾病时体温升高说明解偶联剂对呼吸链作用的影响。

3. 何谓呼吸链，它有什么重要意义?4. 试述线粒体体外的的物质脱氢是否可以产生能量?如可以，是通过何种机制?5. 给受试大鼠注射DNP(二硝基苯酚)可能引起什么现象?其机制何在?6. 当底物充足时(如乳酸等)，在呼吸链反应系统中加入抗霉素A，组分NADH和Cytaa3的氧化还原状态是怎样的?7. 何谓加单氧酶(monooxygenase)?简述其存在部位、组成、催化的反应及其特点。

8. 在磷酸戊糖途径中生成的NADPH，如果不去参加合成代谢，那么它将如何进一步氧化?9. 生物氧化的主要内容有哪些?试说明物质在体内氧化和体外氧化有哪些异同点?10. 人体生成A TP的方式有哪几种?请详述具体生成过程。

11. NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链有何区别?12. 胞浆中的NADH如何参加氧化磷酸化过程?试述其具体机制。

参考答案：名词解释生物氧化：[答案]物质在生物体内进行氧化称为生物氧化，主要是指糖、脂肪、蛋白质等在体内分解时逐步释放能量，最终生成二氧化碳与水的过程。

解偶联剂：[答案]能使氧化与磷酸化偶联脱节的物质，其基本作用在于，经呼吸链泵出的H+不经Fo质子通道，而通过其他途径返回线粒体基质，破坏了电化学梯度，ATP合成被抑制。

呼吸链：[答案]代谢物脱下的成对氢原子(2H)通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水。

第一章导论1、请例举一位著名生物化学家对生物化学学科发展的贡献（做成ppt，限10以）。

2、请选取目前蛋白质研究的某一个领域，做成ppt介绍。

第二章氨基酸一、选择题（ C ）1、以下含有吲哚环的氨基酸是A 组氨酸；B 苯丙氨酸；C 色氨酸；D 结氨酸；E 蛋氨酸。

（ C ）2、以下含有咪唑环的氨基酸是A 色氨酸；B 酪氨酸；C 组氨酸；D 苯丙氨酸；E 精氨酸。

（ B ）3、在pH=6.0时，带正电荷的氨基酸为A 谷氨酸；B 精氨酸；C 亮氨酸；D 丙氨酸；E 色氨酸。

（ E ）4、氨基酸在等电点时，应具有的特点是：A 不具正电荷；B 不具负电荷；C A+B；D 溶解度最大；E 在电场中不移动。

（ E ）5、pH=10时的谷氨酸溶液中，以下占优势的结构形式是A 只γ—羧基解离；B 羧基氨基都不解离；C 只α—羧基解离；D 羧基氨基都解离；E α—羧基γ—羧基都解离。

（ E ）6、分子中含有两个不对称碳原子的氨基酸是异A 脯氨酸；B 酪氨酸；C 丝氨酸；D 精氨酸；E 氨酸。

（ E ）7、下列关于还原型谷胱甘肽结构或性质的叙述，哪一种是错误的？A 含有两个肽键；B 胱代表半胱氨酸；C 谷氨酸的γ—羧基参与了肽键的形成；D 含有一个硫基；E 变成氧化型谷胱甘肽时脱去的两个氢原子是由同一个还原型谷胱甘肽分子提供的。

（ A）8、下列氨基酸中哪一种含氮量最高？A、Arg；B、His ；C、Gln ;D 、Lys ；E、Pro（）9、下列哪一类氨基酸对于人体全部是必需氨基酸？A、碱性氨基酸B、酸性氨基酸C、分枝氨基酸D、芳香氨基酸E、含S氨基酸（）10、下列哪一类氨基酸只含非必需氨基酸？A、碱性氨基酸B、酸性氨基酸C、分枝氨基酸D、芳香氨基酸E、含S氨基酸（）11、在蛋白质分子中，在280nm波长处有最大广吸收的成分是A、Tyr酚环B、Phe苯环C、His咪唑环D、Trp吲哚环E、肽键二、填空题1、天然的氨基酸的结构通式是（）。

生化作业1.基因如何决定糖蛋白中寡糖链的结构信息。

糖蛋白是由一个或多个寡糖与蛋白质共价结合的缀合物,这里寡糖就是蛋白质的辅基.糖蛋白中的寡糖链结构是多种多样的,一个寡糖链中的单糖种类,连接位置,异头碳构型和糖环类型的排列组合是一个天文数字.例如,有4种不同单糖可以组成36864个四糖异构体.寡糖链富含结构信息,并形成高度专一的识别位点.寡糖的形成需要酶的催化,因此,基因通过控制寡糖链合成酶来控制寡糖链的合成,从而控制糖蛋白的结构信息.基因转录成mRNA,再翻译形成催化寡糖链的酶.不同的基因可以生成不同类型的寡糖链合成酶,酶的结构不同,合成寡糖链的结构也就不同.2.总结肥皂泡与生物膜在化学组成与结构上的异同点.同:肥皂泡和生物膜都还有脂质部分,都具有膜结构,都具有疏水作用.异:肥皂泡主要是由水和硬脂酸钠组成,都是小分子,无生物活性,是一层简单的膜.而生物膜是由磷脂双分子层和多种蛋白质还有寡糖链组成,有大分子和小分子,有生物活性,复杂且有流动性的生物膜.3.选出你最喜爱的三种氨基酸,并陈述理由.(从生化角度)甘氨酸(Gly)英文全称:glycine结构:理由:甘氨酸是结构最简单的氨基酸,为人体非必须氨基酸,在水溶液中为强电解质,是不带电荷极性的氨基酸.白色单斜晶系或六方晶系晶体，或白色结晶粉末。

无臭，有特殊甜味。

甘氨酸能缓和酸、碱味，掩盖食品中添加糖精的苦味并增强甜味。

在中枢神经系统，尤其是在脊椎里，甘氨酸是一个抑制性神经递质。

也是某些酶活性作用部位的重要结构,例如胰凝乳蛋白酶用途:在食品方面,作营养增补剂,主要用于调味等方面在药品工业方面,用于制药工业、生化试验及有机合成.用作生化试剂，用于医药、饲料和食品添加剂，氮肥工业用作无毒脱碳剂有缓冲作用,用作缓冲剂，用于组织培养基的制备，铜、金和银的检验，医药上用于治疗重症肌无力和进行性肌肉萎缩、胃酸过多、慢性肠炎、儿童高脯氨酸血症等疾病作农药中间体，如做为除草剂草甘磷的主要原料络合滴定指示剂，色层分析用试剂；缓冲剂；比色法测定氨基酸时作标准用酪氨酸(Tyr)英文全称:tyrosine结构:理由:酪氨酸是一种芳香族氨基酸,属于必需氨基酸，必须要透过进食来摄取白色结晶体或结晶粉末，无味，易溶于甲酸，难溶于水，不溶于乙醇和乙醚。

一、问答题1.食用油长时间放置后,为什么会有异味?2.为什么有的抑制剂虽不与底物结合部位结合,但仍表现出竞争性抑制?3.肌红蛋白与血红蛋白的疏水侧链的比例有何不同?4.DNA在纯水中为何易变性?5.蛋白质的酸水解通常只能检测到17种氨基酸,为什么?6.磷脂可作为细胞膜成分的分子特征是什么?7.用哪两种简易的方法可以区别酶的可逆抑制和不可逆抑制?8.利用SDS电泳和分子筛层析测得的血红蛋白的分子量是不同的,为什么?9.从营养学的角度看,奇数碳原子的脂肪酸比偶数碳原子的脂肪酸营养价值高,为什么?(1).在这六步分离纯化过程中,哪一步分离效果最好?哪一步最差?(2).该酶是否已经纯化?还可以用什么方法确定其是否纯化?11.在阳离子交换层析中,下列各组氨基酸,用pH=7.0的缓冲液洗脱.哪一个氨基酸先洗脱下来?(1).Asp-Lys. (2).Arg-Met. (3).Glu-Val. (4).Gly-Leu.(5).Ser-Ala.12. 测定酶活力的时候为啥采用初速度？13. 蛋白质，核酸发生变性的共同特点是什么？14.试解释酶为什么具有立体特异性。

15.蛋白质因变性发生沉淀作用和盐析发生沉淀作用，两者本质上有何差别？如何区分？16. 在给定的pH下，下述蛋白质在电场中向哪个方向移动，即向正极、负极还是不动？（1）卵清蛋白（pI=4.6），在pH5.8；（2）β-乳球蛋白（pI=5.2），在pH4.6和pH7.1；（3）胰凝乳蛋白酶原（pI=9.1），在pH5.6和pH9.1和pH11。

17. 有二个DNA样品，分别来自两种未确认的细菌，两种DNA样品中的腺嘌呤碱基含量分别占它们DNA总碱基的32％和17％。

这两个DNA样品的腺嘌呤，鸟嘌呤，胞嘧啶和胸腺嘧啶的相对比例是多少？其中哪一种DNA是取自温泉（64℃）环境下的细菌，哪一种DNA是取自嗜热菌？答案的依据是什么？18. 下列变化对肌红蛋白和血红蛋白的氧亲和性有什么影响？（1）血液中的pH由7.4下降到7.2。

生物化学作业答案第一章绪论练习题一、名词解释生物化学二、问答题为什么护理学专业学生要学习生物化学参考答案：一、名词解释生物化学：是运用化学的理论、方法和技术,研究生物体的化学组成、化学变化极其与生理功能相联系的一门学科;二、问答题答：生物化学在医学教育中起了承前启后的重要作用,与医学基础学科和临床医学、护理各学科都有着程度不同的联系;从分子水平阐明疾病发生的机制、药理作用的原理以及体内的代谢过程等,都离不开生物化学的知识基础;生物化学的基础知识和生化技术,为临床护理观察和护理诊断提供依据,对维持人类健康,预防疾病的发生和发展都起着重要作用;第二章蛋白质化学练习题一、名词解释1、蛋白质的一级结构2、肽键3、蛋白质的等电点pI9、蛋白质的呈色反应二、问答题1、什么是蛋白质的变性简述蛋白质的变性后的临床使用价值;2、简述蛋白质的二级结构的种类和α-螺旋的结构特征;3、蛋白质有哪些主要生理功能参考答案：一、名词解释1、蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸残基以肽键连接的排列顺序称为蛋白质的一级结构;2、肽键：一分子氨基酸α-羧基与另一分子氨基酸α-氨基脱水缩合形成的酰胺键;3、蛋白质的等电点pI：在某一pH条件下,蛋白质解离成正负离子数量相等,静电荷为零,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点;4、蛋白质的呈色反应指蛋白质分子中,肽键及某些氨基酸残基的化学基团可与某些化学试剂反应显色,这种现象称为蛋白质的呈色反应;二、问答题1、答：蛋白质的变性是指蛋白质在某些理化因素的作用下,严格的空间构象受到破坏,从而改变理化性质并失去生物活性的现象称为蛋白质的变性;利用蛋白质变性原理在临床应用中有重要意义和实用价值,如1利用酒精、加热煮沸、紫外线照射等方法来消毒灭菌；2口服大量牛奶抢救重金属中毒的病人；3临床检验中在稀醋酸作用下加热促进蛋白质在pI时凝固反应检查尿液中的蛋白质；4加热煮沸蛋白质食品,有利于蛋白酶的催化作用,促进蛋白质食品的消化吸收等;2、答：蛋白质二级结构的种类包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲四种;α-螺旋主要特征是多肽链主链沿长轴方向旋转,一般为右手螺旋;每一螺旋圈含有3．6个氨基酸残基,螺距0．54nm;螺旋圈之间通过肽键上的CO与NH形成氢键,是维持α-螺旋结构稳定的主要次级键;多肽链中氨基酸残基的R基团伸向螺旋的外侧,其空间形状、大小及电荷对α-螺旋形成和稳定有重要的影响;3、答：蛋白质约占人体固体成分的45%,分布广泛,主要生理功能1构成组织细胞的最基本物质；2是生命活动的物质基础如酶的催化作用、多肽激素的调节作用、载体蛋白的转运作用、血红蛋白的运氧功能、肌肉的收缩、机体的防御、血液的凝固等所有的生命现象均有蛋白质的参与,说明蛋白质是生命活动的物质基础；3供给能量蛋白质在体内氧化分解产生能量约为417kjkcal,在机体供能不足的情况下,蛋白质也是能量的一种来源;第三章核酸化学的练习题练习题：一、名词解释1、核苷酸2、核酸的复性3、核苷4、核酸分子的杂交二、问答题1、核糖核酸有哪三类在蛋白质生物合成过程中的主要作用分别是什么2、DNA双螺旋结构模式的要点有哪些参考答案：一、名词解释1、核苷酸是指核苷与磷酸通过磷酸酯键连接而成的化合物;2、核酸的复性指核酸在热变性后如温度缓慢下降,解开的两条链又可重新缔合形成双螺旋结构,这种现象称为核酸的复性;3、核苷是任何一种含氮碱与核糖或脱氧核糖结合而构成的一种糖苷称为核苷;7、核酸分子的杂交指适宜条件下,在复性过程中,具有碱基序列互补的不同的DNA之间或DNA与RNA之间形成杂化双链的现象称为核酸分子杂交;二、问答题1、答：核糖核酸根据所起的作用和结构特点分为三大类,即转运RNAtRNA、信使RNAmRNA和核糖体RNArRNA;tRNA分子上有反密码子和氨基酸臂,能够辨认mRNA分子上的密码子及结合活性氨基酸,在蛋白质生物合成过程中转运活性的氨基酸到mRNA特定部位,每种tRNA可转运某一特定的氨基酸；mRNA从DNA上转录遗传信息,mRNA分子中编码区的核苷酸序列组成为氨基酸编码的遗传密码,在蛋白质生物合成中作为蛋白质多肽链合成的模板,指导蛋白质的合成生物;rRNA是细胞中含量最多的一类RNA,主要功能是与多种蛋白质结合成核糖体,在蛋白质生物合成中,起着“装配机”的作用;2、答：DNA双螺旋结构模式的要点是两条长度相同,方向相反而互为平行的多聚核苷酸链；DNA是右手双螺旋结构,糖—磷酸骨架是螺旋的主链部分,其碱基朝内侧；双链间碱基具有严格的配对规律,A-T、G-C,借氢键连接；DNA双螺旋为右手螺旋,每旋转一周包含10对碱基,螺距⒊4nm;维持DNA 双螺旋结构稳定性的力量主要是上下层碱基对之间的堆积力,互补碱基之间的氢键起重要作用;第四章酶练习题：一、名词解释1、酶2、结合酶3、酶原4、同工酶5、竞争性抑制剂二、填空题1、酶催化作用的特点是、、、;2、.影响酶促反应的因素有、、、、、;三、问答题何谓酶原激活试述酶原激活的机理及其生理意义;参考答案：一、名词解释1．酶：酶是由活细胞产生的具有催化作用的一类特殊蛋白质,又称生物催化剂;2．结合酶：由酶蛋白和非蛋白辅助因子两部分组成,两者结合时才表现其催化活性的复合物,又称全酶;3、酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时没有催化活性,这种无活性的酶的前身物称为酶原;4、同工酶：指催化相同的化学反应,但酶蛋白分子结构、理化性质经及免疫学性质不同的一组酶;5、竞争性抑制剂：这种抑制剂的结构与底物化学结构相似,两者共同竞争同一酶的活性中心,从而妨碍了底物与酶的结合,使酶活性受到抑制;二、填空题1、高度的催效率、高度的特异性、酶活性的可调节性、酶活性的不稳定性2、酶浓度、底物浓度、温度、PH、激活剂、抑制剂三、问答题答：无活性的酶原在一定条件下,受某种因素作用后,分子结构发生变化,暴露出或形成活性中心,使无活性的酶原转变为有活性的酶的过程称为酶原激活;酶原激活过程实际上是在专一的蛋白酶作用下,分子内肽链的某一处或多处被切除部分肽段后,空间结构发生改变,酶的活性中心形成或暴露过程;意义：1避免细胞产生的蛋白酶对细胞进行自身消化；2使酶原到达特定部位才发挥作用,保证代谢的正常进行;第五章维生素练习题：一、名词解释1．维生素2．水溶性维生素3、硫胺素二、填空题1、脂溶性维生素包括、、、;2、维生素缺乏的原因主要有、、和;三、问答题1、维生素A缺乏为什么会引起夜盲症2、TPP、FAD、FMN、NAD+、NADP+、HSCoA中各含有哪种维生素维生素与它们的生物化学功能有何关系参考答案：一、名词解释1、维生素：是维护人和动物正常生理功能和健康所必需的一类营养素,本质为小分子有机化合物;2、水溶性维生素：指能溶解于水溶液中的维生素,包括B族维生素和维生素C;它们是的一类维护人体健康、促进生长发育和调节代谢所必需的小分子有机化合物;3、硫胺素：指维生素B1硫分子由含硫的噻唑环及含氨基的嘧啶环两部分组成故又名为硫胺素;二、填空题1、维生素A、维生素D、维生素E、维生素K2、进食量不足、吸收障碍、需要量增加、某些药物的影响三、问答题1、答：人视网膜上的杆状细胞中感光物质为视紫红质;视紫红质由11-顺视黄醛与不同的视蛋白构成;维生素A缺乏时,血液循环中供给视黄醇的量不足,因而杆状细胞合成视紫红质的量减少,对光敏感度降低,使暗适应时间延长,甚至造成夜盲症;2、答：TPP—含有维生素B1,为α-酮酸氧化脱羧酶的辅酶,参与α-酮酸的氧化脱羧;FAD—含有维生素B2,构成黄酶的辅酶成分,参与体内氧化反应中递氢和递电子的作用;FMN—含有维生素B2,同上;NAD+—含有维生素PP,构成不需氧脱氢酸的辅酶,参与氧化应中递氢和递电子作用;NADP+—含有维生素PP,同上;HSCoA—含有维生素泛酸,是CoA及4’-磷酸泛酰巯基乙胺的组分,参与酰基转移作用;第六章糖代谢练习题：一、名词解释1、糖异生作用2、磷酸戊糖途径3、糖的有氧氧化4、糖酵解5、乳酸循环二、问答题1、糖酵解的主要特点和生理意义是什么2、为什么说糖异生作用是糖酵解的逆过程这句话的说法不正确;3、机体是如何保持血糖浓度的相对恒定参考答案：一、名词解释1、糖异生作用由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生作用;非糖物质主要包括乳酸、甘油、生糖氨基酸、丙酮酸生等,糖异生主要在肝脏中进行;2、磷酸戊糖途径糖酵解代谢途径中的一条支路,由6-磷酸葡萄糖开始,生成具有重要生理功能的5-磷酸核糖和NADPH+H+,此途径称为磷酸戊糖途径;3、糖的有氧氧化葡萄糖在有氧条件下氧化生成CO2和H2O的反应过程;4、糖酵解葡萄糖在缺氧情况下分解为乳酸的过程称为糖酵解;5、乳酸循环在肌肉组织中葡萄糖经糖酵解生成乳酸,乳酸经血液运送到肝脏,肝脏将乳酸异生成葡萄糖,再释放入血被肌肉摄取利用,这种代谢循环途径称为乳酸循环;二、问答题1、答：糖酵解是在供氧不足的情况下进行的一种代谢反应,全过程在细胞的胞液中进行,反应的产物是乳酸;糖酵解产能少,1分子葡萄糖经酵解净生成2分子ATP,1分子来源糖原的葡萄糖残基净生成3分子ATP,但对某些组织及一些特殊情况下组织的供能有重要的生理意义;如成熟的红细胞完全依赖糖酵解提供能量；长时间或剧烈运动时,机体处于缺氧状态,糖酵解反应过程加强迅速提供能量；病理性缺氧,如心肺疾患,糖酵解反应是机体的重要能量来源;2、答：因为糖酵解过程中有三个酶促反应既己糖激酶、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶催化的反应步骤是不可逆的,所以非糖物质转变为糖必须依赖另外的酶既葡萄糖-6-磷酸酶、果糖二磷酸酶、丙酮酸羧化酶、磷酸稀醇式丙酮酸羧激酶的催化,绕过这三个能障以及线粒体膜的膜障才能异生成糖,所以说糖异生作用是糖酵解的逆过程这句话的说法不正确;3、答：正常人空腹血糖浓度在—L之间;血糖浓度的相对恒定依靠体内血糖的来源和去路之间的动态平衡来维持;血糖的来源：⑴食物中消化吸收入血；⑵肝糖原分解；⑶糖异生;血糖的去路：⑴氧化分解,供应能量；⑵合成糖原；⑶转变成其等非糖物质；⑸血糖浓度超过肾糖阈L时,可由尿中排出;此外还有一些激素通过不同的环节影响糖代谢,在调节血糖浓度的相对恒定过程中起重要作用;第七章脂类代谢练习题：一、名词解释1、必需脂肪酸2、脂肪动员3、脂酰基的β-氧化4、酮体二、填空题1、胆固醇主要是在中合成,在体内可转化成、和;2、三酯酰甘油的主要生理功能是、、;三、问答题1、酮体生成的主要生理意义是什么2、哪些物质代谢可产生乙酰辅酶A它的主要代谢去路有哪些参考答案：一、名词解释1、必需脂肪酸：机体自身不能合成或合成量甚微,必须依赖食物提供的脂肪酸称为必需脂肪酸;包括亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸等;2、脂肪动员：指脂库中储存在脂肪细胞中的脂肪,被脂肪酶逐步水解成游离脂肪酸FFA和甘油并释放入血,经血液运输到其他组织氧化的过程称脂肪动员;3、脂酰基的β-氧化：主要是从脂酰基的β-碳原子上进行氧化脱氢,即称为脂酰基的β-氧化;包括脱氢、加水、再脱氢、硫解四步反应,主要产物是乙酰辅酶A;4、酮体：是脂肪酸在肝中分解代谢而产生的一类中间化合物;包括乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮;二、填空题1、肝脏组织、胆汁酸、7-脱氢胆固醇、类固醇激素2、氧化供能、保持体温、保护脏器免受损伤三、问答题1、答：酮体是肝脏正常代谢的中间产物;酮体分子量小,溶于水,易于血液运输通过血脑屏障、肌肉等组织的毛细血管,生理情况下肝脏生成的酮体是肝外组织的的一种能源物质,特别是大脑和肌肉组织的重要能源;研究证明,酮体还具有防止肌肉蛋白质过多消耗的作用;2、答：正常情况下,糖类是乙酰辅酶A的主要来源；能源不足的情况下,脂肪动员增加,分解产生乙酰辅酶A；乙酰辅酶A也来源于氨基酸、酮体的分解代谢;乙酰辅酶A的主要去路是进入三羧酸循环彻底氧化供能；也是脂肪酸、胆固醇以及酮体合成的原料;第八章蛋白质的营养作用与氨基酸代谢练习题：一、名词解释1、蛋白质的互补作用2、联合脱氨基作用3、一碳单位二、填空题1、氮平衡有、、三种类型,;2、生成一碳单位的氨基酸有、、、;三、问答题1、简述血氨的来源与去路;2、论述高血氨和肝昏迷的发病机制;参考答案：一、名词解释1、蛋白质的互补作用：指把几种营养价值较低的蛋白质混合食用,提高蛋白质的营养价值称为蛋白质的互补作用;2、联合脱氨基作用：是指转氨酶催化的转氨基作用和L-谷氨酸脱氢酶催化的氧化脱氨基作用的联合进行,称为联合脱氨基作用;3、一碳单位：指某些氨基酸在分解代谢过程中生成含有一个碳原子的基团,称为一碳单位;二、填空题1、总氮平衡；正氮平衡；负氮平衡2、丝氨酸；甘氨酸；组氨酸；色氨酸三、问答题1、答：血氨的来源：氨基酸脱氨基、肠道吸收、肾产生;血氨的去路：合成尿素、重新合成氨基酸、合成其它含氮化合物;2、答：肝功能严重损伤时,尿素在肝脏合成发生障碍,血氨浓度增高,称为高氨血症;一般认为氨进入脑组织,可与脑中的α-酮戊二酸经还原氨基化而合成谷氨酸,氨还可进一步与脑中的谷氨酸结合生成谷氨酰胺;这两步反应需消耗NADH＋H+和ATP,并且使脑细胞中的α-酮戊二酸减少,导致三羧酸循环和氧化磷酸化作用减弱,从而使脑组织中ATP生成减少,大脑能量供应不足,导致大脑功能障碍,严重时可产生昏迷;这种由肝功能障碍而引起的大脑功能障碍,出现一系列神经精神症状,称为肝昏迷;第九章氧的代谢练习题：一、名词解释1、生物转化2、递氢体和递电子体3、氧化磷酸化二、填空题1、肝脏生物转化方式的第一相反应包括、和;2、生物氧化是氧化还原过程,氧化方式主要有、和;三、问答题1、影响氧化磷酸化的因素有哪些2、简述氧的主要生理功能;参考答案：一、名词解释1、生物转化：指非营养物质经过代谢转变,改变其极性,使之成为容易排出形式的过程;2、递氢体和递电子体：在呼吸链中即可接受氢又可把氢传递给另一种物质的成分称递氢体,传递电子的物质称递电子体;递氢体通常亦传递电子;3、氧化磷酸化：指代谢物脱下的氢通过呼吸链一系列氢转移和电子传递与氧化合成水的过程中,释放的能量使ADP磷酸化生成ATP的过程称为氧化磷酸化;二、填空题1、氧化反应、还原反应、水解反应2、脱氢、加氧、失电子三、问答题1、答：影响氧化磷酸化的因素有1ATP/ADP比值,此值升高,氧化磷酸化减弱,此值下降,氧化磷酸化增强;2甲状腺素,甲状腺素能诱导细胞膜上钠-钾-ATP 酶的生成,导致氧化磷酸化增强和ATP水解加速,由此使得耗氧和产热增加,基础代谢率升高;3氧化磷酸化抑制剂,包括呼吸链抑制剂和解偶联剂;可阻断呼吸链的不同环节,使氧化受阻,也可通过解偶联使氧化正常进行而磷酸化受阻;2、答：1参与营养物质的氧化分解供能；2参与代谢物、毒物和药物等非营养物质的生物转化；3生成代谢水,参与水、电解质代谢；4生成少量活性氧,可有效杀灭细菌;第十章核苷酸代谢及遗传信息的贮存与表达练习题：一、名词解释1、痛风症2、半保留复制3、翻译二、填空题1、体内核苷酸的合成有和两条途径;2、在DNA复制中,连续复制的子链称；不连续复制的子链称,该子链中出现的DNA片段称为;出现这种复制方式的主要原因是和方向不同;3、参与翻译过程的RNA有、、;其中是合成多肽链的模板；运载各种氨基酸的工具是；而和多种蛋白质构成核蛋白体,作为氨基酸次序缩合成多肽链的场所;三、问答题1、嘌呤核苷酸的补救合成及嘌呤核苷酸的补救合成生理意义;2、简述mRNA转录后的加工方式包括;3、遗传密码具有哪些主要特点参考答案：一、名词解释1、痛风症：因为尿酸的水溶性较差,当患者血中尿酸含量升高时,尿酸盐晶体便沉积于关节、软组织、软骨及肾等处,而导致关节炎、尿路结石及肾疾病,临床上称为痛风症;2、半保留复制：以亲代DNA双链中每股单链作为模板指导合成DNA互补链,新合成的两个子代DNA 分子与亲代DNA分子碱基序列完全一样,且其中的一股单链来自亲代DNA,另一股单链是新合成的,这种复制方式称为半保留复制;3、翻译：是将mRNA分子中核苷酸序列组成的遗传信息,破译为蛋白质分子中氨基酸排列顺序的过程称为蛋白质的翻译;1、从头合成、补救合成2、前导链、后随链、冈崎片段、复制、解链3、mRNA、tRNA、rRNA、mRNA、tRNA、rRNA三、问答题1、答：嘌呤核苷酸的补救合成是细胞利用已有的嘌呤碱或嘌呤核苷合成嘌呤核苷酸的过程;其意义在于利用现成的嘌呤或嘌呤核苷可以减少能量和一些氨基酸前体的消耗；另外由于机体脑组织、红细胞、多形核白细胞等的某种从头合成嘌呤核苷酸的酶缺陷,只能利用补救途径来合成嘌呤核苷酸;2、答：1在hnRNA的5’-末端加上“帽子结构”2转录后在3’-末端加上“尾”结构3编码序列的部分甲基化4hnRNA链的剪接3、答：遗传密码的特点,即连续性、简并性、摆动性和通用性;编码区内的密码子是连续的不间断是密码子的连续性,如果插入或删除某个碱基就会引起框移突变,使下列翻译出的氨基酸完全错误；密码的简并性是指多种密码子编码一种氨基酸的现象;摆动性是指密码子与反密码子配对时,有时密码子的第三位碱基如A、C、U与反密码子的第一位碱基如I不严格互补也能互相辨认,称为密码子的摆动性;从最简单的生物病毒到人类,在蛋白质合成中都使用一套通用的密码的特性是遗传密码的通用性;第十一章物质代谢的联系及其调节练习题：一、名词解释1、变构调节2、共价修饰调节3、物质代谢调节二、填空题1、机体内物质调节的方式主要、三种方式;2、根据靶细胞中受体存在的部位不同,一般把受体分为和两大类;3、已知的激素第二信使物质主要有、、、和;三、问答题简述共价修饰调节的特点及意义;参考答案：一、名词解释1、变构调节：有些酶可与底物、代谢中间物或终产物经非共价键结合,使酶的构象发生改变,进而改变酶的催化活性来调节代谢称为变构调节;2、共价修饰调节：有些酶分子可在其它酶的催化下,通过共价键可逆地结合某种化学基团,从而改变酶催化活性来调节代谢称为酶的共价修饰调节或化学修饰调节;3、物质代谢调节是指机体对代谢途径反应速度的调节控制能力;1、细胞水平的代谢调节、激素水平的代谢调节、整体水平的代谢调节2、细胞膜受体、细胞内受体3、cAMP、cGMP、Ca2+、IP3代谢、DG三、问答题答：共价修饰调节是细胞水平调节的之一方式;主要是通过共价键可逆地结合某种化学基团而达到改变酶的催化活性;特点：1被修饰的酶有无活性和有活性两种形式互变;正逆两个方向由不同酶催化;2属于酶促共价反应;3是连续的酶促反应,具有连续的放大效应;4虽消耗ATP,但作用快,效率强,是快速调节的重要方式;意义：耗能少,作用快速,只需简单的修饰,酶的活性即能改变,并有放大效应,是既经济节约又迅速有效的调节方式;第十二章血液生化练习题：一、名词解释1、非蛋白氮NPN2、结合胆红素3、胆色素二、问答题1、血浆蛋白质的主要生理功能有哪些2、简述血红蛋白组成及血红素合成的调节因素参考答案：一、名词解释1、非蛋白氮NPN：血液中除蛋白质以外的含氮化合物;它们主要是蛋白质和核酸代谢的最终产物,包括尿素、尿酸、肌酸、肌酐、氨基酸、氨、多肽、胆红素、核苷酸嘌呤、谷胱甘肽等多种含氮有机物;通过尿液由肾脏排出体外;2、结合胆红素：胆红素在肝细胞葡萄糖醛酸基转移酶催化下与葡萄糖醛酸以酯键结合,生成葡萄糖醛酸胆红素酯,称为结合胆红素;这种胆红素因能与重氮试剂直接迅速起颜色反应,所以又称为直接胆红素;3、胆色素：是指血红素在体内分解代谢的主要产物,胆色素包括胆红素、胆绿素、胆素原、胆素;其中以胆红素为主,而胆红素约80%是来自血红蛋白;二、问答题1、答：1维持血浆胶体渗透压2维持血浆正常pH值对3运输作用血浆4营养和免疫防御功能5催化作用6血液凝固和纤维蛋白溶解作用2、答：血红蛋白是红细胞中最主要的蛋白质,含量占细胞蛋白总量的95%以上;血红蛋白是由2条a-亚基、2条β-亚基组成的四聚体,每个亚基中有1分子血红素;血红素是血红蛋白的辅基,在有核红细胞及网织红细胞阶段,在细胞的线粒体及胞液中合成;合成血红素的原料是琥珀酰CoA、甘氨酸和Fe2+;δ-氨基γ-酮戊酸ALA合成酶是血红素合成的限速酶,其辅酶是磷酸吡哆醛;血红素的合成受多种因素的调节;ALA合成酶的活性可被血红素反馈调节,还受肾脏产生的促红细胞生成素、某些类固醇激素的影响;第十三章肝胆生化练习题：一、名词解释肝脏的生物转化作用二、填空题1、肝脏生物转化作用的特点是和,同时还具有双重性;2、肝脏有及双重血液供应,并有和两条输出通路;3、肝脏生物转化作用的第一相反应包括、、；第二相反应是;三、论述题为什么严重的肝脏疾病时,病人容易出现餐后高血糖、饥饿时易出现低血糖、脂肪泻、水肿及血氨升高、肝昏迷、夜盲症、出血倾向、蜘蛛痣等参考答案：一、名词解释肝脏的生物转化作用：非营养性物质在肝脏酶的催化下,经过氧化、还原、水解和结合反应等化学变化,使其极性或水溶性增加,有利于从尿或胆汁排出,同时也改变了它们的毒性或药理作用,这一过程称为肝脏的生物转化作用;二、填空题1、连续性、多样性、解毒与致毒的双重性2、肝动脉、门静脉、肝静脉、胆道与肠道相通3、氧化反应还原反应水解反应结合反应二、论述题答、肝脏是维持人体生命的重要器官,参与人体内的分泌、排泄、解毒和各种营养物质代谢等;进食后,食物经消化吸收,血糖浓度有升高的趋势,机体通过合成肝糖原、肌糖原来维持血糖浓度恒定;由于肝脏中含有葡萄糖-6-磷酸酶,肝糖原能直接分解补充血糖；体内肝糖原就被耗尽情况下,机体通过糖异生作用来维持血糖浓度;严重肝脏疾病时肝脏不能及时进行糖原合成、分解及糖异生,病人。

生物化学上册作业一、问答题1.食用油长时间放置后,为什么会有异味?2.为什么有的抑制剂虽不与底物结合部位结合,但仍表现出竞争性抑制?3.肌红蛋白与血红蛋白的疏水侧链的比例有何不同?4.DNA在纯水中为何易变性?5.蛋白质的酸水解通常只能检测到17种氨基酸,为什么?6.磷脂可作为细胞膜成分的分子特征是什么?7.用哪两种简易的方法可以区别酶的可逆抑制和不可逆抑制?8.利用SDS电泳和分子筛层析测得的血红蛋白的分子量是不同的,为什么?9.从营养学的角度看,奇数碳原子的脂肪酸比偶数碳原子的脂肪酸营养价值高,为什么?10.一位生物化学家在对某酶分离纯化过程中得到以下实验结果.回答下列问题:(1).在这六步分离纯化过程中,哪一步分离效果最好?哪一步最差?(2).该酶是否已经纯化?还可以用什么方法确定其是否纯化?11.在阳离子交换层析中,下列各组氨基酸,用pH=7.0的缓冲液洗脱.哪一个氨基酸先洗脱下来?(1).Asp-Lys. (2).Arg-Met. (3).Glu-Val. (4).Gly-Leu. (5).Ser-Ala.12. 测定酶活力的时候为啥采用初速度？13. 蛋白质，核酸发生变性的共同特点是什么？14.试解释酶为什么具有立体特异性。

15.蛋白质因变性发生沉淀作用和盐析发生沉淀作用，两者本质上有何差别？如何区分？16. 在给定的pH下，下述蛋白质在电场中向哪个方向移动，即向正极、负极还是不动？（1）卵清蛋白（pI=4.6），在pH5.8；（2）β-乳球蛋白（pI=5.2），在pH4.6和pH7.1；（3）胰凝乳蛋白酶原（pI=9.1），在pH5.6和pH9.1和pH11。

17. 有二个DNA样品，分别来自两种未确认的细菌，两种DNA样品中的腺嘌呤碱基含量分别占它们DNA总碱基的32％和17％。

这两个DNA样品的腺嘌呤，鸟嘌呤，胞嘧啶和胸腺嘧啶的相对比例是多少？其中哪一种DNA是取自温泉（64℃）环境下的细菌，哪一种DNA是取自嗜热菌？答案的依据是什么？18. 下列变化对肌红蛋白和血红蛋白的氧亲和性有什么影响？（1）血液中的pH由7.4下降到7.2。

浙江大学远程教育学院《生物化学（药）》课程作业（必做）姓名：朱明学号：712206222001年级：2012年春药学学习中心：金华学习中心—————————————————————————————第二章蛋白质化学一、填空题1.答案：盐溶盐析2.答案：肽键氨基羧基共价键3.答案：色氨酸酪氨酸残基蛋白质的含量4. 答案：生物学活性溶解性理化5. 答案：16% 氨基酸 20种甘氨酸脯氨酸 L-α—氨基酸6. 答案：α—螺旋β—折叠β—转角无规卷曲7. 答案：分子构象变构效应剂8. 答案：α-氨基α羧基稳定平行9. 答案：负电荷正极负极10. 答案：氢键离子键(盐键) 疏水作用范德华力11. 答案：亚基12. 答案：颗粒表面水化膜表面带有同种电荷，13. 答案：空间构象空间构象14. 答案：酸碱二、名词解释1. 肽键：答案：由蛋白质分子中氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水形成的共价键（-CO-NH-），又称酰胺键。

2. 蛋白质一级结构：答案：指肽链中通过肽键连接起来的氨基酸排列顺序，这种顺序是由基因上遗传信息所决定的。

维系蛋白质一级结构的主要化学键为肽键，一级结构是蛋白质分子的基本结构，它是决定蛋白质空间结构的基础。

3. 蛋白质的构象：答案：各种天然蛋白质分子的多肽链并非以完全伸展的线状形式存在，而是通过分子中若干单键的旋转而盘曲、折叠，形成特定的空间三维结构，这种空间结构称为蛋白质的构象。

蛋白质的构象通常由非共价键（次级键）来维系。

4.蛋白质的二级结构：答案：是指蛋白质多肽链主链原子局部的空间结构，但不包括与其他肽段的相互关系及侧链构象的内容。

维系蛋白质二级结构的主要化学键是氢键。

5. 肽键平面：答案：肽键不能自由旋转而使涉及肽键的6个原子共处于同一平面，称为肽单元或肽键平面。

但由于α-碳原子与其他原子之间均形成单键，因此两相邻的肽键平面可以作相对旋转。

6. α-螺旋：答案：是多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕所形成的有规律的螺旋构象，其结构特征为：⑴为一右手螺旋；⑵螺旋每圈包含3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm；⑶螺旋以氢键维系。