第二节 蛋白质的分子结构

蛋白质的结构与功能教学大纲掌握蛋白质的定义及生物学的重要性。

蛋白质是由许多氨基酸通过肽键联系起来的高分子含氮化合物。

蛋白质在体内分布广、含量高，是生物体重要组成成分；具有重要的生物学功能；在体内氧化可提供能量。

第一节蛋白质的分子组成一、蛋白质的元素组成掌握蛋白质元素组成的特点、平均含氮量。

各种蛋白质含氮量平均为16%。

由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此只要测定生物样品中的含氮量就可以推算出蛋白质的大约含量。

二、氨基酸掌握氨基酸的定义、通式。

熟悉氨基酸的理化性质及分类。

含有氨基及羧基的有机化合物都可以叫做氨基酸。

组成蛋白质的基本单位是氨基酸（AA），氨基酸具有两性解离的特性。

在某一pH溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点（pI）。

三、肽掌握肽键的概念，熟悉肽链、肽的概念，了解生物活性肽。

肽键是由氨基酸的α-羧基与相邻的另一AA的α-氨基脱水缩合形成的连接键。

氨基酸通过肽键相连形成多肽链。

肽链仅仅指一种结构，而不是化合物。

由许多氨基酸组成的肽链称为多肽链（polypeptide chain）；由于组成多肽链的氨基酸已不是完整的氨基酸分子，因此，多肽链中的氨基酸被称为氨基酸残基。

氨基酸缩合成多肽链后，只在两端有自由的α-氨基和α-羧基，它们分别称为氨基末端（N-端）和羧基末端（C-端）。

肽是由氨基酸通过肽键缩合形成的化合物，具有一定的功能。

由两个氨基酸残基形成的肽叫二肽，三个氨基酸残基形成的肽称为三肽。

10个以内的氨基酸残基形成的肽叫寡肽；10个以上的氨基酸残基形成的肽叫多肽。

人体内存在许多具有生物活性的肽，有的仅是三肽，有的属于寡肽或多肽，在神经传导、代谢调节等方面起着重要作用。

如谷胱甘肽、多肽类激素及神经肽等。

四、蛋白质的分类了解蛋白质的分类。

根据蛋白质组成成分可分成单纯蛋白质和结合蛋白质。

根据形状分为纤维状蛋白和球状蛋白。

20〜20 学年度第学期教师课时授课教案学科系：医学院授课教师：专业：临床科目：生物化学学科系系办主任签字: 年月日教研室主任签字:年月日第二章蛋白质的结构与功能第二节蛋白质的分子结构蛋白质功能主要由其结构所决定，一般分为基本结构和空间结构，基本结构又被称为一级结构，空间结构包括二、三、四级结构。

一、蛋白质分子的基本结构蛋白质的基本结构即一级结构，是指蛋白质分子中从N-端至C- 端的氨基酸的排列顺序。

蛋白质一级结构中主要的化学键是肽键，有些蛋白质还包括二硫键。

牛胰岛素是世界上第一个被确定一级结构的蛋白质（图25）牛胰岛素分子含A、B两条多肽链，A链由21个氨基酸组成，B链由30 个氨基酸组成，两条多肽链通过两对二硫键连接。

图2-5牛胰岛素的一级结构一级结构是蛋白质空间构象和生物学功能的基础。

蛋白质一级结构的阐明，对揭示某些疾病的发病机制和指导治疗有十分重要的意义。

二、蛋白质分子的空间结构蛋白质分子在一级结构的基础上，多肽链在空间进行折叠和盘曲，形成特有的空间结构。

（一）蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中某一段多肽主链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及氨基酸残基侧链的构象。

蛋白质的二级结构以肽单元为结构基础，可形成的主要形式包括a -螺旋、B -折叠、B -转角和无规卷曲。

1.a -螺旋a -螺旋结构是蛋白质分子中较为常见的二级结构，是指多肽链以a -碳原子为转折点，以肽单元为单位，按顺时针方向围绕中心轴盘曲而成的右手螺旋（图2-6），肽单元平面与螺旋中心轴平行海3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54mm;每个肽键的亚氨基氢（N-H与相邻第四个肽键的羰基氧（C= 0）形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。

肽链中所有肽键的亚氨基氢和羰基氧都可形成氢键，是维持a -螺旋结构稳定的主要作用力。

2. B -折叠B -折叠也称为B -片层，多肽链充分伸展，每个肽单兀以C为旋转点，依次折叠成锯齿状结构，氨基酸残基的侧链基团交替位于锯齿状结构的上下方（图2-7）。

第四章蛋白质化学蛋白质是生命的物质基础,存在于所有的细胞及细胞的所有部位。

所有的生命活动都离不开蛋白质。

第一节蛋白质的分子组成蛋白质结构复杂，它的结构单位——氨基酸很简单。

所有的蛋白质都是由20种氨基酸合成的，区别只是蛋白质分子中每一种氨基酸的含量及其连接关系各不相同。

一、一、氨基酸的结构氨基酸是由C、H、O、N等主要元素组成的含氨基的有机酸。

用于合成蛋白质的20种氨基酸称为标准氨基酸。

标准氨基酸都是α-氨基酸，它们有一个氨基和一个羧基结合在α-碳原子上，区别在于其R基团的结构、大小、电荷以及对氨基酸水溶性的影响。

在标准氨基酸中，除了甘氨酸之外，其他氨基酸的α-碳原子都结合了4个不同的原子或基团：羧基、氨基、R基团和一个氢原子(甘氨酸的R基团是一个氢原子)。

所以α-碳原子是手性碳原子，氨基酸是手性分子。

天然蛋白质中的氨基酸为L-构型,甘氨酸不含手性碳原子，但我们习惯上还是称它L-氨基酸。

苏氨酸、异亮氨酸各含两个手性碳原子。

其余标准氨基酸只含一个手性碳原子。

二、氨基酸的分类根据R基团的结构可以分为脂肪族、芳香族、杂环氨基酸；根据R基团的酸碱性可以分为酸性、碱性、中性氨基酸；根据人体内能否自己合成可以分为必需、非必需氨基酸；根据分解产物的进一步转化可以分为生糖、生酮、生糖兼生酮氨基酸；根据是否用于合成蛋白质(或有无遗传密码)可以分为标准(或编码)、非标准(或非编码)氨基酸。

(一)含非极性疏水R基团的氨基酸这类氨基酸的侧链是非极性疏水的。

其中包括丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甘氨酸、甲硫氨酸(蛋氨酸)、脯氨酸。

(二)含极性不带电荷R基团的氨基酸这类氨基酸包括丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、酪氨酸，其侧链具亲水性，可与水形成氢键(半胱氨酸除外)，所以与非极性氨基酸相比，较易溶于水。

(三)碱性氨基酸pH7.0时侧链带正电荷的氨基酸包括赖氨酸、精氨酸、组氨酸——含咪唑基。

(四)酸性氨基酸包括天冬氨酸、谷氨酸四、氨基酸的理化性质(一)两性电离与等电点所有的氨基酸都含有氨基，可以结合质子而带正电荷；又含有羧基，可以给出质子而带负电荷，氨基酸的这种电离特性称为两性电离。

《蛋白质的分子结构》教学设计一、教材分析本节课是生物化学第二章第二节蛋白质分子结构的内容。

它是在学生学完氨基酸、肽、稳定蛋白质分子的作用力的知识后，转入难度较大的蛋白质分子结构的学习。

蛋白质是学生接触到的第一个生物大分子，部分学过生物的同学对蛋白质的了解也只是基础知识。

学生没有建立起蛋白质分子结构的概念。

因此本堂课蛋白质的分子结构是本章节的重点内容。

它与前面所学的氨基酸、肽等内容联系紧密：也为今后学习酶、理解其它生物大分子的结构奠定基础。

二、教学目标【知识目标】①掌握蛋白质的一级、二级、三级、四级结构的概念及其作用力②掌握蛋白质二级结构的基本类型和结构特点。

③理解蛋白质结构与功能的关系。

【能力目标】通过观察、总结、推理等手段，培养学生的观察思考、归纳总结和创造思维能力。

【情感目标】通过发现问題、解決问题的过程，培养学生的探素精神。

使学生完成由感性认识到理性认识的过程，促进学生形成正确的世界观。

三、教学重点与难点蛋白质的分子结构属于微观世界，是看不见、摸不着的，通过展示图片，动画讲解来帮助学生理解，仍要学生发主观能动性，所以本节课的重点是蛋白的一级结构、二级结构，难点是白质的空间结构。

四、教学方法根据本节课的内容及学生的实际水平，我采取启发式学法。

作为理解蛋白质功能的重要理论，蛋白质的结构是一个极其抽象的知识。

对于学生米说，蛋白质的创设一种氛国，引导学生进入积极思考的学习状态就很重要了。

而启发式教学就重在教师的启发，创设问题情景，以此调动学生内在的认知需求，激发学生的探究蛋白质结构的兴趣。

五、教学手段充分发挥电脑多媒体的辅助教学作用。

多媒体以图片、动画等多种形式强化对学生感观的刺激，加强教学的直观性，増强学生的感性认识，提高学习兴趣，使学生在主动获取知识的过程中完成重点、难点的学习，从面完成教学日标。

六、教学过程五、板书设计第二节蛋白质的分子结构一、蛋白质的分子结构（一）蛋白质的一级结构（二）蛋白质的空间结构1、蛋白质的二级结构（1）α-螺旋（2）β-折叠（3）β-转角（4）无规则卷曲2、蛋白质的三级结构3、蛋白质的四级结构二、蛋白质结构与功能的关系（一）蛋白质一级结构与功能的关系（二）蛋白质空间结构与功能的关系。

第二章蛋白质的结构与功能蛋白质(protein)是生命的物质基础。

种类繁多，人体含蛋白质种类在10万种以上。

是生物体含量最丰硕的生物大分子，约占人体固体成份的45%，细胞干重的70％。

几乎所有的器官都含有蛋白质，并各自具有其特殊的结构，因此决定了蛋白质功能的多样性。

第一节蛋白质的分子组成(protein composition and construction )一、蛋白质的元素组成蛋白质的元素要紧有碳（50%～55%）、氢（6%～7%）、氧（19%～24%）、氮（13%～19%）。

大部份蛋白质还含有硫，有的还含有少量的磷或铁、锰、锌、铜、钴、钼，个别还含有碘。

蛋白质元素组成特点：含氮量很接近，平均为16%。

1g氮相当于6.25g蛋白质。

测定诞生物样品的含氮量可按下式计算出其蛋白质大致含量：100g样品中蛋白质含量（g%）＝每克样品中含氮克数××100二、蛋白质的大体组成单位——氨基酸（the basic unit of protein composition——amino acid）氨基酸(amino acid)是组成蛋白质的大体单位。

（一）氨基酸的命名（略）（二）氨基酸的结构特点自然界中的氨基酸有300余种，组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种。

都有相应的遗传密码，故又称为编码氨基酸。

氨基酸的结构通式可用下式表示（R为氨基酸侧链）：尽管各类氨基酸结构各不相同，但都具有如下特点：1.组成蛋白质的氨基酸都是α-氨基酸。

即氨基均连在α-碳原子上。

脯氨酸为α-亚氨基酸。

2.除甘氨酸外，其余氨基酸的α-碳原子是不对称碳原子，有两种不同的构型，即L型和D型。

组成人体蛋白质的氨基酸都是L型，即L-α-氨基酸。

L-α-氨基酸 D-α-氨基酸（三）氨基酸的分类氨基酸的按侧链的结构和理化性质可分为４类：非极性侧链氨基酸：甘氨酸（Gly），丙氨酸(Ala)，缬氨酸，亮氨酸，异亮氨酸，丙氨酸，脯氨酸(Pro)；侧链为烃基、吲哚环或甲硫基等非极性疏水集团。

第一章蛋白质·蛋白质（protein）是由许多氨基酸（amino acids）通过肽键（prpide bond）相连形成的高分子含氮化合物。

·具有复杂空间结构的蛋白质不仅是生物体的重要结构物质之一，而且承担着各种生物学功能，其动态功能包括：化学催化反应、免疫反应、血液凝固、物质代谢调控、基因表达调控和肌收缩等；就其结构功能而言，蛋白质提供结缔组织和骨的基质、形成组织形态等。

·显而易见，普遍存在于生物界的蛋白质是生物体的重要组成成分和生命活动的基本物质基础，也是生物体中含量最丰富的生物大分子（biomacromolecule）·蛋白质是生物体重要组成成分。

分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45%，某些组织含量更高，例如：脾、肺及横纹肌等高达80%。

·蛋白质具有重要的生物学功能。

1）作为生物催化剂（酶）2）代谢调节作用3）免疫保护作用4）物质的转运和存储5）运动和支持作用6）参与细胞间信息传递·氧化功能第一节蛋白质的分子组成（The Molecular Structure of Protein）1.组成元素：C（50%-55%）、H（6%-7%）、O（19%-24%）、N（13%-19%）、S（0-4%）。

有些但被指含少量磷、硒或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别还含碘。

2.各蛋白质含氮量接近，平均为16%。

100g样品中蛋白质的含量（g%）=每克样品含氮克数*6.25*100，即每克样品含氮克数除以16%。

凯氏定氮法：在有催化剂的条件下，用浓硫酸消化样品将有机氮都转化为无机铵盐，然后在碱性条件下将铵盐转化为氨，随水蒸气蒸馏出来并为过量的硼酸液吸收，再以标准盐酸滴定，就可计算出样品中的氮量。

此法是经典的蛋白质定量方法。

一、氨基酸——组成蛋白质的基本单位存在于自然界的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外），手性，具有旋光性（甘氨酸除外，甘氨酸R基团为-H）。

第四章蛋白质化学第一节蛋白质的分子组成1、蛋白质的元素组成有哪些特点？已知生物样品含氮量怎样计算生物样品蛋白质含量？第二节蛋白质的分子结构1、蛋白质的分子结构包括哪些？2、蛋白质分子中氨基酸之间的连接方式是什么？何谓肽键？3、蛋白质多肽链的方向是怎样的？4、何谓蛋白质的一级结构、二级结构、三级结构和四级结构？5、蛋白质二级结构有哪些基本形式？6、维系蛋白质各级结构的化学键分别是什么？第四节蛋白质的理化性质1、蛋白质的最大紫外吸收峰是多少?2、什么是蛋白质的等电点？当溶液PH小于、等于、大于PI时，蛋白质在溶液中分别带何种电荷？3、蛋白质在水溶液中的稳定因素是什么？4、蛋白质变性的实质是什么？蛋白质变性后理化性质有哪些改变？蛋白质变性的应用第五章核酸化学第一节核酸的分子组成1、核酸分为哪两大类？2、核酸的基本组成单位是什么？3、核苷酸的基本组成成分有哪些？第二节核酸的分子结构1、核酸分子中核苷酸的连接方式是什么？何谓核酸的一级结构？2、DNA双螺旋结构的要点有哪些？Chargaff法则有哪些？第三节核酸的理化性质6、何谓Tm？DNA分子中的G-C含量或A-T含量与Tm有何关系？7、何谓DNA变性？DNA变性的实质是什么？核酸变性后有什么特征？8、核酸的最大紫外吸收峰是多少?第六章酶第一节酶的分子组成与活性中心1、全酶的组成成分有哪些？各组成成分的作用是什么？2、何谓酶的活性中心？酶活性中心内有哪两种必需基团？第二节酶促反应的特点和机制1、酶与一般催化剂的不同点有哪些？2、酶具有高效性的机制是什么？第三节酶促反应动力学1、影响酶促反应速度的因素有哪些？2、何谓Km？有何意义？3、酶的抑制作用包括哪几类？4、磺胺类药物的作用机制？5、什么叫竞争性抑制作用及非竞争性抑制作用？动力学参数有何变化？各有什么主要特点？6、反竞争性抑制作用的动力学参数有何变化？7、高温及低温影响酶活性的机制分别是什么？8、激活剂的定义？唾液淀粉酶的非必需激活剂是什么？第四节酶的调节1、酶原的定义及其无活性的根本原因。

第一章蛋白质·蛋白质(protein)就是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(prpide bond)相连形成得高分子含氮化合物。

·具有复杂空间结构得蛋白质不仅就是生物体得重要结构物质之一,而且承担着各种生物学功能,其动态功能包括:化学催化反应、免疫反应、血液凝固、物质代谢调控、基因表达调控与肌收缩等;就其结构功能而言,蛋白质提供结缔组织与骨得基质、形成组织形态等。

·显而易见,普遍存在于生物界得蛋白质就是生物体得重要组成成分与生命活动得基本物质基础,也就是生物体中含量最丰富得生物大分子(biomacromolecule)·蛋白质就是生物体重要组成成分。

分布广:所有器官、组织都含有蛋白质;细胞得各个部分都含有蛋白质含量高:蛋白质就是细胞内最丰富得有机分子,占人体干重得45%,某些组织含量更高,例如:脾、肺及横纹肌等高达80%。

·蛋白质具有重要得生物学功能。

1）作为生物催化剂(酶)2）代谢调节作用3）免疫保护作用4）物质得转运与存储5）运动与支持作用6）参与细胞间信息传递·氧化功能第一节蛋白质得分子组成(The Molecular Structure of Protein)1、组成元素:C(50%-55%)、H(6%-7%)、O(19%-24%)、N(13%-19%)、S(0-4%)。

有些但被指含少量磷、硒或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼,个别还含碘。

2、各蛋白质含氮量接近,平均为16%。

100g样品中蛋白质得含量(g%)=每克样品含氮克数*6、25*100,即每克样品含氮克数除以16%。

凯氏定氮法:在有催化剂得条件下,用浓硫酸消化样品将有机氮都转化为无机铵盐,然后在碱性条件下将铵盐转化为氨,随水蒸气蒸馏出来并为过量得硼酸液吸收,再以标准盐酸滴定,就可计算出样品中得氮量。

此法就是经典得蛋白质定量方法。

一、氨基酸——组成蛋白质得基本单位存在于自然界得氨基酸有300余种,但组成人体蛋白质得氨基酸仅有20种,且均属L-氨基酸(甘氨酸除外),手性,具有旋光性(甘氨酸除外,甘氨酸R基团为-H)。