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Primary structure）又称为共价结构或化学结构。
它是指蛋白质中的氨基酸按照特定的排列顺序通过肽键连接起来的多肽链结构。
脱水形成共价键。
肽键：一个氨基酸的α-COOH 和相邻的另一个氨基酸的α-NH21)构成肽链的氨基酸已残缺不全，称为氨基酸残基；端开始，由N指向C，即多肽链有方向性，N端为头，C端为尾。
2)肽链中的氨基酸的排列顺序，一般-NH2肽的颜色反应:多肽可与多种化合物作用，产生不同的颜色反应。
这些显色反应，可用于多肽的定性或定量鉴定。
如黄色反应，是由硝酸与氨基酸的苯基（酪氨酸和苯丙氨酸）反应生成二硝基苯衍生物而显黄色。
多肽的双缩脲反应是多肽特有的颜色反应;双缩脲是两分子的尿素经加热失去一分子NH3而得到的产物。
双缩脲能够与碱性硫酸铜作用，产生兰色的铜-双缩脲络合物，称为双缩脲反应。
含有两个以上肽键的多肽，具有与双缩脲相似的结构特点，也能发生双缩脲反应，生成紫红色或蓝紫色络合物。
这是多肽定量测定的重要反应.（二）天然活性肽1.谷胱甘肽（GSH）：三肽（Glu-Cys-Gly），谷氨酸-半胱氨酸-甘氨酸广泛存在于生物细胞中，含有自由的-SH，具有很强的还原性，可作为体内重要的还原剂，保护某些蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使其处于活性状态。
2.促甲状腺素释放激素：三肽（焦谷氨酰组氨酰脯氨酸），可促进甲状腺素的释放。
3.短杆菌素S：环十肽，含有D-苯丙氨酸、鸟氨酸，对革兰氏阴性细菌有破坏作用，主要作用于细胞膜。
4.青霉素：含有D—半胱氨酸和D—缬氨酸的二肽衍生物。
主要破坏细菌的细胞壁粘肽的合成引起溶菌。
蛋白质的结构蛋白质是由一条或多条多肽(polypeptide)链以特殊方式结合而成的生物大分子。
蛋白质与多肽并无严格的界线，通常是将分子量在6000道尔顿以上的多肽称为蛋白质。
蛋白质分子量变化范围很大, 从大约6000到1000000道尔顿甚至更大。
一、蛋白质的一级结构p1681. 定义—— 1969年，国际纯化学与应用化学委员会（IUPAC）规定：蛋白质的一级结构指蛋白质多肽连中AA的排列顺序，包括二硫键的位置。
高级生物化学名词解释（重点）高级生物化学名词解释(考试重点)1. 肽键(peptide bond)：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。
2. 肽(peptide)：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。
通常，由≤10个氨基酸通过肽键连接在一起的线性序列叫寡肽；10~40个氨基酸通过肽键连接在一起的线性序列叫多肽；≥40个氨基酸通过肽键连接在一起的线性序列叫蛋白质。
但非绝对划分。
3. 蛋白质的化学结构：肽链数目、端基组成、氨基酸残基序列和二硫键位置。
4. 蛋白质一级结构(protein primary structure)：指蛋白质氨基酸残基从N末端到C末端的排列顺序或氨基酸序列。
5. 蛋白质二级结构(protein secondary structure)：指肽链主链不同肽段通过自身的相互作用，形成氢键，沿某一主轴盘旋折叠而形成的局部空间结构，是蛋白质结构的构象单元，通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持。
常见的有α-螺旋、β-折叠、β-转角、Q环和无规则卷曲等。
6. 蛋白质三级结构(protein tertiary structure)：是指多肽链在二级结构的基础上，通过氨基酸侧链之间的疏水相互作用，借助氢键、范德华力和盐键维持力使α-螺旋、β-折叠、β-转角等进一步盘旋、折叠形成特定的构象。
7. 蛋白质四级结构(protein quaternary structure)：多亚基蛋白质的三维结构。
实际上是具有三级结构多肽（亚基）以适当方式聚合所呈现的三维结构。
8. 超二级结构(super-secondary structure)：也称为基元(motif)。
在蛋白质特别是球状蛋白质中，由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件单元。
9. 结构域(domain)：对于较大的蛋白质分子或亚基，多肽链往往由多个相对独立的三维实体缔合成三级结构。
一、蛋白质的一级结构（Primary structure）又称为共价结构或化学结构。
它是指蛋白质中的氨基酸依照特定的排列顺序通过肽键连接起来的多肽链结构。
肽键：一个氨基酸的α-COOH 和相邻的另一个氨基酸的α-NH2脱水形成共价键。
1)组成肽链的氨基酸已残缺不全，称为氨基酸残基；2)肽链中的氨基酸的排列顺序，一样-NH2端开始，由N指向C，即多肽链有方向性，N端为头，C端为尾。
肽的颜色反映: 多肽可与多种化合物作用，产生不同的颜色反映。
这些显色反映，可用于多肽的定性或定量鉴定。
如黄色反映，是由硝酸与氨基酸的苯基（酪氨酸和苯丙氨酸）反映生成二硝基苯衍生物而显黄色。
多肽的双缩脲反映是多肽特有的颜色反映;双缩脲是两分子的尿素经加热失去一分子NH3而取得的产物。
双缩脲能够与碱性硫酸铜作用，产生兰色的铜-双缩脲络合物，称为双缩脲反映。
含有两个以上肽键的多肽，具有与双缩脲相似的结构特点，也能发生双缩脲反映，生成紫红色或蓝紫色络合物。
这是多肽定量测定的重要反映.（二）天然活性肽1.谷胱甘肽（GSH）：三肽（Glu-Cys-Gly），谷氨酸-半胱氨酸-甘氨酸普遍存在于生物细胞中，含有自由的-SH，具有很强的还原性，可作为体内重要的还原剂，爱惜某些蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使其处于活性状态。
2.促甲状腺素释放激素：三肽（焦谷氨酰组氨酰脯氨酸），可增进甲状腺素的释放。
3.短杆菌素S：环十肽，含有D-苯丙氨酸、鸟氨酸，对革兰氏阴性细菌有破坏作用，要紧作用于细胞膜。
4.青霉素：含有D—半胱氨酸和D—缬氨酸的二肽衍生物。
要紧破坏细菌的细胞壁粘肽的合成引发溶菌。
蛋白质的结构蛋白质是由一条或多条多肽(polypeptide)链以特殊方式结合而成的生物大分子。
蛋白质与多肽并无严格的界限，一般是将分子量在6000道尔顿以上的多肽称为蛋白质。
蛋白质分子量转变范围专门大, 从大约6000到1000000道尔顿乃至更大。
一、蛋白质的一级结构p1681. 概念—— 1969年，国际纯化学与应用化学委员会（IUPAC）规定：蛋白质的一级结构指蛋白质多肽连中AA的排列顺序，包括二硫键的位置。
简述蛋白质分子结构的4个层次
蛋白质分子结构可以分为四个层次：
1. 氨基酸序列：蛋白质的核心是氨基酸序列，它决定了蛋白质的氨基酸种类和排列顺序。
2. 蛋白质折叠：氨基酸序列通过自我折叠形成蛋白质的三维结构。
3. 亚基和分子结构：蛋白质可能由两个或更多的折叠后的肽链组成，这些肽链被称为亚基。
4. 复合物和细胞器：蛋白质可能与其他蛋白质或分子复合物结合，形成更大的细胞器或细胞结构。
这些层次之间相互作用和影响，构成了蛋白质的复杂三维结构，从而使其在生物体内发挥其特定的功能。
蛋白质的化学结构
1、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序.
主要化学键：肽键,有些蛋白质还包含二硫键.
2、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构.
1）蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,也就是该段肽链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象.二级结构以一级结构为基础,多为短距离效应.可分为：
α-螺旋：多肽链主链围绕中心轴呈有规律地螺旋式上升,顺时钟走向,即右手螺旋,每隔3.6个氨基酸残基上升一圈,螺距为0.540nm.α-螺旋的每个肽键的N-H和第四个肽键的羧基氧形成氢键,氢键的方向与螺旋长轴基本平形.
β-折叠：多肽链充分伸展,各肽键平面折叠成锯齿状结构,侧链R基团交错位于锯齿状结构上下方；它们之间靠链间肽键羧基上的氧和亚氨基上的氢形成氢键维系构象稳定．
β-转角：常发生于肽链进行180度回折时的转角上,常有4个氨基酸残基组成,第二个残基常为脯氨酸.
无规卷曲：无确定规律性的那段肽链.
主要化学键：氢键.
2）蛋白质的三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,显示为长距离效应.
主要化学键：疏水键（最主要）、盐键、二硫键、氢键、范德华力.
3）蛋白质的四级结构：对蛋白质分子的二、三级结构而言,只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋白质.在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链,每一条多肽链都
有其完整的三级结构,称为蛋白质的亚基,亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布,并以非共价键相连接.这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,为四级结构.由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构.
主要化学键：疏水键、氢键、离子键。
试述蛋白质各级结构的定义以及维持的化学键
蛋白质是有机物体中极为重要的分子，它通常由氨基酸构成，可以存在于各种形式，以满足不同的生物学功能。
蛋白质的结构可以从蛋白质分子的微弱构型到三维构型的宏观构型之间分成四个层次：分子外形、分子碱基序列、氨基酸二级结构和三级结构，这些各级结构的组装在蛋白质的生物使用中起着基础性的作用。
蛋白质分子外形：蛋白质分子的外形是指蛋白质分子遍及空间的几何形态，它描述了以氨基酸序列构建的蛋白质结构宏观模型，比如线状，螺旋形，球形等现象。
蛋白质碱基序列：蛋白质的碱基序列指的是通过DNA的编码而产生的氨基酸的顺序，它由连续的互相连接的双茂核苷酸构成，不仅怎么排序，而且也不能知道它与多大的空间结构相关联。
氨基酸二级结构：蛋白质的二级结构是指蛋白质分子交替的链段在水平面内部的排列方式，它主要包括线状超级折叠（伞形）断层和螺旋超级折叠（α螺旋）断层。
它们主要是根据氨基酸间的互相作用，以及双诞等梯度属性的量化，由氨基酸互相间的相互作用，从而维持成形的空间位置，这些空间位置是一种平滑的，轴向的结构，其形状受维度和氨基酸复合物间属性（例如电磁感应介询，侧链酰化，构象位移）控制。
蛋白质三级结构：蛋白质的三级结构是指氨基酸链的三维排列，其中的氨基酸连接形成伞形，簇断层和螺旋断层，三级结构中主要是有两种类型的化学键维持：氢键和疏水性静电作用。
氢键是由水分子形成的，它可以在两个氨基酸的不同原子之间产生，无论是硫酸钠还是硫酸氢钠，都能发挥作用。
而疏水性静电作用则是由不同原子之间发生空间失衡引起的，如同价静电层中表面负电荷之间的抵消作用和非同价电荷之间引起的有吸引力。
蛋白质的一二三四级结构的化学键蛋白质是由一条或多条多肽链构成的大分子，它们的空间结构复杂多样，通常被描述为一级、二级、三级和四级结构。
这些结构是由化学键连接起来的，它们的类型和数量各不相同，但它们在保持蛋白质空间结构稳定性和功能上起着重要作用。
一级结构蛋白质的一级结构是指由氨基酸残基组成的线性多肽链，这些残基之间通过肽键（C（=O)-N）相连。
由于每个氨基酸在碱性基团和酸性基团之间具有一个共有碳原子，因此多肽链的一个端点称为羧基端（C端），而另一个端点称为氨基端（N端）。
在多肽链中，氨基酸的序列决定了蛋白质的一级结构。
二级结构蛋白质的二级结构是指氨基酸残基组成的线性多肽链通过氢键形成的局部空间结构。
这些氢键连接了氨基酸残基中的羧基氢原子和氨基氮原子之间的配对，形成了蛋白质的二级结构元素，如α-螺旋、β-折叠片、β-转角、β-梯形片等。
这些二级结构元素通常由不同的氨基酸序列组成，并具有特定的几何形状和稳定性，通常在蛋白质中起支撑和稳定的作用。
三级结构蛋白质的三级结构是由二级结构元素所组成的与蛋白质功能密切相关的具有稳定空间结构的折叠形态。
该折叠形态通常由氢键、离子键、范德华力等多种化学键连接而成，它们保证了蛋白质的折叠和稳定。
此外，多肽链的非极性氨基酸残基通常位于内部，极性氨基酸残基则位于表面，并与正负电荷、亲水性、疏水性相互作用，形成了分子间的相互作用力，保证了蛋白质的稳定性和功能。
四级结构蛋白质的四级结构是指由多个互相独立的多肽链组成的大型蛋白质复合体。
每个多肽链都具有独立的三级结构，而这些多肽链通过相互作用力相互关联，形成了从简单到复杂的最终空间结构。
这些相互作用力包括离子键、氢键、范德华力、亲水性、疏水性等。
这些相互作用力的数目和类型能够支撑和稳定蛋白质的空间结构，并且在发生任何结构破坏时能够帮助纠正和重构蛋白质的结构，从而实现其正常功能。
总之，蛋白质的一级、二级、三级和四级结构都是由化学键连接而成的，每个结构都在保持蛋白质空间结构稳定性和功能上起着重要作用。
简单蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质结合蛋白质：由AAs和其他非蛋白质化合物所组成球状蛋白质：多肽链能够折叠，使分子外形成为球状的蛋白质。
纤维状蛋白质：能够聚集为纤维状或细丝状的蛋白质。
主要起结构蛋白的作用，其多肽链沿一个方向伸展或卷曲，其结构主要通过多肽链之间的氢键维持。
单体蛋白质：仅含有AAs寡聚蛋白质：由两个以上、十个以下亚基或单体通过非共价连接缔合而成的蛋白质。
等电点：蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH，此时蛋白质或两性电解质在电场中的迁移率为零。
符号为pI。
氨基酸残基：在多肽链中的氨基酸，由于其部分基团参与了肽键的形成，剩余的结构部分则称氨基酸残基。
它是一个分子的一部分，而不是一个分子。
氨基酸的氨基上缺了一个氢，羧基上缺了一个羟基。
简单的说，氨基酸残基就是指不完整的氨基酸。
一个完整的氨基酸包括一个羧基（—COOH)，一个氨基(—NH2)，一个H，一个R基。
缺少一个部分都算是氨基酸残基,并没有包括肽键的。
钛键：氨基和羧基脱去一分子水形成的化学键。
钛键平面：肽键所在的酰胺基成为的刚性平面。
由于肽键具有部分双键性质，使得肽基的六个原子共处一个平面，称为肽平面。
同源蛋白质：在不同有机体中实现同一功能的蛋白质。
（结构和功能类似的蛋白质。
）蛋白质一级结构：蛋白质多肽链的氨基酸通过肽键连接形成的线性序列。
蛋白质二级结构：指多肽链借助H键折叠盘绕成沿一维方向具有周期性结构的构象。
构象：分子的三维结构即分子中的所有原子在空间的位置总和。
构型：分子中的原子在空间的相对取向。
α-螺旋：它是蛋白质当中最为常见、最丰富的二级结构。
多肽主链沿中心轴盘绕成右手或左手螺旋；每个螺旋周期有3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm，螺旋直径0.5nm；氨基酸残基侧链伸向外侧；同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键，并且与螺旋轴保持大致上的平行。
此外，肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部氢键，也能与水分子形成外部氢键。
第二章蛋白质第三节蛋白质的化学结构一、肽键及多肽链（一）基本概念肽键：蛋白质分子中不同氨基酸是以相同的化学键连接的，即前一个氨基酸分子的α-羧基与下一个氨基酸分子的α-氨基缩合，失去一个水分子形成肽（peptide），该C-N化学键称为肽键（peptide bond）。
多肽：由两个氨基酸分子缩合而成的肽称为二肽；含三个氨基酸的肽，称为三肽，以此类推；含20个以上的称多肽（polypeptide）。
肽与蛋白质之间无明显界限，50个以上氨基酸构成的肽一般称蛋白质。
氨基酸残基：蛋白质中的氨基酸不再是完整的氨基酸分子，称为氨基酸残基。
H2N CH C OCH COHOH2N CH CRON CH CR OHOH多肽链：通过肽键连接而成的链状结构称为多肽链（polypeptide chain），其骨架由-N-Cα-C-重复构成。
书写格式：把含有α-NH2的氨基酸残基写在多肽链的左边，称为N-末端（氨基端），把含有α-COOH的氨基酸残基写在多肽的右边，称为C-末端（羧基端）。
除肽键外，蛋白质中还含有其他类型的共价键，例如，蛋白质分子中的两个半胱氨酸可通过其巯基形成二硫键(-S-S-,又称二硫桥)，这是蛋白质分子中一种常见的共价键，可存在于多肽链内部或两条肽链之间。
（二）肽类存在的生理意义肽类作为小分子蛋白质，在体内有一些相当重要的功能，并有一定的应用价值。
如：1.神经肽的类似物内啡肽（endorphins），可作为天然的止痛药物；2.动物体内的谷胱甘肽具有重要生理功能，它是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸构成，其中谷氨酸以γ-羧基而不是α-羧基与半胱氨酸形成肽键。
二、蛋白质的一级结构（一）蛋白质一级结构的概念蛋白质的一级结构（primary structure）是指多肽链上各种氨基酸残基的排列顺序。
一级结构的基本结构键是肽键。
一级结构是蛋白质的结构基础，也是各种蛋白质的区别所在，不同蛋白质具有不同的一级结构。
（二）一级结构的测定三、蛋白质的高级结构构象：蛋白质在体内发挥各种功能不是以简单的线性肽链形式，而是折叠成特定的、具有生物活性的立体结构，即构象（conformation）。
蛋白质的构象是指分子中所有原子和基团在空间的排布，又称空间结构或三维结构（three dimensional structure），是由于化学键的旋转造成的。
与构型不同。
（一）蛋白质结构的层次蛋白质分子是结构极其复杂的生物大分子，有的蛋白质分子只包含一条多肽链，有的则包含数条多肽链。
为研究方便，可将蛋白质的结构划分为几个层次，包括：蛋白质一级结构↓二级结构（secondary structure）↓超二级结构（super secondary structure）↓结构域(structural domain)↓三级结构(tertiary structure)↓四级结构(quaternary structure)一级结构：指多肽链上的氨基酸排列顺序。
二级结构：指多肽链主链骨架的局部空间结构。
超二级结构：指二级结构的组合。
结构域：指多肽链上致密的、相对独立的球状区域。
三级结构：指多肽链上所有原子和基团的空间排布。
四级结构：则由几条肽链构成。
（二）肽单位和二面角1 . 肽单位的结构特征蛋白质中肽键的C、N及其相连的4个原子共同组成肽单位（peptide unit），这几个原子形成一个平面，称肽平面或酰胺平面。
肽平面具有以下结构特征：①N-C肽键的键长介于典型的C-N单键和双键之间，具有部分双键性质，不能自由旋转。
②肽平面具有顺式（cis）和反式（trans）两种构型，反式构型中相邻的两个Cα在肽链的两侧。
由于立体结构的制约，蛋白质中几乎所有的肽平面都呈反式结构，仅有少数是顺式结构。
2. 二面角多肽链中所有的肽单位大多数具有相同的结构，每个α-碳原子和与其相连的4个原子都呈现正四面体构型。
因此，多肽链的主链骨架构象是由一系列α-碳原子的成对二面角决定的。
（三）维持蛋白质分子构象的化学键蛋白质分子构象主要靠非共价键维持，如氢键、范德华力、疏水作用力、离子键。
在某些蛋白质中二硫键、配位键也参与维持构象。
（四）二级结构二级结构：多肽链主链骨架中局部的规则构象称为二级结构，是主链肽键形成氢键造成的，不包括R侧链的构象。
包括α-螺旋(α-helix)、β-折叠(β-sheet)和β-转角(β-turn)和无规则卷曲。
1.α-螺旋典型的α-螺旋具有下列特征：（1）多肽链主链骨架围绕同一中心轴呈螺旋式上升，形成棒状的螺旋结构。
每圈包含3.6个氨基酸残基（1个羧基、3个N-Cα-C单位、1个N），螺距为0.54nm，因此，每个氨基酸残基围绕螺旋中心轴旋转100度，上升0.15nm。
（2）相邻的螺旋之间形成氢键，氢键的方向与α-螺旋轴的方向几乎平行。
α-螺旋中每个羧基氧原子（n）与朝向羧基C-末端的第4个氨基酸残基的α-氨基N原子（n+4）形成氢键。
由氢键封闭的环共包含13个原子，故典型的α-螺旋又称3.613螺旋。
每个肽键均参与氢键形成，因此，尽管氢键的键能不大，但大量氢键的累加效应使α-螺旋成为最稳定的二级结构。
2. β-折叠（β-pleated sheet或称β-sheet）β-折叠：也是蛋白质中最常见的一种主链构象，是指蛋白质主链中伸展的、周期性折叠的构象，很像α-螺旋适当伸展形成的锯齿状肽链结构。
β-折叠分为两种形式：平行β-折叠：两条β-折叠股走向相同。
反平行β-折叠：两条β-折叠股走向相反。
两条借助氢键连接的β-折叠股形成片层，氨基酸的R侧链交替出现在片层的两侧。
3. β-转角β-转角：在多肽链的主链骨架中，经常出现1800的转弯，此处结构主要是β-转角。
结构特征：β-转角由4个氨基酸残基组成，第一个残基的羰基氧原子与第4个残基的酰胺基的氢原子形成氢键。
4. 无规卷曲无规卷曲：球蛋白分子中除了上述有规则的二级结构外，主链上还常常存在大量没有规律的卷曲，其二面角（Φ、Ψ）都不规则，称无规卷曲（random coil）。
对已知的67种蛋白质结构分析表明，几种二级结构的比例：α-螺旋为26%，β-折叠为19%，β-转角为15%。
（五）超二级结构超二级结构：在蛋白质中经常存在由若干相邻的二级结构单元按一定规律组合在一起，形成有规则的二级结构集合体，称超二级结构（super secondary structure）。
超二级结构又称基序（motif）,可能有特殊的功能或仅充当更高层次结构的元件，常见的有α-螺旋与β-折叠的组合形式。
（六）结构域（structural domain）结构域：球蛋白分子的一条多肽链中常存在一些紧密的、相对独立的区域，称结构域，是在超二级结构的基础上形成的具有一定功能的结构单位。
结构域被认为是蛋白质的折叠单位，在新生肽链折叠中发挥重要作用。
较大的球蛋白分子包含2个或2个以上的结构域，例如：免疫球蛋白（抗体）分子包含12个结构域；较小的球蛋白分子只包含一个结构域，如肌红蛋白分子。
结构域平均大小约为100个氨基酸残基。
结构域之间的区域常形成裂缝，可作为与其他分子结合的位点。
（七）三级结构三级结构：是指多肽链中所有原子和基团在三维空间中的排布，是有生物活性的构象或称为天然构象。
通过肽链折叠使一级结构相距很远的氨基酸残基彼此靠近，进而导致其侧链的相互作用。
三级结构是在二级结构的基础上，通过氨基酸残基R侧链间的非共价键作用形成的紧密球状构象，是多肽链折叠形成的，也是蛋白质发挥生物学功能所必需的。
（八）四级结构四级结构：较大的球蛋白分子往往由两条或多条肽链组成。
这些多肽链本身都具有特定的三级结构，称为亚基（subunit）, 亚基之间以非共价键相连。
亚基的种类、数目、空间排布以及相互作用称为蛋白质的四级结构。
蛋白质的四级结构不涉及亚基本身的结构。
亚基一般只包含一条多肽链，亚基间的相互作用力与稳定三级结构的化学键相比通常较弱，体外很容易将亚基分开，但亚基在体内紧密联系。
由少数亚基聚合而成的蛋白质，称为寡聚蛋白（oli gomeric protein）。
寡聚蛋白中的不同亚基可以用α、β、γ、δ、ε命名区分，亚基数目通常为偶数，种类一般不多。
维持四级结构的作用力主要是疏水作用力，另外还有离子键、氢键、范德华引力等。
第四节多肽、蛋白质结构与功能的关系一、不同生物来源的胰岛素一级结构比较重点掌握守恒氨基酸残基的概念守恒残基：比较各种哺乳类、鸟类和鱼类等动物胰岛素（insulin）的一级结构，发现组成胰岛素分子的51个氨基酸残基中，只有24个氨基酸残基始终保持不变，为不同生物所共有。
这些始终不变的称为守恒残基。
结构特点：1．如6个Cys是守恒残基，提示不同来源的胰岛素分子中A、B链之间有共同的连接方式，3对二硫键对维持高级结构起着重要作用；2．其它绝大多数守恒残基是带有疏水侧链的氨基酸。
X-射线晶体结构分析证明，这些非极性的氨基酸对维持胰岛素分子的高级结构起着稳定作用。
因而推测，不同动物来源的胰岛素的空间结构可能大致相同。
一般认为，激素的活性中心以及维持活性中心构象的氨基酸残基不能改变，否则，激素将失去生物活性。
3．胰岛素A链的8、9、10位和B链30位氨基酸残基存在种属差异，说明这些氨基酸对胰岛素的生物活性并不起决定作用。
一般认为，这些可变动的氨基酸不处于激素的关键部位，或者对维持关键部位的构象不重要，只与免疫活性有关。
二、蛋白质前体激活概念: 动物体内有些蛋白质是以无活性的前体（precursor）形式产生和贮存的。
这些前体在机体需要时，经过某种蛋白酶的水解，切去部分肽段后，才变成有活性的蛋白质，这一过程称为蛋白质前体的激活。
这类蛋白质称为蛋白质原，如参与蛋白质消化的胃蛋白酶原、参与血液凝固的凝血酶原、参与糖代谢调节的胰岛素原等。
前体激活在人和动物体普遍存在的，胰岛素原激活成胰岛素就是其中的一例。
三、一级结构变异与分子病分子病：基因突变导致蛋白质一级结构的突变。
如果这种突变导致蛋白质生物功能的下降或丧失，就会产生疾病，这种病称为分子病（molecular disease）。
例如：在非洲普遍流行的镰刀形红细胞贫血病，就是由于血红蛋白一级结构的变异而产生的一种分子病。
病人的异常血红蛋白与正常人的血红蛋白相比，仅仅是β-亚基（也称β-链）第6位氨基酸残基不同：正常人为Glu，而病人为Val。
四、血红蛋白的变构作用与运输氧的功能（重点）血红蛋白和肌红蛋白与氧结合时表现出不同的结合模式：血红蛋白的氧结合曲线是S形曲线（sigmoidal curve）；而肌红蛋白的氧结合曲线是双曲线。
了解S形曲线的结合特点，掌握S形曲线对机体的生理意义。
血红蛋白与氧结合并发生构象的改变是变构效应（allosteric effect）的一个范例变构效应：是指在寡聚蛋白分子中，一个亚基由于与其他分子结合而发生构象变化，并引起相邻其他亚基的构象和功能的改变。
