部分蛋白质的分子结构及功能PPT课件
- 格式：ppt
- 大小：1.65 MB
- 文档页数：3
下载文档原格式
合集下载
生命活动的主要承担者——蛋白质(28张PPT)(完美版课件)
必需氨基酸（8种）
甲硫氨酸、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸
非必需氨基酸（12种）
甲(甲硫氨酸)来(赖氨酸)写(缬氨酸)一(异亮氨酸)本(苯丙氨酸)亮(亮氨酸) 色(色氨酸)书(苏氨酸)（甲来写一本亮色书）
注：
C、H、O、N （有的含有S）。
NH2
非必需氨基酸 必需氨基酸
形成肽链数 形成肽键数 脱去水分子数 氨基数目 羧基数目 肽或蛋白质相对分子质量
1
n－1
n－1
至少1个 至少1个
na－18(n－1)
m
n－m
n－m
至少m个 至少m个
na－18(n－m)
①计算多肽的相对分子质量时，除了考虑水分的减少外，还要考虑其他化学变化过程，如肽链上出现一个二 硫键(—S—S—)时，要再减去2(两个氢原子)，若无特殊说明，不考虑二硫键。 ②若为环状多肽，则可将相对分子质量计算公式na－18(n－m)中的肽链数(m)视为零，再进行相关计算。
氨基酸的结构通式: 中心碳原子
注：氨基酸的分子式为C2H4O2NR
特点：每种氨基酸分子至少都含有一个氨基（—NH2）和一个羧基 （—COOH），并且都有一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上。 这个碳原子还连接一个氢原子和一个侧链基团（—R）。
种类（20种）:
R基不同，氨基酸不同
根据在人体内 是否能够合成
H2O ＋ H2N C C N C C N C COOH R1 O H R2 O H R3
蛋白质的结构层次 氨基酸 二肽 三肽
1、多肽并非就是蛋白质
2、蛋白质水解先形成多肽，再水解形成氨基酸；
3、蛋白质变性时遭到破坏的是其空间结构,肽键 未断裂
一条多肽 链折叠形 成蛋白质
初中化学蛋白质课件
蛋白质提取的原理
蛋白质的提取基于其理化性质，如溶解度、吸附性、分子大小和电荷等 。通过选择合适的提取方法，将目标蛋白质从复杂的生物样本中分离出 来。
常见的蛋白质提取方法
包括沉淀法、吸附法、膜分离法等。这些方法的选择取决于蛋白质的性 质和目标。
03
提取过程中的注意事项
在提取过程中，需注意保持生物样本的完整性，防止蛋白质降解；同时
PART 02
蛋白质的分类
REPORTING
简单蛋白质
结构特点
由氨基酸组成，链状排列，相对分子质量较小。
实例
血红蛋白、肌红蛋白等。
功能
主要参与细胞代谢和能量转换等过程。
结合蛋白质
01
02
03
结构特点
由蛋白质和其它非蛋白质 物质结合而成，相对分子 质量较大。
实例
核蛋白、糖蛋白、脂蛋白 等。
功能
参与细胞的结构和功能， 如细胞膜、染色体、酶等 。
求。
注意食物的搭配，如将谷物与 豆类搭配食用，以提高食物中
蛋白质的利用率。
根据个人情况，咨询医生或营 养师的建议，制定适合自己的
蛋白质补充计划。
THANKS
感谢观看
REPORTING
蛋白质是细胞生长和组织修复的重要物质，缺乏 蛋白质会导致细胞生长受阻和组织修复能力下降 。
维持免疫系统
蛋白质是免疫系统的重要组成部分，缺乏蛋白质 会导致免疫力下降，容易感染疾病。
3
维持肌肉和骨骼健康
蛋白质对于肌肉和骨骼的健康发育和维持至关重 要，缺乏蛋白质会导致肌肉萎缩和骨质疏松。
缺乏蛋白质的影响
生长发育受阻
缺乏蛋白质会影响儿童的生长发 育，导致身高和体重发育迟缓。
高中生物人教版(2019)必修1 分子与细胞 2.4 蛋白质是生命活动的主要承担者(共19张PPT)[优秀课件资料]
![高中生物人教版(2019)必修1 分子与细胞 2.4 蛋白质是生命活动的主要承担者(共19张PPT)[优秀课件资料]](https://img.taocdn.com/s1/m/bf91a26a81c758f5f61f67c1.png)
蛋白质的基本组成单位——氨基酸 氨基酸的结构通式
侧链基团
RO
氨基 H N C C OH 羧基
HH
每种氨基酸分子至少都含有一个氨基（-NH2）和一个 羧基（-COOH）连接在同一个碳原子上。 R基不同，决定氨基酸的种类不同。
脱水缩合
HO
HH
NH2 C C OH + H N C COOHR1ຫໍສະໝຸດ R2H2O + NH2
氨基酸
肽键
脱去水
氨基酸数 肽键数 分子数
2
1
1
3
2
2
… … …
…
…
n
n－1 n－1
肽键数＝脱去水分子数＝氨基酸数－1
氨基酸数
肽链数 1 2
肽键数 n-1 n-2
3
n-3
n
m
n-m
肽键数=脱去水分子数=n－m=氨基酸分子数－肽链数
思考与讨论
观察下图说说从氨基酸到蛋白质大致有哪 些结构层次？
由氨基酸形成血红蛋白的示意图
每一种蛋白质分子都有与它所承担功能相适应 的独特结构，如果氨基酸序列改变或蛋白质的空间 结构改变，就可能会影响其功能。
镰 状 红 细 胞
蛋白质的性质： 盐析
可逆
变性
不可逆 空间结构被破坏
导致蛋白质变性的因素：高温、强酸、强碱、重 金属离子
谢谢
当你的才华还撑不起你的野心时，你就该努力。心有猛虎，细嗅蔷薇。我TM竟然以为我竭尽全力了。能力是练出来的，潜能是逼出来的，习惯是养成的，我的 成功是一步步走出来的。不要因为希望去坚持，要坚持的看到希望。最怕自己平庸碌碌还安慰自己平凡可贵。
持自己。别忘了答应自己要做的事情，别忘了答应自己要去的地方，无论有多难，有多远。
生物化学王镜岩第三第六章蛋白质的高级结构 课件(共54张PPT)
弹性蛋白：存在于结缔组织
纤维状蛋白质
不溶性〔硬 蛋白〕
角蛋白
α角蛋白：主要存在于毛发中
β角蛋白：天然存在于丝中，丝 心蛋白
胶原蛋白：结缔组织中〔骨、皮肤等〕大量存 在
可溶性蛋 白
肌球蛋白
血纤蛋白原
其它
说明： α角蛋白经充分伸展后可转变成β角蛋白，即β折叠片结构。
(４) 无规那么卷曲〔nonregular coil〕 蛋白质的空间结构：二级结构单元〔 -螺旋、 -折叠、 -转角、自由回转〕、三级与四级结构〔超二级结构、结构域、亚基〕及结构与功 能的关系 特征：两条或多条伸展的多肽链〔或一条多肽链的假设干肽段〕侧向集聚，通过相邻肽链主链上的N-H与C=O之间有规那么的氢键，形成锯齿 状片层结构，即β－折叠片。 70年代，提倡Vitamin C治百病 2 、 螺旋体中所有氨基酸残基R侧链都伸向外侧，链中的全部>C=0 和>N-H几乎都平行于螺旋轴;
4. 蛋白质的超二级结构
(１)超二级结构〔 supersecondary structure 〕 蛋白质中相邻的二级结构单位〔即单个α－螺
旋或β－折叠或β－转角〕组合在一起，形成有规 那么的、在空间上能辩认的二级结构组合体称为蛋 白质的超二级结构
根本组合方式：αα；β×β；βββ
超二级结构类型
αα
Β-链
β×β
βαβ
1 2ββ--迂迂回3 回4 5
βββ
回形拓扑结构
5 2回形3 拓扑4 结1构
丙糖磷酸异构酶
乳酸脱氢酶结构域1
黄素蛋白
丙酮酸激酶结构域4
羧肽酶
腺苷酸激酶
(a)
()
平行 -折叠的结构比较〔a〕 -园桶形排布，〔b〕马蹄形排布
生物大分子结构与功能ppt课件
氨基酸部分 ➢ 多肽主链（main chain）：由肽键连接各氨基酸残基形成的
长链骨架 ➢ 多肽侧链(side chain)：蛋白质多肽链中的各氨基酸侧链基团
肽的书写格式
NH2-甘-丙-谷-……-组-蛋-COOH NH2-Gly-Ala-Glu-……His-MetCOOH NH2-GAE……HM-COOH GAE……HM
子量(MW)30,000-45,000 ➢ 一个含有100个氨基酸组成的蛋白质可存在20100
种不同的形式 ➢ E. coli约含有3,000种蛋白质,人体约含有100,000种
蛋白质的基本组成单位——氨基酸
➢编码氨基酸：20 种 , 除Gly外，均为L-氨基酸, Pro为 环状亚氨酸 ➢非编码氨基酸：胱氨酸、碘代酪氨酸、羟脯氨酸与 羟赖氨酸等
Trp
光 密 度
Tyr Phe
0 240 250 260 270 280 290 300 310 波 长 ( nm )
芳香族氨基酸的紫外吸收
化学性质
亚硝酸反应：测定产生的N2可计算氨基酸的含量, 为Van Slyke定 氮法的基础。
甲醛反应: 氨基酸与甲醛反应生成二羟甲基氨基酸, 为中和法测 定氨基酸含量的依据, 称甲醛滴定法, 两性氨基酸在与 甲醛反应后使氨基封闭而酸性增强, 可用强碱滴定。
➢ 寡肽(oligopeptide): 十个以下氨基酸缩合成的肽统称为寡肽
➢ 多肽链(polypeptide chain) : 十个以上氨基酸形成的肽,
典型的多肽MW<104 ➢ 蛋白质: 由一条或几条多肽链组成的生物大分子 ➢ 氨基酸残基(amino acid residues)：蛋白质肽链中的每个
(2) R为羟基和硫： Ser、Thr含羟基,Ser有极性可形成氢键, 大多数酶的活性中心有
长链骨架 ➢ 多肽侧链(side chain)：蛋白质多肽链中的各氨基酸侧链基团
肽的书写格式
NH2-甘-丙-谷-……-组-蛋-COOH NH2-Gly-Ala-Glu-……His-MetCOOH NH2-GAE……HM-COOH GAE……HM
子量(MW)30,000-45,000 ➢ 一个含有100个氨基酸组成的蛋白质可存在20100
种不同的形式 ➢ E. coli约含有3,000种蛋白质,人体约含有100,000种
蛋白质的基本组成单位——氨基酸
➢编码氨基酸：20 种 , 除Gly外，均为L-氨基酸, Pro为 环状亚氨酸 ➢非编码氨基酸：胱氨酸、碘代酪氨酸、羟脯氨酸与 羟赖氨酸等
Trp
光 密 度
Tyr Phe
0 240 250 260 270 280 290 300 310 波 长 ( nm )
芳香族氨基酸的紫外吸收
化学性质
亚硝酸反应：测定产生的N2可计算氨基酸的含量, 为Van Slyke定 氮法的基础。
甲醛反应: 氨基酸与甲醛反应生成二羟甲基氨基酸, 为中和法测 定氨基酸含量的依据, 称甲醛滴定法, 两性氨基酸在与 甲醛反应后使氨基封闭而酸性增强, 可用强碱滴定。
➢ 寡肽(oligopeptide): 十个以下氨基酸缩合成的肽统称为寡肽
➢ 多肽链(polypeptide chain) : 十个以上氨基酸形成的肽,
典型的多肽MW<104 ➢ 蛋白质: 由一条或几条多肽链组成的生物大分子 ➢ 氨基酸残基(amino acid residues)：蛋白质肽链中的每个
(2) R为羟基和硫： Ser、Thr含羟基,Ser有极性可形成氢键, 大多数酶的活性中心有
-蛋白质分子的结构原理ppt课件
有一部分嵌在膜里
131
膜外
3.多肽链构象中的势能影响
φ、ψ的取值关系到主链侧链原子或基团的 空间位置，天然构象处于稳定的低势能形状
能量对二面角〔φ、ψ〕分布的影响 非键作用能 偶极相互作用能 单键旋转的本征改动能 思索主要3类能量
非键作用能 EKL〔φ、ψ〕
非键作用能 EKL〔φ、ψ〕
恣意2个原子或粒子间的 推斥力 范德华力吸引力
两种β-构造，边上的折叠股有能够比中间的更为亲 水些
蛋白质中混合的折叠片也可存在，几率不高。
β-折叠构造中 普通6-10股 股平均长度为6个残基
整个构造常呈扭曲，这种扭曲也具手性规律如图
3.无规那么卷 曲
多肽链主链骨架中，与有规那么的右手α螺旋和β-折叠构造不同的构象，都称为无规那 么卷曲或无规线团、自在折叠等。
生物大分子是一切生命方式的根底，重 要的生物大分子有4类：
蛋白质、核酸、多糖和脂类。 蛋白质由氨基酸聚合而成
核酸由核苷酸聚合而成 多糖由单糖聚合而成 脂类，一切能被脂溶性溶剂提取的动植 物组织部分均定义为脂类。
构型〔configuration〕和构像(conformation)
构型——是指分子在立体异构体种的取代原子 或集团以共价键相连时，他们在空间的取向。
球状蛋白质构造的不同程度
一级构造、二级构造、三级构造、四级构造 超二级构造和构造域〔domains〕 球状蛋白质构造的不同程度
第二节 蛋白质分子的构造原理
讨论重点
讨论蛋白质分子的构象的普遍性规律 构成天然构象的物理与化学缘由
一.蛋白质空间构象与肽平面关系
1.氨基酸的手性特征
除 Gly 外的19种L-氨基酸分3类 疏水的氨基酸 Ala, Val, Leu , Ile, Phe, Pro, Met 带电荷氨基酸 Arg, Lys, Asp, Glu 极性氨基酸 Ser, Thr, Cys, Asn, Gln, His, Tyr, Trp
生物化学课件之蛋白质(共119张PPT)
缬氨酸 valine Val V
亮氨酸 leucine Leu L
异亮氨酸 isoleucine Ile I
苯丙氨酸 phenylalanine Phe F
脯氨酸 proline Pro P
目录
2. 极性中性氨基酸
色氨酸 tryptophan Try W
丝氨酸 serine
Ser S
酪氨酸 tyrosine Try Y
第一节 蛋白质是生命的物质基础
一、什么是蛋白质?
蛋白质(protein)是由许多氨基酸 (amino acids)通过肽键(peptide bond)相连 形成的高分子含氮化合物。
二、蛋白质的生物学重要性
1. 蛋白质是生物体重要组成成分 分布广：
普遍存在于生物界，动物、植物、微生物主要是由 蛋白质构成。
蛋白质元素组成的特点
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只 要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式 推算出蛋白质的大致含量：
100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
二、氨基酸 —— 组成蛋白质的基本单位
赖氨酸 lysine Lys K
精氨酸 arginine Arg R
组氨酸 histidine His H
目录
几种特殊氨基酸
• 脯氨酸
（亚氨基酸）
半胱氨酸
+
-HH
二硫键
胱氨酸
（二）氨基酸的理化性质
1. 两性解离性质 2. 紫外吸收性质 3. 茚三酮反应
1. 两性解离及等电点
氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的 酸碱度。
氨基酸、肽和蛋白质ppt课件
➢ 含pro,HO-pro多不易变性凝固； 亚氨基酸，阻止支链交联
温度
蔗糖
水分含量
pH
2、低温处理下的变化
食品的低温贮藏可延缓或阻止微生物的生 长并抑制酶的活性及化学变化。 冷却（冷藏） 冷冻（冻藏）
➢ 冰结晶，蛋白质变性 水化作用降低；
➢ 快速冷冻法。
蛋白质与氧化剂之间的相互作用
食品常用氧化剂 H2O2 过氧苯甲酰 次氯酸钠
影响因素
有机溶剂
导致蛋白质溶解度下降或沉淀
降低水介质的介电常数 提高静电作用力 静电斥力导致分子结构的展开 促进氢键的形成和反电荷间的静电吸引
4、蛋白质的胶凝作用(Gelation)
沉淀作用：是指由于蛋白质的溶解性完全或部分
丧失而引起的聚集反应。
絮凝：是指蛋白质未发生变性时的无规则聚集反
离子强度
影响蛋白质结合水的环境因素
蛋白质浓度 ➢ 5－10％，浓度，水合作用
➢ 15－20％，Pr沉淀
pH
➢ pH＝ pI 水合作用最低 ➢ 高于或低于pI，水合作用增强
（净电荷和推斥力增加） ➢ pH 9-10时水合能力较大
温度
温度，蛋白质结合水的能力 （变性蛋白质结合水的能力一般比天然
蛋白质高约10％）
起泡性质的评价
蛋白质的起泡力 测定泡沫稳定性
影响泡沫形成和稳定性的因素:
蛋白质的分子性质
有良好起泡力的蛋白质不具有稳定泡沫的能力， 而能产生稳定泡沫的蛋白质往往不具有良好的
起泡力。
影响泡沫形成和稳定性的因素:
蛋白质的浓度
2％一8％，随着浓度增加起泡性增加。 超过10％，气泡变小，泡沫变硬。
用、乳化和起泡性等，都取决于水-蛋白质的相 互作用。
温度
蔗糖
水分含量
pH
2、低温处理下的变化
食品的低温贮藏可延缓或阻止微生物的生 长并抑制酶的活性及化学变化。 冷却（冷藏） 冷冻（冻藏）
➢ 冰结晶，蛋白质变性 水化作用降低；
➢ 快速冷冻法。
蛋白质与氧化剂之间的相互作用
食品常用氧化剂 H2O2 过氧苯甲酰 次氯酸钠
影响因素
有机溶剂
导致蛋白质溶解度下降或沉淀
降低水介质的介电常数 提高静电作用力 静电斥力导致分子结构的展开 促进氢键的形成和反电荷间的静电吸引
4、蛋白质的胶凝作用(Gelation)
沉淀作用：是指由于蛋白质的溶解性完全或部分
丧失而引起的聚集反应。
絮凝：是指蛋白质未发生变性时的无规则聚集反
离子强度
影响蛋白质结合水的环境因素
蛋白质浓度 ➢ 5－10％，浓度，水合作用
➢ 15－20％，Pr沉淀
pH
➢ pH＝ pI 水合作用最低 ➢ 高于或低于pI，水合作用增强
（净电荷和推斥力增加） ➢ pH 9-10时水合能力较大
温度
温度，蛋白质结合水的能力 （变性蛋白质结合水的能力一般比天然
蛋白质高约10％）
起泡性质的评价
蛋白质的起泡力 测定泡沫稳定性
影响泡沫形成和稳定性的因素:
蛋白质的分子性质
有良好起泡力的蛋白质不具有稳定泡沫的能力， 而能产生稳定泡沫的蛋白质往往不具有良好的
起泡力。
影响泡沫形成和稳定性的因素:
蛋白质的浓度
2％一8％，随着浓度增加起泡性增加。 超过10％，气泡变小，泡沫变硬。
用、乳化和起泡性等，都取决于水-蛋白质的相 互作用。
第二章蛋白质化学蛋白质的结构(共67张PPT)
肽键为一平面
相邻的a碳原子呈反式构型
3、肽的命名及结构
• 1、根据所含AA数目：二肽、三肽、四肽等 • 2、根据来源和功能：如，脑啡肽、短杆菌肽S等。 • 3、肽结构：自然界中存在的肽有开链式结构和
环状结构。环状结构中没有游离的氨基末端和 游离的羧基末端，微生物中常见，如，短杆菌 肽S 。
4、多肽链的表达式
〔1〕组成蛋白质的多肽链数目； 2、根据来源和功能：如，脑啡肽、短杆菌肽S等。
2、亚基间呈特定的三维空间排布，依赖次级键维持其结构稳定 ．
〔2〕多肽链的氨基酸顺序； 3、蛋白质分子中亚基可相同，也可不相同。
常用的有巯基乙醇(mercaptoethanol) 、巯基乙酸(mercaptoacetic acid) 、二硫苏糖醇(dithiothreitol, DTT)等。 硼氢化锂〔LiBH4〕
2H2O
GSSG
NADP+
GSH复原酶
NADPH+H+
2. 多肽类激素及神经肽
• 体内许多激素属寡肽或多肽
• 神经肽(neuropeptide)
(三)蛋白质一级结构的测定
要求
• 样品必须是均一的。纯度在>97%以上 • 知道蛋白质的相对分子质量
• (1)组成蛋白质的多肽链数目 (2)多肽链的氨基酸种类、数目及排列顺序; (3)多肽链内或链间二硫键的数目和位置。 ★其中最重要的是多肽链的氨基酸顺序，它是蛋白 质高级结构及其生物功能的根底。
化学裂解法
溴化氰法〔CNBr〕:特异性水解对Met羧基形成的 肽键 羟胺法:羟胺专一裂解Asn-Gly的肽键，酸性条件下 裂解Asn-Pro肽键。
酶水解法〔专一性高，水解产率高〕
胰蛋白酶: 胰凝乳蛋白酶〔糜蛋白酶〕: 胃蛋白酶:
蛋白质的功能及其与结构之间的关系PPT课件
2019/11/9
3
兼职蛋白（moonlighting proteins）
定义：一些蛋白质虽然只有一种结构，但却能行使几种甚 至多种不同的功能。这些兼有其他功能的蛋白质被称为兼 职蛋白。
实例：（1）磷酸己糖异构酶除了在细胞内参与糖酵解以 外，还能由T淋巴细胞分泌到胞外充当一种神经白介素， 促进胚胎内某些脊髓神经元和感觉神经元的存活，以及促 进B淋巴细胞的成熟。此外，它还是一种自分泌运动因子 在由某些癌细胞分泌以后，可刺激癌细胞的迁移和扩散； （2）参与糖酵解的3-磷酸甘油醛脱氢酶以四聚体的形式 存在于细胞液，而当以单体的形式存在于细胞核的时候， 它却是一种尿嘧啶-DNA糖苷酶，参与DNA的碱基切除修 复；（3）大肠杆菌的生物素合成酶兼做其生物素操纵子 的阻遏蛋白。
Hb因为具有四级结构，因此具有正协同效应、波尔效 应和别构效应，这三个效应都有利于Hb行使运输氧气 的功能。
2019/11/9
27
肌红蛋白和血红蛋白的比较
2019/11/9
28
Mb与Hb的在一级结构的比较
2019/11/9
29
Hb的 a 链β链与Mb具有相似的三维结构
Mb 2019/11/9
2019/11ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ9
22
二价态的血红素铁结合氧气
2019/11/9
23
肌红蛋白的三维结构
2019/11/9
24
2019/11/9
血红素辅基与CO或O2的结合
25
肌红蛋白的氧合曲线
2019/11/9
26
Hb的结构与功能
Hb由四个亚基组成，因而有四级结构。每一个亚基称 为珠蛋白，单个亚基的一级结构与Mb差别较大，只 有27个位置的氨基酸残基与Mb相同，但二级和三级 结构却与Mb十分相似。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
第三部分 蛋白质的组成及分子结构
1
蛋白质的生物学功能
1. 作为生物催化剂 (酶) 2. 代谢调节作用 3. 免疫保护作用 4. 物质的转运和存储 5. 运动与支持作用 6. 参与细胞间信息传递
2
蛋白质的分类
1. 根据蛋白质组成成分，可分为： • 单纯蛋白质
不含有非蛋白质部分，水解后的最终产物只有氨基酸。 • 结合蛋白质
27
限制性内切酶 BamHI 中的二级结构
由单纯蛋白和辅基 (无机离子或有机化合物) 结合而成的 蛋白质。
2. 根据蛋白质形状，可分为： • 纤维状蛋白质 • 球状蛋白质
3
结合蛋白质及其辅基
分类
脂蛋白 糖蛋白 核蛋白 磷蛋白 血红素蛋白 黄素蛋白 金属蛋白
辅基
脂类 糖基或糖链 核酸 磷酸基团 血红素 (铁卟啉) 黄素核苷酸 (FAD、FMN) 铁 锌 钙 锰 铜
天然蛋白质中氨基酸都 为 L-型。
L-构型
D-构型
7
2. 分类
(1) 按 R 基团在中性溶液中的极性和解离状态分类：
非极性疏水性氨基酸 极性中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸
(2) 中性氨基酸按 R 基团的结构不同分为：
脂肪族氨基酸 芳香族氨基酸 羟基氨基酸
含硫
24
-折叠 (顺向平行)
-螺旋 (右手螺旋)
-折叠 (反向平行)
25
-转角：多肽链中肽段出现 180 回折时的结构。
-转角多由 4 个氨 基酸残基组成，第 1 个氨基酸的羰基 氧与第 4 个氨基酸 残基的氨基氢形成 氢键。
26
无规卷曲： 没有确定规律性的那部分肽链结构。
反向平行 -折叠 无规卷曲
21
Edman 降解法
22
PITC
23
二、蛋白质的空间结构
(一) 蛋白质的二级结构 (secondary structure)
指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该 段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸 残基侧链的构象。
维系二级结构的主要化学键：氢键
二级结构的主要形式： • -螺旋 (-helix) • -折叠 (-pleated sheet) • -转角 (-turn) • 无规卷曲 (random coil)
Trp W
酪氨酸
Tyrosine
Tyr Y
甲硫氨酸
Methionine
Met M
苏氨酸
Threonine
Thr T
谷氨酰胺
Glutamine
Gln Q
天冬酰胺
Asparagine
Asn N
赖氨酸
Lysine
Lys K
精氨酸
Arginine
Arg R
组氨酸
Histidine
His H
天冬氨酸
Aspartic Acid Asp D
13
二、氨基酸在蛋白质中的连接方式 肽键
肽键是由一个氨基酸的 -羧 基与另一个氨基酸的 -氨基 脱水缩合形成的化学键
14
15
两个半胱氨酸的 -SH 基脱氢生成二硫键 (-S-S-)
肽链的书写：一般从 N 端向 C 端书写，N 端在左侧， C 端在右侧。
16
第二节 蛋白质的分子结构
17
一级结构 二级结构
19
人胰岛素的一级结构
胰岛素由 A、B 两条多肽链组成，A 有一个链内二硫键，A 与 B
之间有两个链间二硫键。由于两条链之间由共价键相连接，所以
胰岛素没有四级结构。
20
(二) 多肽链的氨基酸序列分析 1. Edman 降解法分析多肽链的N 端氨基酸序列 2. 质谱法分析多肽链的氨基酸序列
用蛋白水解酶水解多肽链成小片段； 测定小片段的序列； 拼出完整的多肽链序列。
谷氨酸
Glutamic acid Glu E
9
(二) 氨基酸的理化性质
1. 氨基酸的两性解离 (amphoteric dissociation) 与等电点 (isoelectric point) • 氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸 碱度。 • 等电点 (isoelectric point, pI)
1. 结构
(1) 与羧基相邻的 -碳原 子上都有一个氨基，因而 称为 -氨基酸；生物体内 构成蛋白质的 20 种氨基 酸均为 -氨基酸。
COOH
H2N CH R
-碳原子 (C ) R 基团
C 的基本结构
6
(2) 除甘氨酸外，其他氨 基酸分子中的 -碳原子 为不对称碳原子，使氨 基酸具有旋光性。每一 种氨基酸具有 D-型和 L型两种立体异构体。
举例
血浆脂蛋白 (VLDL、LDL、HDL等) 胶原蛋白、纤连蛋白等 核糖体 酪蛋白 (casein) 血红蛋白、细胞色素 c 琥珀酸脱氢酶 铁蛋白 乙醇脱氢酶 钙调蛋白 丙酮酸羧化酶 细胞色素氧化酶
4
第一节 蛋白质的基本组成单位及其
连接方式
5
一、蛋白质的基本组成单位 — 氨基酸
(一) 氨基酸的结构与分类
在某一 pH 的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的 趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液 的 pH 值称为该氨基酸的等电点。
10
11
2. 氨基酸的紫外吸收和呈色反应
色氨酸与酪氨酸在接 近 280 nm 波长处有吸 收峰，且与其含量呈 正比，可用于蛋白质 的定量分析。
三种芳香族氨基酸的紫外吸收光谱
12
茚三酮反应 (Ninhydrin reaction)
O
OHR CC HOOH
+
OH N 2H O
O
H + R C H O + N H 3 + C O 2
OH O
茚三酮
氨基酸
茚三酮
醛
(还原型)
O
H
2
+ N H 3
OH
O
O
O
N
O
O
茚三酮 (还原型)
蓝色或紫色化合物
蓝紫色化合物的最大吸收峰在 570 nm 处， 茚三酮反应为氨基酸定量分析方法。
高级结构或空间构象
三级结构
四级结构
18
一、蛋白质的一级结构
(一) 蛋白质一级结构的概念 蛋白质的一级结构是指蛋白质分子中，从 N 端到 C
端的氨基酸排列顺序。 形成一级结构的化学键：肽键
胰岛素的一级结构： A 链由 21 个氨基酸残基组成，B 链由 30 个氨基酸残
基组成，A 链含一个链内二硫键， A 链与 B 链之间有二 个二硫键
Glycine
Gly G
丙氨酸
Alanine
Ala A
缬氨酸
Valine
Val V
亮氨酸
Leucine
Leu L
异亮氨酸
Isoleucine
Ile
I
苯丙氨酸
Phenylalanine Phe F
脯氨酸
Proline
Pro P
半胱氨酸
Cysteine
Cys C
丝氨酸
Serine
Ser S
色氨酸
Tryptophan
1
蛋白质的生物学功能
1. 作为生物催化剂 (酶) 2. 代谢调节作用 3. 免疫保护作用 4. 物质的转运和存储 5. 运动与支持作用 6. 参与细胞间信息传递
2
蛋白质的分类
1. 根据蛋白质组成成分，可分为： • 单纯蛋白质
不含有非蛋白质部分，水解后的最终产物只有氨基酸。 • 结合蛋白质
27
限制性内切酶 BamHI 中的二级结构
由单纯蛋白和辅基 (无机离子或有机化合物) 结合而成的 蛋白质。
2. 根据蛋白质形状，可分为： • 纤维状蛋白质 • 球状蛋白质
3
结合蛋白质及其辅基
分类
脂蛋白 糖蛋白 核蛋白 磷蛋白 血红素蛋白 黄素蛋白 金属蛋白
辅基
脂类 糖基或糖链 核酸 磷酸基团 血红素 (铁卟啉) 黄素核苷酸 (FAD、FMN) 铁 锌 钙 锰 铜
天然蛋白质中氨基酸都 为 L-型。
L-构型
D-构型
7
2. 分类
(1) 按 R 基团在中性溶液中的极性和解离状态分类：
非极性疏水性氨基酸 极性中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸
(2) 中性氨基酸按 R 基团的结构不同分为：
脂肪族氨基酸 芳香族氨基酸 羟基氨基酸
含硫
24
-折叠 (顺向平行)
-螺旋 (右手螺旋)
-折叠 (反向平行)
25
-转角：多肽链中肽段出现 180 回折时的结构。
-转角多由 4 个氨 基酸残基组成，第 1 个氨基酸的羰基 氧与第 4 个氨基酸 残基的氨基氢形成 氢键。
26
无规卷曲： 没有确定规律性的那部分肽链结构。
反向平行 -折叠 无规卷曲
21
Edman 降解法
22
PITC
23
二、蛋白质的空间结构
(一) 蛋白质的二级结构 (secondary structure)
指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该 段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸 残基侧链的构象。
维系二级结构的主要化学键：氢键
二级结构的主要形式： • -螺旋 (-helix) • -折叠 (-pleated sheet) • -转角 (-turn) • 无规卷曲 (random coil)
Trp W
酪氨酸
Tyrosine
Tyr Y
甲硫氨酸
Methionine
Met M
苏氨酸
Threonine
Thr T
谷氨酰胺
Glutamine
Gln Q
天冬酰胺
Asparagine
Asn N
赖氨酸
Lysine
Lys K
精氨酸
Arginine
Arg R
组氨酸
Histidine
His H
天冬氨酸
Aspartic Acid Asp D
13
二、氨基酸在蛋白质中的连接方式 肽键
肽键是由一个氨基酸的 -羧 基与另一个氨基酸的 -氨基 脱水缩合形成的化学键
14
15
两个半胱氨酸的 -SH 基脱氢生成二硫键 (-S-S-)
肽链的书写：一般从 N 端向 C 端书写，N 端在左侧， C 端在右侧。
16
第二节 蛋白质的分子结构
17
一级结构 二级结构
19
人胰岛素的一级结构
胰岛素由 A、B 两条多肽链组成，A 有一个链内二硫键，A 与 B
之间有两个链间二硫键。由于两条链之间由共价键相连接，所以
胰岛素没有四级结构。
20
(二) 多肽链的氨基酸序列分析 1. Edman 降解法分析多肽链的N 端氨基酸序列 2. 质谱法分析多肽链的氨基酸序列
用蛋白水解酶水解多肽链成小片段； 测定小片段的序列； 拼出完整的多肽链序列。
谷氨酸
Glutamic acid Glu E
9
(二) 氨基酸的理化性质
1. 氨基酸的两性解离 (amphoteric dissociation) 与等电点 (isoelectric point) • 氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸 碱度。 • 等电点 (isoelectric point, pI)
1. 结构
(1) 与羧基相邻的 -碳原 子上都有一个氨基，因而 称为 -氨基酸；生物体内 构成蛋白质的 20 种氨基 酸均为 -氨基酸。
COOH
H2N CH R
-碳原子 (C ) R 基团
C 的基本结构
6
(2) 除甘氨酸外，其他氨 基酸分子中的 -碳原子 为不对称碳原子，使氨 基酸具有旋光性。每一 种氨基酸具有 D-型和 L型两种立体异构体。
举例
血浆脂蛋白 (VLDL、LDL、HDL等) 胶原蛋白、纤连蛋白等 核糖体 酪蛋白 (casein) 血红蛋白、细胞色素 c 琥珀酸脱氢酶 铁蛋白 乙醇脱氢酶 钙调蛋白 丙酮酸羧化酶 细胞色素氧化酶
4
第一节 蛋白质的基本组成单位及其
连接方式
5
一、蛋白质的基本组成单位 — 氨基酸
(一) 氨基酸的结构与分类
在某一 pH 的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的 趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液 的 pH 值称为该氨基酸的等电点。
10
11
2. 氨基酸的紫外吸收和呈色反应
色氨酸与酪氨酸在接 近 280 nm 波长处有吸 收峰，且与其含量呈 正比，可用于蛋白质 的定量分析。
三种芳香族氨基酸的紫外吸收光谱
12
茚三酮反应 (Ninhydrin reaction)
O
OHR CC HOOH
+
OH N 2H O
O
H + R C H O + N H 3 + C O 2
OH O
茚三酮
氨基酸
茚三酮
醛
(还原型)
O
H
2
+ N H 3
OH
O
O
O
N
O
O
茚三酮 (还原型)
蓝色或紫色化合物
蓝紫色化合物的最大吸收峰在 570 nm 处， 茚三酮反应为氨基酸定量分析方法。
高级结构或空间构象
三级结构
四级结构
18
一、蛋白质的一级结构
(一) 蛋白质一级结构的概念 蛋白质的一级结构是指蛋白质分子中，从 N 端到 C
端的氨基酸排列顺序。 形成一级结构的化学键：肽键
胰岛素的一级结构： A 链由 21 个氨基酸残基组成，B 链由 30 个氨基酸残
基组成，A 链含一个链内二硫键， A 链与 B 链之间有二 个二硫键
Glycine
Gly G
丙氨酸
Alanine
Ala A
缬氨酸
Valine
Val V
亮氨酸
Leucine
Leu L
异亮氨酸
Isoleucine
Ile
I
苯丙氨酸
Phenylalanine Phe F
脯氨酸
Proline
Pro P
半胱氨酸
Cysteine
Cys C
丝氨酸
Serine
Ser S
色氨酸
Tryptophan