何谓蛋白质变性

何谓蛋白质变性？简述蛋白质变性的因素，举例说明蛋白质变性在日常生活和医学上的意

义。

所谓蛋白质变性，就是天然蛋白质的严密结构（注1）在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，如酶失去催化活力，激素丧失活性。

变性蛋白质和天然蛋白质最明显的区别是溶解度降低，同时蛋白质的粘度增加，结晶性破坏，生物学活性丧失，易被蛋白酶分解。生活中最常见的例子，就是煮鸡蛋的时候，蛋清变成蛋白了。

引起蛋白质变性的原因可分为物理和化学因素两类。物理因素可以是加热、加压、脱水、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波的作用等；化学因素有强酸、强碱、尿素、重金属盐、十二烷基磺酸钠(SDS)等。在临床医学上，变性因素常被应用于消毒及灭菌。反之，注意防止蛋白质变性就能有效地保存蛋白质制剂。

变性并非是不可逆的变化，当变性程度较轻时，如去除变性因素，有的蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能，变性的可逆变化称为复性。许多蛋白质变性时被破坏严重，不能恢复，称为不可逆性变性，比如说用金属盐、辐射使蛋白质变性。

我们有时常常会看到变性的蛋白质在溶液中沉淀，蛋白质的变性的确与沉淀有密不可分的关系，但并不是所有变性的蛋白质都会在溶液中沉淀。具体地说，变性蛋白质一般易于沉淀，但也可不变性而使蛋白质沉淀，在一定条件下，变性的蛋白质也可不发生沉淀，变性蛋白质只在等电点附近才沉淀，沉淀的变性蛋白质也不一定凝固。例如，蛋白质被强酸、强碱变性后由于蛋白质颗粒带着大量电荷，故仍溶于强酸或强减之中。但若将强碱和强酸溶液的pH调节到等电点，则变性蛋白质凝集成絮状沉淀物，若将此絮状物加热，则分子间相互盘缠而变成较为坚固的凝块。

下面是蛋白质沉淀的原理：蛋白质所形成的亲水胶体颗粒具有两种稳定因素，即颗粒表面的水化层和电荷。若无外加条件，不致互相凝集。然而除掉这两个稳定因素(如调节溶液pH至等电点和加入脱水剂)蛋白质便容易凝集析出。如将蛋白质溶液pH调节到等电点，蛋白质分子呈等电状态，虽然分子间同性电荷相互排斥作用消失了。但是还有水化膜起保护作用，一般不致于发生凝聚作用，如果这时再加入某种脱水剂，除去蛋白质分子的水化膜，则蛋白质分子就会互相凝聚而析出沉淀；反之，若先使蛋白质脱水，然后再调节pH到等电点，也同样可使蛋白质沉淀析出。

下面介绍几种能使蛋白质因变性而沉淀的方法：

重金属盐沉淀蛋白质

蛋白质可以与重金属离子如汞、铅、铜、银等结合成盐沉淀，沉淀的条件以pH稍大于等电点为宜。因为此时蛋白质分子有较多的负离子易与重金属离子结合成盐。重金属沉淀的蛋白质常是变性的，但若在低温条件下，并控制重金属离子浓度，也可用于分离制备不变性的蛋白质。

临床上利用蛋白质能与重金属盐结合的这种性质，抢救误服重金属盐中毒的病人，给病人口服大量蛋白质，然后用催吐剂将结合的重金属盐呕吐出来解毒。有机溶剂沉淀蛋白质

可与水混合的有机溶剂，如酒精、甲醇、丙酮等，对水的亲和力很大，能破坏蛋白质颗粒的水化膜，在等电点时使蛋白质沉淀。在常温下，有机溶剂沉淀蛋白

质往往引起变性。例如酒精消毒灭菌就是如此，但若在低温条件下，则变性进行较缓慢，可用于分离制备各种血浆蛋白质。

加热凝固

将接近于等电点附近的蛋白质溶液加热，可使蛋白质发生凝固(coagulation)

而沉淀。加热首先是加热使蛋白质变性，有规则的肽链结构被打开呈松散状不规则的结构，分子的不对称性增加，疏水基团暴露，进而凝聚成凝胶状的蛋白块。如煮熟的鸡蛋，蛋黄和蛋清都凝固。

注1：蛋白质有四种结构：一级结构，二级结构，三级结构，四级结构。这里主要介绍与蛋白质变性关系最紧密的三级结构。

蛋白质的三级结构

蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭形成具有一定规律的三维空间结构，称为蛋白质的三级结构(tertiary structure)。蛋白质三级结构的稳定主要靠次级键，包括氢键、疏水键、盐键以及范德华力(Van der Wasls 力)等(图1-8)。这些次级键可存在于一级结构序号相隔很远的氨基酸残基的R基团之间，因此蛋白质的三级结构主要指氨基酸残基的侧链间的结合。次级键都是非共价键，易受环境中pH、温度、离子强度等的影响，有变动的可能性。二硫键不属于次级键，但在某些肽链中能使远隔的二个肽段联系在一起，这对于蛋白质三级结构的稳定上起着重要作用。

现也有认为蛋白质的三级结构是指蛋白质分子主链折叠盘曲形成构象的基础上，分子中的各个侧链所形成一定的构象。侧链构象主要是形成微区(或称结构域domain)。对球状蛋白质来说，形成疏水区和亲水区。亲水区多在蛋白质分子表面，由很多亲水侧链组成。疏水区多在分子内部，由疏水侧链集中构成，疏水区常形成一些“洞穴”或“口袋”，某些辅基就镶嵌其中，成为活性部位。

具备三级结构的蛋白质从其外形上看，有的细长(长轴比短轴大10倍以上)，属于纤维状蛋白质(fibrous protein)，如丝心蛋白；有的长短轴相差不多基本上呈球形，属于球状蛋白质(globular protein)，如血浆清蛋白、球蛋白、肌红蛋白，球状蛋白的疏水基多聚集在分子的内部，而亲水基则多分布在分子表面，因而球状蛋白质是亲水的，更重要的是，多肽链经过如此盘曲后，可形成某些发挥生物学功能的特定区域，例如酶的活性中心等。

第四章 蛋白质化学题答案

第四章蛋白质化学 一、单项选择题 1．蛋白质分子的元素组成特点是 A．含大量的碳B．含大量的糖C．含少量的硫D．含少量的铜E．含氮量约16% 2．一血清标本的含氮量为5g/L，则该标本的蛋白质浓度是 A．15g/L B．20g/L C．31g/L D．45g/L E．55g/L 3．下列哪种氨基酸是碱性氨基酸？ A．亮氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸D．谷氨酸E．脯氨酸 4．下列哪种氨基酸是酸性氨基酸？ A．天冬氨酸B．丙氨酸C．脯氨酸D．精氨酸E．甘氨酸 5．含有两个羧基的氨基酸是 A．丝氨酸B．苏氨酸C．酪氨酸D．谷氨酸E．赖氨酸 6．在pH6.0的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不移动？ A．丙氨酸B．精氨酸C．谷氨酸D．赖氨酸E．天冬氨酸 7．在pH7.0时，哪种氨基酸带正电荷？ A．精氨酸B．亮氨酸C．谷氨酸D．赖氨酸

E．苏氨酸 8．蛋氨酸是 A．支链氨基酸B．酸性氨基酸 C．碱性氨基酸D．芳香族氨酸 E．含硫氨基酸 9．构成蛋白质的标准氨基酸有多少种？ A．8种B．15种 C．20种D．25种 E．30种 10．构成天然蛋白质的氨基酸 A．除甘氨酸外，氨基酸的α碳原子均非手性碳原子 B．除甘氨酸外，均为L-构型C．只含α羧基和α氨基D．均为极性侧链E．有些没有遗传密码11．天然蛋白质中不存在的氨基酸是 A．瓜氨酸B．蛋氨酸 C．丝氨酸D．半胱氨酸 E．丙氨酸 12．在中性条件下大部分氨基酸以什么形式存在？ A．疏水分子B．非极性分子 C．负离子D．正离子 E．兼性离子 13．所有氨基酸共有的显色反应是 A．双缩脲反应B．茚三酮反应 C．酚试剂反应D．米伦反应 E．考马斯亮蓝反应 14．蛋白质分子中的肽键 A．氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键 B．某一氨基酸的γ-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 C．一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 D．肽键无双键性质

大学《生物化学》蛋白质习题参考答案复习课程

精品文档 精品文档《第五章蛋白质》习题 一、单选题 1.某一溶液中蛋白质的百分含量为55% ，此溶液的蛋白质氮的百分浓度为( A ) (A) 8.8% (B) 8.0% (C) 8.4% (D) 9.2% (E) 9.6% 2.属于碱性氨基酸（即R基团带正电的氨基酸）的是( C ) (A) 天冬氨酸 (B) 异亮氨酸 (C) 组氨酸 (D) 苯丙氨酸 (E) 半胱氨酸 3.维系蛋白质二级结构稳定的作用力是( E ) (A) 盐键 (B) 二硫键 (C) 肽键 (D) 疏水键 (E) 氢键 4.下列有关蛋白质一级结构的叙述，错误的是( B ) (A) 多肽链中氨基酸的排列顺序 (B) 多肽链的空间构象 (C) 包括二硫键的位置 (D) 蛋白质一级结构 并不包括各原子的空间位置 5.下列有关谷胱甘肽的叙述正确的是( B ) (A) 谷胱甘肽中含有胱氨酸 (B) 谷胱甘肽中谷氨酸的α- 羧基是游离的 (C) 谷胱甘肽是体内重要的氧化剂 (D) 谷胱甘肽是二肽 6.关于蛋白质二级结构错误的描述是( D ) (A) 蛋白质局部或某一段肽链有规则的重复构象 (B) 二级结构是蛋白质分子中多肽链的折叠方式 (C) β-转角属二级结构范畴 (D)二级结构是指整条多肽链中全部氨基酸的空间位置 7.有关肽键的叙述，错误的是( D ) (A) 肽键属于一级结构内容 (B) 肽键中C-N键所连的四个原子处于同一平面 (C) 肽键具有部分双 键性质 (D) 肽键旋转而形成了β-折叠 (E) 肽键中的C-N键长度比C-N单键短 8.有关蛋白质三级结构描述，错误的是( A ) (A) 具有三级结构的多肽链都有生物学活性 (B) 亲水基团多位于三级结构的表面 (C) 三级结构的稳定性由次 级键维系 (D) 三级结构是单链蛋白质或亚基的空间结构 9.正确的蛋白质四级结构叙述应该为( C ) (A) 蛋白质四级结构的稳定性由二硫键维系 (B) 蛋白质变性时其四级结构不一定受到破坏 ( C) 蛋白质亚 基间由非共价键聚合 (D) 四级结构是蛋白质保持生物活性的必要条件 (E) 蛋白质都有四级结构 10.蛋白质α-螺旋的特点有( C ) (A) 多为左手螺旋 (B) 螺旋方向与长轴垂直 (C) 氨基酸侧链伸向螺旋外侧 (D) 肽键平面充分伸展 (E) 靠盐键维系稳定性 11.蛋白质分子中的无规卷曲结构属于( A ) (A) 二级结构 (B) 三级结构 (C) 四级结构 (D) 结构域 12.有关蛋白质β-折叠的描述，错误的是( C ) (A) 主链骨架呈锯齿状 (B) 氨基酸侧链交替位于扇面上下方 (C)由氢键维持稳定，其方向与折叠的长 轴大致水平(D) β-折叠有反平行式结构，也有平行式结构 (E) 肽链几乎完全伸展 13.常出现于肽链转角结构中的氨基酸为( E ,) (A) 脯氨酸 (B) 半胱氨酸 (C) 谷氨酸 (D) 甲硫氨酸 (E) 甘氨酸 14.在各种蛋白质中含量相近的元素是( B ) (A) 碳 (B) 氮 (C) 氧 (D) 氢 (E) 硫 15.下列氨基酸中含有羟基的是( B ) (A) 谷氨酸、天冬酰胺 (B) 丝氨酸、苏氨酸 (C) 苯丙氨酸、酪氨酸 (D) 半胱氨酸、蛋氨 酸 16.蛋白质吸收紫外光能力的大小，主要取决于( D ) (A) 含硫氨基酸的含量 (B) 肽键中的肽键 (C) 碱性氨基酸的含量 (D) 芳香族氨基酸的含量 (E) 脂肪族氨基酸的含量

蛋白质变性的因素

强氧化性是如何破坏蛋白质的？ 首先，先认识蛋白质的空间结构。基本上都是外部是亲水的，内部的功能区域是疏水的（球状蛋白基本是这样的）。 氨基酸中 侧链亲水的有： 甘氨酸； 带羟基的丝氨酸（Ser），苏氨酸(Thr)，酪氨酸(Tyr)； 带巯基的半胱氨酸(Cys)； 带酰胺基的天冬酰胺(Asn)，谷氨酰胺(Gln)； 酸性的赖氨酸(Lys)，精氨酸(Arg)，组氨酸(His)， 以及碱性的天冬氨酸(Asp)，谷氨酸(Glu)。 侧链疏水的有： 侧链烷基的丙氨酸(Ala)，缬氨酸(Val)，亮氨酸(leu)，甲硫氨酸(Met)，异亮氨酸(Ile)；带吲哚基的色氨酸(Trp)； 带苯环的苯丙氨酸(Phe)； 带吡咯环的脯氨酸(Pro)。 由上可知，外部亲水的羟基，巯基都是还原性基团： 羟基被氧化的酮羰基，醛基或羧基（酪氨酸的酚羟基被洋洋为什么，我就不知道）。 巯基被氧化为磺基，要是在酸性条件下，磺基是可以脱离的，这也是用二氧化硫漂白的纸张变黄的原因。 另外色氨酸中吲哚基含有碳碳双键，具有还原性。 故强氧化性可以使蛋白质变性。 碱性条件是如何破环蛋白质的？ 碱性条件可以破环除色氨酸外的所有氨基酸。 碱性条件氢氧根跟氨基作用，使氨基脱离形成氨水，气化跑掉。色氨酸能保留的下来的原因是色氨酸吲哚基中的氮是以亚氨基的形式存在。至于为何，目前我解释不了。 酸性条件是如何破环蛋白质的？ 酸性条件可以破环含羟基的氨基酸的羟基。具体我不知道，没修炼到家，只是我根据老师给的资料推测的。 酸性条件可以破环色氨酸色氨酸吲哚基中的亚氨基被破环，我想应该是被还原成氨基。 至于重金属离子使蛋白质变性的原因，我也不清楚。 以上只是草草的解释，具体涉及原子作用里的问题，我的有机化学没学好，有待进一步深造。这些都是改变物理条件也不能恢复的反应，故是蛋白质变性的因素。 至于为什么强还原性不能使蛋白质变性？ 还原性最强的是金属单质（我知道的好像就金属单质），以上氨基酸的官能团，不是惰性基

何谓蛋白质变性

何谓蛋白质变性？简述蛋白质变性的因素，举例说明蛋白质变性在日常生活和医学上的意 义。 所谓蛋白质变性，就是天然蛋白质的严密结构（注1）在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，如酶失去催化活力，激素丧失活性。 变性蛋白质和天然蛋白质最明显的区别是溶解度降低，同时蛋白质的粘度增加，结晶性破坏，生物学活性丧失，易被蛋白酶分解。生活中最常见的例子，就是煮鸡蛋的时候，蛋清变成蛋白了。 引起蛋白质变性的原因可分为物理和化学因素两类。物理因素可以是加热、加压、脱水、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波的作用等；化学因素有强酸、强碱、尿素、重金属盐、十二烷基磺酸钠(SDS)等。在临床医学上，变性因素常被应用于消毒及灭菌。反之，注意防止蛋白质变性就能有效地保存蛋白质制剂。 变性并非是不可逆的变化，当变性程度较轻时，如去除变性因素，有的蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能，变性的可逆变化称为复性。许多蛋白质变性时被破坏严重，不能恢复，称为不可逆性变性，比如说用金属盐、辐射使蛋白质变性。 我们有时常常会看到变性的蛋白质在溶液中沉淀，蛋白质的变性的确与沉淀有密不可分的关系，但并不是所有变性的蛋白质都会在溶液中沉淀。具体地说，变性蛋白质一般易于沉淀，但也可不变性而使蛋白质沉淀，在一定条件下，变性的蛋白质也可不发生沉淀，变性蛋白质只在等电点附近才沉淀，沉淀的变性蛋白质也不一定凝固。例如，蛋白质被强酸、强碱变性后由于蛋白质颗粒带着大量电荷，故仍溶于强酸或强减之中。但若将强碱和强酸溶液的pH调节到等电点，则变性蛋白质凝集成絮状沉淀物，若将此絮状物加热，则分子间相互盘缠而变成较为坚固的凝块。 下面是蛋白质沉淀的原理：蛋白质所形成的亲水胶体颗粒具有两种稳定因素，即颗粒表面的水化层和电荷。若无外加条件，不致互相凝集。然而除掉这两个稳定因素(如调节溶液pH至等电点和加入脱水剂)蛋白质便容易凝集析出。如将蛋白质溶液pH调节到等电点，蛋白质分子呈等电状态，虽然分子间同性电荷相互排斥作用消失了。但是还有水化膜起保护作用，一般不致于发生凝聚作用，如果这时再加入某种脱水剂，除去蛋白质分子的水化膜，则蛋白质分子就会互相凝聚而析出沉淀；反之，若先使蛋白质脱水，然后再调节pH到等电点，也同样可使蛋白质沉淀析出。 下面介绍几种能使蛋白质因变性而沉淀的方法： 重金属盐沉淀蛋白质 蛋白质可以与重金属离子如汞、铅、铜、银等结合成盐沉淀，沉淀的条件以pH稍大于等电点为宜。因为此时蛋白质分子有较多的负离子易与重金属离子结合成盐。重金属沉淀的蛋白质常是变性的，但若在低温条件下，并控制重金属离子浓度，也可用于分离制备不变性的蛋白质。 临床上利用蛋白质能与重金属盐结合的这种性质，抢救误服重金属盐中毒的病人，给病人口服大量蛋白质，然后用催吐剂将结合的重金属盐呕吐出来解毒。有机溶剂沉淀蛋白质 可与水混合的有机溶剂，如酒精、甲醇、丙酮等，对水的亲和力很大，能破坏蛋白质颗粒的水化膜，在等电点时使蛋白质沉淀。在常温下，有机溶剂沉淀蛋白

第一部分-蛋白质练习答案

蛋白质章节课后练习（第2——6章） 一、填空 1、蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的羧基和另一氨基酸的氨基连接而形成的。 2、稳定蛋白质胶体的因素是表面的水化膜和同性电荷。 3、当氨基酸溶液的pH=pI时，氨基酸以两性离子形式存在，当pH>pI时，氨基酸以负离子形式存 在。 4、球状蛋白质中有极性侧链的氨基酸残基常位于分子表面而与水结合，而有非极性侧链的氨基酸位 于分子的内部。 5、今有甲、乙、丙三种蛋白质，它们的等电点分别为8、0、4、5和10、0,当在pH8、0缓冲液中， 它们在电场中电泳的情况为：甲不动，乙向正极移动，丙向负极移动。 6、加入低浓度的中性盐可使蛋白质溶解度增大，这种现象称为盐溶，而加入高浓度的中性盐，当达 到一定的盐饱和度时，可使蛋白质的溶解度_减小,这种现象称为盐析。 7．蛋白质变性主要是空间结构遭到破坏，而其一级结构仍可完好无损。 8、皮肤遇茚三酮试剂变成蓝紫色颜色，是因为皮肤中含有蛋白质所致。 9、维持蛋白质二级结构最主要的力是氢键。 10、蛋白质中氨基酸的主要连接方式是肽键。 11、蛋白质在等电点时溶解度最低。 13、蛋白质的二级结构主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲等四种形式，维持蛋白质二级结 构的力主要是氢键。 14、除脯氨酸以外，氨基酸与水合茚三酮反应产物的颜色是蓝紫色。脯氨酸与亚脯氨酸直接生成亮黄色产物 15、在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是氮（N），测得某蛋白质样品含氮量为14.0克，该 样品蛋白质含量应为87.5克。 16. 组成蛋白质分子的碱性氨基酸有赖氨酸(Lys)，精氨酸（Arg）和组氨酸（His）。酸性氨基酸有 天冬氨酸（Asp）和谷氨酸（Glu）。 17. 氨基酸在等电点时，主要以两性离子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以负离子形式存 在，在pH

生物化学题库及答案

生物化学试题库 蛋白质化学 一、填空题 1．构成蛋白质的氨基酸有 20 种，一般可根据氨基酸侧链（R）的 大小分为非极性侧链氨基酸和极性侧 链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有 疏水性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有亲水 性。碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两3种，它们分别是赖氨 基酸和精。组氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是天冬 氨基酸和谷氨基酸。 2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋 白质分子中含有苯丙氨基酸、酪氨基酸或 色氨基酸。 3．丝氨酸侧链特征基团是－OH ；半胱氨酸的侧链基团是－SH ；组氨酸的侧链基团是 。这三种氨基酸三字母代表符号分别是 4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是氨基，除脯氨酸以外反应产物 的颜色是蓝紫色；因为脯氨酸是 —亚氨基酸，它与水合印三酮的反 应则显示黄色。 5．蛋白质结构中主键称为肽键，次级键有、 、

氢键疏水键、范德华力、二硫键；次级键中属于共价键的是二硫键键。 6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子β亚基的第六位 谷氨酸被缬氨酸所替代，前一种氨基酸为极性侧链氨基酸，后者为非极性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。 7．Edman反应的主要试剂是异硫氰酸苯酯；在寡肽或多肽序列测定中，Edman反应的主要特点是从N-端依次对氨基酸进行分析鉴定。 8．蛋白质二级结构的基本类型有α-螺旋、、β-折叠β转角无规卷曲 和。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为氢 键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与氨基酸种类数目排列次序、、 有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候，多肽链的αa-螺旋往往会中断。 9．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是分子表面有水化膜同性电荷斥力 和。

蛋白质变性

蛋白质在烹调过程中的变化 富含蛋白质的食物在烹调加工中，原有的化学结构将发生多种变化，使蛋白质改变了原有的特性，甚至失去了原有的性质，这种变化叫做蛋白质的变性。蛋白质的变性受到许多因素的影响，如温度、浓度、加工方法、酸、碱、盐、酒等。许多食品加工需要应用蛋白质变性的性质来完成，如:水煮蛋、咸蛋、皮蛋、豆腐、豆花、鱼丸子、肉皮冻等。 在烹调过程中，蛋白质还会发生水解作用，使蛋白质更容易被人体消化吸收和产生诱人的鲜香味。因此我们需要了解和掌握蛋白质在烹调和食品加工过程中的各种变化，使烹调过程更有利于保存时食物中的营养素和增进营养素在人体的吸收。 一、烹调使蛋白质变性 1、振荡使蛋白质形成蛋白糊 在制作芙蓉菜或蛋糕时，常常把鸡蛋的蛋清和蛋黄分开，将蛋清用力搅拌振荡，使蛋白质原有的空间结够发生变化，因其蛋白质变性。变形后的蛋白质将形成一张张有粘膜的网，把空气包含到蛋白质的分子中间，使蛋白质的体积扩大扩大很多倍，形成粘稠的白色泡沫，即蛋泡糊。 蛋清形成蛋泡糊是振荡引起蛋白质的变性。蛋清能否形成稳定的蛋泡糊，受很多因素的影响。蛋清之所以形成蛋泡糊，是由于蛋清中的卵粘蛋白和类粘蛋白能增加蛋白质的粘稠性和起泡性，鸡蛋越新鲜，蛋清中的卵粘蛋白和类粘蛋白质越多，振荡中越容易形成蛋泡糊。因此烹调中制作蛋泡糊，要选择新鲜鸡蛋。 如果搅拌震动的时的温度越低或振荡时间较短，蛋清形成的蛋白糊放置不久仍会还原为蛋清，因为这种情况下，只能破坏蛋白质的三、四结构，蛋白质二级螺旋结构没有拉伸开，无法形成稳定的蛋白质网。一旦失去振荡的条件，空气就会从泡沫中逸出，蛋白质又回复到原来的结构，这种变性称为可逆性。烹调和食品加工都不希望发生这种可逆变性发生，要设法提高蛋泡糊的稳定性。 向蛋清中加入一定量的糖，可以提高蛋泡糊的稳定性。蛋清中的卵清与空气接触凝固，使振荡后形成的气体泡膜变硬，不能保容较多的气体，影响蛋泡糊的膨胀。糖很强的渗透性，可以防止卵清蛋白遇空气凝固，使蛋泡糊的泡膜软化，延伸性、弹性都增加，蛋泡糊的体积和稳定性也增加。 做蛋泡糊时，容器、工具和蛋清液都不能沾油。搅打蛋清时如果沾上少量油脂就会严重破坏蛋清的起泡性能，因为油脂的表面张力大于蛋清泡膜的表面张力，能将蛋泡糊的的泡沫拉裂，泡沫中的空气很快从断裂处逸出，蛋泡糊就不能形成。

蛋白质试题

1．组成蛋白质的氨基酸中，除哪个氨基酸外，都可以存在D-型和L-型两种异构体A．丙氨酸B．谷氨酸C．甘氨酸 D．脯氨酸E．半胱氨酸 2．下列含有两个羧基的氨基酸是 A．组氨酸B．谷氨酸C．甘氨酸 D．丝氨酸E．赖氨酸 3．组成蛋白质的基本单位是 A．L-α-氨基酸B．D-α-氨基酸 C．L-β-氨基酸D．D-β-氨基酸 E．L、D-α-氨基酸 4．维持蛋白质二级结构的主要化学键是 A．盐键B．疏水键C．肽键 D．二硫键E．氢键 5．蛋白质分子的β-转角属于蛋白质的几级结构 A．一级结构B．二级结构C．三级结构 D．四级结构E．超二级结构 6.关于蛋白质分子三级结构的叙述，错误的是: A．天然蛋白质分子均具有这种结构 B．具有三级结构的多肽链不一定都具有生物 学活性 C．三级结构的稳定性主要是次级键维系 D．决定三级结构盘曲折叠的因素是氨基酸残基 E．亲水基团多聚集在三级结构的内部 7．关于蛋白质等电点的叙述下列哪项是正确的 A．蛋白质溶液的pH等于7.0时溶液的pH值 B．等电点时蛋白质变性沉淀 C．在等电点处，蛋白质的稳定性增加 D．在等电点处，蛋白质分子所带净电荷为零 E．蛋白质溶液的pH等于7.4时溶液的pH值 8．蛋白质溶液的稳定因素是 A．蛋白质溶液有分子扩散现象 B．蛋白质分子表面带有水化膜和同种电荷 C．蛋白质溶液粘度大 D．蛋白质分子带有电荷 9．蛋白质变性不包括 A．氢键的断裂B．盐键的断裂 C．肽键的断裂D．疏水键的断裂 E．二硫键的断裂 10．蛋白质分子结构中起决定作用的是 A．一级结构B．二级结构C．三级结构 D．四级结构E．超二级结构 11．蛋白质变性是由于 A．氨基酸排列顺序的改变 B．氨基酸组成的改变C．蛋白质的水解

蛋白质变性机理

蛋白质变性机理 1、蛋白质介绍 2、蛋白质变性结果 1)活性丧失 蛋白质的生物活性是指蛋白质所具有的酶、激素、毒素、抗原与抗体、血红蛋白的载氧能力等生物学功能。生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征。有时蛋白质的空间结构只要轻微变化即可引起生物活性的丧失。 2）某些理化性质的改变 蛋白质变性后理化性质发生改变，如溶解度降低而产生沉淀，因为有些原来在分子内部的疏水基团由于结构松散而暴露出来, 分子的不对称性增加，因此粘度增加，扩散系数降低 蛋白质分子凝聚从溶液中析出

3）生物化学性质的改变 蛋白质变性后，分子结构松散，不能形成结晶，易被蛋白酶水解。蛋白质的变性作用主要是由于蛋白质分子内部的结构被破坏。天然蛋白质的空间结构是通过氢键等次级键维持的，而变性后次级键被破坏，蛋白质分子就从原来有序的卷曲的紧密结构变为无序的松散的伸展状结构（但一级结构并未改变）。所以，原来处于分子内部的疏水基团大量暴露在分子表面，而亲水基团在表面的分布则相对减少，至使蛋白质颗粒不能与水相溶而失去水膜，很容易引起分子间相互碰撞而聚集沉淀。 4）致变因素 引起蛋白质变性的原因可分为物理和化学因素两类。物理因素可以是加热、加压、脱水、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波的作用等；化学因素有强酸、强碱、尿素、重金属盐、十二烷基磺酸钠(SDS)等。在临床医学上，变性因素常被应用于消毒及灭菌。 反之，注意防止蛋白质变性就能有效地保存蛋白质制剂。蛋白质的变性很复杂，要判断变性是物理变化还是化学变化，要视是物理变化 加热、紫外线照射、剧烈振荡等物理方法使蛋白质变性，主要是破坏蛋白质分子中的氢键，在变化过程中也没有化学键的断裂和生成，没有新物质生成，因此是物理变化。 否则，鸡蛋煮熟后就不是蛋白质了。而我们知道，熟鸡蛋依然有营养价值，其中的蛋白质反而更易为人体消化系统所分解吸收。 5）复性

第一章蛋白质化学习题答案

（一）名词解释 1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。

生化习题及参考答案

仅为参考答案，不是标准答案。有打问号的题目需自己找答案 第一章蛋白质的结构与功能 一、名词解释 1.肽键: 由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。 2.肽单元：参与肽键的6个原子C1、C、O、N、H、C2位于同一平面，构成肽单元。 3.蛋白质二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要的化学键：氢键 4.蛋白质三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。主要靠次级键维系，包括：疏水键、盐键、氢键和范德华力。 5.模体：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，具有特殊功能，称为模体。 6.蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，变成无序的空间结构，导致其理化性质改变和生物活性丧失。 7.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域 8.蛋白质一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序 9.蛋白质四级结构：指含有多条肽链的寡聚蛋白质分子中各亚基间相互作用，形成的构象。蛋白质亚基间的相互关系及空间排布，亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。 二、思考题： 1. 举例说明蛋白质一级结构与功能的关系。 1）一级结构是空间结构的基础 例：经变性后又复性的核糖核酸酶分子中二硫键的配对方式与天然分子相同。说明蛋白质一级结构是其高级结构形成的基础和决定性的因素。 2）一级结构与功能 （1）一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间结构、功能亦相似。如哺乳动物的胰岛素分子等。 （2）有些蛋白质分子中起关键作用的氨基酸残基缺失或被替代都会影响空间构象及生理功能。如镰刀型血红蛋白贫血病。

基础生物化学习题集

基础生物化学习题集 第一章蛋白质化学 四、简答题 1、写出a-氨基酸的结构通式，并根据其结构通式说明其结构上的共同特点。答： 共同特点：羟基相邻的a碳原子（Ca）上都有一个氨基，因此称a-氨基酸。连接在a碳原子上的还有一个氢原子和一个可变的侧链，称R基，各种氨基酸的区别就在于R基不同。 2、在ph6.0时，对Gly、Ala、Glu、Lys、Leu、和His混合电泳，哪些氨基酸移向正极?哪些移向负极？哪些不移动或接近原点？ 答：基本不动的： Gly、Ala、Leu 移向正极的： Glu 移向负极的： Lys、His 3、什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？答：蛋白质的空间结构包括二级、三级和四级结构，是蛋白质在空间的形象。关系： ①一级结构是蛋白质生物学功能的基础，空间结构与蛋白质的功能表现有关。 ②蛋白质构象是其生物活性的基础，构象改变，其功能活性也随之改变。 ③构象破坏功能丧失 4、以细胞色素c为例简述蛋白质一级结构与生物进化的关系。 答：研究细胞色素c和其它同源蛋白质的同源序列发现，两种同源蛋白质中不同氨基酸残基的数量与两个物种系统发生的差异性成正比。亲缘关系越近，其氨基酸组成的差异越小；亲缘关系越远，氨基酸组成的差异越大。 5、试述维系蛋白质空间结构的作用力。 答：一级结构主要是肽键连接的氨基酸序列，二级结构除了肽键还有以氢键为主的作用力，三、四级主要靠氢键、范德华力、疏水作用、盐键作用力。 6、血红蛋白有什么功能？它的四级结构是什么样的？肌红蛋白有四级结构吗？简述其三级结构要点。 答：血红蛋白的功能：红细胞中的血红蛋白和氧气亲和力强，可与氧气结合随血液运输到全身各处，供组织细胞进行有氧呼吸，同时，还能将组织细胞呼吸作用产生的二氧化碳送出体外。 四级结构的样子：由4个亚基组成，2个亚基为a，2个亚基为β。 肌红蛋白没有四级结构

浅谈蛋白质变性的原因

浅谈蛋白质变性的原因 引起蛋白质变性的原因可分为物理和化学因素两类.物理因素可以是加热、加压、脱水、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波的作用等；化学因素有强酸、强碱、尿素、重金属盐、十二烷基磺酸钠(SDS)等.在临床医学上,变性因素常被应用于消毒及灭菌.反之,注意防止蛋白质变性就能有效地保存蛋白质制剂.蛋白质的变性很复杂,要判断变性是物理变化还是化学变化,要视具体情况而定.如果有化学键的断裂和生成就是化学变化；如果没有化学键的断裂和生成就是物理变化. 1、重金属盐使蛋白质变性,是因为重金属阳离子可以和蛋白质中游离的羧（suo）基（含 C、H、O的基）形成不溶性的盐,在变性过程中有化学键的断裂和生成,因此是一个化学变化. 2、强酸、强碱使蛋白质变性,是因为强酸、强碱可以使蛋白质中的氢键断裂.也可以和游离的氨基或羧基形成盐,在变化过程中也有化学键的断裂和生成,因此,可以看作是一个化学变化. 3、尿素、乙醇、丙酮等,它们可以提供自己的羟基或羰基上的氢或氧去形成氢键,从而破坏了蛋白质中原有的氢键,使蛋白质变性.但氢键不是化学键,因此在变化过程中没有化学键的断裂和生成,所以是一个物理变化. 4、加热、紫外线照射、剧烈振荡等物理方法使蛋白质变性,主要是破坏蛋白质分子中的氢键,在变化过程中也没有化学键的断裂和生成,没有新物质生成,因此是物理变化.否则,鸡蛋煮熟后就不是蛋白质了.而我们知道,熟鸡蛋依然有营养价值,其中的蛋白质反而更易为人体消化系统所分解吸收. (1)蛋白质受热或遇到_____、____、____等化学物质，会发生化学反应，失去原有的生理 活性。（填具体物质） (2)维生素是人们不可缺少的营养物质，缺乏维生素或摄入不足，会导致人体患病。缺乏 维生素C，会引起___________。请例举两种富含维生素的常见食品：_________、_________等。 (2)1蛋白质受热或遇到（）、（）、（）等化学物质时,结构就会被破坏,失去 生理活性.（填类） 2变质食品中含有有毒的（）,其中（）的毒性较大. 3一氧化碳可与人体血液中的（）结合,使红细胞输氧能力降低.，尼古丁和焦油使吸烟者对香烟产生依赖性并诱发疾病.

蛋白质变性后的方面

蛋白质变性后的方面 （一）生物活性丧失 蛋白质的生物活性是指蛋白质所具有的酶、激素、毒素、抗原与抗体、血红蛋白的载氧能力等生物学功能。生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征。有时蛋白质的空间结构只有轻微变化即可引起生物活性的丧失。 （二）某些理化性质的改变 蛋白质变性后理化性质发生改变，如溶解度降低而产生沉淀，因为有些原来在分子内部的疏水基团由于结构松散而暴露出来,分子的不对称性增加，因此粘度增加，扩散系数降低。（三）生物化学性质的改变 蛋白质变性后，分子结构松散，不能形成结晶，易被蛋白酶水解。蛋白质的变性作用主要是由于蛋白质分子内部的结构被破坏。天然蛋白质的空间结构是通过氢键等次级键维持的，而变性后次级键被破坏，蛋白质分子就从原来有序的卷曲的紧密结构变为无序的松散的伸展状结构（但一级结构并未改变）。所以，原来处于分子内部的疏水基团大量暴露在分子表面，而亲水基团在表面的分布则相对减少，至使蛋白质颗粒不能与水相溶而失去水膜，很容易引起分子间相互碰撞而聚集沉淀。 DNA变性

DNA变性指DNA分子由稳定的双螺旋结构松解为无规则线性结构的现象。变性时维持双螺旋稳定性的氢键断裂，碱基间的堆积力遭到破坏，但不涉及到其一级结构的改变。凡能破坏双螺旋稳定性的因素，如加热、极端的pH、有机试剂甲醇、乙醇、尿素及甲酰胺等，均可引起核酸分子变性。 变性DNA常发生一些理化及生物学性质的改变： 1）溶液粘度降低。DNA双螺旋是紧密的刚性结构，变性后代之以柔软而松散的无规则单股线性结构，DNA粘度因此而明显下降。2）溶液旋光性发生改变。变性后整个DNA分子的对称性及分子局部的构性改变，使DNA溶液的旋光性发生变化。 3）增色效应(hyperchromic effect)。指变性后DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应。DNA分子中碱基间电子的相互作用使DNA分子具有吸收260nm波长紫外光的特性。在DNA双螺旋结构中碱基藏入内侧，变性时DNA双螺旋解开，于是碱基外露，碱基中电子的相互作用更有利于紫外吸收，故而产生增色效应。 各类连接键，结构稳定的键 多肽链中氨基酸残基的构成以及排列顺序称为氨基酸的一级结构,连接一级结构的键是肽键。氨基酸的二级结构是指氨基酸主链原子的局部空间结构,并不涉及氨基酸残基侧链构象,二级结构的种类有α-螺旋、β-折叠、β-转角儿以及无规卷曲。氢键是维系二级结构最主要的键。三级结构是指多肽链主链以及侧链原子的空间排布。次

蛋白质部分的练习题参考答案分析

第一部分填空 1、蛋白质多肽链中的肽键通过一个氨基酸的羧基和另一氨基酸的氨基连接而形成。 2、稳定蛋白质胶体的因素是水化层和双电层。 3、当氨基酸溶液的pH=pI时，氨基酸为___离子形式，当pH>pI时，氨基酸为____离子形式。兼性离子，阴离子 4、球状蛋白质中有_____侧链的氨基酸残基常位于分子表面而与水结合，而有_______侧链的氨基酸位于分子的内部。亲水，疏水 5、今有甲、乙、丙三种蛋白质，它们的等电点分别为8.0、4.5和10.0,当在pH8.0缓冲液中，它们在电场中电泳的情况为：甲_______，乙_______，丙________。不移动，向正极，向负极 6、加入低浓度的中性盐可使蛋白质溶解度________，这种现象称为________，而加入高浓度的中性盐，当达到一定的盐饱和度时，可使蛋白质的溶解度______,这种现象称为_______。增加，盐溶，降低，盐析 7、蛋白质变性主要是其________ 结构遭到破坏，而其______ 结构仍可完好无损。高级，一级 8、当氨基酸溶液的pH=pI时，氨基酸为_______离子形式；当pH＞pI时，氨基酸为_______离子形式。两性，负电 9、皮肤遇茚三酮试剂变成___________颜色，是因为皮肤中含有___________所致。蓝紫色，蛋白质 10、蛋白质中氨基酸的主要连接方式是肽键_。 11、蛋白质脱氨基的主要方式有_氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用和嘌呤核苷酸循环。 12、蛋白质中因含有、和，所以在280nm处有吸收。色氨酸，酪氨酸，苯丙氨酸 13、蛋白质的二级结构主要有____、____、β-转角和无规卷曲等四种形式，维持蛋白质二级结构的力主要是____。α-螺旋，β-折叠，氢键 14、除脯氨酸以外，氨基酸与水合茚三酮反应产物的颜色是蓝紫色。 15、组成蛋白质分子的碱性氨基酸有_______，______和___ _ 。酸性氨基酸有 _____和 ______。赖氨酸，精氨酸，组氨酸；天冬氨酸，谷氨酸 16、氨基酸在等电点时，主要以离子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以离子形式存在，在pH

蛋白质的变性

蛋白质的变性 湖南省长沙市长大附中高二92班莫超指导老师：胡老师 “生命是蛋白体的存在方式”，蛋白质是构成生命的物质基础。蛋白质对于我们来说再熟悉不过了，它在生产生活、医疗、生命体的活动和科学前沿上都有着举足轻重的作用，而人类健康对于蛋白质有着重要的需求和条件。为了更充分地了解蛋白质的作用和性质，我做了以下的探究实验。 实验日期：2008年11月日 实验目的： 1）掌握蛋白质的变性和盐析的区别，加深对蛋白质的理解。 2）通过设计实验、动手操作等提高自自己对实验的实践能力。 3）通过实验，感受它带给我们的乐趣，提高自己对化学的兴趣度。实验提示： 1）蛋白质的变性与凝结：蛋白质的分子表面上有大量各种极性基团，它们强烈吸引水分子，使溶液中的蛋白质成为高度水化的分 子。直接吸附在蛋白质分子表面的水分子结合得最牢固，称为结 合水，其数量约为蛋白质量的20%~50%；吸附在外层的水分子数 量更多，但结合较松散。蛋白质的水化使它在溶液中有很高的稳 定性，是典型的亲水胶体。另一方面，蛋白质在多种条件下会发 生胶凝作用，形成体积相当大的内部有很多空腔并包容着大量液 体的软胶状物体。常见的例子如鸡蛋受热时整体凝固，少量的蛋 白质将大量的水分子包围在一起凝固，不能再流动。蛋白质的凝 固通常是在发生变性作用以后产生的。蛋白质在多种情况下会发 生变性，加热和多种物理、化学或机械处理都可能使蛋白质发生 变性作用，使蛋白质的分子结构变成松散的无定形结构，分子中

的活性基团更多暴露，化学活性增强，较易发生各种化学反应和 凝结作用。变性蛋白质和天然蛋白质最明显的区别是溶解度降低，同时蛋白质的黏度增加，结晶性破坏，生物学活性丧失，易被蛋 白酶分解，即发生凝固。 2）蛋白质的盐析：在蛋白质溶液中加入某些浓的无机盐（如Na2SO4或(NH4)2SO4等）溶液后，可以使蛋白质凝聚而从溶液中析 出，这种作用叫做盐析。这样析出的蛋白质仍可以溶解在水中， 也不影响原来的性质。盐析是可逆过程。 实验用鸡蛋清溶液的制取： 取鸡蛋清25ml，加入100ml蒸馏水，搅匀后，用浸湿的纱布过滤，即可得到鸡蛋清溶液。 实验用品： 1）蛋白质来源：鸡蛋蛋清或豆浆。 2）实验所用仪器和试剂：试管、烧杯、玻璃棒、酒精灯、试管夹、胶头滴管、石棉网、三角架、蒸馏水、硝酸铅溶液、甲醛溶液、 饱和硫酸铵溶液。 实验过程： 1）实验设计依据的原理： A：高温、重金属离子、甲醛能使蛋白质变性而凝结，且凝结后的蛋白质不能溶于水，变性是化学变化。 B：在蛋白质溶液中加入盐溶液可降低蛋白质的溶解度，因而使蛋白质从深液中析出，盐析是物理变化。 应用：高温消毒、甲醛溶液保存动物标本、漂白粉消毒等；盐析用来分离和提纯蛋白质。

最新蛋白质思考题答案

《蛋白质》思考题 二、判断题 1、蛋白质主要是由C、H、O和N四种元素组成。√ 2、蛋白质元素组成的特点是含氮量比较接近，平均为6．25%。 3、氨基酸有D型和L型两种构型，故组成蛋白质的氨基酸也有D型和L型。 4、丙氨酸和苯丙氨酸各自都有一个氨基和一个羧基，所以它们的等电点是相同的。 5、组成蛋白质的所有氨基酸都含有手性碳原子。 ６、维持蛋白质二级结构的主要次级键是二硫键。 ７、组成蛋白质的氨基酸只有20种。 8、所有α-氨基酸都与茚三酮发生反应呈蓝紫色。 9、蛋白质的四级结构是指各亚基间以共价键相连聚合而成,有一定空间结构的聚合体。 10、蛋白质的分子结构决定它的生物学活性。√ 11、蛋白质都具有四级结构。 12、蛋白质的等电点可以有很多个，而等离子点只有一个。√ 13、蛋白质分子净电荷为零时的溶液pH值是该蛋白质的等电点。√ 14、人体体液中很多蛋白质的等电点在pH=5、0左右，所以这些蛋白质在体液中主要以负离子形式存在。√ 15、分子量相同的蛋白质在电场中泳动的速度也相同。 16、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面可以形成水化膜，并在偏离等电点时带有相同电荷。√ 17、用透析方法可以分离提纯蛋白质，其原理是蛋白质分子可以透过半透膜。 18、蛋白质都能发生双缩脲反应. √ 19、蛋白质变性后会沉淀，沉淀的蛋白质也一定已变性。 20、食物蛋白经加热变性后，一级结构被破坏，肽键断裂，故而更易被人体所吸收。 三、填空题 1、组成蛋白质的编码氨基酸主要有 20 种，它们除甘氨酸外都是 L 型α-氨基酸。其中酸性氨基酸有 Glu 和 Asp ，碱性氨基酸有 Lys 、 Arg 和 His 。 2、测得某生物样品含蛋白质12、5g该样品中含氮 2 g。 3、组成蛋白质的氨基酸中含有巯基的氨基酸是 Cys 。 4、肽键是蛋白质一级结构的主键，维持蛋白质空间结构的副键有离子键、氢键、范德华力、疏水键、二硫键。 5、蛋白质二级结构主要有α- 螺旋和β- 折叠两种形状，维持其稳定结构的副键是氢键。 6、两分子氨基酸脱水缩合成二肽，多个氨基酸分子间脱水成多肽，其中含有氨基的一端叫 N末端，含有羧基的一端叫 C末端。 7、使蛋白质沉淀常用的盐试剂有硫酸铵、硫酸钠、和氯化钠。 8、用重金属盐沉淀蛋白质时，溶液的pH须大于蛋白质的pI，当用生物碱试剂沉淀蛋白质时，溶液的pH则须小于蛋白质的pI。 9、血浆清蛋白的pI=4、6，在血液中带负电荷，置入电场中向阳极移动。 10、蛋白质分子直径一般在 1-100 nm之间，同时又带有许多亲水基团，所以蛋白质溶液 是一种胶体溶液。 11、蛋白质空间结构被破坏，不对称性增加，粘度随之增大。 12、按蛋白质的分子形状可将其分为球状和纤维状两大类。按照化学组成成分可分为单纯蛋白质和结合蛋白质，可溶性蛋白质分为清蛋白、球蛋白质、谷蛋白、醇溶谷蛋白、组蛋白、精蛋白和硬蛋白七个小类。 13、面筋主要由谷蛋白和醇溶谷蛋白组成，含量各约 40 %。 14、在蛋白质和多肽分子中，连结氨基酸残基的共价键有肽键和二硫键。 15、物质形成胶体的条件是颗粒的大小在1-100纳米之间、颗粒带有同种电荷、颗粒外围能形成溶剂化层。 16、超二级结构主要有αα、βαβ和βββ三种主要类型。 17、β-转角靠氢键键维持，涉及四个氨基酸残基，转角处常出现的氨基酸有甘氨酸和脯氨酸。

食品化学试题及答案

食品化学试题-蛋白质 A卷 一.名词解释 1.蛋白质的胶凝作用：变性的蛋白质分子聚集并形成有序的蛋白质网络结构的过程。 2.乳化能力（EC）：又叫乳化容量，是指在乳状液相转变前每克蛋白质所能乳化的油的体积 （ml）。 3.蛋白质变性：蛋白质二级结构及其以上的高级结构在酸碱，盐，热，有机溶剂等的作用下 发生的变化。 4.氨基酸的等电点：氨基酸在溶液中净电荷为零是的pH值称为氨基酸的等电点。 二.选择题 1.下列那一项不是对蛋白质水合作用和溶解度同时具有影响的因素（C） A.蛋白质浓度 B.离子强度 C.氨基酸的组成 D.温度 2.在等电点以上的pH溶液中氨基酸带（B） A.正电荷

B.负电荷 C.不带电荷 D.以上都有可能 3.以下属于影响蛋白质变性的物理因素是（C） A.pH值 B.B.B.有机溶剂 C.C.C.加热处理 D.D. D.有机化合物水溶液 4.下列不能显著吸收紫外线的氨基酸是（C） A.Tyr B.Try C.Lys D.Phe 5.对于肉类脱水最好的脱水干燥方法是（B）A．真空干燥B冷冻 干燥C喷雾干燥D鼓膜干燥 6.蛋白质织构化的方法不包括（B） A.纤维的形成 B.结构重整 C.热凝结和形成薄膜 D.热塑性挤压

7.以下方法能导致蛋白质不可逆变性的是（C） A.使蛋白质处于极端碱性的pH值环境 B.加入尿素 C.加入十二烷基硫酸钠（SPS） D.压力诱导蛋白质变性 8.下列的蛋白质中，具有抑制微生物生长的特性的是（B） A.基质蛋白质 B.鸡蛋清蛋白质 C.乳清蛋白质 D.大豆蛋白质 9.冷冻保藏食品时，冻结速度越快，食品的变性速度（C） A.与冷冻速度成反比 B.越大 C.越小 D.无关 10.在相同离子强度时，哪一种离子提高蛋白质溶解度的能力最强（C） A.Cl－ B.I－ C.SO42－ D.ClO4－ 11.此图是pH值对豆奶（PI＝4.6）稳定性的影响，根据下列

蛋白质习题2

蛋白质习题 1．何谓蛋白质的等电点？其大小和什么有关系？ 2．列举蛋白质主链构象的单元及它们的主要结构特征。 3．试比较蛋白质的变性作用与沉淀作用。 4．将一小肽（pI=8.5）和 Asp溶于 pH7．0的缓冲液中，通过阴离子交换树脂柱后，再进行分子排阻层析，那么Asp和小肽哪一个先从凝胶柱上被洗脱下来，为什么？ 5．从理论和应用上说明有机溶剂、盐类、SDS、有机酸等对蛋白质的影响。 6．Anfinsen用核糖核酸酶进行的变性一复性实验，在蛋白质结构方面得出的重要结论是什么？ 7．蛋白质分离纯化技术中哪些与它的等电点有关？试述这些技术分离提纯蛋白质的原理。 8．何谓疏水的相互作用？为什么说非极性溶剂、去污剂可使蛋白质变性？ 9．以丙氨酸为例说明为什么等电状态的氨基酸应以两性离子而不是中性分子的形式存在？ 答案 1．蛋白质是两性电解质，既可与酸，又可与碱相互作用。溶液中蛋白质的带电情况，与它所处环境的pH值有关。调节溶液的pH值，可以使一个蛋白质带正电或带负电或不带电；在某一pH时，蛋白质分子中所带的正电荷数目与负电荷数相等，即静电荷为零，在电场中不移动，此时溶液的p H值即为该种蛋白质的等电点。 蛋白质的等电点主要取决于该蛋白质的氨基酸组成。含碱性氨基酸多的蛋白质其等电点要比 含酸性氨基酸多的蛋白质的等电点高（大）；此外，蛋白质的解离情况与所处环境的pH值、离子强度、离子的种类等有关．所以蛋白质的等电点不是一个精确的固定值，与测定时所用的缓冲液 的性质、pH、离子强度等有关。 2． 1 ) a螺旋（a－helix）结构，其结构特征为： （1）从外观看，a螺旋结构是一个类似棒状的结构。紧密卷曲的多肽链构成了棒的中心部分，侧链R伸出到螺旋排布的外面。完成一个螺旋需3．6个氨基酸残基。螺旋每上升一圈相当于向上平移0．54nm，即螺旋的螺距为0．54nm。相邻两个氨基酸残基之间的轴心距为 0．15nm。 （2）a螺旋结构的稳定主要靠链内的氢键。氢键形成于第一个氨基酸的羟基与线性顺序中第五个氨基酸的氨基之间。氢键环内包含13个原子，因此称这种螺旋为3．6（13）螺旋。