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生物化学之酶ppt课件

生物化学之酶ppt课件
非竞争性抑制剂
与酶活性中心以外的部位结合，改变酶的空间构象，使酶活性降低或 丧失，如磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的抑制。
酶抑制剂的应用
医学领域
用于治疗疾病，如酶抑制剂作为抗病毒药 物、抗肿瘤药物和抗菌药物等。
生物工程领域
用于改造和优化生物催化剂的性能，提高 生物催化过程的效率和选择性。
农业领域
用于研发新型农药和除草剂，提高农作物 产量和品质。
来调节细胞内酶的含量。
酶抑制剂的分类与作用
不可逆抑制剂
与酶共价结合，使酶永久失活，如有机磷农药对乙酰胆碱酯酶的抑制 。
可逆抑制剂
与酶非共价结合，可通过物理或化学方法去除抑制剂而恢复酶活性， 包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降低酶对底物的亲和力，如丙二酸对琥珀 酸脱氢酶的抑制。
环境领域
用于治理环境污染，如利用酶抑制剂降解 有毒有害物质。
04
酶在生物体内的代谢
酶与生物氧化
酶催化生物氧化反应
生物氧化是在生物体内进行的氧化反 应，酶作为生物催化剂能够加速这些 反应的进行。
酶与抗氧化系统
生物体内存在抗氧化系统以抵抗氧化 应激，酶如超氧化物歧化酶（SOD） 等在此系统中发挥重要作用。
酶的结构与功能
结构
酶分子通常具有复杂的四级结构，包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（ α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（整体折叠形态）和四级结构（亚基组成）。
功能
酶通过降低化学反应的活化能来加速反应速率，具有高效性、专一性和可调节 性等特点。此外，酶还能参与信号传导、物质运输和能量转换等生物过程。
酶抑制剂筛选方法
基于活性的筛选

生物化学PPT课件 酶

生物化学PPT课件 酶

2、非竞争性抑制
3、反竞争性抑制
七、酶活性测定：
难以测定，常用的衡量方式：
酶在最适条件下，单位时间内，单位体积中底 物的减少量或产物的生成量。
酶的活性单位： 国际单位（IU）：每分钟转化1μmol底物所需的酶 量为一个国际单位（1IU），即1μmol/min
Kat单位：每秒钟转化1mol底物所需的酶量 1 Kat=1mol/sec 1 IU＝16.67×10-9Kat
（2）酶的储存形式
（二） 别构调节
催化部位（活 性中心）
EE
（激活或抑制） 酶活性改变
酶结构改变
调节部位
别构效应剂
（三）酶促化学修饰调节
类型：
（1）磷酸化与脱磷酸（最常见） （2）乙酰化与脱乙酰 （3）甲基化与去甲基 （4）腺苷化与脱腺苷 （5）SH与-S-S互变
2ATP
2ADP
磷酸化酶b激酶
P
磷酸化酶 b(二聚体)
无活性
磷酸化酶a磷酸酶
P
磷酸化酶 a(二聚体)
高活性
2Pi
2H2O
磷酸化酶的活性调节
cAMP信号与糖原降解
二、酶蛋白含量的调节
1. 酶蛋白合成的诱导与阻遏 （1）诱导剂、诱导作用 （2）阻遏剂、阻遏作用
2. 酶蛋白的降解 （1）溶酶体蛋白酶降解途径 （2）泛素参与的降解途径
六、抑制剂(inhibitor, I)
——使酶活性下降但又不使酶蛋白变性的物质 与酶的必须基团结合，抑制酶的催化活性。去除 后，酶表现原有活性。
（一）不可逆抑制作用
• 概念：抑制剂与酶活性中心必需基团共价 结合，不能用透析、超滤等物理方法将其 除去恢复酶活性。
• 常见抑制剂：
巯基酶抑制剂（如某些重金属离子、路易士气等） ——解毒：二巯基丙醇

酶(生物化学)PPT课件

酶(生物化学)PPT课件
详细描述
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。

生物化学第二章酶ppt课件

生物化学第二章酶ppt课件

叶酸和叶酸辅酶 ⑦ 酶原转变成酶的过程称为酶原的激活。
酶全催酶化 (ho作lo用en的zy中m维间e）产生=（酶络蛋素合白）B+物辅1学1因说又子 称叶酸，作为辅酶的是叶酸加氢的还原产 物四氢叶酸。 (3)抗体酶（abzyme）：
(3)酶原和酶原的激活
根据其催化底物来命名；
H 维生素B6包括吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺。
多数维生素维生素作为辅酶和辅基的组成成分，参与体内 的物质代谢。
维生素一般习惯分为脂溶性和水溶性两大类。其中脂溶性 维生素在体内可直接参与代谢的调节作用，而水溶性维生 素是通过转变成辅酶对代谢起调节作用。
某些小分子有机化合物与酶蛋白结合在一起并协同实施催 化作用，这类分子被称为辅酶（或辅基）。
(2)传递氢（递氢体）：如 硫辛酸；
FMN/FAD、NAD/NADP、C0Q、
(3)传递酰基体：如 C0A、TPP、硫辛酸； (4)传递一碳基团：如 四氢叶酸；
(5)传递磷酸基：如 ATP，GTP；
(6)其它作用： 转氨基，如 VB6 ；传递CO2，如 生物素。
维生素和辅酶
维生素是机体维持正常生命活动所必不可少的一类小分子 有机物质。
OH OH
OHOHOH O
CH2CHCHCHCH2OPOCH2 O
N
N
NN
OH
CH3
CO
N
N
CH3
NH
NC
NH2
O
FMN
FAD
③ 泛酸和辅酶A（CoA）
维生素B3又称泛酸，是由,-二羟基---二甲 基丁酸和一分子-丙氨酸缩合而成。
CH3OH O
O
CH2 C CH C NH CH2 CH2 C COOH
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行。 底物:在酶的催化下发生化学反应的物质
CH3CH2-OH + NAD+
底物
辅酶
醇脱氢酶
CH3CHO + NADH + H+
产物
4.1.2 酶的命名及分类
1.酶的命名
(1)习惯命名法: 根据其催化底物来命名；如催化水解淀粉的酶——淀粉
酶；催化水解蛋白质的酶——蛋白酶； 根据所催化反应的性质来命名；谷氨酸——丙氨酸：谷
R C O O C H 2 C H 3H 2 O R C O O HC H 3 C H 2 O H
氧化-还原酶:催化氧化-还原反应。
主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。
如，乳酸脱氢酶(Lactatase) 催化乳酸的脱氢反应。
C H 3 C H C O O H N A D + C H 3 C C O O H N A D HH +
4.1 酶——生物催化剂
4.1.1 酶的概念
酶是生物催化剂，是一类具有催化活性和特定空间构象
的生物大分子，包括蛋白质和核酸（RNA,Ribozyme ）。 酶是维持生命体内正常的生理活动和新陈代谢的基本条件。 酶催化的生物化学反应——酶促反应。 酶能稳定底物的过渡态，降低反应的活化能，加速反应的进
酶是自然界催化活性最高的一类催化剂。可使 反应速率提高106~1012倍，比普通催化剂效能
至少高几倍以上。
例如：过氧化氢分解
2H2O2
2H2O + O2
用Fe（Ⅲ） 催化，效率为6×10-4 mol/mol·S， 用过氧化氢酶催化，效率为6 ×106 mol/mol·S。 用-淀粉酶催化淀粉水解，1克结晶酶在65C条件下可催 化2吨淀粉水解。
(2)国际系统命名法
例如：
习惯名称:乳酸脱氢酶
系统名称:乳酸:NAD+氧化还原酶
催化的反应
乳酸+NAD+
丙酮酸+NADH+H+
繁琐
2.酶的分类
A.根据酶蛋白结构特点分类
➢ 单体酶：由一条或多条共价相连的肽链组成的酶分子。 一般为水解酶。
➢ 寡聚酶：由两条或多条肽链组成的酶分子。为大多数 酶。
CH2OPO32-
O OH 6-磷酸葡萄糖异构酶 OH
CH2OPO32- CH2OH O OH
OH OH
6-磷酸葡萄糖
OH
OH
6-磷酸果糖
合成酶，又称为连接酶：能够催化C-C、C-O、CN 以及C-S 键的形成反应。这类反应在热力学上都 是非自发进行的反应，必须与ATP分解反应相互偶 联。
A + B + ATP + H-O-H A-B+ADP + Pi
生物化学ppt酶化学
Hale Waihona Puke 本章要求⒈ 掌握酶的概念、酶的命名分类及催化作用的特点。 ⒉ 了解几种重要辅酶的结构与功能。 ⒊ 了解酶促反应动力学。 ⒋ 掌握各因素对酶促反应速度的影响。 ⒌ 掌握酶活性中心的测定方法、酶的催化机制。 ⒍ 了解酶与化学相关学科的关系
酶的发现
1773年，意大利科学家斯帕兰扎尼（L.Spallanzani,1729-1799）设 计了一个巧妙的实验：将肉块放入小巧的金属笼中，然后让鹰吞下去。 过一段时间他将小笼取出，发现肉块消失了。于是，他推断胃液中一 定含有消化肉块的物质。但是什么，他不清楚。 1836年，德国科学家施旺（T.Schwann,1810-1882）从胃液中提取 出了消化蛋白质的物质。解开胃的消化之谜。 1926年，美国科学家萨姆钠（J.B.Sumner,1887-1955）从刀豆种子 中提取出脲酶的结晶，并通过化学实验证实脲酶是一种蛋白质。 20世纪30年代，科学家们相继提取出多种酶的蛋白质结晶，并指出 酶是一类具有生物催化作用的蛋白质。 20世纪80年代，美国科学家切赫（T.R.Cech,1947-）和奥特曼 （S.Altman,1939-）发现少数RNA也具有生物催化作用。
➢ 多酶复合体：由多种酶彼此镶嵌成的复合体, 它们相 互配合依次进行，催化连续的 一系列相关反应。如丙 酮酸脱氢酶复合体。
➢ 多功能酶：一条多肽链上含有两种或两种以上催化活 性的酶，往往是基因融合的产物。如脂肪酸合成酶。
B.据酶所催化的反应类型
水解酶 催化底物的加水分解反应。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应：
例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。
核酸酶：唯一的非蛋白酶。它是一类特殊的 RNA，能够催化RNA分子中的磷酸酯键的水解 及其逆反应。
BB BBB
3'
3'
3'
3'
3'
P
P
P
P
P
P
5'
5'
5'
5'
5'
B BB
P
3'
P
3'
P
3'
OH
+
5'
5'
5'
BB
3'
3'
PPP
5'
5'
4.1.3 酶催化作用的特性
1. 高效性
主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。 例如， 延胡索酸水合酶催化的反应。
H O O C C H = C H C O O H H 2 OH O O C C H 2 C H C O O H O H
异构酶：催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基
团或原子的重排过程。 例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。
特定的底物——绝对专一性； 有些酶的作用对象是一类化合物或一类化学键——相对专 一性。
丙转氨酶； 结合上述两个原则来命名， 有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点。
(2)国际系统命名法
系统名称包括底物名称、构型、反应性 质，最后加一个酶字。
例如：
习惯名称:谷丙转氨酶 系统名称:丙氨酸：-酮戊二酸氨基转移酶 酶催化的反应: 谷氨酸 + 丙酮酸 -酮戊二酸 + 丙氨酸
O H
O
转移酶: 催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团
或原子转移到另一个底物的分子上。例如， 谷丙转氨 酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
裂合酶: 催化从底物分子中移去一个基团 或原子形成双键的反应及其逆反应。
2. 选择性
（1）反应专一性： 酶一般只能选择性地催化一种或一类相同类 型的化学反应，且无副产物生成。 如蛋白质水解酶只能选择水解蛋白质或肽中特 定的肽键。
（2）底物专一性
一种酶只能作用于某一种或某一类结构、性质相似的物质。 据酶对底物专一性的程度和类型，可分为： ①结构专一性:有些酶对底物的要求非常严格，只作用于一种