下载文档原格式
第四章蛋白质的三维结构稳定蛋白质三维结构的作用力一、多肽主链折叠的空间限制从理论上讲，一个多肽主链能有无限多种构象。
从理论上讲个多肽主链能有无限多种构象但是，只有一种或很少几种天然构象，且相当稳定。
但是只有种或很少几种天然构象且相当稳定因为：天然蛋白质主链上的单键并不能自由旋转1、肽链的二面角★只有α碳原子连接的两个键（C α—N 和C α-C ）是单键，能自由旋转。
★扭角:环绕C α—N 键旋转的角度为Φ,环绕C α—C 键旋转的角度称Ψ。
可旋转±180度，一般呈顺时针旋转。
旋转受H.O 基的限制多肽主链的构象可以用每个C 的对原子以及R 基的限制。
多肽主链的构象可以用每个a-C 的一对扭角来描述。
★当Φ(Ψ)旋转键两侧的主链呈顺式时，规定Φ(Ψ)=0°★从Cα沿键轴方向看，顺时针旋转的Φ(Ψ)角为正值，反之为负值。
2、拉氏构象图：可允许的Φ和Ψ值Φ和Ψ同时为0的构象实际不存在二面角（Φ、Ψ）所决定的构象能否存在，主要取决于两个相邻肽单位中非键合原子间的接近有无阻碍。
个相邻肽单位中非键合原间的接有Cα上的R基的大小与带电性影响Φ和Ψ◆拉氏构象图：Ramachandran根据蛋白质中非键合原子间的最小接触距离（范德华距离），确定了哪些成对二面角（Φ、Ψ）所规定的两个相邻肽单位的构象是允许的，哪些是不允许的，并且以Φ为横坐标，以Ψ为纵坐标，在坐标图上标出，该坐坐标以为纵坐标在坐标图上标出该坐标图称拉氏构象图。
⑴实线封闭区域一般允许区，非键合原子间的距离大于一般允许距离，此区域内任何二面角确定的构象都是允许的，且构象稳定。
的且构象稳定⑵虚线封闭区域是最大允许区，非键合原子间的距离介于最小允许距离和般允许距离之间，立体化学允许，但许距离和一般允许距离之间，立体化学允许，但构象不够稳定。
⑶虚线外区域是不允许区，该区域内任何二面角确定的肽链构象，都是不允许的，此构象中非键合原子间距离象都是不允许的此构象中非键合原子间距离小于最小允许距离，斥力大，构象极不稳定。
第四章蛋白质化学蛋白质是生命的物质基础,存在于所有的细胞及细胞的所有部位。
所有的生命活动都离不开蛋白质。
第一节蛋白质的分子组成蛋白质结构复杂，它的结构单位——氨基酸很简单。
所有的蛋白质都是由20种氨基酸合成的，区别只是蛋白质分子中每一种氨基酸的含量及其连接关系各不相同。
一、一、氨基酸的结构氨基酸是由C、H、O、N等主要元素组成的含氨基的有机酸。
用于合成蛋白质的20种氨基酸称为标准氨基酸。
标准氨基酸都是α-氨基酸，它们有一个氨基和一个羧基结合在α-碳原子上，区别在于其R基团的结构、大小、电荷以及对氨基酸水溶性的影响。
在标准氨基酸中，除了甘氨酸之外，其他氨基酸的α-碳原子都结合了4个不同的原子或基团：羧基、氨基、R基团和一个氢原子(甘氨酸的R基团是一个氢原子)。
所以α-碳原子是手性碳原子，氨基酸是手性分子。
天然蛋白质中的氨基酸为L-构型,甘氨酸不含手性碳原子，但我们习惯上还是称它L-氨基酸。
苏氨酸、异亮氨酸各含两个手性碳原子。
其余标准氨基酸只含一个手性碳原子。
二、氨基酸的分类根据R基团的结构可以分为脂肪族、芳香族、杂环氨基酸；根据R基团的酸碱性可以分为酸性、碱性、中性氨基酸；根据人体内能否自己合成可以分为必需、非必需氨基酸；根据分解产物的进一步转化可以分为生糖、生酮、生糖兼生酮氨基酸；根据是否用于合成蛋白质(或有无遗传密码)可以分为标准(或编码)、非标准(或非编码)氨基酸。
(一)含非极性疏水R基团的氨基酸这类氨基酸的侧链是非极性疏水的。
其中包括丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甘氨酸、甲硫氨酸(蛋氨酸)、脯氨酸。
(二)含极性不带电荷R基团的氨基酸这类氨基酸包括丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、酪氨酸，其侧链具亲水性，可与水形成氢键(半胱氨酸除外)，所以与非极性氨基酸相比，较易溶于水。
(三)碱性氨基酸pH7.0时侧链带正电荷的氨基酸包括赖氨酸、精氨酸、组氨酸——含咪唑基。
(四)酸性氨基酸包括天冬氨酸、谷氨酸四、氨基酸的理化性质(一)两性电离与等电点所有的氨基酸都含有氨基，可以结合质子而带正电荷；又含有羧基，可以给出质子而带负电荷，氨基酸的这种电离特性称为两性电离。
生物化学原理第三版第四章蛋白质的理化性质1. 引言蛋白质是生物体中最重要的大分子有机物之一，它们在细胞的结构组成和生理功能中起着重要的作用。
了解蛋白质的理化性质对于深入理解生物体内部的生物化学过程具有重要的意义。
本文将介绍蛋白质的理化性质，包括其组成、结构和功能等方面的内容。
2. 蛋白质的组成蛋白质是由一系列氨基酸残基通过肽键连接而成的聚合物。
氨基酸是蛋白质的基本组成单位，共有20种常见的氨基酸。
蛋白质的组成不仅包括氨基酸的种类和数量，还涉及到氨基酸的排列顺序和二级结构等方面。
蛋白质的组成特点决定了其在结构和功能上的多样性。
3. 蛋白质的结构蛋白质的结构包括四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的线性氨基酸序列，二级结构是指氨基酸链的局部空间排列方式，包括α-螺旋和β-折叠等形式。
三级结构是指整个蛋白质链的三维空间结构，由二级结构以及各种非共价相互作用力所决定。
四级结构是由多个蛋白质亚基组合而成的大分子复合物。
4. 蛋白质的功能蛋白质的功能多种多样，包括结构支持、催化反应、运输物质、免疫防御和信号传导等。
蛋白质的功能与其结构密切相关，不同结构的蛋白质具有不同的功能特点。
例如，酶是一类具有催化作用的蛋白质，具有特定的结构来促进化学反应的发生。
抗体是一种具有免疫防御作用的蛋白质，通过特定的结构与抗原结合来识别和中和病原体。
5. 蛋白质的理化性质蛋白质的理化性质包括溶解性、电荷特性、吸光性和热稳定性等方面。
5.1 溶解性蛋白质的溶解性与其氨基酸组成、二级结构和环境条件等有关。
根据溶解性的不同，蛋白质可以分为可溶解蛋白质和不溶蛋白质。
可溶解蛋白质具有较好的溶解性，在水或缓冲溶液中可以溶解。
不溶蛋白质在水中不溶，一般需要在强酸或强碱的条件下才能溶解。
5.2 电荷特性蛋白质的电荷特性与其氨基酸组成以及环境的pH值有关。
氨基酸分子中的基团会带有正电荷或负电荷，在特定的pH值下，蛋白质可以带有净电荷或带有正电荷或负电荷。
第四章蛋白质化学第一节蛋白质的分子组成1、蛋白质的元素组成有哪些特点？已知生物样品含氮量怎样计算生物样品蛋白质含量？第二节蛋白质的分子结构1、蛋白质的分子结构包括哪些？2、蛋白质分子中氨基酸之间的连接方式是什么？何谓肽键？3、蛋白质多肽链的方向是怎样的？4、何谓蛋白质的一级结构、二级结构、三级结构和四级结构？5、蛋白质二级结构有哪些基本形式？6、维系蛋白质各级结构的化学键分别是什么？第四节蛋白质的理化性质1、蛋白质的最大紫外吸收峰是多少?2、什么是蛋白质的等电点？当溶液PH小于、等于、大于PI时，蛋白质在溶液中分别带何种电荷？3、蛋白质在水溶液中的稳定因素是什么？4、蛋白质变性的实质是什么？蛋白质变性后理化性质有哪些改变？蛋白质变性的应用第五章核酸化学第一节核酸的分子组成1、核酸分为哪两大类？2、核酸的基本组成单位是什么？3、核苷酸的基本组成成分有哪些？第二节核酸的分子结构1、核酸分子中核苷酸的连接方式是什么？何谓核酸的一级结构？2、DNA双螺旋结构的要点有哪些？Chargaff法则有哪些？第三节核酸的理化性质6、何谓Tm？DNA分子中的G-C含量或A-T含量与Tm有何关系？7、何谓DNA变性？DNA变性的实质是什么？核酸变性后有什么特征？8、核酸的最大紫外吸收峰是多少?第六章酶第一节酶的分子组成与活性中心1、全酶的组成成分有哪些？各组成成分的作用是什么？2、何谓酶的活性中心？酶活性中心内有哪两种必需基团？第二节酶促反应的特点和机制1、酶与一般催化剂的不同点有哪些？2、酶具有高效性的机制是什么？第三节酶促反应动力学1、影响酶促反应速度的因素有哪些？2、何谓Km？有何意义？3、酶的抑制作用包括哪几类？4、磺胺类药物的作用机制？5、什么叫竞争性抑制作用及非竞争性抑制作用？动力学参数有何变化？各有什么主要特点？6、反竞争性抑制作用的动力学参数有何变化？7、高温及低温影响酶活性的机制分别是什么？8、激活剂的定义？唾液淀粉酶的非必需激活剂是什么？第四节酶的调节1、酶原的定义及其无活性的根本原因。
三、蛋白质的分子结构蛋白质的分子结构（一）一级结构（线性结构、基本结构）蛋白质的一级结构(primary structure ) 指它的氨基酸序列 。
比喻：珍珠项链1954年英国生物化学家Sanger 报道了胰岛素（insulin ）的一级结构（参见教材P7），这是世界上第一个被确定一级结构的蛋白质。
A 链：21个AA ，B 链：30个AA ，A 、B 两链通过两个二硫键相连，A 链本身第6及11位两个半胱氨酸形成一个链内二硫键。
1960年Moore 和Stein 测出了牛胰核糖核酸酶的一级结构，含124个AA ，链内有4个二硫键。
蛋白质的一级结构是决定其空间结构的基础，而空间结构则是其实现生物学功能的基础。
（二）空间结构（又称构象）定义：是指蛋白质分子内各原子围绕某些共价键的旋转而形成的各种空间排布及相互关系。
Pr 构象：主链构象、侧链构象两者相互依赖，相互影响一般根据蛋白质构象的范围和复杂程度，人为地将Pr 的空间结构分为：二级、三级和四级结构。
1.1.二级结构二级结构二级结构：：蛋白质多肽链主链原子的局部空间排布。
（1） 形成二级结构的基础肽键平面：肽键中的C 、H 、O 、N 、四个原子和与它们相邻的两个α碳原子都处在同一个平面上，这个平面称为~。
多肽链＝通过可旋转的α-碳原子连接的酰胺平面链提问：影响蛋白质构象的作用力有哪些？内力（内因）：蛋白质分子内各原子间作用力外力（外因）：与溶剂及其他溶质作用力内因为主，外因通过改变内因起作用（2）基本形式：包括α-螺旋、β-折叠、β-转角、不规则卷曲（自由回转或松散肽段）四种方式。
A. α-螺旋（蛋白质最常见的二级结构形式）天然蛋白质大部分为右手螺旋（顺时针）几个数值：螺旋一周3.6个AA，螺距0.54nm,每个残基跨距为0.15nm作用力：氢键—相邻螺旋之间通过肽键上的酰基氧与亚氨基氢形成。
B.β折叠：是多肽链的折叠形式平行肽链间以氢键从侧面连接的构象维持β-折叠的作用力也是肽键衍生出的氢键：平行式、反平行式C.β转角作用力——同样是肽键衍生来的氢键但由于只有这一个氢键，只形成β—转角结构。
