陕西国际商贸学院
生物化学 课程标准
一、课程基本信息
二、课程的性质与任务及设置目的
（一）课程性质与任务
《生物化学》（biochemistry ）是运用化学的原理和方法，研究生物体内化学分子与化学反应的科学，是从分子水平探讨生命现象本质的一门学科。通过研究生物体分子结构与功能，物质代谢与调节，以及遗传信息传递的分子基础与调控规律等阐明生命现象。
《生物化学》是药物制剂专业必修的一门专业基础课，其任务主要是了解人体的化学组成、结构及生命过程中各种化学变化。生物化学的研究主要采用化学的原理和方法，但也融入了生物物理学、生理学、细胞生物学、遗传学和免疫学等的理论和技术，使之与众多学科有着广泛的联系和交叉。
人们通常将研究核酸、蛋白质等所有生物大分子的结构与功能及基因的结构、表达与调控的内容称为分子生物学。分子生物学的发展揭示了生命本质的高度有序性和一致性，是人类在认识论上的重大飞跃。而从广义上理解，分子生物学是生物化学的重要组成部分，也被视作生物化学的发展和延续，因此，分子生物学的飞速发展，无疑为生物化学的发展注入了生机与活力。近年来迅猛发展的生物化学学科，研究成果累累，促进了相关和交叉学科的发展，特别是促进了临床医学、预防医学和药物制剂等的发展，已成为研究生命科学的前沿学科。
（二）前后续课程的安排
先修课程包括：人体解剖生理学、有机化学等。
后续课程包括：药理学、药物分析、生物药剂学与药物动力学等。
生物化学是在有机化学和生理学的基础上建立和发展的，其关系密不可分。通过对生物大分子结构与功能进行的深入研究，揭示了生物体物质代谢、能量转课程
名称
生物化学 课程编号 140205305 考试/ 考查 考试 总学时
56 实验（实训）学时 14 总学分 3.5 课程
性质
专业基础课 适用专业 药物制剂 开课单位
医药 学院
换、遗传信息传递、光合作用、神经传导、肌肉收缩、激素作用、免疫和细胞间通讯等许多奥秘，使人们对生命本质的认识跃进到一个崭新的阶段。
三、课程目标
（一）总体目标
学生通过本课程的学习，能够基本掌握人体的化学组成、生物大分子的结构与功能、物质代谢的基本规律、遗传信息的传递及重要的专业词汇；理解基因表达及其调控机理；了解基因工程的基本理论和基本技术、血液生化和肝脏生化的基本内容；了解本学科前沿和发展动态。为药物制剂后续课程的学习及以后从事医药工作和科学研究奠定基础。
（二）具体目标
1.知识目标：
（1）基本理论知识：“模块”化学习，模块一：生物大分子的结构与功能：包括蛋白质的结构与功能、核酸的结构与功能、酶的结构与功能；注意了解研究前沿：蛋白质组学。模块二：物质代谢及调节，包括：糖代谢、脂类代谢、氨基酸代谢、核苷酸代谢、生物氧化和物质代谢调节，学员注意联系临床应用，如糖脂代谢与肥胖，感受生化知识对临床实践的指导作用。模块三：遗传信息传递，包括：DNA的生物合成、RNA的生物合成、蛋白质的生物合成、基因表达调控和基因工程。了解研究前沿，基因表达调控理论介绍，从中感受到生物化学的奇妙与乐趣。学生通过参与课程学习，加强心理认知规律和知识结构化、框架化、网络化训练，提高分析问题、解决问题的综合能力。
（2）基本技能：学生通过系统生物化学实验训练，不但能掌握生物化学基本实验方法，而且可以锻炼灵活运用本门知识解决其它问题的能力。
2.能力目标：
学生根据课堂上教师对各章内容进行的结构化和整体化总结和采用讲、议、练等方式，训练面对看似零散的大量信息进行整理并找出规律以及进行知识结构化和整体化的能力。学生归纳为主，每章教师讲授后学生进行归纳梳理总结，以调动思维和学习积极性。这样的学习过程有利于学生提高归纳、总结、分析和解决问题的能力，调动学习积极性和主动性，提高学习质量。实验课分为两类，第一类验证、综合实验，每次实验前，学生应充分预习，上课时，认真听教师讲解实验原理、主要步骤及注意事项，以提高实验课质量。第二类设计性实验，学生课前查阅资料，课堂上设计实验步骤，完成实验。通过实验课程学习，学生能提高分析问题和解决问题的综合能力。
3.素质目标：
学生通过学习本课程，能培养认真、严谨、创新的科学作风和良好的科学探索精神，同时提高逻辑思维能力和对生物化学研究进展的兴趣。学生可养成对科学的认真态度以及拥有努力攀登科学技术高峰的积极进取精神。
四、课程设计思路
（一）课程设置的依据
根据卫生部颁发的教学计划规定，及我院药物制剂专业人才培养的目标和要求设置生物化学课。生物化学课是14版药物制剂专业人才培养方案的重要组成。生物化学课程教学应遵循的指导思想是适应于社会发展需求，符合陕西国际商贸学院药物制剂专业人才培养方案的要求，将素质教育、创新教育思想贯穿于教学过程中，在教学过程中尊重学生的主体地位，发挥学生的自觉性、主动性、创造性，不断提高学生的主体意识和创造力。生物化学是一门年轻的学科，同时也是一门实践性较强的学科。学生在掌握基本理论时，应注重实践环节。根据生物化学课程特点，注意把握如下原则：一是优化、精选教学内容，生物化学名词多，概念多，学生学习时注意把握；二强调课程的实践性，合理安排理论课和实验课的比例，以培养学生的动手能力；三讲授基本理论的基础上，适当介绍本领域的研究进展，以激发学生学习本门课程的热情和兴趣。
（二）课程目标、内容制定的依据
生物化学课程标准的制定，主要依据陕西国际商贸学院印发的《陕西国际商贸学院课程标准》和《药物制剂专业人才培养方案》，结合教研室多年来的教学实践经验，同时参考国内其它医药院校生物化学课程的教学模式。
医药院校生物化学一般安排在第二学年，学生刚接触基础医药学课程，大部分学生学习观念和学习方法停留在中学阶段，应根据学生情况，注意循循善诱，学生逐渐适应生物化学复杂的课程体系。生物化学课程基本分四个模块：一是生物大分子的结构与功能，包括蛋白质的结构与功能、核酸的结构与功能及酶；二是物质代谢及其调节，包括三大物质代谢、能量代谢及代谢调节；三是遗传信息传递，包括DNA、RNA复制、蛋白质生物合成、基因表达调控及基因工程技术；四是组织生物化学（专题篇），包括细胞信号传递、糖蛋白、血液生化及肝脏生化。这四个模块紧密相连，形成一个有机整体。第三模块和第四模块中的细胞信号传递内容进展较多发展较快，注意前沿知识的讲解与介绍。教师上课前应充分吃透教材内容，准确、完整把握所讲知识，尽量采用启发式、引导式及互动式等
多种教学方法，合理应用多媒体等现代教学手段，真正突出“以学生为主体、以教师为主导”的素质教育理念。
（三）课程目标实现的途径
《生物化学》课程的学习包括理论讲授和实验教学两部分。理论讲授安排42学时，实验教学14学时。理论讲授，以教师讲授为主。教学中灵活运用启发式、问题式、引导式、讨论式教学，增强教学互动，调动学生学习的主动性和积极性。实验教学采用小班课教学，以学生亲自动手操作为主，实验教学以教师只做必要的讲解、示范和引导，全面培养学生的基本实验操作技能，逐步提高他们发现问题、分析问题和解决问题的综合能力。本课程考核采用理论考核、平时考核及实验考核相结合的方式，将理论考核、平时考核及实验考核作为本课程最终成绩的评定依据，三者按60%、20%、20%的比例构成本课程的综合成绩。
五、教学内容、基本要求与学时分配
（一）课程教学内容
第一章绪论（1学时）
教学目的与要求：
（1）掌握生物化学的含义；
（2）熟悉生物化学学习的内容；
（3）了解生物化学与医药学的关系。
教学内容：
（1）生物化学的含义、任务和主要内容；
（2）生物化学的发展及在各专业中的地位和作用；
（3）生物化学在我国的发展及与各专业的关系；
（4）生物化学的学习方法。
重点：生物化学的含义、任务和主要内容。
教学建议：重点介绍生物化学与本专业的联系
第二章蛋白质的化学（4学时）
教学目的与要求：
（1）掌握蛋白质的元素组成及特点；氨基酸的结构特点及连接方式；蛋白质各级结构及维持各级结构稳定的作用力；蛋白质两性电离和等电点，蛋白质的变性；
（2）熟悉氨基酸的分类及理化性质；蛋白质的结构与功能的关系；蛋白质的胶体性质、沉淀、紫外吸收和呈色反应；蛋白质分离纯化原理及方法；
（3）了解氨基酸的分类、结构和两性性质；蛋白质的分类。
教学内容：
（1）蛋白质的化学组成；
（2）蛋白质的结构组成；
（3）蛋白质的结构；
（4）蛋白质的理化性质；
（5）蛋白质的分离与纯化的基本原理。
重点：（1）蛋白质的元素组成及其特点，运用含氮量计算生物样品中的蛋白质含量；（2）蛋白质基本组成单位—氨基酸的结构特点、分类、理化性质；（3）肽的组成及结构特点。肽、肽键、氨基酸残基、氨基末端、羧基末端等概念；（4）蛋白质结构与功能的关系；（5）蛋白质的两性电离、胶体、变性、沉淀、凝固、紫外吸收的性质，蛋白质的茚三酮和双缩脲反应原理。
难点：蛋白质分子的基本结构（一级结构）和空间结构（二级结构、三级结构）的组成方式、特点，蛋白质的等电点的特点及应用。
教学建议：条件允许最好用多媒体教学
第三章核酸的化学（4学时）
教学目的与要求：
（1）掌握两类核酸的化学组成的异同和核酸的基本结构单位；核苷酸的结构和连接方式；核酸一级结构的概念和DNA双螺旋结构的要点；细胞内RNA的主要种类及mRNA、tRNA、rRNA的功能；核酸变性、复性及分子杂交的概念；
（2）熟悉多磷酸核苷酸的结构特点；核酸的一般理化性质；
（3）了解DNA三级结构和功能；核酸的分离及含量测定方法。
教学内容：
（1）核酸的组成与结构；
（2）核酸的理化性质；
（3）核酸的分离与含量测定。
重点：（1）核酸的化学组成、分类、命名；（2）核酸的一级结构；（3）DNA的空间结构，DNA双螺旋结构模型的要点及DNA的功能；（4）掌握RNA的分
类、结构及各类RNA的功能；（5）DNA的变性、复性的概念，变性、复性DNA 的特点；分子杂交的原理、方法及应用。
难点：tRNA的二级结构特点。
教学建议：重点讲清楚DNA双螺旋结构和tRNA的三叶草结构，条件允许建议使用多媒体。
第四章酶（4学时）
教学目的与要求：
（1）掌握酶的催化作用原理及特点；酶的活性中心的概念；底物浓度对酶促反应速度的影响，Km的意义；抑制剂对酶促反应的影响；
（2）熟悉酶的结构与功能；酶浓度、温度、PH对酶促反应速度的影响；
（3）了解激活剂对酶促反应速度的影响；酶分离纯化的一般方法；酶活国际单位。
教学内容：
（1）酶的化学本质、结构与功能；
（2）酶的作用机制；
（3）酶促反应动力学；
（4）酶的分离、提纯及活性测定；
（5）酶在医药学上的应用。
重点：（1）酶的结构与功能：包括酶的分子组成（单体酶、寡聚酶、多酶复合体、多功能酶、单纯酶、结合酶），酶的活性中心，必需基团，辅酶及辅酶与维生素的对应关系；（2）酶促反应的特点，酶促反应的机制；（3）酶促反应速度的影响因素、影响机制和结果，最适温度、最适pH、抑制剂、激活剂的概念；不可逆抑制作用的作用方式与作用结果。可逆性抑制作用的类型、作用原理及作用结果；
难点：竞争性抑制剂与非竞争性抑制剂的区别；酶的别构调节，酶的共价修饰调节，酶原与酶原激活及其生理意义，同工酶。
第五章维生素（2学时）
教学目的与要求：
（1）掌握维生素的定义；各种维生素的生理功能和缺乏症；
（2）熟悉维生素缺乏与中毒；
（3）了解维生素的分类与命名，维生素的需要量。
教学内容：
（1）维生素概述；
（2）脂溶性维生素；
（3）水溶性维生素。
重点：各种水溶性维生素的辅酶活化形式。
难道：各种水溶性维生素的辅酶活化形式。
教学建议：本章内容可采取讨论式教学，让学生走向讲台讲解，教师总结。
第六章生物氧化（2学时）
教学目的与要求：
（1）掌握两大呼吸链类型及其传递过程；ATP的生成方式；影响氧化磷酸化的因素；
（2）熟悉生物氧化的两大体系，呼吸链的概念，P/O比值的概念；
（3）了解生物氧化的概念及特点。
教学内容：
（1）线粒体的氧化代谢；
（2）微粒体的氧化代谢；
（3）活性代谢。
重点：（1）生物氧化的概念；（2）ATP的结构、ATP的生成方式、ATP的生理作用、ATP的利用与储备；（3）底物磷酸化、氧化磷酸化的概念，呼吸链的主要组成成分、功能作用， NADH呼吸链和FAD呼吸链的电子传递顺序、氧化磷酸化的偶联；（4）微粒体氧代谢和活性氧代谢的作用。
难点：影响氧化磷酸化的因素。
第七章糖代谢（6学时）
教学目的与要求：
（1）掌握糖酵解的概念、特点和意义；三羧酸循环的过程、意义；肝糖原合成与分解的限速酶、催化反应及其意义；糖异生的概念、限速酶及其生理意义；
（2）熟悉糖酵解的过程；有氧氧化的过程及意义；有氧氧化与无氧氧化的关系；磷酸戊糖途径的生理意义（核糖和NADPH的作用）；正常人血糖的来源、去路及激素（胰岛素、胰高血糖素、糖皮质激素及肾上腺素）对血糖水平的调节
作用；
（3）了解糖的化学结构、分类，生物功能和代谢概况；有氧氧化的概念；糖酵解、糖有氧氧化及糖异生的调节；磷酸戊糖途径的主要反应过程和调节；肝糖原合成与分解的调节、乳酸循环及其生理意义；高血糖、低血糖的产生现象。
教学内容：
（1）糖的化学；
（2）糖的无氧氧化；
（3）糖的有氧氧化；
（4）糖的磷酸无糖途径
（5）糖原的合成与分解；
（6）糖异生作用；
（7）血糖水平的调节。
重点：糖酵解和三羧酸循环的基本过程及生理意义。
难点：糖代谢途径的协同调节。
第八章脂类代谢（4学时）
教学目的与要求：
（1）掌握脂动员过程、调节和意义；脂肪酸的β-氧化（脂酸的活化、脂酰CoA进入线粒体、脂酸β-氧化的脱氢、加水、再脱氢和硫解等步骤），计算脂肪酸氧化过程中能量变化；脂肪酸的合成原料、部位和限速酶；酮体的概念、酮体的生成、利用及其生理意义；胆固醇合成原料、合成过程的限速酶和胆固醇的转化产物；血脂的概念、血浆脂蛋白的种类、主要组成成分和功能。
（2）熟悉脂肪动员的概念和调节；血浆脂蛋白、载脂蛋白的功能及血浆脂蛋白的代谢；甘油磷脂的降解：应用脂类代谢理论理解饮食与血脂、肥胖的关系；脂代谢与糖代谢的关系。
（3）了解脂肪酸的命名、分类和生理功能；磷脂的组成和种类；甘油磷脂的合成途径；胆固醇合成的主要步骤和调节；脂酸碳链的加长和不饱和脂酸的合成过程及多不饱和脂酸的重要衍生物；血浆脂蛋白代谢异常与高脂血症及动脉粥样硬化发生的关系。
教学内容：
（1）脂类的化学；
（2）脂肪的分解代谢；
（3）脂肪的合成代谢；
（4）类脂的代谢；
（5）脂类代谢的调节。
重点：（1）脂肪的分解；（2）脂肪的合成部位、原料及基本过程；（3）酮体的生成和利用，其生理意义。
难点：脂酸的β—氧化反应过程、限速酶、能量的生成；
教学建议：
第九章蛋白质的分解代谢（4学时）
教学目的与要求：
（1）掌握转氨基作用的概念、机制及体内氨基酸的四种脱氨基作用：联合脱氨基作用、转氨基作用、谷氨酸氧化脱氨基作用和嘌呤核苷酸循环；尿素合成、部位、原料、鸟氨酸循环的主要途径和生理意义；一碳单位的概念、一碳单位的种类、来源、载体及生理意义。
（2）熟悉尿素合成的调节；含硫氨基酸的代谢：甲基的直接供体（S-腺苷甲硫氨酸）、甲硫氨酸循环及意义、肌酸的合成；应用氨基酸代谢理论阐明肝性脑病的分子机理；叶酸或B12缺乏与贫血关系。
（3）了解蛋白质营养价值作用：氮平衡、营养必需氨基酸与非必需氨基酸；氨基酸的脱羧基作用，谷氨酸、组氨酸和半胱氨酸等氨基酸的脱羧基后产生的胺类物质；氨基酸脱氨基后，α-酮酸的代谢去路及生糖氨基酸、生酮氨基酸和生糖兼生酮氨基酸的概念。
教学内容：
（1）蛋白质的营养；
（2）蛋白质的消化、吸收和腐败；
（3）氨基酸的一般代谢；
（4）氨基酸的特殊代谢。
重点：（1）氨基酸的脱氨基作用方式及作用机制；（2）α—酮酸的代谢方式；（3）体内氨的来源和氨的转运；（4）一碳单位的概念、构成及其与四氢叶酸的关系。
难点：尿素循环。
第十章核苷酸代谢（2学时）
教学目的与要求：
（1）掌握嘌呤核苷酸合成的两种途径—从头合成途径和补救合成途径的原料、主要步骤及特点；嘧啶核苷酸合成的两种途径—从头合成途径及补救合成途径的原料、主要步骤及特点；应用核苷酸代谢理论说明核苷酸代谢与抗肿瘤作用的生化机理。
（2）熟悉嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的分解代谢的终产物和脱氧核苷酸的生成；使用核苷酸代谢理论阐述尿酸生成与痛风症关系。
（3）了解核酸的消化吸收；核苷酸的多种生物功能（自学）；核苷酸合成的调节。
教学内容：
（1）核酸的消化与吸收；
（2）核苷酸的分解代谢；
（3）核苷酸的生物合成。
重点：（1）核酸的酶促降解；（2）嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸的分解代谢；（3）嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸从头合成途径、特点、调节因素；补救合成途径及其生理意义；核苷酸的相互转变。
难点：嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸从头合成途径、特点、调节因素。
第十一章 DNA的生物合成（2学时）
教学目的与要求：
（1）掌握DNA复制基本规律：化学本质（模板、原料、引物、产物、主要反应酶、化学键）、半保留复制、双向复制、半不连续性，高保真性；掌握概念：冈崎片段、领头链、随从链；DNA复制的酶学和拓扑学变化：DNA聚合酶、拓扑异构酶、引物酶、DNA连接酶、解旋酶、单链结合蛋白的作用；DNA复制的高保真性机制；逆转录复制概念；
（2）熟悉染色体末端复制与端粒酶；突变的分子类型与意义；DNA损伤来源（内源性、外源性）与广泛性；解释复制的保真性、突变、修复与遗传变异及肿瘤发生的关系；半保留复制的意义。
（3）了解真核生物复制的过程；DNA修复类型；逆转录现象与逆转录病毒发病机制；运用DNA损伤原理解释顺铂等癌症化疗药物机理。
教学内容：
（1）DNA的复制合成；
（2）DNA的逆转录合成；
（2）DNA的损伤与修复。
重点：（1）生物学中心法则；（2）半保留复制的特点、意义；（3）逆转录的概念、过程、逆转录酶的功能。
难点：（1）DNA聚合酶的种类和作用；（2）解螺旋酶、DNA拓扑异构酶、单链DNA结合蛋白、DNA连接酶、引物酶的工作顺序。
第十二章 RNA的生物合成（2学时）
教学目的与要求：
（1）掌握RNA 转录的基本特点：化学本质（模板、原料、引物、产物、主要反应酶、化学键）、不对称转录；原核生物的转录过程：转录的起始（启动子、转录起始复合物、TATA 盒、σ亚基的作用)；转录的延长（转录空泡）；转录终止（依赖Rho 因子方式、非Rho 因子方式）；真核生物的转录过程：转录的起始（Hogness 盒、顺式作用元件、反式作用因子、转录因子、转录起始前复合物，拼板理论；转录的延长；转录终止；真核生物mRNA的转录后加工过程。
（2）熟悉原核生物的RNA聚合酶特性及其RNA聚合酶核心酶与全酶；真核生物与原核生物转录过程的异同；运用RNA转录原理解释抗生素利福霉素、利福平的抗菌机制；核酶特性与意义。
（3）了解tRNA和rRNA的转录后加工过程。
教学内容：
（1）RNA转录过程；
（2）RNA反转录过程。
重点：（1）转录模板的特点、转录特性，转录过程；（2）真核生物转录后的加工修饰。
难点：真核生物体内mRNA的转录后加工顺序及作用。
第十三章蛋白质的生物合成（2学时）
教学目的与要求：
（1）掌握蛋白质生物合成体系——翻译模板：mRNA 及遗传密码：密码子的概念，密码子的特点（连续性、简并性、通用性与摆动性），起始密码和终止密
码，开放读码框的概念；蛋白质生物合成体系——核蛋白体：核蛋白体的结构、组成和功能，原核与真核生物核蛋白体的比较；蛋白质生物合成体系——tRNA 与氨基酸的活化：氨基酰-tRNA的生成，氨基酰-tRNA合成酶的作用特点，起始肽链合成的氨基酰-tRNA；蛋白质翻译过程：翻译的起始（起始因子，起始复合物的形成）；肽链的延长（核蛋白体循环的概念，延长过程：进位，成肽和转位，特点）；翻译的终止（释放因子，肽链的释放，核蛋白体解聚，多聚核蛋白体）；
（2）熟悉蛋白质合成后加工修饰的主要方式；蛋白质生物合成中能量的消耗与利用；
（3）了解分子伴侣的概念与作用；原核与真核生物蛋白质翻译的异同；蛋白质生物合成的干扰与抑制。
教学内容：
（1）各种RNA在蛋白质生物合成中的作用；
（2）翻译合成蛋白质过程。
重点：（1）参与蛋白质生物合成的酶及其特点；（2）三种RNA在蛋白质合成过程中的作用；（3）翻译合成蛋白质的一般流程。
难点：翻译合成蛋白质的一般流程；
第十四章基因表达调控（2学时）
教学目的与要求：
（1）掌握原核基因表达调控的特点：乳糖操纵子的组成（阻遏和诱导作用的概念，操纵序列、调节基因、阻遏蛋白、辅阻遏剂、诱导物的概念），乳糖操纵子的调节机制（负性调节与正性调节及其协调）；
（2）基因表达的概念，基因表达的特异性、基因表达方式和基因表达调控的意义；基因表达调控的基本原理：基因表达调控的多层次和复杂性，基因转录激活调节的基本要素（特异DNA 序列，调节蛋白，DNA-蛋白质、蛋白质-蛋白质相互作用，RNA 聚合酶）；真核基因表达调控的特点及其环节；原核生物与真核生物基因表达的异同。
（3）了解真核基因组的结构特点；原核基因转录终止和翻译水平的调节。组蛋白与非组蛋白的概念及其在真核基因表达调控中的作用。
教学内容：
（1）基因表达模式；
（2）操纵子正负调节的过程。
重点：原核生物体内乳糖操纵子的作用机理。
难点：原核生物体内乳糖操纵子的作用机理。
第十五章代谢和代谢调控总论（1学时）
教学目的与要求：
（1）掌握酶的变构调节、化学修饰调节、酶蛋白合成的诱导与阻遏及其生理意义；重点掌握三大物质（糖、脂肪、氨基酸）代谢的相互联系；
（2）熟悉关键酶的变构调节（变构酶和变构剂的概念，变构调节的生理机制和变构调节的生理意义）；关键酶的化学修饰调节（化学修饰的概念，化学修饰的特点）；对关键酶含量的调节及其生理意义。
（3）了解激素水平和整体水平对代谢的调节；各组织、器官的物质代谢特点及其相互联系；描述物质代谢的特点，物质代谢的相互联系；细胞水平的调节：细胞内酶的隔离分布；饥饿与应激状态下机体整体代谢的调节作用。
教学内容：
（1）新陈代谢的概念和研究方法；
（2）物质代谢的相互关系；
（3）代谢调控总论；
（4）代谢抑制剂与抗代谢物。
重点：代谢调节的原理及酶水平的调节。
难点：代谢调节的原理及酶水平的调节。
（二）实验（实训）教学内容
实验项目(一) 酪蛋白的制备（3学时）：
1.项目类别：必做
2.项目性质：综合性
3.项目主要目的要求：
（1）掌握常见生物化学实验仪器的使用方法；
（2）熟悉蛋白质的性质；
（3）了解用沉淀法提取分离牛奶中的酪蛋白。
4.主要仪器：分析天平，水浴锅，离心机，干燥箱等。
5.实验考核方法：基本操作，实验报告
实验项目(二) 酵母核糖核酸的分离（3学时）：
1.项目类别：必做
2.项目性质：综合性
3.项目主要目的要求：
（1）掌握高速离心机的使用方法；
（2）熟悉核酸的水溶性。
4.主要仪器：分析天平，水浴锅，离心机，干燥箱等。
5.实验考核方法：基本操作，实验报告
实验项目(三) 酶的特性（4学时）：
1.项目类别：必做
2.项目性质：综合性
3.项目主要目的要求：
（1）掌握唾液淀粉酶反应的最适温度、pH；
（2）掌握抑制剂和激活剂对酶促反应的影响；
（3）了解影响酶促反应速度的因素。
4.主要仪器：布氏漏斗、吸滤瓶、台秤、水浴锅、锥形瓶、烧杯、量筒、玻璃棒等。
5.实验考核方法：基本操作，实验报告
实验项目(四) PCR技术（4学时）：
1.项目类别：必做
2.项目性质：综合性
3.项目主要目的要求：
（1）掌握PCR技术的基本原理；
（2）了解凝胶电泳的基本原理和操作过程。
4.主要仪器：PCR仪，电泳仪，试管及试管架等。
5.实验考核方法：基本操作，实验报告
（三）课程学时安排
章目教学内容
教学环节
理论教学学时实验（实训）教学学时
一绪论 1 二蛋白质的化学 4 三核酸的化学 4
四酶 4
五维生素 2
六生物氧化 2
七糖代谢 6
八脂类代谢 4
九蛋白质的分解代谢 4
十核苷酸代谢 2
十一DNA生物合成 2
十二RNA生物合成 2
十三蛋白质的生物合成 2
十四基因表达调控 2
十五代谢和代谢调控总论 1
实验一酪蛋白的制备 3
实验二酵母核糖核酸的分离 3
实验三酶的特性 4
实验四PCR技术 4
总计总学时56 42 14
六、课程实施建议
（一）教学模式
理论和实验相结合
（二）教学方法
讲授式、启发式、引导式、指导式
（三）教学手段
板书讲授、多媒体辅助
七、考核与评价
（一）考核方式
笔试，闭卷。
（二）成绩构成
笔试，平时，实验。
八、课程教学资源
（一）教材选用建议
教材：姚文兵主编.《生物化学》（第7版）[M].人民卫生出版社,2011年.
（二）教材编写建议
建议根据以培养应用型本科学生为目标，突出重难点，增强与专业的联系，增加课后习题，并在教材的附录中增加习题的答案。
（三）参考书目
［1］聂剑初主编.《生物化学简明教程》（第3版）[M].高等教育出版社,1999
年.
［2］王镜岩编,《生物化学》（第3版）[M].高等教育出版社,2003年.
［3］朱玉贤编.《现代分子生物学》（第2版）[M].高等教育出版社,2006年.
［4］《现代生物化学实验技术教程》（第1版）[M].陕西人民出版社,2002
年.
九、附录
（一）编制依据
依据陕西国际商贸学院2014年药物制剂专业人才培养方案。
（二）课程标准审批
编写教师：编写日期
教研室审批：审批日期
院（部）审批：审批日期
《生物化学实验》课程标准 一、课程概述 《生物化学实验》是独立设课，该课程是本科生物技术专业一门重要的专业基础课，特别是随着分子生物学的发展与拓宽，生物化学的实验方法与技术显得尤为重要。因此，掌握和学会生物化学实验方法与技术，对其它很多学科的发展有直接的影响。 生物化学实验与生物化学基础理论课紧密结合，使学生将理性知识与感性认识有机地结合，将书本知识用于实验，在实验中更深刻地理解基础理论，提高学生分析问题和解决问题的能力，培养学生的综合能力与创新意识。生物化学实验的主要目的是使学生掌握研究与应用生物化学的主要方法与技术，包括经典的、常规的、以及现代的方法与技术，使学生具有适应于从事相关学科的基础理论研究，教学和实际生产应用。 二、课程目标 1.熟悉生物化学实验的一般知识，掌握生物化学的基本操作技能，培养独立的实验能力。 2 .通过性质试验，验证各类常见的生物大分子物质的主要性质和鉴定方法，丰富学生的感性知识，巩固和加深生物化学的基本知识。 3.使学生基本掌握分光光度计、离心机、电泳仪、pH计等仪器的使用，并掌握层析、电泳、离心、光谱光度等生物化学基本技术。 4.在实验中要有严紧的科学态度，尊重事实与实验结果，要善于发现新现象，培养学生的分析、数据处理、创新能力。 5.树立密切合作的风气，在实验中进一步提高学生的科学素质修养。 三、课程内容与教学要求 本实验课的技能要求分为知道、理解、掌握、学会四个层次。这四个层次的一般涵义表述如下： 知道———是指对这门学科和学科知识点的认知。 理解———是指对这门学科涉及到的基本理论、基本知识、基本实验方法、基本技能给予说明和解释。 掌握———是指运用理解的学科概念、原理、实验方法和技术，说明、解释、类推同类学科知识和现象。 学会———是指能模仿或在教师指导下独立地完成生物化学知识和技能的操作任务，或能识别操作中的一般差错。 教学内容和要求表中的“ √”号表示教学知识和技能的教学要求层次。 本标准中“*”号的内容为选做实验或开放性实验，教师可根据实际情况确定选做实验的内容，并鼓励微生物学兴趣爱好者进行既定的开放性实验或自己设计开放性实验。
四、名词解释 1．两性离子（dipolarion） 2．米氏常数（Km值） 3．生物氧化（biological oxidation） 4．糖异生(glycogenolysis) 5．必需脂肪酸（essential fatty acid） 五、问答 1．简述蛋白质变性作用的机制。 2．DNA分子二级结构有哪些特点？ 5．简述tRNA在蛋白质的生物合成中是如何起作用的？ 四、名词解释 1.两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．米氏常数（Km值）：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位M或mM）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。 3．生物氧化：生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。生物氧化在细胞内进行，氧化过程消耗氧放出二氧化碳和水，所以有时也称之为“细胞呼吸”或“细胞氧化”。生物氧化包括：有机碳氧化变成CO2；底物氧化脱氢、氢及电子通过呼吸链传递、分子氧与传递的氢结成水；在有机物被氧化成CO2和H2O的同时，释放的能量使ADP转变成ATP。 4．糖异生：非糖物质（如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。 5．必需脂肪酸：为人体生长所必需但有不能自身合成，必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的，即亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸。 五、问答 1. 答： 维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键，此外，二硫键也起一定的作用。当某些因素破坏了这些作用力时，蛋白质的空间构象即遭到破坏，引起变性。 2．答： 按Watson-Crick模型，DNA的结构特点有：两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕；碱基位于结构的内侧，而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧，通过磷酸二酯键相连，形成核酸的骨架；碱基平面与轴垂直，糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋；双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm，两核酸之间的夹角是36°，每对螺旋由10对碱基组成；碱基按A=T，G≡C配对互补，彼此以氢键相连系。维持DNA结构稳定的力量主要是碱基堆积力；双螺旋结构表面有两条螺形凹沟，一大一小。
动物生物化学期末试卷12 一、名词解释（每题2分，共20分） 1. 增色效应： 2. 柠檬酸循环： 3. 糖异生： 4. 级联放大： 5. 质子梯度的概念： 6.无氧呼吸： 7.乙醛酸循环： 8. 铁硫蛋白: 9. 氧化磷酸化： 10.乳酸的再利用（Cori Cycle)： 二、判断题（每题1分，共10分） 1.通常把DNA变性时，即双螺旋结构完全丧失时的温度称为DNA的熔点，用Tm 表示。（） 2. 寡霉素是氧化磷酸化的抑制剂,既抑制呼吸也抑制磷酸化,但是它对呼吸的抑制可以被解偶联剂所解除.（） 3.辅酶I（NAD+ ）、辅酶II（NADP+）、辅酶A（CoA）、黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）中都含有腺嘌呤（AMP）残基。（） 4.胞液中的NADH通过苹果酸穿梭作用进入线粒体，其P/O比值约为2。（） 5.离子载体抑制剂是指那些能与某种离子结合，并作为这些离子的载体携带离子穿过线粒体内膜的脂双层进入线粒体的化合物。缬氨霉素可结合Na+穿过线粒体内膜。（） 6. 脂蛋白的密度取决于蛋白质和脂质的比例，蛋白质比例越大则密度越大。（） 7. 必许氨基酸指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸，共有8种：Val、Ile、Leu、Thr、Met、Lys、Phe、Tyr。目前有人将His和Arg称为营养半必需氨基酸，因为其在体内合成量较小。（） 8.不同终端产物对共同合成途径的协同抑制是氨基酸生物合成的一种调节机制。（）
9. E. coli和酵母的脂肪酸合酶是7种多肽链组成的复合体，其中一链是ACP，其余6链是酶；（） 10. 由葡萄糖经历丙酮酸最后生成乙醇，称为发酵过程。（） 三、选择题（前15题为单选题，每题只有一个正确答案，后5题为多选题，每题有1个以上的正确答案，每题1分，共20分） 1.嘧啶核苷酸合成特点是（） A.在5-磷酸核糖上合成碱基 B.由FH 4 提供一碳单位 C.先合成氨基甲酰磷酸 D.甘氨酸完整地掺入分子中 E.谷氨酸是氮原子供体 2.在嘧啶生物合成过程中，嘧啶环上的氮原子来源是（） A，NH 3 和甘氨酸 B，氨基甲酰磷酸和胱氨酸 C.谷氨酸 D.天冬氨酸和谷氨酰胺E．丝氨酸 3.核苷酸从头及补救合成中都需（） A.Gly B.Asp C.一碳单 位 D.CO 2 E.PRPP 4.下列关于由IMP合成GMP的叙述，哪一项是不正确的（） A.由ATP供能 B.由天冬氨酸供氨 C.XMP为中间产物 D.NAD+为IMP脱氢酶辅酶 E.先脱氢，再氨基化 5.下列有关胞嘧啶核苷酸合成的叙述，哪项有错（） A.在三磷酸水平上，由UTP转变为CTP B.从头合成一分子CTP耗7分子ATP C.胞嘧啶C 4上的-NH 2 由谷氨酰胺供给 D.先合成UMP是从头合成CMP的必经过程 E.机体可利用现成的胞嘧啶在嘧啶磷酸核糖转移酶催化下补救合成CMP 6. 热变性的DNA分子在适当条件下可以复性，条件之一是（） A、骤然冷却 B、缓慢冷却 C、浓缩 D、加入浓的无机盐 7. 抗霉素A是一种抑制剂,它抑制（） A.线粒体呼吸链复合物I; B.线粒体呼吸链复合物II; C.线粒体呼吸链复合物III; D.线粒体ATP合成酶.
生物化学课程标准 所属系部：基础医学部 适用专业：医学检验专业课程类型：专业基础课 一、前言 （一）课程性质与任务 生物化学是研究生物体的化学组成和生命过程中化学变化规律的科学，它是从分子水平来 探讨生命现象的本质。生物化学既是重要的专业基础课程，又与其它基础医学课程有着广泛而 密切的联系。 通过本课程的学习，使学生掌握生化基本理论和基本技能，并能灵活运用生化知识解释疾 病的发病机理及采取的防治措施；培养学生科学思维、独立思考、分析问题和解决问题的能力；培 养学生相互沟通和团结协作的能力。 （二）设计思路 围绕医学检验专业的培养目标，结合后续课程和基层医疗岗位实际工作对知识、能力和素 质要求，合理取舍生物化学教学内容，确定教学的重难点。根据教学内容，采用任务驱动、项 目导向等教学方法和多媒体等教学手段，将基础理论与临床知识进行对接。 本课程的主要内容有生物大分子的结构功能、物质代谢、基因信息传递和专题生化等四大 模块共十二个章节。医学检验专业在第二学期开课，总学时 64 学时，其中理论 54 学时，实验 10 学时。 二、课程培养目标 （一）知识目标 1.系统掌握人体的物质组成、正常的物质代谢和基因信息传递的过程、特点及其临床意义。 2.熟悉生物化学的基本概念。 3.了解营养物质的消化吸收。 （二）能力目标 1.能灵活运用生化知识在分子水平上探讨病因、阐明发病机理及制定疾病防治措施。 2.能熟练掌握实验室的基本知识和常用临床生化项目的操作原理、方法、注意事项及其对 临床疾病诊断的意义，为后续医学检验专业课的学习及医学检验技术的操作奠定良好的基础。 （三）素质目标 1.注重职业素质教育，培养学生良好的职业道德，树立全心全意为病人服务的医德医风。 2.培养学生实事求是的科学态度。 3.提高分析问题和解决问题的能力。 4.培养学生与人沟通、团结协作的整体观念。
《食品营养与健康》课程标准 课程代码：适用专业：食品营养与检测 学时/学分：96/6 编制人： 1、课程概述 1.1课程性质与 本课程是为食品营养与检测专业开设的一门重要专业必修课。本课程的教学目的是培养学生深入理解营养与人体需要和健康的关系，熟悉基础营养学的基本理论知识和基本方法；了解不同人群的营养需求特点与膳食原则；理解各类食品的营养价值，膳食营养与健康的关系，了解社区营养的内容与方法；了解食物的体内过程及其代谢，热能来源和不同劳动强度的热能供给量、膳食参考摄入量（DRI）相关指标及其制定依据。掌握食品营养评价、人体营养状况测评、膳食指导与评估、膳食调查与评价、营养咨询与教育的方法与技能。培养学生具有从事食品工业生产管理、营养师、营养配餐员等技术能力，以便在今后的食品营养与生产及相关工作中，能够熟练地应用营养学知识解决实际问题，为改善我国居民的营养状况和提高居民的健康水平服务。 本课程上承有机化学、分析化学、食品化学、食品生物化学，食品加工技术等，下续毕业设计和顶岗实习等课程。 1.2课程设计思路 本课程教学采用工作任务为载体，根据企业所需学生还需要什么来设定进行课程设置和内容的选定，遵循实用、够用原则。突出对学生的职业技能的训练，加强实训课内容的针对性，同时围绕“营养配餐员”、“公共营养师”的职业资格鉴定来安排能力目标和技能训练。理论知识的选取也是紧紧围绕项目的工作任务的完成来设置的，但同时又考虑到高等教育对理论知识的学习的需要。在设置这些内容时又考虑到相关职业证书的对知识、技能和职业素质方面的要求。 课程组通过与营养健康专家、企事业单位技术人员和专业教师一起进行深入、细致、系统的分析，明确了课程的主要内容是人体必需的七大营养素的生理功能及对人体健康的关系和如何针对不同人群进行营养食谱设计、人体营养状况测量、营养咨询与教育以及膳食调查
新疆农业大学 专业文献综述 题目: 姓名: 学院: 专业: 班级: 学号: 指导教师: 职称: 教师 20 年月日 …………大学教务处制
生物技术在军用食品中的应用与展望 摘要：本文综述了基因工程、细胞工程、酶工程、发酵工程等生物工程技术在军用食品中的应用前景。由生物技术催生的军用食品新材料和新技术，主要包括功能食品基础原料、新型抑菌防腐材料、包装材料、食品添加剂及军用食品快速安全检测技术等。生物技术可有效改善食品品质和营养结构，促进军用食品由营养型向功能型转变。军用食品的未来将在生物技术的集成与耦合中创新发展。 关键词：生物技术；军用食品；功能基础原料；集成与耦合 20世纪70年代后期，随着DNA重组技术(recombinant technology of DNA)的诞生，以基因工程为核心内容，包括细胞工程、酶工程和发酵工程的生物技术应势而生。生物技术集合了分子生物学、生物化学、应用微生物学、化学工程、发酵工程、酶工程和电子计算机等诸多学科的最新科学成就，有助于解决食品、医药、化工、农业、环保、能源和国防等领域的资源紧缺难题，因此被列入当今世界七大高新技术之一，引起了世界各国的极大关注[1]。 生物技术最初源于传统的食品发酵，并首先在食品加工中得到广泛应用。如改良面包酵母菌种，就是基因工程应用于食品工业的第一个例子。基本原理是：将具有较高活性的酶基因转移至面包酵母菌(Saccharomycescer cvisiae)，进而使生产菌中麦芽糖透性酶(mal to s epermease)及麦芽糖酶(maltase)的含量与活性高于普通面包酵母，使面团在发酵时产生大量的CO2，形成膨发性能良好的面团，从而提高面包的质量和生产效率。又如制造干酪的凝乳酶，过去的凝乳酶是从小牛胃中提取的，为了满足世界干酪的生产需求，每年全世界大约需要宰杀5000万头小牛。基因工程技术诞生后，通过把小牛胃中的凝乳酶基因转移至大肠杆菌(E.coli)或酵母中，即可通过微生物发酵方法生产凝乳酶，最后经过基因扩增，保证了干酪生产对凝乳酶的需求[1]。此外，酶法转化或酶工程的应用，也能有效改造传统的食品工业。因此，采用生物技术，不仅可以改良食品工业中原料和材料的品种，提高和改善食品工业酶的稳定性，而且还可解决食品资源紧缺难题。 随着科学技术的发展和高技术装备的应用，未来战争作战半径增大、节奏加快，作战人员智能、体能消耗突出，这对军用食品的发展提出了更高要求[2]。通过军用功能食品可快速调节士兵体能，全面提高
动物生物化学复习题 1、天然蛋白质氨基酸的结构要点？ 答：在与羧基相连的α－碳原子上都有一个氨基，称为α－氨基酸。α—碳原子不是手性碳原子的是哪个氨基酸？ 答：甘氨酸 具有紫外吸收特性的氨基酸有哪些？ 答：酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸 吸收波长是多少？ 答：280nm 核酸的紫外吸收波长是多少？ 答：260nm 2、全酶包括哪几部分？ 答：酶蛋白与辅助因子 辅基与辅酶的异同点？ 答：与酶蛋白结合梳松，用透析、超滤等方法可将其与酶蛋白分开者称为辅酶；与酶蛋白结合紧密，不能用透析发分离的称为辅基。 正常情况下，大脑获得能量的主要途径是什么？ 答：葡萄糖的有氧氧化 糖酵解是在细胞的是在细胞的哪个部位进行的？
答：细胞的胞液中 3、糖异生的概念和意义？ 答： 概念：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。 意义：由非糖物质合成糖以保持血糖浓度的相对恒定；有利于乳酸的利用；可协助氨基酸代谢。 生糖氨基酸、丙酮酸、乳酸、乙酰COA哪个不能异生成糖? 答：乙酰COA 4、什么是呼吸链？ 答：又称电子传递链,是指底物上的氢原子被脱氢酶激活后经过一系列的中间传递体，最后传递给被激活的氧分子而生成水的全部体系。各种细胞色素在呼吸链中传递电子的顺序? 答：B-C1-C-AA3-O2 两条呼吸链的磷氧比分别是多少？ 答：NADH呼吸链：P/O~2.5（接近于3） FADH2呼吸链：P/O~1.5（接近于2） 氰化物中毒是由于抑制了哪种细胞色素? 答：Cytaa3（细胞色素氧化酶） 5、为了使长链脂酰基从胞浆转运到线粒体内进行脂肪酸的β-氧 化，所需要的载体是什么？ 答：肉碱
6、氨基酸脱下的氨基通常以哪种化合物的形式暂存和运输？答：谷氨酰胺 参与尿素循环的非蛋白氨基酸有哪几种？ 答：瓜氨酸和鸟氨酸 7、RNA 和 DNA 彻底水解后的产物有哪些不同？ 答：DNA彻底水解产物:磷酸，脱氧脱氧核糖，鸟嘌呤，腺嘌呤， 胞嘧啶，胸腺嘧啶。 RNA彻底水解产物:磷酸，核糖核酸，鸟嘌呤，腺嘌呤，尿嘧啶，胸腺嘧啶 双链DNA 解链温度的增加，提示其中碱基含量高的是哪几种碱基？答：C和G（胞嘧啶和鸟嘌呤） 8、蛋白质一级结构的概念? 答：蛋白质的一级结构是指多肽链上氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸序列。 维系蛋白质一级结构的化学键主要是什么键？ 答：肽键 9、蛋白质变性后可出现哪些变化？ 答：破坏次级键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。如：溶解度降低，易形成沉淀析出，结晶能力丧失，分子形状改变，酶失去活力，激素蛋白失去原来的生理功能。
《分子生物学》课程标准 英文名称：Molecular Biology 课程编码：413041150 适用专业：生物技术学分数：2 一、课程性质 分子生物学属于生物学一级学科下的生物化学及分子生物学二级学科，是生物技术专业培养计划中专业基础系列课程的主干课程之一。学生们前期系统学习的生物化学、植物生物学、动物生物学、微生物学等课程为分子生物学的学习奠定了基础，而分子生物学知识的学习会使学生对生命科学从宏观到微观，对生物信息的传递、基因的表达调控等有更为全面深刻的理解，并为后续分子生物学实验等课程的学习与实践打下基础。通过本课程学习，为学生将来从事分子生物学实验员、检测员等岗位奠定良好的基础。 二、课程理念 在本课程的教、学过程中要“抓住一条主线，注意两个对比，形成三种意识”，坚持学生为主体、教师为主导的课程理念。 1、抓住“一条主线” 分子生物学是研究核酸、蛋白质等生物大分子的形态、结构特征及其重要性、规律性和相互关系的科学，是人类从分子水平上真正揭示生物世界的奥秘，由被动地适应自然界转向主动地改造和重组自然界的基础学科，是生命科学领域最基础、最重要的主干课程之一。中心法则从信息角度论证了生命世界在分子水平的统一，分子生物学知识基础就是以中心法则为主线介绍生物信息的传递，以及生物信息传递过程中的调控机制，要引导学生以中心法则为主线梳理构建出分子生物学知识框架。 2、注意“两个对比” 真核生物和原核生物在基因组成、基因表达调控等方面有许多的差异，要引导学生在学习真核生物和原核生物在分子水平的统一性之外，还要注意对比真核生物和原核生物之间的不同，利用比较法进行学习提高学习效率。 3、形成“三种意识” 分子生物学作为现代生物学的共同语言，应认识到其交叉性、前沿性、应用性，学生要建立这三种意识 分子生物学现已迅速渗入到生物学的各个学科，是现代生物学的共同语言，是生命科学领域中所有学科在分子水平上的统一。分子生物学涉及面广，学科交叉内容丰富,也是目前自然科学中进展最迅速、最具活力的领域，在教学过程中应反映分子生物学的交叉性、前沿性，同时也要注重分子生物学研究方法运用能力的培养，将分子生物学的基础理论与实验方法原理相结合，尤其特别注意分子生物学基本研究方法的实验原理及其应用范围的讲解，培养学生从分子生物学的角度思考、分析、解决问题的思想意识或观念，对分子生物学研究方法的应用和意义有较全面的理解，能用分子生物学知识解释如转基因技术等相关社会热点问题，初步具有从分子水平发现问题、分析问题、进而选用适宜的分子生物学研究方法解决实际问题的意识。 4、分子生物学课程的学习应坚持学生为主体、教师为主导，引导学生进行自主探究型学习，增强学生分析问题、解决问题的应用能力 通过增加学生讲授、课堂讨论、课外拓展等学习形式，尤其要引导学生从课本上原有的经典实验着手，体会前人如何从分子生物学的角度思考、分析、解决问题，使学生较全面的掌握分子生物学基本知识、理解分子生物学方法的应用和发展前景，了解现代分子生物学新方法与新成果及其在解决人口膨胀、环境污染、疾病猖獗、能源资源匮乏、生态平衡破坏等重大难题过程中面临的机遇与挑战，明确所学知识的应用价值，增强学生分析问题、解决问题的应用能力。 三、课程目标 1、总目标 通过介绍染色体与DNA、生物信息传递、基因表达调控等使学生获得核酸、蛋白质等生物大分子的形态、结构特征及其规律性等分子生物学基础知识，了解并关注分子生物学发展简史、发展趋势及其在
《食品分析》课程标准 一、课程概述 《食品分析》是食品科学与工程专业专业基础课。该课程的理论基础是无机化学、分析化学、有机化学、物理化学、生物化学、仪器分析等基础理论课。课程主研究、讨论食品生产、科研，营养学研究，卫生管理，质量控制等方面所需解决食品组分、含量分析，结构、作用的确定等问题；主要的内容有：营养成分，食品添加剂，污染物等。采用的分析方法有化学法，物理法，仪器分析法等。 该课程的先修课程有无机及分析化学、有机化学等，后续课程有食品工艺学、食品品质控制管理等。 二、课程目标 本课程是研究和评定食品品质及其变化的一门学科。其主要任务是依据物理、化学、生物化学的一些基本理论和运用各种科学技术，按照制订的技术标准对原料、辅助材料、半成品及成品的质量进行检验。食品分析的作用是为食品行业把好生产质量关，为改进生产工艺、加工技术和包装技术、开发新的食品资源提供依据。通过本课程的学习，应能掌握食品分析和检验的基本理论知识，能独立完成实验操作，正确处理分析结果，具有较强的综合实验能力。 三、课程内容和教学要求 第一章绪论 要求深刻理解和熟练掌握的重点内容有： 1.食品分析的性质、任务和作用。 2.食品分析的内容。 要求一般理解和掌握的内容有： 1.食品分析方法及发展方向。 2.食品分析的学习方法和主要的参考资料。 第二章食品分析的基本知识 要求深刻理解和熟练掌握的重点内容有： 1.正确采集样品的方法。 2.样品的预处理方法及分析方法的选择。 3.掌握食品分析的误差与数据处理的方法。 要求一般理解和掌握的内容有： 1. 样品的制备及保存方法。了解国内外食品分析标准。 第三章 要求深刻理解和熟练掌握的重点内容有： 熟练掌握比重法、折光法、旋光法在食品分析中的应用。 要求一般理解和掌握的内容有： 理解和掌握比重法、折光法、旋光法在食品分析中的应用原理。 第四章水分和水分活度值的测定 要求深刻理解和熟练掌握的重点内容有： 水分的测定方法：干燥法、蒸馏法、卡尔·费休法。 要求一般理解和掌握的内容有：
《动物生物化学》期末考试试卷附答案 一、名词解释（本大题共4小题，每小题5分，共20分） 1、核苷 2、核苷酸 3、核苷多磷酸 4、DNA的一级结构 二、填空题（本大题共5小题，每小题4分，共20分） 1、研究核酸的鼻祖是_________，但严格地说，他分离得到的只是。 2、等人通过著名的肺炎双球菌转化试验，证明了导致肺炎球菌遗传性状改变的转化因子是，而不是。 3、真核细胞的DNA主要存在于中，并与结合形成染色体；原核生物的DNA 主要存在于。 4、在原核细胞中，染色体是一个形状为的双链DNA；在染色体外存在的、能够自主复制的遗传单位是。 5、DNA的中文全称是，RNA的中文全称是；DNA中的戊糖是，RNA 中的戊糖是。 三、单项选择题（本大题共10小题，每小题2分，共20分） 1．在天然存在的核苷中，糖苷键都呈( )构型。 A. α- B. β- C. γ- D. δ- 2.Watson-Crick提出的DNA右手双螺旋结构是哪一型（） A. A B. B C. C D. Z 3． tRNA3′端的序列为：（） A. -ACC B.-CAC C.-ACA D.-CCA 4．下列关于浮力密度的叙述，哪一条是对的：（） A. RNA的浮力密度大于DNA B. 蛋白质的浮力密度大于DNA C. 蛋白质的浮力密度大于RNA D. DNA的浮力密度大于RNA 5．下列关于RNA结构的叙述，错误的是：（） A．RNA的结构象DNA一样简单、有规则 B．绝大多数RNA是单链分子，少数病毒RNA是双链 C．RNA的结构象蛋白质那样复杂而独特 D．各种RNA分子均存在局部双链区 6．含有稀有碱基比例较多的核酸是：（） A．胞核DNA B．线粒体DNA C．tRNA D． mRNA 7．真核细胞mRNA帽子结构最多见的是：（） A．m7APPPNmPNmP B． m7GPPPNmPNmP C．m7UPPPNmPNmP D．m7CPPPNmPNmP
生物化学课程标准药学 专业 集团文件发布号：（9816-UATWW-MWUB-WUNN-INNUL-DQQTY-
生物化学课程标准 所属系部：基础医学部适用专业：药学专业 课程类型：专业基础课 一、前言 （一）课程性质与任务 生物化学是研究生物体的化学组成和生命过程中化学变化规律的科学，它是从分子水平来探讨生命现象的本质。生物化学既是重要的专业基础课程，又与其它基础医学课程有着广泛而密切的联系。 通过本课程的学习，使学生掌握生化基本理论和基本技能，并能灵活运用生化知识解释疾病的发病机理，并采用相应的药物治疗；培养学生科学思维、独立思考、分析问题和解决问题的能力；培养学生相互沟通和团结协作的能力。 （二）设计思路 围绕药学专业的培养目标，结合后续课程和医疗岗位实际工作对知识、能力和素质要求，合理取舍生物化学教学内容，确定教学的重难点。根据教学内容，采用任务驱动、项目导向等教学方法和多媒体等教学手段，将基础理论与药学知识进行对接。 本课程的主要内容有生物大分子的结构功能、物质代谢、基因信息传递三大模块共八个章节。药学专业在第二学期开课，总学时48学时，其中理论42学时，实验6学时。 二、课程培养目标 （一）知识目标 1.系统掌握人体的物质组成、正常的物质代谢和基因信息传递的过程、特点及其生理意义。 2.熟悉生物化学的基本概念。 3.了解营养物质的消化吸收。 （二）能力目标 1.能运用生化知识从分子水平上阐明药物的作用机理。 2.能使用常规生化仪器来测定常用生化项目，并能解释其对疾病诊断的意义，为后期药学专业课的学习奠定良好的基础。 （三）素质目标
1.注重职业素质教育，培养学生良好的职业道德，树立全心全意为病人服务的医德医风。 2.提高分析问题和解决问题的能力。 3.培养学生与人沟通、团结协作的整体观念。 三、课程内容、要求及教学设计
（生物科技行业）食品生物化学食品生物化学课程标 准
《食品生物化学》课程标准 一.课程概述 生物化学是研究生命的化学,它属于生命科学中的基础学科。食品生物化学是生物化学的一个分支学科。它是研究生物有机体包括动物、植物、微生物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化规律，侧重于研究食品原料化学组成及其性质、食品成分在有生命的原料中的变化规律、食品成分在加工过程中的变化规律、食品成分在人体内的变化规律、食品原料生产的品种改造及其变化规律。 食品生物化学是食品科学与工程专业的基础学科。它是以生物化学为基础，与食品化学或食品原料学有一定关系。它的前置课程有无机化学、有机化学、物理化学、生物学，是这些基础科学在教学中的综合与发展的运用。它的后置课程有食品微生物学、食品营养学、食品生物技术、食品加工原理（工艺学）等。 这门学科的重点是掌握生命科学的基础知识，理解生命的变化和发展过程，指导食品原料进行生物技术和化学技术改造，指导人们合理和科学地膳食。在食品科学与工程学科中具有极其重要的地位，对培养该学科人才的基本理论、科学综合素养和研究开发能力具有重要意义。 二．课程目标 1.知道《食品生物化学》这门学科的性质、地位和独立价值。知道这门学科的研究范围、研究方法、学科进展、应用和未来方向。 2.理解这门学科的主要概念、基本理论，尤其是与食品成分及其在加工、贮运及为人体所利用的静态和动态生物化学过程。 3.学会运用其中的基本原理去指导生产和新产品开发，并更好地理解现代生物技术是怎样对食品原料进行生物改造的。 4.养成对与食品有关的生命过程的兴趣和健康的饮食生活方式，并能把所学的基本理论应用
食品生物化学试题一 一、单项选择题（在每小题的四个备选答案中，选出一个正确答案，并将正确答案的序号填在题干前的括号内。本大题共20小题，每小题1分，共20分）（）1.用凯氏定氮法测定乳品蛋白质含量，每克测出氮相当于（）克蛋白质含量。 A.0.638 B.6.38 C.63.8 D.638.0 （）2.GSH分子的作用是（）。 A.生物还原 B.活性激素 C.营养贮藏 D.构成维生素 （）3.蛋白变性后（）。 A.溶解度降低 B.不易降解 C.一级结构破坏 D.二级结构丧失 （）4.破坏蛋白质水化层的因素可导致蛋白质（）。 A.变性 B.变构 C.沉淀 D.水解 （）5.（）实验是最早证明DNA是遗传物质的直接证据。 A.大肠杆菌基因重组 B.肺炎链球菌转化 C.多物种碱基组成分析 D.豌豆杂交 （）6.紫外分析的A260/A280比值低，表明溶液中（）含量高。 A.蛋白质 B.DNA C.RNA D.核苷酸 （）7.DNA生物合成的原料是（）。 A.NTP B.dNTP C.NMP D.dNMP （）8.据米氏方程,v达50%Vmax时的底物浓度应为（）Km。 A.0.5 B.1.0 C.2.0 D.5.0 （）9.竞争性抑制剂存在时（）。 A.Vmax下降, Km下降 B.Vmax下降, Km增加 C.Vmax不变, Km增加 D.Vmax不变, Km下降 （）10.维生素（）属于水溶性维生素。 A.A B.B C.D D.E （）11.糖代谢中,常见的底物分子氧化方式是（）氧化。
A.加氧 B.脱羧 C.脱氢 D.裂解 （）12.每分子NADH+H+经呼吸链彻底氧化可产生（）分子ATP。 A.1 B.2 C.3 D.4 （）13.呼吸链电子传递导致了（）电化学势的产生。 A.H+ B.K+ C.HCO3- D.OH- （）14．（）是磷酸果糖激酶的变构抑制剂。 A.ATP B.ADP C.AMP D.Pi （）15.动物体内,（）很难经糖异生作用转变为糖。 A.氨基酸 B.核苷酸 C.有机酸 D.脂肪酸 （）16.核糖可来源于（）。 A.EMP B.TCAc C.HMP D.乙醛酸循环 （）17.脂肪酸β–氧化主要产物是（）。 A.CO2 B.乳酸 C.丙酮酸 D.乙酰辅酶A （）18.生物膜中含量最多的脂类为（）。 A.甘油三酯 B.甘油二酯 C.糖脂 D.磷脂 （）19.人体嘌呤降解的终产物是（）。 A.尿素 B.尿酸 C.尿囊素 D.尿囊酸 （）20.基因上游,可被RNA聚合酶识别并特异结合的DNA片段称（）。 A.起点 B.启动子 C.外显子 D.内含子 二、多项选择题(在每小题4个备选答案中选出二到4个正确答案，并将正确答案的序号填入题中的括号内，错选、多选、漏选均不得分。本大题共20小题，每小题1分,共20分) ( )1.以下各氨基酸中,属于人体必须氨基酸的是( )。 A.Phe B.Lys C.Trp D.Thr ( )2.出现在球蛋白表面频率较低的氨基酸是( )。 A.Ala B.Leu C.Pro D.Arg ( )3.引起蛋白质沉淀的因素有( )。 A.高温 B.生物碱试剂 C.稀盐溶液 D.金属离子
《动物生物化学》 教学大纲 学时：54学时理论学分：4.5学分 适用对象：动物科学、动物医学二年级学生 先修课程：动物学、化学（有机化学、无机化学、分析化学） 考核要求：平时20%（小测、实验）、期中考试（20%）、期末考试（60%） 使用教材及主要参考书： 《生物化学》（第二版），天津农学院主编，中国农业出版社，2002年4月 王镜岩主编，《生物化学》（第三版上下册），高等教育出版社，2002年9月 黄锡泰、于自然主编（第二版），〈现代生物化学〉，化学工业出版社，2005年7月 周顺伍，《动物生物化学》（第三版），中国农业出版社，1999年十月 本课程是农业院校动物医学、动物科学本科专业以及相关专业的一门重要专业基础课。动物生物化学是研究动物生命的化学，是研究生物分子、特别是生物大分子相互作用、相互影响以表现生命活动现象原理的科学。通过本课程的学习，不仅使学生了解生命现象的基本知识和生命运活动的基本规律，而且可以掌握与动物生理学、动物饲养学、动物遗传学、动物育种学、药理学临床诊断学等专业基础课以及后续专业课程相关的必备基本理论和技能。并初步有在今后学习中运用和解决问题的能力。 一、教学的基本任务 根据本课程特点，在教学过程中，教师一定要把基本概念，基本理论讲解的清楚、易懂，对重点章节要讲深、讲透，并注重各章节的相互联系。通过学习，使学生不仅能掌握生命活动的基本规律，而且能对物质的代谢途径、关键步骤、关键环节有深刻的认识，并且对物质的代谢又有相互关系的整体概念。从而培养学生具有一定的分析和解决问题的能力。通过实验教学培养学生具备初步的科学研究能力。 章节课程内容学时 第一章绪论 1 第二章第三章第四章第五章第六章第七章第八章第九章第十章蛋白质的结构与功能 酶 糖类代谢 生物氧化 脂类代谢 含氮小分子的代谢 核酸的结构 核酸的生物学功能 生物膜和动物激素的信号调节 8 6 6 4 5 8 5 5 6 二、课程内容与要求 绪论 （一）教学目的 通过本章的学习要掌握生物化学的基本概念、研究内容及生物化学与动物医学和动物科学的关系，了解生物化学的发展史。 （二）教学内容 1.生物化学的概念； 2.生物化学的发展； 3.生物化学与畜牧和兽医 第二章蛋白质的结构与功能 （一）教学目的
《生物化学》课程标准 所属系部：基础医学部适用专业：临床医学和护理课程类型：专业基础课课程学时：45 第一部分课程定位 一、课程的性质与作用 生物化学（biochemistry）是研究生命化学的科学，它在分子水平探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。生物化学是医护类学生必修的基础医学课程，为学习其它基础医学和专业护理课程、在分子水平上认识病因和发病机理、诊断和防止疾病奠定扎实的基础。本门课程属于专业基础课，主要向学生传授生物大分子的化学组成、结构及功能（包括蛋白质、维生素、核酸、酶）；物质代谢及其调控（糖代谢、脂类代谢、蛋白质代谢、核苷酸代谢、生物氧化）；基因信息的贮存、传递与表达；癌基因与抑癌基因；分子生物学常用技术及其应用等生命科学内容，使医学学生为深入学习其他医学基础课、临床医学课程乃至毕业后的继续教育、医学各学科的研究工作中在分子水平上探讨疾病的病因、发病机理及疾病诊断、预防、治疗奠定理论与实验基础。 二、课程理念 坚持学生为主体，教师为主导的教学理念。教师的主导作用具有客观性和必要性，教师预先决定和设计教学方案、教学内容、教学进程、教学结果和教育质量评估方法等。学生是学习的主体，在教师适时必要的引导下，充分调动学生主观能动性，发挥其较强的知识基础和自学能力的优势，确保教学活动顺利高效的完成，使学生获得知识、能力，并使智力和素养得到发展，完成教学目标。此外，在教学实践中应全程渗透素质教育、个性化教育等现代教育思想和观念。突出课程的前沿内容，着重培养学生的科学研究能力和创新精神。在保持优良教学传统的基础上，不断深化教学理论、内容、方法的创新和改革。
《食品化学》课程标准 一、课程概述 食品化学是一门主要包括微生物、化学、生物学和工程学的多学科的科学，是食品科学主要课程，是食品专业的的专业基础课，它的主要任务包括：研究食品材料（原料和产品）中主要成分的组成、结构和性质；食品在贮藏、加工和包装过程中可能发生的化学和物理变化；食品成分的结构、性质和变化对食品质量和加工性能的影响等。 该课程的先修课程有无机及分析化学、有机化学、生物化学等，后续课程有食品工艺学、食品保藏原理、毕业论文等课程。 二、课程目标： 1、知道该学科的性质、地位、独立价值、研究范围、基本框架、研究方法、学科进展和未来方向等。 2、通过对本课程的学习，让学生能够基本掌握食品中主要成分的组成、结构和性质；食品在贮藏、加工过程中可能发生的化学和物理变化；食品成分的结构、性质和变化对食品质量和加工性能的影响，并通过实验来加强对本课程的理解。 3、了解和掌握食品化学的基本知识和研究方法，从而在食品加工和保藏领域较好地从事教学、研究、生产和管理方面的工作。 三、课程的内容和要求 这门学科的知识与技能要求分为知道、理解、掌握、学会四个层次。这四个层次的一般涵义表述如下：知道———是指对这门学科认知。 理解———是指能懂得对这门学科涉及到的概念、原理与技术的说明和解释。 掌握———是指运用已理解的食品化学原理说明、解释并运用到实践中。 学会———是指能模仿或在教师指导下独立地完成食品化学的具体操作。教学内容和要求表中的“√”号表示教学知识和技能的教学要求层次。
四、课程实施 （一）课时安排与教学建议 本课程属于食品工程（本科）专业必修课：理论课学时数35，实验课学时数9，学分2个。具体课时安排如下：
（生物科技行业）食品生物化学在军用食品中的应用
新疆农业大学 专业文献综述 题目: 姓名: 学院: 专业: 班级: 学号: 指导教师: 职称: 教师 20年月日 …………大学教务处制 生物技术在军用食品中的应用与展望
摘要：本文综述了基因工程、细胞工程、酶工程、发酵工程等生物工程技术在军用食品中的应用前景。由生物技术催生的军用食品新材料和新技术，主要包括功能食品基础原料、新型抑菌防腐材料、包装材料、食品添加剂及军用食品快速安全检测技术等。生物技术可有效改善食品品质和营养结构，促进军用食品由营养型向功能型转变。军用食品的未来将在生物技术的集成与耦合中创新发展。 关键词：生物技术；军用食品；功能基础原料；集成与耦合 20世纪70年代后期，随着DNA重组技术(recombinanttechnologyofDNA)的诞生，以基因工程为核心内容，包括细胞工程、酶工程和发酵工程的生物技术应势而生。生物技术集合了分子生物学、生物化学、应用微生物学、化学工程、发酵工程、酶工程和电子计算机等诸多学科的最新科学成就，有助于解决食品、医药、化工、农业、环保、能源和国防等领域的资源紧缺难题，因此被列入当今世界七大高新技术之一，引起了世界各国的极大关注[1]。 生物技术最初源于传统的食品发酵，并首先在食品加工中得到广泛应用。如改良面包酵母菌种，就是基因工程应用于食品工业的第一个例子。基本原理是：将具有较高活性的酶基因转移至面包酵母菌(Saccharomycescercvisiae)，进而使生产菌中麦芽糖透性酶(maltosepermease)及麦芽糖酶(maltase)的含量与活性高于普通面包酵母，使面团在发酵时产生大量的CO2，形成膨发性能良好的面团，从而提高面包的质量和生产效率。又如制造干酪的凝乳酶，过去的凝乳酶是从小牛胃中提取的，为了满足世界干酪的生产需求，每年全世界大约需要宰杀5000万头小牛。基因工程技术诞生后，通过把小牛胃中的凝乳酶基因转移至大肠杆菌(E.coli)或酵母中，即可通过微生物发酵方法生产凝乳酶，最后经过基因扩增，保证了干酪生产对凝乳酶的需求[1]。此外，酶法转化或酶工程的应用，也能有效改造传统的食品工业。因此，
生化复习资料 考试： 名：10个（三、四） 选：10个（不含1、6、11、12） 3章重点维生素的载体、作用，嘌呤、嘧啶合成区别，核糖作用，一碳基团载体，ACP，载体蛋白，乙酰辅酶A缩化酶，生物素 填：20空（1、2、8） 简答：3个（1、6、7、8） 简述：3个（9、10、11、12） 血糖来源和去路，葡萄糖6-磷酸的交叉途径 实验与计算：（1、7） 一、名词解释 1、肽键：是一分子氨基酸的羧基与另一分子氨基酸的氨基脱水缩合而成的酰胺键（-CO-NH-），称为肽键。是蛋白质结构中的主要化学键（主键） 2、盐析： 3、酶的活性中心：在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同肽链上的基团，通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近，形成的具有一定的构象，直接参与酶促反应的区域。又称酶活性部位 4、米氏常数：是反应最大速度一半时所对应的底物浓度,即当v = 1/2Vm时，Km = S 意义：Ｋm越大，说明E和S之间的亲和力越小，ES复合物越不稳定。米氏常数Km对于酶是特征性的。每一种酶对于它的一种底物只有一个米氏常数。 5、氧化磷酸化：是在电子传递过程中进行偶联磷酸化，又叫做电子传递水平的磷酸化。 6、底物水平磷酸化：是直接由底物分子中的高能键转变成A TP末端高能磷酸键叫做底物水平的磷酸化。 7、呼吸链：线粒体能将代谢物脱下的成对氢原子(2H)通过多种酶和辅酶的链锁反应体系逐步传递,最后与激活的氧结合为水,由于该过程利用氧气与细胞呼吸有关,所以将这一传递体系叫做呼吸链。 8、生物氧化：糖类、脂肪和蛋白质等有机化合物在生物体内经过一系列的氧化分解，生成CO2和水释放能量的总过程叫做生物氧化。 9、葡萄糖异生作用：由非糖前体物质合成葡萄糖的过程。 10、戊糖磷酸通路：指机体某些组织以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程。 11、激素敏感激酶： 12、酮体：脂肪酸在肝脏中氧化分解所生成的乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种中间代谢产物，统称为酮体。 13、饲料蛋白质的互补作用：把原来营养价值较低的不同的蛋白质饲料混合使用，可能提高其营养价值和利用率。 14、氮平衡：是反映动物摄入氮和排除氮之间的关系以衡量机体蛋白质代谢概况的指标。 15、从头合成途径：利用氨基酸等作为原料合成 16、补救合成途径：利用体内游离的碱基或核苷合成
陕西国际商贸学院 生物化学课程标准 一、课程基本信息 （一）课程性质与任务 《生物化学》（biochemistry）是运用化学的原理和方法，研究生物体内化学分子与化学反应的科学，是从分子水平探讨生命现象本质的一门学科。通过研究生物体分子结构与功能，物质代谢与调节，以及遗传信息传递的分子基础与调控规律等阐明生命现象。 《生物化学》是药物制剂专业必修的一门专业基础课，其任务主要是了解人体的化学组成、结构及生命过程中各种化学变化。生物化学的研究主要采用化学的原理和方法，但也融入了生物物理学、生理学、细胞生物学、遗传学和免疫学等的理论和技术，使之与众多学科有着广泛的联系和交叉。 人们通常将研究核酸、蛋白质等所有生物大分子的结构与功能及基因的结构、表达与调控的内容称为分子生物学。分子生物学的发展揭示了生命本质的高度有序性和一致性，是人类在认识论上的重大飞跃。而从广义上理解，分子生物学是生物化学的重要组成部分，也被视作生物化学的发展和延续，因此，分子生物学的飞速发展，无疑为生物化学的发展注入了生机与活力。近年来迅猛发展的生物化学学科，研究成果累累，促进了相关和交叉学科的发展，特别是促进了临床医学、预防医学和药物制剂等的发展，已成为研究生命科学的前沿学科。 （二）前后续课程的安排 先修课程包括：人体解剖生理学、有机化学等。 后续课程包括：药理学、药物分析、生物药剂学与药物动力学等。 生物化学是在有机化学和生理学的基础上建立和发展的，其关系密不可分。
通过对生物大分子结构与功能进行的深入研究，揭示了生物体物质代谢、能量转换、遗传信息传递、光合作用、神经传导、肌肉收缩、激素作用、免疫和细胞间通讯等许多奥秘，使人们对生命本质的认识跃进到一个崭新的阶段。 三、课程目标 （一）总体目标 学生通过本课程的学习，能够基本掌握人体的化学组成、生物大分子的结构与功能、物质代谢的基本规律、遗传信息的传递及重要的专业词汇；理解基因表达及其调控机理；了解基因工程的基本理论和基本技术、血液生化和肝脏生化的基本内容；了解本学科前沿和发展动态。为药物制剂后续课程的学习及以后从事医药工作和科学研究奠定基础。 （二）具体目标 1.知识目标： （1）基本理论知识：“模块”化学习，模块一：生物大分子的结构与功能：包括蛋白质的结构与功能、核酸的结构与功能、酶的结构与功能；注意了解研究前沿：蛋白质组学。模块二：物质代谢及调节，包括：糖代谢、脂类代谢、氨基酸代谢、核苷酸代谢、生物氧化和物质代谢调节，学员注意联系临床应用，如糖脂代谢与肥胖，感受生化知识对临床实践的指导作用。模块三：遗传信息传递，包括：DNA的生物合成、RNA的生物合成、蛋白质的生物合成、基因表达调控和基因工程。了解研究前沿，基因表达调控理论介绍，从中感受到生物化学的奇妙与乐趣。学生通过参与课程学习，加强心理认知规律和知识结构化、框架化、网络化训练，提高分析问题、解决问题的综合能力。 （2）基本技能：学生通过系统生物化学实验训练，不但能掌握生物化学基本实验方法，而且可以锻炼灵活运用本门知识解决其它问题的能力。 2.能力目标： 学生根据课堂上教师对各章内容进行的结构化和整体化总结和采用讲、议、练等方式，训练面对看似零散的大量信息进行整理并找出规律以及进行知识结构化和整体化的能力。学生归纳为主，每章教师讲授后学生进行归纳梳理总结，以调动思维和学习积极性。这样的学习过程有利于学生提高归纳、总结、分析和解决问题的能力，调动学习积极性和主动性，提高学习质量。实验课分为两类，第一类验证、综合实验，每次实验前，学生应充分预习，上课时，认真听教师讲解实验原理、主要步骤及注意事项，以提高实验课质量。第二类设计性实验，学生