丙酮酸测定试剂盒(乳酸脱氢酶法) 适用范围：用于体外定量测定人血清中丙酮酸的含量。1.1规格
校准品(选配)：1×1mL；
质控品(选配)：水平1：1×1mL，水平2：1×1mL。
1.2组成：
注：校准品靶值、质控品质控范围详见包装标签。
2.1 外观
2.1.1试剂1：无色液体，无浑浊，无不溶物。
2.1.2试剂2：无色液体。
2.1.3校准品：无色至淡黄色液体。
2.1.4质控品：无色至淡黄色液体。
2.1.5包装外观应整洁，标签字迹清晰，不易脱落。
2.2 净含量
液体试剂的净含量不低于标示体积。
2.3 试剂空白吸光度
试剂空白吸光度≥0.5。
2.4 分析灵敏度
样本浓度为200 μmol/L时，△A≥0.02。
2.5 线性区间
在[30，1000] μmol/L范围内，线性相关系数r≥0.990；测试浓度在[30，100] μmol/L时，绝对偏差不超过±10 μmol/L，测试浓度在（100，1000] μmol/L时，相对偏差应不超过±10%。
2.6 精密度
2.6.1 批內精密度
用高、中、低3个浓度的样本测试试剂盒，各重复测试10次，其变异系数（CV）应不大于10%。
2.6.2批间差
用样本分别测试3个不同批次的试剂盒，每个批次测试3次，其相对极差（R）应不大于10%。
2.7 准确度
回收率在85%-115%范围内。
2.8 质控品赋值有效性
测试结果在质控范围内。
2.9 瓶内均匀性
校准品和质控品瓶内均匀性（CV）应不大于10%。
2.10 量值溯源
校准品量值溯源至公司内部工作校准品，并与北京九强生物技术股份有限公司生产的丙酮酸测定试剂盒(乳酸脱氢酶法)比对验证。
2.11 稳定性
2.11.1校准品开瓶稳定性
校准品开瓶后2℃～8℃避光保存可稳定3天。稳定期过后4小时内进行测试，测试结果与靶值的相对偏差不超过±10%。
2.11.2质控品开瓶稳定性
质控品开瓶后2℃～8℃避光保存可稳定3天。稳定期过后4小时内进行测试，应满足 2.8的要求。
2.11.3效期稳定性
原包装试剂盒在2℃～8℃避光保存条件下有效期为12个月。有效期满后3个月内测试，应满足2.3、2.4、2.5、2.6.1、2.7和2.8的要求。
唾液酸酶法与常规镜检法的临床应用比较 摘要：目的通过唾液酸酶检测法和白带常规镜检法的结果进行对比分析，探讨唾液酸酶法在细菌性阴道病（BV）中的诊断价值，为临床快速诊断BV提供可靠的方法。方法将480例患者按年龄分为四组（50岁），同时应用唾液酸酶法和常规镜检法检测，对比分析结果。结果唾液酸酶法的阳性率为17.91%，白带常规镜检法的阳性率8.75%，两种方法检测细菌性阴道病的阳性率的比较，差异有统计学意义（P50岁组的阳性率为最高（25.68%）。结论唾液酸酶法操作简便、快速，提高了阳性检出率和准确度，适合临床推广。 关键词：细菌性阴道病；阴道分泌物；白带常规镜检法；唾液酸酶法 Abstract：Objective To investigate the significance of sialidase test in diagnosis of bacterial vaginosis by comparing sialidase test with conventional microscopy，and provide rapid and reliable methods for diagnosis BV in clinic. Methods Sialidase test and conventional microscopy were used to determine 480 samples （50 years old group） and the results were analyzed comparatively. Results The positive rate of sialidase test for diagnosis BV was
真题回顾 【2002 - 22 生物化学A 型题】在三羧酸循环中，经底物水平磷酸化生成的高能化合物是 A. ATP B. GTP C. UTP D. CTP E. TTP 题目解析 在糖的无氧酵解和三羧酸循环中一共有三个底物水平磷酸化： 1,3-二磷酸甘油酸+ ADP →3-磷酸甘油酸+ ATP； 磷酸烯醇式丙酮酸+ ADP →丙酮酸+ ATP； 琥珀酰辅酶A + GDP →琥珀酸+ GTP。 故该题正确选项为B。 考点讲解 【2015 年西综大纲，生物化学，（二）物质代谢及其调节，2. 糖的有氧氧化（三羧酸循环）的过程、意义及调节】
一、三羧酸循环的过程 1. 在柠檬酸合酶的催化下乙酰辅酶A + 草酰乙酸缩合→柠檬酸。 2. 柠檬酸→顺乌头酸→异柠檬酸。 3. 在异柠檬酸脱氢酶的作用下异柠檬酸氧化脱羧→α-酮戊二酸。 4. 在α-酮戊二酸脱氢酶复合体的作用下α-酮戊二酸氧化脱羧→琥珀酰辅酶A。 5. 琥珀酰辅酶A 合成酶催化下琥珀酰辅酶A 经底物水平磷酸化→琥珀酸。 6. 琥珀酸脱氢酶作用下琥珀酸→延胡索酸。 7. 延胡索酸酶作用下延胡索酸→苹果酸。 8. 苹果酸脱氢酶作用下苹果酸→草酰乙酸。 二、总结 1. 反应5 为一次底物水平磷酸化产生GTP。
2. 每个循环消耗一分子乙酰辅酶A。 3. 反应3、4 两次脱羧，体内CO2 的主要来源。 4. 反应1、3、4 中三个关键酶柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶。 5. 反应3、4、8 脱氢由NAD+ 接受，反应6 脱氢由FAD 接受，共4 次脱氢。 6. 反应于线粒体内进行，乙酰辅酶A 起始产生10 ATP，丙酮酸起始产生12.5 ATP，葡萄糖起始产生30 / 32 ATP。 7. 三大营养物资的代谢通路，糖、脂肪、蛋白质联系的枢纽。 8. 反应1、3、4 为不可逆反应，其他为可逆反应。 三、三羧酸循环的意义 1. 三羧酸循环是三大营养物资的最终代谢通路 （1）糖、脂肪、氨基酸生物氧化后都会生成乙酰辅酶A，然后，其进入三羧酸循环进行降解。
丙酮酸脱氢酶（PDH）活性检测试剂盒说明书可见分光光度法 注意：正式测定前务必取2-3个预期差异较大的样本做预测定。 货号:BC0380 规格:50T/48S 产品内容： 试剂一：液体60mL×1瓶，4℃保存； 试剂二：液体1mL×1支，-20℃避光保存； 试剂三：液体50mL×1瓶，4℃保存； 试剂四：粉剂×1支，4℃保存； 试剂五：粉剂×1支，-20℃保存； 试剂六：粉剂×1支，4℃保存； 试剂七：粉剂×1支，4℃保存； 工作液的配制：临用前把试剂四、五、六、七转移到试剂三中混合溶解待用；用不完的试剂4℃保存一周。 产品说明： PDH（EC4.1.1.1）广泛存在于动物、植物、微生物和培养细胞中，是丙酮酸脱氢酶复合体(PDHC)催化丙酮酸氧化脱羧的限速酶，催化丙酮酸脱梭生成羟乙基-TPP，把糖酵解和三羧酸循环连接起来。PDH催化丙酮酸脱氢，同时还原2,6-二氯酚靛酚（2,6-DCPIP），从而导致605nm光吸收的减少。 需自备的仪器和用品： 可见分光光度计、水浴锅、台式离心机、可调式移液器、1mL比色皿、研钵、冰和蒸馏水。 操作步骤： 一、样本的处理 称取约0.1g组织或收集500万细胞，加入1mL试剂一和10μL试剂二，用冰浴匀浆器或研钵匀浆充分研磨，4℃11000g离心10min，取上清，置冰上待测。
二、测定步骤 1、分光光度计预热30min以上，调节波长至605nm，蒸馏水调零。 2、每个样本需要900μL工作液，按样本数加一取出一定量的工作液于37℃（哺乳动物）或25℃（其他物种）中孵育5min。 3、空白管：在1mL比色皿中加入900μL工作液和50μL水，混匀，立即记录605nm处初始吸光值A1和1min 后的吸光值A2，计算ΔA空白=A1-A2。 4、测定管：在1mL比色皿中加入900μL工作液和50μL样本，混匀，立即记录605nm处初始吸光值A3和1min后的吸光值A4，计算ΔA测定=A3-A4。 三、PDH活性计算 （1）按样本蛋白浓度计算 单位的定义：每mg组织蛋白每分钟消耗1nmol2,6-二氯酚靛酚定义为一个酶活性单位。 PDH活性（U/mg prot）=[(ΔA测定-ΔA空白)×V反总÷(ε×d)×109]÷(V样×Cpr)÷T =904.762×(ΔA测定-ΔA空白)÷Cpr （2）按样本鲜重计算 单位的定义：每g组织每分钟消耗1nmol2,6-二氯酚靛酚定义为一个酶活性单位。 PDH活性(U/g鲜重)=[(ΔA测定-ΔA空白)×V反总÷(ε×d)×109]÷(W×V样÷V样总)÷T =913.81×(ΔA测定-ΔA空白)÷W （3）按细菌或细胞密度计算 单位的定义：每1万个细菌或细胞每分钟消耗1nmol2,6-二氯酚靛酚定义为一个酶活性单位。 PDH活性(U/104cell)=[(ΔA测定-ΔA空白)×V反总÷(ε×d)×109]÷(500×V样÷V样总)÷T =1.828×(ΔA测定-ΔA空白) V反总：反应体系总体积，9.5×10-4L； ε：2,6-二氯吲哚酚摩尔消光系数，2.1×104L/mol/cm； d：比色皿光径，1cm； V样：加入样本体积，0.05mL；
唾液酸（SA）测定试剂盒（神经氨酸苷酶法）适用范围：该产品用于体外定量测定人血清或血浆中唾液酸的浓度。 1.1 产品规格
1.2 组成成分 1.2.1 试剂组成 试剂1： Tris缓冲液 0.1 mol/L PH=7.0 神经氨酸苷酶 >0.2U/mL 乳酸脱氢酶 >2U/mL 试剂2： Tris缓冲液 0.1 mol/L PH=9.0 烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NADH） >0.13mmol/L N-乙酰神经氨酸醛缩酶 >2U/mL。 1.2.2 校准品的组成 单水平的液体校准品，在水基质中添加唾液酸（60mg/dL），稳定剂<0.1%； 定值范围：(50-70)mg/dL。 1.2.3质控品的组成 两个水平的液体质控品，在牛血清（30g/L）中添加唾液酸（60mg/dL和150mg/dL），稳定剂<0.1%； 定值范围：（50-70）mg/dL、（120-180）mg/dL。 2.1 外观 液体双试剂：试剂1:无色至淡黄色液体，试剂2：无色至淡黄色液体。 校准品：无色至淡黄色澄清液体。
质控品：无色至淡黄色澄清液体。 2.2 净含量 液体试剂的净含量不得低于标示体积。 2.3 空白吸光度 在规定参数下，试剂空白吸光度≥0.8。 2.4 分析灵敏度 浓度为60mg/dL时，吸光度变化应≥0.005.。 2.5 线性 在(0，200]mg/dL线性范围内，线性相关系数r ≥0.996。在(0，50]mg/dL范围内绝对偏差不超过5mg/dL，在（50，200]mg/dL范围内的相对偏差不超过±10%。 2.6 精密度 变异系数CV应≤8% 2.7 批间差 不同批号之间测定结果的相对极差应≤10%。 2.8准确度 回收试验：回收率应在90%-110%范围内。 2.9 质控品赋值有效性 测定值在质控靶值范围内。 2.10校准品溯源性要求 根据GB/T21415-2008《体外诊断医疗器械生物样品中量的测量校准品控制物质赋值的计量学溯源性》及有关规定提供唾液酸校准品的来源、赋值过程以及测量不确定度等内容。校准品溯源至唾液酸纯品（Sigma）。
在高等植物中存在着多条呼吸代谢的生化途径，这是植物在长期进化过程中，对多变环境条件适应的体现。在缺氧条件下进行酒精发酵和乳酸发酵，在有氧条件下进行三羧酸循环和戊糖磷酸途径，还有脂肪酸氧化分解的乙醛酸循环以及乙醇酸氧化途径等(图5-2)。 图5-2 植物体内主要呼吸代谢途径相互关系示意图 一、糖酵解 己糖在细胞质中分解成丙酮酸的过程，称为糖酵解（glycolysis）。整个糖酵解化学过程于1940年得到阐明。为纪念在研究这一途径中有突出贡献的三位生物化学家：G.Embden,O.Meyerhof和J.K.Parnas，又把糖酵解途径称为EmbdenMeyerhofParnas途径，简称EMP途径（EMP pathway）。糖酵解普遍存在于动物、植物、微生物的细胞中。 （一）糖酵解的化学历程 糖酵解途径（图5-3）可分为下列几个阶段：
图5-3糖酵解途径 1.己糖的活化(1～9)是糖酵解的起始阶段。己糖在己糖激酶作用下，消耗两个ATP逐步转化成果糖-1，6二磷酸(F-1，6-BP)。 如以淀粉作为底物，首先淀粉被降解为葡萄糖。淀粉降解涉及到多种酶的催化作用，其中，除淀粉磷酸化酶(starch phosphorylase)是一种葡萄糖基转移酶外，其余都是水解酶类，如α-淀粉酶(α-amylase)、β-淀粉酶(β-amylase)、脱支酶(debranching enzyme)、麦芽糖酶(maltase)等。 2.己糖裂解(10～11)即F-1，6-BP在醛缩酶作用下形成甘油醛-3-磷酸和二羟丙酮磷酸，后者在异构酶(isomerase)作用下可变为甘油醛-3-磷酸。 3.丙糖氧化(12～16)甘油醛-3-磷酸氧化脱氢形成磷酸甘油酸，产生1个ATP和1个NADH，同时释放能量。然后，磷酸甘油酸经脱水、脱磷酸形成丙酮酸，并产生1个ATP，这一过程分步完成，有烯醇化酶和丙酮酸激酶参与反应。
货号：QS2103 规格：50管/48样丙酮酸脱氢酶（Pyruvate dehydrogenase，PDH）试剂盒说明书 可见分光光度法 正式测定前务必取 2-3个预期差异较大的样本做预测定 测定意义： PDH（EC 4.1.1.1）广泛存在于动物、植物、微生物和培养细胞中，是丙酮酸脱氢酶复合体(PDHC)催化丙酮酸氧化脱羧的限速酶，催化丙酮酸脱梭生成羟乙基-TPP，把糖酵解和三羧酸循环连接起来。 测定原理： PDH催化丙酮酸脱氢，同时还原2,6-二氯酚靛酚（2,6-DCPIP），从而导致600nm光吸收的减少。 自备实验用品及仪器： 可见分光光度计、水浴锅、台式离心机、可调式移液器、1 mL玻璃比色皿、研钵、冰和蒸馏水。 试剂的组成和配制： 试剂一：50mL×1瓶，-20℃保存； 试剂二：10mL×1瓶，-20℃保存； 试剂三：1mL×1支，-20℃保存； 试剂四：液体50mL×1瓶，4℃保存； 试剂五：粉剂×1支，4℃保存； 试剂六：粉剂×1支，4℃保存； 试剂七：粉剂×1支，4℃保存； 试剂八：粉剂×1支，4℃保存; 工作液的配制：临用前把试剂五、试剂六、试剂七和试剂八转移到试剂四中混合溶解待用； 用不完的试剂分装后-20℃保存，禁止反复冻融。 样本的前处理： 组织、细菌或细胞中胞浆蛋白与线粒体蛋白的分离： 1、称取约0.1g组织或收集500万细菌或细胞，加入1mL试剂一和10uL 试剂三，用冰浴匀浆 器或研钵匀浆。 2、将匀浆600g，4℃离心5min。 3、弃沉淀，将上清液移至另一离心管中，11000g，4℃离心10min。 4、上清液即胞浆提取物，可用于测定从线粒体泄漏的PDH（此步可选做）。 5、在步骤④的沉淀中加入200uL试剂二和2uL 试剂三，超声波破碎（冰浴，功率20％或200W， 超声3秒，间隔10秒，重复30次），用于线粒体PDH活性测定。 测定步骤： 1、分光光度计预热30min以上，调节波长至605nm处，蒸馏水调零。 2、工作液于37℃（哺乳动物）或25℃（其它物种）中孵育5min。 3、在1mL玻璃比色皿中加入50μL样本和900μL工作液，混匀，立即记录605nm处初始吸光 第1页，共2页
α-酮戊二酸脱氢酶（α-KGDH）活性检测试剂盒说明书紫外分光光度法 注意：正式测定前务必取2-3个预期差异较大的样本做预测定。 货号：BC0710 规格：50T/48S 产品内容： 试剂一：液体60mL×1瓶，4℃保存； 试剂二：液体0.6mL×1支，-20℃保存； 试剂三：液体55mL×1瓶，4℃保存； 试剂四：粉剂×1支，4℃保存； 试剂五：粉剂×1支，4℃保存； 试剂六：粉剂×1支，-20℃保存； 试剂七：粉剂×1支，-20℃保存； 试剂八：粉剂×1支，-20℃避光保存。临用前加入2mL双蒸水充分混匀待用，用不完的试剂仍-20℃保存。 工作液的配制：临用前把试剂四、试剂五、试剂六、试剂七转移到试剂三中混合溶解待用。 产品说明： α-KGDH（EC1.2.4.2）广泛存在于动物、植物微生物和培养细胞的线粒体中，是三羧酸循环调控关键酶之一，催化α-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰辅酶A。 α-KGDH催化α-酮戊二酸、NAD+和辅酶A生成琥珀酰辅酶A、二氧化碳和NADH，NADH在340nm有特征吸收峰，以NADH的生成速率表示α-KGDH活性。 需自备的仪器和用品： 紫外分光光度计、水浴锅、台式离心机、可调式移液器、1mL石英比色皿、研钵、冰和蒸馏水。 操作步骤： 一、α-KGDH的提取
称取约0.1g组织或收集约500万细胞，加入1mL试剂一和10uL试剂二，冰浴用匀浆器或研钵充分研磨，4℃11000g离心10min，取上清，置冰上待测。 二、测定步骤 1.分光光度计预热30min以上，调节波长到340nm，蒸馏水调零 2.空白管： 取1mL工作液加入1mL石英比色皿，37℃孵育5min后取出比色皿，再依次加入40μL试剂八和60μL 蒸馏水，混匀并立即测量340nm处0s的吸光值A1，37℃准确反应2min，记录340nm处2min时的吸光值A2，计算ΔA空白=A2-A1。 3.测定管： 取1mL工作液加入1mL石英比色皿，在37℃（哺乳动物）或25℃（其它物种）孵育5min后取出比色皿，再依次加入40μL试剂八和60μL样本，混匀并立即测量340nm处0s的吸光值A3，37℃（哺乳动物）或25℃（其它物种）中准确反应2min，记录340nm处2min时的吸光值A4，计算ΔA测定=A4-A3。 三、α-KGDH活性计算 1.按样本蛋白浓度计算 单位的定义：每mg组织蛋白在反应体系中每分钟生成1nmol的NADH定义为一个酶活力单位。 α-KGDH活性（U/mg prot）＝[(ΔA测定-ΔA空白)÷（ε×d）×V反总×109]÷(Cpr×V样)÷T =1473.7×(ΔA测定-ΔA空白)÷Cpr 2.按样本鲜重计算 单位的定义：每g组织在反应体系中每分钟生成1nmol的NADH定义为一个酶活力单位。 α-KGDH（U/g鲜重）＝[(ΔA测定-ΔA空白)÷（ε×d）×V反总×109]÷(V样÷V样总×W)÷T =1488.5×(ΔA测定-ΔA空白)÷W 3.按细菌或细胞密度计算 单位的定义：每1万个细菌或细胞在反应体系中每分钟生成1nmol的NADH定义为一个酶活力单位。 α-KGDH活性（U/104cell）＝[(ΔA测定-ΔA空白)÷（ε×d）×V反总×109]÷(V样÷V样总×500)÷T
附录唾液酸测定法 (间苯二酚显色法) 本法系用酸水解方法将结合状态的唾液酸变成游离状态，游离状态的唾液酸与间苯二酚反应生成有色化合物，再用有机酸萃取后，测定唾液酸含量。 唾液酸对照品溶液（200μg/ml）的制备精密称取唾液酸对照品10.52mg（1μg唾液酸相当于3.24nmol），置10ml量瓶中，加水溶解并稀释至刻度，混匀，即为唾液酸贮备液（1mg/ml），按一次使用量分装，-70℃贮存，有效期1年。仅可冻融1次。4℃保存使用期为2周。精密量取唾液酸贮备液1ml，置5ml量瓶中，加水至刻度，即为每1ml含200 μg的唾液酸对照品溶液，用前配制。 测定法取供试品适量，加水稀释至蛋白质浓度约为每1ml含0.2～0.4mg，作为供试品溶液。按下表取唾液酸对照品溶液、水及供试品溶液于10ml玻璃试管中，混匀，每管再加入间苯二酚-盐酸溶液（分别量取2% 间苯二酚溶液2.5ml、0.1mol/L硫酸铜溶液62.5μl、25% 盐酸溶液20ml，加水稀释至25ml，混匀。试验前4小时内配制）1ml，加盖，沸水煮沸30分钟(水浴面高于液面约2cm)，取出置冰浴中3分钟(同时振摇)后，每管加乙酸丁酯-丁醇液（取乙酸丁酯4份与丁醇1份混匀,室温下保存,12小时内使用）2ml，充分混匀， 用唾液酸对照品溶液的浓度对其相应的吸光度作直线回归（相关系数应不低于0.99），由直线回归方程求出5μg唾液酸的吸光度，再按下式计算 供试品唾液酸含量 (mol/mol 蛋白质) ＝A2×5×3.24×W×D A1×P×100 式中A1为5μg唾液酸的吸光度； A2为供试品的吸光度； D为供试品稀释倍数； P为供试品蛋白质含量，μg/μl； W为1nmol促红素的量，相当于 1
唾液酸测定试剂盒（神经氨酸苷酶法）适用范围：本品用于体外定量测定人血清中唾液酸的含量。 1.1规格 规格1： (试剂1：15mL；试剂2：5mL)； 规格2： (试剂1：30mL；试剂2：10mL)； 规格3： (试剂1：60mL；试剂2：20mL)； 校准品：（选配）: 规格1（0.3mL×1；1水平)；规格2（0.5mL×1；1水平)；规格3（1.0mL×1；1水平)； 质控品：（选配） 规格1（0.5mL×2；2水平)；规格2（1.0mL×2；2水平)。 1.2组成 试剂盒组成见表1 表1 唾液酸测定试剂盒组成
注：校准品及质控品赋值具有批特异性，每批次浓度详见标签。 2.1试剂 2.1.1外观 试剂盒外观应整洁，文字符号标识清晰；组分齐全，液体无漏液；试剂1、试剂2为透明液体，不得有沉淀和絮状物。 2.1.2装量 每瓶不少于标示值。 2.1.3试剂空白吸光度 用指定的空白样品测试试剂（盒），在光径1cm下，在340 nmm处测定试剂空白吸光度≥0.8A，空白吸光度变化率≤0.01A。 2.1.4分析灵敏度 试剂测定75mg/dL被测物，吸光度变化≥0.01A。 2.1.5线性范围 2.1.5.1在[2，200] mg/dL内,相关系数R≥0.990。
2.1.5.2在[2，40] mg/dL内，线性绝对偏差不超过±4mg/dL；(40，200] mg/dL 内，线性相对偏差不超过±10%。 2.1.6 重复性 重复测试（75±15）mg/dL和（150±30）mg/dL样本，所得结果的变异系数（CV%）应不大于5%。 2.1.7批间差 测定（75±15）mg/dL和（150±30）mg/dL样本，所得结果的批间相对极差（R）应不大于10%。 2.1.8准确度 ）中加入一定体积高于200 mg/dL的唾液酸纯在正常浓度范围的临床样本（C 品（Cs）或由纯品配制的标准溶液，回收率应在90%-110%范围内。 2.2校准品 2.2.1外观 校准品为淡黄色液体。 2.2.2装量 每瓶不少于标示值。 2.2.3准确度 与配套试剂组成测试系统，指标要求同2.1.8。 2.2.4 校准品溯源性 根据GB/T21415-2008的要求，校准品溯源至工作校准品，工作校准品采用上海聚创医药科技有限公司SA试剂盒进行方法学比对赋值。 2.3质控品
5 糖类分解代谢 一、名词解释 1、糖酵解途径：是在无氧条件下，葡萄糖进行分解，形成2分子丙酮酸并伴随着ATP生成的一系列反应。 2、柠檬酸循环：是用于乙酰CoA中的乙酰基氧化生成CO2的酶促反应的循环系统，该循环的第一步反应是由乙酰CoA和草酰乙酸缩合形成柠檬酸。 3、糖的有氧氧化：糖的有氧氧化指葡萄糖或糖原在有氧条件下氧化成水和二氧化碳的过程。是糖氧化的主要方式。 4、磷酸戊糖途径：是指机体某些组织（如肝、脂肪组织等）种一个葡萄糖-6-磷酸经代谢产生NADPH和核糖-5-磷酸的途径。该途径包括氧化和非氧化两个阶段，在氧化阶段，葡萄糖-6-磷酸转化为核酮糖-5-磷酸和CO2,并生成两分子的NADPH；在非氧化阶段，核酮糖-5-磷酸异构化生成核糖-5-磷酸或转化为酵解中的两个中间代谢物果糖-6-磷酸和甘油醛-3-磷酸。 5、发酵：厌氧有机体把糖酵解生成NADH中的氢交给丙酮酸脱羧后的产物乙醛，使之生成乙醇的过程称之为乙醇发酵。如果将氢交给丙酮酸生成乳酸则叫乳酸发酵。 二、填空 1、糖酵解过程中有3个不可逆的酶促反应，这些酶是磷酸果糖激酶、己糖激酶和丙酮酸激酶。 2、3-磷酸甘油醛脱氢酶酶催化的反应是EMP途径中的第一个氧化反应。 3、糖酵解中催化作用物水平磷酸化的两个酶是磷酸甘油酸激酶和丙酮酸激酶。 4、在糖酵解中提供高能磷酸基团，使ADP磷酸化成A TP的高能化合物是1,3-二磷酸甘油酸和PEP。 5、糖酵解在细胞的细胞质中进行，该途径是将葡萄糖转变为丙酮酸，同时生成ATP和NADH的一系列酶促反应。 6、丙酮酸还原为乳酸，反应中的NADH来自于3-磷酸甘油醛的氧化。 7、TCA循环的第一个产物是柠檬酸。由柠檬酸合酶，异柠檬酸脱氢酶，和α-酮戊二酸脱氢酶所催化的反应是该循环的主要限速反应。 8、TCA循环中有二次脱羧反应，分别是由异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶催化。脱去的CO2中的C原子分别来自于草酰乙酸中的C1和C4。 9、TCA循环中大多数酶位于线粒体基质，只有琥珀酸脱氢酶位于线粒体内膜。 10、丙酮酸脱氢酶系由丙酮酸脱氢酶、二氢硫辛酰转乙酰基酶和二氢硫辛酸脱氢酶组成。三羧酸循环过程中有4次脱氢和2次脱羧反应。三羧酸循环过程主要的关键酶是柠檬酸合酶；每循环一周可生成1个A TP。 11、磷酸戊糖途径可分为2阶段，分别称为氧化脱羧和非氧化的分子重排，其中两种脱氢酶是6-磷酸葡萄糖脱氢酶和6-磷酸葡萄酸糖脱氢酶，它们的辅酶是NADP＋。 12、在磷酸戊糖途径中催化由酮糖向醛糖转移二碳单位的酶为转酮醇酶，其辅酶为TPP（焦磷酸硫胺素）；催化由酮糖向醛糖转移三碳单位的酶为转醛醇酶。转酮醇酶(transketolase)就是催化含有一个酮基、一个醇基的二碳基团(羟乙酰基)转移的酶。其接受体是醛，辅酶是TPP。转醛醇酶(transaldolase)是催化含有一个酮基、二个醇基的三碳基团(二羟丙酮基团)转移的酶.其接受体是醛,但不需要TPP. 13、植物中淀粉彻底水解为葡萄糖需要多种酶协同作用，它们是α-淀粉酶，β-淀粉酶，脱支酶，麦芽糖酶。 14、淀粉的磷酸解过程通过淀粉磷酸化酶降解α–1，4糖苷键，靠转移酶和脱支酶降解α–1，6糖苷键。 三、单项选择题 1、丙酮酸脱氢酶系是个复杂的结构，包括多种酶和辅助因子。下列化合物中哪个不是丙酮酸脱氢酶组分？ A、TPP B、硫辛酸 C、FMN D、Mg2＋ E、NAD＋ 2、丙酮酸脱氢酶系受到哪些因素调控？ A、产物抑制、能荷调控、磷酸化共价调节 B、产物抑制、能荷调控、酶的诱导 C、产物抑制、能荷调控 D、能荷调控、磷酸化共价调节、酶的诱导 E.能荷调控、酶的诱导 3、下述那种情况可导致丙酮酸脱氢酶系活性升高？ A、ATP/ADP比值升高 B、CH3COCoA/CoA比值升高 C、NADH/ NAD＋比值升高 D、能荷升高 E、能荷下降 4、三羧酸循环中有底物水平磷酸化的反应是： A、柠檬酸→α-酮戊二酸 B、琥珀酰CoA→琥珀酸（琥珀酸硫激酶） C、琥珀酸→延胡索酸 D、延胡索酸→草酰乙酸 E. 苹果酸→草酰乙酸 5、糖代谢中间产物中含有高能磷酸键的是： A、6-磷酸葡萄糖 B、6-磷酸果糖 C、1，6-二磷酸果糖 D、3-磷酸甘油醛 E、1，3-二磷酸甘油酸 6、1分子葡萄糖酵解时净生成多少个ATP？ A、1 B、2 C、3 D、4 E、5 7、磷酸果糖激酶的最强变构激活剂是： A、AMP B、ADP C、ATP D、2，6-二磷酸果糖 E、1，6-二磷酸果糖 8、糖的有氧氧化的最终产物是： A、CO2+H2O+ATP B、乳酸 C、丙酮酸 D、乙酰CoA A、磷酸戊糖途径 B、糖异生 C、糖的有氧氧化 D、糖原合成与分解 E、糖酵解 10、三碳糖、六碳糖与七碳糖之间相互转变的糖代谢途径是： A、糖异生 B、糖酵解 C、三羧酸循环 D、磷酸戊糖途径 E、糖的有氧氧化
糖酵解的关键酶——己糖激酶Hexokinase ，磷酸果糖激酶-1 PFK-1，丙酮酸激酶regulative factor：Insulin promotes the synthesis of three key enzymes 磷酸果糖激酶-1 PFK-1： 1)6- 磷酸果糖、1,6-二磷酸果糖、2,6-二磷酸果糖、ADP、AMP是变构激活剂。 2)ATP、柠檬酸及长链脂肪酸是变构抑制剂。 丙酮酸激酶： 1)1,6-二磷酸果糖、ADP是变构激活剂 2)ATP，乙酰CoA及长链脂肪酸是变构抑制剂。 丙酮酸氧化脱酸的关键酶——丙酮酸脱氢酶复合体 E1 TPP VitaminB1 E2 硫辛酸硫辛酸 coenzyme A 泛酸 E3 FAD Vitamin B2 NAD+ Vitamin PP Regulation：受催化产物ATP、乙酰CoA的抑制。AMP 、CoA 、NAD+增加乙酰CoA减少，酶激活 三羧酸循环的关键酶—— 1)柠檬酸合酶 2)异柠檬酸脱氢酶（高能状态-ATP多-的情况下受抑制，and vice verse ）， 3)α-酮戊二酸脱氢酶（类似丙酮酸脱氢酶复合体，3，5形式） 产物堆积抑制TCA，主要是ADP 、ATP 的变化。 Ca+ 可促进TCA 磷酸戊糖的关键酶——6-磷酸葡萄糖脱氢酶 受NADPH 的反馈抑制性调节 糖异生的关键酶——G-6-P酶，果糖二磷酸酶，磷酸烯醇式丙酮酸激酶(草酰乙酸磷酸烯醇丙酮酸)、丙酮酸羧化酶（丙酮酸草酰乙酸） 途径Ⅰ：果糖二磷酸酶（1，6二磷酸果糖G-6-P）G-6-P酶（G-6-P Glucose ）2,6-二磷酸果糖和AMP激活G-6-P酶，而抑制果糖二磷酸酶的活性而抑制糖异生 途径Ⅱ：丙酮酸激酶（磷酸烯醇式丙酮酸丙酮酸） 1，6二磷酸果糖是丙酮酸激酶的变构激活剂 增强糖异生，必要抑制糖酵解。 原料增加可促进糖异生，乙酰CoA可加强糖异生 丙酮酸羧化酶，辅基：生物素。需要Mg2+ 和Mn2+ 磷酸烯醇式丙酮酸有能量最高的高能磷酸键 糖原合成的关键酶——糖原合酶
唾液酸测定试剂盒(比色法) 适用范围：用于体外定量测定人血清中唾液酸的浓度。 1.1 规格 试剂盒是由试剂1和试剂2组成的液体双试剂,校准品为液体剂型，质控品为冻干粉。规格及装量见表1。 表1 规格及装 量 1.2主要组成成分
试剂1主要组分： 试剂2主要组分： 校准品主要组分： 质控品主要组分： 2.1 净含量 应不低于试剂瓶标示装量。 2.2 外观 试剂1：无色或淡黄色透明溶液；试剂2：无色或黄色透明溶液，校准品：为无色透明液体，质控品：为浅黄色至黄色冻干粉，复溶后为浅黄色至黄色液体。外包装完好、无破损，标签完好、字迹清晰。 2.3 试剂空白 2.3.1 试剂空白吸光度 在340nm处测定试剂空白吸光度，应≥0.05； 2.3.2 试剂空白吸光度变化率
试剂空白吸光度变化率△A/min≤0.8。 2.4 分析灵敏度 测试50 mg/dL的被测物时，吸光度变化率（ΔA/min）应不低于0.0005。 2.5 准确度 参照EP9-A2的方法，用比对试剂盒同时测试40例线性区间内的不同浓度的血清样本，其相关系数r≥0.975。[10,60）mg/dL区间内绝对偏差不超过±6mg/dL；[60，180]mg/dL区间内相对偏差不超过±10%。 2.6 重复性 批内变异系数（CV）应不超过10％。 2.7 线性 2.7.1在[10,180]mg/dL区间内，线性相关系数r应不低于0.990； 2.7.2[10,60）mg/dL区间内绝对偏差不超过±6mg/dL；[60，180]mg/dL区间内相对偏差不超过±10%。 2.8 批间差 对同一份样品进行重复测定，相对极差不大于10％。 2.9质控品批内瓶间差 变异系数（CV）应≤5%。 2.10溯源性 根据GB/T 21415-2008的规定，本试剂盒内校准品溯源至企业工作校准品，与已上市公司试剂盒进行比对赋值。 2.11质控品赋值有效性 质控品测值应在靶值范围内。
可治性罕见病—丙酮酸脱氢酶E1-α缺乏症 一、疾病概述 丙酮酸脱氢酶缺乏症是一系列的较为常见的神经系统退行性病变，并伴随线粒体代谢异常的疾病，也是儿童高乳酸血症最常见的病因之一。其中，丙酮酸脱氢酶E1 -a缺乏症( pyruvate dehydrogenaseEl -a deficiency)是由于丙酮酸脱氢酶复合物(pyruvate dehydrogenase complex，PDH complex)中E1 -a亚基的缺陷造成的。编码El-α亚基的PDHA1基因位于Xp22.1上[1]。该病呈X染色体连锁显性遗传，其临床表现和生化缺陷存在较大的异质性。该病尚无明确的发病率和患病率报道，多为散发病例，男女发病率大致相等。 PDH复合物是细胞核基因编码的线粒体基质多酶系统，催化依赖硫胺素的丙酮酸氧化脱羧生成乙酰辅酶A，将糖酵解、三羧酸循环和氧化磷酸化连接起来，在线粒体能量代谢中起重要作用。PDH复合物缺乏导致丙酮酸代谢障碍，造成乳酸堆积和能量生成不足，引起神经系统结构和功能异常。该复合物包括 3种酶：丙酮酸脱氢酶(E1酶)、二氢硫辛酰胺乙酰转移酶(E2酶)、二氢硫辛酰胺脱氢酶(E3酶)。E1酶的作用是移除丙酮酸上的羧基，并把乙酰基转给E2酶。El酶的a亚基是其活性部位，并且参与组成PDH复合物的核心结构。El-a亚基的缺陷可造成ATP生成减少和丙酮酸盐堆积，PDHA1基因突变是PDH复合物缺乏最常见的病因。ATP缺乏导致的能量供应不足对脑组织影响较大。丙酮酸盐堆积可导致丙酮酸盐、丙氨酸、乳酸之间的平衡被打破，最终引起乳酸酸中毒。ATP缺乏常引起肌张力低下、肌无力或运动不耐受等[2]。 二、临床特征 PDH复合物缺乏症患者的临床表现呈高度的异质性，发病年龄可从胎儿期至成人各年龄阶段，症状可从新生儿期的致死性乳酸酸中毒，到慢性神经功能异常伴大脑发育不全。本病一般在婴儿期和儿童早期发病，临床表现较复杂，主要累及代谢和神经系统。可有胼胝体发育不良、婴儿痉挛、Leigh病、复发性共济失调、慢性神经病变等。病情轻重及存活时间的长短取决于乳酸酸中毒的严重程度。患儿残存的酶活性越低，临床症状出现越早，血乳酸越高，死亡越早[3]。 男性患者可归纳为3类表型：一种是严重的新生儿高乳酸血症和大脑发育
白带常规与BV唾液酸酶法联合检测的临床价值 发表时间：2013-12-10T12:57:52.687Z 来源：《医药前沿》2013年11月第31期供稿作者：朱建新 [导读] 在育龄期妇女的阴道感染性疾病中，细菌性阴道炎、霉菌性阴道炎和滴虫性阴道感染是最为常见的妇科病。 朱建新（江苏省常熟市辛庄中心卫生院检验科江苏常熟 215500） 【摘要】目的对白带常规、BV唾液酸酶法在妇产科常规检查中的临床价值。同时观察BV合并霉菌滴虫感染情况。方法对本院妇产科门诊2012年11月至2013年10月321例阴道分泌物常规检查。通过盐水涂片法查找滴虫，进行革兰染色判断清洁度及检查念珠菌、线索细胞，通过唾液酸酶检测细菌性阴道病(BV)。结果清洁度Ⅱ度占31.46%；Ⅲ度占62.62%；Ⅳ度占5.92%；霉菌感染占20.87%；滴虫感染占3.43%；BV唾液酸酶法检测阳性占27.10%；念珠菌、滴虫和BV阳性混合感染占4.05%。结论白带常规与BV唾液酸酶法联合检测在妇科常规检查中两者都有其独立的临床价值，能更好的正确诊断、合理用药，规范治疗，提高治疗效果。 【关键词】白带常规 BV唾液酸酶法联合检测 【中图分类号】R446 【文献标识码】A 【文章编号】2095-1752（2013）31-0262-01 在育龄期妇女的阴道感染性疾病中，细菌性阴道炎、霉菌性阴道炎和滴虫性阴道感染是最为常见的妇科病。特别是对于孕前女性阴道分泌物常规筛查，女性患有阴道炎症会引起产道感染和宫内感染，还会造成早产、胎膜早破、低体重儿、先天发育畸形等严重后果。现对本院321例阴道分泌物检测结果分析报道如下。 1 资料与方法 1.1 临床资料对我院妇产科门诊2012年11月至2013年10月321例阴道分泌物进行白带常规与BV唾液酸酶法联合检测。 1.2 试剂（1）0.9％的氯化钠溶液。（2）细菌性阴道病检测试剂盒（唾液酸酶法）。 1.3 仪器江元医疗AT-1600全自动细菌性阴道病检测仪。 1.4 检测方法通过显微镜检和形态学检测阴道毛滴虫、霉菌、线索细胞和清洁度。 （1） 0.9％氯化钠湿片法：阴道毛滴虫采用0.9％氯化钠湿片法高倍镜观察20个视野，找到波状运动的阴道毛滴虫可以判断为阳性。（2）革兰染色法：霉菌性阴道炎采用革兰染色法，油镜观察。霉菌可以找到革兰氏阳性孢子或假菌丝与出芽细胞相连接，成链状及分枝状。（3）细菌性阴道病检测（唾液酸酶法）：根据仪器操作规程与细菌性阴道病检测（唾液酸酶法）试剂盒操作规程操作。 1.5 白带常规清洁度判定标准：参照《全国临床检验操作规程》第三版。 2 结果 2.1 妇产科门诊321例白带常规与BV唾液酸酶法联合检测结果。见表（1）。 表（1） 321例白带常规与BV唾液酸酶法联合检测结果 3 讨论 通过阴道分泌物检查除了可以判断阴道有无炎症，还能进一步诊断炎症发生的原因。当清洁度达到Ⅲ、Ⅳ度时，多数情况下可诊断为阴道炎症（如滴虫性阴道炎、真菌性阴道炎和细菌性阴道炎）为炎症的治疗提供依据。单纯清洁度增高多见于非特异性阴道炎。在检查中发现有阴道滴虫可诊断为滴虫性阴道炎或滴虫感染。有阴道霉菌时可作为霉菌性阴道炎的诊断依据。此外，清洁度、阴道霉菌、阴道滴虫，它们与BV无直接关联。但患有滴虫性阴道炎和霉菌性阴道炎的患者由于其阴道内正常菌群数量减少，更易感染BV，也就是会出现合并感染。 镜检有线索细胞，但BV检测不一定是阳性。因为镜检时有人为带来的错误，而且现在主张线索细胞占20%以上才能判断线索细胞阳性。所以，如果把镜检有线索细胞就认为BV检测一定阳性这错误的观点用在诊断和治疗中，就会产生不良的后果。BV则是由于阴道内原有的菌群比例发生了改变，加特纳菌、厌氧菌占绝对优势而引起的阴道病症，和长期滥用抗生素有关，该病阴道黏膜无充血的炎症表现。在临床上，清洁度II度时，BV检测阳性率也占了一定的百分比。因此，白带常规与BV唾液酸酶法联合检测，在临床妇科病的诊断和治疗中有积极意义。 参考文献 [1] 《全国临床检验操作规程》第三版 324. [2] 辛华，占伏良等《白带常规找线索细胞检测细菌性阴道炎与Amsel、BV Blue结果比较》检验医学 2006,21(3) 307-308.
生物化学试题及答案( 4) 第四章糖代谢 【测试题】 一、名词解释 1．糖酵解( glycolysis ) 2．糖的有氧氧化 3．磷酸戊糖途径 4．糖异生( glyconoegenesis) 5．糖原的合成与分解6．三羧酸循环( krebs 循环) 7．巴斯德效应(Pastuer 效应) 8．丙酮酸羧化支路 9．乳酸循环( coris 循环) 10．三碳途径 二、填空题 21．葡萄糖在体内主要分解代谢途径有22．糖酵解反应的进行亚细胞定位是在23．糖酵解途径中仅有的脱氢反应是在底物水平磷酸化反应分别由 11．糖原累积症 12．糖酵解途径 13．血糖(blood sugar) 14．高血糖(hyperglycemin) 15．低血糖 (hypoglycemin) 16．肾糖阈 17．糖尿病 18．低血糖休克 19．活性葡萄糖 20．底物循环 、和 ，最终产物为。酶催化下完成的，受氢体是酶和酶催化。 24．肝糖原酵解的关键酶分别是、和丙酮酸激酶。 25．6—磷酸果糖激酶—1最强的变构激活剂是，是由6—磷酸果糖激酶— 2 催化生成，该酶是一双功能酶同时具有和两种活性。 26．1 分子葡萄糖经糖酵解生成分子ATP，净生成分子ATP，其主要生理意义在于。 27．由于成熟红细胞没有，完全依赖供给能量。 28．丙酮酸脱氢酶复合体含有维生素、、、和。 29．三羧酸循环是由与缩合成柠檬酸开始，每循环一次有次脱氢、 - 次脱羧和次底物水平磷酸化，共生成分子ATP。 30．在三羧酸循环中催化氧化脱羧的酶分别是和。 31．糖有氧氧化反应的进行亚细胞定位是和。1 分子葡萄糖氧化成CO2和H2O 净生 成或分子ATP。 32．6—磷酸果糖激酶—1有两个ATP结合位点，一是ATP 作为底物结合，另一是与 ATP亲和能力较低，需较高浓度ATP才能与之结合。 33．人体主要通过途径，为核酸的生物合成提供。 34．糖原合成与分解的关键酶分别是和。在糖原分解代谢时肝主要受的调控， 而肌肉主要受的调控。 35．因肝脏含有酶，故能使糖原分解成葡萄糖，而肌肉中缺乏此酶，故肌糖原分解增强时，生 成增多。 36．糖异生主要器官是，其次是。 37．糖异生的主要原料为、和。 38．糖异生过程中的关键酶分别是、、和。 39．调节血糖最主要的激素分别是和。
丙酮酸脱氢酶复合体 成都医学院?检验医学院检验一队4班任亮 摘要：丙酮酸脱氢复合体广泛存在于动物、植物和微生物体内。主要是附着于线粒体上。丙 酮酸脱氢酶复合体是2-氧（代）酸脱氢酶复合体中的一种。丙酮酸脱氢酶复合体是一种限 速酶。主要作用是催化丙酮酸不可逆的转变为乙酰辅酶A，同时将NAD+还原成NADH，后 者进入呼吸链产生ATP。丙酮酸脱氢酶复合体还使得糖的有氧氧化中的糖酵解途径和三羧 酸循环联系了起来。 关键词：丙酮酸脱氢酶复合体；调控机制；蛋白质的结构和功能 一、丙酮酸脱氢酶复合体的组成 丙酮酸脱氢酶复合体是由三种酶以及相应的辅助因子形成，因物种的不同其各种成分的所占比例不同。丙酮酸脱氢酶复合体的分子量为7×106kDa。 第一种酶为丙酮酸脱氢酶（E1），它的辅助因子是焦磷酸硫胺素（ThDP），所以这种酶是ThDP依赖型酶。它是以α2β2四聚体的形式存在。α、β亚单位的分子量分别是41和36kDa。 第二种酶为二氢硫辛酰胺转乙酰酶（E2），它的辅助因子是硫辛酸，所以这种酶是硫辛酸依赖型酶，它的分子量是52kDa。 第三种为二氢硫辛酰胺脱氢酶（E3），它的辅助因子是FAD，所以这种酶是FAD依赖型酶，它的分子量是55kDa，是以二聚体的形式存在。 此外，在高等生物的体内还有丙酮酸脱氢酶激酶（PDK）、丙酮酸脱氢酶磷酸酶（PDP）、E3蛋白结合酶（E3BP）和NAD+、CoA-SH。 二、丙酮酸脱氢酶复合体的结构 每个丙酮酸脱氢酶复合体是由30个E1、60个E2和12个E3构成的，其中60个E2相互紧密连接但是以非共价键的形式形成的核心部分，而每个E2的亚单位都是由形成核心部分的内部区域和形成外部延伸部分的“Super arm”构成的，所以一个丙酮酸脱氢酶复合体就会有60个外部延伸部分。E1是以非共价键的形式连接在E2的外部延伸部分的E1结构区域。E3则是通过E3连接蛋白与E2的核心部分相连的。 三、丙酮酸脱氢酶复合体的作用机制 在丙酮酸脱氢酶复合体总的催化反应中。首先是丙酮酸在Mg2+( Mg2+结合在 ThDP 的磷酸基团上)存在下脱去的羧基与丙酮酸脱氢酶的辅助因子ThDP 形成羟乙基OThDP, 丙酮酸脱氢酶与 ThDP在α、β亚单位之间的深沟内结合。然后，羟乙基被氧化并将乙酰基转移到 E2,，即二氢硫辛酸乙酰转移酶的硫辛酰基形成中间产物乙酸硫酰胺，同时释放出ThDP，接下来在二氢硫辛酸乙酰转移酶催化下，乙酰硫酰胺上的乙酰基从乙酰硫辛酰基转移给辅酶A ，形成乙酰辅酶A。最后二氢硫辛酸脱氢酶E3 与二硫化物结合，被还原的硫辛酸重新氧化并将氢递给它的辅基FAD。在氧化和脱羧过程中硫辛酸充当乙酰基载体和电子传递体。
生化名词解释1 1．氨基酸的等电点：当溶液在某一特定的pH值时，氨基酸以两性离子的形式存在，正电荷数与负电荷数相等，净电荷为零，在直流电场中既不向正极移动也不向负极移动，这时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点，用pI表示。 2．肽键：是指键，是一个氨基酸的α–COOH基和另一个氨基酸的α–NH2基所形成的酰胺键。 3．多肽链：由许多氨基酸残基通过肽键彼此连接而成的链状多肽，称为多肽链。 4．肽平面：肽链主链的肽键具有双键的性质，因而不能自由旋转，使连接在肽键上的六个原子共处于一个平面上，此平面称为肽平面。 5．蛋白质的一级结构：多肽链上各种氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸序列。 6．肽单位：多肽链上的重复结构，如Cα–CO–NH–Cα称为肽单位，每一个肽单位实际上就是一个肽平面。 7．多肽：含有三个以上的氨基酸的肽统称为多肽。 8．氨基酸残基：多肽链上的每个氨基酸，由于形成肽键而失去了一分子水，成为不完整的分子形式，这种不完整的氨基酸被称为氨基酸残基。 9．蛋白质二级结构：多肽链主链骨架中，某些肽段可以借助氢键形成有规律的构象，如α–螺旋、β–折叠和β–转角；另一些肽段则形成不规则的构象，如无规卷曲。这些多肽链主链骨架中局部的构象，就是二级结构。 10．超二级结构：在球状蛋白质分子的一级结构顺序上，相邻的二级结构常常在三维折叠中相互靠近，彼此作用，从而形成有规则的二级结构的聚合体，就是超二级结构。 11．结构域：在较大的蛋白质分子里，多肽链的三维折叠常常形成两个或多个松散连接的近似球状的三维实体，即是结构域。它是球蛋白分子三级结构的折叠单位。 12．蛋白质三级结构：指一条多肽链在二级结构（超二级结构及结构域）的基础上，进一步的盘绕、折叠，从而产生特定的空间结构。或者说三级结构是指多肽链中所有原子的空间排布。维系三级结构的力有疏水作用力、氢键、范德华力、盐键（静电引力）。另外二硫键在某些蛋白质中也起着非常重要的作用。 13．蛋白质四级结构：由相同或不同的亚基（或分子）按照一定的排布方式聚合而成的聚合体结构。它包括亚基（或分子）的种类、数目、空间排布以及相互作用。 14．二硫键：指两个硫原子之间的共价键，在蛋白质分子中二硫键对稳定蛋白质分子构象起重要作用。 15．二面角：在多肽链中，Cα碳原子刚好位于互相连接的两个肽平面的交线上。Cα碳原子上的Cα–N和Cα–C都是单键，可以绕键轴旋转，其中以