第一章
1．何为蛋白质的变性作用？其实质是什么？
答：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间构象变成无序的
空间结构，从而导致其理化性质和生物活性的丧失。
变性的实质是破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。
2.何谓分子伴侣？它在蛋白质分子折叠中有何作用？
答：分子伴侣：是指通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结
构的一类蛋白质。
它在蛋白质分子折叠中的作用是：（1）可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复
进行可防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠；（2）可与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，
再诱导其正确折叠；（ 3）在蛋白质分子折叠过程中指导二硫键正确配对。
3.试述蛋白质等电点与溶液的pH 和电泳行为的相互关系。
答： PI>PH 时，蛋白质带净正电荷，电泳时，蛋白质向阴极移动；
PI PI=PH 是，蛋白质净电荷为零，电泳时，蛋白质不移动。 4.试述蛋白质变性作用的实际应用？ 答：蛋白质的变性有许多实际应用，例如，第一方面利用变性：（1）临床上可以进行乙醇、煮沸、 高压、紫外线照射等消毒杀菌；（ 2）临床化验室进行加热凝固反应检查尿中蛋白质； （3）日常生活中将蛋白质煮熟食用，便于消化。第二方面防止变性：当制备保存蛋白质制剂 （如酶、疫苗、免疫血清等）过程中，则应避免蛋白质变性，以防止失去活性。第三方面 取代变性：乳品解毒（用于急救重金属中毒）。 第二章 1.简述 RNA 的种类及其生物学作用。 答：（ 1） RNA 有三种： mRNA 、 tRANA 、 rRNA ； （2）各种 RNA 的生物学作用： ①mRNA 是 DNA 的转录产物，含有 DNA 的遗传信息，从 5’-末端起的第一个 AUG 开 始，每三个相邻碱基决定一个氨基酸，是蛋白质生物合成中的模板。 ②t RNA 携带运输活化的氨基酸，参与蛋白质的生物合成。 ③rRNA 与蛋白质结合构成核糖体，核糖体是蛋白质合成的场所。 2.简述 tRNA 二级结构的基本特点。 答：tRNA 二级结构为典型的三叶草形结构，其特点为：（ 1）氨基酸臂： 3’- 末端为 -C-C-A-OH 结构；（ 2）二氢尿嘧啶环：环中有二氢尿嘧啶；（3）反密码环：环中间部分三个相邻核苷酸 组成反密码子；（ 4） TΨ C 环：环中含胸苷，假尿苷和胞苷；（ 5）附加叉：是 tRNA 分类标志。 3.试述B-DNA双螺旋结构的要点。 答：（ 1） DNA 是一反向平行、右手螺旋的双链结构：脱氧核糖基和磷酸亲水性骨架位于双 链的外侧，疏水性碱基位于双链的内侧，螺旋一周含 10.5 对碱基，螺距 3.54nm ，直径 2.37nm。（2）DNA 双链之间形成了互补碱基对：两条链的碱基之间以氢键相连。腺嘌呤与胸腺嘧啶 配对，形成两个氢键（ A=T ），鸟嘌呤与胞嘧啶配对，形成三个氢键（ G≡ C）。（ 3）疏水作用 力和氢键共同维系 DNA 双螺旋结构的稳定： DNA 双螺旋结构横向的稳定性靠两条链间互补碱基的 氢键维系，纵向的稳定性则靠碱基平面间的疏水性碱基堆积力维持。 4.何为增色效应？为什么DNA 变形后出现增色效应？ 答：增色效应：核酸变性后，在260nm 处对紫外光的吸光度增加，此现象为增色效应。 原因：嘌呤环和嘧啶环中含有共轭双键，因此对260nm 波长的紫外光有最大的吸收峰，碱 基平时在DNA 双螺旋的内侧。当DNA 变性后，氢键破坏，成为两股单链DNA ，在螺旋内侧的碱基暴露出来，故出现增色效应。 5.试述真核生物mRNA的特点。 答：成熟的真核生物 mRNA 的结构特点是：（ 1）大多数的真核 mRNA 在 5’- 端以 7- 甲基鸟嘌呤及三磷酸鸟苷为分子的起始结构。这种结构称为帽子结构。帽子结构在mRNA 作为模板翻译成蛋白质的过程中具有促进核糖体与 mRNA 的结合，加速翻译起始速度的作用，同 时可以增强mRNA 的稳定性。（ 2）在真核mRNA 的 3’末端，大多数有一段长短不一的多 聚腺苷酸结构，通常称为多聚 A 尾。一般由数十个至一百几十个腺苷酸连接而成。因为在 基因内没有找到它相应的结构，因此认为它是在RNA 生成后才加进去的。随着mRNA存在的时间延续，这段聚 A 尾巴慢慢变短。因此，目前认为这种3’- 末端结构可能与mRNA 从核内向胞质的转位及mRNA 的稳定性有关。 第三章 1.简述 Km 和 Vmax 的意义。 答： Km：（1） Km 值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度； （ 2）当 ES 解离成 E 和 S 的速度大大超过分解成 E 和 P 的速度时，Km值近似于ES 的解离常数Ks。在这种情况下，Km 值可用来表示酶对底物的亲和力。此时，Km 值愈大，酶与底物的亲和力愈小；Km 值愈小，酶与底物的亲和力愈大。Ks 值和 Km 值的涵义不同，不能互相代替使用；（3）Km值是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、酶所催化的 底物和外界环境（如温度、pH、离子强度）有关，与酶的浓度无关。各种酶的Km 值范围很广，大致在10^-6—— 10^-2mol/L 之间。 Vmax（最大速度）：是酶完全被底物饱和时的反应速度。如果酶的总浓度已知，便可从 Vmax 计算酶的转换数。酶的转换数定义是：当酶的底物被充分饱和时，单位时间内每个酶 分子（或活性中心）催化底物转变为产物的分子数。对于生理性底物，大多数酶的转换数在1—— 10^4/ 秒之间。 2.举例说明竞争性抑制的特点和实际意义。 答：竞争性抑制的特点：竞争性抑制剂与底物的结构类似：抑制剂结合在酶的活性中心；增大底物浓度可以降低抑制剂的抑制程度；Km 增大， Vmax 不变。 如磺胺药与PABA 的结构类似，PABA 是某些细菌合成二氢叶酸（DHF ）的原料， DHF 可转变成四氢叶酸（THF ）。 THF 是一碳单位代谢的辅酶，而一碳单位是合成核苷酸不可缺少 的原料。由于磺胺药能与PABA 竞争性结合二氢叶酸合成酶的活性中心。DHF 合成受抑制，THF也随之减少，使核酸合成障碍，导致细菌死亡。 3.比较三种可逆性抑制作用的特点。 （1）竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用大小 与抑制剂和底物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。 Km 升高， Vmax 不变。 （2）非竞争性抑制：抑制剂与底物的结构不相似或完全不同，只与酶活性中心以外的必需 基团结合。不影响酶在结合抑制剂后与底物的结合。抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。 Km 不变， Vmax 下降。 （3）反竞争性抑制：仅与酶和底物形成的中间产物（ES）结合，使中间产物ES 的量下降。这样，既减少从中间产物转化为产物的量，也同时减少从中间产物解离出酶和底物的量。 Km 减小， Vmax 下降。 第四章 1.简述糖酵解的生理意义。 答：（1）在缺氧情况下供能；（2）有些组织即使不缺氧时也由糖酵解提供全部或部分能量， 如：成熟红细胞、神经细胞、白细胞等；（ 3）肌肉收缩情况下迅速供能。 2.简述三羧酸循环的特点及生理意义。 答：特点：（ 1）细胞内定位：线粒体；（ 2）限速酶：柠檬酸合成酶、异柠檬酸脱氢酶、α - 酮戊二酸脱氢酶复合体；（ 3）需氧参与；（ 4）每循环一周： 4 次脱氢（ 3 次 NAD+ 、1 次 FAD ）， 2 次脱羧生成 2 分子 CO2(碳来自草酰乙酸 ) ，1 次底物水平磷酸化，共生成 10 分子 ATP ；（ 5）草酰乙酸的主要回补反应由丙酮酸直接羧化生成。 意义：（ 1）是三大营养素彻底氧化的最终通路。（ 2）是三大营养素代谢联系的枢纽。（ 3）为其他合成代谢提供小分子前体。（ 4）为氧化磷酸化提供还原能量。 3.简述糖异生的生理意义。 答：（ 1）空腹或饥饿时，利用非糖化合物异生成葡萄糖，以维持血糖水平；（2）是肝脏补充或恢 复糖原储备的重要途径；（ 3）调节酸碱平衡。 4.试比较糖酵解和糖的有氧氧化的区别。 答： 糖酵解有氧氧化 反应缺氧有氧 条件 胞内胞浆胞浆、线粒体 定位 关键己糖激酶（葡萄糖激己糖激酶（葡萄糖激酶）、 6- 磷酸果糖激酶 -1 酶酶）、丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶复合体、柠檬酸合酶、异柠檬6- 磷酸果糖激酶 -1酸脱氢酶、α- 酮戊二酸脱氢酶复合体 丙酮酸激酶 终产乳酸二氧化碳、水 物 能量 2 分子 ATP，底物水平30 分子 ATP ，氧化磷酸化为主 生成磷酸化 生理在缺氧情况下供能，机体组织细胞供能的主要方式 意义特殊组织供 能，肌肉收缩情况下 迅速供能 第六章 1．计算 1 分子甘油彻底氧化生成多少个ATP? NADH +H+ 答：甘油ATP ADPα-磷酸甘油NAD + 磷酸二羟丙酮3- 磷酸甘油醛NAD +NADH +H+ 1,3- 二磷酸甘油酸ADP ATP3- 磷酸甘油酸磷酸烯醇式丙酮酸ADP ATP丙酮酸 在丙酮酸进入线粒体之前，消耗一个 ATP ，底物水平磷酸化产生 2 个 ATP ，2（NADP+ H+ ） 经α -磷酸甘油穿梭或苹果酸 -天冬氨酸穿梭进入线粒体彻底氧化产生 3 或 5 个 ATP ，丙酮酸 进入线粒体后彻底氧化产生 12.5 个 ATP ，共计 16.5 或 18.5 个 ATP. 2.试说明物质在体内氧化和体外氧化有哪些主要异同点？ 答：例如糖和脂肪在体内外氧化。相同点：终产物都是 CO 2和 H O ；总能量不变；耗氧量 2 相同。不同于之处在于：体内条件温和，在体温情况下进行、 pH 近中性、有水参加、逐步 释放能量；体外则是以光和热的是形式释放。在体内以有机酸脱羧的方式产生 CO 2，体外则 碳与氧直接氧化合成 CO 2。体内以呼吸链氧化为主使氧与氢结合成水，体外使氢和氧直接结合成水。 3.叙述影响氧化磷酸化作用的因素及其原理。 答：（ 1） ADP 的调节：正常生理情况下，氧化磷酸化的速率主要受 ADP 水平调节。当机体 利用 ATP 增多时， ADP 浓度增高， 转运到线粒体加速氧化磷酸化的进行， 如 ADP 不足， 则 氧化磷酸化速度减慢，这种调节作用可使机体能量的产生适应生理的需要。 （2）抑制剂： A 呼吸链抑制剂：阻断呼吸链某部位电子传递的物质； B 解偶联剂：使物质 氧化与 ADP 磷酸化偶联过程脱离； C 氧化磷酸化其他抑制剂：如寡霉素可与寡霉素敏感蛋 白结合，阻止 H+经质子通道回流，抑制 ATP 生成。 （ 3）甲状腺激素：其诱导细胞膜上 Na+-A TP 酶合成，加速 ATP 分解为 ADP+Pi ，促进氧化磷酸 化进行。 4.线粒体内膜上的电子传递链是如何排列的，并说明氧化磷酸的偶联部位。 答：（ 1） NADH 氧化呼吸链： DNAH FMN CoQ Cyt b Cytc1 Cytc Cytaa3 02 (2) 琥珀酸氧化呼吸链： 琥珀酸 FAD CoQ Cyt b Cytc1 Cytc Cytaa3 02 (3) 三个偶联部位： NADH CoQ ；CoQ Cytc ； Cytaa3 02 第七章 1.丙氨酸 -葡萄糖循环意义如何？ 答：通过此循环， 使肌中的氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝， 同时， 肝又为肌提供了生成丙 酮酸的葡萄糖。 2.血氨有哪些来源和去路？ 答：来源：（ 1）体内氨基酸脱氨基作用生成氨，是体内血氨的主要来源； （ 2）肠道内产生的 氨被吸收入血，它包括： a 未被消化的蛋白质和未被吸收的氨基酸经细菌的腐败作用产生； b 血中尿素渗入肠道被细菌体内的脲酶分解产生； （3）肾脏的肾小管上皮细胞内的谷氨酰胺 酶水解谷氨酰胺产生氨。 去路：（ 1）在肝脏通过鸟氨酸循环生成尿素，经肾脏排出，是血氨的主要去路； （2）在 肝脏、 肌肉、脑等组织经谷氨酰胺合成酶作用生成无毒的谷氨酰胺； （3）在肾脏生成铵盐随 尿排出；（ 4）通过脱氨基作用的逆反应，再合成非必需氨基酸； （ 5）参与嘌呤碱和嘧啶碱等 化合物的合成。 3.论述脑组织中 Glu 彻底氧化分解的主要途径及生成多少个 ATP? GluL- 谷氨酸脱氢酶 α -酮戊二酸 α -酮戊二酸脱氢酶复合体 琥珀酰 CoA NAD+ NH3+NADH HSCoA,NAD+ NADH 琥珀酰 CoA 合成酶 琥珀酸 琥珀酸脱氢酶 延胡索酸 +H 2O Pi+GDP GTP FAD FADH 2 苹果酸粒体苹果酸脱氢酶草酰乙酸草酰乙酸 磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶 磷酸烯醇丙酮酸丙酮酸激酶丙酮酸入线粒体 GTP GDP+ CO 2ADP ATP 丙酮酸脱氢酶复合体TAC 丙酮酸乙酰 CoA CO2+H2O 能量：净生成22.5 分子 ATP 4.叶酸、维生素 B12缺乏产生巨幼红细胞贫血的生化机理。 答：在体内以四氢叶酸形式参与一碳单位的转运，若缺乏叶酸必然导致嘌呤或脱氧胸腺嘧啶 核苷酸的合成障碍，继而影响核酸与蛋白质的合成以及细胞的增殖。维生素 B12是蛋氨酸合 成酶的辅基，若体内缺乏维生素B12会导致 N5–34上的甲基不能转移，减少 FH 4的再 CH -FH 生，也影响细胞分裂，故产生巨幼红细胞性贫血。 第八章 1.说明氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ、Ⅱ有何区别？ 答： 氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ氨基甲酰磷酸合成酶Ⅱ 分布线粒体（肝脏）胞液（所有细胞） 氮源氨谷氨酰胺 变构激活酶N- 乙酰谷氨酸无 变构抑制剂无UMP （哺乳动物） 功能参与尿素的合成参与嘧啶核苷酸的合成 2.补救合成途径的生理意义。 答：（ 1）可以节省从头合成时的能量和氨基酸的消耗；（ 2）体内某些组织器官如脑、骨髓等 缺乏嘌呤醇与次黄嘌呤核苷酸的酶体系，只能依靠补救合成嘌呤核苷酸。 3.体内脱氧核糖核苷酸是如何生成的？ 答：体内脱氧核糖核苷酸所含的脱氧核糖是通过相应的核糖核苷酸的直接还原作用，以氢取代核糖分子中C2 上的羟基而生成的，此还原作用是在二磷酸核苷（NDP）水平上进行的（这里 N 代表 A； G； U； C 等碱基），由核糖核苷酸还原酶催化，由NADPH+H +作为供氢体。脱氧胸腺嘧啶核苷酸（Dtmp ）是由脱氧尿嘧啶核苷酸（dUMP ）经甲基化生成的，反应由N5，N10-甲烯四氢叶酸提供甲基，由胸苷酸合成酶催化进行。 4.试讨论各类核苷酸抗代谢物的作用原理及其临床应用。 答： 抗代谢物原理临床应用 嘌呤类似物与 A、 G、I 竞争性抑制核酸的合成肿瘤治疗 嘧啶类似物抑制胸腺苷合成酶肿瘤治疗 氨基酸类似物抑制嘌呤核苷酸的合成肿瘤治疗 叶酸类似物抑制二氢叶酸还原酶肿瘤治疗 第九章 1简述酶的化学修饰调节的特点。 答：（ 1）酶蛋白的共价修饰是可逆的酶促反应，在不同酶的作用下，酶蛋白的活性状态可互 相转变。催化互变反应的酶在体内可受调节因素如激素的调控；（2）与变构调节不同，酶的 化学修饰调节是通过酶蛋白分子共价键的改变而实现，有放大效应；（3）磷酸化与脱磷酸化是最 常见的化学修饰调节。 2.根据受体存在的部位，激素分为哪几类。 答：根据受体存在的部位，激素分为两类：（1）作用于细胞膜受体的激素；均为亲水激素。 （2）作用于细胞内受体的激素，均为亲脂性激素。 第十章 1.何谓 DNA 的半保留复制？简述复制的主要过程。 答： DNA在复制时，亲代DNA两条链均可做模板，生成两个完全相同的子代DNA，每个子代DNA的一条链来自亲代 DNA,另一条链是新合成的，称为半保留复制。复制的主要过程是：（1）拓扑异构酶松弛超螺旋；（ 2）解螺旋酶将两股螺旋打开；（ 3 ）单链 DNA结合蛋白结合在每条单链上 , 以维持两条单链处于分离的状态；（4）引物酶催化合成 RNA引物；（5） DNA聚合酶Ⅲ催化合成新的 DNA的领头链及冈崎片段；（ 6）RNA酶水解引物， DNA聚合酶催化填补空隙；（7） DNA 连接酶Ⅰ将冈崎片段连接起来以完成随从链的合成。 2.简述原核生物DNA 聚合酶的种类和功能。 答：大肠杆菌有三种DNA聚合酶，分别为DNA聚合酶Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ。DNA聚合酶Ⅰ的功能是填补 空隙、切除引物、修复； DNA聚合酶Ⅱ的功能不清； DNA聚合酶Ⅲ是复制时的主要复制酶。 3.简述 DNA 损伤的修复类型。 答：修复是指针对已经发生的缺陷而实施的补救机制，主要有光修复、切除修复、重组修复、SOS修复。光修复：通过光修复酶催化完成的，需300~600nm 波长照射即可活化，可使嘧啶 二聚体分解为原来的非聚合状态， DNA完全恢复正常。切除修复：细胞内的主要修复机制，主 要有核酸内切酶、 DNA聚合酶及连接酶完成修复。重组修复：先复制再修复。损伤部位因无模 板指引，复制出来的新子链会出现缺口，通过核酸酶将另一股健康的母链与缺口部分进 行交换。 SOS修复： SOS是国际海难信号， SOS修复是一类应急性的修复方式。是由于 DNA 损伤广泛以至于难以继续复制由此而诱发出一系列复杂的反应。 4.论述参与原核生物DNA 复制过程所需的物质及其作用。 答：（ 1） dNTP：作为复制的原料。 （2）双链 DNA：解开成单链的两条链都可作为模板指导DNA的合成。 （3）引物：一小段 RNA，提供游离的 3’-OH。 （ 4） DNA聚合酶：即依赖于DNA的 DNA聚合酶，合成子链。原核生物中，DNA聚合酶Ⅲ是真正的复制酶，DNA聚合酶Ⅰ的作用是切除引物、填补空隙和修复。 （ 5）其他的一些酶和蛋白因子：解链酶，解开DNA双链； DNA拓扑异构酶ⅠⅡ松弛DNA 超螺旋，理顺打结的DNA双链；引物酶，合成RNA引物；单链DNA结合蛋白（ SSB），结合并稳定解开的单链；DNA连接酶，连接随从链中两个相邻的DNA片段。 第十一章 1．一条 DNA 单链 3’,, ACATTGGCTAAG ,, 5’试写出：（ 1）复制后生成的DNA 单链碱基顺序；（ 2）转录后生成的 mRNA 链的碱基序列。 答：（ 1）复制后生成的DNA链为： 5’ -TGTAACCGATTC-’3 转录后生成的mRNA链为： 5’ -UGUAACCGAUUC’-3 2.简述真核生物tRNA 转录后加工过程。 答：（ 1）在细胞核内，由 RNA聚合酸Ⅲ催化合成 tRNA 的初级产物，初级产物中有些中间插入 碱基在加工过程中经剪接而除去；（ 2）生成各种稀有碱基。包括甲基化反应、还原反应、 转位反应以及脱氨反应等；（3）3’末端加上CCA-OH. 3.试述原核生物转录过程。 答：分起始、延长、终止三个阶段。 （1）起始：①在原核生物中，当RNA聚合酶的σ亚基发现其识别位点时，全酶就与启动子 的一 35 区序列结合形成一个封闭的启动子复合物。②由于全酶分子较大，其另一端可到 -10区的序列，在某种作用下，整个酶分子向-10 序列转移并与之牢固结合，在此处发生局部 DNA12-17bp 的解链，形成全酶和启动子的开放性复合物。③在开放性启动子复合物中，起 始位点和延长位点被相应的核苷酸前体充满，在 RNA聚合酶β亚基催化下形成 RNA的第一个磷酸二酯键。 RNA合成的第一个核苷酸总是GTP或 ATP，以 GTP常见前面9 个核苷酸的合成不需要 RNA聚合酶移动。④ σ亚基从全酶解离下 来，靠核心酶在 DNA链上向下游滑动，而脱落的σ 亚基与另一个核心酶结合成全酶反复利用。 （2）延长：当核心酶沿模板3’5’。 （3）终止：当核心酶沿模板3’ 5 ’滑至终止信号区域，转录终止。DNA模板上的转录终止信号有两类：一类是不依赖蛋白质因子而实现的终止作用；另一类是依赖蛋白质辅因子才能 实现终止作用，这种蛋白质辅因子称为释放因子，通常又称σ 因子。 4.试述真核生物 mRNA 转录后加工过程。 答：（ 1） hnRNA的剪接： hnRNA是 RNA的前体，通过多种核酸酶的作用将hnRNA中由 DNA 内 含子转录的部分切去，将基因的外显子转录的部分拼接起来； （2）在mRNA3’端加上聚腺苷酸尾巴（polyA ）。这一过程在细胞核内完成，在加入polyA 之前，先由核酸外切酶切去3’末端一些过剩的核苷酸，然后在多聚苷酸聚合酶催化下，在 3’末端加上polyA 。 （3）5’末端形成帽子结构。转录产物第一个核苷酸常是5’- 三磷酸鸟苷pppG。mRNA在成 熟过程中，先由磷酸酶把5’-pppG 水解成 5’ -PG，然后 5’起始部位与另一个三磷酸鸟苷 pppG 反应，生成三磷酸双鸟苷。在甲基化酶作用下，第二个鸟嘌呤碱基发生甲基化反应， 形成帽子结构（ GpppmG）。 第十二章 1.试述复制、转录、翻译的方向性。 答：（1）复制的方向性：DNA复制的起始部位称复制子。每个复制子可形成两个复制叉， 如模板单链 DNA3’ 5 ’的方向与复制叉方向相同，则是连续复制；如果模板方向和复制叉方 向相反，则 DNA合成为不连续合成。 （2）转录的方向性：DNA模板方向是 3 ’ 5 ’转录为RNA的方向是 5’3’。 （3）翻译的方向性：核蛋白体沿 mRNA从 5’ 3 ’方向进行翻译，所合成的多肽链方向是由 N 端指向 C 端进行。 2.简述蛋白质生物合成的主要过程。 答：蛋白质生物合成的主要过程分为以下三步：（起始阶段：起始复合物的形成；（2）延伸 阶段：通过进位、成肽、转位三步反应，多肽按N 端C端延伸；（3）终止阶段：当终 止密码子出现在 3.为什么说翻译后氨基酸的化学修饰与蛋白质总体构象的形成有关？ 答：蛋白质总体构象取决于不同氨基酸之间氢键和疏水键形成的能力，以及侧链和其他基团 对空间结构的影响，这些因素都与翻译后的加工有关。 A 位时。肽链合成终止并从核蛋白体上释放下来，大、小亚基分离。 4.真核生物与原核生物蛋白质合成过程中的不同点是什么？ 答： 真核生物原核生物 mRNA翻译与转录不偶联， mRNA需加工修饰；翻译与转录偶联； 有“帽”及聚 A“尾”，无 S-D 序列，无“帽”与多聚A“尾”，但 5’ - 末 为单顺反子；端起始密码上游有S-D 序列，为多顺 较稳定，易分离。反子；半寿期短，不稳定，不易分离。核蛋白体（1）沉降系数 80S；(1)70S ； （2）小亚基 40S，含 18S rRNA 及(2)30S ，含 16SrRNA及 21 种蛋白质； 33 种蛋白（ 3） 50S，含 5S、23S 两种 rRNA 及 （3）大亚基 60S，含 5S、 8S、28S31 种蛋白质； 三种 rRNA 及 49 种蛋白质；（ 4）16SrRNA3’末端有与 mRNA5’末 （4）小亚基上的 18SrRNA 与无 mRNA 端的 S-D 序列相互补的碱基序列。 相结合的区域 tRAN起始 tRNA 是非甲酰化的 Met-tRNA imet甲酰化的 Met-tRNAmet(fMet-tRNAfmet) 合成过程 起始（1）起始因子（ eIF ） 10余种；（ 1）IF 有三种； （2）小亚基先于非甲酰化Met-tRNA（ 2）小亚基先于 mRNA，再结合imet 结合，再与 mRNA结合；fMet-tRNAfmet ； 延长协助氨基酰 -tRNA 进入 A 位的 eEF1，移进位是 EFT（由 Tu 和 Ts 两个亚基组位的因子称 eEF2成），移位需 EFG; 终止只有一种释放因子（ RF） , 识别三种终有三种 RF， RF1 识别 UAA、UAG； RF2止密码。识别 UAA、UGA；RF3 协助二者起作用 第十三章 1.简述原核基因转录调节特点。 答：原核基因转录调节的主要环节在转录起始，其特点为：（ 1）σ因子决定RNA 聚合酶识别特异性；（ 2）操纵子模型的普遍性；（3）阻遏蛋白与阻遏机制的普遍性。 第十五章 1.按存在的部位，受体分哪些种类？ 答：按受体存在的部位，受体分为膜受体和胞内受体。细胞膜受体接收水溶性化学信号分子，如 肽类激素、细胞因子、粘附分子等、更具细胞膜受体的结构、接收信号的种类、转换信号 的方式等，可分为环状受体（配体依赖性离子通道）、G 蛋白偶联受体、单个跨膜α螺旋受体和具有鸟苷酸环化酶活性的受体。细胞内受体接收脂溶性化学信号分子，如类固醇激素、甲状腺素、维甲酸等。 2.简述细胞内第二信使调控的蛋白激酶有哪些？ 答：受细胞内第二信使调控的蛋白激酶有：（1）蛋白激酶 A （受 cAMP 调控）；（ 2）蛋白激酶C（受 Ca2+和 DAG 调控）（ 3）Ca2+-CaM 激酶（受 Ca2+调控）；（ 4）蛋白激酶 G（受 cGMP 调控）。 3.受体与配体结合有哪些特点？ 答：受体与配体结合的特点有：高度专一性、高度亲和力、可饱和性、可逆性、特定的作用 模式。 4.试述肾上腺素调节糖原代谢的级联反应过程。 答：肾上腺素调节糖原代谢的级联反应过程：见图 肾上腺素 +β受体肾上腺素-β 受体复合物 无活性的G 蛋白活性G蛋白 无活性 AC活性AC ATP cAMP 活性糖原合酶a 无活性 PKA活性PKA无活性糖原合酶b 无活性磷酸化酶 b 激酶有活性磷酸化酶 b 激酶 无活性磷酸化酶b有活性磷酸化酶b 糖原G 5.概述 BGF 受体介导的信号转导途径 答：EGF受体介导的信号转导途径：EGF与受体结合使受体二聚体化， 并自身磷酸化接头蛋白 Grb2调控分子SOS与Grb2结合并活化活化Ras 蛋白活化 Raf（ MAPKKK ）MAPK转位至细胞核使转录调控因子磷酸化 调控基因表达。 第十六章 1.血红素合成的特点有哪些？ 答：（ 1）主要部位：骨髓和肝；（ 2）原料 :甘氨酸、琥珀酰 CoA 及 Fe2+；（3）起始和最终过 程在线粒体中进行，其他中间步骤在胞液中进行。 2.试述成熟红细胞糖代谢特点及生理意义。 答：（ 1）成熟红细胞糖代谢特点：①糖酵解： 1 次糖酵解提供 2 个 ATP ；② 2,3-BPG 旁路： 占糖酵解的 15%~50% ； 2,3-BPG 磷酸酶活性较低， 2,3-BPG的生成大于分解，故红细胞内 2,3-BPG 升高，调节血红蛋白的供氧功能；③磷酸戊糖途径：与其他细胞相同，产生 NADPH+H+ 。 （2）红细胞内糖代谢的生理意义：① ATP 的功能：维持红细胞膜上钠泵、钙泵的正常运行； 维持红细胞膜上脂质与血浆脂蛋白中的脂质进行交换；少量ATP 用于 GSH、NAD+ 的生物 合成；用于葡萄糖的活化，启动糖酵解过程；②2,3-BPG 的功能：可与血红蛋白结合使血红 蛋白分子的 T 构象更稳定，降低血红蛋白与O2 的亲和力；当PO2 较低时 2,3-BPG 的存在 可使 O2 释放显著增加；③ NADH 和 NADPH 的功能：具有抗氧化作用，保护细胞膜蛋白、血 红蛋白、酶蛋白的巯基不被氧化。 第十七章 1.简述胆汁酸的分类及生理功能。 答：（ 1）分类： ①按其来源分为：初级胆汁酸和次级胆汁酸。初级胆汁酸包括胆酸、鹅脱氧胆酸；次级胆 汁酸包括脱氧胆酸、石胆酸。 ②按存在形式分为：游离型胆汁酸和结合型胆汁酸。游离型胆汁酸包括胆酸、鹅脱氧胆酸、石胆 酸、脱氧胆酸；结合型胆汁酸包括以上游离胆汁酸分别与甘氨酸和牛磺酸结合形成 的各种结合型胆汁酸。 （2）功能：①促进脂类的消化和吸收；②抑制胆汁中胆固醇的析出 2.简述胆红素的来源和去路。 答：来源：（ 1） 80%来源于血红蛋白；（2）其他来自铁卟啉类 去路：（ 1 胆红素入血后与血清蛋白结合成血胆红素（又称游离胆红素）而被运输；（2）被肝细胞摄取的胆红素与Y 蛋白或Z 蛋白结合后被运输到内质网在葡萄糖醛酸转移酶催化 下生成胆红素 - 葡萄糖酸酯，称为肝胆红素（又称结合胆红素）；（3）肝胆红素随胆汁进入肠道，在肠道细菌作用下生成无色胆素原，大部分胆素原随粪便排出，小部分胆素原经门静脉 重吸收入肝，大部分又被肝细胞再分泌入场，构成胆素原的肝肠循环；（4）重吸收的胆素原 少部分进入体循环，经肾由尿排出。 3.肝在胆红素代谢中有何作用？ 答：（ 1 肝细胞特异性膜载体从血浆中摄取未结合胆红素； （2）胆红素进入肝细胞与 Y 蛋白、 Z 蛋白结合。，运到内质网与葡萄糖醛酸结合转化为结合胆 红素； （3）结合胆红素从肝细胞毛细胆管排泄入胆汁中，通过肝脏对胆红素的摄取、结合、转化 与排泄，使血浆的胆红素能不断经肝细胞处理而被清除。 4.结合胆红素与未结合胆红素有什么区别，对临床诊断有何用途？ 答：区别：（ 1）未结合胆红素是指血清中的胆红素与清蛋白形成的复合物。它的分子量大，不 能随尿排出；未与血清蛋白结合的胆红素是脂溶性，易透过生物膜进入脑产生毒害作用， 所以血中当其浓度增加时可导致胆红素脑病。（ 2）合胆红素主要指葡萄醛酸胆红素，它的分子量小，水溶性好，可随尿排出。 临床诊断用途：（ 1）血浆未结合胆红素增高主要见于胆红素来源过多，如溶血性黄疸；其次见于未结合胆红素处理受阻，如肝细胞性黄疸。（2）血浆结合胆红素增高主要见于阻塞性黄疸，其次 见于肝细胞性黄疸。（ 3）血浆未结合胆红素和结合胆红素均轻度升高见于肝细胞性黄疸。 第十八章 1.缺乏叶酸和维生素 B12时，为什么会患巨幼红细胞性贫血？ 答：巨幼红细胞性贫血的特点是骨髓呈巨幼红细胞增生。该病的发生与叶酸和维生素B 12缺乏有密切关系。其发病机制是由于合成核苷酸的原料一碳单位缺乏，DNA 合成受阻，骨髓幼红细胞 DNA 合成减少，细胞分裂速度降低，体积增大，而数目减少所致。一碳单位是 某些氨基酸分解代谢所生成的含一个碳原子的有机基团，一碳单位是合成嘌呤核苷酸和嘧啶 核苷酸的原料，后两者又是合成DNA 和 RNA 的原料。叶酸的活性形式是FH4 ，它既是一碳单位转移酶的辅酶，由分子N5， N10两个氮原子携带一碳单位参与体内多种物质的合 成。 FH它又是携带和转移一碳单位的载体，故一碳单位都是以N5–3 4 形式运输和4CH -FH 储存的。如果 N534 的缺乏直接影响了一碳单位的生成和利用，4的再生可以在甲–CH -FH FH 基转移酶的催化下将甲基转移酶给同型半胱氨酸生成蛋氨酸，而N5–3 4 则生成 FH4 CH -FH 以促进一碳单位代谢。甲基转移酶的辅酶是维生素B12，所以维生素 B 12可以促进 FH4的再 生而参与一碳单位代谢。当维生素B12缺乏时同样也会影响核苷酸代谢， 影响红细胞的分裂 及成熟，因此，叶酸和维生素B12放入缺乏都会导致巨幼红细胞性贫血。 2.试述 B 族维生素与辅酶或辅基的关系。 答：维生素既不是构成组织细胞的原料，又不是体内的能源物质，虽然含量少，却是维持机体正 常功能所必需的。 B 族维生素都是以辅酶或辅基的形式而发挥作用的，例如，维生素 B1的活性形式焦硫酸胺素（ TPP）是α -酮酸氧化脱羧酶和磷酸戊糖途径中的转酮酶的辅酶；维生 素 B2和维生素 PP 的活性形式 FMN 及 FAD 和 NAD+ 及 NADP+ 是氧化还原反应中重要的辅基和 辅酶，如 FMN 及 FAD 是黄素蛋白酶的辅基， NAD+ 及 NADP+ 是许多不需要脱氢 酶的辅酶；泛酸参入构成 HSCoA 和 ACP 是酰基转移和脂肪酸合成的辅酶；生物素是多种羧化 酶的辅基； FH4是一碳单位代谢的辅酶等等。 第二十章 1.按在细胞信号传递系统中的作用不同，叙述癌基因表达产物的分类及其作 用。 答：（ 1）细胞外的生长因子，促进间质和胶质细胞的生长；（2）跨膜生长因子受体，可接受 细胞外信号并将其传入细胞内；（ 3）细胞内信号传导体，能将生长信号传至胞内或核内；（ 4） 核内转录因子，与靶基因调控元件结合，调节转录活性。 2.简述原癌基因的特点。 答：原癌基因又称细胞癌基因，是一类广泛存在与人及单细胞酵母的基因组中、且序列上有高度保守的基因，其特点如下：（ 1）广泛存在于生物界；（ 2）进化中基因序列高度保守；（ 3）它们对正常细胞无害，且对细胞正常的生理功能、生长、分化以及发育、再生有必不可少的作用；（ 4）在 外界因素的作用下，一旦被激活发生数量及结构上的变化，会使细胞恶化。 第二十一章 1.简述基因诊断与其他诊断方法相比的优势。 答：（ 1）以基因为检查材料和探查目标，属于病因诊断，针对性强；（ 2 ）特异性高；（3）诊断 灵敏度高；（ 4）适用性强，诊断范围广。 2.简述基因治疗的基本程序。 答：（1）治疗基因的选择；（2）基因载体的选择；（3）靶细胞的选择；（4）基因转移；（5）外源基因表达筛选；（ 6）回输体内。 3.简述 PCR 反应的基本步骤。 答： PCR 反应的基本步骤：包括变性、退火、延伸三步反应。（1）变性：加热使双链DNA 变成单链。（ 2）退火：当温度降至引物的Tm 值左右或以下，引物与DNA模板互补区结合， 形成杂交链，这一过程称退火。当温度突然降低时由于模板分子结构较引物复杂得多，而且 反应体系中引物DNA 的分子数大大超过模板DNA 的分子数，使引物和其互补的模板在局 部形成杂交链，而模板DNA双链之间互补的机会较少。（3）延伸：耐热DNA聚合酶按 5’3’方向催化引物为起始点的延伸反应。 《生物化学》题库 习题一参考答案 一、填空题 1蛋白质中的苯丙氨酸、酪氨酸和__色氨酸__3种氨基酸具有紫外吸收特性,因而使蛋白质在 280nm处有最大吸收值。 2蛋白质的二级结构最基本的有两种类型,它们是_α-螺旋结构__和___β-折叠结构__。前者的螺距为 0.54nm,每圈螺旋含_3.6__个氨基酸残基,每个氨基酸残基沿轴上升高度为__0.15nm____。天然 蛋白质中的该结构大都属于右手螺旋。 3氨基酸与茚三酮发生氧化脱羧脱氨反应生成__蓝紫色____色化合物,而脯氨酸与茚三酮反应 生成黄色化合物。 4当氨基酸溶液的pH=pI时,氨基酸以两性离子离子形式存在,当pH>pI时,氨基酸以负 离子形式存在。 5维持DNA双螺旋结构的因素有:碱基堆积力;氢键;离子键 6酶的活性中心包括结合部位和催化部位两个功能部位,其中前者直接与底物结合,决定酶的 专一性,后者是发生化学变化的部位,决定催化反应的性质。 72个H+或e经过细胞内的NADH和FADH2呼吸链时,各产生3个和2个ATP。 81分子葡萄糖转化为2分子乳酸净生成______2________分子ATP。 糖酵解过程中有3个不可逆的酶促反应,这些酶是己糖激酶;果糖磷酸激酶;丙酮酸激酶9。 10大肠杆菌RNA聚合酶全酶由σββα'2组成;核心酶的组成是'2ββα。参 与识别起始信号的是σ因子。 11按溶解性将维生素分为水溶性和脂溶性性维生素,其中前者主要包括V B1、V B2、V B6、 V B12、V C,后者主要包括V A、V D、V E、V K(每种类型至少写出三种维生素。) 12蛋白质的生物合成是以mRNA作为模板,tRNA作为运输氨基酸的工具,蛋白质合 成的场所是 核糖体。 13细胞内参与合成嘧啶碱基的氨基酸有:天冬氨酸和谷氨酰胺。 14、原核生物蛋白质合成的延伸阶段,氨基酸是以氨酰tRNA合成酶?GTP?EF-Tu三元复合体的形式进 位的。 15、脂肪酸的β-氧化包括氧化;水化;再氧化和硫解4步化学反应。 二、选择题 1、(E)反密码子GUA,所识别的密码子是: A.CAU B.UG C C.CGU D.UAC E.都不对 2、(C)下列哪一项不是蛋白质的性质之一? A.处于等电状态时溶解度最小 B.加入少量中性盐溶解度增加 C.变性蛋白质的溶解度增加 D.有紫外吸收特性 3.(B)竞争性抑制剂作用特点是: 第五章脂类代谢 【测试题】 一、名词解释 1.脂肪动员 2.脂酸的β-氧化 3.酮体 4.必需脂肪酸 5.血脂 6.血浆脂蛋白 7.高脂蛋白血症 8.载脂蛋白 受体代谢途径 10.酰基载体蛋白（ACP） 11.脂肪肝 12.脂解激素 13.抗脂解激素 14.磷脂 15.基本脂 16.可变脂 17.脂蛋白脂肪酶 18.卵磷脂胆固醇脂酰转移酶（LCAT） 19.丙酮酸柠檬酸循环 20.胆汁酸 二、填空题 21.血脂的运输形式是，电泳法可将其为、、、四种。 22.空腹血浆中含量最多的脂蛋白是，其主要作用是。 23.合成胆固醇的原料是，递氢体是，限速酶是，胆固醇在体内可转化为、、。 24.乙酰CoA的去路有、、、。 25.脂肪动员的限速酶是。此酶受多种激素控制，促进脂肪动员的激素称，抑制脂肪动员的激素称。 26.脂肪酰CoA的β-氧化经过、、和四个连续反应步骤，每次β-氧化生成一分子和比原来少两个碳原子的脂酰CoA，脱下的氢由和携带，进入呼吸链被氧化生成水。 27.酮体包括、、。酮体主要在以为原料合成，并在被氧化利用。 28.肝脏不能利用酮体，是因为缺乏和酶。 29.脂肪酸合成的主要原料是，递氢体是，它们都主要来源于。 30.脂肪酸合成酶系主要存在于，内的乙酰CoA需经循环转运至而用 于合成脂肪酸。 31.脂肪酸合成的限速酶是，其辅助因子是。 32.在磷脂合成过程中，胆碱可由食物提供，亦可由及在体内合成，胆碱及乙醇胺由活化的及提供。 33.脂蛋白CM 、VLDL、 LDL和HDL的主要功能分别是、，和。 34.载脂蛋白的主要功能是、、。 35.人体含量最多的鞘磷脂是，由、及所构成。 温医成教专升本《生物化学》思考题参考答案 下列打“*”号的为作业题，请按要求做好后在考试时上交 问答题部分：（答案供参考） 1、蛋白质的基本组成单位是什么？其结构特征是什么？ 答：组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外）。 *2、什么是蛋白质的二级结构？它主要形式有哪两种？各有何结构特征？ 答：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。 α-螺旋、β-折叠。 α-螺旋：多肽链的主链围绕中心轴做有规律的螺旋上升，为右手螺旋，肽链中的全部肽键 都可形成氢键，以稳固α-螺旋结构。 β-折叠：多肽链充分伸展，每个肽单元以Cα为旋转点，依次折叠成锯齿状结构，肽链间形成氢键以稳固β-折叠结构。 *3、什么是蛋白质变性？变性的本质是什么？临床上的应用？（变性与沉淀的关系如何？）（考过的年份：2006 答：某些理化因素作用下，使蛋白质的空间构象遭到破坏，导致其理化性质改变和生物活性的丢失，称为蛋白质变性。 变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。 变性的应用：临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。此外, 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。 （变性与沉淀的关系：变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。） 4、简述细胞内主要的RNA及其主要功能。（同26题） 答：信使RNA（mRNA）：蛋白质合成的直接模板； 转运RNA(tRNA)：氨基酸的运载工具及蛋白质物质合成的适配器； 核蛋白体RNA(rRNA)：组成蛋白质合成场所的主要组分。 *5、简述真核生物mRNA的结构特点。 答：1. 大多数真核mRNA的5′末端均在转录后加上一个7-甲基鸟苷，同时第一个核苷酸的C ′2也是甲基化，形成帽子结构：m7GpppNm-。 2. 大多数真核mRNA的3′末端有一个多聚腺苷酸(polyA)结构，称为多聚A尾。 6、简述tRNA的结构特点。 答：tRNA的一级结构特点：含10~20% 稀有碱基，如DHU；3′末端为—CCA-OH；5′末端大多数为G；具有TψC 。 tRNA的二级结构特点：三叶草形，有氨基酸臂、DHU环、反密码环、额外环、TΨC环组 一、选择题 1、蛋白质一级结构的主要化学键就是( E ) A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化( D ) A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物就是( B ) A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1,3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇式丙酮酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中,首先合成的就是( A ) A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 6、体内氨基酸脱氨基最主要的方式就是( B ) A、氧化脱氨基作用 B、联合脱氨基作用 C、转氨基作用 D、非氧化脱氨基作用 E、脱水脱氨基作用 7、关于三羧酸循环,下列的叙述哪条不正确( D ) A、产生NADH与FADH2 B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转 8、胆固醇生物合成的限速酶就是( C ) A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、乙酰乙酰COA脱氢酶 E、硫激酶 9、下列何种酶就是酵解过程中的限速酶( D ) A、醛缩酶 B、烯醇化酶 C、乳酸脱氢酶 D、磷酸果糖激酶 E、3一磷酸甘油脱氢酶 10、DNA二级结构模型就是( B ) A、α一螺旋 B、走向相反的右手双螺旋 C、三股螺旋 D、走向相反的左手双螺旋 E、走向相同的右手双螺旋 11、下列维生素中参与转氨基作用的就是( D ) A、硫胺素 B、尼克酸 C、核黄素 D、磷酸吡哆醛 E、泛酸 12、人体嘌呤分解代谢的终产物就是( B ) A、尿素 B、尿酸 C、氨 D、β—丙氨酸 E、β—氨基异丁酸 13、蛋白质生物合成的起始信号就是( D ) A、UAG B、UAA C、UGA D、AUG E、AGU 14、非蛋白氮中含量最多的物质就是( D ) A、氨基酸 B、尿酸 C、肌酸 D、尿素 E、胆红素 15、脱氧核糖核苷酸生成的方式就是( B ) A、在一磷酸核苷水平上还原 B、在二磷酸核苷水平上还原 C、在三磷酸核苷水平上还原 D、在核苷水平上还原 16、妨碍胆道钙吸收的物质就是( E ) A、乳酸 B、氨基酸 C、抗坏血酸 D、柠檬酸 E、草酸盐 17、下列哪种途径在线粒体中进行( E ) A、糖的无氧酵介 B、糖元的分解 C、糖元的合成 D、糖的磷酸戊糖途径 E、三羧酸循环 18、关于DNA复制,下列哪项就是错误的( D ) A、真核细胞DNA有多个复制起始点 B、为半保留复制 C、亲代DNA双链都可作为模板 D、子代DNA的合成都就是连续进行的 思考题 一.生物大分子物质的制备 简述生化分离方法与一般化学分离法相比的特点? 特点： 与化学产品的分离制备相比较，生物大分子的制备有其特殊性： （1）生物材料的组成极其复杂，常常包含有数百种乃至及几千种化合物。还有很多化合物未知，有待人们研究和开发。 （2）有的生物大分子在分离过程中还在不断的代谢，所以生物大分子的分离纯化方法差别极大，想找到一种适合各种不同类生物大分子分离制备的标准方法是不可能的。（3）许多生物大分子在生物材料中的含量甚微。分离纯化的步骤繁多，流程又长，有的目的产物要经过十几步，几十步的操作才能达到所需纯度的要求。 （4）生化分离制备几乎都在溶液中进行，影响因素很多，经验性较强。 （5）许多具有生物活性的物质一旦离开活体，很容易变形破坏，因此常选用比较温和的条件。 生物材料选择的一般原则有哪些？ 生物材料选择的一般原则是:制备生物大分子，首先要根据目的选择合适的生物材料。材料选择的一般原则是，有效成分（即欲提取的物质）含量高、来源丰富、制备工艺简单、成本低等。但在实际工作中，则只须考虑材料的选择符合实验预定的目标要求即可。 材料选定后要尽可能保持新鲜，尽快加工处理。生物材料如暂不提取应冷冻保存。 常用于细胞破碎方法可分为哪些类型？简述细胞破碎的目的意义。 细胞的破碎方法可分为：机械法，包括（1）捣碎法（2）研磨法（3）匀浆法 物理法，包括（1）反复冻融法（2）超声波处理法（3）压榨法 化学与生物化学方法，包括（1）酶解法（2）化学法 目的意义：除了某些细胞外的多肽激素和某些蛋白质与酶之外，对于细胞内或多细胞生物组织中的各种生物大分子的分离纯化，都需要事先将细胞和组织破碎，使生物大分子充分释放到溶液中，并不丢失生物活性。不同的生物体或同一生物体不同部位的组织，其组织破碎的难易不一，使用的方法也不相同。 何谓提取？影响提取有效成分的因素有哪些? 提取定义：提取是指在一定的条件下，用适当的溶剂（溶液）处理原料，使欲分离物质充分溶解到溶剂（溶液）中的过程，也称为抽提。常用稀盐溶液、缓冲溶液和有机溶剂等来提取生物大分子。 生化简答题 ●肿瘤抑制因子p53在调控磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway, PPP)中的作用机制 6-磷酸葡糖脱氢酶此酶为磷酸戊糖途径的关键酶，其活性的高低决定6-磷酸葡糖进入磷酸戊糖途径的流量。此酶活性主要受NADPH/NADP+比值的影响，比值升高则被抑制，降低则被激活。另外NADPH对该酶有强烈抑制作用。 p53可以与磷酸戊糖途径上的第一步反应的关键酶葡萄糖-6-磷酸脱氢酶(glucose-6-phosphate dehydrogenase，G6PD)相结合，并且抑制它的活性。 在正常情况下，p53参与阻止这一途径的进行，细胞中的葡萄糖因此被主要用于进行酵解和三羧酸循环；在p53发生突变或缺失的肿瘤细胞中，由于p53的突变使它失去与G6PD 结合的能力和对G6PD的抑制，细胞中利用葡萄糖的另一代谢途径即磷酸戊糖途径因此加速进行，大量消耗葡萄糖，这一发现部分解释了自19世纪20年代末科学家所提出的Warburg 现象（Warburg effect）。另外，由于PPP的加速，产生大量NAPDH及戊糖（DNA的组份原料），可以满足肿瘤细胞快速生长所需要的大量的DNA复制。 这一研究还第一次提出：p53除了具有转录活性外，还具有催化功能，它通过与底物瞬时结合，以”hit-and-run”的模式使G6PD酶的活性降低。 ● 结合所学糖代谢所学知识,分析临床上使用果糖2,6二磷酸辅助治疗心肌缺血的机制. F-2,6-2P是磷酸果糖激酶-1（PFK-1）的别构激活剂，能够促进葡萄糖的分解，产生ATP，为心肌提供能量，弥补了因缺血造成的能量不足。 【二磷酸果糖（ＦＤＰ）属于心血管类正性肌力药物，是机体葡萄糖代谢中的一个重要中间产物，二磷酸果糖在代谢过程中通过刺激果糖激酶和丙酮酸激酶的活性，增加细胞内三磷酸腺苷（ＡＴＰ）和磷酸肌酸的浓度，具有调节细胞代谢，增加细胞能量，维持细胞骨架，提高红细胞韧性和释氧等功能。因此，在抗缺血，缺氧，提高机体功能方面显示出一定的作用，由于二磷酸果糖静脉给药后可较好地改善心肌代谢，保护心肌，改善心肌缺血，常作为心肌缺血的辅助治疗用药(2,6二磷酸果糖】 心绞痛、心衰、心肌梗塞的辅助治疗药物，在临床治疗中适用症较广，副作用轻微，在心血管急慢性病症中发挥了一定的作用。 ● 二甲双胍（Metformin)是临床上重要的降血糖药物,据研究其机制与metformin促进糖 的无氧分解和抑制糖异生有关，请试结合糖的无氧酵解生化知识分析，metformin有何副作用？ 糖无氧氧化反应终产物为乳酸，而二甲双胍促进糖的无氧分解，故在使用二甲双胍的病人中，由于二甲双胍的累积有可能发生乳酸性酸中毒。 （大概这个意思吧~其他的自己看着办） ● 病例分析 某对夫妻，喜得一子，无比喜悦！可第三天，医生检查发现小宝宝出现黄疸、贫血、面色苍白。初步诊断为新生儿黄疸，给予光照治疗以去黄疸，患儿3天后因多器官衰竭死亡。 1、请问医生的处理正确吗？错误在哪里？ 2、新生儿有哪些病会引起黄疸呢？ 1、错，宝宝贫血、面色苍白为病理性性黄疸（溶血性黄疸），而医生误诊为生理性黄疸，耽误治疗。 什么是蛋白质的二级结构，他主要有哪几种？ 蛋白质的二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。它主要有α-螺旋，β-折叠，β-转角和无规则卷曲四种。 简述α-螺旋结构特征：1、在α-螺旋结构中，多肽链主要围绕中心轴以右手螺旋方式螺旋上升，每隔 3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距 为0.54nm2、氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。3、每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基羟基上的氧形成氢键，以维持α-螺旋稳定。 简述常用蛋白质分离、纯化方法：盐析、透析、超速离心、电泳、离子交换层析、分子筛层析。 简述谷胱甘肽的结构和功能：组成：谷胱甘肽由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸构成的活性三肽，功能基团：半胱氨酸残基中的巯基。功能： 1、作为还原剂清除体内H2O2，使含巯基的酶或蛋白质免遭氧化，维持细胞膜的完整性。 2.具有嗜核特性，与亲电子的毒物或药物结合， 保护核酸和蛋白质免遭损害。 哪些原因影响蛋白质α-螺旋结构的形成或稳定？1、一条多肽链中，带有相同电荷的氨基酸彼此相邻，相互排斥，妨碍α-螺旋的形成。2、含有大侧链的氨基酸残基，彼此相邻，空间位阻较大也会影响α-螺旋的形成。3、脯氨酸为亚氨基酸，亚氨基酸形成肽键后，没有了 游离的氢，不能形成氢键，因此不能形成α-螺旋。 酶的化学修饰的特点是什么：①在化学修饰过程中，酶发生无活性和有活性两种形式的互变②该修饰时共价键的变化，最常见的是磷酸 化和去磷酸化修饰③常受激素的调控④是酶促反应⑤有放大效应 酶的变构调节特点是什么：细胞内一些中间代谢产物能与某些酶分子活性中心以外的某一部位以非共价键可逆结合，使酶构象发生改变 并影响其催化活性，进而调节代谢反应速率，这种现象为变构反应，其特点是①变构酶常由多个亚基构成②变构效应剂常结合在活性中 心以外的调节部位，引起酶空间构象的改变，从而改变酶的活性③变构效应剂与调节部位以非共价键结合④酶具有无活性和有活性两种 方式互变⑤不服从米曼氏方程，呈S型曲线 酶和一般催化剂比较有何异同：相同点：①反应前后无质和量的改变②不改变反应的平衡点③只催化热力学允许的反应④都是通过降低 反应活化能而增加反应速率的不同点①酶的催化效率高②酶对底物有高度特异性③酶活性的可调节性，酶的催化作用多受多种因素调节 ④酶是蛋白质，对反应条件要求严格，如温度、pH等 简述Km和Vmax的意义：Km的意义：①Km等于反应速率为最大速率一半时的底物浓度②一些酶的K2＞＞K3，Km可表示酶和底物 的亲和力③Km值是酶的特征性常数，它与酶结构，酶所催化的底物和反应环境如温度、pH、离子强度等有关，而与酶浓度无关Vmax 的意义：Vmax是酶被底物完全饱和时的反应速率 简述何谓酶原与酶原激活的意义：一些酶在细胞合成时，没有催化活性，需要经一定的加工剪切才有活性。这类无活性的酶的前体称为 酶原。在合适的条件下和特定的部位，无活性的酶原向有活性的酶转化的过程称为酶原的激活。酶原激活的意义：酶原形式的存在及酶 原的激活有重要的生理意义。消化道蛋白酶以酶原形式分泌，避免了胰腺细胞和细胞外间质的蛋白被蛋白酶水解而破坏，并保证酶在特 定环境及部位发挥其催化作用。正常情况下血管内凝血酶原不被激活，则无血液凝固发生，保证血流通畅运行。一旦血管破损，凝血酶 原激活成凝血酶，血液凝固发生催化纤维蛋白酶原变成纤维蛋白阻止大量失血，起保护机体作用 举例说明什么是同工酶，有何意义：同工酶使指催化相同的化学反应，但酶分子结构、理化性质及免疫学性质等不同的一组酶意义：①同工酶可存在于不同个体的不同组织中，也可存在于同一个体同一组织中和同一细胞中。它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构 具有不同的代谢特征。例如：LDH1和LDH5分别在心肌和肝脏高表达②还可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。在个体发育的不同 阶段，同一组织也可因基因表达不同而有不同的同工酶谱，即在同一个体的不同发育阶段其同工酶亦有不同③同工酶的测定对于疾病的 诊断及预后判定有重要意义。如心肌梗死后3~6小时血中CK2活性升高，24小时酶活性到达顶峰，3天内恢复正常水平 金属离子作为辅助因子的作用有哪些：①作为酶活性中心的催化基因参加反应，传递电子②作为连接酶与底物的桥梁，便于酶和底物密 切接触③为稳定酶的空间构象④中和阴离子，降低反应的静电斥力 酶的必需基团有哪几种，各有什么作用：酶的必需基团包括活性中心内的必需基团和活性中心外的必需基团。活性中心内的必需基团有 结合基团和催化基团。结合基团结合底物和辅酶，使之与酶形成复合物。能识别底物分子特异结合，将其固定于酶的活性中心。催化基 团影响底物分子中某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应，并最终将其转化为产物。活性中心外的必需基团为维持酶活性的空间 构象所必需 何谓酶促反应动力学，影响酶促反应速率的因素有哪些：酶促反应动力学是研究酶促反应速率及影响酶促反应速率各因素的科学，影响 酶促反应速率的因素有酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂及激活剂等①在在其他因素不变的情况下，底物浓度的变化对反应速率影 响的作图时呈矩形双曲线的②底物足够时，酶浓度对反应速率的影响呈直线关系③温度对反应速率的影响具有双重性④pH通过改变酶和 底物分子解离状态影响反应速率⑤抑制剂可逆或不可逆的降低酶促反应速率⑥激活剂可加快酶促反应速率 举例说明竞争性抑制作用在临床上的应用：以磺胺类药物为例：①对磺胺类药物敏感的细菌在生长繁殖时，不能直接利用环境中的叶酸， 而是在菌体内二氢叶酸合成酶的催化下，以对氨基苯甲酸为底物合成二氢叶酸。二氢叶酸是核苷酸合成过程中的辅酶之一四氢叶酸的前 体②磺胺类药物的化学结构与对氨基甲苯酸相似，是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，抑制二氢叶酸的合成。细菌则因核苷酸乃至核酸 的合成受阻而影响其生长繁殖。人类能直接利用食物中的叶酸，体内的核酸合成不受磺胺类药物的干扰。③根据竞争性抑制剂的特点， 服用磺胺类药物时必须保持血液中药物的高浓度，以发挥其有效竞争性抑菌作用许多属于抗代谢物的抗癌药物，如氨甲喋呤、5-氟尿嘧啶、6-巯基嘌呤等，几乎都是酶的竞争性抑制剂，它们分别抑制四氢叶酸、脱氧胸苷酸及嘌呤核苷酸的合成，以抑制肿瘤的生长 比较三种可逆性抑制作用的特点：①竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用大小与抑制剂和底 物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。Km升高，Vmax不变②非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不相似或完全不同，只与酶活性中心外 的必需基团结合。不影响酶在结合抑制剂后与底物的结合。该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。Km不变，Vmax下降③反竞争抑 制剂：抑制剂只与酶-底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离出产物。Km和Vmax均下降 生物氧化的特点：1、在细胞内温和的环境中（提问，PH接近中性）：在一系列酶的催化下逐步进行：能量逐步释放有利于ATP的形成；广泛的加氢脱水反应使物质能间接获得氧，并增加脱氢的机会；产生的水是由脱下的氢与氧结合产生的，CO2由有机酸脱羧产生。 氧化磷酸化的抑制剂有哪些，请举例说明：1、呼吸链抑制剂：鱼藤酮、粉蝶霉素A、异戊巴比妥、抗霉素A、二巯基丙醇、CO、CN-、N3及H2S。2、解偶联剂：二硝基苯酚。3、氧化磷酸化抑制剂：寡霉素。 NADH呼吸链的电子传递顺序；如果加入异戊巴比妥结果将如何？NAD H→FMN(Fe-S)→CoQ→Cyt b→Cyt c1→Cyt c→Cyt aa3→1/2O2，异戊巴比妥与FMN结合，从而阻断电子传递链，使电子传递终止，细胞呼吸停止。 体内生成ATP的两种方式的什么，以哪种为主？底物水平磷酸化和氧化磷酸化。前者指直接将代谢物分子中的能量转移给ADP(或者GDP)而生成ATP(或GTP)的过程。后者指代谢物脱下的2H在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化而生成ATP的过程，这是产生ATP的主要方式。 简述胞液中的还原当量（H+）的两种穿梭途径：在胞液中生成的H+不能直接进入线粒体经呼吸链氧化，需借助穿梭作用才能进入线粒体 内。其中通过α-磷酸甘油穿梭，2H氧化时进入琥珀酸呼吸链，生成 1.5分子ATP；进过苹果酸-天冬氨酸的穿梭作用，则进入NADH呼吸链，生成 2.5分子ATP。 磷酸戊糖途径的生理意义:(1)为核酸的生物合成提供核糖(2)提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应:a.NADPH是体内许多合成代谢 的供氢体,如脂肪酸和胆固醇的合成.b. NADPH参与体内羟化反应,与生物合成和生物转化有关.c. 用于维持GSH的还原状态,保护-SH基蛋白和-SH酶免受氧化及的损坏:保护红细胞膜的完整性. TCA循环的要点: a乙酰CoA经TCA循环被氧化成2分子CO2;b 有4次脱氢反应,其中3次由NAD+接受,1次由FAD接受:c 有3个不可逆反应,分别由柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶催化;d 消耗2分子水(柠檬酸合酶及延胡索酸酶反应);e 发生1次底物水平磷酸化反应(由琥珀酰CoA合成酶催化) 糖异生的关键酶反应:丙酮酸羧化酶：丙酮酸+CO2+ATP→草酰乙酸+ADP+Pi 磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶:草酰乙酸+GTP→磷酸烯醇式丙 酮酸+GDP 果糖双磷酸酶-1: 1,6-双磷酸果糖+H2O→6-磷酸果糖+Pi 葡萄糖-6-磷酸酶:6-磷酸葡萄糖+H2O→葡萄糖+Pi。 6-磷酸葡萄糖的代谢途径及其在糖代谢中的作用:1来源:a葡萄糖经糖酵解途径中的己糖激酶或葡萄糖激酶催化磷酸化反应生成;b.由糖原分解产生的1-磷酸葡萄糖异构生成;c非糖物质经糖异生途径由6-磷酸果糖异构生成. 2.去路:a经糖酵解生成乳酸;b.经有氧氧化彻底分解为 CO2和水;c.由变位酶催化生成1-磷酸葡萄糖,参与糖原合成;d.在6-磷酸葡萄糖脱氢酶的催化下进入磷酸戊糖途径;e异生为葡萄糖. 3.由此可见,6-磷酸葡萄糖是糖代谢多种途径的交叉点,是各代谢途径的共同中间产物.6-磷酸葡萄糖的代谢去向取决于各代谢途径中相关酶的活 生物化学试题库 蛋白质化学 一、填空题 1．构成蛋白质的氨基酸有 20 种，一般可根据氨基酸侧链（R）的 大小分为非极性侧链氨基酸和极性侧 链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有 疏水性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有亲水 性。碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两3种，它们分别是赖氨 基酸和精。组氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是天冬 氨基酸和谷氨基酸。 2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋 白质分子中含有苯丙氨基酸、酪氨基酸或 色氨基酸。 3．丝氨酸侧链特征基团是－OH ；半胱氨酸的侧链基团是－SH ；组氨酸的侧链基团是 。这三种氨基酸三字母代表符号分别是 4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是氨基，除脯氨酸以外反应产物 的颜色是蓝紫色；因为脯氨酸是 —亚氨基酸，它与水合印三酮的反 应则显示黄色。 5．蛋白质结构中主键称为肽键，次级键有、 、 氢键疏水键、范德华力、二硫键；次级键中属于共价键的是二硫键键。 6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子β亚基的第六位 谷氨酸被缬氨酸所替代，前一种氨基酸为极性侧链氨基酸，后者为非极性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。 7．Edman反应的主要试剂是异硫氰酸苯酯；在寡肽或多肽序列测定中，Edman反应的主要特点是从N-端依次对氨基酸进行分析鉴定。 8．蛋白质二级结构的基本类型有α-螺旋、、β-折叠β转角无规卷曲 和。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为氢 键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与氨基酸种类数目排列次序、、 有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候，多肽链的αa-螺旋往往会中断。 9．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是分子表面有水化膜同性电荷斥力 和。 名词解释： 1 、蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键联系起来的含氮高分子化合物，是机体表现生理功能的基础。 2 、蛋白质的变性：在某些物理和化学因素的作用下，蛋白质的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失称为蛋白质变性。 3 、蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 4 、蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。 5 、蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。 6 、蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。 7 、蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 8 、DNA的变性：在某些理化因素的作用下，DNA分子互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，变成单链，称DNA变性。 9 、DNA的复性：变性DNA在适当条件下，两条互补链可以重新恢复天然的双螺旋构象，称为DNA的复性。 10 、核酸酶：所有可以水解核酸的酶。可分为DNA酶和RNA酶。 11 、酶：由活细胞合成的，对其特异底物起高效催化作用的蛋白质，是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。 12 、核酶：是具有高效，特异催化作用的核酸，是近年发现的一类新的生物催化剂。 13 、酶原：无活性的酶的前体称为酶原。 14 、酶的必需基团：酶分子结构中与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团。 15、同工酶：指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 16、糖酵解：缺氧情况下，葡萄糖生成乳糖的过程。 17 、酵解途径：由葡萄糖分解成丙酮酸的过程。 18 必需脂酸：某些不饱和脂肪酸，动物机体自身不能合成，需要从植物油摄取，是动物不可缺少的营养素，称为必需脂酸。 19 、脂肪的动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸及甘油并释放入血以供其他组织氧化利用，该过程称脂肪动员。 20 、酮体：乙酰乙酸，β羟丁酸和丙酮三者酮体。是脂肪在肝分解氧化时特有的中间代谢物。 21 、转录：生物体以DNA为模板合成RNA的过程称为转录。 22 、基因：是为生命活性产物编码的DNA功能片段，这些产物主要是蛋白质和各种RNA。 问答题： 1、简述镰刀形红细胞溶血的发病机制。 答正常人血红蛋白β亚基的第6位氨基酸是谷氨酸，而镰刀形红细胞贫血患者的血红蛋白中，Glu变成了Val，导致蛋白质一级结构的改变，从而使本是水溶性的血红蛋白，聚集成丝，相互粘着，导致红细胞变形成为镰刀状极易破碎，产生贫血。 2 、什么是酶的抑制剂？说明酶的抑制作用分为哪几种。 答：凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。根据抑制剂与酶结合的紧密程度不同，酶的抑制作用可分为可逆性抑制和不可逆性抑制。 3 、磺胺类药物的作用机制。 答：对磺胺类药物敏感的细菌在生长繁殖时，不能直接利用环境中的叶酸，而是在菌体内二氢叶酸合成酶的作用下以对氨基苯甲酸为底物合成二氢叶酸，而磺胺类药物的化学结构与对氨基苯甲酸的结构相似，是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，从而抑制二氢叶酸的合成，导致细菌的核酸合成受阻而影响其生长繁殖。 4 、什么是三羧酸循环？其生理意义是什么？ 答：三羧酸循环也称柠檬酸循环，是三大营养素的最终代谢通路。其生理意义在于三羧酸循环是糖，脂肪，氨基酸代谢联系的枢纽，其过程中代谢的各种小分子物质为体内生化过程所必需。 5、什么是DNA复制中的半保留复制？其意义是什么？ 答：半保留复制是指复制时，母链的双链DNA解开成两股单链，各自作为模板指导子链DNA的合成。子 1.脂类的消化与吸收：脂类的消化部位主要在小肠，小肠内的胰脂酶、磷脂酶、胆固醇酯酶及辅脂酶等可以催化脂类水解；肠内PH值有利于这些酶的催化反应，又有胆汁酸盐的作用，最后将脂类水解后主要经肠粘膜细胞转化生成乳糜微粒被吸收。 2.何谓酮体？酮体是如何生成及氧化利用的：酮体包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮。酮体是在肝细胞内由乙酰CoA经HMG-CoA转化而来，但肝脏不利用酮体。在肝外组织酮体经乙酰乙酸硫激酶或琥珀酰CoA转硫酶催化后，转变成乙酰CoA并进入三羧酯循环而被氧化利用。 3.为什么吃糖多了人体会发胖（写出主要反应过程）？脂肪能转变成葡萄糖吗？为什么？人吃过多的糖造成体内能量物质过剩，进而合成脂肪储存故可以发胖，基本过程如下：葡萄糖→丙酮酸→乙酰CoA→合成脂肪酸→酯酰CoA葡萄糖→磷酸二羧丙酮→3-磷酸甘油脂酰CoA+3-磷酸甘油→脂肪（储存）脂肪分解产生脂肪酸和甘油，脂肪酸不能转变成葡萄糖，因为脂肪酸氧化产生的乙酰CoA不能逆转为丙酮酸，但脂肪分解产生的甘油可以通过糖异生而生成葡萄糖。 4.简述脂肪肝的成因。肝脏是合成脂肪的主要器官，由于磷脂合成的原料不足等原因，造成肝脏脂蛋白合成障碍，使肝内脂肪不能及时转移出肝脏而造成堆积，形成脂肪肝。 5.写出胆固醇合成的基本原料及关键酶？胆固醇在体内可的转变成哪些物质？胆固醇合成的基本原料是乙酰CoA.NADPH和ATP等，限速酶是HMG-CoA还原酶，胆固醇在体内可以转变为胆计酸、类固醇激素和维生素D3。 7.写出甘油的代谢途径？甘油→3-磷酸甘油→(氧化供能,异生为糖,合成脂肪再利用) 8.简述饥饿或糖尿病患者，出现酮症的原因？在正常生理条件下，肝外组织氧化利用酮体的能力大大超过肝内生成酮体的能力，血中仅含少量的酮体，在饥饿、糖尿病等糖代谢障碍时，脂肪动员加强，脂肪酸的氧化也加强，肝脏生成酮体大大增加，当酮体的生成超过肝外组织的氧化利用能力时，血酮体升高，可导致酮血症、酮尿症及酮症酸中毒 9．试比较生物氧化与体外物质氧化的异同。生物氧化与体外氧化的相同点：物质在体内外氧化时所消耗的氧量、最终产物和释放的能量是相同的。生物氧化与体外氧化的不同点：生物氧化是在细胞内温和的环境中在一系列酶的催化下逐步进行的，能量逐步释放并伴有ATP的生成，将部分能量储存于ATP分子中，可通过加水脱氢反应间接获得氧并增加脱氢机会，二氧化碳是通过有机酸的脱羧产生的。生物氧化有加氧、脱氢、脱电子三种方式，体外氧化常是较剧烈的过程，其产生的二氧化碳和水是由物质的碳和氢直接与氧结合生成的，能量是突然释放的。 10．试述影响氧化磷酸化的诸因素及其作用机制。影响氧化磷酸化的因素及机制：(1)呼吸链抑制剂：鱼藤酮、粉蝶霉素A、异戊巴比妥与复合体Ⅰ中的铁硫蛋白结合，抑制电子传递；抗霉素A、二巯基丙醇抑制复合体Ⅲ；一氧化碳、氰化物、硫化氢抑制复合体Ⅳ。(2) 解偶联剂：二硝基苯酚和存在于棕色脂肪组织、骨骼肌等组织线粒体内膜上的解偶联蛋白可使氧化磷酸化解偶联。(3)氧化磷酸化抑制剂：寡霉素可与寡霉素敏感蛋白结合，阻止质子从F0质子通道回流，抑制磷酸化并间接抑制电子呼吸链传递。(4)ADP的调节作用：ADP浓度升高，氧化磷酸化速度加快，反之，氧化磷酸化速度减慢。(5) 甲状腺素：诱导细胞膜Na+-K+-ATP酶生成，加速ATP分解为ADP，促进氧化磷酸化；增加解偶联蛋白的基因表达导致耗氧产能均增加。(6)线粒体DNA突变：呼吸链中的部分蛋白质肽链由线粒体DNA编码，线粒体DNA因缺乏蛋白质保护和损伤修复系统易发生突变，影响氧化磷酸化。11．试述体内的能量生成、贮存和利用。糖、脂、蛋白质等各种能源物质经生物氧化释放大量能量，其中约40% 的能量以化学能的形式储存于一些高能化合物中，主要是ATP。ATP的生成主要有氧化磷酸化和底物水平磷酸化两种方式。ATP是机体生命活动的能量直接供应者，每日要生成和消耗大量的ATP。在骨骼肌和心肌还可将ATP的高能磷酸键转移给肌酸生成磷酸肌酸，作为机体高能磷酸键的储存形式，当机体消耗ATP过多时磷酸肌酸可与ADP反应生成ATP，供生命活动之用。 12．试从蛋白质营养价值角度分析小儿偏食的害处。食物蛋白质的营养价值高低决定于所含必需氨基酸的种类和数量以及各种氨基酸的比例与人体蛋白质的接近程度。单一食物易出现某些必需氨基酸的缺乏，营养价值较低，如果将几种营养价值较低的蛋白质混合使用，则必需氨基酸可相互补充从而提高营养价值，此称蛋白质的互补作用。小儿偏食易导致体内某些必需氨基酸的不足，食物蛋白质使用效率低，影响小儿的生长发育。 生物化学简答题 1. 产生ATP的途径有哪些试举例说明。 答：产生ATP的途径主要有氧化磷酸化和底物水平磷酸化两条途径。 氧化磷酸化是需氧生物ATP生成的主要途径，是指与氢和电子沿呼吸链传递相偶联的ADP磷酸化过程。例如三羧酸循环第4步，α-酮戊二酸在α-酮戊二酸脱氢酶系的催化下氧化脱羧生成琥珀酰CoA的反应，脱下来的氢给了NAD+而生成NADH+H+，1分子NADH+H+进入呼吸链，经过呼吸链递氢和递电子，可有个ADP磷酸化生成ATP的偶联部位，这就是通过氧化磷酸化产生了ATP。 底物水平磷酸化是指直接与代谢底物高能键水解相偶联使ADP磷酸化的过程。例如葡萄糖无氧氧化第7步，1,3-二磷酸-甘油酸在磷酸甘油酸激酶的催化下生成3-磷酸甘油酸，在该反应中由于底物1,3-二磷酸-甘油酸分子中的高能磷酸键水解断裂能释放出大量能量，可偶联推动ADP磷酸化生成ATP，这就是通过底物水平磷酸化产生了ATP。 2．简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其特性。 （1）共性：用量少而催化效率高；仅能改变化学反应速度，不能改变化学反应的平衡点，酶本身在化学反应前后也不改变；可降低化学反应的 活化能。 （2）特性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度专一性，容易失活，活力受条件的调节控制，活力与辅助因子有关。 3．什么是乙醛酸循环，有何生物学意义 乙醛酸循环是一个有机酸代谢环，它存在于植物和微生物中，在动物组 织中尚未发现。乙醛酸循环反应分为五步（略）。总反应说明，循环每转1圈需要消耗两分子乙酰辅酶A，同时产生一分子琥珀酸。琥珀酸产生后，可进入三羧酸循环代谢，或者转变为葡萄糖。 乙醛酸循环的意义分为以下几点：（1）乙酰辅酶A经乙醛酸循环可生成琥珀酸等有机酸，这些有机酸可作为三羧酸循环中的基质。（2）乙醛酸循环是微生物利用乙酸作为碳源建造自身机体的途径之一。（3）乙醛酸循环是油料植物将脂肪酸转变为糖的途径。 4. 简述氨基酸代谢的途径。 答：氨基酸代谢的途径主要有三条，一是合成组织蛋白质进行补充和更新；二是经过脱羧后转变为胺类物质和转变为其他一些非蛋白含氮物，以及参与一碳单位代谢等；三是氨基酸脱氨基后生成相应的α-酮酸和氨。其中α-酮酸可以走合成代谢途径，转变为糖和脂肪，也可以走分解代谢途径，氧化为CO2和H2O，并产生能量；氨能进入尿素循环生成尿素排出体外或生成其他一些含氮物和Gln。 5. 简述尿素循环的反应场所、基本过程、原料、产物、能量情况和限速酶、生理意义。 答：尿素循环是在人体肝脏细胞的线粒体和胞液中进行的一条重要的代谢途径。在消耗ATP的情况下，在线粒体中利用CO2和游离NH3先缩合形成氨甲酰磷酸，再与鸟氨酸缩合形成瓜氨酸，瓜氨酸从线粒体中转移到胞液，与另一分子氨（贮存在天冬氨酸内）结合生成精氨酸，精氨酸再在精氨酸酶的催化下水解生成尿素和鸟氨酸，鸟氨酸又能再重复上述反应，组成一个循环途径。因此原料主要为氨（一分子游离氨和一分子结合氨）和二氧化碳；产物为尿素；每生成一分子尿素需要消耗4个ATP，限速酶为精氨酸代琥珀酸合成酶。尿素循环的生理意义是将有毒的氨转变为无毒的尿素，是机体对氨的一种解毒方式。 生化论述题 1、现有两支试管，有一支装有一种DNA溶液，另外一支装有一种RNA溶液，请根据核酸的理化性质设计一个实验来对二者进行鉴别，并对相关的核酸理化性质进行解释（可使用的设备和试剂：水浴锅，分光光度计，蒸馏水，移液器，试管）。 题解: 1)通过加热后测定吸光度，吸光度升高的是DNA，吸光度基本不变的是RNA。 2）DNA和RNA的结构上的不同，DNA为双链双螺旋结构，RNA为单链。 3) DNA双链之间通过硷基之间的氢键相连接，加热会破坏氢键，暴露出硷基，260nm吸光度增加。 2、凝血因子II,VII, IX和X是依赖维生素K的凝血因子．γ－羧化酶参与了催化这些凝血因子的合成过程．维生素K对γ－羧化酶的催化活性是必需的．所以临床上，为防止手术中及术后出血过多，常补充一定量的维生素K，对促进病人的凝血功能有明显效果．请结合酶的结构和功能相关理论进行解释。 题解： 1) 酶蛋白与辅助因子共同组成全酶，单独存在无活性，γ－羧化酶是一个结合酶，只有辅助因 子维生素K存在的情况下，酶才具有活性。 2) 酶的辅助因子分为辅酶和辅基，辅酶和酶蛋白结合疏松；辅基和酶蛋白结合紧密。 3、举例论述蛋白质的结构与功能之间的紧密关联。 每一种蛋白质都具有特定的结构，也具有特定的功能。 一)蛋白质的一级结构与其构象及功能的关系 蛋白质一级结构是空间结构的基础，特定的空间构象主要是由蛋白质分子中肽链和侧链R基团形成的次级键来维持，在生物体内，蛋白质的多肽链一旦被合成后，即可根据一级结构的特点自然折叠和盘曲，形成一定的空间构象。 一级结构相似的蛋白质，其基本构象及功能也相似，例如，不同种属的生物体分离出来的同一功能的蛋白质，其一级结构只有极少的差别，而且在系统发生上进化位置相距愈近的差异愈小。 在蛋白质的一级结构中，参与功能活性部位的残基或处于特定构象关键部位的残基，即使在整个分子中发生一个残基的异常，那么该蛋白质的功能也会受到明显的影响。被称之为“分子病”的镰刀状红细胞性贫血仅仅是574个氨基酸残基中，一个氨基酸残基即β亚基N端的第6号氨基酸残基发生了变异所造成的，这种变异来源于基因上遗传信息的突变。 (二)蛋白质空间构象与功能活性的关系 蛋白质多种多样的功能与各种蛋白质特定的空间构象密切相关，蛋白质的空间构象是其功能活性的基础，构象发生变化，其功能活性也随之改变。蛋白质变性时，由于其空间构象被破坏，故引起功能活性丧失，变性蛋白质在复性后，构象复原，活性即能恢复。如血红蛋白结构与氧离曲线，Hb中的亚基和氧结合后，会促进下一个亚基和氧的结合。 《生物化学》期末考试题A 1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() A、麦芽糖 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油 3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个：( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是：( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA 蛋白质 一、填空R （1）氨基酸的结构通式为H2N-C-COOH 。 （2）组成蛋白质分子的碱性氨基酸有赖氨酸、组氨酸、精氨酸，酸性氨基酸有天冬氨酸、谷氨酸。 （3）氨基酸的等电点pI是指氨基酸所带净电荷为零时溶液的pH值。 （4）蛋白质的常见结构有α-螺旋β-折叠β-转角和无规卷曲。 （5）SDS-PAGE纯化分离蛋白质是根据各种蛋白质分子量大小不同。 （6）氨基酸在等电点时主要以两性离子形式存在，在pH>pI时的溶液中，大部分以__阴_离子形式存在，在pH生物化学题库及答案大全
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