生物化学复习重点（附记忆口诀）
氨基酸巧记1（转）
六伴穷光蛋，
酸谷天出门，
死猪肝色脸，
只携一两钱。
一本落色书，
拣来精读之。
芳香老本色，
不抢甘肃来。
六伴穷光蛋：硫、半、光、蛋→半胱、光、蛋（甲硫）氨酸→含硫氨基酸
酸谷天出门：酸、谷、天→谷氨酸、天门冬氨酸→酸性氨基酸
死猪肝色脸：丝、组、甘、色→丝、组、甘、色氨酸→一碳单位来源的氨基酸只携一两钱：支、缬、异亮、亮→缬、异亮、亮氨酸→支链氨基酸
一本落色书：异、苯、酪、色、苏→异亮、苯丙、酪、色、苏氨酸→生糖兼生酮23.根据氨基酸降解产物，可分为生酮氨基酸和生糖氨基酸。Leu、Lys是生酮(两个L)，色酪苯异是生酮生糖氨基酸，剩下的是生糖氨基酸。
拣来精读之：碱、赖、精、组→赖氨酸、精氨酸、组氨酸→碱性氨基酸
芳香老本色：芳香、酪、苯、色→酪、苯丙、色氨酸→芳香族氨基酸
芳香族氨基酸在280nm处有最大吸收峰
色老笨---只可意会不可言传，（色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸），顺序一定要记清，色>酪>苯丙，
不抢甘肃来：脯、羟、甘、苏、赖→脯、羟脯、甘、苏、赖氨酸→不参与转氨基的氨基酸
人体八种必须氨基酸（第一种较为顺口）
生化--氨基酸三字代码
上学的时候，MEET（met）了一个笨蛋（蛋氨酸），名字叫阿丙（丙氨酸），我（Val）是(缬氨酸）他的（His）组(组氨酸)长，告诉他无数次Ser不念色（色氨酸），念丝（丝氨酸），他却说他干（甘氨酸）不来（Gly）。无赖（赖氨酸）死（Lys）了，光
（胱氨酸）说自己很有SIZE（Cys），要来一个五光十色(色氨酸)的TRIP（Trp），还要吃有很多PROTEIN(Pro)的苏(苏氨酸)氏（Thr）果脯（脯氨酸）,我就踹（Tyr 和Try很象）了他一脚落（酪氨酸）
生化-结构杂锦-SOLO
键
一级肽键，这个一般不会混地，二级氢键，H2，记得了吧，三叔众判亲离，这个不是偶创意，嘿嘿，对应疏水作用，范德华力，氢键，离子键，四级氢键，离子键，男人四十妻离子散，好惨，对不对，呵
10个aa组成肽链，10-39是多肽，51个以上是蛋白质
一个男人10岁就娶太太了，39岁就有很多太太，51得了老年痴呆，成了蛋白质，呵呵，貌似这两个口诀都和男人，太太有关，纯属巧合哈
二级有模序，motif，m是否两个n，记下了吧，三级是结构域，structure，三san也有s，四级是亚基，亚洲四小龙，哈哈，歪门邪道记知识点
tRNA分子量最小，third还不是老小，含稀有碱基最多，家里老小最招疼，爸妈把稀有的宝贝都给了它，rRNA含量最多，敢不多吗，造蛋白质的，含量最少的是mRNA，minimum，都有m，而且其5端有m7GpppN，都是有m地，tRNA三叶草，three，都是有t地
TPP VitB1硫一个丙给阿尔发，丙酮酸脱氢酶，而丙拼音bing，有B了吧，还是阿尔发酮戊二酸的辅酶，FAD FMN VitB2一个baby有两个Father，一个亲爹，一个干爹，幸福吧，NAD+ NADH VitPP，两个N两个P，捆绑记忆，泛酸，生物素，贩A粉赚钱，A粉是一种新型毒品，这个钱可赚不得哦，赚钱谐音转酰，生物素，羧化酶，都有s，甲钴胺素，VitB12，一个人变成两个人不就是家，家通甲
DNA双螺旋结构：
DNA，双螺旋，正反向，互补链。A对T，GC连，配对时，靠氢键，，十碱基，转一圈，螺距34点中间。碱基力和氢键，维持螺旋结构坚。（AT2，GC3是指之间二个氢键GC间三个.螺距34点中间即3.4）
DNA双螺旋结构的特点：
右双螺旋，反向平行
碱基互补，氢键维系
主链在外，碱基在内
DNA的双螺旋结构的数据记忆： 01234
01是10对碱基。
2是螺旋直径2nm
3，4是碱基平面的距离0.34nm。
RNA和DNA的对比如下：
两种核酸有异同，腺鸟胞磷能共用。
RNA中为核糖， DNA中含有胸。
29.倒L型的tRNA三维结构中，TψC臂、氨基酸臂在倒L的横着的短段；二氢尿嘧啶臂、反密码子臂在倒L的竖着的长段。可以这样记忆：俩字数少的在短的那段，字数多的在长的那段。注意：不要缩写！比如二氢尿嘧啶臂不要缩写成DHU臂。否则就该和TψC臂分不开了。
竟Ｋ大，非Ｖ小
反竟ＫＶ都变少
酶的竞争性抑制作用
按事物发生的条件、发展、结果分层次记忆：
1.“竞争”需要双方——底物与抑制剂之间；
2.为什么能发生“竞争”——二者结构相似；
3.“竞争的焦点”——酶的活性中心；
4.“抑制剂占据酶活性中心”——酶活性受抑。
糖醛酸，合成维生素C的酶
古龙唐僧（的）内子（爱）养画眉（古洛糖酸内酯氧化酶）
生化－酶的化学修饰－天行健
口诀：
正逆方向不同酶；
磷酸化否共价键；
多个底物效率高。
内容：
正逆两个方向是由不同的酶分别催化的；
磷酸化和去磷酸化是常见形式，出现共价键的变化；
一个酶分子可催化多个作用物，效率很高，有放大效应。
生化－蛋白质，酶变性－天行健
口诀：
构象改变理化变；
溶解降低粘度增；
蛋白水解色增强。
内容：
空间构象改变，一级结构未改变，理化性质改变；
溶解度降低，粘度增加；
易被蛋白水解酶水解，增色效应。
生化酶学，维生素辅酶有点容易忘，又常考．
鄙夷拳击踢屁屁
硫胺素焦磷酸酯ＴＰＰ（踢屁屁），维生素Ｂ１（鄙夷），转移醛基（拳击）
嫌贫爱富反辛酸
ＣoＡ（爱富）硫辛酸（辛酸），泛酸（反＋酸），转移酰基（嫌）
古壁时而完归赵
钴胺素（古），维生素Ｂ１２（壁时而），转移烷基（完）
六一夺权转为安
磷酸吡哆醛（夺权），维生素Ｂ6的一种(六一)，转氨酶（转为安）
一夜两声叹
一夜即一碳单位和四氢叶酸，两声即二氧化碳和生物素
维生素ＰＰ和ＮＡＤ（辅酶一），维生素Ｂ２和ＦＡＤ／ＦＭＮ（辅酶二），均为氧化脱氢酶辅酶，递氢，太常遇到，应该不会记错吧
维生素A总结
V.A视黄醇或醛，多种异构分顺反。
萝卜蔬菜多益善，因其含有V.A原。
主要影响暗视觉，缺乏夜盲看不见，
还使上皮不健全，得上干眼易感染。
促进发育抗氧化，氧压低时更明显。
维生素B6
B6兄弟三，吡哆醛、醇、胺。
他们的磷酸物，脱羧又转氨。
15.磷酸甘油穿梭系统和苹果酸-天门冬氨酸穿梭系统，都是字数少的进线粒体，字数多的出来。少的进，多的出。
三羧酸循环
乙酰草酰成柠檬，柠檬又成α-酮
琥酰琥酸延胡索，苹果落在草丛中。
β-氧化
β-氧化是重点，氧化对象是脂酰，脱氢加水再脱氢，
硫解切掉两个碳，产物乙酰COA，最后进入三循环。
17.β-氧化的四步：脱氢、水化、脱氢、硫解。而脂肪酸的合成的四步，正好是β-氧化四步倒过来！缩合、还原、脱水、还原。辅酶不同。
生化－三羧酸循环
记忆方法：天龙八部。
宁异戊同，二虎言平。
一同平虎，两虎一能。
记忆前提：要熟悉每种物质的全名，如果名字都不知道，就不要考研了。
解释：１，顺乌头酸这一步没有太大意义，很多书都将这一物质省略，所以，口诀也没有考虑。三羧酸循环从乙酰CoA与草酰乙酸结
合开始，一共经过八个反应步骤，再回到草酰乙酸，我号称天龙八步，记住的话，你可以一步一步，写出来，因为前一步的产物就是下
一步的原料，忘了一个环节，整个都可能记不起来。
２，最初原料：乙酰CoA与草酰乙酸大家应该都知道，所以从第二步起，
宁异戊同：柠檬酸，异柠檬酸，a-酮戊二酸。现在大家都要讲究个性，干什么都要别具一格，就叫做宁可异，也不要与人相同（为了
记忆，酮戊倒过来成了戊酮）
３，二虎言平（琥珀酰，琥珀酸，延胡索酸，苹果酸）：二虎相斗，必有一伤。现在世界的主题是：和平和发展。为了人类的将来，
共赢才是真理。所以，二虎相斗到最后，言平。
苹果酸后就回到了原料之一：草酰乙酸。
４，除了能记住反应步骤外，还要记住哪里产Ｈ，生成ｃｏ２那里生成能量。
一同平虎：异柠檬酸，a-酮戊二酸，苹果酸脱氢反应生成3个NADH+H+，琥珀酸脱氢生成１个FADH2。山上出现一只吃人的老虎，所以
大家一同（上山）平虎。另外，一同不光脱Ｈ，还脱了个ＣＯ２。
５，二虎一能：两只老虎对阵，你说中间好大的能量呀。产生一个高能磷酸键。
三羧酸循环亦称柠檬酸循环、Krebs循环。
可以说是生物化学最重要的知识点，也是大家必须掌握和很难掌握的(至少可以说你能记住几个月？？？)
循环的第一步是乙酰CoA（2C）与草酰乙酸（4C）缩合成柠檬酸（6C），柠檬酸经一系列反应重新生成草酰乙酸，完成一轮循环。
主要事件顺序为：
（1）乙酰CoA与草酰乙酸结合，生成六碳的柠檬酸，放出CoA。柠檬酸合成酶。
（2）柠檬酸先失去一个H2O而成顺乌头酸，再结合一个H2O转化为异柠檬酸。顺乌头酸酶（省略）
（3）异柠檬酸发生脱氢、脱羧反应，生成5碳的a-酮戊二酸，放出一个CO2，生成一个NADH+H+。异柠檬酸脱氢酶
（4） a-酮戊二酸发生脱氢、脱羧反应，并和CoA结合，生成含高能硫键的4碳琥珀酰CoA，放出一个CO2，生成一个NADH+H+。酮戊二酸
脱氢酶
（5）碳琥珀酰CoA脱去CoA和高能硫键，放出的能通过GTP转入ATP琥珀酰辅酶A合成酶
（6）琥珀酸脱氢生成延胡索酸，生成1分子FADH2，琥珀酸脱氢酶
（7）延胡索酸和水化合而成苹果酸。延胡索酸酶
（8）苹果酸氧化脱氢，生成草酸乙酸，生成1分子NADH+H+。苹果酸脱氢酶
小结：
一次循环，消耗一个2碳的乙酰CoA，共释放2分子CO2，8个H，其中四个来自乙酰CoA，另四个来自H2O，3个NADH+H+，1FADH2。此外，还生成一分子ATP。
生化－琥珀酰COA的去路－天行健
口诀：
氧化供能异生糖；
酮体氧化血红素。
内容：
琥珀酰COA－琥珀酸－延胡索酸－苹果酸－草酰乙酸－磷酸烯醇式丙酮酸－－糖异生
琥珀酰COA＋甘氨酸＋Fe2+－－－－－血红素
琥珀酰COA＋乙酰乙酸（琥珀酰COA转硫酶）－乙酰乙酰COA＋琥珀酸（HMGCOA合成酶）
－HMGCOA（HMGCOA裂解酶）－－乙酰乙酸
生化－乙酰COA羧化酶调节－天行健
口诀：
脂酸合成锰离子；
胰岛高糖去磷酸；
乙酰辅酶柠檬酸。
内容：
生化效应：脂酸合成，锰离子是激活剂。
调节：
胰岛素，高糖饮食，去磷酸化共价修饰可使酶活性增强；
柠檬酸，异柠檬酸，乙酰COA通过变构调节使酶活性增强
生化中“一碳单位代谢”的记忆
一碳单位的代谢经常考，内容容易理解，但也容易忘记。其实本节内容，只需记住一句话，考试时解题足矣！——“施舍一根竹竿，让你去参加四清运动！”。什么意思？
①一碳单位的来源——“施（丝）舍（色）一根竹（组）竿（甘）”。
②一碳单位——“一根”。
③一碳单位的运载体——让你去参加“四清”（四氢叶酸）运动（运动→运送→运载体）。
好了，十几年来，考来考去，就这么一句话！
丙酮酸脱氢酶系辅酶一句话记忆:
赴美(COA)交流(TPP)时留心(硫辛酸)一下黄(FAD+)
色的尼(NAD+)龙线
生化－丙酮酸彻底氧化过程－天行健整理
口诀：
3＊5＝15
3次脱羧
5次脱氢
生成15ATP
内容：
5次脱氢：丙酮酸脱氢酶，异戊柠檬酸脱氢酶，A－酮戊二酸脱氢酶
琥珀酸脱氢酶，苹果酸脱氢酶
3次脱羧：丙酮酸脱氢酶，异戊柠檬酸脱氢酶，A－酮戊二酸脱氢酶
15ATP：丙酮酸脱氢酶（NADH＝3ATP）＋12ATP（三羧酸循环）
归纳ATP生成数：
口诀：
12＋递增序列（3）
12－15－18－21
乙酰COA：12ATP；
丙酮酸：15ATP；
乳酸（丙氨酸）：18ATP；
甘油：21,22ATP；
内容：
乳酸：乳酸脱氢酶可生成1NADH＝3ATP；
甘油：甘油－－3磷酸甘油（－1ATP）－－磷酸二羟丙酮－－3磷酸甘油醛（＋3ATP或2ATP）－－1,3－二磷酸甘油酸（＋1ATP）－－3－磷酸甘油酸－－2－磷酸甘油酸
－－磷酸烯醇式丙酮酸（＋1ATP）－－丙酮酸
生化－磷脂分类及俗名-幽兰菡筝
磷脂体内分布广，
甘油磷脂鞘磷脂。
磷（脂）酰门内俗名多，
胆碱又称卵磷脂。
乙醇胺升官称作脑
二鳞酰甘油来做心
此外还有丝氨酸
肌醇甘油来作伴
18.磷脂的合成代谢：原核生物和哺乳动物不同。哺乳动物以CDP-胆碱、CDP-乙醇胺为活性中间体。可以这样记忆：动物有胆量（胆碱）喝酒（乙醇胺）。不同磷脂之间的相互转变：喝酒最重要！喝酒是中心！以磷脂酰乙醇胺为中心，可以被取代为磷脂酰丝氨酸、也可以被3次甲基化为磷脂酰胆碱。
酮体
酮体一家兄弟三，丙酮还有乙乙酸，
再加β-羟丁酸，生成部位是在肝，
肝脏生酮肝不用，体小易溶往外送，
容易摄入组织中，氧化分解把能功。
生化－酮体生成和胆固醇合成的调节－天行健
口诀：
酮体生成的调节：
饥饿脂解胰高素；（饥饿，脂肪动员加强，胰高血糖素）生成增加；
（饱食，脂肪动员减少，胰岛素）生成减少；
胆固醇合成调节：
三高：高糖，高饱，高脂肪饮食；合成增加；
三低：饥饿，禁食（18乙酰COA，36ATP，16NADPH减少）
生化－最后生成多少个ATP？－阿呆
乙酰COA，丙酮酸，乳酸，甘油经三羧酸循环和氧化磷酸化后，最后生成多少个ATP
12，15，乳酸17或18 ，20或22
婴儿穿的衣服顶呱呱(12,乙酰辅酶A)
(露出)一副病痛的酸相(15,丙酮酸)
(用)一把仪器做乳酸(18或17 ,乳酸)
双胞胎的耳朵涂甘油防冻(22 20 甘油)
生化－肝在脂类代谢中的作用－天行健
口诀：
酮体生成B氧化；
极低合成低降解；
胆醇合成转移酶。
内容：
肝内脂肪酸的B氧化，酮体生成，但不能利用酮体；
合成极低密度脂蛋白，降解低密度脂蛋白；
合成胆固醇，合成和分泌LCAT（卵磷酸胆固醇酰基转移酶）。
22.谷草转氨酶在心肌中含量最高，谷丙转氨酶在肝细胞中含量最高。可以这样记忆：心里长草！感谢mummy提供
生化－嘌呤环的元素组成――孔方兄
竹竿立中央，谷子地上长
二氧化碳天上漂
一碳在两旁
生化-嘌呤核苷酸合成的原料-幽兰
天甘在上，谷天为底
一碳单位在两旁
二氧化碳顶头上
嘌呤核苷酸合成的原料，及各原料大体位置
比较通俗，就没解释
生化-嘧啶化学式组成-幽兰
嘧啶有三U C T 三种嘧啶的化学式相似、差不多
U C 头上氨代酮从U到C，是“头上”的氨基(U)取代酮基（C）
氨基转移谷酰胺体内氨基的转移、提供是依靠谷胺酰胺
氮杂丝酸可阻断谷胺酰胺的阻断剂是氮杂丝氨酸
U T 五位加甲基从U到T，是五位上加一个甲基（所以五氟尿嘧啶是胸腺嘧啶的竞争抑制剂）
一碳单位做供体甲基的供体是一碳单位
四氢叶酸当司机体内由四氢叶酸来转运一碳单位
甲氨蝶呤也竞争甲氨蝶呤为竞争性抑制剂
生化-嘧啶核苷酸合成原料-幽兰
嘧啶合成先成环
再接核糖与磷酸
左是谷胺二氧碳
右中全是天冬氨
嘧啶核苷酸合成原料，及各自大体位置来源
意思比较浅显，无需解释
25.嘌呤环中各原子来源：1-9：天甲谷甘甘二甘甲谷；嘧啶：1-6：天二氨天天天。
生化--嘌呤嘧啶的元素来源--海栀韵伊
嘌呤合成的元素来源：
甘氨酸中间站，谷氮坐两边。左上天冬氨，头顶二氧化碳。
嘧啶合成的元素来源：
天冬氨酸左边站，谷酰直往左上窜，剩余废物二氧化碳。
生化-嘌呤核苷酸分子组成-幽兰
一天二碳三谷氨
四五七是甘氨酸
第六位是CO2
八九位上同二三
嘌呤核苷酸的分子组成，，对着分子式看就能看明白
24.嘌呤分解的终产物，不同生物是不一样的。[人鸟虫]，[哺乳]，[硬骨鱼]，[鱼、两栖]，[甲壳、海洋无脊椎]，分别是尿酸、尿囊素、尿囊酸、尿素、氨。可以这样记忆：“酸素酸素氨”
26.IMP转变为AMP需要GTP、Asp；IMP转变为GMP需要ATP、Gln或氨。可以这样记忆：AGA、GAG。
27.嘧啶从头合成的六个酶，在真核生物中，前三个组成复合物CAD，后两个组成复合物。可以这样记忆：3+2，康师傅苏打夹心~~
生化－质粒载体－天行健
口诀：
环状双链克隆点；
自我复制抗药性。
内容：
存在于细菌染色体处的小型环状双链，分子本身有克隆位点；
有自我复制功能，有些带有抗药性基因，对某些抗生素或重金属的抗性。
生化-核糖体亚基-幽兰原创
口诀：
原核生物三五七
真核生物各加一
生化－真核生物TATA盒－天行健整理
口诀：
准确频率起始点；
转录因子聚合酶；
TFIID和RNA－II。
内容：
位于转录起点上，控制转录的准确性和频率；
TATA盒是基本转录因子TFIID的结合位点；
TFIID是结合RNA聚合酶－II必不可少的。
生化-起始终止密码子-幽兰
起始密码A U G 起始密码:AUG,联想"哎(A)哟(U)急(G)了,开始(起始)吧
起始密码是AUG
终止密码U 举棋
终止密码有三个分别是UAA、UGA、UAG，都是U开头的
A G G A 排排坐
如上，终止密码子都是以U开头.后面就是A和G的排列组合,那么有AG,GA,AA,GG.
唯独G G T r p
前面三个（AG GA AA）都是有的,唯独没有UGG，UGG是色氨酸（Trp）的密码
生化－摆动,终止密码子--孔方兄
①动现象
tRNA I C U (ICU是重症监护病房)
mRNA CUA CUG AG 后面都是CU打头的,多一个A,一个G,加起来刚好是最后一个AG.所以考试碰到这样的题目直接把表划出来对着找就OK了.
②起始密码子的记忆前面有朋友写了是:AUG,唉哟急!于是我也想了一个.
终止密码子的记忆:想尿尿?没鸡鸡!
首先要知道无论是起始密码子还是终止密码子都是没有C的,终止密码子都是以U开头.后面就是A和G的排列组合,那么有AG,GA,AA,GG.前面三个都是有的,唯独没有UGG这种终止密码子.所以想尿尿?(U),没鸡鸡(GG).虽然锉了点,男同胞应该可以将就着看了,不雅但是能记住就够了.反正我是刚记住.
③核蛋白体组成
⑴小亚基是10到20之间的,原核16,真核18.
⑵大亚基原核5S,23S,真核是2,5,8的排列组合5,5.8,28.
或者一路看下来. 真核:5，5.8 ，18，28
28.摆动学说第二条：可以先画A-U-G-C（哎哟急了AUG是起始密码子），意思是说挨着的就
可以配对。然后I和A\U\C可配对。注意I只存在于反密码中，摆动发生在密码子第三位，前俩是沃森克里克配对。
生化-摆动现象
从我开始A U C 【我（I）对应A U C】
A C 配对很正常【A 对U、C 对G】
U G 配对多U G 【U对A G正常外多了个G】【G对C U正常外多了个U】
密码子和反密码的摆动--igacu 09贺银城书234页按照这个顺序记忆 i对应的正好是后三个为acu g对应的是后两个cu a对应的是最后一个u
还有些偏浑的和个人经历有关的就不在这写了网上看到的安又琪可以帮助记忆右室肥大有奇脉安又琪还有哮喘病呢（其实他没有为了大家好记忆她才有的）
生物化学DNA复制相关内容
原核生物:
DNApolⅠ:具有校读,填补,双向外切酶活性的单链大分子,可延长20个核苷酸.⑴小片断:5,3外切活性.⑵大片断(klenow):3,5外切活性,也是实验的工具酶.
DNApol Ⅲ:具有10个亚基α(5,3聚合活性),ε(3,5外切),β(辨认引物,起滑动作用),θ(维持二聚体结构)的催化核苷酸聚合的不对称二聚体.
DNApol Ⅱ:双向外切活性.
总结:Ⅰ,Ⅱ有双向活性,Ⅲ有5,3聚合和3,5外切活性
维持拓扑构想有三:解螺旋酶(DnaB),DNA拓扑异构酶(切开,封闭,其中Ⅱ起主要作用),单链DNA结合蛋白(不断和DNA结合分离,保持单链完整).
DnaA辨认起始点.DnaC帮助DnaB.
引物酶是dnaG的基因产物.是一种RNA聚合酶.
引发体=引物酶＋DnaB＋DnaC+模板DNA.引发体无DnaA是因为DnaA辨认之后促使B,C结合到DNA上,A即被释放.
滚环复制见于低等生物和染色体外的DNA,不需要引物.
真核生物
共五种DNA-pol.
α和δ延长作用,其中α随从,δ领头
ε校读.修复
β其它无作用时才起作用
γ在线粒体内叫mtDNA,易突变,与衰老有关.
质粒是染色体外的DNA,是基因工程的常用载体.
RNA引物由RNA水解酶水解,由DNA-pol加上.
端粒酶:是一种RNA-蛋白质.它RNA部分与DNA识别,部分作为模板逆转录生成端粒,多是TTAGGG的重复.而不依赖与DNA作为模板.
杂项:
⑴紫外线→嘧啶二聚体.
⑵ 5-溴尿嘧啶→A-G,
⑶羟胺类→T-C ,
⑷亚硝酸盐→C-U,
⑸烷化剂:G→甲基化G,
⑹镰刀贫血:谷→缬,
⑺地中海贫血:Hb的β→δ,重排.
⑻膀胱癌:C-rasH点突变,甘→谷,
⑼切除修复(UrvA和B辨认结合损伤部位,urvC切除):色性干皮病XP缺陷(DNApolⅠ和连接酶),
⑽重组修复:RecA重组蛋白
⑾SOS修复:uvr,rec,lexA,DNA-polⅡ参与修复,修复存活的DNA多有突变.
逆转录:需Zn,引物为病毒本身的tRNA.
生化--游离胆红素和结合胆红素记忆
游离和结合胆红素的区别<这有点勉强)不过,还是让大家锚锚吧!
游离胆红素比喻(谈恋爱的青年,未结合成夫妻);结合胆红素比喻成(结合的夫妻)
恋爱的青年彼此包容性小(水容性小,脂容性大),不易排除相互的缺点(在肾脏不易排除),不能时时刻刻在一起(不能与葡萄糖醛酸结合),只能慢慢理解相互的缺点(重氮反应慢),热火中的恋爱容易发毒誓(脑的毒性大),比如我今生今世和你在一起等等的甜言蜜语;可是结婚后,正好相反
8.Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ型限制酶的特点：他们三个是否需要ATP,是否对DNA进行甲基化修饰、是否识别特异序列，可以这样记忆：Ⅱ型是常用的：不需ATP、不甲基化修饰、识别特异序列，Ⅰ、Ⅱ完全相反，Ⅲ都是“是”。
6.三链DNA是两条嘧啶链夹一条嘌呤链，而不是两条嘌呤链夹一条嘧啶链，可以记忆为：两个单环的夹一个双环的，“环的数目平衡了”，呵呵，类似的也可以记住组氨酸的结构：“键的数目平衡了”
9.蛇毒磷酸二酯酶切割3'-OH末端，产生5'单核苷酸；脾磷酸二酯酶切割5'-OH末端,产生3'单核苷酸。可以这样记忆：蛇35，脾53，脾53是分子警察p53~也就不易混淆了。
10.Lk=Tw+Wr 究竟是Lk不变还是Tw不变，容易混。可以记忆为“两个不变”，这是分情况的，环形DNA不剪链则Lk不变；剪链后，使其接近每螺旋10.5bp的B型DNA结构，也就是紧张度不变，则Tw不变。这就是“两个不变”。
16.光合单位PSⅠ和PSⅡ的存在部位。PSⅠ存在于非堆叠区；PSⅡ存在于堆叠区。可以简化
为Ⅱ叠----二爹！呵呵。
19.鞘氨醇的结构，可以这样大略记忆，按照谐音，鞘氨醇可以理解为羟、氨、醇，所以鞘氨醇的1、2、3号碳原子分别连接羟基、氨基、羟基。
20.胆固醇各个碳原子的来源：胆固醇共有27个碳原子，都来自乙酸（也可以说乙酰辅酶A），其中15个碳原子来自乙酸的甲基，12个来自羧基。来自甲基的有第1、3、5、7、9、13、15、17、18、19、21、22、24、26、27号。可以这样记忆：“奇数来自甲基，偶数来自羧基，只有11、18、22～26号是相反的”。
30.Ⅰ类氨酰tRNA合成酶激活的氨基酸有：我要恩赐IQ于人民了！（W、Y、E、C、I、Q、V、R、M、L）。剩下的是Ⅱ类。
31.CRP、Trp阻遏子是同亚基二聚体，Lac阻遏子是同亚基四聚体。可以这样记忆：CRP、Trp 中间都有字母R，谐音：r:二聚体。
32.LexA自我切割发生在Ala-Gly肽键。饼干啊。
33.蛋白质半寿期与N末端氨基酸残基的关系：稳定型：缬、甲硫、丙、甘、苏。可以这样记忆：邪了，假饼干酥啊！
记忆口诀 记忆八种必需氨基酸的口诀： 1、甲携来一本亮色书 甲硫氨酸、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸。 2、笨蛋来宿舍晾一晾鞋 苯丙氨酸、甲硫氨酸（蛋氨酸）、赖氨酸、苏氨酸、色氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸。 3、假设来写一两本书 甲硫氨酸、色氨酸、赖氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸。 4、甲来（赖）借（缬）一本蓝（亮）色书（苏） 甲硫氨酸、赖氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸。 5、甲来借一本亮色书【甲来（赖）借（缬）一（异亮）本（苯丙）亮色书（素）】 甲硫氨酸、赖氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸。 6、携一两本单色书来 携（缬氨酸）一（异亮氨酸）两（亮氨酸）本（苯丙氨酸）单（蛋氨酸，即甲硫氨酸）色（色氨酸）书（苏氨酸）来（赖氨酸）。 6、携一两本淡色书来 携（缬氨酸）一（异亮氨酸）两（亮氨酸）本（苯丙氨酸）淡（蛋氨酸，即甲硫氨酸）色（色氨酸）书（苏氨酸）来（赖氨酸）。 7、携一本蛋色书来 缬氨酸，异亮（亮）氨酸，苯丙氨酸，蛋氨酸，色氨酸（甲硫氨酸），苏氨酸，赖氨酸。 8、一两色素本来淡些 异亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、缬氨酸。 9、写一本胆量色素来 缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、赖氨酸。 10、鸡旦酥，晾（亮）一晾（异亮），本色赖。 缬氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、赖氨酸。。。。。。。（还有很多口诀） 人体合成精氨酸、组氨酸的能力不足以满足自身的需要，需要从食物中摄取一部分，我们称之为半必需氨基酸。其中，组氨酸为婴儿必需氨基酸。 人体八种必需氨基酸（第一种较为顺口） 1.“一两色素本来淡些”（、、、、、、、）。 2.“写一本胆量色素来”（、、、、、、、）。 3.鸡旦酥，晾（亮）一晾（异亮），本色赖。 生糖、生酮、生糖兼生酮氨基酸： 生酮+生糖兼生酮=“一两色素本来老”（、、、、、、），其中生酮氨基酸为“亮赖”；除了这7个氨基酸外，其余均为生糖氨基酸。 酸性氨基酸： 天谷酸——天上的很酸，（天冬氨酸、）； 碱性氨基酸：赖精组——没什么好解释的，（Lys、Arg、His）。 芳香族氨基酸在280nm处有最大吸收峰 色老笨---只可意会不可言传，（色氨酸、、苯），顺序一定要记清，色>酪>苯丙，
井荥输原经合歌-五输穴 少商鱼际与太渊，经渠尺泽肺相连。 商阳二三间合谷，阳溪曲池大肠牵。 厉兑内庭陷谷胃，冲阳解溪三里随。 隐白大都太白脾，商丘阴陵泉要知。 少冲少府属于心，神门灵道少海寻。 少泽前谷后溪腕，阳谷小海小肠经。 至阴通谷束京骨，昆仑委中膀胱知。 涌泉然谷与太溪，复溜阴谷肾所宜。 中冲劳宫心包络，大陵间使传曲泽。 关冲液门中渚焦，阳池支沟天井索。 窍阴侠溪临泣胆，丘墟阳辅阳陵泉。 大敦行间太冲看，中封曲泉属于肝。 五输穴是指十二经脉分布在肘膝关节以下的井、荥、输、经、合穴。古人把经气在人体四肢运行的过程比作自然界的水流由小到大，由浅入深，结合标本根结理论，将“井、荥、输、经、合”五个特定穴的顺序从四肢像肘膝方向排列。“井”穴分布在指、趾末端，为经气所出，像水的源头：“荥”穴分布在掌指或跖趾关节之前，像刚出的泉水微流：“输”穴分布于掌指或跖趾关节之后，喻作水流由小到大，由浅入深，经气渐盛：“经”穴多位于前臂、胫部，如水流变大畅通无阻，经气盛行：“合”穴多位于肘膝关节附近，如江河水流汇入湖海，经气充盛合于脏腑。正如《灵枢·九针十二原》指出：“所出为井，所溜为荥，所注为输，所行为经，所入为合”。
十二原穴歌 肺原太渊肾太溪，心包大陵太白脾。 心原神门肝太冲，小肠腕骨焦阳池。 膀胱京骨冲阳胃，大肠合谷胆丘墟。 原穴是脏腑元气输注、经过和留止于十二经脉四肢部的腧穴，又称为“十二原”。十二原穴多分布于腕踝关节附近。阴经五脏之原穴，即是五输穴中的输穴，即所谓“阴经以输为原”，“阴经之输并于原”。阳经之原穴则位于五输穴中的输穴之后。 十六郄穴歌 郄义即孔隙，本属气血集。 肺向孔最取，大肠温溜别； 胃经是梁丘，脾属地机穴； 心则取阴郄，小肠养老列； 膀胱金门守，肾向水泉施； 心包郄门刺，三焦会宗持； 胆郄在外丘，肝经中都是； 阳跷跗阳走，阴跷交信期； 阳维阳交穴，阴维筑宾知。 郄穴：经脉气血深聚之处的腧穴，称为郄穴。大部分在四肢肘膝以下的本经上（只有梁丘在膝上）。郄穴多用来治疗本经循行部及所属脏腑的急性病证。阴经郄穴多用治疗血证，阳经郄穴多用治疗急性痛证。
《生物化学》绪论 生物化学可以认为是生命的化学，是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学。 生命是发展的，生命起源，生物进化，人类起源等，说明生命是在发展，因而人类对生命化学的认识也在发展之中。 20世纪中叶直到80年代，生物化学领域中主要的事件： （一）生物化学研究方法的改进 a. 分配色谱法的创立——快捷、经济的分析技术由Martin.Synge创立。 b. Tisellius用电泳方法分离血清中化学构造相似的蛋白质成分。吸附层析法分离蛋白质及其他物质。 c. Svedberg第一台超离心机，测定了高度复杂的蛋白质。 d. 荧光分析法，同位素示踪，电子显微镜的应用，生物化学的分离、纯化、鉴定的方法向微量、快速、精确、简便、自动化的方向发展。 （二）物理学家、化学家、遗传学家参加到生命化学领域中来 1． Kendrew——物理学家，测定了肌红蛋白的结构。 2． Perutz——对血红蛋白结构进行了X-射线衍射分析。 3． Pauling——化学家，氢键在蛋白质结构中以及大分子间相互作用的重要性，认为某些protein具有类似的螺旋结构，镰刀形红细胞贫血症。 （1．2．3．都是诺贝尔获奖者） 4．Sanger―― 生物化学家 1955年确定了牛胰岛素的结构，获1958年Nobel prize化学奖。1980年设计出一种测定DNA内核苷酸排列顺序的方法，获1980年诺贝尔化学奖。 5．Berg―― 研究DNA重组技术，育成含有哺乳动物激素基因的菌株。 6．Mc clintock―― 遗传学家发现可移动的遗传成分，获1958年诺贝尔生理奖。 7．Krebs―― 生物化学家 1937年发现三羧酸循环，对细胞代谢及分生物的研究作出重要贡献，获1953年诺贝尔生理学或医学奖。 8．Lipmann―― 发现了辅酶A。 9． Ochoa——发现了细菌内的多核苷酸磷酸化酶 10．Korberg——生物化学家，发现DNA分子在细菌内及试管内的复制方式。（9．10．获1959年的诺贝尔生理医学奖） 11．Avery―― 加拿大细菌学家与美国生物学家Macleod,Carty1944年美国纽约洛克菲勒研究所著名实验。肺炎球菌会产生荚膜，其成分为多糖，若将具荚膜的肺炎球菌（光滑型）制成无细胞的物质，与活的无荚膜的肺炎球菌（粗糙型）细胞混合 －>粗糙型细胞也具有与之混合的光滑型的荚膜－>表明，引起这种遗传的物质是DNA 1 / 29
什么是蛋白质的变性作用？引起蛋白质变性的因素有哪些？有何临床意义？在某些理化因素作用下, 使蛋白质严格的空间结构破坏，引起蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象称为蛋白质变性。引起蛋白质变性的因素有：物理因素，如紫外线照射、加热煮沸等；化学因素，如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。临床上常常利用加热或某些化学士及使病原微生物的蛋白质变性，从而达到消毒的目的，在分离、纯化或保存活性蛋白质制剂时，应采取防止蛋白质变性的措施。 比较蛋白质的沉淀与变性 蛋白质的变性与沉淀的区别是：变性强调构象破坏，活性丧失，但不一定沉淀；沉淀强调胶体溶液稳定因素破坏，构象不一定改变，活性也不一定丧失，所以不一定变性。 试述维生素B1的缺乏可患脚气病的可能机理 在体内Vit B1 转化成TPP，TPP 是α-酮酸氧化脱羧酶系的辅酶之一，该酶系是糖代谢过程的关键酶。维生素B1 缺乏则TPP 减少，必然α-酮酸氧化脱羧酶系活性下降，有关代谢反应受抑制，导致ATP 产生减少，同时α-酮酸如丙酮酸堆积，使神经细胞、心肌细胞供能不足、功能障碍，出现手足麻木、肌肉萎缩、心力衰竭、下肢水肿、神经功能退化等症状，被通称为“脚气病”。 简述体内、外物质氧化的共性和区别 共性①耗氧量相同。②终产物相同。③释放的能量相同。
区别：体外燃烧是有机物的C 和H 在高温下直接与O2 化合生成CO2 和H2O，并以光和热的形式瞬间放能；而生物氧化过程中能量逐步释放并可用于生成高能化合物，供生命活动利用。 简述生物体内二氧化碳和水的生成方式 ⑴CO2 的生成：体内CO2 的生成，都是由有机酸在酶的作用下经脱羧反应而生成的。根据释放CO2 的羧基在有机酸分子中的位置不同，将脱羧反应分为: α-单纯脱羧、α-氧化脱羧、β-单纯脱羧、β-氧化脱羧四种方式。 ⑵水的生成：生物氧化中的H2O 极大部分是由代谢物脱下的成对氢原子(2H)，经一系列中间传递体(酶和辅酶)逐步传递，最终与氧结合产生的。 试述体内两条重要呼吸链的排练顺序，并分别各举两种代谢物氧化脱氢 NADH 氧化呼吸链：顺序：NADH→FMN/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如异柠檬酸、苹果酸等物质氧化脱氢，生成的NADH+H+均分别进入NADH 氧化呼吸链进一步氧化，生成2.5 分子ATP。 琥珀酸氧化呼吸链：FAD·2H/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如琥珀酸、脂酰CoA 等物质氧化脱氢，生成的FAD·2H 均分别进入琥珀酸氧化呼吸链进一步氧化，生成1.5 分子ATP。 试述生物体内ATP的生成方式 生物体内生成ATP 的方式有两种：底物水平磷酸化和氧化磷酸化。
教学目标： 1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。 2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类 导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？ 1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析，主要有C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。 每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%） 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。 （一）氨基酸的结构通式 组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点： 1．氨基连接在α- C上，属于α-氨基酸（脯氨酸为α-亚氨基酸）。 2．R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。 注意：构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性，是使偏振光平面向左或向右旋转的性质，（-）表示左旋，（+）表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。 （二）氨基酸的分类 1．按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。 2．按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R（烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种）：甘（Gly）、丙（Ala）、缬（Val）、亮（Leu）、异亮（Ile）、苯丙（Phe）、甲硫（Met）、脯（Pro）、色（Trp） 带有不可解离的极性R（羟基、巯基、酰胺基等，共6种）：丝（Ser）、苏（Thr）、天胺（Asn）、谷胺（Gln）、酪（Tyr）、半（Cys）带有可解离的极性R基（共5种）：天（Asp）、谷（Glu）、赖（Lys）、精（Arg）、组（His），前两个为酸性氨基酸，后三个是碱性氨基酸。 蛋白质分子中的胱氨酸是两个半胱氨酸脱氢后以二硫键结合而成，胶原蛋白中的羟脯氨酸、羟赖氨酸，凝血酶原中的羧基谷氨酸是蛋白质加工修饰而成。 （三）氨基酸的重要理化性质 1．一般物理性质 α-氨基酸为无色晶体，熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大（酪氨酸不溶于水）。一般溶解于稀酸或稀碱，
重要经穴定位歌诀十四经360个穴位,选取常用的重要的100余个穴位,编成歌诀() 一手太阴是肺经，中府乳上三肋平。 尺泽肘纹拇指取，孔最腕上七寸明。 列缺侧腕上寸五，太渊掌后纹头中。 少商拇指爪根处，鼻衄喉痹刺可轻。 二手阳明属大肠，食指爪后叫商阳。 二间食指节前陷，合谷虎口岐骨祥。 阳溪腕上两筋内，偏历腕上三寸量。 三里曲池下二寸，曲池屈肘纹头藏。 肩髃肩端举臂取，鼻旁五分是迎香。 三足阳明是胃经，承泣目下七分应。 地仓吻旁四分取，颊车曲行端上行。 下关耳前颧弓下，头维四五旁神庭。 梁门中脘旁二寸，天枢其旁二寸平。 归来天枢下四寸，膝上二寸梁丘名。 犊鼻膝眼陷中取，三里膝下三寸称。 三里下三上巨在，再下三寸下巨攻。
踝上八寸丰隆位，解溪跗上居腕中。内庭二三趾缝处，历兑次趾爪外停。 四是脾经足太阴，隐白大趾内甲根。太白核骨下陷取，节后寸半是公孙。三阴交踝上三寸，地机膝下五寸临。阴陵泉居内辅下，血海膝上二寸寻。大横脐旁四寸取，腋下六寸大包针。 五是心经手少阴，极泉腋窝动脉深。少海肘端五分取，通里去腕一寸匀。阴郄腕后五分取，锐骨端下号神门。少冲穴在小指内，距离爪甲整一分。 六手太阳是小肠，少泽小指爪后详。后溪握拳节处取，腕骨腕前骨前藏。小海肘端五分取，肩贞腋上一寸量。秉风胛上骨边陷，肩外陶道三寸旁。听宫耳珠前缘陷，耳病鸣聋效非常。 七足太阳是膀胱，目内眦角睛明当。
攒竹眉头陷中取，天柱项后哑门旁。脊旁寸半一大杼，二风三肺五心量。七膈九肝十胆络，十一十二脾胃藏。十三三焦十四肾，十六大肠九膀胱。志室肾俞旁寸半，四椎旁三寸膏肓。次髎第二骶后孔，委中腘窝纹中央。承山腨肠分肉处，昆仑踝后五分详。申脉踝下四分取，小趾爪外至阴藏。 八是肾经足少阴，涌泉穴在足掌心。太溪内踝后跟陷，照海踝下一寸临。踝上二寸复溜取，腘窝纹内阴谷深。阴都中脘五分取，锁骨下陷俞府存。 九心包络手厥阴，天池乳后一寸临。曲泽肘窝纹中陷，间使腕纹三寸匀。内关腕纹上二寸，腕纹中央大陵寻。中冲中指指端上，距离爪甲整一分。 十手少阳属三焦，关冲四指爪后晓。液门四五指缝取，阳池表腕纹中央。
生化复习资料 第一章 一、蛋白质的生理功能 蛋白质是生物体的基本组成成分之一，约占人体固体成分的45%左右。蛋白质在生物体内分布广泛，几乎存在于所有的组织器官中。蛋白质是一切生命活动的物质基础，是各种生命功能的直接执行者，在物质运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长与修复等方面发挥着不可替代的作用。 二、蛋白质的分子组成特点 蛋白质的基本组成单位是氨基酸 ?编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余种，构成人体蛋白质的氨基酸只有20种，且具有自己的遗传密码。各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 ?每100mg样品中蛋白质含量（mg%）：每克样品含氮质量（mg）×6.25×100。 氨基酸的分类 ?所有的氨基酸均为L型氨基酸（甘氨酸）除外。 ?根据侧链基团的结构和理化性质，20种氨基酸分为四类。 1．非极性疏水性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、脯氨酸（Pro）。 2．极性中性氨基酸：色氨酸（Trp）、丝氨酸（Ser）、酪氨酸（Tyr）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）、天冬酰胺（Asn）、谷胺酰胺（gln）、苏氨酸（Thr）。 3．酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）。 4．碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）。 ?含有硫原子的氨基酸：蛋氨酸（又称为甲硫氨酸）、半胱氨酸（含有由硫原子构成的巯基－SH）、胱氨酸（由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成）。 ?芳香族氨基酸：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。 ?唯一的亚氨基酸：脯氨酸，其存在影响α-螺旋的形成。 ?营养必需氨基酸：八种，即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。可用一句话概括为“一家写两三本书来”，与之谐音。 氨基酸的理化性质 ?氨基酸的两性解离性质：所有的氨基酸都含有能与质子结合成NH4＋的氨基；含有能与羟基结合成为COO－的羧基，因此，在水溶液中，它具有两性解离的特性。在某一pH环境溶液中，氨基酸解离生成的阳郭子及阴离子的趋势相同，成为兼性离子。此时环境的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）， 氨基酸带有的净电荷为零，在电场中不泳动。pI值的计算如下：pI＝1/2（pK 1 + pK 2 ）,(pK 1 和pK 2 分 别为α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数值)。 ?氨基酸的紫外吸收性质 ?吸收波长：280nm ?结构特点：分子中含有共轭双键 ?光谱吸收能力：色氨酸＞酪氨酸＞苯丙氨酸 ?呈色反应：氨基酸与茚三酮水合物共加热，生成的蓝紫色化合物在570nm波长处有最大吸收峰；蓝紫色化合物＝（氨基酸加热分解的氨）＋（茚三酮的还原产物）＋（一分子茚三酮）。 肽的相关概念 ?寡肽：小于10分子氨基酸组成的肽链。 ?多肽：大于10分子氨基酸组成的肽链。 ?氨基酸残基：肽链中因脱水缩合而基团不全的氨基酸分子。 ?肽键：连接两个氨基酸分子的酰胺键。 ?肽单元：参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，组成肽单元。
生物化学记忆口诀 记忆八种必需氨基酸的口诀： 1、甲携来一本亮色书 甲硫氨酸、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸。 2、笨蛋来宿舍晾一晾鞋 苯丙氨酸、甲硫氨酸（蛋氨酸）、赖氨酸、苏氨酸、色氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸。 3、假设来写一两本书 甲硫氨酸、色氨酸、赖氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸。 4、甲来（赖）借（缬）一本蓝（亮）色书（苏） 甲硫氨酸、赖氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸。 5、甲来借一本亮色书【甲来（赖）借（缬）一（异亮）本（苯丙）亮色书（素）】 甲硫氨酸、赖氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸。 6、携一两本单色书来 携（缬氨酸）一（异亮氨酸）两（亮氨酸）本（苯丙氨酸）单（蛋氨酸，即甲硫氨酸）色（色氨酸）书（苏氨酸）来（赖氨酸）。 6、携一两本淡色书来 携（缬氨酸）一（异亮氨酸）两（亮氨酸）本（苯丙氨酸）淡（蛋氨酸，即甲硫氨酸）色（色氨酸）书（苏氨酸）来（赖氨酸）。 7、携一本蛋色书来 缬氨酸，异亮（亮）氨酸，苯丙氨酸，蛋氨酸，色氨酸（甲硫氨酸），苏氨酸，赖氨酸。8、一两色素本来淡些 异亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、缬氨酸。 9、写一本胆量色素来 缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、赖氨酸。 10、鸡旦酥，晾（亮）一晾（异亮），本色赖。 缬氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、赖氨酸。。。。。。。（还有很多口诀） 人体合成精氨酸、组氨酸的能力不足以满足自身的需要，需要从食物中摄取一部分，我们称之为半必需氨基酸。其中，组氨酸为婴儿必需氨基酸。 人体八种必需氨基酸（第一种较为顺口） 1.“一两色素本来淡些”（异亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、缬氨酸）。 2.“写一本胆量色素来”（缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、赖氨酸）。 3.鸡旦酥，晾（亮）一晾（异亮），本色赖。 生糖、生酮、生糖兼生酮氨基酸： 生酮+生糖兼生酮=“一两色素本来老”（异亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、酪氨酸），其中生酮氨基酸为“亮赖”；除了这7个氨基酸外，其余均为生糖氨基酸。酸性氨基酸：
穴位歌诀 五输穴歌 井荥输经合五穴，系由肢端向肘膝， 按其脉气小到大，第一所出为井穴， 二溜为荥三注输，所行为经入为合。 少商鱼际与太渊，经渠尺泽肺相连；【手太阴肺经】 商阳二间接三间，阳溪曲池大肠牵；【手阳明大肠经】 厉兑内庭陷谷胃，解溪向上三里随；【足阳明胃经】 隐白大都太白脾，商丘之上阴陵泉；【足太阴脾经】 少冲少府属于心，神门灵道少海寻；【手少阴心经】 少泽前谷与后溪，阳谷小海小肠经；【手太阳小肠经】 至阴通谷接束骨，昆仑委中膀胱经；【足太阳膀胱经】 涌泉然谷和太溪，复溜阴谷肾经宜；【足少阴肾经】 中冲劳宫心包络，大陵间使传曲泽；【少厥阴心包经】 关冲液门中渚穴，支沟天井属三焦；【手少阳三焦经】 窍阴侠溪足临泣，阳辅阳陵是胆经；【足少阳胆经】 大敦行间太冲看，中封曲泉属于肝。【足厥阴肝经】 （二）原穴、络穴 十二原穴歌 十二经脉各有原，脏腑原气过止处， 阴经原穴以输代，阳经原穴在输外。 肺原太渊大合谷，脾经太白胃冲阳。 心原神门小腕骨，肾原太溪胱京骨， 心包大陵焦阳池，肝原太冲胆丘墟。 注：大——大肠经；小——小肠经；胱——膀胱经；焦——三焦经。十五络穴歌
肺络列缺偏大肠，胃络丰隆脾公孙， 心络通里小支正，膀胱飞扬肾大钟， 心包内关焦外关，肝络蠡沟胆光明， 脾之大络是大包，任络鸠尾督长强。 注：偏——偏历；小——小肠经；焦——三焦经。 （三）背俞穴、募穴 十二背俞穴歌 三椎肺俞厥阴四，心五肝九十胆俞， 十一脾俞十二胃，十三三焦椎旁居， 肾俞却与命门平，十四椎外穴是真， 大肠十六小十八，膀胱俞与十九平。 十二募穴歌 天枢大肠肺中府，关元小肠巨阙心， 中极膀胱京门肾，胆日月肝期门寻， 脾募章门为中脘，气化三焦石门针， 心包募穴何处取？胸前膻中觅浅深。 (四)八脉交会穴歌 公孙冲脉胃心胸，内关阴维下总同，临泣胆经连带脉，阳维目锐外关逢，后溪督脉内颈，申脉阳跷络亦通，列缺任脉行肺系，阴跷照海膈喉咙。 （五）八会穴歌 腑会中脘脏章门，①髓会绝骨筋阳陵①，骨会大杼脉太渊②，血会膈俞气膻中③。 （六）十六郄穴歌 郄犹孔隙义，本是气血聚，病证反应点，临床能救急。 肺向孔最取，大肠温溜逼，胃经是梁丘，脾经地机切， 心经取阴郄，小肠养老名，膀胱求金门，肾向水泉觅， 心包郄门寻，三焦会宗列，胆经在外丘，肝经中都立， 阳跷走跗阳，阴跷交信必，阳维系阳交，阴维筑宾穴。 （七）下合穴歌 手三阳有下合穴，大肠合于上巨虚，
生物化学复习资料 第一章蛋白质化学 第一节蛋白质的基本结构单位——氨基酸 凯氏定氮法：每克样品蛋白质含量（g）=每克样品中含氮量x 6.25 氨基酸结构通式： 蛋白质是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过肽键缩合而成的具有生物学功能的生物大分子。 氨基酸分类：（1）脂肪族基团：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甘氨酸、脯氨酸（2）芳香族基团：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸（3）含硫基团：蛋氨酸（甲硫氨酸）、半胱氨酸（4）含醇基基团：丝氨酸、苏氨酸（5）碱性基团：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（6）酸性基团：天冬氨酸、谷氨酸（7）含酰胺基团：天冬酰胺、谷氨酰胺 必需氨基酸（8种）：人体必不可少，而机体内又不能合成，必需从食物中补充的氨基酸。蛋氨酸（甲硫氨酸）、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸 氨基酸的两性性质：氨基酸可接受质子而形成NH3+，具有碱性；羧基可释放质子而解离成COO-，具有酸性。这就是氨基酸的两性性质。 氨基酸等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值。 蛋白质中的色氨酸和酪氨酸两种氨基酸具有紫外吸收特性，在波长280nm处有最大吸收值。镰刀形细胞贫血：血红蛋白β链第六位上的Glu→Val替换。 第二节肽 肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水综合而形成的酰胺键叫肽键。肽键是蛋白质分子中氨基酸之间的主要连接方式，它是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合脱水而形成的酰胺键。 少于10个氨基酸的肽称为寡肽，由10个以上氨基酸形成的肽叫多肽。 谷胱甘肽（GSH）是一种存在于动植物和微生物细胞中的重要三肽，含有一个活泼的巯基。参与细胞内的氧化还原作用，是一种抗氧化剂，对许多酶具有保护作用。 化学性质：（1）茚三酮反应：生产蓝紫色物质（2）桑格反应 第三节蛋白质的分子结构 蛋白质的一级结构：是指氨基酸在肽链中的排列顺序。 蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式。二级结构有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。 蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 蛋白质的四级结构：指数条具有独立的三级结构的多肽链通过非共价键相互连接而成的聚合体结构。 维持蛋白质一级结构的化学键有肽键和二硫键，维持二级结构靠氢键，维持三级结构和四级结构靠次级键，其中包括氢键、疏水键、离子键和范德华力。 第四节蛋白质的重要性质书P16 蛋白质的等电点：当蛋白质解离的阴阳离子浓度相等即净电荷为零，此时介质的pH即为蛋白质的等电点。
人体八种必须氨基酸 （第一种较为顺口） 1.“假设来借一两本书”（甲硫氨酸，色氨酸，赖氨酸，缬氨酸，异亮氨酸，亮氨酸，苯丙氨酸，苏氨酸）。 2.“写一本胆量色素来”（缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、赖氨酸）。 3.鸡旦酥，晾（亮）一晾（异亮），本色赖。 借来一两本淡色书。 生糖、生酮、生糖兼生酮氨基酸： 生酮+生糖兼生酮=“一两色素本来老”（异亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、酪氨酸），其中生酮氨基酸为“亮赖”；除了这7个氨基酸外，其余均为生糖氨基酸。酸性氨基酸： 天谷酸——天上的谷子很酸，（天冬氨酸、谷氨酸） 碱性氨基酸： 赖精组 一碳单位的来源： 肝胆阻塞死（甘氨酸、蛋氨酸、组氨酸、色氨酸、丝氨酸）。（色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸），顺序一定要记清，色>;酪>;苯丙。 酶的竞争性抑制作用： 按事物发生的条件、发展、结果分层次记忆： 1.“竞争”需要双方——底物与抑制剂之间； 2.为什么能发生“竞争”——二者结构相似； 3.“竞争的焦点”——酶的活性中心； 4.“抑制剂占据酶活性中心”——酶活性受抑。 糖醛酸，合成维生素C的酶： 古龙唐僧（的）内子（爱）养画眉（古洛糖酸内酯氧化酶） 双螺旋结构的特点： 右双螺旋，反向平行 碱基互补，氢键维系
主链在外，碱基在内 维生素A总结： V.A视黄醇或醛，多种异构分顺反。 萝卜蔬菜多益善，因其含有V.A原。 主要影响暗视觉，缺乏夜盲看不见， 还使上皮不健全，得上干眼易感染。 促进发育抗氧化，氧压低时更明显。 DNA双螺旋结构： DNA，双螺旋，正反向，互补链。A对T，GC连，配对时，*氢键，，十碱基，转一圈，螺距34点中间。碱基力和氢键，维持螺旋结构坚。（AT2，GC3是指之间二个氢键GC间三个.螺距34点中间即3.4） RNA和DNA的对比如下： 两种核酸有异同，腺鸟胞磷能共用。 RNA中为核糖， DNA中含有胸。 维生素B6： B6兄弟三，吡哆醛、醇、胺。 他们的磷酸物，脱羧又转氨。 三羧酸循环： 乙酰草酰成柠檬，柠檬又成α-酮 琥酰琥酸延胡索，苹果落在草丛中。 β-氧化： β-氧化是重点，氧化对象是脂酰，脱氢加水再脱氢， 硫解切掉两个碳，产物乙酰COA，最后进入三循环。 酮体： 酮体一家兄弟三，丙酮还有乙乙酸， 再加β-羟丁酸，生成部位是在肝， 肝脏生酮肝不用，体小易溶往外送， 容易摄入组织中，氧化分解把能功。
第一章绪论 一、生物化学的的概念： 生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 二、生物化学的发展： 1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。 2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。 3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。 三、生物化学研究的主要方面： 1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。 2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。 3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。 4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。 5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。 第二章蛋白质的结构与功能 一、氨基酸： 1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。 2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。 二、肽键与肽链： 肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO -NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端：即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端)，肽链的方向是N端→C端。 三、肽键平面(肽单位)： 肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上，为刚性平面结构，称为肽键平面。 四、蛋白质的分子结构：
第一章绪论 生物化学：简单来讲，研究生物体内物质组成(化学本质）和化学变化规律的学科。生物化学的研究内容：生物分子的结构与功能（静态生化）； 物质代谢及其调节（动态生化）； 生命物质的结构与功能的关系及环境对机体代谢的影响（功能生化）。 第二章糖类化学 一、糖的定义及分类 糖类是一类多羟基醛（或酮），或通过水解能产生这些多羟基醛或多羟基酮的物质。糖类分类：（大体分为简单糖和复合糖） 单糖：基本单位，自身不能被水解成更简单的糖类物质。最简单的多羟基醛或多羟基酮的化合物。Eg:半乳糖 寡糖：2～10个单糖分子缩合而成，水解后可得到几分子单糖。Eg:乳糖 多糖：由许多单糖分子缩合而成。如果单糖分子相同就称为同聚多糖或均一多糖；由不同种类单糖缩合而成的多糖为杂多糖或不均一多糖。 复合糖：是指糖和非糖物质共价结合而成的复合物，分布广泛，功能多样，具有代表性的有糖蛋白或蛋白聚糖，糖脂或脂多糖。 二单糖 1、单糖的构型：在糖的化学中，采用D/L法标记单糖的构型。单糖构型的确定以甘油醛为标准。距羰基最远的手性碳与D-(+)-甘油醛的手性碳构型相同时，为D型；与L-(-)-甘油醛构型相同时，为L型。 2、对映异构体：互为镜像的旋光异构体。如：D-Glu与L-Glu 3、旋光异构现象：不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏正面发生不同影响所引起的异构现象。 4、差向异构体：具有两个以上不对称碳原子的的分子中仅一个不对称碳原子上的羟基排布方式不同。如：葡萄糖与甘露糖；葡萄糖与半乳糖。 5、环状结构异构体的规定：根据半缩醛羟基与决定直链DL构型的手性碳上羟基处于同侧为α，异侧为β。（只在羰基碳原子上构型不同的同分异构体） 6、还原糖：能还原Fehling试剂或Tollens试剂的糖叫还原糖。分子结构中含有还原性基团（如游离醛基半缩醛羟基或游离羰基）的糖，还原糖是指具有还原性的糖类，叫还原糖。 1)单糖和寡糖的游离羰基，有还原性。 2)以开链结构存在的单糖中除了二羟丙酮外均具有游离羰基。 3)环式结构可通过与开链结构之间的平衡转化为后者，有半缩醛羟基的为还原糖。 4)非还原性双糖相当于由两个单糖的半缩醛羟基失水而成的，两个单糖都成为苷， 这样的双糖没有变旋现象和还原性。如：蔗糖） 7、糖含量的测定：蒽酮测糖。 三寡糖 麦芽糖：两分子葡萄糖通过α-1，4-糖苷键连接而成 纤维二糖：两分子葡糖糖通过β-1，4-糖苷键连接 乳糖：一分子葡萄糖和一分子β半乳糖通过β-1，4-糖苷键连接而成 蔗糖：一分子葡糖糖和一分子果糖通过脱水缩合而成
生化-结构杂锦-SOLO 键 一级肽键，这个一般不会混地，二级氢键，H2，记得了吧，三叔众判亲离，这个不是偶创意，嘿嘿，对应疏水作用，范德华力，氢键，离子键，四级氢键，离子键，男人四十妻离子散，好惨，对不对，呵 10个aa组成肽链，10-39是多肽，51个以上是蛋白质 一个男人10岁就娶太太了，39岁就有很多太太，51得了老年痴呆，成了蛋白质，呵呵，貌似这两个口诀都和男人，太太有关，纯属巧合哈 二级有模序，motif，m是否两个n，记下了吧，三级是结构域，structure，三san也有s，四级是亚基，亚洲四小龙，哈哈，歪门邪道记知识点 tRNA分子量最小，third还不是老小，含稀有碱基最多，家里老小最招疼，爸妈把稀有的宝贝都给了它，rRNA含量最多，敢不多吗，造蛋白质的，含量最少的是mRNA，minimum，都有m，而且其5端有m7GpppN，都是有m地，tRNA三叶草，three，都是有t地 TPP VitB1硫一个丙给阿尔发，丙酮酸脱氢酶，而丙拼音bing，有B了吧，还是阿尔发酮戊二酸的辅酶，FAD FMN VitB2一个baby有两个Father，一个亲爹，一个干爹，幸福吧，NAD+ NADH VitPP，两个N两个P，捆绑记忆，泛酸，生物素，贩A粉赚钱，A粉是一种新型毒品，这个钱可赚不得哦，赚钱谐音转酰，生物素，羧化酶，都有s，甲钴胺素，VitB12，一个人变成两个人不就是家，家通甲 生化--一碳与八个--ruru114 一碳单位：有胆（sam）敢（甘）死（丝）就去阻（组）塞（色）一贪（碳）官！ 8个必需氨基酸：晾（亮）一晾（异亮）本（苯丙）色（色），原来（赖）是蟹（缬）蛋（甲硫）酥（苏）。 生化－碱性氨基酸－小猪
头面颈项部病症 面口针合谷，眩晕配太冲；风池清头目，颞痛太阳攻。鼻塞迎香穴，印堂眉额中；目疾睛明取，承泣球后同。牙关面颊症，下关与翳风；口眼歪斜疾，颊车地仓从。阳白羽四白，面痛治亦同；牙痛咽喉痛，合谷透劳宫。落枕成斜颈，外关或悬钟；急性项背强，均可取人中。耳聋取耳穴，耳门透听宫；中渚外关配，哑门与翳风。廉泉主喉舌，治哑先治聋；新穴供选用，听会及聋中。 胸腹部病症 心胸内关取，肚腹三里求；胃痛刺中脘，天枢治脐周。下腹三阴交，关元气海由；中极阴陵伍，能导尿潴留。泌尿生殖症，上穴一般优；胁痛刺夹脊，阳陵与支沟。腹痛背俞穴，夹脊相应投；若遇阑尾炎，阑尾穴针留。 腰背四肢部病症 急性腰脊痛，下可取殷门；夹脊按部取，腰穴适当深。下腰大肠俞，上腰肾俞存；胸背须谨慎，胁肋不可深。上肢取曲池，肩髃合谷分；下肢阳陵泉，环跳绝骨扪。痛取局部穴，阿是亦可针。注：阿是穴哪里疼痛哪里是 其他病症 昏迷人中主，足心取涌泉；有热刺出血，十宣十指端。曲池降血压，退热亦可兼；疟疾取大椎，至阳间使连。三里调肠胃，内关利胸间；宁心止呕吐，并可治失眠。神门三阴交，安神疗效传；哑门治癔病，人中内关捻。癫痫长强穴，百会大椎延；风池及太冲，头昏眩晕旋。喘发定喘穴，胸闷配膻中；天突能止咳，痰多加丰隆。肝炎肝胆俞，至阳及太冲；阳陵足三里，大椎作用洪。天枢足三里，止泻有奇功；脱肛承山穴，长强百会中。 三里 三里在膝下，三寸两筋间。 能除心腹胀，善治胃中寒， 肠鸣并积聚，肿满膝胫酸， 劳伤形瘦损，气蛊病诸般。 人过三旬后，针灸眼能宽。 取穴当举足，得法不为难。
内庭 内庭足两间，胃脉是阳明。针治四肢厥，喜静恶闻声，遍身风瘾疹。伸欠及牙疼，疟病不思食，针著便惺惺。 曲池 曲池曲肘里，曲著陷中求。善治肘中痛，偏风手不收，挽弓开未得，筋缓怎梳头，喉闭促欲绝，发热竟无休，遍身风瘾疹，针灸必能瘳 合谷 合谷名虎口，两指歧骨间。头疼并面肿，疟疾病诸般，热病汗不出，目视暗漫漫，齿龋鼻鼽衄，喉禁不能言。外著量深浅，令人便获安。 委中 委中曲腘里，动脉偃中央。腰重不能举，沉沉压脊梁，风痹髀枢痛，病热不能凉，两膝难伸屈，针下少安康。 承山 承山名鱼腹，月专下分肉间。可治腰背痛，久痔大便难，脚气膝下肿，战栗腿疼酸，霍乱转筋急，穴中刺必安。 昆仑 昆仑足外踝，后向足跟寻。月专肿腰尻痛。脚胯痛难禁，头疼肩背急，气喘上冲心。双足难行履，动作即呻吟。要得求安乐。须将穴下针。 环跳 环跳在髀枢，侧身下足舒，上足曲求得，针得主挛拘，冷风并湿痹，身体或偏枯，。
复旦大学生物化学笔记完整版 第一篇生物大分子的结构与功能 第一章氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 １、非极性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 ２、极性氨基酸 极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸 含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组 二、氨基酸的理化性质 １、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。 ２、氨基酸的紫外吸收性质 芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 ３、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。 人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有： 谷胱甘肽（GSH）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 １、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。 ２、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。
一、名词解释 1、血液：血液中的葡萄糖称为血糖。 2、糖原合成与分解：由单糖合成糖原的过程称为糖原合成。 糖原分解成葡萄糖的过程称为糖原的分解。 3、糖异生：由非糖物质合成葡萄糖的过程叫糖异生。 4、有氧氧化：指糖、脂肪、蛋白质在氧的参与下分解为二氧化碳和水，同时释放大量能量，供二磷酸腺苷(ADP)再合成三磷酸腺苷（ATP）。 5、三羧酸循环（TAC循环）：由乙酰CoA和草酰乙酸缩合成有三个羧基的柠檬酸, 柠檬酸经一系列反应, 一再氧化脱羧, 经α酮戊二酸、琥珀酸, 再降解成草酰乙酸。而参与这一循环的丙酮酸的三个碳原子, 每循环一次, 仅用去一分子乙酰基中的二碳单位, 最后生成两 分子的CO2 , 并释放出大量的能量。反应部位在线粒体基质。 6、糖酵解：是指细胞在细胞质中分解葡萄糖生成丙酮酸的过程。（在供氧不足时，葡萄糖在胞液中分解成丙酮酸，丙酮酸再进一步还原乳酸。） 7、血脂：血中的脂类物质称为血脂。 8、血浆脂蛋白：指哺乳动物血浆(尤其是人)中的脂-蛋白质复合物。（脂类在血浆中的存在形式和转运形式） 9、脂肪动员：指在病理或饥饿条件下，储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离脂酸（FFA）及甘油并释放入血以供其他组织氧化利用，该过程称为脂肪动员。 （补充知识：脂肪酶—催化甘油三酯水解的酶的统称。甘油三酯脂肪酶—脂肪分解的限速酶。）10、酮体：在肝脏中，脂肪酸的氧化很不完全，因而经常出现一些脂肪酸氧化分解的中间产物，这些中间产物是乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮，三者统称为酮体。（知识补充：酮体是脂肪分解的产物，而不是高血糖的产物。进食糖类物质也不会导致酮体增多。）
生化-氧化磷酸化比值 口诀：二虎子阿甘，三四五凭蒙估算 说的是，阿甘，小名叫二虎子，三四五的加减法都要凭蒙来估算 二（阿尔法……记不清了）虎（琥珀酰……）子（脂酰……） 3,4,5(丙，丁，戊)凭（苹果酸）蒙（柠檬酸）估算 虎脂肝(甘)抗坏血酸 注:丙:丙酮酸丁:B-羟丁酸戊:a-酮戊二酸苹果:苹果酸柠檬:异柠檬酸 以上P/O等于3 虎:琥珀酸脂:脂酸COA 肝(甘):a-磷酸甘油以上三个P/O等于2 抗坏血酸P/O等于1 生化－三羧酸循环 记忆方法：天龙八部。 宁异戊同，二虎言平。 一同平虎，两虎一能。 记忆前提：要熟悉每种物质的全名，如果名字都不知道，就不要考研了。 解释：１，顺乌头酸这一步没有太大意义，很多书都将这一物质省略，所以，口诀也没有考虑。三羧酸循环从乙酰CoA与草酰乙酸结 合开始，一共经过八个反应步骤，再回到草酰乙酸，我号称天龙八步，记住的话，你可以一步一步，写出来，因为前一步的产物就是下 一步的原料，忘了一个环节，整个都可能记不起来。 ２，最初原料：乙酰CoA与草酰乙酸大家应该都知道，所以从第二步起， 宁异戊同：柠檬酸，异柠檬酸，a-酮戊二酸。现在大家都要讲究个性，干什么都要别具一格，就叫做宁可异，也不要与人相同（为了 记忆，酮戊倒过来成了戊酮） ３，二虎言平（琥珀酰，琥珀酸，延胡索酸，苹果酸）：二虎相斗，必有一伤。现在世界
的主题是：和平和发展。为了人类的将来， 共赢才是真理。所以，二虎相斗到最后，言平。 苹果酸后就回到了原料之一：草酰乙酸。 ４，除了能记住反应步骤外，还要记住哪里产Ｈ，生成ｃｏ２那里生成能量。 一同平虎：异柠檬酸，a-酮戊二酸，苹果酸脱氢反应生成3个NADH+H+，琥珀酸脱氢生成１个FADH2。山上出现一只吃人的老虎，所以 大家一同（上山）平虎。另外，一同不光脱Ｈ，还脱了个ＣＯ２。 ５，二虎一能：两只老虎对阵，你说中间好大的能量呀。产生一个高能磷酸键。 三羧酸循环亦称柠檬酸循环、Krebs循环。 可以说是生物化学最重要的知识点，也是大家必须掌握和很难掌握的(至少可以说你能记住几个月) 循环的第一步是乙酰CoA（2C）与草酰乙酸（4C）缩合成柠檬酸（6C），柠檬酸经一系列反应重新生成草酰乙酸，完成一轮循环。 主要事件顺序为： （1）乙酰CoA与草酰乙酸结合，生成六碳的柠檬酸，放出CoA。柠檬酸合成酶。 （2）柠檬酸先失去一个H2O而成顺乌头酸，再结合一个H2O转化为异柠檬酸。顺乌头酸酶（省略） （3）异柠檬酸发生脱氢、脱羧反应，生成5碳的a-酮戊二酸，放出一个CO2，生成一个NADH+H+。异柠檬酸脱氢酶 （4）a-酮戊二酸发生脱氢、脱羧反应，并和CoA结合，生成含高能硫键的4碳琥珀酰CoA，放出一个CO2，生成一个NADH+H+。酮戊二酸 脱氢酶 （5）碳琥珀酰CoA脱去CoA和高能硫键，放出的能通过GTP转入ATP琥珀酰辅酶A合成酶 （6）琥珀酸脱氢生成延胡索酸，生成1分子FADH2，琥珀酸脱氢酶 （7）延胡索酸和水化合而成苹果酸。延胡索酸酶