一、名词解释
1.蛋白质的空间结构：是指分子中各个原子和基团在三维空间的排列和分布。
2.蛋白质的变性与复性：蛋白质因受某些物理或化学因素的影响，分子的空间构象被破坏，从而导致其理化性质
发生改变并失去原有的生物学活性；如果除去变性因素，在适当条件下蛋白质可恢复天然构象和生物学活性。
3.氨基酸的等电点：在一定的PH条件下，氨基酸分子所带的正电荷和负电荷数相同，即净电荷为零，此时溶液
的PH称为氨基酸的等电点
4.肽平面：多肽链中从一个Cａ到相邻Cａ之间的结构。
5.DNA的变性与复性：DNA在一定外界条件（变性因素）作用下，氢键断裂，双螺旋解开，形成单链的无规卷曲，
这一现象称为变性；缓慢恢复原始条件，变性DNA重新配对恢复正常双螺旋结构的过程。
6.增色效应与减色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫
“增色效应”；当核苷酸单链重新缔合形成双螺旋结构时，其A260降低，称减色效应。
7.熔解温度：核酸加热变性过程中，增色效应达到最大值的50%时的温度称为核酸的熔解温度(Tm)或熔点。
8.同工酶：是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构及理化性质等不同的一组酶。
9.多酶体系：由几个功能相关的酶嵌合而成的复合物，有利于化学反应的进行，提高酶的催化效率。
10.全酶：由蛋白质和非蛋白的小分子有机物或金属离子组成的有催化活性的酶。
11.酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合并催化底物发生反应的区域。
12.亲核催化：酶分子的亲核基团攻击底物的亲电基团而进行的催化作用。
13.诱导契合学说：酶的活性中心在结构上具柔性，底物接近活性中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化，这样就使
使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使之与底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。
14.糖异生作用：以非糖物质 (如丙酮酸、甘油、乳酸和绝大多数氨基酸、脂肪酸等)为前体合成为葡萄糖的作用。
15.回补反应：由于中间产物的离开，引起中间产物浓度的下降，从而引起循环反应的运转，因此必须不断补充中
间产物才能维持循环正常进行，这种补充称为回补反应
16.底物水平磷酸化：高能化合物将高能磷酰基转移给ADP形成ATP的过程。
17.糖酵解：葡萄糖经过一系列酶促反应最终被降解为丙酮酸并伴随ATP产生的过程。
18.三羧酸循环：在线粒体中，乙酰CoA与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，而后经过一系列代谢反应，乙酰基被氧化分
解，草酰乙酸再生的循环反应过程。
19.电子传递链：又称呼吸链，是指代谢物上脱下的氢（质子和电子）经一系列递氢体或电子传递体依次传递，最
后传给氧而生成水的全部体系。
20.P/O：指每消耗1mol 氧原子，所消耗的无机磷的摩尔数。
21.氧化磷酸化：伴随电子从底物沿呼吸链到O2的传递，ADP被磷酸化生成ATP的偶联反应。
22.解偶联：指电子传递释放的能量没有用于ADP磷酸化生成ATP，即氧化与磷酸化过程解偶联。
23.脂肪酸β氧化:脂肪酸在一系列酶的作用下，羧基端的β-C原子发生氧化，碳链在α-C原子与β-C原子间
发生断裂，每次生成一个乙酰CoA和较原来少两个碳单位的脂酰CoA，这个不断重复进行的脂肪酸氧化过程就叫β氧化。
24.乙醛酸循环：是油料作物体内一条由脂肪酸转化为碳水化合物的途径，它将2分子乙酰COA转变为1分子琥珀
酸的过程。
25.生物膜：生物体内所有膜的总称，包括细胞质膜和各种细胞器的膜。
26.逆转录：以RNA为模板，根据碱基配对原则，按照RNA的核苷酸顺序(RNA中的U用T替换)合成DNA
27.半保留复制：每个子代DNA分子中，一条链来自于亲代DNA，另一条链是新形成的这种复制方式
28.半不连续复制：DNA复制时，复制叉上的一条新链是连续合成的（前导链），而另一条链是以一系列不连续的
冈崎片段方式合成的，最后连接成一条完整的DNA新链（随从链），这种复制方式被称为半不连续复制。
29.不对称转录：在生物体内，DNA的两条链中仅有一条链（或某一区段）可作为转录的模板。
30.反义链(或模板链)与有义链(编码链)：基因的DNA双链中作为模板指导转录的那条单链称为反义链或模板链；
与反义链互补的那条DNA 单链被称为有义链(编码链)。
31.复制叉：在DNA的复制原点，双股螺旋解开，成单链状态，在起点处形成一个“眼”状结构，在“眼”的两端，
则出现两个叉子状的生长点，称为复制叉。
32.核酸内切酶：是一类能从多核苷酸链的内部水解3′,5′-磷酸二酯键降解核酸的酶。
33.生物固氮：指固氮微生物在常温常压下将大气中的氮气转化为氨的过程。
34.密码子：mRNA分子上由三个相邻的核苷酸组成一个密码子，代表某种氨基酸或肽链合成的起始或终止信号。
35.同工受体tRNA：携带相同氨基酸而反密码子不同的一组tRNA称为同工受体tRNA。
36.诱导酶：在正常代谢条件下不存在，当有诱导物（底物）存在时才合成的酶，常与分解代谢有关。
37.操纵子：是DNA分子上一个结构连锁、功能相关的基因表达协同单位，它包括启动基因（P）、操纵基因（O）
与结构基因(S)。
38.反馈抑制：代谢过程中后面的产物对其前某一调节酶活性具有抑制作用。
39.级联放大系统：在连锁反应中，一个酶被共价修饰后，连续地发生其它酶被激活，导致原始调节信号放大的反
应体系。
二、问答题
1.简述蛋白质一，二，三，四级结构特点，并指出维系各级结构稳定的作用力。
（以血红蛋白为例） 2.由四条亚基（2条ａ链和2条?链）组成
3.四亚基各有一个血红素辅基
4.亚基的三级结构与肌红蛋白相似
2.组成蛋白质氨基酸结构通式如何？按照Ｒ基极性不同，20种氨基酸可被分为哪四类？写出各类包含的氨基酸
及其相应的三字符缩写。
AA通式：
按Ｒ基极性不同，将AA分为：1.非极性Ｒ基团
氨基酸
2.极性不带电荷
Ｒ基团氨基酸
3.Ｒ基团带负电
荷的氨基酸
4.Ｒ基团带正电荷
的氨基酸
丙氨酸Ala 甘氨酸Gly 天冬氨酸Asp 赖氨酸Lys
缬氨酸Val 丝氨酸Ser 谷氨酸Glu 精氨酸Arg
亮氨酸Leu 苏氨酸Thr 组氨酸His
异亮氨酸Ile 半胱氨酸Cys
脯氨酸Pro 酪氨酸Tyr
苯丙氨酸Phe 天冬酰胺Asn
色氨酸Trp 谷氨酰胺Gln
甲硫氨酸Met
3. 蛋白质变性蛋白质有何特点
①空间构象破坏。维系蛋白质空间结构稳定的作用力遭到破坏，故构象改变。
②蛋白质原有的功能丧失。如酶的催化活性丧失，肌红蛋白的转运功能丧失等。
③蛋白质性质改变：溶解度降低；粘度增加；易被蛋白质酶水解
4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系。（包括一级结构和空间结构）
●蛋白质一级结构与功能的关系：蛋白质的功能取决于一级结构，当一级结构改变时，蛋白质的功能就会发生改变，
例如镰刀状细胞贫血病就是一种因血红蛋白一级结构改变而产生的分子病。正常人血红蛋白的?链N端第六位AA 为Glu，而患者血红蛋白的?链第六位则为Val，结果引起血红蛋白分子表面极性下降，因而聚集成镰刀状。
●蛋白质空间结构与功能的关系：蛋白质都有特定的构象，而这种构象是与他们各自的功能相适应，一旦空间结构
改变，蛋白质的生物学功能也随之丧失。例如把天然的核糖核酸酶用变性剂处理后，分子内部的二硫键断裂，肽链失去空间构象呈线形状态时，核糖核酸酶失去催化功能，当除去变性剂后，核糖核酸酶可逐渐恢复原有空间构象，则其催化RNA水解的功能可随之恢复。
5. 简述DNA分子二级结构的主要特点
①两条核苷酸链平行，走向相反，且绕同一中心轴向右盘旋形成栓螺旋结构。
②两条由磷酸核脱氧核糖形成的主链骨架位于螺旋外侧，碱基位于内侧。
③两条链间存在碱基互补，通过氢键连系，A=T,G≡C碱基互补原则。
④碱基平面与螺旋纵轴接近垂直，糖环平面接近平行。
⑤螺旋的螺距为0.34nm，直径为2nm，相邻两个碱基对之间的垂直距离为0.34nm，每圈螺旋包含10个碱基对。
⑥螺旋结构中围绕中心轴形成两个凹槽即大沟与小沟。
6. 比较DNA,RNA在化学组成，细胞定位及生物功能上的区别
核酸DNA RNA
化学组成
戊糖脱氧核糖核糖
碱基A、G、C、T A、G、C、U
细胞定位主要分布在细胞核内，少量分
布在叶绿体和线粒体
大部分在细胞质中
生物学功能遗传信息的载体指导蛋白质的合成；催化作用；遗传信息的载体（RNA病
毒）
7. 简述tRNA二级，三级结构的特点
tRNA分子的二级结构呈三叶草型，即四臂四环，其中四臂包括氨基酸接受臂，二氢尿嘧啶臂，反密码子臂，TΨC臂，四环包括：D环，反密码子环，TΨC环，额外环。
tRNA的三级结构呈倒L型。
7. 何为米氏方程？其中Km的物理意义是什么？
米氏方程是利用中间产物学说，推导出的一个表示底物浓度[S]与酶促反应速度V之间定量关系的数学方程式，即v=Vmax×[S]/（Km+[S])。
当反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时的底物浓度，即v=Vmax/2时，Km=[S] ；Km是酶的特征常数，其大小反映了酶与底物的亲和力。
8. 简述酶的概念及酶作用的特点。
酶是由生物体活细胞产生，具有有催化功能的生物大分子，通常是蛋白质。
酶作用的特点：1.高效性，即酶催化反应速度极高；2.高度专一性，即酶对底物及其催化的反应有严格的选择性；3.易变性，酶催化的反应条件温和一般要求在常温、常压、中性酸碱度等温和的条件下进行，在高温、强酸、强碱及重金属盐等环境中容易失去活性；4.可调控性，包括酶原激活、共价修饰调节、反馈调节、激素调节等；5.常常需要辅因子。
9. 试述诱导契合学说的主要内容？
酶分子活性中心的结构原来并非和底物的结构互相吻合，但酶的活性中心是柔软的而非刚性的。当底物与酶相遇时，可诱导酶活性中心的构象发生相应的变化，有关的各个基因达到正确的排列和定向，因而使酶和底物契合而结合成中间络合物，并引起底物发生反应。
10. 影响酶促反应速度的因素有哪些？它们如何影响反应速度？
（1）底物浓度[S] 对酶反应速度（V）的影响（见下图）：用[S]对V作图，得到一矩形双曲线，当[S]很低时，V 随[S]呈直线上升，表现为一级反应。当[S]增加到足够大时， V 几乎恒定，趋向于极限，表现为零级反应。曲线表明，当[S]增加到一定数值后，酶作用出现了饱和状态，此时若要增加 V ，则应增加酶浓度。
（2）酶浓度与反应速度：在底物浓度足够大的条件下，酶浓度与酶促反应速度成正比（见上图）；
（3）温度：过高或过低温度均使酶促反应速度下降，只有在最适温度下酶促反应速度才最高；
（4）pH ：pH 影响酶蛋白质中各基团的解离状态，过高或过低pH 均使酶促反应速度下降，在最适pH 下酶促反应速度才最高；
（5）抑制剂：作用于酶活性中心必需基团，引起酶活性下降或丧失，分为可逆抑制和不可逆抑制两种；
（6）激活剂：提高酶活性，加快酶促反应速度的物质，包括无机离子、有机小分子或其他具有蛋白质性质的大分子。 11.简述糖酵解、三羧酸循环及磷酸戊糖途径的主要生物学意义 （1）糖酵解：
A 、为生物细胞活动提供能量；
B 、是糖类有氧氧化的前过程；
C 、提供糖异生作用的主要途径
D 、为其他代谢提供原料；
E 、是糖，脂肪和氨基酸代谢相联系的桥梁 （2）三羧酸循环：
A 、氧化获能的最有效方式；
B 、为其他生物合成代谢提供原料；
C 、是沟通物质代谢的枢纽 （3）磷酸戊糖途径：
A.PPP 途径为细胞内的合成反应提供还原力NADPH+H +
； B.与光合作用联系； C.PPP 途径为细胞内核酸等物质合成提供原料； D.与植物的抗病力相关; E.与有氧、无氧分解相联系； F. 必要时供应能量 12.丙酮酸是一个重要的中间产物，简要写出五个不同的以丙酮酸为底物的酶促反应
（1）丙酮酸＋NADH+H +
???→←乳酸脱氢酶
乳酸+ NAD +
P166
（2）丙酮酸+NAD +
+HSCoA ????→?丙酮酸脱氢酶系
乙酰CoA+ NADH +H +
+CO 2
（3）丙酮酸＋CO 2＋ATP ＋H 2O ??
??→?丙酮酸羧化酶
草酰乙酸＋ADP+Pi P172 （4）丙酮酸+NADPH+H +
+CO 2 ??
?→←苹果酸酶
苹果酸＋NADP +
P173 （5）丙酮酸??
??→←丙酮酸脱羧酶
乙醛+CO 2 P166 13. 简要写出三个底物水平磷酸化反应
（1）1，3-二磷酸甘油酸+ADP ??
???→←磷酸甘油酸激酶
3-磷酸甘油酸+ATP （2）磷酸烯醇式丙酮酸+ADP ???→?丙酮酸激酶
丙酮酸+ATP
（3）琥珀酰CoA + GDP+Pi ??
???→←合成酶
琥珀酰A Co 琥珀酸+ GTP + CoA-SH 14. 简要写出八个氧化脱氢反应 (1)3-磷酸甘油醛+Pi+ NAD +
??????→←-磷酸甘油醛脱氢酶
3 1,3-二磷酸甘油酸 + NADH + H +
（2）异柠檬酸+ NAD
+
????→?异柠檬酸脱氢酶 α-酮戊二酸 + CO 2 + NADH + H +
（3）α-酮戊二酸 + HSCoA+ NAD+??
????→?-酮戊二酸脱氢酶系
a 琥珀酰CoA + CO 2 + NADH+ H +
（4）琥珀酸 + FAD ??
??→←琥珀酸脱氢酶
延胡索酸 +FADH 2 （5）苹果酸+ NAD
+
????→←苹果酸脱氢酶
草酰乙酸+ NADH+H +
（６）6-磷酸葡萄糖+NADP
+
??????→←-磷酸葡萄糖脱氢酶
6 6-磷酸葡萄糖酸内酯+ NADPH + H +
（７）6-磷酸葡萄糖酸+ NADP +
??
????→?-磷酸葡萄糖酸脱氢酶
6 5-磷酸核酮糖 + NADPH + H +
+ CO 2 （８）丙酮酸+NAD++HSCoA ????→?丙酮酸脱氢酶系
乙酰CoA+ NADH + H + CO 2 15. 简述生物氧化的三个阶段
第一阶段：糖类、脂类和蛋白质等大分子降解成其基本结构单位。单糖，甘油与脂肪酸，氨基酸，该阶段几乎不释放化学能。
第二阶段：葡萄糖、脂肪酸、甘油和氨基酸等大分子基本结构单位，经糖酵解，脂肪酸β氧化，氨基酸脱氨基氧化等降解途径分解为丙酮酸或乙酰CoA 等少数几种共同的中间代谢物，该阶段释放少量的能量。
第三阶段：丙酮酸、乙酰CoA 等经过三羧酸循环彻底氧化为二氧化碳，水，释放大量的能量。氧化脱下的氢经呼吸链将电子传递给氧生成水，释放出大量能量，氧化过程中释放出来的能量用于ATP 合成。 16. 简述化学渗透学说关于氧化磷酸化机理的主要内容
化学渗透假说是由英国生物化学家米歇尔首先提出来的，该假说的内容要点如下：
①呼吸链中递氢体和递电子体体交替排列，有序的定位于线粒体内膜上，是氧化还原反应定向进行。 ②电子传递链的复合体中的递氢体有质子泵的作用。它可以将H +从线粒体内膜的内侧泵至外侧。 ③线粒体内膜本身具有选择透过性，不能让泵出的H+返回膜内，产生电化学梯度。 ④线粒体内膜上的ATP 合酶复合体能使质子回流。电化学梯度消失，并且释放能量。
⑤质子则从膜间空间通过ATP 合成酶复合物上的质子通道进入基质，同时驱动ATP 合成酶合成ATP 。 17. 计算：已知NAD +
/NADH+H +
的ΔE o
′= -0.32V ，O 2/H 2O 的ΔE o
′= +0.82V，ATP 水解的ΔG o
′=-30.54kJ/mol ，F=96.5kJ/v.mol ，请计算NADH 经呼吸链氧化生成水时的ΔG o
′。 解：反应的总反应式为：NADH +H +
+1/2O 2→NAD +
+H 2O
NAD +
/NADH+H +
的E o
′= -0.32V O 2/H 2O 的E o
′= +0.82V
ΔE o
′= +0.82V－（-0.32V ）=1.14 V
ΔG o
′=－nF ΔE o
′=－2*96.54*1.14=－220KJ(V*mol)
-1
答：NADH 经呼吸链氧化生成水时的ΔG o
′为－220KJ(V*mol) -1
。 18. 比较脂肪酸β-氧化和从头合成的区别，完成下表。
区别要点 软脂酸从头合成
软脂酸β-氧化
细胞中进行部位 细胞质 线粒体 酰基载体
ACP CoA 二碳单位参与或断裂形式
丙二酸单酰CoA
乙酰CoA 电子供体或受体 NADPH
FAD ，NAD 反应过程 羧化、启动、缩合、还原、
脱水、再还原 活化、脱氢、水合、再脱氢、硫解 反应方向
CH 3→COOH COOH→CH 3 羟脂酰基中间体立体异构物 D 型 L 型 对HCO 3-
和柠檬酸的需求
要求
不要求 酶系 7种酶、蛋白组成复合体 4种酶 能量变化
消耗7个ATP 、14个NADPH
产生106个ATP
19. 简述乙醛酸循环的生物学意义
答：1.是油料作物体内把脂肪转化为碳水化合物的途径
2.补充TCA 循环中的四碳化合物 20. 简述乙酰CoA 的来源和去路
答：乙酰CoA 的主要来源：丙酮酸氧化脱羧；脂肪酸β-氧化；氨基酸氧化分解
乙酰CoA的代谢去路：可彻底氧化转化为二氧化碳、水和能量；可从头合成为脂肪酸；可转化成酮体；可合成胆固醇。
21.计算1分子月桂酸（12个C）经过生物氧化作用彻底分解为CO2和H2O时生成ATP的分子数（写出总反应式并列出计算过程）。
答：月桂酸 + ATP + 5NAD+ +6CoASH + 5FAD + 7H2O→6乙酰CoA + 5FADH2 + 5NADH + 5H+ +AMP +PPi
注：此反应式可以不用写，但要说明1分子月桂酸彻底氧化经过5次β氧化循环, 产生6乙酰CoA , 5FADH2和 5NADH + 5H+
●1分子乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化共生成10分子ATP，因此6分子乙酰CoA生成6×10=60ATP。
●5FADH2：5×1.5=7.5ATP
●5NADH + 5H+：5×2.5=12.5ATP
共计产生60+7.5+12.5=80ATP, 另外活化消耗了2ATP，因此一共净产生78ATP。
22.试述脂代谢与糖代谢的相互关系
图示之后，还应辅以文字叙述，以进一步解释二者之间的转换关系。
23.简述参与DNA复制的酶系及其作用。
主要参与成分主要作用
1、DNApol 新链延伸；切除引物
2、引物合成酶合成引物
3、NDA连接酶连接切口
4、拓扑异构酶解螺旋
5、解螺旋酶解双链
6、SSB等保护单链
7、引发体识别复制原点
复制：1、起始（1）识别（引发体识别复制原点）；（2）解链；（3）稳定（SSB结合解开的单链）；（4）引物2、延伸当RNA引物合成之后，在DNA聚合酶Ⅲ的催化下，以4种脱氧核糖三磷酸为底物，在RNA引物的3′端以磷酸二酯键连接上脱氧核糖核酸并释放PPi
3、终止（1）切除（DNA聚合酶Ⅰ切除RNA引物；（2）填补（DNA聚合酶Ⅰ填补缺口）；（3）连接（DNA连接酶连接相邻的DNA片段）
转录：1、起始
（1）（在σ亚基帮助下）RNApol识别并结合在启动子-35区
（2）在启动子-10区与RNApol紧密结合，DNA构象改变，局部双链打开
（3）在启动子+1处，RNApol结合ATP或GTP(少见)——第一个核苷酸
（4）亚基离开复合体——核心酶
2、延伸（1）核心酶沿DNA 模板3′→5′移动；（2）新RNA链沿5′→3′不断延伸
（3）新RNA链离开模板，DNA重新形成双链
3
、终止核心酶沿模板3′→5′方向移动到终止子，转录终止，并释放已转录完成的RNA 链。
25.比较嘌呤核苷酸与嘧啶核苷酸从头合成的异同，完成下表。
比较嘌呤核苷酸嘧啶核苷酸
相同点1、原料：磷酸核糖、Asp、Gln、CO2
2、都有从头合成和补救合成途径
3、都合成一个相关核苷酸
不同点1、在PRPP上合成嘌呤环1、先合成嘧啶环再与PRPP结合
2、先合成IMP 2、先合成OMP
3、Gly、甲酸盐为原料3、Gly、甲酸盐不为原料
26.
过程复制转录
相同点作用机理
（脱氧）核苷酸的3‘-OH进攻另一（脱氧）核苷酸的α磷
酸基团，形成磷酸二酯键。
原则碱基互补配对
模板DNA
合成方向5’→3’
不同点
底物dNTP NTP
模板两条DNA 单链一条DNA 单链参与酶
DNA聚合酶；引物酶；连接酶；
拓扑异构酶；解旋酶；SSB
RNA聚合酶有无引物有无
产物子代DNA RNA
方式不连续复制不对称转录
27. 试述脂代谢与蛋白质代谢、蛋白质代谢与糖代谢的相互关系。
答：图示之后，还应辅以文字叙述，以进一步解释二者之间的转换关系。
28. 遗传密码如何编码？有哪些基本特性？
答：遗传密码是mRNA分子中的核苷酸残基序列与蛋白质中的氨基酸残基序列之间的对应关系。每3个连续的核苷酸残基序列为一个密码子，特指一个氨基酸。标准的遗传密码是由64个密码子组成的，几乎为所有生物通用。
其特点有：
①方向性：阅读密码子要遵循mRNA5ˊ→3ˊ方向进行；
②无标点性与无重叠性：任何密码子之间没有任何标点符号隔开，同时，碱基不能重复使用；
③简并性：同一种氨基酸有两个或更多密码子的现象称为密码子的简并性，Met和 Trp各只有一个密码子之外，其余
每种氨基酸都有 2～6 个密码子；
④基本通用性：不同生物都使用同一套密码；
⑤变偶性：在密码子与反密码子相互识别的过程中，密码子的第三位碱基有较大的灵活性，可以不完全遵循碱基互补配对原则。
29. 简述三种RNA在蛋白质的生物合成中是如何起作用的？
答：（1）mRNA：作为蛋白质生物合成的模板，是遗传信息的载体，决定多肽链中氨基酸的排列顺序，mRNA中每三个相邻的核苷酸组成三联体密码子，代表一个氨基酸的信息。
（2）tRNA：蛋白质合成中氨基酸运载工具，为每个三联体密码子译成氨基酸提供接合体，准确无误地将活化的氨基酸运送到核糖体中mRNA模板上。
（3）rRNA：与多种蛋白质结合而成核糖体，是蛋白质生物合成的场所，又称肽链合成的“装配机”。
30. 简述蛋白质生物合成的基本过程。
答：（1）氨基酸的活化；（2）肽链合成的起始：（3）肽链的延伸
（4）肽链合成的终止：（5）肽链合成后的加工与折叠：
31. 以乳糖操纵子为例说明酶诱导合成的调控过程。
（1）乳糖操纵子包括启动子（P）、操纵基因（O）和功能上相关的三个结构基因LacZ、LacY、LacA，分别编码大肠杆菌分解利用乳糖的三种相关酶，操纵子受调节基因的调控。
（2）环境中没有乳糖诱导物的情况下，调节基因产生的活性阻遏蛋白与操纵基因结合，操纵基因被关闭，操纵子处于阻遏状态，不转录表达，没有三种相关酶的生成。
（3）环境中有乳糖诱导物的情况下，调节基因产生的活性阻遏蛋白与诱导物结合，使阻遏蛋白构象发生改变，失去与操纵基因结合的能力，操纵基因开放，操纵子处于去阻遏状态，转录并表达出三种相关酶。
32. 举例说明酶活性调节的主要方式。
（1）酶原的激活：有些酶在刚刚合成时并无活性，被称为酶原，需要通过其他酶切除寡肽或肽片段后才被有活性。例如胃蛋白酶原在N端切除一个42肽，就被激活为胃蛋白酶；
（2）别构调节：调节物与酶分子活性中心外的某一部位特异结合，引起酶蛋白分子构象变化，从而改变酶的活性，这种调节称为酶的别构调节。例如1,6二磷酸果糖与其后续反应酶丙酮酸激酶结合后，具有激活该酶的作用，是一种前馈激活调节方式；而6-磷酸葡萄糖与其前面的酶己糖激酶结合后，具有抑制该酶的作用，是一种反馈抑制调节方式；（3）共价修饰调节：酶分子中的某些基团，可以被共价结合或脱去，从而引起酶活性的变化，这种调节称为酶的共价修饰调节。例如无活性的糖原磷酸化酶b催化在磷酸化激酶的作用下，与磷酸基团共价结合，就转变为有活性的糖原磷酸化酶a；
（4）辅因子调节：许多酶催化反应过程需要辅因子参加，若缺乏这些辅因子，某些酶促反应必然会受到抑制，相关代谢途径的运转速度也必然受到影响，因此它们在细胞中的浓度与状态的改变，在一定程度上会对代谢速度和方向产生明显影响。例如能荷调节，ATP/ADP比值对于代谢有重要的调节作用，ATP/ADP比值较低，会加强糖的氧化过程，而对糖原合成过程产生抑制，反之，比值较高，会加强糖原合成过程，而对糖的氧化过程产生抑制；NAD(P)H+H+/NADP+比值较低，会促进分解代谢，抑制合成代谢，反之，比值较高，会促进合成代谢，抑制分解代谢。
33. 为什么说三羧酸循环是糖、脂、蛋白质三大物质代谢的共同通路？
（1）三羧酸循环是糖、脂和蛋白质三大物质代谢的必经之路。
分别阐述三大类物质彻底氧化的三个阶段（略），其中前两个阶段的氧化路径各不相同，但最后一个阶段都进入三羧酸循环（殊途同归），通过三羧酸循环彻底氧化分解成水、CO2和产生能量。这样可以减少参加不同反应所需要的酶，不仅有助于减缓细胞内蛋白质成分的混乱程度，还可减轻表达这些蛋白质的压力（即需要的原料和酶），更可以减小基因组的大小。
（2）三羧酸循环是糖、脂和蛋白质三大物质代谢的枢纽。
可以用图来说明，也可文字叙述，说明三羧酸循环在三大类物质转化的枢纽地位（略）
所以说三羧酸循环是糖、脂、蛋白质的代谢共同通路。
第一章核酸 一、简答题 1、某DNA样品含腺嘌呤15、1%(按摩尔碱基计),计算其余碱基的百分含量。 2、DNA双螺旋结构就是什么时候,由谁提出来的？试述其结构模型。 3、DNA双螺旋结构有些什么基本特点？这些特点能解释哪些最重要的生命现象？ 4、tRNA的结构有何特点？有何功能？ 5、DNA与RNA的结构有何异同？ 6、简述核酸研究的进展,在生命科学中有何重大意义？ 7、计算(1)分子量为3 105的双股DNA分子的长度;(2)这种DNA一分子占有的体积;(3)这种DNA一分子占有的螺旋圈数。(一个互补的脱氧核苷酸残基对的平均分子量为618) 二、名词解释 变性与复性 分子杂交 增色效应与减色效应 回文结构 Tm cAMP Chargaff定律 三、判断题 1 脱氧核糖核苷中的糖苷3’位没有羟基。错 2、若双链DNA 中的一条链碱基顺序为pCpTpGpGpC,则另一条链为pGpApCpCpG。错 3 若属A 比属B 的Tm 值低,则属A 比属B 含有更多的A-T 碱基对。对 4 原核生物与真核生物的染色体均为DNA 与组蛋白的复合体。错 5 核酸的紫外吸收与pH 无关。错 6 生物体内存在的核苷酸多为5’核苷酸。对 7 用碱水解核苷酸可以得到2’与3’核苷酸的混合物。对 8 Z－型DNA 与B－型DNA 可以相互转变。对 9 生物体内天然存在的DNA 多为负超螺旋。对 11 mRNA 就是细胞种类最多,含量最丰富的RNA。错 14 目前,发现的修饰核苷酸多存在于tRNA 中。对 15 对于提纯的DNA 样品,如果测得OD260/OD280＜1、8,则说明样品中含有蛋白质。对 16 核酸变性或降解时,存在减色效应。错 18 在所有的病毒中,迄今为止还没有发现即含有RNA 又含有DNA 的病毒。对 四、选择题 4 DNA 变性后(A) A 黏度下降 B 沉降系数下降C浮力密度下降 D 紫外吸收下降 6 下列复合物中,除哪个外,均就是核酸与蛋白质组成的复合物(D) A 核糖体 B 病毒C端粒酶 D 核酶 9 RNA 经NaOH 水解的产物为(D) A 5’核苷酸B2’核苷酸C3’核苷酸 D 2’核苷酸与3’核苷酸的混合物 10 反密码子UGA 所识别的密码子为(C) A、ACU B、ACT C、UCA D TCA 13 反密码子GψA 所识别的密码子为(D) A、CAU B、UGC C、CGU D UAC
蛋白质 一、概述 1.蛋白质：一切生物体中普遍存在的，由天然氨基酸通过肽键连接而成的生物大分子；其种类繁多，各具有一定的相对分子质量，复杂的分子结构和特定的生物功能；是表达生物遗传性状的一类主要物质。 2.元素组成：CONH。基本组成单位：氨基酸(氨基酸通过肽键连接为无分支的长链，该长链又称为多肽链)。一些蛋白质含有非氨基酸成分. 3.分类：按形状和溶解性：纤维状蛋白质(形状呈细棒或纤维状，多不溶于水);球状蛋白质(形状接近球形或椭球形，可溶于水);膜蛋白(与细胞的各种膜系统结合而存在。“溶于膜”)。 4.性质：生物大分子；胶体性质；带电性质；溶解性与沉淀；灼烧时可以产生特殊气味；颜色反应；可以被酸、碱或蛋白酶催化水解。 5.为什么加热降低了蛋白质的溶解性？ 二、氨基酸 1.α－氨基酸结构： 2.分类：必需/半必需/非必需~~ 根据R基团的化学结构:脂肪族/芳香族/杂环~~ 根据R基团的极性和带电性质： a.非极性氨基酸：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Met、Pro、Trp b.极性氨基酸： 不带电：Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys； 带正电：His、Lys、Arg； 带负电：Asp、Glu *非极性氨基酸:R基团为一个氢原子/R基团为脂肪烃/R基团为芳香环。 *不带电荷的极性氨基酸:R基团含有羟基/R基团含有巯基(SH)/R基团含有酰胺基。 *带负电荷的极性氨基酸，R基团带有负电。 *带正电荷的极性氨基酸，R基团带有正电。
3.酸碱化学：氨基酸是两性电解质，氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以不带电形式和兼性离子形式离子形式存在，在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的－NH3+正离子和能接受质子的－COO-负离子。 氨基酸完全质子化时，可以看成是多元酸，侧链不解离可看作二元酸（阳离子—兼性离子—阴离子）。氨基酸的解离常数K1/K2可用测定滴定曲线的实验方法求得，二元酸的滴定曲线可大致分解为2条一元酸的滴定曲线。 4.等电点：在某一pH值下，氨基酸所带正电荷和负电荷相等，即净电荷为零，此时的pH值称为氨基酸的等电点，用pI表示。氨基酸在等电点时主要以兼性离子形式存在。 当氨基酸所处环境pH值等于该氨基酸等电点时，氨基酸净电荷数等于零，在电场中不能移动；氨基酸在等电点可以解离，解离成阳离子和阴离子的数目和趋势相等。 pI值等于等电兼性离子两边的pK值的算术平均值,pI=(pKa1+pKa2)/2。 5.α－氨基、α－羧基参加的反应： 共同参加的反应：茚三酮显色反应。二者的聚合反应（成肽反应）。 侧链R基参加的反应：二硫键的形成和打开 6.氨基酸巨星： Pro—亚氨基酸；影响蛋白质的空间结构和蛋白质的折叠。 Phe,Trp,Tyr—侧链具有芳香环；有特殊的光谱性质，是生物物理学家的宠儿。 Cys—巯基是很活跃的化学基团；在蛋白质内部和蛋白质之间形成二硫键；影响蛋白质的结构和功能。Asp,Glu,Arg,Lys—侧链带电荷、可解离；影响氨基酸与蛋白质的酸碱性质；参与许多酶的催化作用。His—侧链可解离；可带正电荷；解离常数接近生物体液pH；供出和接受质子的速率很大；在酶和其它蛋白的功能中具有重要地位。 三、肽 1.一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间脱水缩合形成的共价键称为肽键。 两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物即称为肽，组成肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。 2.肽键是一种酰胺键。由于酰胺氮原子上的孤电子对离域与羰基碳轨道重叠，因此在酰胺氮和羰基氧之间发生共振相互作用。 肽键共振产生几个重要结果： a.肽键具有部分双键性质。 b.限制绕肽键的自由旋转。 c.组成肽键的4个原子和2个相邻的C原子处于同一酰胺平面。 d.在肽平面内，两个C可以处于顺式构型或反式构型，反式构型比顺式构型稳定，肽链中的肽键绝大多数都是反式构型。 e.肽键具有永久偶极，肽基具有较低的化学反应性。 3.肽链具有方向性：N-端氨基酸残基为起点，C-端氨基酸残基为终点。 4.命名：12~20寡肽，后为多肽。 5.肽的物理和化学性质：小肽的理化性质与氨基酸类似。肽的酸碱性质与带电性质取决于肽的末端氨基、羧基和侧链上的基团。肽的等电点可以通过取等电兼性离子两边的pKa的平均值，算出其pI值。 6.双缩脲反应：含有两个或两个以上肽键的化合物都能与CuSO4碱性溶液发生双缩脲反应而生成紫红色或蓝紫色的复合物。可利用这个反应测定多肽与蛋白质的含量。 7.多肽的人工合成方法：多肽的人工合成有两种类型，一种是由不同氨基酸按照一定顺序排列的控制合成，另一种是由一种或两种氨基酸聚合或共聚合。 四、一级结构 1.每一种天然蛋白质都有自己特有的三维空间结构，这种三维结构通常被称为蛋白质的构象。一个给定的蛋白质理论上可采取多种构象，但该蛋白质在生理条件下占优势的构象只有一种或很少几种，它们在热力学上是最稳定的，处于这种有生理功能的构象状态的蛋白质称为天然蛋白质 2.一级结构：多肽链的氨基酸序列。 二级结构：多肽链借助氢键排列成的局部规则结构（如α螺旋）。 三级结构：多肽链借助多种非共价键折叠成的特定三维空间结构。 四级结构：指寡聚蛋白质中各亚基之间在空间上的相互关系和结合方式。
绪论（老师只要求了结部分已经自动过滤） 基本概念： 新陈代谢：生物体与外界环境之间的物质和能量简化以及生物体内物质和能量的装换过程重点内容：生物化学的主要研究内容：1.生物体内的化学组成2.生物体内的物质代谢，能量装换和代谢调节3.生物体内的信息代谢 核酸 一、基本概念： 核苷酸：核苷酸即核苷的磷酸酯 碱基互补配对：A-T,G-C 三叶草结构：t-RNA的二级结构，一般由四臂四环组成：氨基酸接受臂，二氢酸尿嘧啶环，反密码子环，额外环，假尿嘧啶核苷-胸腺嘧啶核糖核甘酸环（TΨC环） 增色效应：DNA变性后由于双螺旋分子内部的碱基暴露，260nm紫外吸收值升高。减色效应：核酸的光吸收值通常比其各个核算组成部分的光吸收值之和小30%~40%，是由于碱基密集堆积的缘故。 变性和复性：指的是在一定物理和化学因素的作用下，核酸双螺旋结构在碱基之间的氢键断裂，变成单链的过程。复性恰好相反。 重点内容： 1.核酸的生物学功能（1.生物分子遗传变异基础， 2.遗传信息的载体， 3.具有催化作用， 4.对基因的表达有调控作用），基本结构单位（核苷酸），基本组成部分（磷酸，含氮碱基，戊糖） 2.核苷酸的名称（A:腺嘌呤T:胸腺嘧啶C:胞嘧啶G:鸟嘌呤U:尿嘧啶）符号（后面统一描述） 3.DNA双螺旋结构的特点（1.有反向平行的多核苷酸链互相盘绕，2.亲水骨架在外，疏水碱基在内，一周十个碱基，螺距3.4nm,3.两条DNA链借助氢键结合在一起）和稳定因素（氢键，碱基堆积力，带负电的磷酸基团静电力，碱基分子内能）： 4.核酸的紫外吸收特性(因为核酸中含有的嘌呤碱和嘧啶碱具有共轭双键的特性所以对紫外光有吸收特性，在260nm处有最大吸收值，不同的核酸吸收峰值不同)、T m（熔解温度）（把热变性过程中的光吸收达到最大吸收一半（双螺旋解开一半）时的温度叫做熔解温度）值及变性和复性的关系：（G-C）%=(T m-69.3)*2.44 5.α-螺旋、β—折叠以及β-转角的结构特点：1.主要维持空间力为氢键，2.α螺旋是一段肽链中所有的Cα的扭角都是相等的，这段肽链则会围绕某个中心轴成规则螺旋构想，3.β折叠是由两条多肽链侧向聚集，通过相邻肽链主链上的N-H与C=O之间有规则的氢键形成，4.转角结构使得肽链不时扭曲走向成为β转角 蛋白质、氨基酸化学 一、基本概念 氨基酸：羧酸分子中α碳原子上的一个氢原子被氨基取代所生成的衍生物，是蛋白质的基本结构单位。 寡肽：2～20个氨基酸残基通过肽键连接形成的肽 多肽：由20个以上的氨基酸残基组成的肽 肽键：一个氨基酸的羧基与另一氨基酸的氨基发生缩合反应脱水成肽时，羧基和氨基形成的酰胺键。具有类似双键的特性，
《《基础生物化学》试题》 考试时间：120分钟 考试总分：100分 遵守考场纪律，维护知识尊严，杜绝违纪行为，确保考试结果公正。 1、DNA 是遗传物质，而 RNA 则不是。（ ） 2、天然氨基酸都有一个不对称α -碳原子。（ ） 3、蛋白质降解的泛肽途径是一个耗能的过程，而蛋白酶对蛋白质的水解不需要 ATP 。（ ） 4、酶的最适温度是酶的一个特征性常数。（ ） 5、糖异生途径是由相同的一批酶催化的糖酵解途径的逆转。（ ） 姓名：________________ 班级：________________ 学号：________________ --------------------密----------------------------------封 ----------------------------------------------线-------------------------
6、哺乳动物无氧下不能存活，因为葡萄糖酵解不能合成 ATP。（） 7、DNA聚合酶和RNA聚合酶的催化反应都需要引物。（） 8、变性后的蛋白质其分子量也发生改变。（） 9、tRNA的二级结构是倒 L型。（） 10、端粒酶是一种反转录酶。（） 11、原核细胞新生肽链 N端第一个残基为 fMet，真核细胞新生肽链 N端为Met。（）
12、DNA复制与转录的共同点在于都是以双链 DNA为模板，以半保留方式进行，最后形成链状产物。（） 13、对于可逆反应而言，酶既可以改变正反应速度，也可以改变逆反应速度。（） 14、对于任一双链 DNA分子来说，分子中的 G和C的含量愈高，其熔点（ Tm）值愈大。（） 15、DNA损伤重组修复可将损伤部位彻底修复。（） 16、蛋白质在小于等电点的 pH溶液中，向阳极移动，而在大于等电点的 pH 溶液中将向阴极移动。（） 17、酮体是在肝内合成，肝外利用。（）
生物化学基础期末考试试题 1、蛋白质的基本组成单位是（）。 [单选题] * A.葡萄糖 B.氨基酸(正确答案) C.多肽 D.色氨酸 2、下列哪个不属于必需氨基酸（）。 [单选题] * A.缬氨酸 B.赖氨酸 C.酪氨酸(正确答案) D.色氨酸 3、许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构称为（）。 [单选题] * A.蛋白质 B.多肽链(正确答案) C.蛋白质一级结构 D.二肽 4、蛋白质的一级结构，是指蛋白质多肽链中（）的排列顺序。 [单选题] * A.氨基酸 B.氨基酸残基(正确答案) C.肽 D.肽键
5、蛋白质在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失，称为蛋白质的（）。 [单选题] * A.脱水缩合 B.变性(正确答案) C.复性 D.破坏 6、以下作为模板，传递DNA遗传信息的是（）。 [单选题] * A.DNA B.信使RNA(正确答案) C.转运RNA D.核糖体RNA 7、以下负责转运氨基酸的是（）。 [单选题] * A.DNA B.信使RNA C.转运RNA(正确答案) D.核糖体RNA 8、以下提供蛋白质生物合成场所的是（）。 [单选题] * A.DNA B.信使RNA C.转运RNA D.核糖体RNA(正确答案) 9、以下储存遗传信息的是（）。 [单选题] * A.DNA(正确答案)
B.信使RNA C.转运RNA D.核糖体RNA 10、核酸的基本组成单位是（）。 [单选题] * A.DNA B.核苷 C.核苷酸(正确答案) D.含氮碱基 11、核苷酸的排列顺序属于DNA分子的（）。 [单选题] * A.一级结构(正确答案) B.二级结构 C.三级结构 D.四级结构 12、双螺旋结构属于DNA分子的（）。 [单选题] * A.一级结构 B.二级结构(正确答案) C.三级结构 D.四级结构 13、酶的化学本质是（）。 [单选题] * A.氨基酸 B.蛋白质(正确答案) C.无机物 D.维生素
第一章蛋白质的结构和功能 1、名词解释 肽单元、一、二、三、四级结构 2、蛋白质的基本组成单位是什么？有多少种？按侧链的结构和功能不 同，可分为几类？各包括哪些氨基酸？ 3、蛋白质的二级结构有几种？各有何特征，由什么化学键维持？ 4、什么是蛋白质变性？变性因素有哪些？变性本质是什么？变形后有 什么改变？ 5、何为蛋白质的等电点？当pH>pI时，蛋白质带何种电荷？当pH 3、甘油磷酸酯类化合物在分子组成与结构上有何特点？在水 中能形成怎样的结构？为什么？ 4、何谓生物膜？在结构上有何特点？ 5、生物膜流动镶嵌模型的主要论点是什么？ 6、生物膜有何重要的生理功能？ 第五章酶 名词解释 酶活性中心Km 酶原与酶原激活 酶的特异性同工酶全酶 酶的必需基团 1、酶与催化剂相比有何异同？ 2、酶特异性的种类 3、Km的生理意义 4、酶的抑制作用有几种，各有何特点？ 5、金属离子作为酶的辅助因子的作用有哪些？ 6、什么是酶的别构调节？有何特点？ 7、何谓酶的共价修饰？有何特点？ 第六章维生素和辅酶 1、维生素的概念与分类 2、维生素与辅酶的关系 3、了解常见的维生素缺乏症 第七章糖代谢 名词解释 糖酵解、三羧酸循环、磷酸戊糖途径、糖异生作用、糖原的合成作用、糖原异生 问答题 1.掌握糖酵解过程的能量计算。 2.三羧酸酸循环能量计算及其生物学意义。 3. 淀粉是通过什么途径可以一步一步降解为CO2和水，及其反应部位。 4. 磷酸戊糖途径的生物学意义。 5. 糖原的合成过程。 8生物氧化 生物氧化氧化磷酸化底物水平磷酸化呼吸链磷 （生物科技行业）基础生物化学新—名词解释 第二章核酸 单核苷酸：核苷与磷酸缩合生成的磷酸酯称为单核苷酸。 磷酸二酯键：单核苷酸中，核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。 不对称比率：不同生物的碱基组成由很大的差异，这可用不对称比率（A+T）/（G+C）表示。 碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G…C（或C…G）和A…T（或T…A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律（互补规律）。 反密码子：在tRNA链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA链上的密码子。反密码子与密码子的方向相反。 6顺反子（cistron）:基因功能的单位；一段染色体，它是一种多肽链的密码；一种结构基因。核酸的变性、复性：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。增色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”。 减色效应：DNA在260nm处的光密度比在DNA分子中的各个碱基在260nm处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）,这现象称为“减色效应”。 噬菌体（phage）：一种病毒，它可破坏细菌，并在其中繁殖。也叫细菌的病毒。 发夹结构：RNA是单链线形分子，只有局部区域为双链结构。这些结构是由于RNA单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇，形成氢键结合而成的，称为发夹结构。DNA的熔解温度（T m值）：引起DNA发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度 变化范围的中点称为熔解温度（T m）。 分子杂交：不同的DNA片段之间，DNA片段与RNA片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补 的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。 环化核苷酸：单核苷酸中的磷酸基分别与戊糖的3’-OH及5’-OH形成酯键，这种磷酸内酯的结构称为环化核苷酸。 第三章酶与辅酶 米氏常数（K m值）：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（V max）一半时底物的浓度（单位M或mM）。米氏常数是 酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。 底物专一性：酶的专一性是指酶对底物及其催化反应的严格选择性。通常酶只能催化一种化学反应或一类相似的反应，不同的酶具有不同程度的专一性，酶的专一性可分为三 种类型：绝对专一性、相对专一性、立体专一性。 《生物化学》期末考试题 A 1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性 ( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。 ( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。 ( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。 ( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。 ( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。 ( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。 ( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。 ( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。 ( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。 ( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。 ( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。 ( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() 1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1，4糖苷键相连： ( ) A、麦芽 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式 ( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油 3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个： ( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 ( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是： ( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA 6、物质脱下的氢经NADH呼吸链氧化为水时，每消耗1/2分子氧可生产ATP分子数量( ) Ａ、１Ｂ、２ C、3 Ｄ、４． E、5 7、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子ATP？ ( ) A、1 B、2 C、3 D、4 E、5 8、下列哪个过程主要在线粒体进行 ( ) A、脂肪酸合成 B、胆固醇合成 C、磷脂合成 D、甘油分解 E、脂肪酸β-氧化 9、酮体生成的限速酶是 ( ) A、HMG-CoA还原酶 B、HMG-CoA裂解酶 C、HMG-CoA合成酶 D、磷解酶 E、β-羟丁酸脱氢酶 10、有关G-蛋白的概念错误的是 ( ) A、能结合GDP和GTP B、由α、β、γ三亚基组成 C、亚基聚合时具有活性 D、可被激素受体复合物激活 E、有潜在的GTP活性 11、鸟氨酸循环中，合成尿素的第二个氮原子来自 ( ) A、氨基甲酰磷酸 B、NH3 C、天冬氨酸 D、天冬酰胺 E、谷氨酰胺 12、下列哪步反应障碍可致苯丙酮酸尿症 ( ) 《基础生物化学》习题 练习（一）蛋白质 一、填空 1．蛋白质具有的生物学功能是 、 、 、 、 、 、 和 等。 2．蛋白质的平均含氮量为 ，这是蛋白质元素组成的重要特点。 3．某一食品的含氮量为1.97%，该食品的蛋白质含量为 %。 4．组成蛋白质的氨基酸有 种，它们的结构通式为 ，结构上彼 此不同的部分是 。 5．当氨基酸处于等电点时，它以 离子形式存在，这时它的溶解 度 ，当pH>pI 时，氨基酸以 离子形式存在。 6．丙氨酸的等电点为6.02，它在pH8的溶液中带 电荷，在电场中向 极移动。 7．赖氨酸的pk 1(-COOH)为2.18，pk 2(3H N +-)为8.95，pk R (εH N + -)为10.53，其 等电点应是 。 8．天冬氨酸的pk 1(-COOH)为2.09，pk 2(3H N +-)为9.82，pk R (β-COOH)为3.86， 其等电点应是 。 9．桑格反应（Sanger ）所用的试剂是 ，艾德曼（Edman ）反应 所用的试剂是 。 10．谷胱甘肽是由 个氨基酸组成的 肽，它含有 个肽键。 它的活性基团是 。 11．脯氨酸是 氨基酸，与茚三酮反应生成 色产物。 12．具有紫外吸收能力的氨基酸有 、 和 。 一般最大光吸收在 nm 波长处。 13．组成蛋白质的20种氨基酸中，含硫的氨基酸有 和 两种。 能形成二硫键的氨基酸是 ，由于它含有 基团。 14．凯氏定氮法测定蛋白质含量时，蛋白质的含量应等于测得的氨素含量乘 以 。 二、是非 1．天氨氨基酸都具有一个不对称性的α-碳原子。（ ） 2．蛋白质分子中因含有酪氨酸，色氨酸和苯丙氨酸，所以在260nm 处有最大吸 收峰。（ ） 3．自然界中的氨基酸都能组成蛋白质。（ ） 4．蛋白质在280nm 处有紫外吸收是因为其中含有—SH —的氨基酸所致。（ ） 一．名词解释 1.等电点（PI）：使某氨基酸解离所带正、负电荷数相等，净电荷为零时的溶液PH称为该氨基酸的等电点。 2.蛋白质的一级结构：是指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 3.蛋白质的二级结构：蛋白质二级结构是指蛋白质多肽链中主链原子在局部空间的排布，不包括氨基酸残基侧链的构象。 4.变构效应（别构效应）：指一些蛋白质由于受某些因素的影响，其一级结构不变而空间结构发生一定的变化，导致其生物功能的改变。 5.盐析：向蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐致使蛋白质溶解度降低而从溶液中析出的现象， 6.蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间结构破坏而导致理化性质改变和生物学活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性。 7.核酸变性：是指在理化因素作用下，核酸分子中的氢键断裂，双螺旋结构松散分开，形成无规则单链线团结构的过程。 8.DNA的复性：变性DNA在适当条件下，两条彼此分开的单链重新缔合成为双螺旋结构的过程称为复性。 9.酶的活性中心：：酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位称为~ 10.必需基团：与酶活性密切相关的化学基团称为必需基团。 11.别构酶（变构酶）：有些酶分子的变构中心可以与变构剂发生非共价结合，引起酶分子构象的改变，对酶起到激活或抑制的作用，这类酶通常称为变构酶。 12.同工酶：催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶称为同工酶。 13.生物氧化：在生物细胞内，糖类、脂肪、蛋白质等有机物质氧化分解，生成 CO 2和H 2 O，并释放能量的过程，叫做生物氧化，又称细胞呼吸或组织呼吸。 14.呼吸链: （电子传递链）指线粒体内膜上由一系列递氢体和递电子体按一定 顺序排列形成的传递氢或电子的体系，可将代谢物脱下的成对氢原 子传递给氧生成水。由于此过程与细胞呼吸有关，因此称为呼吸链， 也叫电子传递链。简称ETC。 15.底物水平磷酸化：在底物氧化过程中，形成了某些高能中间代谢物，再通过酶促磷酸基团转移反应，直接偶联ATP的形成，称为底物水平磷酸化。 16.氧化磷酸化：由代谢物脱下的氢通过呼吸链传递给氧生成水，同时逐步释放 能量，使ADP磷酸化形成ATP，这种氧化和磷酸化相偶联的过程称为氧化磷酸化。 17.糖酵解：指葡萄糖或糖原在缺氧情况下分解为丙酮酸和少量ATP的过程。 18.三羧酸循环：也称柠檬酸循环（TCA），指从乙酰辅酶A和草酰乙酸缩合成含 三个羧基的柠檬酸开始，经过脱氢、脱羧等一系列反应，最终草 酰乙酸得以再生的循环反应过程。 19.糖的有氧氧化：指葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧化成CO2和H2O，并产 生大量能量的过程。是糖氧化的主要方式。 20.糖异生作用：由非糖物质转变为葡萄糖的过程称为糖异生作用 21. 脂肪酸的β-氧化概念：脂肪酸在体内氧化时在羧基端的β-碳原子上进行氧化，生成乙酰CoA和少了两个碳原子的脂酰辅酶A，该过程称作β-氧化。 一生物化学概述 （一）生物化学研究的基本内容 1 静态生物化学：蛋白质，核酸，酶 2 动态生物化学：生物氧化，三大代谢 3 信息代谢：DNA的复制，RNA的转录，蛋白质的生物合成 （二）生物化学的发展简史 课本P2-3 二蛋白质化学 （一）蛋白质的概念及生物学意义 1 肽键连接生物大分子（一定结构和功能） 2 意义：结构成分、催化、运输、储存、运动、免疫、调节、遗传、其他 （二）氨基酸 1 氨基酸的基本结构和性质 ●COOH NH3+ C H R ●性质 a)两性解离： H+ H+ H2N—CH2—COO- H3N+—CH2—COO- H3N+—CH2—COOH OH- OH- 阴性离子（R-）兼性离子（R+-）阳性离子（R+）PH>PI PH=PI PH 成酰胺：氨基酸酯+氨——氨基酸酰胺 脱羧： 2 根据R基团极性对20种蛋白质氨基酸的分类及三字符缩写 非极性aa：Ala Phe Leu Ile Val Met Trp Pro -------------------------蛋白质疏水核心酸性aa（带负电）：Asp Glu 极性aa：碱性aa（带正电）：Lys Arg His 蛋白质表面 非解离aa（不带电）：Gly Ser Thr Cys Tyr Asn Gln 酶的活性中心：His、Ser （三）蛋白质的结构和功能 1 肽的概念和理化性质 概念：氨基酸肽键连接 蛋白质：肽链较长，通常在50个AA以上. 如胰岛素51AA，目前发现的最大蛋白质是肌巨蛋白（titin）,Mr约3000kDa,相当 于34350AA，但大多数蛋白质通常为300-500AA。 多肽：肽链长度在20-50AA之间. 如胰高血糖素（29AA）,促肾上腺皮质激素（ACTH,39AA）；但是界限也很难划分。 寡肽：肽链长度在20个AA以下. 如徐缓激肽（9AA），具有强的血管扩张作用；脑啡肽（5AA），除镇痛外，尚有调节体温、心血管、呼吸等功能；二肽和三肽已具有活性， 如天冬酰苯丙氨酸甲酯（2AA）具甜味；精氨酰-甘氨酰-天冬氨酸（RGD），抗粘着的能力。 一些单个氨基酸也具有重要功能，如甘氨酸，谷氨酸作为神经递质。 ?每种肽有其晶体，熔点很高。 ?酸碱性质：游离末端α-NH2、游离末端α-COOH、侧链上可解离基团。 ?肽等电点计算方法：以及在溶液中所带电荷的判断方法与AA一致，但复杂。 ?肽的化学反应：茚三酮反应、Sanger反应、Edman反应；还可发生双缩脲反应。 双缩脲反应：双缩脲(NH2-CO-NH-CO-NH2)在（碱性）溶液中可与（铜）离子产生（紫红色）的络合物。多肽或蛋白质中有多个肽键,也能与铜离子发生双缩脲反应，游离氨基酸无此反应。 2 蛋白质的初级结构 蛋白质的一级结构指蛋白质多肽连中AA的排列顺序，包括二硫键的位置。主要由（肽键）维系。 （实验题）N端：Sanger法（2、4-二硝基氟苯反应）、DNS法（丹磺酰氯末端分析法）、苯异硫氰酸酯法(Edman reaction) 、氨肽酶法 C端：肼解法、还原法、羧肽酶法 3 蛋白质的高级结构（二级结构、超二级结构和结构域、三级结构、四级结构） 二级结构：指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链的位置。主要由（氢键）维系α-螺旋（与DNA比较） A.几乎都是（右手）螺旋。 B. 每圈（3.6）个氨基酸残基，高度（0.54）nm。 C. 每个残基绕轴旋转100°，沿轴上升（0.15）nm。 D. 氨基酸残基侧链R基向外。 E. 相邻螺圈之间形成链内氢链，氢键的取向几乎与中心轴平行。 F. 肽键上C=O与它前面（N端）（第三个）残基上的N-H间形成氢键。 生物化学第一章蛋白质化学测试题 一、单项选择题 1．测得某一蛋白质样品的氮含量为0．40g，此样品约含蛋白质多少？B(每克样品*6.25) A．2．00g B．2．50g C．6．40g D．3．0 0g E．6．25g 2．下列含有两个羧基的氨基酸是：E A．精氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸 D．色氨酸E．谷氨酸 3．维持蛋白质二级结构的主要化学键是：D A．盐键 B．疏水键 C．肽键D．氢键 E．二硫键(三级结构) 4．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：B A．天然蛋白质分子均有的这种结构 B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C．三级结构的稳定性主要是次级键维系 D．亲水基团聚集在三级结构的表面 E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 5．具有四级结构的蛋白质特征是：E A．分子中必定含有辅基 B．在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成 C．每条多肽链都具有独立的生物学活性 D．依赖肽键维系四级结构的稳定性 E．由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成6．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定：C A．溶液pH值大于pI B．溶液pH值小于pI C．溶液pH值等于pI D．溶液pH值等于7．4 E．在水溶液中 7．蛋白质变性是由于：D A．氨基酸排列顺序的改变B．氨基酸组成的改变C．肽键的断裂D．蛋白质空间构象的破坏E．蛋白质的水解 8．变性蛋白质的主要特点是：D A．粘度下降B．溶解度增加C．不易被蛋白酶水解 D．生物学活性丧失 E．容易被盐析出现沉淀9．若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH 值应为：B A．8 B．＞8 C．＜8 D．≤8 E．≥8 10．蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸？E A．半胱氨酸 B．蛋氨酸 C．胱氨酸 D．丝氨酸E．瓜氨酸 二、多项选择题 1．含硫氨基酸包括：AD A．蛋氨酸 B．苏氨酸 C．组氨酸D．半胖氨酸 2．下列哪些是碱性氨基酸：ACD A．组氨酸B．蛋氨酸C．精氨酸D．赖氨酸 3．芳香族氨基酸是：ABD A．苯丙氨酸B．酪氨酸 C．色氨酸D．脯氨酸4．关于α-螺旋正确的是：ABD A．螺旋中每3．6个氨基酸残基为一周 B．为右手螺旋结构 2019年运动生物化学知识总结与学习感受篇一：关于运动生物化学知识总结 体能，即运动员身体素质水平的总称。即运动员在专项比赛中体力发挥的最大程度、也标志着运动员无氧训练和有氧训练的水平，反映了运动员机体能量代谢水平。体能即人体适应环境的能力。包括与健康有关的健康体能和与运动有关的运动体能。 体适能是PhysicalFitness的中文翻译，是指人体所具备的有充足的精力从事日常工作（学习）而不感疲劳，同时有余力享受康乐休闲活动的乐趣，能够适应突发状况的能力。 美国运动医学学会认为：体适能包括“健康体适能”和“技能体适能”。健康体适能的主要内容如下： ①身体成分：即人体内各种组成成分的百分比，身体成分保持在一个正常百分比范围对预防某些慢性病如糖尿病、高血压、动脉硬化等有重要意义。 ②肌力和肌肉耐力：肌力是肌肉所能产生的最大力量，肌肉耐力是肌肉持续收缩的能力，是机体正常工作的基础。 ③心肺耐力：又称有氧耐力，是机体持久工作的基础，被认为是健康体适能中最重要的要素。 ④柔软素质：是指在无疼痛的情况下，关节所能活动的最大范围。它对于保持人体运动能力，防止运动损伤有重要意义。 技能体适能包括灵敏、平衡、协调、速度、爆发力和反应时间等，这些要素是从事各种运动的基础，但没有证据表明它们与健康和疾病有直接关系。[1] “体适能”可视为身体适应生活、运动与环境（例如；温度、气候变化或病毒等因素）的综合能力。体适能较好的人在日常生活或工作中，从事体力性活动或运动皆有较佳的活力及适应能力，而不会轻易产生疲劳或力不从心的感觉。在科技进步的文明社会中，人类身体活动的机会越来越少，营养摄取越来越高，工作与生活压力和休闲时间相对增加，每个人更加感受到良好体适能和规律运动的重要性。在测量上，体适能分为心肺适能、肌肉适能、与体重控制三个面向。 体质：由先天遗传和后天获得所形成的，人类个体在形态结构和功能活动方面所固有的、相对稳定的特性，与心理性格具有相关性。个体体质的不同，表现为在生理状态下对外界刺激的反应和适应上的某些差异性，以及发病过程中对某些致病因子的易感性和疾病发展的 基础生物化学心得 生物化学是研究生物的化学组成和生命过程中各种化学变化的科学，是研究生命的化学本质的科学。也是研究生命现象的重要手段。生物化学不但可以在生物体内研究各种生命现象，还可以在体外研究生命现象的某个过程。 首先来说说生物化学的静态部分。基础生物化学从第一章开始到第六章完，我们学习了细胞中各种组分的结构和功能，了解了小分子如何形成生物大分子，或进一步形成大分子聚集体。从了解蛋白质的元素组成开始，我们学习了核酸、酶、维生素、辅酶、生物膜。核酸作为生命的遗传物质，有DNA和RNA两种类型，对生命的延续以及新物种的诞生都提供了理论依据。新陈代谢是生物体进行一切生命活动的基础，而新陈代谢的进行又离不开酶的催化作用，因此，了解酶的作用和本质，为理解细胞中复杂的生命活动的顺利进行奠定了基础。然而我们都知道单成分的催化活性依赖于酶活性中心三维结构上靠得很近的少数氨基酸残基，而双成分酶必须与辅基或辅酶等蛋白质的辅助因子成分结合才能表现出酶的全部活性，于是维生素就成了不可少的一种物质，比如当体内缺乏维生素B2时人体就会引起口角炎、皮肤炎等病症，可见学习基础生物化学对我们的身体健康都是有益的。 从第七章开始。我们就学习了基础生物化学的动态部分，当然这个部分与静态部分是离不开的，且是建立在静态部分上进行的。这部分讲得最多的就是代谢，代谢包括物质代谢与相传伴的能量代谢。在分解代谢过程中，营养物质蕴藏的化学能便释放出来，比如糖类代谢生成水和二氧化碳，在这个过程中释放出大量的能量，供机体进行一切生命活动。不管是糖类、蛋白质、脂肪，还是核酸代谢对我们生命活动来说都是非常重要的，他们之间也存在着联系，而且这些联系有着不可忽视的作用。这些都是要通过必要的生物化学手段才能够去认识清楚，进而对解释、揭示生命起着很大的作用。 第十三章到第十五章，就介绍了DNA、RNA和蛋白质的合成。对这些物质合成所需要的原料、模板、酶以及生物合成的基本过程进行讲解。这对于我们去控制他们的合成，有了理论基础和可行性。当我们不需要他们合成时我们就可 一、符号题 1、GSH：还原性谷胱甘肽，是某些酶的辅酶，在体内氧化还原作用中起重要作用。 2、DNFB：2,4-二硝基氟苯，可以与氨基酸反应生成稳定的2,4-二硝基苯氨酸，可用于肽的N端氨基酸测定。 3、PI：等电点，指两性电解质所带净电荷为零时外界溶液的PH值。 4、cAMP：3,5-环腺苷酸，第二信使，在激素调节中起作用。 5、Cgmp：3,5-环鸟苷酸，第二信使，在激素调节中起作用。 6、Ta：退火温度，使变性的DNA缓慢冷却使其复性时的温度，一般以低于变性温度Tm20-25为宜。 7、tRNA：转移核糖核酸，与氨基酸结合，携带氨基酸进入mRNA-核糖体复合物的特定位置用于蛋白质合成。 8、hnRNA：核内不均一RNA。mRNA的前体，加工后可转变为mRNA。 9、CoASH:辅酶A,乙酰基团载体。 10、NAD(P)+：氧化型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，脱氢酶的辅酶，为脱氢反应转移H原子或者电子。 11、NADP：还原型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，还原力，为生物体合成反应提供[H]. 12、FMN:黄素腺嘌呤单核苷酸，脱氢酶的辅基。 13、FAD: 黄素腺嘌呤二核苷酸，脱氢酶的辅基。 14、THF/FH4：四氢叶酸，一碳单位的载体。 15、TPP：焦磷酸硫胺素，脱羧酶的辅酶。 16、PLP：磷酸吡哆醛，转氨酶的辅酶。 17、Km：米氏常数，反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。 18、UDOG：尿苷二磷酸葡萄糖，合成蔗糖时葡萄糖的供体 19、ADPG：腺苷二磷酸葡萄糖，合成淀粉时葡萄糖的供体 20、PEP：磷酸烯醇式丙酮酸，含高能磷酸键属于高能磷酸化合物，在糖酵解中生成 21、HMP：磷酸戊糖途径，产生细胞所需的具有重要生理作用的特殊物质nadph和5-磷酸核糖。 22、G-1-P:葡萄糖-1-磷酸，由葡萄糖激酶催化葡萄糖生成，不含高能键。 23、PCR：聚合酶链式反应，细胞外DNA分子克隆或无细胞DNA分子克隆。 24、SSB：单链结合蛋白，DNA复制时与解链的单链DNA结合防止其复性。 25、Met：甲流氨酸，AUG是甲硫氨酸的密码子，又是肽链合成的起始密码子。 26、ACP：酰基载体蛋白，脂肪酸合成中起载体运输作用。 27、PRPP:5-磷酸核糖焦磷酸，核酸生物合成中作为戊糖的供体。 28、Imp：次黄嘌呤核苷酸，嘌呤核苷酸生物合成的中间产物。 29、Xmp：黄嘌呤核苷酸，嘌呤核苷酸生物合成与分解的中间产物。 二、名词解释 1、氨基酸等电点：在一定的PH下，氨基酸上的氨基和羧基的解离度相等，氨基酸所带的净电荷为零，在电场中既不向阴极移动也不向阳极移动，此时的PH称为氨基酸等电点。 2、蛋白质空间结构：蛋白质分子中所有原子在三维空间的排列分布和肽键走向；是以一级结构为基础的。 基础生物化学练习题 类型一、英文缩写缩写符号翻译为中文名称 Tm；EMP；TPP；FAD；Met；UDPG；NADP+；.SSB；.TCA；ACP；Gly；. PPP；NAD+；FAD；Glu；UDPG；ATP；PRPP；TCA；CoASH；Asp；FMN；dATP；BCCP；PEP；GSH ；CoA-SH ；Km ；Cyt C；Gln；FAD；cAMP；BCCP ；PI ；GSSG；ACP；Tm ；Cyt b；NADP+；FAD ；ADPG ；TPP ；mRNA ；cAMP；GSH ；ACP ；Ser；ATP；FMN；UDPG；ACP；tRNA；GSH；Km；TPP；FH4 ；UDPG；ACP ；dGTP；.cAMP；Ser；CAP；fMet；TPP；EMP；GSH；dA TP；cAMP；Trp；DNFB 。 类型二、解释下列名词 酰胺平面；变构效应；全酶；诱导酶；生物氧化；转氨基作用；SD序列；不对称转录；氨基酸的等电点；必需氨基酸；别构效应；高能化合物；酶原激活；解链温度（Tm）；冈崎片段；中心法则；肽键；盐析；核酸的Tm值；增色效应；同工酶；联合脱氨基作用；脂肪酸的β—氧化；不对称转录；操纵子；氨基酸的pI；EMP途径；酶原；生物氧化；半保留复制；转氨基作用；逆转录；酶原激活；蛋白质的超二级结构；最适温度；三羧酸循环；转氨基作用；酶的共价修饰；中心法则；电子传递链；酶原；蛋白质结构域；最适PH；糖酵解；肽键；半不连续复制；冈崎片段；简并性；呼吸链；氨基酸的等电点；变构酶；DNA变性；不饱和脂肪酸；电泳；氧化磷酸化；肽平面；蛋白质的一级结构；增色效应；退火；核苷酸；必需脂肪酸；前导链；底物水平磷酸化；酶；电子传递链；蛋白质的α-螺旋；糖酵解；转氨基作用；翻译；生物氧化；蛋白质的二级结构；解偶联剂；核苷酸；变构酶；Km值；氧化磷酸化作用；生糖氨基酸；暗修复作用；多核糖体；肽键；透析；糖异生作用；蛋白质的构型；单体酶和单纯酶；操纵子；共价调节酶；前馈激活；底物水平磷酸化。 类型三、填空题 1构成蛋白质20种常见的氨基酸中，没有旋光性的是，中性pH下带负电荷的是和。 2. 维持蛋白质二级结构的作用力主要是。 3. tRNA的二级结构是四环四臂的型，它的三级结构呈倒型。 4．蛋白质溶液在nm附近有最大吸收峰，核酸溶液在nm附近有最大吸收峰。 5．催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构及化学组成不同的一组酶称为。 6．ATP的产生有主要两种方式，一种是___ _____ _，另一种是。 7．脂肪酸的β氧化主要发生在（哪种细胞器）中，脂肪酸活化是ATP水解成和提供能量合成脂酰辅酶A，脂肪酸的β氧化的产物是乙酰CoA，氢的受体为NAD+和。 8. DNA复制时，连续合成的链称为________链；不连续合成的链称为_______链。 9. 核酸通过密码子编码氨基酸，每3个核苷酸编码一个氨基酸。64个密码中，其中起始密 码子是，终止密码子有UAA,UAG和。 10. 在电镜下观察蛋白质合成时有多个核糖体在同一条mRNA同时合成蛋白，这一结构被称 为。 11.构成蛋白质20种常见的氨基酸中，唯一的亚氨基酸的是，含有硫的氨基酸是【高中生物】基础生物化学新—名词解释
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