第一部分生物大分子
第一章蛋白质
第一节、氨基酸的结构与性质
√1．氨基酸的概念：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本结构单位。构成蛋白质分子的氨基酸共有20种，这些氨基酸都是L-构型的α-氨基酸。
√2．氨基酸分子的结构通式：
√5、氨基酸的等电点
氨基酸不带电荷时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点，以pI表示。氨基酸不同，其等电点也不同。也就是说，等电点是氨基酸的一个特征值。
√6、氨基酸的茚三酮反应
如果把氨基酸和茚三酮一起煮沸，除脯氨酸和羟脯氨酸显黄色外，其它氨基酸都显深浅不同的紫色。氨基酸与茚三酮的反应，在生化中是特别重要的，因为它能用来定量测定氨基酸。。
第二节、肽键：
√1、肽键: 一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基以共价键偶联形成肽，其间的化学键称为肽键(peptide bond)，也叫酰胺键(-CO-NH-)。
√4、肽（peptide）是氨基酸通过肽键相连的化合物。肽按其组成的氨基酸数目为2个、3个和4个等不同而分别称为二肽、三肽和四肽等，多肽和蛋白质的区别是多肽中氨基酸残基数较蛋白质少，一般少于50个，而蛋白质大多由100个以上氨基酸残基组成，但它们之间在数量上也没有严格的分界线。
第四节、蛋白质的分离和纯化
√2、盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。
√蛋白质的等电点概念：蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。pH值在等电点以上，蛋白质带负电，在等电点以下，则带正电。溶液的pH在蛋白质的等电点处蛋白质的溶解度最小。
：
√一、蛋白质的生物功能：生物催化、机械支撑作用、运输与贮存、协调、免疫保护、生长与分化调控、细胞信号转导、物质跨膜运输、电子传递等。
√二、蛋白质的分子结构：可为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。蛋白质分子的一级结构是形成空间结构的物质基础. 1．一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序，其维系键是肽键。蛋白质的一级结构决定其空间结构。
2．二级结构：指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象，借氢键维系。二级结构是肽链的局部空间结构，它是蛋白质复杂空间结构形成的基础，因此也称为构象单元。主要有以下几种类型：
⑴α-螺旋：其结构特征为：①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；②螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm；③相邻螺旋圈之间形成许多氢键；④侧链基团位于螺旋的外侧。
⑵β-折叠：其结构特征为：①若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片；②所有肽键的C=O和N—H形成链间氢键。
⑶无规卷曲：主链骨架无规律盘绕的部分。
蛋白质的超二级结构和结构域
在蛋白质（特别是球状蛋白）的结构中，经常会出现两个或几个二级结构单元被连接起来，进一步组合成有特殊的几何排列的局域空间结构，这些局域空间结构称为超二级结构（Supersecondary structure），或简称模体（Motif）。超二级结构可以视为是处于二级结构与三级结构之间的一个结构层次。现在已知的超二级结构有3种基本的组合形式：αα，βαβ，ββ。
多肽链还会在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，称为结构域（Structural domain）。对于一些简单的球状蛋白分子来说，它还可能是一个独立的功能单位或功能域（functional domain）。
3．三级结构：结构域、二级结构、超二级结构的多肽链在空间进一步协同盘曲、折叠，形成包括主链、侧链在内的专一排布，这就是蛋白质的三级结构（Tertiary structure）。对于一些较小的蛋白质分子，三级结构就是它的完整三维立体结构；而对于大的蛋白质分子，则需要通过三级结构单位的进一步组织才能形成完整分子。
其维系键主要是非共价键（次级键）：氢键、疏水键、范德华力、离子键等，也可涉及二硫键。
4．四级结构：
亚基的概念：亚基是指参与构成蛋白质四级结构的而又具有独立三级结构的多肽链。
四级结构的概念：含两条以上肽链的蛋白质分子，每条肽链彼此以非共价键相结合，这些肽链称为亚基（Subunit）。通过非共价键形成大分子体系时，亚基间的组合方式称为蛋白质分子的四级结构（Quaternary structury）。其维系键为非共价键。
一般来说，单独存在的亚基并没有完整的生物活性，只有具有完整的四级结构的寡聚体才具有生物活性。
四、蛋白质的理化性质：
√1．蛋白质的变性：蛋白质在某些理化因素的作用下，其特定的空间结构被破坏而导致其
理化性质改变及生物活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性。引起蛋白质变性的因素有：高温、高压、电离辐射、超声波、紫外线及有机溶剂、重金属盐、强酸强碱等。绝大多数蛋白质分子的变性是不可逆的。
√3．蛋白质的紫外吸收：蛋白质分子中的色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸残基对紫外光有吸收，以色氨酸吸收最强，最大吸收峰为280nm。
4．蛋白质的胶体性质：蛋白质具有亲水溶胶的性质。蛋白质分子表面的水化膜和表面电荷是稳定蛋白质亲水溶胶的两个重要因素。
第一章蛋白质[习题]
一、名词解释
√1、肽键(peptide bond)
√2、蛋白质的等电点(isoelectric point of protein)：
√3、蛋白质的变性(denaturation of protein)
√10、氨基酸
√11、蛋白质的紫外吸收
√12、氨基酸的茚三酮反应
√√二、填空题
1、组成蛋白质的元素有_______、______、______、______。含量恒定的元素是______，其平均
含量为______。
2、蛋白质结构的基本单位是______，结构通式为______ 。
3、肽是氨基酸与氨基酸之间通过______ 相连的化合物。
4、蛋白质的二级结构形式有______、______、______、______。
5、维持蛋白质空间构象的非共价键有______、______、______、______。
7、氨基酸在等电点(PI)时，以______离子形式存在，在PH>PI时以______离子存在，在PH 8、氨基酸与茚三酮的反应，除脯氨酸和羟脯氨酸显黄色外，其它氨基酸都显______。在生化中是特别重要的，因为它能用来定量测定______。 9、酸性氨基酸基酸有______、______；碱性氨基酸有______、______、______。 含巯基的氨基酸是______。 √√三、单项选择题 1．有一混合蛋白质溶液，各种蛋白质的pI分别为4.6、5.0、5.3、6.7、7.3。电泳时欲使其中4种泳向正极，缓冲液的pH应该是( ) A．5.0 B．4.0 C．6.0 D．7.0 E．8.0 2．蛋白质分子引起280nm光吸收的最主要成分是( ) A．肽键 B．半胱氨酸的-SH基 C．苯丙氨酸的苯环 D．色氨酸的吲哚环 E．组氨酸的咪唑环 3．含芳香环的氨基酸是( ) A．Lys B．Tyr C．Val D．Ile E．Asp 4．变性蛋白质的特点是( ) A．黏度下降B．丧失原有的生物活性C．颜色反应减弱 D．溶解度增加E．不易被胃蛋白酶水解 5．蛋白质变性是由于( ) A．蛋白质一级结构改变B．蛋白质空间构象的改变 C．辅基的脱落D．蛋白质水解E．以上都不是 6．以下哪一种氨基酸不具备不对称碳原子( ) A．甘氨酸B．丝氨酸C．半胱氨酸D．苏氨酸E．丙氨酸 7．下列有关蛋白质β折叠结构的叙述正确的是（） A．β折叠结构为二级结构B．肽单元折叠成锯齿状C．β折叠结构的肽链较伸展D．若干肽链骨架平行或反平行排列，链间靠氢键维系E．以上都正确 8．可用于蛋白质定量的测定方法有（） Ａ．盐析法Ｂ．紫外吸收法C．层析法D．透析法E．以上都可以9．维系蛋白质一级结构的化学键是（） A．氢键B．肽键C．盐键D．疏水键E．范德华力 10．天然蛋白质中不存在的氨基酸是（） A．半胱氨酸B．瓜氨酸C．羟脯氨酸D．蛋氨酸E．丝氨酸 11．蛋白质多肽链书写方向是（） A．从3'端到5'端B．从5''端到3'端C．从C端到N端 D．从N端到C端E．以上都不是 12．血浆蛋白质的pI大多为pH5～6，它们在血液中的主要存在形式是（）A．兼性离子B．带负电荷C．带正电荷D．非极性分子E．疏水分子13．蛋白质分子中的α螺旋和β片层都属于（） A．一级结构B．二级结构C．三级结构D．域结构E．四级结构14．α螺旋每上升一圈相当于氨基酸残基的个数是（） A．4.5 B．3.6 C．3.0 D．2.7 E．2.5 15．下列含有两个羧基的氨基酸是（） A．缬氨酸B．色氨酸C．赖氨酸D．甘氨酸E．谷氨酸 16．组成蛋白质的基本单位是（） A．L-α-氨基酸B．D-α-氨基酸C．L，β-氨基酸 D．L，D-α氨基酸E．D-β-氨基酸 17．维持蛋白质二级结构的主要化学键是（） A．疏水键B．盐键C．肽键D．氢键E．二硫键 18．蛋白质分子的β转角属于蛋白质的（） A．一级结构B．二级结构C．结构域D．三级结构E．四级结构 19．关于蛋白质分子三级结构的描述错误的是（） A．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 B．天然蛋白质分子均有这种结构 C．三级结构的稳定性主要由次级键维系 D．亲水基团多聚集在三级结构的表面 E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸序列 20．有关血红蛋白(Hb)的叙述正确的是（） A．可以与氧结合B．含铁C．含辅基的结合蛋白 D．具有四级结构形式E．以上都正确 21．具有四级结构的蛋白质特征是（） A．分子中必定含有辅基 B．四级结构在三级结构的基础上，多肽链进一步折叠、盘曲形成 C．依赖肽键维系四级结构的稳定性 D．每条多肽链都具有独立的生物学活性 E．由两条或两条以上的多肽链组成 22．关于蛋白质的四级结构正确的是（） A．一定有多个不同的亚基B．一定有多个相同的亚基 C．一定有种类相同，而数目不同的亚基数D．一定有种类不同，而数目相同的亚基 E．亚基的种类，数目都不一定相同 23．蛋白质的一级结构及高级结构决定于（） A．亚基B．分子中盐键C．氨基酸组成和顺序 D．分子内部疏水键E．分子中氢 24．蛋白质的等电点是（） A．蛋白质溶液的pH等于7时溶液的pH B．蛋白质溶液的PH等于7.4时溶液的pH C．蛋白质分子呈负离子状态时溶液的pH D．蛋白质分子呈正离子状态时溶液的pH E．蛋白质的正电荷与负电荷相等时溶液的pＨ 25．蛋白质溶液的主要稳定因素是（） A．蛋白质溶液的黏度大B．蛋白质在溶液中有“布朗运动” C．蛋白质分子表面带有水化膜和同种电荷D．蛋白质溶液有分子扩散现象 E．蛋白质分子带有电荷 26．血清在饱和硫酸铵状态下析出的蛋白质是（） A．纤维蛋白原B．球蛋白C．拟球蛋白D．清蛋白E．β球蛋白 27. 胰岛素分子A链与B链交联是靠（） A．疏水键B．盐键C．氢键D．二硫键E．范德华力 √√四、多项选择题 1．关于蛋白质的组成正确的有（） A．由C，H，O，N等多种元素组成B．含氮量约为16％ C．可水解成肽或氨基酸D．由α-氨基酸组成E．含磷量约为10％ 2．蛋白质在280nm波长处的最大光吸收是由下列哪些结构引起的（）A．半胱氨酸的巯基B．酪氨酸的酚基C．色氨酸的吲哚基 D．组氨酸的异吡唑基E．精氨酸的胍基 3．关于蛋白质中的肽键哪些叙述是正确的（） A．比一般C—N单键短B．具有部分双键性质 C．与肽键相连的氢原子和氧原子呈反式结构 D．肽键可自由旋转E．比一般C—N单键长 4．蛋白质的α螺旋结构（） A．多肽链主链骨架＞C=O基氧原子与＞N－H基氢原子形成氢键 B．脯氨酸和甘氨酸对α螺旋的形成无影响 C．为右手螺旋D．每隔3.6个氨基酸残基上升一圈 E．侧链R基团出现在螺旋圈内 5．关于蛋白质结构的叙述正确的有（） A．蛋白质的一级结构是空间结构的基础 B．亲水氨基酸侧链伸向蛋白质分子的表面 C．蛋白质的空间结构由次级键维持 D．有的蛋白质有多个不同结构和功能的结构域 E．所有蛋白质都有一、二、三、四级结构 6．关于蛋白质变性的叙述哪些是正确的（） A．尿素引起蛋白质变性是由于特定的肽键断裂 B．变性是由于二硫键和非共价键破坏引起的 C．变性都是可逆的D．变性蛋白质的理化性质发生改变 E．变性蛋白质的空间结构并无改变 7．下列哪些方法基于蛋白质的带电性质（） A．电泳B．透析和超滤C．离子交换层析D．凝胶过滤E．超速离心 8．已知卵清蛋白pI=4.6，β乳球蛋白pI=5.2，糜蛋白酶原pI=9.1，上述蛋白质在电场中的移动情况为（） A．缓冲液pH为7.0时，糜蛋白酶原向阳极移动，其他两种向阴极移动 B．缓冲液pH为5.0时，卵清蛋白向阳极移动，其他两种向阴极移动 C．缓冲液pH为9.1时，糜蛋白酶原在原地不动，其他两种向阳极移动 D．缓冲液pH为5.2时，β乳球蛋白在原地不动，卵清蛋白向阴极移动，糜蛋白酶原移向阳极 E．缓冲液pH为5.0时，卵清蛋白向阴极移动，其他两种向阳极移动 9．蛋白质处于pH等于其pI的溶液时，蛋白质分子解离状态可为（） Ａ．蛋白质分子解离为正、负离子的趋势相等，为兼性离子 Ｂ．蛋白质的净电荷为零Ｃ．具有相等量的正离子和负离子 Ｄ．蛋白质分子处于不解离状态Ｅ．蛋白质分子解离带同一种电荷 10．组成人体蛋白质的氨基酸（） A．都是α-氨基酸B．都是β-氨基酸C．除甘氨酸外都是D系氨基酸 D．除甘氨酸外都是L系氨基酸E．L系和D系氨基酸各半 11．属于蛋白质二级结构的有（） Ａ．α螺旋Ｂ．β折叠Ｃ．β转角Ｄ．亚基Ｅ．无规卷曲 12．含羟基的氨基酸有（） Ａ．苏氨酸Ｂ．丝氨酸Ｃ．赖氨酸Ｄ．酪氨酸Ｅ．半胱氨酸 √√五、问答题 √√1、蛋白质含氮量平均为多少?为何能用蛋白质的含氮量表示蛋白质的相对含量?如何计算? √√7、蛋白质的分离、提纯一般程序 第一章蛋白质[习题参考答案] 一、名词解释 1、肽键(peptide bond)：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基以共价键偶联形成肽，其间的化学键称为肽键(peptide bond)，也叫酰胺键(-CO-NH-)。 2、蛋白质的等电点(isoelectric point of protein)：蛋白质所带正负电荷相等时的溶液pH值。 3、蛋白质的变性(denaturation of protein)：蛋白质在某些理化因素的作用下，其特定的空间结构被破坏而导致其理化性质改变及生物活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性。 。 二、填空题 1、C、H、O、N；N；16% 2、氨基酸 3、肽键 4、α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲 5、疏水作用、盐键、氢键、范德华力 7、中性、带负电的阴、带正电荷的阳 8、紫色、氨基酸 9、谷氨酸、天冬氨酸；精氨酸、赖氨酸、组氨酸；半胱氨酸 三、选择题（每小题1分） 1．D2．D3．B4．B5．B6．A7．E8．B9．B10．B11．D12．B13．B 4．B15．E16．A17．D18．B19．A20．E21．E22．E23．C24．E25．C26．D27．D 四、多项选择题（每小题1分） 1．ABCD 2．BC 3．ABC 4．ACD5．ABCD6．BD7．AC8．BC9．AB10．AD11．ABCE12．ABD 四、问答题 1、16%。各种来源的蛋白质含氮量基本恒定。每克样品含氮克数╳6.25╳100=100克样品蛋 白质含量（g%） 7、蛋白质分离、提纯的一般程序：一般的蛋白质需要在细胞破碎后用适当溶剂（如水、 稀盐溶液、缓冲液等）将蛋白质溶解出来，再用离心法除去不溶物得到含有目的物的粗抽提液。从总体上来讲，分离纯化蛋白质在对材料进行前处理后需要用沉淀法进行初步分离，之后再以层析或电泳法得到所需的蛋白质产物。（图1-6） （1）前处理：先将细胞破碎，用适当溶剂将蛋白质溶解出来，离心除去不溶物； （2）初分离：沉淀法；盐析、等电点沉淀 （3）精制：层析法：离子交换层析 凝胶过滤层析 亲和层析 电泳法。 第二章核酸习题 √√一、单选题 1．多核苷酸之间的连接方式是（） A．2'，3'磷酸二酯键B．3'，5'磷酸二酯键 C．2'，5'磷酸二酯键D．糖苷键E．氢键 2．DNA的组成单位是（） A．ATP、CTP、GTP、TTP B．ATP、CTP、GTP、UTP C．dATP、dCTP、dGTP、dTIT D．dATP、dCTP、dGTP、dUTP E．dAMP、dCMP、dGMP、dTMP 3．关于DNA双螺旋结构模型的描述正确的是（） A．腺嘌呤的克分子数等于胞嘧啶的克分子数 B．同种生物体不同组织的DNA碱基组成不同 C．碱基对位于DNA双螺旋的外侧 D．两股多核苷酸链通过A与T或C与G之间的糖苷键连接 E．维持双螺旋结构稳定的主要因素是氢键和碱基堆积力 4．DNA和RNA共有的成分是（） A．D-核糖B．D-2-脱氧核糖C．鸟嘌呤D．尿嘧啶E．胸腺嘧啶5．DNA和RNA彻底水解后的产物（） A．戊糖相同，部分碱基不同B．碱基相同，戊糖不同 C．戊糖相同，碱基不同D．部分碱基不同，戊糖不同 E．碱基相同，部分戊糖不同 6．核酸具有紫外吸收能力的原因是（） A．嘌呤和嘧啶环中有共轭双键B．嘌吟和嘧啶中有酮基 C．嘌呤和嘧啶中有氨基D．嘌呤和嘧啶连接了核糖 E．嘌呤和嘧啶连接了磷酸基团 7．从5'到3'方向看，与mRNA中的ACG密码相对应的tRNA反密码子是（）A．UGC B．TGC C．GCA D．CGU E．TCC 8．通常既不见于DNA又不见于RNA的碱基是（） A．腺嘌呤B．黄嘌呤C．鸟嘌呤D．胸腺嘧啶E．尿嘧啶9．自然界游离核苷酸中的磷酸最常位于（） A．戊糖的C-2'上B．戊糖的C-3'上 C．戊糖的C-5'上D．戊糖的C-2'及C-3'上 E．戊糖的C-2'及C-5'上 10．核苷酸中碱基(N)、戊糖(R)和磷酸(P)之间的连接关系是（） A．N-R-P B．N-P-R C．R-N-P D．P-N-R E．R-P-P-N（A）11．下列关于DNA碱基组成的叙述正确的是（） A．A与C的含量相等B．A+T=G+C C．生物体内DNA的碱基组成随着年龄的变化而变化 D．不同生物来源的DNA碱基组成不同 E．同一生物，不同组织的DNA碱基组成不同 12．下列关于B型DNA双螺旋结构模型的叙述中哪一项是错误的（）A．两条链方向相反B．两股链通过碱基之间的氢键相连 C．为右手螺旋，每个螺旋为10个碱基对 D．嘌呤碱和嘧啶碱位于螺旋外侧E．螺旋的直径为2nm 13．RNA主要存在于（） A．细胞质B．细胞核C．核仁D．溶酶体E．线粒体14．DNA主要存在于（） A．细胞质B．细胞核C．溶酶体D．线粒体E．叶绿体15．DNA变性时（） A．多核苷酸链解聚B．DNA分子由超螺旋转变为双螺旋 C．分子中磷酸二酯键断裂D．氢键破坏 E．碱基与脱氧核糖间糖苷键断裂 16．核酸的最大紫外光吸收值一般在哪一波长附近？（） A．200nm B．220nm C．240mn D．260nm E．280nm 17．DNA变性发生（） A．双螺旋→单链B．多核苷酸链→单核苷酸 C．磷酸二酯键断裂D．碱基数增加E．A260减小 18．DNA变性时，断开的键是（） Ａ．磷酸二酯键Ｂ．氢键C．糖苷键D．肽键E．疏水键 19．DNA变性时，其理化性质发生的改变主要是（） A．溶液黏度升高B．浮力密度降低C．260nm处光吸收增强 D．易被蛋白酶降解E．分子量降低 20．核酸分子杂交可发生在DNA与DNA之间、DNA与RNA之间，那么对于单链DNA 5'-CGGTA-3'，能够与其发生杂交的RNA是（） A．5'-GCCAU-3'B．5'-GCCUU-3'C．5'-UACCG-3' D．5'-UAGGC-3'E．5'-AUCCG-3' 21．DNA的三级结构是指（） A．双螺旋结构B．α-螺旋C．超螺旋D．无规卷曲E．开环型结构22．tRNA的二级结构为（） A．双螺旋B．超螺旋C．线形结构D．三叶草形E．倒“L”形 23．在核酸中含量恒定的元素是（） A．C B．H C．O D．N E．P 24．组成核酸的基本结构单位是（） Ａ．嘌呤碱与嘧啶碱Ｂ．核糖与脱氧核糖Ｃ．核苷 Ｄ．核苷酸Ｅ．寡核苷酸 25．下列关于tRNA的叙述，错误的是（） Ａ．二级结构通常呈三叶草形Ｂ．三级结构通常呈倒“L”形 Ｃ．有一个反密码Ｄ．5'端为-CCA Ｅ．有一个TΨC环 26．在下列哪种情况下，互补的两条DNA单链将会结合成双链（） A．变性B．退火C．加连接酶D．加聚合酶E．调节pH 27．RNA形成局部双螺旋时，其碱基配对原则是（） A．A-T，G-C B．A-U，C-G C．A-U，G-T D．C-T，G-A E．C-U，A-G √√二、多选题 1．DNA中的共价键包括（） A．3'，5'磷酸二酯键B．糖苷键C．磷酸-脱氧核糖的5'-OH的酯键 D．磷酸-脱氧核糖的2'-OH的酯键E．肽键 2．在融解温度时，双链DNA发生下列哪些变化？（） A．在260nm处的吸光度增加B．氢键断裂C．双螺旋骤然解开 D．所有G-C对消失E．两条单链重新形成双螺旋 3．核酸变性后，可发生哪些效应？（） A．减色效应B．增色效应C．碱基暴露 D．最大吸收波长发生转移E．黏度降低 4．有关DNA Tm值的叙述，正确的是（） A．与DNA的碱基排列顺序有直接关系B．与DNA链的长度有关 C．在所有的真核生物中都一样D．与G-C对含量成正比 E．与A-T对含量成正比 5．下列关于核酸分子杂交的叙述，正确的有（） A．不同来源的两条单链DNA，只要碱基序列大致互补，它们即可形成杂化双链B．DNA也可与RNA杂交形成双螺旋 C．DNA也可与其编码的多肽链结合形成杂交分子 D．杂交技术可用于核酸的研究E．是指抗原抗体的杂交 6．DNA分子中的碱基组成为（） A．C+ T =G+ A B．A=T C．C=G D．C+G=A+T E．C+G／A+T=1 7．下列关于真核生物DNA碱基的叙述正确的是（） A．只有四种碱基B．不含U C．G-C对有3个氢键 D．同一个体碱基序列相同E．C+ T/ G+ A = 1 8．下列关于多核苷酸链的叙述，正确的是（） A．链的两端在结构上是不同的B．具有方向性 C．嘧啶碱与嘌呤碱总是交替重复重复 D．由四种不同的单核苷酸组成E．是DNA和RNA的基本结构 9．DNA双螺旋结构中的碱基对包括（） A．A-T B．C-G．C．U-A D．C-T E．A-G 10．关于DNA双螺旋模型的叙述，正确的是（） A．是DNA的二级结构B．两链碱基间A与G、T与C配对 C．碱基对之间以非共价键相连D．碱基对在外侧 E．大沟小沟交替出现 11．RNA中存在的核苷酸是（） A．UMP B．AMP C．GMP D．CMP E．OMP 12．下列关于RNA的叙述，错误的是（） A．通常以单链分子存在B．分子量通常较大C．电泳时泳向正极 D．有三种以上E．局部可形成双螺旋 13．DNA、RNA结构上相同的是（） Ａ．碱基种类Ｂ．戊糖种类Ｃ．核苷酸间的连接键 Ｄ．都由磷酸、戊糖、碱基组成Ｅ．都是双链 √√三、填空题 １．组成核酸的基本单位是__________，它是由__________、__________、__________构成。２．组成DNA的基本单位有____、____、____、____。 ３．组成RNA的基本单位有____、____、____、____。 4．DNA的基本功能是__________，它是______和______过程的模板。tRNA的基本功能是__________；rRNA的基本功能是____________；mRNA的基本功能是________________。 √√四、名词解释题 １．核酶 ２．增色效应 ３．Tm值 ４．核小体 ５．Z-DNA ６．反密码子 7、核酸的变性（denaturation） 8、核酸的杂交（hybridization） 94基因：DNA分子中具有特定生物学功能的片段。 √五、问答题 √√1、比较mRNA和DNA在结构上的相同点和异同点。 √√2、DNA双螺旋结构模式的要点。 √3√、简述RNA的种类及其生物学作用。 章核酸习题参考答案 一、单选题 1．B 2．E3．E 4．C 5．A 6．A 7．D 8．B 9．C 10．A 11．D 12．D13．A 14．B 15．D 16．D17．A 18．B 19．C 20．C21．C 22．D 23．E24．D 25．D 26．B27．B 二、多选题 1．ABC 2．ABC 3．BCE 4．BD 5．ABD 6．ABC 7．ABCDE8．ABDE 9．AB 10．ACE11．ABCD 12．ACDE 13．CD 三、填空题 １．核苷酸、磷酸、戊糖、碱基 ２．dAMP、dGMP、dTMP、dCMP ３．AMP、GMP、UMP、CMP 4．储存遗传信息，复制、转录。转运氨基酸；参与构成核蛋白体合成蛋白质；转录DNA 的遗传信息指导蛋白质合成 四、名词解释题 １．核酶【有催化作用的核酸】 ２．增色效应【DNA变性时260nm光吸收增加的现象。】 ３．Tm值【DNA变性达50%时（A260nm达最大值50%时）的温度．】 ４．核小体【染色体的基本单位，由双链DNA和组蛋白构成。】 ５．Z-DNA 【左手双螺旋DNA）】 ６．反密码子【tRNA中可与mRNA的密码子反向互补结合并识别的三个碱基】 8. 核酸的杂交（hybridization） 两条来源不同的单链核酸（DNA或RNA），只要它们有大致相同的互补碱基顺序，以退火处理即可复性，形成新的杂种双螺旋，这一现象称为核酸的分子杂交。核酸杂交可以是DNA-DNA，也可以是DNA-RNA杂交。 五、问答题 1．比较mRNA和DNA在结构上的异同点。 【相同点：组成的主要元素有C、H、O、N、P；由磷酸、戊糖、碱基组成；都含A、G、C碱基；基本组成单位为四种单核苷酸；其基本结构为多核苷酸链，核苷酸间的连接键为3'→5'磷酸二酯键；含磷量恒定；有酸性；最大光吸收在260nm。 不同点：组成DNA的碱基有T无U；RNA分子中有U而没有T；DNA碱基组成有A+G=C+T、A=T、G=C的关系，RNA无；RNA含核糖DNA含脱氧核糖；DNA为双螺旋，RNA为单链有局部双螺旋和非螺旋区。】 2．DNA双螺旋结构模式的要点。 【双螺旋结构要点①两条多核苷酸单链以相反的方向互相缠绕形成右手螺旋结构；②在双螺旋DNA链中，脱氧核糖与磷酸亲水，位于螺旋的外侧，而碱基疏水，处于螺旋内部；③螺旋链的直径为2.37nm，每个螺旋含10个碱基对，其高度约为3.4nm；④由碱基堆积力和两条链间的氢键是保持螺旋结构稳定，A与T配对形成2个氢键，G与C配对形成3个氢键，配对的碱基在同一平面上，与螺旋轴相垂直；⑤碱基可以在多核苷酸链中以任何排列顺序存在。】 3．简述RNA的种类及其生物学作用。 【mRNA：将遗传信息从DNA（胞核）抄录到RNA（胞液）作为蛋白质生物合成的板。 tRNA：按照mRNA指定的顺序将氨基酸运送到核糖体进行肽链的合成。 rRNA：与核蛋白体蛋白共同构成核蛋白体，后者是蛋白质合成的场所。 第三章糖 √糖又被称做碳水化合物（carbohydrate）。但这个词并不准确。 糖（Saccharide）包括多羟基醛和多羟基酮，及它们的衍生物。 √[学习要点] 1、生物膜（biomembrane）是细胞和各种细胞器表面所包裹着的一层极薄的膜系结构，是具有高度选择性的半透性膜。生物膜是由脂类和蛋白质组成具有独特结构的集合体 √生物膜的功能：生物膜除起物理屏障作用外，其主要功能有：①物质转运功能；②信息分子识别和信息传递；③能量转换等。 √2、生物膜的化学组成 生物膜主要由脂类、蛋白质和少量的糖类组成。此外，还含有一定量的水和金属离子。√3、生物膜的结构特点 脂质双层流动镶嵌模式 生物膜基本结构是脂质双层流动镶嵌模式，这种生物膜模型虽不够完善，但受到广泛支持。生物膜结构可以从三个方面来认识： ①生物膜由双层脂质分子组成脂质双分子作为膜的“构架”,是生物膜的最基本特征，维持细胞内环境的恒定。 ②脂质双层结构并不是僵硬的结构，而是处于不断的流动状态之中。 ③膜蛋白镶嵌在双层脂类分子中 √√4、受体是细胞膜或细胞内能识别生物活性分子（激素、神经递质、抗原和药物等），并与之专一性结合，将其信息传递到效应器的一类物质。 目前已分离的受体分子的化学本质均为蛋白质，主要是糖蛋白和脂蛋白。 √√5、细胞信号传导 细胞间的互相识别、联络和相互作用的过程称为细胞通讯（cell communication）。而细胞对细胞外信号产生应答反应的整个过程称为信号转导（signal transduction）。 细胞信息传导的主要步骤可简述为：细胞信息分子→靶细胞→结合靶细胞受体→信号转换并激活胞内信息系统→产生生物学效应。 第五章酶 5.1酶的一般性质 √酶的概念： 酶（enzyme）是由活细胞产生的生物催化剂，这种催化剂具有极高的催化效率和高度的底物特异性，其化学本质是蛋白质和核酸。酶按照其分子结构可分为单体酶、寡聚酶和多酶体系（多酶复合体和多功能酶）三大类。 √5.1.1 酶的一般性质 酶催化反应具有许多化学催化剂不具备的特点： ①较高的催化反应速度。 ②较温和的反应条件。 ③较高的反应专一性。 ④许多酶的催化过程受到调控， 第五章酶习题及参考答案 √√一、A型题（每小题1分） ２．以下哪项不是酶的特点（A） A．酶只能在细胞内催化反应B．活性易受pH、温度影响 C．只能加速反应，不改变反应平衡点D．催化效率极高 E．有高度特异性 ３．结合酶在下列那种情况下才有活性（D） A．酶蛋白单独存在B．辅酶单独存在C．亚基单独存在 D．全酶形式存在E．有激活剂存在 6．酶的辅助因子的作用不包括（E） A．稳定酶的空间构象B．参与构成酶的活性中心 C．在酶与作用物的结合中起桥梁作用D．传递电子、质子 E．决定酶的特异性 7．酶的必需基团是指（B） A．维持酶一级结构所必需的基团 B．位于活性中心以内或以外，与酶活性密切相关的基团 C．酶的亚基聚合所必需的基团 D．维持酶分子构象的所有基团 E．构成全酶分子的所有基团 8．酶分子中使作用物转为变为产物的基团称为（B） A．结合基团B．催化基团C．碱性基团D．酸性基团E．疏水基团11．关于酶原激活，正确的是（B） Ａ．酶原与酶一级结构相同Ｂ．酶原与酶空间结构不同 Ｃ．所有酶都由酶原生成Ｄ．酶原有活性中心 Ｅ．激活剂使酶原激活 12．关于变构酶的结构特点的错误叙述是（D） A．常有多个亚基组成B．有与作用物结合的部位 C．有与变构剂结合的部位D．催化部位与别构部位都处于同一亚基上E．催化部位与别构部位既可处于同一亚基，也可处于不同亚基上 13．关于变构剂的错误叙述是（B） A．可与酶分子上别构部位结合B．可使酶蛋白与辅基结合 C．可使酶与作用物亲和力降低D．可使酶分子的空间构象改变 E．有激活或抑制作用 14．国际酶学委员会将酶分为六大类的主要根据是（D） A．酶的来源B．酶的结构C．酶的理化性质 D．酶促反应性质E．酶催化的作用物结构 15．关于酶促反应特点的错误描述是（B） A．酶能加速化学反应B．酶在生物体内催化的反应都是不可逆的C．酶在反应前后无质和量的变化D．酶对所催化的反应有选择性 E．能缩短化学反应到达反应平衡的时间 17．其他因素不变，改变作用物的浓度时（A） A．在低底物浓度下反应速度与底物浓度成正比 B．反应速度随底物浓度增加而下降 C．反应速度随底物浓度增加持续增加 D．反应速度先慢后快E．反应速度不变 18．在酶浓度不变的条件下，以反应速度v-对作用物[S]作图，其图象为（C）A．直线B．S形曲线C．矩形双曲线D．抛物线E．钟罩形曲线19．作用物浓度达到饱和后，再增加作用物浓度（C） A．反应速度随作用物增加而加快B．随着作用物浓度的增加酶逐渐失活 C．反应速度不再增加D．如增加抑制剂反应速度反而加快 E．形成酶-作用物复合体增加 20．Michaelis-Menten方程式是（C） A．υ= _Km +[S] B．υ= Vmax+[S] Vmax+[S] K m+[S] C．υ= Vmax[S] D．υ= Km + [S] Km+[S] Vmax[S] E．υ= Km[S] Vmax+[S] 21．Km是（D） A．作用物浓度饱和时的反应速度 B．是最大反应速度时的作用物浓度 C．作用物浓度达50%饱和时的反应速度 D．反应速度达最大反应速度50%时的作用物浓度 E．降低反应速度一半时的作用物浓度 22．酶的Km值大小与（A） A．酶性质有关B．酶浓度有关C．酶作用温度有关 D．酶作用时间有关E．酶的最适pH有关 23．己糖激酶以葡萄糖为作用物时，Km=1/2[S], 其反应速度υ是V的（A）A．67% B．50% C．33% D．15% E．9% 24．酶促反应速度υ达到最大反应速度V 的80%时，作用物浓度[S]为（D）A．1 Km B．2 Km C．3 Km D．4 Km E．5 Km 25. 为了防止酶失活，酶制剂存放最好（A） A．在低温B．在室温C．最适温度D．加入抑制剂E．不避光26．含唾液淀粉酶的唾液经透析后，水解淀粉的能力显著降解，其原因是（B）A．酶变性失活B．失去激活剂C．酶一级结构破坏 D．失去辅酶E．失去酶蛋白 27．能使唾液淀粉酶活性增强的离子是（A） A．氯离子B．锌离子C．碳酸氢根离子D．铜离子E．锰离子28．各种酶都具有最适pH，其特点是（B） A．最适pH一般即为该酶的等电点 B．最适pH时酶的活性中心的可解离基团都处于最适反应状态 C．最适pH时酶分子的活性通常较低 D．大多数酶活性的最适pH曲线为抛物线形 E．在生理条件下同一个体酶的最适pH均相同 30．对可逆性抑制剂的描述，哪项是正确的（C） A．使酶变性失活的抑制剂B．抑制剂与酶是共价键相结合 C．抑制剂与酶是非共价键结合 D．抑制剂与酶结合后用透析等物理方法不能解除抑制 E．可逆性抑制剂即指竞争性抑制 33．存在下列那种物质的情况下，酶促反应速度不变、Km值减少（D） A．无抑制剂存在B．有竞争性抑制剂存在C．有反竞争性抑制剂存在 D．有非竞争性抑制剂存在E．有不可逆抑制剂存在 34．纯化酶制剂时，酶纯度的主要指标是（D） A．蛋白质浓度B．酶量C．酶的总活性 D．酶的比活性E．酶的理化性质 37．下列关于ribzyme 的叙述哪一个是正确的（C） A．即核酸酶B．本质是蛋白质C．本质是核糖核酸 D．最早发现的一种酶E．其辅酶是辅酶A √二、填空题（每空0.5分） １．酶促反应的特点有____________、__________、__________。【高效率催化活性、高度特异性、可调节性】 ２．响酶促反应的因素有________、________、________、________、________。【酶浓度、底物浓度、温度、pH、激活剂和抑制剂】 ３．逆性抑制作用的类型可分为____________、____________、____________三种。【竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。】 ４．单位时间内作用物的消耗量，或产物的生成量表示______________；在标准条件下，在每分钟催化1微摩尔底物转变为产物的酶量为____________。【酶的反应速度；1个国际单位IU】 7、由无活性的酶原变成活性酶的过程称为___________。酶原激活 三、名词解释题（每小题2分） 1．变构酶：某些代谢物能与别构酶分子上的变构部位特异性结合，使酶的分子构象发生改变，从而改变酶的催化活性以及代谢反应的速度，这种调节作用就称为 别构调节。具有别构调节作用的酶就称为别构酶。 √4．活性中心【酶分子中由必需基团构成特定的特定空间结构，是发挥酶其催化作用的关键部位。】 √5．酶原激活【由无活性的酶原变成活性酶的过程称为酶原激活。】 6．同工酶【具有相同功能，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质各不相同√11、酶的概念：酶（enzyme）是由活细胞产生的生物催化剂，这种催化剂具有极高的催化效率和高度的底物特异性，其化学本质是蛋白质和核酸。 12、酶单位 13、酶抑制剂 四、问答题 √√1、酶的制备 提纯酶所用的方法与前述蛋白质分离、纯化手段相同，主要是各类层析和电泳法。与一般蛋白质不同的是需在纯化过程中尽可能的保持酶活性。为此，要注意最常引起酶失活的因素：其中最重要的是热变性与操作pH效应，除个别耐热性酶而外，抽提和纯化酶都应该在低温下操作。 √√3. 酶与一般催化剂相比有何异同？ 【相同点：酶遵守一般催化剂的共同规律。如它只促进热力学上允许进行的反应，而不能违反之。即酶只能促进能量(自由能)由高向低转变的化学反应，而不能反其道而行之，除非外加能量。酶的作用只能使反应加速达到平衡点，而不能改变平衡点。酶虽参与反应，但在反应前后酶的质量不变。 不同点：酶也具有与一般催化剂不同的特点。①酶的催化效率极，高比一般催化剂高106-1012倍。②酶有高度特异性：一般催化剂常可催化同一类型的许多种化学反应，对作用物的结构要求不甚严格，其反应产物也常多种多样。酶促反应对作用物的要求有一定的专一性，其所催化的反应通常也只限于一种特定类型，生成特定的产物，无副反应，无副产品。③酶促反应有可调节性。】 4.√说明酶原与酶原激活的意义。 【酶原激活具有重要的生理意义，一方面保证合成酶的细胞本身的蛋白质不受蛋白酶的水解破坏；另一方面保证合成的酶在特定部位和环境中发挥其生理作用。例如胰腺合成糜蛋白酶是为了帮助肠中食物蛋白质的消化水解，设想在胰腺中一旦合成出糜蛋白酶即具活性，岂非使胰腺本身的组织蛋白均遭破坏。急性胰腺炎就是因为存在于胰腺中的糜蛋白酶原及胰蛋白酶原等，就地被激活所致。又如，血液中虽存在有凝血酶原，但却不会在血管中引起大量凝血。只有当出血时，血管内皮损伤暴露的胶原纤维所含的负电荷，活化了凝血因子XII，进而将凝血酶原激活成凝血酶，乃使血液凝固，以防止大量出血。】√一、糖类的生理功能： ①氧化供能：糖类是人体最主要的供能物质，占全部供能物质供能量的70%；与供能有关的糖类主要是葡萄糖和糖原，前者为运输和供能形式，后者为贮存形式。 ②结构功能：糖类可与脂类形成糖脂，或与蛋白质形成糖蛋白，糖脂和糖蛋白均可参与构成生物膜、神经组织等。 ③作为核酸类化合物的成分：核糖和脱氧核糖参与构成核苷酸，DNA，RNA等。 ④转变为其他物质：糖类可经代谢而转变为脂肪或氨基酸等化合物。 √糖的分解代谢： 细胞内的葡萄糖的分解根据氧的供应情况而分为有氧氧化和糖酵解两种。有氧氧化和糖酵解中从葡萄糖分解至丙酮酸(pyruvate)的阶段是两者共有的，这一阶段的反应过程称为糖酵解途径。在缺氧条件下丙酮酸被还原为乳酸(lactate)称为糖酵解。有氧条件下丙酮酸可进一步氧化分解生成乙酰CoA进入三羧酸循环，最终生成CO2和H2O。 √七、糖异生： 由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。 √1．血糖的来源与去路：正常情况下，血糖浓度的相对恒定是由其来源与去路两方面的动态平衡所决定的。血糖的主要来源有：①消化吸收的葡萄糖；②肝脏的糖异生作用；③肝糖原的分解。血糖的主要去路有：①氧化分解供能；②合成糖原（肝、肌、肾）；③转变为脂肪或氨基酸；④转变为其他糖类物质。 √⑵激素：①降低血糖浓度的激素——胰岛素。②升高血糖浓度的激素——胰高血糖素、肾上腺素、糖皮质激素、生长激素、甲状腺激素。 ⑶神经系统。 第六章糖代谢习题及参考答案 √√一、填空题（每空0.5分） １．血糖的来源有________、__________、__________。【食物、肝糖原分解、糖异生】 ２．糖异生的原料有________、________、__________、等。【甘油、乳酸、氨基酸】 ３．使血糖升高的激素有________、________；使血糖降低的激素有________。【肾上腺素、胰高血糖素；胰岛素】 ４．糖的代谢去路有__________、__________、__________、__________。【合成糖原、氧化供能、转变为脂肪、转变为非必需氨基酸】 √√二、名词解释题（每小题2分） １．血糖：【血糖指血液中葡萄糖，糖的运输形式。】 √４．糖异生：【非糖物质（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。糖异生主要在肝脏，长期饥饿时肾脏糖异生能力增强。】 √5、糖的分解代谢：细胞内的葡萄糖的分解根据氧的供应情况而分为有氧氧化和糖酵解两种。有氧氧化和糖酵解中从葡萄糖分解至丙酮酸(pyruvate)的阶段是两者共有的，这一阶段的反应过程称为糖酵解途径。在缺氧条件下丙酮酸被还原为乳酸(lactate)称为糖酵解。有氧条件下丙酮酸可进一步氧化分解生成乙酰CoA进入三羧酸循环，最终生成CO2和H2O。 三、问答题 √√1.血糖有哪些来源去路？调节血糖的激素有哪些？（8分） 来源：食物中的糖消化吸收；肝糖原分解；糖异生。 去路：氧化分解；合成肝、肌、肾糖原；转变为脂肪、非必需氨基酸和其他糖类(核糖等)。 调节血糖的激素： 降血糖激素：胰岛素 （1）促进肌肉、脂肪细胞摄取葡萄糖( 5种葡萄糖转运体) （2）诱导酵解的3个关键酶合成，促进丙酮酸脱氢酶复合体活性，促进糖的氧化解（3）通过增强磷酸二酯酶活性，降低cAMP水平，从而使糖原合成酶活性增加，磷酸化酶活性下降，加速糖原合成，抑制糖原分解（４）通过抑制糖异生作用的4个关键酶，抑制糖异生 （５）减少脂肪分解，促进糖转变为脂肪。 升血糖激素： 胰高血糖素 （１）通过细胞膜受体激活依赖cAMP的蛋白激酶A，从而抑制糖原合成酶和激活磷酸化酶，使糖原合成下降，促进肝糖原分解。 （２）抑制糖酵解 （３）促进糖异生 （４）加速脂肪分解，进而促进糖异生。 肾上腺素 （１）通过细胞膜受体激活依赖cAMP的蛋白激酶A，促进肝糖原分解，肌糖原酵解（２）促进糖异生 糖皮质激素 （１）抑制肌肉及脂肪组织摄取葡萄糖 （２）促进蛋白质和脂肪分解为糖异生原料，促进糖异生 生长激素：与胰岛素作用相抵抗 √√一、脂类的分类和生理功用： 脂类是脂肪和类脂的总称，是一大类不溶于水而易溶于有机溶剂的化合物。其中，脂肪主要是指甘油三酯，类脂则包括磷脂（甘油磷脂和鞘磷脂）、糖脂（脑苷脂和神经节苷脂）、胆固醇及胆固醇酯。 脂类物质具有下列生理功用：①供能贮能：主要是甘油三酯具有此功用，体内20%～30%的能量由甘油三酯提供。②构成生物膜：主要是磷脂和胆固醇具有此功用。③协助脂溶性维生素的吸收，提供必需脂肪酸。必需脂肪酸是指机体需要，但自身不能合成，必须要靠食物提供的一些多烯脂肪酸。④保护和保温作用：大网膜和皮下脂肪具有此功用。 四、 √1．胆固醇的合成：胆固醇合成部位主要是在肝脏和小肠的胞液和微粒体。其合成所需原料为乙酰CoA。。HMG-CoA还原酶是胆固醇合成的关键酶。 ⑴膳食因素：饥饿或禁食可抑制HMG-CoA还原酶的活性，从而使胆固醇的合成减少；反 生化及分子生物学复习资料（15天15题） 一、变性蛋白质的性质改变 ①结晶及生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征。 ②硫水侧链基团外露。 ③理化性质改变，溶解度降低、沉淀，粘度增加，分子伸展。 ④生理化学性质改变。分子结构伸展松散，易被蛋白酶水解。 蛋白质一、二、三、四级结构；β-折叠、α-螺旋 二、B型双螺旋DNA的结构特点 1. 两条反向平行的多核苷酸链围绕一个“中心轴”形成右手双螺旋结构，螺旋表面有一条大沟和小沟； 2.磷酸和脱氧核糖在外侧，通过3’，5 ’－磷酸二酯键相连形成DNA的骨架，与中心轴平行。碱基位于内侧，与中心轴垂直； 3. 两条链间存在碱基互补：A与T或G与C配对形成氢键，称为碱基互补原则（A与T为两个氢键，G与C为三个氢键）； 4. 螺旋的稳定因素为碱基堆集力和氢键； 5. 螺旋的直径为2nm，螺距为，相邻碱基对的距离为，相邻两个核苷酸的夹角为36度。 DNA变性（复性）、增色（减色）效应 三、酶催化作用特点 一般特点(同普通的催化剂)：1、只催化热力学上允许的化学反应（G<0）；2、降低活化能，但不改变化学反应的平衡点；3、加快化学反应速度，但催化剂本身反应前后不发生改变。 特殊之处：1.催化具有高效性；2.高度的专一性(只能催化一种底物或一定结构的底物）； 3.易失活； 4.催化活性受到调节和控制； 5.催化活性与辅助因子有关 (全酶=酶蛋白＋辅助因子） 维生素；酶促反应速度；抑制剂；酶原 四、生物氧化的特点 1.反应条件温和。 2.生物氧化并非代谢物与氧直接结合，而是以脱氢为主的逐步反应。 3.生物氧化是逐步进行的，能量释放也是逐步的，一部分生成ATP。 4.终产物CO2为有机物氧化成有机酸进而脱羧生成。 呼吸链；氧化磷酸化；底物水平磷酸化；解偶联剂 五、磷酸戊糖途径的生理意义 1. 是体内生成NADPH的主要代谢途径 2. 该途径的中间产物为许多化合物的生物合成提供原料。 3. 与光合作用联系起来，实现某些单糖间的互变。 糖酵解；三羧酸循环；糖异生（掌握反应历程） 六、软脂酸β-氧化和从头合成的比较 β-氧化；α－氧化作用；ω－氧化作用 七、如何判断蛋白质的营养价值 生物化学基本概念 ————————————————————————————————作者：————————————————————————————————日期: ? 生物化学基本概念（２80) 一、绪论 １生物化学 2 分子生物学(狭义、广义) 3 结构生物学 4 基因组学 5蛋白质组学 6 糖生物学 7生物工程 8 基因工程 ９酶工程 10 蛋白质工程 11 细胞工程 １2 发酵工程 １3生化工程 １4 模式生物 二、核酸化学 1 核酸 2 拟核区 3质粒 4 沉降系数 5N-Ｃ糖苷键 ６第二信使 7 转化现象 8 类病毒 ９沅病毒（蛋白质侵染因子) 10 核酸的一级结构 11 DNA的一级结构 12 RＮA的一级结构 １3 寡核苷酸 １4 多核苷酸 １5 DNA的二级结构 1６ＤＮＡ的三级结构 17 正超螺旋 1８负超螺旋 19 RＮＡ的二级结构 2０RNＡ的三级结构 2１发夹结构 ２2 多顺反子 23 单顺反子 ２４减色效应 25 增色效应 2６核酸的变性 27 核酸的复性 28ＤNA的熔点（Tｍ、熔解温度) 29 退火 30 分子杂交 ３1 Soｕthｅrn 印迹法 32Ｎouthern 印迹法 三、蛋白质化学 1激素 2抗体 3 补体 4 干扰素 5 糖蛋白 ６蛋白质氨基酸 7非蛋白质氨基酸 8等电点（PＩ） 9肽 １０生物活性肽 11 双缩脲反应 1２构型 13 构象 1４蛋白质的一级结构 15蛋白质的二级结构 １6蛋白质的三级结构 17蛋白质的四级结构 18二面角 19β-折叠 ２0 β-转角 21 无规则卷曲 22超二级结构 ２3 结构域 24分子病 25 可变残基 26 不变残基 ２７电泳 ２8 透析 29 相对迁移率 3０盐析 31 盐溶 32 蛋白质的变性作用 33 变性蛋白 ３4 蛋白质的复性 35 简单蛋白 36 结合蛋白 3７糖蛋白 38脂蛋白 39色蛋白 ４0 核蛋白 41 磷蛋白 42 金属蛋白 4３可逆沉淀 44 不可逆沉淀 四、酶学 1 酶 2 单纯酶 3 结合酶 4 酶蛋白 5 辅因子 6全酶 7 辅酶 生物化学简明教程 (第四版) 习题及答案 目录 1 绪论.............................................. ３２蛋白质化学5? 3 核酸.............................................. ９ 4 糖类的结构与功能 ................................ １５ 5 脂类化合物和生物膜2?０ 6 酶 (27) 7 维生素37? ８新陈代谢总论与生物氧化 .......................... ４2 9 糖代谢4?７ １0 脂质的代谢 (51) 11 蛋白质分解和氨基酸代谢5?４ 12 核苷酸代谢 ....................... 错误!未定义书签。1３DNA的生物合成?６２ 1４ RNA的生物合成67? １5 蛋白质的生物合成?７4 16 物质代谢的调节控制?７７ ? １ 绪论 1.生物化学研究的对象和内容是什么? 解答：生物化学主要研究: (1)生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能; （2)生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化; （3）生物遗传信息的储存、传递和表达； (４）生物体新陈代谢的调节与控制。 ２.你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。 提示：生物化学是生命科学的基础学科,注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。 ３．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。 解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。碳、氢、氧、氮、磷、硫等６种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。碳原子具有特殊的成键性质,即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键,碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基（—ＮH 2)、羟基（—O Ｈ）、羰基(C O ）、羧基（—C ＯOH)、巯基（—SH)、磷酸基(—PO ４ )等功能基团。这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。 生物大分子在结构上也有着共同的规律性。生物大分子均由相同 类型的构件通过一定的共价键聚合成链状,其主链骨架呈现周期性重复。构成蛋白质的构件是2０种基本氨基酸。氨基酸之间通过肽键相连。肽链具有方向性(N 端→C 端）,蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复；核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, ５′-磷酸二酯键相连,核酸链也具有方向 《生物化学简明教程》附带的习题答案 （一）用于测定蛋白质多肽链N端、C端的常用方法有哪些？ 解答：（1）N-末端测定法：常采用2，4―二硝基氟苯法、Edman降解法、丹磺酰氯法。 （2）C―末端测定法：常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。 （二）何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别？ 解答：蛋白质的变性：天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变的作用。 变性的本质：分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。 蛋白质变性后的表现：①生物学活性消失②理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。 蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体。如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂，破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。沉淀机理：破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。 蛋白质的沉淀可以分为两类： （1）可逆的沉淀：蛋白质的结构未发生显著的变化，除去引起沉淀的因素，蛋白质仍能溶于原来的溶剂中，并保持天然性质。。 （2）不可逆沉淀：蛋白质分子内部结构发生重大改变，蛋白质变性而沉淀，不再能溶于原溶剂。 蛋白质变性后，有时由于维持溶液稳定的条件仍然存在，并不析出。因此变性蛋白质并不一定都表现为沉淀，而沉淀的蛋白质也未必都已经变性。 （三）一个α螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有多少圈螺旋？计算该α-螺旋片段的轴长。 解答：180/3.6=50圈，50×0.54=27nm，该片段中含有50圈螺旋，其轴长为27nm。 （五）如果人体有1014个细胞，每个体细胞的DNA含量为6.4 × 109个碱基对。试计算人体DNA 的总长度是多少？是太阳―地球之间距离(2.2 × 109 km)的多少倍？已知双链DNA每1000个核苷酸重1 ×10-18g，求人体DNA的总质量。 解答：每个体细胞的DNA的总长度为：6.4 × 109 × 0.34nm = 2.176 × 109 nm = 2.176m，人体内所有体细胞的DNA的总长度为：2.176m×1014 = 2.176×1011km，这个长度与太阳―地球之间距离（2.2×109 km）相比为：2.176 × 1011/2.2 × 109 = 99倍，每个核苷酸重1 × 10-18g/1000 = 10-21g，所以，总DNA 6.4 × 1023 × 10-21 = 6.4 × 102 = 640g。 （六）如何看待RNA功能的多样性?它的核心作用是什么? 解答：RNA的功能主要有: ①控制蛋白质合成 ②作用于RNA转录后加工与修饰 ③参与细胞功能的调节 ④生物催化与其他细胞持家功能 ⑤遗传信息的加工 ⑥可能是生物进化时比蛋白质和DNA更早出现的生物大分子。 其核心作用是既可以作为信息分子又可以作为功能分子发挥作用。 （七）什么是DNA变性？DNA变性后理化性质有何变化？ 解答：DNA双链转化成单链的过程称变性。 DNA变性后的理化性质变化主要有： 中科院研究生院硕士研究生入学考试 《生物化学与分子生物学》考试大纲 一、考试内容 1.蛋白质化学 考试内容 ●蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号 ●氨基酸的理化性质及化学反应 ●蛋白质分子的结构（一级、二级、高级结构的概念及形式） ●蛋白质一级结构测定的一般步骤 ●蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法 ●蛋白质的变性作用 ●蛋白质结构与功能的关系 考试要求 ●了解氨基酸、肽的分类 ●掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质 ●了解蛋白质一级结构的测定方法（目前关于蛋白质一级结构测定的新方法和新思路很多，而教科书和教学中 涉及的可能不够广泛，建议只让学生了解即可） ●理解氨基酸的通式与结构 ●理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基 ●掌握肽键的特点 ●掌握蛋白质的变性作用 ●掌握蛋白质结构与功能的关系 2.核酸化学 考试内容 ●核酸的基本化学组成及分类 ●核苷酸的结构 ●DNA和RNA一级结构的概念和二级结构要特点；DNA的三级结构 ●RNA的分类及各类RNA的生物学功能 ●核酸的主要理化特性 ●核酸的研究方法 考试要求 ●全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质 ●全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质 ●掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术 ●了解microRNA的序列和结构特点（近年来针对非编码RNA的研究越来越深入，建议增加相关考核） 3. 糖类结构与功能 考试内容 ●糖的主要分类及其各自的代表 ●糖聚合物及其代表和它们的生物学功能 ●糖链和糖蛋白的生物活性 考试要求 ●掌握糖的概念及其分类 ●掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功用 ●理解旋光异构 ●掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质 ●掌握糖的鉴定原理 4. 脂质与生物膜 考试内容 一、生物化学、化学生物学、分子生物学，三者联系与区别 欧洲化学生物学的一个专门刊名为ChemBioChem刊物，这部刊物在我所阅读的文献中被反复提及，我查到该文献的两位主编分别是Jean-Marie Lehn教授和Alan R. Fersht教授，他们在诠释刊物的宗旨[1]时指出：ChemBioChem意指化学生物学和生物化学，其使命是涵盖从复杂的碳水化合物、多肽蛋白质到DNA/RNA，从组合化学、组合生物学到信号传导，从催化抗体到蛋白质折叠，从生物信息学和结构生物学到药物设计，这一范围宽广而欣欣向荣的学科领域。既然化学生物学涵盖面这么广泛，它到底和其它学科之间怎么区分呢？ 想到拿这个题目出来介绍是因为这是我在第一节课课堂讨论中的内容，我们小组所参考的文献主要是关于对化学生物学这门学科的认识，化学生物学的分析手段以及一些新的研究进展，比如药物开发和寻找药物靶点。当时课堂上对于题目中三者展开过热烈讨论，作为新兴学科的化学生物学，研究的是小分子作为工具解决生物学问题的学科，它如何从生物化学和分子生物学中分别出来，这也是我自己最开始产生过矛盾的问题，这里我结合所查阅的文献谈一下自己的理解。 1.1 生物化学(Biological Chemistry) 生物化学是研究生命物质的化学组成、结构、化学现象及生命过程中各种化学变化的生物学分支学科[1]。根据一些生物化学的书我归纳了一下，其研究的基本内容包括对生物体的化学组成的鉴定，对 新陈代谢与代谢调节控制，生物大分子的结构与功能测定，以及研究酶催化，生物膜和生物力学，激素与维生素，生命的起源与进化。 生物化学对其他各门生物学科的深刻影响首先反映在与其关系比较密切的细胞学、微生物学、遗传学、生理学等领域。通过对生物高分子结构与功能进行的深入研究，揭示了生物体物质代谢、能量转换、遗传信息传递、光合作用、神经传导、肌肉收缩、激素作用、免疫和细胞间通讯等许多奥秘，使人们对生命本质的认识跃进到一个崭新的阶段。(摘自https://www.doczj.com/doc/d815308582.html,/view/253496.htm) 1.2 化学生物学（Chemical Biology） 化学生物学是使用小分子作为工具解决生物学的问题或通过干扰/调节正常过程了解蛋白质的功能[1]。曾看到过一篇关于介绍化学生物学的奠基人Schreiber的文章，他曾经指出：“化学生物学是对分子生物学的有力补充，分子生物学采用定点突变的方法来改变生物分子如蛋白质和核酸的功能；而化学生物学是采用化学的手段，如运用小分子或人工设计合成的分子作为配体来直接改变生物分子的功能[2]。” 化学生物学是近年来出现的新兴研究领域，它融合了化学、生物学、物理学、信息科学等多个相关学科的理论、技术和研究方法，是一个有活力、有应用前景的新学科。它主要研究的内容包括[3]：1化学遗传学—采用小分子活性化合物作为探针,探索和调控细胞过程 (1)基因表达的小分子调控 1 绪论 1．生物化学研究的对象和内容是什么？ 解答：生物化学主要研究: （1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能； （2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化； （3）生物遗传信息的储存、传递和表达； （4）生物体新陈代谢的调节与控制。 2．你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。 提示：生物化学是生命科学的基础学科，注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。 3．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。 解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基（—NH 2）、羟基（— OH ）、羰基（C O ）、羧基（—COOH ）、巯基（—SH ）、磷酸基（—PO 4 ）等功能基团。这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。生物大分子在结构上也有着共同的规律性。生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。氨基酸之间通过肽键相连。肽链具有方向性（N 端→C 端）,蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复；核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖（或脱氧核糖）”重复；构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃长链也是一种重复结构；构成多糖的构件是单糖，单糖间通过糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。2 蛋白质化学 1．用于测定蛋白质多肽链N 端、C 端的常用方法有哪些？基本原理是什么？ 解答：（1） N-末端测定法：常采用2,4―二硝基氟苯法、Edman 降解法、丹磺酰氯法。 ①2,4―二硝基氟苯(DNFB 或FDNB)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与2,4―二硝基氟苯（2,4―DNFB ）反应（Sanger 反应），生成DNP ―多肽或DNP ―蛋白质。由于DNFB 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此DNP ―多肽经酸水解后，只有N ―末端氨基酸为黄色DNP ―氨基酸衍生物，其余的都是游离氨基酸。② 丹磺酰氯(DNS)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与与丹磺酰氯（DNS ―Cl ）反应生成DNS ―多肽或DNS ―蛋白质。由于DNS 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此DNS ―多肽经酸水解后，只有N ―末端氨基酸为强烈的荧光物质DNS ―氨基酸，其余的都是游离氨基酸。③ 苯异硫氰酸脂（PITC 或Edman 降解）法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与异硫氰酸苯酯（PITC ）反应（Edman 反应），生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质。在酸性有机溶剂中加热时，N ―末端的PTC ―氨基酸发生环化，生成苯乙内酰硫脲的衍生物并从肽链上掉下来，除去N ―末端氨基酸后剩下的肽链仍然是完整的。④ 氨肽酶法：氨肽酶是一类肽链外切酶或叫外肽酶，能从多肽链的N 端逐个地向里切。根据不同的反应时间测出酶水解释放的氨基酸种类和数量，按反应时间和残基释放量作动力学曲线，就能知道该蛋白质的N 端残基序列。（2）C ―末端测定法：常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。 肼解法：蛋白质或多肽与无水肼加热发生肼解，反应中除C 端氨基酸以游离形式存 在外，其他氨基酸都转变为相应的氨基酸酰肼化物。 ② 还原法：肽链C 端氨基酸可用硼氢化锂还原成相应的α―氨基醇。肽链完全水解后，代表原来C ―末端氨基酸的α―氨基醇，可用层析法加以鉴别。③ 羧肽酶法：是一类肽链外切酶，专一的从肽链的C ―末端开始逐个降解，释放出游离的氨基酸。被释放的氨基酸数目与种类随反应时间的而变化。根据释放的氨基酸量（摩尔数）与反应时间的关系，便可以知道该肽链的C ―末端氨基酸序列。2．测得一种血红蛋白含铁0.426%，计算其最低相对分子质量。一种纯酶按质量计算含亮氨酸1.65%和异亮氨酸2.48%，问其最低相对分子质量是多少？解答： （1）血红蛋白： 55.8100100131000.426??=铁的相对原子质量最低相对分子质量＝＝铁的百分含量 （2）酶： 因为亮氨酸和异亮氨酸的相对分子质量相等，所以亮氨酸和异亮氨酸的残基数之比为：1.65%:2.48%=2:3，因此，该酶分子中至少含有2个亮氨酸，3个异亮氨酸。()r 2131.11100159001.65M ??=≈最低 ()r 3131.11100159002.48M ??=≈最低 3．指出下面pH 条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？ （1）胃蛋白酶（pI 1.0），在pH 5.0； （2）血清清蛋白（pI 4.9），在pH 6.0； （3）α-脂蛋白（pI 5.8），在pH 5.0和pH 9.0； 解答：（1）胃蛋白酶pI 1.0＜环境pH 5.0，带负电荷，向正极移动； （2）血清清蛋白pI 4.9＜环境pH 6.0，带负电荷，向正极移动； （3）α-脂蛋白pI 5.8＞环境pH 5.0，带正电荷，向负极移动； α-脂蛋白pI 5.8＜环境pH 9.0，带负电荷，向正极移动。 4．何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别？ 解答：蛋白质变性的概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。变性的本质：分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。 机体是如何维持血糖平衡的（说明血糖的来源、去路及调节过程）？ 血液中的葡萄糖称为血糖，机体血糖平衡是糖、脂肪、氨基酸代谢协调的结果，也是肝、肌、脂肪组织等器官代谢协调的结果（由于血糖的来源与去路保持动态平衡，血糖是组织、中枢神经、脑能量来源的主要保证）。 A.血糖来源（3分） 糖类消化吸收：食物中的糖类经消化吸收入血，这是血糖最主要的来源；肝糖原分解：短期饥饿后，肝中储存的糖原分解成葡萄糖进入血液；糖异生作用：在较长时间饥饿后，氨基酸、甘油等非糖物质在肝内异生合成葡萄糖；其他单糖转化成葡萄糖。 B.血糖去路（4分） 氧化供能：葡萄糖在组织细胞中通过有氧氧化和无氧酵解产生ATP，为细胞供给能量，此为血糖的主要去路。合成糖原：进食后，肝和肌肉等组织将葡萄糖合成糖原以储存。转化成非糖物质：可转化为甘油、脂肪酸以合成脂肪；可转化为氨基酸、合成蛋白质。转变成其他糖或糖衍生物（戊糖磷酸途径），如核糖、脱氧核糖、氨基多糖等。血糖浓度高于肾阈时可随尿排出一部分。 C.血糖的调节（2分） 胰岛素是体内唯一降低血糖的激素，但胰岛素分泌受机体血糖的控制（机体血糖升高胰岛素分泌减少）。胰岛素分泌增加，糖原合酶活性提高、糖原磷酸化酶活性降低，糖原分解降低、糖原合成提高，血糖降低。否则相反（胰岛素分泌减少，糖原合酶活性降低、糖原磷酸化酶活性提高，糖原分解提高、糖原合成降低，血糖提高）。胰高血糖素、肾上腺素作用是升高机体血糖。胰高血糖素、肾上腺素分泌增加，糖原合酶活性降低、糖原磷酸化酶活性提高，糖原分解提高、糖原合成降低，血糖提高。否则相反。 老师，丙酮酸被还原为乳酸后，乳酸的去路是什么 这个问题很重要。 肌组织产生的乳酸的去向包括：大量乳酸透过肌细胞膜进入血液，在肝脏进行糖异生转变为葡萄糖。大量乳酸进入血液，在心肌中经LDH1催化生成丙酮酸氧化供能；部分乳酸在肌肉内脱氢生成丙酮酸而进入到有氧氧化供能。大量乳酸透过肌细胞膜进入血液，在肾脏异生为糖或经尿排出体外。 下面问题你能回答出来不 1说明脂肪氧化供能的过程 （1）脂肪动员：脂肪组织中的甘油三酯在HSL的作用下水解释放脂酸和甘油。 （2）脂酸氧化：经脂肪酸活化、脂酰CoA进入线粒体、β-氧化、乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化成H2O 和CO2并释放能量。 （3）甘油氧化：经磷酸化、脱氢、异构转变成3-磷酸甘油醛，3-磷酸甘油醛循糖氧化分解途径彻底分解生成H2O 和CO2并释放能量。 1．丙氨酸异生形成葡萄糖的过程 答：（1）丙氨酸经GPT催化生成丙酮酸。（2）丙酮酸在线粒体内经丙酮酸羧化酶催化生成草酰乙酸，后者经苹果酸脱氢酶催化生成苹果酸出线粒体，在胞液中经苹果酸脱氢酶催化生成草酰乙酸，后者在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用下生成磷酸烯醇式丙酮酸。（3）磷酸烯醇式丙酮酸循糖酵解途径至1，6-双磷酸果糖。1，6-双磷酸果糖经果糖双磷酸酶催化生成6-磷酸果糖，再异构成6-磷酸葡萄糖。6-磷酸葡萄糖在葡萄糖-6-磷酸酶作用下生成葡萄糖。 “生物化学与分子生物学” 题库 第二军医大学基础医学部 生物化学与分子生物学教研室编制 2004年7月 第一篇生物大分子的结构与功能 第一章蛋白质的结构与功能 一、单项选择题（A型题） 1.蛋白质的一级结构是指下面的哪一种情况？( ) A、氨基酸种类的数量 B、分子中的各种化学键 C、氨基酸残基的排列顺序 D、多肽链的形态和大小 E、氨基酸的连接方式 2.关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是:( ) A、天然蛋白质分子均有这种结构 B、具有三级结构的多肽链都有生物学活性 C、三级结构的稳定性主要是次级键维系 D、亲水基团多聚集在三级结构的表面 E、骨架链原子的空间排布 3、学习“蛋白质结构与功能”的理论后，我们认识到错误概念是（）。 A、蛋白质变性是肽键断裂所致 B、蛋白质的一级结构决定其空间结构 C、肽键的键长较单键短，但较双键长 D、四级结构蛋白质必定由二条或二条以上多肽链组成 E、蛋白质活性不仅取决于其一级结构，还依赖于高级结构的正确 4、通过“蛋白质、核酸的结构与功能”的学习，认为错误的概念是（）。 A、氢键是维系多肽链β-折叠的主要化学键 B、DNA分子的二级结构是双螺旋，维系其稳定的重要因素是碱基堆积力 C、蛋白质变性后可以恢复，但DNA变性后则不能恢复 D、谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸三者组成GSH E、蛋白质亚基具有三级结构，而tRNA三级结构呈倒L形 5、“蛋白质分子结构与功能”一章学习，告之我们以下概念不对的是（）。 A、氢键不仅是维系β-折叠的作用力，也是稳定β-转角结构的化学键 B、活性蛋白质均具有四级结构 C、α-螺旋的每一圈包含3.6个氨基酸残基 D、亚基独立存在时，不呈现生物学活性的 E、肽键是不可以自由旋转的 6、关于蛋白质分子中α-螺旋的下列描述，哪一项是错误的？（） A、蛋白质的一种二级结构 B、呈右手螺旋 华中科技大学生物学硕士研究生入学考试《生化与分子生物学》 考试大纲 第一部分考试说明 一、考试性质 全国硕士研究生入学考试是为高等学校招收硕士研究生而设置的。其中，生物学（专业部分）由我校自行出题。它的评价标准是高等学校优秀本科毕业生能达到的及格或及格以上水平，以保证被录取者具有基本的生物学知识而有利于我校在录取时择优选拔。 二、评价目标 生物学（专业部分）考试在重点考查生物化学和分子生物学的基础知识、基本理论的基础上，注重考查理论联系实际的能力，说明、提出、分析和解决这些学科中出现的现象和问题。 ?正确地理解和掌握有关的基本概念、理论、假说、规律和论断 ?运用掌握的基础理论知识和原理，可以就某一问题设计出实验方案 ?准确、恰当地使用专业术语，文字通顺、层次清楚、有论有据、合乎逻辑地表述 三、考试形式和试卷结构 o答卷方式：闭卷，笔试，所列题目全部为必答题 o答题时间：180分钟 o题型比例：名词解释约15％；填空题约25％；简答和计算约30％；分析论述约30％ 第二部分考查要点 一、分子生物学 （一）DNA 1、DNA的结构 DNA的构成，DNA的一级结构、二级结构、高级结构 2、DNA的复制 DNA的半保留复制，复制起点、方向和速度，复制的几种主要方式 3、原核生物和真核生物DNA复制特点 原核生物DNA复制特点，真核生物DNA复制特点，DNA的复制调控 4、DNA的修复 四种修复方式 5、DNA的转座 转座子的分类和结构特征，转座机制，转座作用的遗传学效应，真核生物的转座子 （二）生物信息的传递（上）——从DNA到RNA 1、RNA的转录 转录的基本过程，转录机器的主要成分 2、启动子与转录起始 启动子的基本结构，启动子的识别，酶与启动子的结合，－10区和－35区的最佳间距，增强子及其功能，真核生物启动子对转录的影响 3、原核生物与真核生物mRNA的特征比较 原核生物mRNA的特征，真核生物mRNA的特征 4、终止和抗终止 不依赖于ρ因子的终止，依赖于ρ因子的终止，抗终止 5、内含子的剪接、编辑及化学修饰 RNA中的内含子，RNA的剪接，RNA的编辑和化学修饰 （三）生物信息的传递（下）——从DNA到蛋白质 1．遗传密码 三联子密码及其破译，遗传密码的性质 2．tRNA tRNA的结构、功能及种类，氨酰－tRNA合成酶 3．核糖体 核糖体的结构，rRNA，核糖体的功能 4．蛋白质合成的生物学机制 氨基酸的活化，肽链的起始、延伸和终止，蛋白质前体的加工，蛋白质合成抑制剂，RNA分子在生物进化中的地位 5．蛋白质运转机制 翻译－运转同步机制，翻译后的运转机制，核定位蛋白的运转机制，蛋白质的降解 （四）分子生物学研究法 1、重组DNA技术发展史上的重大事件 略 2、DNA操作技术 核酸的分离、提纯和定量测定的方法，核酸的凝胶电泳，分子杂交，细菌转化，核苷酸序列分析，基因扩增，DNA与蛋白质相互作用研究 2、基因克隆的主要载体系统 质粒DNA及其分离纯化，重要的大肠杆菌质粒载体，λ噬菌体载体，柯斯质粒载体，pBluescript噬菌体载体 1、氨基酸：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上 2、等电点：使氨基酸分子处于兼性离子状态，即分子的所带静电荷为零，在电场中不发生迁移的pH值。等电聚胶电泳（IFE）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pI）处，即梯度足的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了 3、肽键:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。肽:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物 4、构形:有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 （ 17 应 18 19 21 22 23 24 25，辅基：是与酶蛋白质共价结合的金属离子或一类有机化合物，用透析法不能除去。辅基在整个酶促反应过程中始终与酶的特定部位结合 26、变旋现象：葡萄糖在水溶液中出现旋光度变化的现象。 27、糖苷键：单糖的半缩醛上羟基与非糖物质的羟基形成的缩醛结构称为糖苷，形成的化学键称为糖苷键 29、生物氧化：生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。 30、呼吸链：代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给激活的氧分子，而生成水的全部体系称为呼吸链。 31、氧化磷酸化：在底物脱氢被氧化时，电子或氢原子在呼吸链上的传递过程中伴随ADP 磷酸化生成ATP 的作用，称为氧化磷酸化。 32、磷氧比：电子经过呼吸链的传递作用最终与氧结合生成水，在此过程中所释放的能量用于ADP 磷酸化生成ATP。经此过程消耗一个原子的氧所要消耗的无机磷酸的分子数（也是生成ATP 的分子数）称为磷氧比值（P／O）。如NADH 的磷氧比值是3，FADH2 的磷氧比值是2。 33、底物水平磷酸化：在底物被氧化的过程中，底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键的中间产物，通过酶的作用使ADP生成ATP的过程，称为底物水平磷酸化。 电子传递磷酸化：当电子从NADP或FADH2经过电子传递体系（呼吸链），传递给氧形成水时，同时伴有ADP磷酸化为ATP，这一全过程称为电子传递磷酸化。 34、变构调节：变构调节是指某些调节物能与酶的调节部位结合使酶分子的构象发生改变，从而改变酶的活性，称酶的变构调节 35、糖异生：非糖物质（如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。 36、糖酵解：葡萄糖在人体组织中，经无氧分解生成乳酸的过程，和酵母菌使葡萄糖生醇发酵的过程基本相同。称为糖酵解 37糖可分为：（1）单糖：不能被水解成更小分子的糖。（2）寡糖：2-6个单糖分子脱水缩合而成，以双糖最为普遍，意义也较大。（3）多糖：均一性多糖：淀粉、糖原、纤维素、半纤维素、几丁质 1、什么是蛋白质的变性作用和复性作用？蛋白质变性后哪些性质会发生改变？ 答：蛋白质变性作用是指在某些因素的影响下，蛋白质分子的空间构象被破坏，并导致其性质和生物活性改变的现象。蛋白质变性后会发生以下几方面的变化： （1）生物活性丧失；（2）理化性质的改变，包括：溶解度降低，因为疏水侧链基团暴露；结晶能力丧失；分子形状改变，由球状分子变成松散结构，分子不对称性加大；粘度增加；光学性质发生改变，如旋光性、紫外吸收光谱等均有所改变。（3）生物化学性质的改变，分子结构伸展松散，易被蛋白酶分解 2、蛋白质有哪些重要功能 答：蛋白质的重要作用主要有以下几方面：（1）生物催化作用酶是蛋白质，具有催化能力，新陈代谢的所有化学反应几乎都是在酶的催化下进行的。（2）结构蛋白有些蛋白质的功能是参与细胞和组织的建成。（3）运输功能如血红蛋白具有运输氧的功能。（4）收缩运动收缩蛋白（如肌动蛋白和肌球蛋白）与肌肉收缩和细胞运动密切相关。（5）激素功能动物体内的激素许多是蛋白质或多肽，是调节新陈代谢的生理活性物质。（6）免疫保护功能抗体是蛋白质，能与特异抗原结合以清除抗原的作用，具有免疫功能。（7）贮藏蛋白有些蛋白质具有贮藏功能，如植物种子的谷蛋白可供种子萌发时利用。（8）接受和传递信息生物体中的受体蛋白能专一地接受和传递外界的信息。（9）控制生长与分化有些蛋白参与细胞生长与分化的调控。（10）毒蛋白能引起机体中毒症状和死亡的异体蛋白，如细菌毒素、蛇毒、蝎毒、蓖麻毒素等。 3、DNA 分子二级结构有哪些特点？ 按Watson-Crick 模型，DNA 的结构特点有：两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕；碱基位于结构的内侧，而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧，通过磷酸二酯键相连，形成核酸的骨架；碱基平面与轴垂直，糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋；双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm，两核酸之间的夹角是36°，每对螺旋由10 对碱基组成；碱基按A=T，G=C 配对互补，彼此以氢键相连系。维持DNA 结构稳定的力量主要是碱基堆积力；双螺旋结构表面有两条螺形凹沟，一大一小。 4、在稳定的DNA 因素： 答：在稳定的DNA 双螺旋中，碱基堆积力和碱基配对氢键在维系分子立体结构方面起主要作用。还有疏水核心和环境中的正离子。 5、简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性？ 答：（1）共性：用量少而催化效率高；仅能改变化学反应的速度，不改变化学反应的平衡点，酶本身在化学反应前后也不改变；可降低化学反应的活化能。（2）个性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度的专 生物化学与分子生物学学习指导与习题集11 第一篇生物大分子的结构与功能 第一章蛋白质的结构与功能 氨基酸的结构与性质 1．氨基酸的概念：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本结构单位。构成蛋白质分子的氨基酸共有20种，这些氨基酸都是L-构型的α-氨基酸。 2．氨基酸分子的结构通式： 5、氨基酸的等电点 氨基酸不带电荷时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点，以pI表示。氨基酸不同，其等电点也不同。也就是说，等电点是氨基酸的一个特征值。 6、氨基酸的茚三酮反应 如果把氨基酸和茚三酮一起煮沸，除脯氨酸和羟脯氨酸显黄色外，其它氨基酸都显深浅不同的紫色。氨基酸与茚三酮的反应，在生化中是特别重要的，因为它能用来定量测定氨基酸。。 肽键： 1、肽键: 一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基以共价键偶联形成肽，其间的化学键称为肽键(peptide bond)，也叫酰胺键(-CO-NH-)。 4、肽（peptide）是氨基酸通过肽键相连的化合物。肽按其组成的氨基酸数目为2个、3个和4个等不同而分别称为二肽、三肽和四肽等，多肽和蛋白质的区别是多肽中氨基酸残基数较蛋白质少，一般少于50个，而蛋白质大多由100个以上氨基酸残基组成，但它们之间在数量上也没有严格的分界线。 蛋白质的分离和纯化 2、盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。 √蛋白质的等电点概念：蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。 pH 值在等电点以上，蛋白质带负电，在等电点以下，则带正电。溶液的pH在蛋白质的等电点处蛋白质的溶解度最小。 生物化学与分子生物学名词解释 生化名解 1、肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面,Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Ca是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Ca的单键进行旋转，N—Ca、Ca—C是单键，可自由旋转。 2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。 3、模体（motif)：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时， 而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。主要包括：磷酸化—去磷酸化；乙酰化—脱乙酰化；甲基化—去甲基化；腺苷化—脱腺苷化；—SH与—S—S—互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表现出酶的活性，此前体物质称为酶 原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活，实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构，理化性质，以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码，同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解（糖的无氧氧化）。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段，1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化，净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 《生物化学》绪论 生物化学可以认为是生命的化学，是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学。 生命是发展的，生命起源，生物进化，人类起源等，说明生命是在发展，因而人类对生命化学的认识也在发展之中。 20世纪中叶直到80年代，生物化学领域中主要的事件： （一）生物化学研究方法的改进 a. 分配色谱法的创立——快捷、经济的分析技术由Martin.Synge创立。 b. Tisellius用电泳方法分离血清中化学构造相似的蛋白质成分。吸附层析法分离蛋白质及其他物质。 c. Svedberg第一台超离心机，测定了高度复杂的蛋白质。 d. 荧光分析法，同位素示踪，电子显微镜的应用，生物化学的分离、纯化、鉴定的方法向微量、快速、精确、简便、自动化的方向发展。 （二）物理学家、化学家、遗传学家参加到生命化学领域中来 1． Kendrew——物理学家，测定了肌红蛋白的结构。 2． Perutz——对血红蛋白结构进行了X-射线衍射分析。 3． Pauling——化学家，氢键在蛋白质结构中以及大分子间相互作用的重要性，认为某些protein具有类似的螺旋结构，镰刀形红细胞贫血症。 （1．2．3．都是诺贝尔获奖者） 4．Sanger―― 生物化学家 1955年确定了牛胰岛素的结构，获1958年Nobel prize化学奖。1980年设计出一种测定DNA内核苷酸排列顺序的方法，获1980年诺贝尔化学奖。 5．Berg―― 研究DNA重组技术，育成含有哺乳动物激素基因的菌株。 6．Mc clintock―― 遗传学家发现可移动的遗传成分，获1958年诺贝尔生理奖。 7．Krebs―― 生物化学家 1937年发现三羧酸循环，对细胞代谢及分生物的研究作出重要贡献，获1953年诺贝尔生理学或医学奖。 8．Lipmann―― 发现了辅酶A。 9． Ochoa——发现了细菌内的多核苷酸磷酸化酶 10．Korberg——生物化学家，发现DNA分子在细菌内及试管内的复制方式。（9．10．获1959年的诺贝尔生理医学奖） 11．Avery―― 加拿大细菌学家与美国生物学家Macleod,Carty1944年美国纽约洛克菲勒研究所著名实验。肺炎球菌会产生荚膜，其成分为多糖，若将具荚膜的肺炎球菌（光滑型）制成无细胞的物质，与活的无荚膜的肺炎球菌（粗糙型）细胞混合 －>粗糙型细胞也具有与之混合的光滑型的荚膜－>表明，引起这种遗传的物质是DNA 12．Wilkins―― 完成DNA的X-射线衍射研究，对Watson和Crick确定DNA分子的双螺旋结构是至关重要的。三人共获1962年诺贝尔生理医学奖。 13．Nirenberg―― 生物化学家在破译遗传密码方面作出重要贡献。 15 蛋白质的生物合成 1．一个编码蛋白质的基因，由于插入一段4个核苷酸序列而被破坏的功能，是否可被一个核苷酸的缺失所恢复解释原因。 解答：一个编码蛋白质的基因，如果插入4个核苷酸序列，就会发生移码突变，即从插入处开始此蛋白质的氨基酸顺序都发生了变化，导致此蛋白质功能的丧失。但如果在此插入段相邻处缺失一个核苷酸，此蛋白质仅在插入处的几个氨基酸发生了改变，如果此变异不是蛋白质发挥功能必需的部位，那么此蛋白质可能恢复其功能。 2．一个双螺旋DNA片段的模板链含有顺序： 5'GTTAACACCCCTGACTTCGCGCCGTCG 3' (a)写出从这条链转录产生的mRNA的碱基顺序； (b)从(a)中的mRNA的5-末端开始翻译产生的肽链的氨基酸顺序是什么（参考密码表） (c)合成此多肽需消耗多少ATP 解答：（a）转录产生mRNA的碱基顺序为： 5-CGACGGCGCGAAGUCAGGGGUGUUAAC-3 (b) Arg-Arg-Arg-Glu-Val-Arg-Gly-Val-Lys（不考虑起始密码和终止密码） (c) 在蛋白质合成过程中，每个氨基酸活化消耗2个高能键（ATP→AMP），进位和转肽各需要1个GTP，每往肽链中加入1个氨基酸要消耗4个ATP，所以以上肽链合成需要9×4=36个ATP （不考虑起始和终止）。 3．原核生物是如何区分AUG是起始密码还是多肽链内部Met的密码的 解答：原核生物在起始密码上游约10个核苷酸处(即-10区)通常有一段富含嘌呤的序列，称为SD序列（Shine-Dalgain sequence）。SD序列可以与小亚基16S rRNA 3′-末端的序列互补，使mRNA与小亚基结合，使得核糖体能够识别正确的起始密码AUG。而多肽链内部Met的密码前没有SD序列。 4．原核生物蛋白质合成体系由哪些物质组成各起什么作用 解答：原核生物蛋白质合成体系的物质组成和作用。详见。 5．简述蛋白质合成的起始、延长和终止过程。 解答：详见15.2.3，，。 6．试比较原核生物与真核生物在蛋白质合成上的差异。 解答：（1）原核生物转录和翻译同步进行，真核生物转录产物要加工后才进行翻译。 （2）原核生物核糖体为70S，由50S与30S两个亚基组成；真核生物核糖体为80S，由60S与40S两个亚基组成。 （3）原核生物的蛋白质合成起始于甲酰甲硫氨酸，需起始因子IF-1、IF-2、 IF-3及GTP、Mg2+参加。真核生物的蛋白质合成起始于甲硫氨酸，起始因子为 eIF-1、eIF-2、eIF-3、生化及分子生物学复习资料
生物化学基本概念
生物化学简明教程(第四版)课后习题及答案
《生物化学简明教程》附带的习题答案zq整理版
612生物化学与分子生物学
生物化学、化学生物学、分子生物学,三者联系与区别
生物化学简明教程课后习题答案解析
生物化学与分子生物学问答题
生物化学与分子生物学试题库完整
生化和分子生物学
生物化学简明教程重点
生物化学与分子生物学学习指导与习题集
生物化学与分子生物学名词解释
生物化学笔记(整理版)1
生物化学简明教程第四版15章蛋白质的生物合成
相关主题
文本预览