第八章（丹钗）
1.论述各糖代谢途径相互联系，关键酶代谢调节方式答：关系主要：（1）糖酵解的中间产物可进入糖的磷酸戊糖途径，而磷酸戊糖途径的产物可通过基因转移后进入糖酵解途径。如,糖酵解的中间产物6-磷酸葡萄糖。
（2）糖酵解途径合成的丙酮酸课进入线粒体进行有氧氧化，生产乙酰CoA进行三羧酸循环和氧化磷酸化。
（3）糖原分解产物葡萄糖课做为糖原合成原料，糖异生产物葡萄糖是糖酵解的底物，它们之间是相互抑制，促进协调的。
（4）糖异生与糖酵解的多数反应是共有的可逆反应，只有少数不可逆的反应需要各自特定的关键酶催化转化，
（5）糖的有氧氧化抑制乳酸酵解。
综上所述，糖的各种代谢途径相互作用，使机体的糖代谢处于平衡状态。
关键酶及代谢调节方式主要有：（1）糖酵解途径的关键酶为6-磷酸果糖激酶-1，丙酮酸激酶和己糖激酶，主要通过别构调节和共价调节来进行调节的。①6-磷酸果糖激酶-1的别构激活剂有：AMP;ADP;F-1,6-2P;F-2,6-2P。别构抑制剂为柠檬酸，A TP（高浓度）。6-磷酸果糖激酶-2（PFK-2）可在激素作用下以共价修饰的方式调节酶活性来调节F-2,6-2P。②丙酮酸激酶的别构激活剂为1，6-双磷酸果糖，别构抑制剂为ATP、丙氨酸。依赖cAMP的蛋白激酶和依赖Ca+,钙调蛋白的蛋白激酶可使丙酮酸激酶磷酸化失活。③己糖激酶受到6-磷酸葡萄糖的反馈抑制和长链脂肪CoA的别构抑制。
（2）糖有氧氧化关键酶是丙酮酸脱氢酶复合体，有别构调节和共价修饰调节。别构激活剂为：AMP，ADP，NAD+；抑制剂为：乙酰CoA，NADH，ATP。丙酮酸脱氢酶复合体可被激素调节磷酸化和去磷酸化来调节其活性。
（3）磷酸戊糖途径的关键酶是6-磷酸葡萄糖脱氢酶，受NADPH/NADP+比值调节，比值升高，抑制；比值降低，激活。
（4）糖原合成和分解的关键酶分别是糖原合酶和糖原磷酸化酶。糖原合酶受共价修饰和别构调节，激活剂为A TP，6-磷酸葡萄糖，抑制剂为AMP。糖原磷酸化酶也受共价修饰和别构调节，葡萄糖是其变构调节剂。
（5）糖异生的关键酶是磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶，丙酮酸羧化酶，果糖二磷酸酶-1和葡糖-6-磷酸酶。主要调节方式是别构调节和共价修饰，通过调节6-磷酸果糖与1.6-双磷酸果糖和丙酮酸与烯醇式丙酮酸之间的底物循环来使糖异生和糖酵解彼此协调。
2.简述糖酵解，有氧代谢和糖异生的生理意义，并以短期饥饿和长期饥饿状态进一步阐述。
答：糖酵解的生理意义：在肌肉收缩相对缺氧或缺氧、缺血性疾病是可迅速为机体提供能量。是机体少数组织获能的必需途径，如神经、骨髓、白细胞等即使在有氧的情况下也通过酵解供给部分能量。成熟红细胞仅靠糖酵解供能。
有氧代谢的生理意义：是体内供能的主要途径；三羧酸循环是糖、脂、蛋白质彻底氧化的共同途径，是这三大物质代谢的联系枢纽；三羧酸循环提供生物合成的前体。
糖异生的生理意义：维持血糖浓度恒定；是充或恢复肝糖原储备的重要途径；长期饥饿时肾糖异生增强有利于维持酸碱平衡。
短期饥饿时糖利用减少而脂动员加强，主要能量来源是储存的脂肪和蛋白质，其中脂肪约占能量来源的85%以上。（1）各组织对葡萄糖的利用度普遍降低；（2糖异生作用增强，禁食6~12小时以后肝糖原已动员，饥饿1~2天后糖异生和酮体生产明显增加；（3）肌肉蛋白质分解加强，分解的大部分氨基酸转变为丙氨酸和谷氨酰胺释放入血进入肝脏进行糖异生；（4）脂肪动员加强，脂肪加速分解生成甘油和脂肪酸，甘油可异生成糖，脂肪酸可生成乙酰CoA 而促进糖异生作用。
长期饥饿是代谢改变与短期饥饿不同，肌肉蛋白分解减少，脂肪动员进一步加强，肝脏生成大量酮体，脑组织利用酮体增加，超过葡萄糖。肌肉一脂酸为主要能源，以保证酮体有限供应脑组织。乳酸和丙酮酸成为肝糖异生的主要来源。肾糖异生作用明显增强，占饥饿晚期糖异生总量的一半。
第十章（秀珍）
简单的总结脂肪酸合成和分解的比较正如上表，下面对个别方面简单描述。二者除反应组织部位及代谢代谢产物不同外，催化反应的酶系也不同。脂酸合成中，首先是乙酰辅酶A羧化酶（限速酶）催化乙酰辅酶A 生成丙二酰辅酶A。其次，由于脂酸合成是一个重复加成的过程，每次延长增加2个C，催化一轮反应，即酰基转移，缩合，还原，脱水，再还原等步骤需要七种酶，这些酶的活性均在一条肽链上，属多功能酶，统称为脂酸合成酶系。而脂酸的分解，首先需酯酰辅酶A合成酶催化脂酸活化，其次活化生成的酯酰辅酶A 需在肉碱酯酰转移酶I，II的作用下进入线粒体。其中，酯酰转移酶I是脂酸b氧化的限速酶。接下来，线粒体中的酯酰辅酶A在线粒体基质中的脂酸b氧化多酶复合体的催化下，从酯酰基断裂生成一分子比原来少2个C的乙酰辅酶A及1分子乙酰辅酶A，直至最后完成脂酸b氧化。
2,论述物质代谢特点，并在细胞水平说明代谢调节。
一、物质代谢的特点
(一)整体性：体内各种物质代谢相互联系、相互转变，构成统一整体。
(二)代谢在精细的调节下进行。
(三)各组织器官物质代谢各具特色，如肝是物质代谢的枢纽，常进行一些特异反应。
(四)各种代谢物均有各自共同的代谢池，代谢存在动态平衡。
(五)ATP是共同能量形式
(六)NADPH是合成代谢所需还原当量但分解代谢常以NAD为辅酶。
(一)细胞水平的代谢调节
实际上就是酶的调节，这是单细胞生物主要的调节方式，这也是一切代谢调节的基础，包括酶结构的调节和酶量的调节。
1 细胞内酶的隔离分布。
代谢途径有关酶类常常组成酶体系，分布于细胞的某一区域或亚细胞结构中，这就使得有关代谢途径只能分别在细胞不同区域内进行，不致使各种代谢途径互相干扰，要记住体内主要代谢过程发生的亚细胞定位，如脂肪酸β氧化、三羧酸循环在线粒体中进行，而脂肪酸合成，糖异生在胞液中进行，尿素合成在胞液和线粒体中进行。
代谢反应进行的速度和方向是由此代谢途径中一个或几个具有调节作用的关键酶的活性决定的。这些调节代谢的酶称为关键酶。它们催化的反应有下述特点：①反应速度最慢，因此又称限速酶，它的活性决
定整个途径的总速度②催化单向反应或非平衡反应，它的活性决定整个途径的方向③酶活性可受多种代谢物或效应剂的调节。
代谢调节主要通过对关键酶活性的调节而实现的，可分为快速调节和迟缓调节两类。快速调节即对酶结构的调节，分为变构调节和共价修饰两种，这类调节方式效应快，但不持久。迟缓调节即对酶含量的调节，发生较慢，但作用也持久。
2 关键酶的变构调节
①变构酶定义在酶一章中已述。
②机制：变构酶常是由两个以上亚基组成的具有四级结构的铁蛋白质。在酶分子中与底物结合起催化作用的亚基称催化亚基，与变构效应剂结合起调节作用的调节亚基，个别酶催化，调节部位位于同一亚基。变构效应剂通过非共价键与调节亚基结合，引起酶构象改变，不涉及酶共价键的变化，从而影响酶与底物结合，使酶催化活性受到影响，酶构象的改变可表现为亚基的聚合或解聚等。
③意义：变构调节是细胞水平调节中一种较常见的快速调节，代谢终产物常可对酶起变构抑制作用，此即反馈调节，使代谢物不致过多，也不致过少，也可使能量得以有效利用。变构调节可使不同代谢途径相互协调。
3 酶的化学修饰调节
①定义：酶蛋白肽链上某些残基在酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而引起酶活性改变，这种调节称为酶的化学修饰。
②特点：经绝大多数属此类调节方式的酶有无活性(低活性)和有活性(或高活性)两种形式。这两种形式通过共价外修饰，可互相转变。以磷酸化为例，酶蛋白分子中丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸的羟基是磷酸化的位点，但有些酶经磷酸化后活性升高，而有些酶磷酸化后却活性降低，在去磷酸化才是其活性状态。化学修饰引起酶的共价键变化，且化学修饰发生的是酶促反应。一个酶分子可催化多个作用物(酶蛋白)出现组成变化，故有放大效应，催化效率比变构调节高。磷酸化，脱磷酸化是最常见的化学修饰调节，其本身也是酶促反应，磷酸化由蛋白激酶催化，脱磷酸化由磷蛋白磷酸酶催化，酶发生磷酸化消耗的ATP比合成酶蛋白消耗的ATP要少得多，因此，是体内调节酶活性经济而有效的方式。
对某一酶而言，可同时受变构调节和化学修饰两种方式的调节，然而当效应剂浓度过低，变构调节就不如共价修饰来得快而有效，故在应激情况下，共价修饰尤为重要。
4 酶量的调节
由于酶的合成、降解所需时间较长，消耗ATP较多，故酶量调节属迟缓调节。
①酶蛋白的诱导与阻遏
一般将加速酶合成的化合物称为诱导剂，减少酶合成的称阻遏剂，二者是在酶蛋白生物合成的转录或翻译过程中发挥作用，但影响转录较常见，通常底物多为诱导剂，产物多为阻遏剂。而激素和药物也是常见的诱导剂。
②酶蛋白降解
改变酶蛋白分子的降解速度也能调节细胞内酶含量，此过程主要靠蛋白水解酶来完成。
第十一章：
1.试述生物氧化与体外物质氧化的异同。（秀珍）
生物氧化与体外氧化的相同点：
生物氧化与体外的非生物氧化或燃烧的化学本质是相同的，都是脱氢、失
去电子、或与氧直接化合并释放能量的过程。物质在体内外氧化时所消耗
的氧量、最终产物和释放的能量是相同的，都遵循氧化还原反应的一般规
律。。
生物氧化与体外氧化的不同点：
生物氧化是在细胞内温和的环境中（体温、pH近中性，有水）在一系列酶的催化下逐步进行的，是酶促反应，能量逐步释放并伴有A TP的生成，将部分能量储存于高能化合物（如ATP、GTP等）中，以满足机体需能生理过程的需要。可通过加水脱氢反应间接获得氧并增加脱氢机会，二氧化碳是通过有机酸的脱羧产生的。生物氧化有加氧、脱氢、脱电子三种方式，体外氧化常是较剧烈的过程，其产生的二氧化碳和水是由物质的碳和氢直接与氧结合生成的，能量是突然释放的。
2.试述影响氧化磷酸化的诸因素及其作用机制。（文波）
答：影响氧化磷酸化的因素及机制：(1)ADP／ATP比值。当线粒体内ADP／ATP比值增高时，氧化磷酸化速度加快，于是NADH迅速减少而NAD＋增多，从而间接促进三羧酸循环氧化过程ATP合成增多，反之，ATP合成减少.(2)呼吸链抑制剂：鱼藤酮、粉蝶霉素A、异戊巴比妥与复合体Ⅰ中的铁硫蛋白结合，抑制电子传递；抗霉素A、二巯基丙醇抑制复合体Ⅲ；一氧化碳、氰化物、硫化氢抑制复合体Ⅳ。
(3) 解偶联剂：二硝基苯酚和存在于棕色脂肪组织、骨骼肌等组织线粒体内膜上的解偶联蛋白可
使氧化磷酸化解偶联。(4)氧化磷酸化抑制剂：寡霉素可与寡霉素敏感蛋白结合，阻止质子从F0质子通道回流，抑制磷酸化并间接抑制电子呼吸链传递。 (5) 甲状腺素：诱导细胞膜Na+-K+-ATP 酶生成，加速ATP分解为ADP，促进氧化磷酸化；增加解偶联蛋白的基因表达导致耗氧产能均增加。
(6)线粒体DNA突变：呼吸链中的部分蛋白质肽链由线粒体DNA编码，线粒体DNA因缺乏蛋白质保护和损伤修复系统易发生突变，影响氧化磷酸化。（7）阻断剂：CO可与细胞色素aa3的Fe2+结合，使后者不能传递电子。CN-可与细胞色素aa3的Fe3+结合，阻断电子传递。
第十二章（伟玲）
1.论述小儿偏食的害处。
答：人体需要七种营养素，即水、蛋白质、脂肪、碳水化合物、维生素、矿物质、微量元素。如果营养素摄入不足、不全面，就会影响小儿的健康成长。特别是蛋白质和脂肪两种营养素与生长发育关系最为密切。
蛋白质由20多种氨基酸组成，其中有赖氨酸、色氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸与组氨酸。这9种氨基酸在体内不能合成，必须靠食物供给。如果这9种必需氨基酸有一种摄入不足或缺乏，人体就不能合成新生的和修补机体组织器官所需要的蛋白质，只好依靠降解自体蛋白，就是拆东墙、补西墙，以供机体临时需要，从而导致营养不良。主要表现为渐进性消瘦或水肿、皮下脂肪减少、体重下降、肌肉萎缩以及生长发育停滞,常伴有多器官不同程度的功能紊乱。
在脂肪中，同样有三种不饱和脂肪酸，即亚麻二烯酸、亚麻三烯酸、花生四烯酸人体不能合成，也必须通过食物供给，所以这三种不饱和脂肪酸是必需脂肪酸。如果摄入不足，不仅影响小儿的生长发育，还会影响脂溶性维生素A、D、E、K 的摄取，发生维生素A、D、E、K缺乏症。
偏食小儿对食物的选择性太高，仅吃一种或几种食物，如只吃肉食，不吃蔬菜。大家都知道，世界上没有一种食物所含营养成分与人体需要是完全吻合的，何况偏食的孩子摄取的营养素更不全面，这不仅影响生长发育，也迟早会发生营养素缺乏症。所以偏食习惯对孩子的健康成长是极为不利的。
2.概述体内氨基酸的来源和主要代谢去路。
答：体内氨基酸主要来源于食物蛋白，它在人体的胃和小肠中消化水解成氨基酸和寡肽，其次就是体内蛋白质的分解，这有两条途径：①外在和长寿蛋白质在溶酶体通过ATP-非依赖途径降解②异常和短寿蛋白质在蛋白酶体通过需要ATP的泛素途径降解。
主要去路：㈠合成组织蛋白
㈡氨基酸发生转氨基作用产生氨和α-酮酸。
①氨转运到肝组织中，经鸟氨酸循环，转化为尿素，排出体外。
②α-酮酸经氨基化生成营养非必需氨基酸，也可转化为糖和脂类化合物
或者彻底氧化分解并供能。
㈢某些特殊氨基酸还可以产生一碳单位、胺类等。
3.论述一碳单位的代谢及生理作用。
答：指某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团，包括甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基及亚氨甲基等。
一碳单位具有一下两个特点：１.不能在生物体内以游离形式存在；２.须以四氢叶酸为载体。
能生成一碳单位的氨基酸有：丝氨酸、色氨酸、组氨酸、甘氨酸。另外甲硫氨酸可通过S-腺苷甲硫氨酸（SAM)提供“活性甲基”（一碳单位），因此蛋氨酸也可生成一碳单位。因此四氢叶酸并不是一碳单位的唯一载体。
一碳单位的主要生理功能是作为嘌呤和嘧啶的合成原料，是氨基酸和核苷酸联系的纽带。所以一碳单位缺乏时对代谢较强的组织影响较大，例如：红细胞，导致巨幼红细胞性贫血。
第十三章（文波）
1.论述核苷酸在体内的主要生理功能。
答：核苷酸具有多种生物学功能，表现在：（1）作为DNA和RNA 合成的基本原料, 例如AMP、GMP，CMP和UMP是RNA的组成单位。（2）体内的主要能源物质，如ATP和GTP等；（3）参与代谢和生理性的调节作用，cAMP和cGMP作为激素的第二信使参与许多物质代谢调节的过程。（4）作为许多辅酶的组成部分，如腺苷酸的构成辅酶I，辅酶II，FAD，辅酶A等的重要部分；（5）活化中间代谢物的载体，如UDP-葡萄糖是合成糖原的活性原料，CDP-二酰基甘油是合成磷脂的活性原料，PAPS是活性硫酸的形式，SAM是活性甲基的载体等。
2.试从合成原料、合成程序与反馈调节等方面比较嘌
呤核苷酸与嘧啶核苷酸从头合成的异同点。
答：1.相同点：1）都在肝的细胞液中进行；2）由PRPP参与；3）由CO2，谷胺酰胺，天冬氨酸参与；4）先生成IMP或UMP；5）催化第一，二步反应的酶是关键酶。
2.不同点：1）合成原料不同。嘌呤核苷酸的合成所需要的原料有天冬氨酸，谷氨酰胺，甘氨酸，CO2，一碳单位（N5，N10-甲炔四氢叶酸与N10-甲酰叶酸），PRPP；嘧啶核苷酸合成的原料有天冬氨酸，谷氨酰胺，CO2，一碳单位（仅胸苷酸合成），PRPP。2）合成程序不同。嘌呤核苷酸的合成是在磷酸核糖分子上逐步合成嘌呤环，从而形成嘌呤核苷酸；嘧
啶核苷酸的合成是首先合成嘧啶环，再与磷酸核糖结合形成核苷酸，最先合成的核苷酸是UMP。3）反馈调节不同。嘌呤核苷酸产物反馈抑制PRPP合成酶，酰胺转移酶等起始反应的酶；嘧啶核苷酸产物反馈抑制PRPP合成酶，氨基甲酰磷酸和成酶，天冬氨酸，氨基甲酰转移酶等起始反应的酶。4）生成的核苷酸前体物质不同。嘌呤核苷酸最先合成的核苷酸是IMP；嘧啶核苷酸最先合成的核苷酸是UMP。
第三篇
斯华
1.参与DNA复制的生物分子有哪些? 各有何功能?
答：1.解旋酶：DNA复制时首先将双链螺旋解开成为单链，分别以两条单链为模板合成互补链。这些解旋酶承担着DNA的解旋，双链解链的任务。
2.拓扑异构酶：DNA解链时，因双链DNA处于螺旋状态，常常会旋转缠绕。拓扑异构酶可切断DNA链，使DNA在解链旋转中不致
打结缠绕。
3.引物酶：是一种依赖DNA的RNA聚合酶，负责合成一段RNA引物，以提供3‘-OH末端。
4.DNA聚合酶：催化dNTP在核苷酸3‘-OH末端逐一加上脱氧核苷酸，聚合为新的核苷酸链。原核生物有3种，真核生物有5种。
5.DNA连接酶：催化DNA链的3‘-OH末端与5‘-P末端生成磷酸二酯键，把两段相邻的DNA链连接成完整的DNA链。
2．简述保证DNA复制真实性的机制和DNA损伤后的修复机制答：（一）DNA复制真实性的机制：
DNA复制过程中会发生错误的，这可以由DNA聚合酶来修正错误。在大肠杆菌DNA复制过程中，如果有错误核苷酸掺入，DNA聚合暂时停止催化聚合作用，而是由DNA PolⅠ或PolⅢ的3′→5′外切酶活性切除错误的碱基，然后继续再催化正确的聚合作用。真核生物DNA Polδ也具有此种校对作用。所以DNA聚合酶的校对作用是DNA 复制中的修复形式。
其他能够保证DNA复制准确性的机制在于：
（1）以亲代DNA为模板，按碱基互补配对方式进行DNA复制。
（2）细胞内DNA错配修复机制。
(二）DNA的损伤修复
修复是指针对已发生了的缺陷而施行的补救机制，DNA的修复机制的有数种方式，有光修复、切除修复、重组修复、SOS修复等，其中以切除修复最为重要。
1 光修复
通过光修复酶催化而完成的，可使环丁基二聚体分解为原来的非聚合状态，DNA 完全恢复正常。
2 切除修复
切除修复是指对DNA损伤部位先行切除，继而进行正确的合成，补充被切除的片段。大肠杆菌有两种切除修复方式。
（1）由糖基化酶起始作用的切除修复。
糖基化酶识别损伤或错误的碱基而水解糖苷键，造成DNA骨架中因丢失碱基而形成一个洞，称为AP部位。特异的AP内切酶识别AP位点，切断其与DNA骨架的连接；继而在外切酶作用下，切下AP位点的核苷酸。随后，在DNA聚合酶Ⅰ的作用下，以未受损伤的DNA链为模板正确合成，补充缺口，最后在连接酶作用下连成一条完整的DNA链。
（2）UvrABC修复。原核生物与紫外线损伤修复有关的一些基因，称为UvrA、UvrB、UvrC。其产物，UvrA，UvrB是辨认及结合DNA损伤部位的蛋白质，UvrC有切除损伤部位相邻12个核苷酸的作用，可能还需要有解螺旋酶的协助，才能把损伤部位除去。然后由DNA聚合酶Ⅰ补充空隙，连接酶连接，完成修复。
3 重组修复
当DNA分子的损伤面较大，还来不及修复完善就进行复制时，损伤部位因无模板指引，复制出来的新子链会出现缺口，这时，就靠重组蛋白recA的核酸酶活性将别一股健康的母链与缺口部分进行交换，以填补缺口。
4SOS修复
指DNA损伤时，应急而诱导产生的修复作用，称为SOS修复。在正常情况下，修复蛋白的合成是处于低水平状态的，这是由于它们的mRNA合成受到阻遏蛋白LexA 的抑制。细胞中的recA蛋白也参与了SOS修复。当DNA受到严重损伤时，recA以其蛋白酶的功能水解破坏LexA，从而诱导了十几种SOS基因的活化，促进了此十几种修复蛋白的合成。
1．复制和转录过程有什么相似之处？又各有什么特点？
答：复制和转录的相同点：1.都以DNA为模板；2.都需依赖DNA 的聚合；3.聚合过程都是在核苷酸之间生成磷酸二酯键；4.都需遵循碱基配对规律；5.模板链方向均为3‘-5‘，合成方向为5’-3‘。
复制和转录各自的特点：1.复制：复制需要的聚合酶为DNA聚合酶；原料为4种dNTP；碱基配对原则为A-T，G-C；最终生成DNA；复制的功能是储存和传递遗传信息。
2.转录：转录需要的聚合酶为RNA聚合酶；原料是4种dNTP；碱基
配对原则为A-U，G-C；最终生成mRNA，tRNA，rRNA；转录的功能是
产生的三种RNA都参与蛋白质的合成，参与遗传信息的表达.
永滨
2. 试述真核细胞RNA转录后的加工修饰
答：真核细胞RNA转录后的加工修饰包括：
1．真核细胞mRNA5’端加毛和3’端多聚腺苷酸化修饰。
除了组蛋白外，所有真核细胞mRNA都有5’端加毛和3’端的poly(A)尾结构。1）5’加帽的作用：①有助于保护mRNA免于被核糖核酸酶降解；
②协助mRNA的剪接。在剪接第一个外显子时，剪
接体的形成需要帽结合蛋白的参与；
③促进mRNA从细胞核运输到胞浆；
④5’帽结合蛋白复合体参与mRNA和核糖体的结合
来起始翻译。
2）poly(A)尾结构的作用：
poly(A)尾可结合一种或者多种特殊蛋白，避免mRNA被酶降解，并在翻译过程中具有重要作用。许多原核mRNA也含有poly(A)尾，
但是此尾功能是促进mRNA降解，而非保护mRNA免于被降解。
2.选择性剪接可以使同一基因产生不同的蛋白质。
许多初始转录本可以通过一种以上的选择性剪接方式，去除不同的内含子而被加工形式不同的mRNAs，因而形成不同的多肽。选择性剪接可以被正负调节
分子调节。
3.RNA编辑可以改变RNA分子信息的内涵。
某些mRNAs在翻以前被编辑，在编辑过程中插入了4个U残基，从而改变了转录本的翻译读码框。
4.RNA的核外转运可以被调控。
5.一些RNA分子定位于细胞浆的特殊区域。
一些mRNA分子携带有信息，可以在翻译开始前自我导向定位于细胞内的特定位置。这可以在细胞铁定的部位集中产生所需要的大量蛋白质。
6.mRNA稳定性的改变也可以调控基因的表达。
意义：降解途径保证mRNA不在细胞中累积并避免合成过多的蛋白质。
7.细胞浆poly（A）的添加可以调节蛋白翻译
8.无义变化介导的mRNA降解是真核细胞mRNA监视系统
意义：①以使某些异常的mRNA在被有效地翻译成蛋白质前得到清除，这个mRNA监视系统可以防止非正常截短的蛋白质的合成。
②NMD在进化过程中发挥了重要作用，使真核细胞更容易探究由于DNA 重排，突变或不同剪接方式所形成的新基因。
③免疫系统细胞的发育过程中也很重要，重排基因产生的这类mRNA被NMD系统迅速降解，避免了截短蛋白质的细胞毒作用。
9.RNA干涉可以使转录后的基因沉默。
意义：控制至少某些生物体的适时发育。它也是一种保护生物体免受RNA 病毒侵袭和控制转座子活性的机制。
1.简述参与蛋白质生物合成体系的组分及功能。
答：1）mRNA：含有从DNA转录的遗传信息，是蛋白质合成的模版。
遗传密码子：mRNA上的编码某一塔顶氨基酸或者作为蛋白质合成其实，终止信号，称为三联体密码。
2）tRNA是氨基酸的转运工具。
3）核糖体RNA是蛋白质合成场所
核糖体的作用：①核糖体通过将mRNA，氨基酰-tRNA和相关的蛋白质因
子放置在正确的位置来调节蛋白质的合成。
②核糖体的成分可催化翻译过程的一部分化学反应。
4）蛋白质合成体系组成还需要其他成分：
①20种氨基酸：合成原料；
②酶：氨酰-tRNA合成酶和L蛋白、S蛋白外，重要的酶还有转肽酶、
转位酶等
③众多蛋白因子：起始因子（initiation factors，IF），包括IF1、IF2、
IF3；延伸因子（elongation factors，EF），有EF-T，
EF-G；释放因子（release factors，RF），包括RF1、
RF2。
④ATP,GTP ：提供合成蛋白质所需的能量。
⑤无机离子：作为辅助因子。
2.真核生物蛋白质的翻译后加工有哪些？
答：1.肽链氨基酸末端和羧基末端有切除/化学修饰
2.水解加工：
①多蛋白水解加工可产生多种肽链
一些蛋白质在合成之初是含有一系列头尾相连的代表作的长多肽链。
多肽链的水解将断裂释放各种功能不同的蛋白质。
②内含肽切除导致外显肽连接
3.酸残基的化学修饰
①个别氨基酸可进行甲基化和乙酰化修饰
②蛋白质糖基化修饰
③某些蛋白质加入异戊二烯基团
④结合代表作加入辅基
⑤大多数蛋白质有二硫键的形成
4.折叠是肽链高级结构形成的过程。
①多肽链通过分布反应快速进行折叠（有2种模式）
第一种模式：新生肽链边延长边按等级逐级折叠，产生正确的二级结构，模序，直至形成结构域和多肽链。
第二种模式：多肽链自动折叠形成“熔球”的紧密结构。
②多数天然蛋白质折叠需要一些辅助蛋白如：
蛋白分子伴侣：封闭折叠蛋白质暴露的疏水区段；创建一个隔离环境，使蛋白质可以互不干扰地在此折叠；促进折叠和去聚合；遇到应激，使已折叠的蛋白质去折叠。
蛋白质二硫键异构酶：催化链内或链间二硫键形成。
肽脯氨酰顺反异构酶等催化顺反异构加速折叠
第五章脂类代谢 【测试题】 一、名词解释 1.脂肪动员 2.脂酸的β-氧化 3.酮体 4.必需脂肪酸 5.血脂 6.血浆脂蛋白 7.高脂蛋白血症 8.载脂蛋白 受体代谢途径 10.酰基载体蛋白（ACP） 11.脂肪肝 12.脂解激素 13.抗脂解激素 14.磷脂 15.基本脂 16.可变脂 17.脂蛋白脂肪酶 18.卵磷脂胆固醇脂酰转移酶（LCAT） 19.丙酮酸柠檬酸循环 20.胆汁酸 二、填空题 21.血脂的运输形式是，电泳法可将其为、、、四种。 22.空腹血浆中含量最多的脂蛋白是，其主要作用是。 23.合成胆固醇的原料是，递氢体是，限速酶是，胆固醇在体内可转化为、、。 24.乙酰CoA的去路有、、、。 25.脂肪动员的限速酶是。此酶受多种激素控制，促进脂肪动员的激素称，抑制脂肪动员的激素称。 26.脂肪酰CoA的β-氧化经过、、和四个连续反应步骤，每次β-氧化生成一分子和比原来少两个碳原子的脂酰CoA，脱下的氢由和携带，进入呼吸链被氧化生成水。 27.酮体包括、、。酮体主要在以为原料合成，并在被氧化利用。 28.肝脏不能利用酮体，是因为缺乏和酶。 29.脂肪酸合成的主要原料是，递氢体是，它们都主要来源于。 30.脂肪酸合成酶系主要存在于，内的乙酰CoA需经循环转运至而用 于合成脂肪酸。 31.脂肪酸合成的限速酶是，其辅助因子是。 32.在磷脂合成过程中，胆碱可由食物提供，亦可由及在体内合成，胆碱及乙醇胺由活化的及提供。 33.脂蛋白CM 、VLDL、 LDL和HDL的主要功能分别是、，和。 34.载脂蛋白的主要功能是、、。 35.人体含量最多的鞘磷脂是，由、及所构成。
温医成教专升本《生物化学》思考题参考答案 下列打“*”号的为作业题，请按要求做好后在考试时上交 问答题部分：（答案供参考） 1、蛋白质的基本组成单位是什么？其结构特征是什么？ 答：组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外）。 *2、什么是蛋白质的二级结构？它主要形式有哪两种？各有何结构特征？ 答：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。 α-螺旋、β-折叠。 α-螺旋：多肽链的主链围绕中心轴做有规律的螺旋上升，为右手螺旋，肽链中的全部肽键 都可形成氢键，以稳固α-螺旋结构。 β-折叠：多肽链充分伸展，每个肽单元以Cα为旋转点，依次折叠成锯齿状结构，肽链间形成氢键以稳固β-折叠结构。 *3、什么是蛋白质变性？变性的本质是什么？临床上的应用？（变性与沉淀的关系如何？）（考过的年份：2006 答：某些理化因素作用下，使蛋白质的空间构象遭到破坏，导致其理化性质改变和生物活性的丢失，称为蛋白质变性。 变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。 变性的应用：临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。此外, 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。 （变性与沉淀的关系：变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。） 4、简述细胞内主要的RNA及其主要功能。（同26题） 答：信使RNA（mRNA）：蛋白质合成的直接模板； 转运RNA(tRNA)：氨基酸的运载工具及蛋白质物质合成的适配器； 核蛋白体RNA(rRNA)：组成蛋白质合成场所的主要组分。 *5、简述真核生物mRNA的结构特点。 答：1. 大多数真核mRNA的5′末端均在转录后加上一个7-甲基鸟苷，同时第一个核苷酸的C ′2也是甲基化，形成帽子结构：m7GpppNm-。 2. 大多数真核mRNA的3′末端有一个多聚腺苷酸(polyA)结构，称为多聚A尾。 6、简述tRNA的结构特点。 答：tRNA的一级结构特点：含10~20% 稀有碱基，如DHU；3′末端为—CCA-OH；5′末端大多数为G；具有TψC 。 tRNA的二级结构特点：三叶草形，有氨基酸臂、DHU环、反密码环、额外环、TΨC环组
思考题 一.生物大分子物质的制备 简述生化分离方法与一般化学分离法相比的特点? 特点： 与化学产品的分离制备相比较，生物大分子的制备有其特殊性： （1）生物材料的组成极其复杂，常常包含有数百种乃至及几千种化合物。还有很多化合物未知，有待人们研究和开发。 （2）有的生物大分子在分离过程中还在不断的代谢，所以生物大分子的分离纯化方法差别极大，想找到一种适合各种不同类生物大分子分离制备的标准方法是不可能的。（3）许多生物大分子在生物材料中的含量甚微。分离纯化的步骤繁多，流程又长，有的目的产物要经过十几步，几十步的操作才能达到所需纯度的要求。 （4）生化分离制备几乎都在溶液中进行，影响因素很多，经验性较强。 （5）许多具有生物活性的物质一旦离开活体，很容易变形破坏，因此常选用比较温和的条件。 生物材料选择的一般原则有哪些？ 生物材料选择的一般原则是:制备生物大分子，首先要根据目的选择合适的生物材料。材料选择的一般原则是，有效成分（即欲提取的物质）含量高、来源丰富、制备工艺简单、成本低等。但在实际工作中，则只须考虑材料的选择符合实验预定的目标要求即可。 材料选定后要尽可能保持新鲜，尽快加工处理。生物材料如暂不提取应冷冻保存。 常用于细胞破碎方法可分为哪些类型？简述细胞破碎的目的意义。 细胞的破碎方法可分为：机械法，包括（1）捣碎法（2）研磨法（3）匀浆法 物理法，包括（1）反复冻融法（2）超声波处理法（3）压榨法 化学与生物化学方法，包括（1）酶解法（2）化学法 目的意义：除了某些细胞外的多肽激素和某些蛋白质与酶之外，对于细胞内或多细胞生物组织中的各种生物大分子的分离纯化，都需要事先将细胞和组织破碎，使生物大分子充分释放到溶液中，并不丢失生物活性。不同的生物体或同一生物体不同部位的组织，其组织破碎的难易不一，使用的方法也不相同。 何谓提取？影响提取有效成分的因素有哪些? 提取定义：提取是指在一定的条件下，用适当的溶剂（溶液）处理原料，使欲分离物质充分溶解到溶剂（溶液）中的过程，也称为抽提。常用稀盐溶液、缓冲溶液和有机溶剂等来提取生物大分子。
------------------------------------------------------------精品文档-------------------------------------------------------- 生物化学习题 一、最佳选择题：下列各题有A、B、C、D、E五个备选答案，请选择一个最佳答案。 1、蛋白质一级结构的主要化学键是( ) A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 D*2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化( ) A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物是( ) A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1，3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇式丙酮酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中，首先合成的是( ) A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 5、脂肪酸氧化过程中，将脂酰～SCOA载入线粒体的是( ) 、柠檬酸B、肉碱C A、ACP A E、乙酰辅酶、乙酰肉碱D) 、体内氨基酸脱氨基最主要的方式是( b6 A、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用 B 、转氨基作用 C D、非氧化脱氨基作用 、脱水脱氨基作用E ) 、关于三羧酸循环，下列的叙述哪条不正确d7( FADH2 和NADH、产生A B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转 c8、胆固醇生物合成的限速酶是( ) A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、乙酰乙酰COA脱氢酶 E、硫激酶 9、下列何种酶是酵解过程中的限速酶( ) A、醛缩酶 B、烯醇化酶 C、乳酸脱氢酶 D、磷酸果糖激酶 E、3一磷酸甘油脱氢酶
生化简答题 ●肿瘤抑制因子p53在调控磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway, PPP)中的作用机制 6-磷酸葡糖脱氢酶此酶为磷酸戊糖途径的关键酶，其活性的高低决定6-磷酸葡糖进入磷酸戊糖途径的流量。此酶活性主要受NADPH/NADP+比值的影响，比值升高则被抑制，降低则被激活。另外NADPH对该酶有强烈抑制作用。 p53可以与磷酸戊糖途径上的第一步反应的关键酶葡萄糖-6-磷酸脱氢酶(glucose-6-phosphate dehydrogenase，G6PD)相结合，并且抑制它的活性。 在正常情况下，p53参与阻止这一途径的进行，细胞中的葡萄糖因此被主要用于进行酵解和三羧酸循环；在p53发生突变或缺失的肿瘤细胞中，由于p53的突变使它失去与G6PD 结合的能力和对G6PD的抑制，细胞中利用葡萄糖的另一代谢途径即磷酸戊糖途径因此加速进行，大量消耗葡萄糖，这一发现部分解释了自19世纪20年代末科学家所提出的Warburg 现象（Warburg effect）。另外，由于PPP的加速，产生大量NAPDH及戊糖（DNA的组份原料），可以满足肿瘤细胞快速生长所需要的大量的DNA复制。 这一研究还第一次提出：p53除了具有转录活性外，还具有催化功能，它通过与底物瞬时结合，以”hit-and-run”的模式使G6PD酶的活性降低。 ● 结合所学糖代谢所学知识,分析临床上使用果糖2,6二磷酸辅助治疗心肌缺血的机制. F-2,6-2P是磷酸果糖激酶-1（PFK-1）的别构激活剂，能够促进葡萄糖的分解，产生ATP，为心肌提供能量，弥补了因缺血造成的能量不足。 【二磷酸果糖（ＦＤＰ）属于心血管类正性肌力药物，是机体葡萄糖代谢中的一个重要中间产物，二磷酸果糖在代谢过程中通过刺激果糖激酶和丙酮酸激酶的活性，增加细胞内三磷酸腺苷（ＡＴＰ）和磷酸肌酸的浓度，具有调节细胞代谢，增加细胞能量，维持细胞骨架，提高红细胞韧性和释氧等功能。因此，在抗缺血，缺氧，提高机体功能方面显示出一定的作用，由于二磷酸果糖静脉给药后可较好地改善心肌代谢，保护心肌，改善心肌缺血，常作为心肌缺血的辅助治疗用药(2,6二磷酸果糖】 心绞痛、心衰、心肌梗塞的辅助治疗药物，在临床治疗中适用症较广，副作用轻微，在心血管急慢性病症中发挥了一定的作用。 ● 二甲双胍（Metformin)是临床上重要的降血糖药物,据研究其机制与metformin促进糖 的无氧分解和抑制糖异生有关，请试结合糖的无氧酵解生化知识分析，metformin有何副作用？ 糖无氧氧化反应终产物为乳酸，而二甲双胍促进糖的无氧分解，故在使用二甲双胍的病人中，由于二甲双胍的累积有可能发生乳酸性酸中毒。 （大概这个意思吧~其他的自己看着办） ● 病例分析 某对夫妻，喜得一子，无比喜悦！可第三天，医生检查发现小宝宝出现黄疸、贫血、面色苍白。初步诊断为新生儿黄疸，给予光照治疗以去黄疸，患儿3天后因多器官衰竭死亡。 1、请问医生的处理正确吗？错误在哪里？ 2、新生儿有哪些病会引起黄疸呢？ 1、错，宝宝贫血、面色苍白为病理性性黄疸（溶血性黄疸），而医生误诊为生理性黄疸，耽误治疗。
什么是蛋白质的二级结构，他主要有哪几种？ 蛋白质的二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。它主要有α-螺旋，β-折叠，β-转角和无规则卷曲四种。 简述α-螺旋结构特征：1、在α-螺旋结构中，多肽链主要围绕中心轴以右手螺旋方式螺旋上升，每隔 3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距 为0.54nm2、氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。3、每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基羟基上的氧形成氢键，以维持α-螺旋稳定。 简述常用蛋白质分离、纯化方法：盐析、透析、超速离心、电泳、离子交换层析、分子筛层析。 简述谷胱甘肽的结构和功能：组成：谷胱甘肽由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸构成的活性三肽，功能基团：半胱氨酸残基中的巯基。功能： 1、作为还原剂清除体内H2O2，使含巯基的酶或蛋白质免遭氧化，维持细胞膜的完整性。 2.具有嗜核特性，与亲电子的毒物或药物结合， 保护核酸和蛋白质免遭损害。 哪些原因影响蛋白质α-螺旋结构的形成或稳定？1、一条多肽链中，带有相同电荷的氨基酸彼此相邻，相互排斥，妨碍α-螺旋的形成。2、含有大侧链的氨基酸残基，彼此相邻，空间位阻较大也会影响α-螺旋的形成。3、脯氨酸为亚氨基酸，亚氨基酸形成肽键后，没有了 游离的氢，不能形成氢键，因此不能形成α-螺旋。 酶的化学修饰的特点是什么：①在化学修饰过程中，酶发生无活性和有活性两种形式的互变②该修饰时共价键的变化，最常见的是磷酸 化和去磷酸化修饰③常受激素的调控④是酶促反应⑤有放大效应 酶的变构调节特点是什么：细胞内一些中间代谢产物能与某些酶分子活性中心以外的某一部位以非共价键可逆结合，使酶构象发生改变 并影响其催化活性，进而调节代谢反应速率，这种现象为变构反应，其特点是①变构酶常由多个亚基构成②变构效应剂常结合在活性中 心以外的调节部位，引起酶空间构象的改变，从而改变酶的活性③变构效应剂与调节部位以非共价键结合④酶具有无活性和有活性两种 方式互变⑤不服从米曼氏方程，呈S型曲线 酶和一般催化剂比较有何异同：相同点：①反应前后无质和量的改变②不改变反应的平衡点③只催化热力学允许的反应④都是通过降低 反应活化能而增加反应速率的不同点①酶的催化效率高②酶对底物有高度特异性③酶活性的可调节性，酶的催化作用多受多种因素调节 ④酶是蛋白质，对反应条件要求严格，如温度、pH等 简述Km和Vmax的意义：Km的意义：①Km等于反应速率为最大速率一半时的底物浓度②一些酶的K2＞＞K3，Km可表示酶和底物 的亲和力③Km值是酶的特征性常数，它与酶结构，酶所催化的底物和反应环境如温度、pH、离子强度等有关，而与酶浓度无关Vmax 的意义：Vmax是酶被底物完全饱和时的反应速率 简述何谓酶原与酶原激活的意义：一些酶在细胞合成时，没有催化活性，需要经一定的加工剪切才有活性。这类无活性的酶的前体称为 酶原。在合适的条件下和特定的部位，无活性的酶原向有活性的酶转化的过程称为酶原的激活。酶原激活的意义：酶原形式的存在及酶 原的激活有重要的生理意义。消化道蛋白酶以酶原形式分泌，避免了胰腺细胞和细胞外间质的蛋白被蛋白酶水解而破坏，并保证酶在特 定环境及部位发挥其催化作用。正常情况下血管内凝血酶原不被激活，则无血液凝固发生，保证血流通畅运行。一旦血管破损，凝血酶 原激活成凝血酶，血液凝固发生催化纤维蛋白酶原变成纤维蛋白阻止大量失血，起保护机体作用 举例说明什么是同工酶，有何意义：同工酶使指催化相同的化学反应，但酶分子结构、理化性质及免疫学性质等不同的一组酶意义：①同工酶可存在于不同个体的不同组织中，也可存在于同一个体同一组织中和同一细胞中。它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构 具有不同的代谢特征。例如：LDH1和LDH5分别在心肌和肝脏高表达②还可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。在个体发育的不同 阶段，同一组织也可因基因表达不同而有不同的同工酶谱，即在同一个体的不同发育阶段其同工酶亦有不同③同工酶的测定对于疾病的 诊断及预后判定有重要意义。如心肌梗死后3~6小时血中CK2活性升高，24小时酶活性到达顶峰，3天内恢复正常水平 金属离子作为辅助因子的作用有哪些：①作为酶活性中心的催化基因参加反应，传递电子②作为连接酶与底物的桥梁，便于酶和底物密 切接触③为稳定酶的空间构象④中和阴离子，降低反应的静电斥力 酶的必需基团有哪几种，各有什么作用：酶的必需基团包括活性中心内的必需基团和活性中心外的必需基团。活性中心内的必需基团有 结合基团和催化基团。结合基团结合底物和辅酶，使之与酶形成复合物。能识别底物分子特异结合，将其固定于酶的活性中心。催化基 团影响底物分子中某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应，并最终将其转化为产物。活性中心外的必需基团为维持酶活性的空间 构象所必需 何谓酶促反应动力学，影响酶促反应速率的因素有哪些：酶促反应动力学是研究酶促反应速率及影响酶促反应速率各因素的科学，影响 酶促反应速率的因素有酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂及激活剂等①在在其他因素不变的情况下，底物浓度的变化对反应速率影 响的作图时呈矩形双曲线的②底物足够时，酶浓度对反应速率的影响呈直线关系③温度对反应速率的影响具有双重性④pH通过改变酶和 底物分子解离状态影响反应速率⑤抑制剂可逆或不可逆的降低酶促反应速率⑥激活剂可加快酶促反应速率 举例说明竞争性抑制作用在临床上的应用：以磺胺类药物为例：①对磺胺类药物敏感的细菌在生长繁殖时，不能直接利用环境中的叶酸， 而是在菌体内二氢叶酸合成酶的催化下，以对氨基苯甲酸为底物合成二氢叶酸。二氢叶酸是核苷酸合成过程中的辅酶之一四氢叶酸的前 体②磺胺类药物的化学结构与对氨基甲苯酸相似，是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，抑制二氢叶酸的合成。细菌则因核苷酸乃至核酸 的合成受阻而影响其生长繁殖。人类能直接利用食物中的叶酸，体内的核酸合成不受磺胺类药物的干扰。③根据竞争性抑制剂的特点， 服用磺胺类药物时必须保持血液中药物的高浓度，以发挥其有效竞争性抑菌作用许多属于抗代谢物的抗癌药物，如氨甲喋呤、5-氟尿嘧啶、6-巯基嘌呤等，几乎都是酶的竞争性抑制剂，它们分别抑制四氢叶酸、脱氧胸苷酸及嘌呤核苷酸的合成，以抑制肿瘤的生长 比较三种可逆性抑制作用的特点：①竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用大小与抑制剂和底 物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。Km升高，Vmax不变②非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不相似或完全不同，只与酶活性中心外 的必需基团结合。不影响酶在结合抑制剂后与底物的结合。该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。Km不变，Vmax下降③反竞争抑 制剂：抑制剂只与酶-底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离出产物。Km和Vmax均下降 生物氧化的特点：1、在细胞内温和的环境中（提问，PH接近中性）：在一系列酶的催化下逐步进行：能量逐步释放有利于ATP的形成；广泛的加氢脱水反应使物质能间接获得氧，并增加脱氢的机会；产生的水是由脱下的氢与氧结合产生的，CO2由有机酸脱羧产生。 氧化磷酸化的抑制剂有哪些，请举例说明：1、呼吸链抑制剂：鱼藤酮、粉蝶霉素A、异戊巴比妥、抗霉素A、二巯基丙醇、CO、CN-、N3及H2S。2、解偶联剂：二硝基苯酚。3、氧化磷酸化抑制剂：寡霉素。 NADH呼吸链的电子传递顺序；如果加入异戊巴比妥结果将如何？NAD H→FMN(Fe-S)→CoQ→Cyt b→Cyt c1→Cyt c→Cyt aa3→1/2O2，异戊巴比妥与FMN结合，从而阻断电子传递链，使电子传递终止，细胞呼吸停止。 体内生成ATP的两种方式的什么，以哪种为主？底物水平磷酸化和氧化磷酸化。前者指直接将代谢物分子中的能量转移给ADP(或者GDP)而生成ATP(或GTP)的过程。后者指代谢物脱下的2H在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化而生成ATP的过程，这是产生ATP的主要方式。 简述胞液中的还原当量（H+）的两种穿梭途径：在胞液中生成的H+不能直接进入线粒体经呼吸链氧化，需借助穿梭作用才能进入线粒体 内。其中通过α-磷酸甘油穿梭，2H氧化时进入琥珀酸呼吸链，生成 1.5分子ATP；进过苹果酸-天冬氨酸的穿梭作用，则进入NADH呼吸链，生成 2.5分子ATP。 磷酸戊糖途径的生理意义:(1)为核酸的生物合成提供核糖(2)提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应:a.NADPH是体内许多合成代谢 的供氢体,如脂肪酸和胆固醇的合成.b. NADPH参与体内羟化反应,与生物合成和生物转化有关.c. 用于维持GSH的还原状态,保护-SH基蛋白和-SH酶免受氧化及的损坏:保护红细胞膜的完整性. TCA循环的要点: a乙酰CoA经TCA循环被氧化成2分子CO2;b 有4次脱氢反应,其中3次由NAD+接受,1次由FAD接受:c 有3个不可逆反应,分别由柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶催化;d 消耗2分子水(柠檬酸合酶及延胡索酸酶反应);e 发生1次底物水平磷酸化反应(由琥珀酰CoA合成酶催化) 糖异生的关键酶反应:丙酮酸羧化酶：丙酮酸+CO2+ATP→草酰乙酸+ADP+Pi 磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶:草酰乙酸+GTP→磷酸烯醇式丙 酮酸+GDP 果糖双磷酸酶-1: 1,6-双磷酸果糖+H2O→6-磷酸果糖+Pi 葡萄糖-6-磷酸酶:6-磷酸葡萄糖+H2O→葡萄糖+Pi。 6-磷酸葡萄糖的代谢途径及其在糖代谢中的作用:1来源:a葡萄糖经糖酵解途径中的己糖激酶或葡萄糖激酶催化磷酸化反应生成;b.由糖原分解产生的1-磷酸葡萄糖异构生成;c非糖物质经糖异生途径由6-磷酸果糖异构生成. 2.去路:a经糖酵解生成乳酸;b.经有氧氧化彻底分解为 CO2和水;c.由变位酶催化生成1-磷酸葡萄糖,参与糖原合成;d.在6-磷酸葡萄糖脱氢酶的催化下进入磷酸戊糖途径;e异生为葡萄糖. 3.由此可见,6-磷酸葡萄糖是糖代谢多种途径的交叉点,是各代谢途径的共同中间产物.6-磷酸葡萄糖的代谢去向取决于各代谢途径中相关酶的活
名词解释： 1 、蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键联系起来的含氮高分子化合物，是机体表现生理功能的基础。 2 、蛋白质的变性：在某些物理和化学因素的作用下，蛋白质的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失称为蛋白质变性。 3 、蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 4 、蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。 5 、蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。 6 、蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。 7 、蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 8 、DNA的变性：在某些理化因素的作用下，DNA分子互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，变成单链，称DNA变性。 9 、DNA的复性：变性DNA在适当条件下，两条互补链可以重新恢复天然的双螺旋构象，称为DNA的复性。 10 、核酸酶：所有可以水解核酸的酶。可分为DNA酶和RNA酶。 11 、酶：由活细胞合成的，对其特异底物起高效催化作用的蛋白质，是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。 12 、核酶：是具有高效，特异催化作用的核酸，是近年发现的一类新的生物催化剂。 13 、酶原：无活性的酶的前体称为酶原。 14 、酶的必需基团：酶分子结构中与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团。 15、同工酶：指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 16、糖酵解：缺氧情况下，葡萄糖生成乳糖的过程。 17 、酵解途径：由葡萄糖分解成丙酮酸的过程。 18 必需脂酸：某些不饱和脂肪酸，动物机体自身不能合成，需要从植物油摄取，是动物不可缺少的营养素，称为必需脂酸。 19 、脂肪的动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸及甘油并释放入血以供其他组织氧化利用，该过程称脂肪动员。 20 、酮体：乙酰乙酸，β羟丁酸和丙酮三者酮体。是脂肪在肝分解氧化时特有的中间代谢物。 21 、转录：生物体以DNA为模板合成RNA的过程称为转录。 22 、基因：是为生命活性产物编码的DNA功能片段，这些产物主要是蛋白质和各种RNA。 问答题： 1、简述镰刀形红细胞溶血的发病机制。 答正常人血红蛋白β亚基的第6位氨基酸是谷氨酸，而镰刀形红细胞贫血患者的血红蛋白中，Glu变成了Val，导致蛋白质一级结构的改变，从而使本是水溶性的血红蛋白，聚集成丝，相互粘着，导致红细胞变形成为镰刀状极易破碎，产生贫血。 2 、什么是酶的抑制剂？说明酶的抑制作用分为哪几种。 答：凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。根据抑制剂与酶结合的紧密程度不同，酶的抑制作用可分为可逆性抑制和不可逆性抑制。 3 、磺胺类药物的作用机制。 答：对磺胺类药物敏感的细菌在生长繁殖时，不能直接利用环境中的叶酸，而是在菌体内二氢叶酸合成酶的作用下以对氨基苯甲酸为底物合成二氢叶酸，而磺胺类药物的化学结构与对氨基苯甲酸的结构相似，是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，从而抑制二氢叶酸的合成，导致细菌的核酸合成受阻而影响其生长繁殖。 4 、什么是三羧酸循环？其生理意义是什么？ 答：三羧酸循环也称柠檬酸循环，是三大营养素的最终代谢通路。其生理意义在于三羧酸循环是糖，脂肪，氨基酸代谢联系的枢纽，其过程中代谢的各种小分子物质为体内生化过程所必需。 5、什么是DNA复制中的半保留复制？其意义是什么？ 答：半保留复制是指复制时，母链的双链DNA解开成两股单链，各自作为模板指导子链DNA的合成。子
生物化学试题及答案（6） 默认分类2010-05-15 20:53:28 阅读1965 评论1 字号：大中小 生物化学试题及答案（6） 医学试题精选2010-01-01 21:46:04 阅读1957 评论0 字号：大中小 第六章生物氧化 【测试题】 一、名词解释 1.生物氧化 2.呼吸链 3.氧化磷酸化 4. P/O比值 5.解偶联剂 6.高能化合物 7.细胞色素 8.混合功能氧化酶 二、填空题 9．琥珀酸呼吸链的组成成分有____、____、____、____、____。 10．在NADH 氧化呼吸链中，氧化磷酸化偶联部位分别是____、____、____，此三处释放的能量均超过____KJ。 11．胞液中的NADH+H+通过____和____两种穿梭机制进入线粒体，并可进入____氧化呼吸链或____氧化呼 吸链，可分别产生____分子ATP或____分子ATP。 12．ATP生成的主要方式有____和____。 13．体内可消除过氧化氢的酶有____、____和____。 14．胞液中α-磷酸甘油脱氢酶的辅酶是____，线粒体中α-磷酸甘油脱氢酶的辅基是____。 15．铁硫簇主要有____和____两种组成形式，通过其中的铁原子与铁硫蛋白中的____相连接。 16．呼吸链中未参与形成复合体的两种游离成分是____和____。 17．FMN或FAD作为递氢体，其发挥功能的结构是____。 18．参与呼吸链构成的细胞色素有____、____、____、____、____、____。 19．呼吸链中含有铜原子的细胞色素是____。 20．构成呼吸链的四种复合体中，具有质子泵作用的是____、____、____。 21．ATP合酶由____和____两部分组成，具有质子通道功能的是____，____具有催化生成ATP 的作用。 22．呼吸链抑制剂中，____、____、____可与复合体Ⅰ结合，____、____可抑制复合体Ⅲ，可抑制细胞色 素c氧化酶的物质有____、____、____。 23．因辅基不同，存在于胞液中SOD为____，存在于线粒体中的 SOD为____，两者均可消除体内产生的 ____。 24．微粒体中的氧化酶类主要有____和____。 三、选择题
1.脂类的消化与吸收：脂类的消化部位主要在小肠，小肠内的胰脂酶、磷脂酶、胆固醇酯酶及辅脂酶等可以催化脂类水解；肠内PH值有利于这些酶的催化反应，又有胆汁酸盐的作用，最后将脂类水解后主要经肠粘膜细胞转化生成乳糜微粒被吸收。 2.何谓酮体？酮体是如何生成及氧化利用的：酮体包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮。酮体是在肝细胞内由乙酰CoA经HMG-CoA转化而来，但肝脏不利用酮体。在肝外组织酮体经乙酰乙酸硫激酶或琥珀酰CoA转硫酶催化后，转变成乙酰CoA并进入三羧酯循环而被氧化利用。 3.为什么吃糖多了人体会发胖（写出主要反应过程）？脂肪能转变成葡萄糖吗？为什么？人吃过多的糖造成体内能量物质过剩，进而合成脂肪储存故可以发胖，基本过程如下：葡萄糖→丙酮酸→乙酰CoA→合成脂肪酸→酯酰CoA葡萄糖→磷酸二羧丙酮→3-磷酸甘油脂酰CoA+3-磷酸甘油→脂肪（储存）脂肪分解产生脂肪酸和甘油，脂肪酸不能转变成葡萄糖，因为脂肪酸氧化产生的乙酰CoA不能逆转为丙酮酸，但脂肪分解产生的甘油可以通过糖异生而生成葡萄糖。 4.简述脂肪肝的成因。肝脏是合成脂肪的主要器官，由于磷脂合成的原料不足等原因，造成肝脏脂蛋白合成障碍，使肝内脂肪不能及时转移出肝脏而造成堆积，形成脂肪肝。 5.写出胆固醇合成的基本原料及关键酶？胆固醇在体内可的转变成哪些物质？胆固醇合成的基本原料是乙酰CoA.NADPH和ATP等，限速酶是HMG-CoA还原酶，胆固醇在体内可以转变为胆计酸、类固醇激素和维生素D3。 7.写出甘油的代谢途径？甘油→3-磷酸甘油→(氧化供能,异生为糖,合成脂肪再利用) 8.简述饥饿或糖尿病患者，出现酮症的原因？在正常生理条件下，肝外组织氧化利用酮体的能力大大超过肝内生成酮体的能力，血中仅含少量的酮体，在饥饿、糖尿病等糖代谢障碍时，脂肪动员加强，脂肪酸的氧化也加强，肝脏生成酮体大大增加，当酮体的生成超过肝外组织的氧化利用能力时，血酮体升高，可导致酮血症、酮尿症及酮症酸中毒 9．试比较生物氧化与体外物质氧化的异同。生物氧化与体外氧化的相同点：物质在体内外氧化时所消耗的氧量、最终产物和释放的能量是相同的。生物氧化与体外氧化的不同点：生物氧化是在细胞内温和的环境中在一系列酶的催化下逐步进行的，能量逐步释放并伴有ATP的生成，将部分能量储存于ATP分子中，可通过加水脱氢反应间接获得氧并增加脱氢机会，二氧化碳是通过有机酸的脱羧产生的。生物氧化有加氧、脱氢、脱电子三种方式，体外氧化常是较剧烈的过程，其产生的二氧化碳和水是由物质的碳和氢直接与氧结合生成的，能量是突然释放的。 10．试述影响氧化磷酸化的诸因素及其作用机制。影响氧化磷酸化的因素及机制：(1)呼吸链抑制剂：鱼藤酮、粉蝶霉素A、异戊巴比妥与复合体Ⅰ中的铁硫蛋白结合，抑制电子传递；抗霉素A、二巯基丙醇抑制复合体Ⅲ；一氧化碳、氰化物、硫化氢抑制复合体Ⅳ。(2) 解偶联剂：二硝基苯酚和存在于棕色脂肪组织、骨骼肌等组织线粒体内膜上的解偶联蛋白可使氧化磷酸化解偶联。(3)氧化磷酸化抑制剂：寡霉素可与寡霉素敏感蛋白结合，阻止质子从F0质子通道回流，抑制磷酸化并间接抑制电子呼吸链传递。(4)ADP的调节作用：ADP浓度升高，氧化磷酸化速度加快，反之，氧化磷酸化速度减慢。(5) 甲状腺素：诱导细胞膜Na+-K+-ATP酶生成，加速ATP分解为ADP，促进氧化磷酸化；增加解偶联蛋白的基因表达导致耗氧产能均增加。(6)线粒体DNA突变：呼吸链中的部分蛋白质肽链由线粒体DNA编码，线粒体DNA因缺乏蛋白质保护和损伤修复系统易发生突变，影响氧化磷酸化。11．试述体内的能量生成、贮存和利用。糖、脂、蛋白质等各种能源物质经生物氧化释放大量能量，其中约40% 的能量以化学能的形式储存于一些高能化合物中，主要是ATP。ATP的生成主要有氧化磷酸化和底物水平磷酸化两种方式。ATP是机体生命活动的能量直接供应者，每日要生成和消耗大量的ATP。在骨骼肌和心肌还可将ATP的高能磷酸键转移给肌酸生成磷酸肌酸，作为机体高能磷酸键的储存形式，当机体消耗ATP过多时磷酸肌酸可与ADP反应生成ATP，供生命活动之用。 12．试从蛋白质营养价值角度分析小儿偏食的害处。食物蛋白质的营养价值高低决定于所含必需氨基酸的种类和数量以及各种氨基酸的比例与人体蛋白质的接近程度。单一食物易出现某些必需氨基酸的缺乏，营养价值较低，如果将几种营养价值较低的蛋白质混合使用，则必需氨基酸可相互补充从而提高营养价值，此称蛋白质的互补作用。小儿偏食易导致体内某些必需氨基酸的不足，食物蛋白质使用效率低，影响小儿的生长发育。
生物化学简答题 1. 产生ATP的途径有哪些试举例说明。 答：产生ATP的途径主要有氧化磷酸化和底物水平磷酸化两条途径。 氧化磷酸化是需氧生物ATP生成的主要途径，是指与氢和电子沿呼吸链传递相偶联的ADP磷酸化过程。例如三羧酸循环第4步，α-酮戊二酸在α-酮戊二酸脱氢酶系的催化下氧化脱羧生成琥珀酰CoA的反应，脱下来的氢给了NAD+而生成NADH+H+，1分子NADH+H+进入呼吸链，经过呼吸链递氢和递电子，可有个ADP磷酸化生成ATP的偶联部位，这就是通过氧化磷酸化产生了ATP。 底物水平磷酸化是指直接与代谢底物高能键水解相偶联使ADP磷酸化的过程。例如葡萄糖无氧氧化第7步，1,3-二磷酸-甘油酸在磷酸甘油酸激酶的催化下生成3-磷酸甘油酸，在该反应中由于底物1,3-二磷酸-甘油酸分子中的高能磷酸键水解断裂能释放出大量能量，可偶联推动ADP磷酸化生成ATP，这就是通过底物水平磷酸化产生了ATP。 2．简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其特性。 （1）共性：用量少而催化效率高；仅能改变化学反应速度，不能改变化学反应的平衡点，酶本身在化学反应前后也不改变；可降低化学反应的 活化能。 （2）特性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度专一性，容易失活，活力受条件的调节控制，活力与辅助因子有关。 3．什么是乙醛酸循环，有何生物学意义 乙醛酸循环是一个有机酸代谢环，它存在于植物和微生物中，在动物组
织中尚未发现。乙醛酸循环反应分为五步（略）。总反应说明，循环每转1圈需要消耗两分子乙酰辅酶A，同时产生一分子琥珀酸。琥珀酸产生后，可进入三羧酸循环代谢，或者转变为葡萄糖。 乙醛酸循环的意义分为以下几点：（1）乙酰辅酶A经乙醛酸循环可生成琥珀酸等有机酸，这些有机酸可作为三羧酸循环中的基质。（2）乙醛酸循环是微生物利用乙酸作为碳源建造自身机体的途径之一。（3）乙醛酸循环是油料植物将脂肪酸转变为糖的途径。 4. 简述氨基酸代谢的途径。 答：氨基酸代谢的途径主要有三条，一是合成组织蛋白质进行补充和更新；二是经过脱羧后转变为胺类物质和转变为其他一些非蛋白含氮物，以及参与一碳单位代谢等；三是氨基酸脱氨基后生成相应的α-酮酸和氨。其中α-酮酸可以走合成代谢途径，转变为糖和脂肪，也可以走分解代谢途径，氧化为CO2和H2O，并产生能量；氨能进入尿素循环生成尿素排出体外或生成其他一些含氮物和Gln。 5. 简述尿素循环的反应场所、基本过程、原料、产物、能量情况和限速酶、生理意义。 答：尿素循环是在人体肝脏细胞的线粒体和胞液中进行的一条重要的代谢途径。在消耗ATP的情况下，在线粒体中利用CO2和游离NH3先缩合形成氨甲酰磷酸，再与鸟氨酸缩合形成瓜氨酸，瓜氨酸从线粒体中转移到胞液，与另一分子氨（贮存在天冬氨酸内）结合生成精氨酸，精氨酸再在精氨酸酶的催化下水解生成尿素和鸟氨酸，鸟氨酸又能再重复上述反应，组成一个循环途径。因此原料主要为氨（一分子游离氨和一分子结合氨）和二氧化碳；产物为尿素；每生成一分子尿素需要消耗4个ATP，限速酶为精氨酸代琥珀酸合成酶。尿素循环的生理意义是将有毒的氨转变为无毒的尿素，是机体对氨的一种解毒方式。
生化论述题 1、现有两支试管，有一支装有一种DNA溶液，另外一支装有一种RNA溶液，请根据核酸的理化性质设计一个实验来对二者进行鉴别，并对相关的核酸理化性质进行解释（可使用的设备和试剂：水浴锅，分光光度计，蒸馏水，移液器，试管）。 题解: 1)通过加热后测定吸光度，吸光度升高的是DNA，吸光度基本不变的是RNA。 2）DNA和RNA的结构上的不同，DNA为双链双螺旋结构，RNA为单链。 3) DNA双链之间通过硷基之间的氢键相连接，加热会破坏氢键，暴露出硷基，260nm吸光度增加。 2、凝血因子II,VII, IX和X是依赖维生素K的凝血因子．γ－羧化酶参与了催化这些凝血因子的合成过程．维生素K对γ－羧化酶的催化活性是必需的．所以临床上，为防止手术中及术后出血过多，常补充一定量的维生素K，对促进病人的凝血功能有明显效果．请结合酶的结构和功能相关理论进行解释。 题解： 1) 酶蛋白与辅助因子共同组成全酶，单独存在无活性，γ－羧化酶是一个结合酶，只有辅助因 子维生素K存在的情况下，酶才具有活性。 2) 酶的辅助因子分为辅酶和辅基，辅酶和酶蛋白结合疏松；辅基和酶蛋白结合紧密。 3、举例论述蛋白质的结构与功能之间的紧密关联。 每一种蛋白质都具有特定的结构，也具有特定的功能。 一)蛋白质的一级结构与其构象及功能的关系 蛋白质一级结构是空间结构的基础，特定的空间构象主要是由蛋白质分子中肽链和侧链R基团形成的次级键来维持，在生物体内，蛋白质的多肽链一旦被合成后，即可根据一级结构的特点自然折叠和盘曲，形成一定的空间构象。 一级结构相似的蛋白质，其基本构象及功能也相似，例如，不同种属的生物体分离出来的同一功能的蛋白质，其一级结构只有极少的差别，而且在系统发生上进化位置相距愈近的差异愈小。 在蛋白质的一级结构中，参与功能活性部位的残基或处于特定构象关键部位的残基，即使在整个分子中发生一个残基的异常，那么该蛋白质的功能也会受到明显的影响。被称之为“分子病”的镰刀状红细胞性贫血仅仅是574个氨基酸残基中，一个氨基酸残基即β亚基N端的第6号氨基酸残基发生了变异所造成的，这种变异来源于基因上遗传信息的突变。 (二)蛋白质空间构象与功能活性的关系 蛋白质多种多样的功能与各种蛋白质特定的空间构象密切相关，蛋白质的空间构象是其功能活性的基础，构象发生变化，其功能活性也随之改变。蛋白质变性时，由于其空间构象被破坏，故引起功能活性丧失，变性蛋白质在复性后，构象复原，活性即能恢复。如血红蛋白结构与氧离曲线，Hb中的亚基和氧结合后，会促进下一个亚基和氧的结合。
《生物化学》练习题及答案 纵观近几年来生化自考的题型一般有四种：(一)最佳选择题，即平常所说的A型多选题，其基本结构是由一组题干和A、B、C、D、E 五个备选答案组成，其中只有一个是最佳答案，其余均为干扰答案。 (二)填充题，即填写某个问题的关键性词语。(三)名词解释，答题要做到准确全面，举个例来说，名解“糖异生”，单纯回答“非糖物质转变为糖的过程”这一句话显然是不够的，必需交待异生的场所、非糖物质有哪些等，诸如此类问题，往往容易疏忽。(四)问答题，要充分理解题意要求，分析综合，拟定答题方案。现就上述四种题型，编写了生物化学习题选，供大家参考。 一、最佳选择题：下列各题有A、B、C、D、E五个备选答案，请选择一个最佳答案。 1、蛋白质一级结构的主要化学键是( ) A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化( ) A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物是( )
A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1，3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇式丙酮酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中，首先合成的是( ) A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 5、脂肪酸氧化过程中，将脂酰～SCOA载入线粒体的是( ) A、ACP B、肉碱 C、柠檬酸 D、乙酰肉碱 E、乙酰辅酶A 6、体内氨基酸脱氨基最主要的方式是( ) A、氧化脱氨基作用 B、联合脱氨基作用 C、转氨基作用 D、非氧化脱氨基作用 E、脱水脱氨基作用 7、关于三羧酸循环，下列的叙述哪条不正确( ) A、产生NADH和FADH2 B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转 8、胆固醇生物合成的限速酶是( ) A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、乙酰乙酰COA脱氢酶 E、硫激酶 9、下列何种酶是酵解过程中的限速酶( )
《生物化学》期末考试题A 1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() A、麦芽糖 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油 3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个：( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是：( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA
简答题及论述题 1、请描述沃森和克里克在1953 年提出的DNA 双螺旋结构模型 1、两条反平行链，右手螺旋；碱基在链内侧，戊糖磷酸在外侧，碱基垂直于螺旋轴，碱基与糖垂直。10 个核苷酸形成一个螺旋，螺距 3.4nm。碱基互补配对，一个 A 对应一个T ， 一个G 对应一个 C 。 2、某些金属和非金属离子以及一些有机小分子对酶的结构和功能有何影响？ 2、（1）通过结合底物为反应定向。 （2）通过可逆地改变金属离子的氧化态调节氧化还原反应。 （3）通过静电效应稳定或屏蔽负电荷。 （4）作为辅酶或者辅基起到电子或原子的传递作用。 3、使酶活力降低或丧失的可能因素有哪些？ 3、（1）温度升高（2）酸碱变化（3）有机溶剂或重金属离子 4、试比较酶的变性与失活有什么异同 4、酶是由蛋白质组成的，所以具有蛋白质的性质。即在高温、过强的酸、碱环境下会发生组成或是结构的改变，这就是变性。由于组成或者结构改变，酶的功能也会受到破坏。酶的变性往往是不可逆的。当温度或者酸碱度达到一个程度时，酶的活性持续下降，当把条件恢复到初始状态时，酶活并没有恢复，这说明酶已失活。但是酶的结构或组成没有发生改变。在经过特殊处理后，酶活能够得到恢复。 5、试列举五种测定蛋白质分子量的方法 5、渗透压法、化学组成法、沉降分析法、凝胶过滤法、SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法。 6、什么是蛋白质的二级结构？它主要有哪几种形式？ 6、蛋白质主链的折叠产生由氢键维系的有规则的构象，成为蛋白质的二级结构。二级结构包括α螺旋、β折叠、β转角和β突起以及无规则卷曲。 7、什么是抗体？简述其结构特点（可用简图表示） 7、机体是在抗原物质刺激下，由 B 细胞分化成的浆细 胞所产生的、可与相应抗原发生特异性结合反应的免疫 球蛋白。 抗体是具有 4 条多肽链的对称结构，其中 2 条较 长、相对分子量较大的相同的重链（H 链）；2 条较 短、相对分子量较小的相同的轻链（L 链）。链间由 二硫键和非共价键联结形成一个由 4 条多肽链构成的单 体分子。 8、简述从蛋白质与氨基酸的混合物中分离和鉴定氨基 酸的方法 8、分配柱层析、纸层析、离子交换层析、薄层层析