万方数据
万方数据
万方数据
万方数据
蛋白质的结构具有多种结构层次，包括一级结构和空间结构，空间结构又称为构象。空间结构包括二级结构、三级结构和四级结构。在二级与三级之间还存在超二级结构和结蛋白质的二级结构 构型：指一个不对称的化合物中不对称中心上的几个原子或基团的空间排布方式。如单糖的α-、β-构型，氨基酸的D-、L-构型。当从一种构型转换成另一种构型的时候，会牵涉及共价键的形成或破坏。 构象：指一个分子结构中的一切原子绕共价单键旋转时产生的不同空间排列方式。一种构象变成另一种构象不涉及共价键的形成或破坏。 蛋白质的二级结构 蛋白质的二级(Secondary)结构是指多肽链的主链本身在空间的排列、或规则的几何走向、旋转及折叠。它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。氢键是稳定二级结构的主要作用力。 主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角、自由回转。 二面角的概念 蛋白质中非键合原子之间的最小接触距离(A) 1.3 蛋白质的结构 （1）肽链空间构象的基本结构单位为肽平面或肽单位。 肽平面是指肽链中从一个Cα原子到另一个Cα原子之间的结构，共包含6个原子（Cα、C、O、N、H、 Cα），它们在空间共处于同一个平面。 （2）肽键上的原子呈反式构型 C=O与N-H p204 （3）肽键C-N键长0.132nm,比一般的C-N单键(0.147nm)短，比C=N双键(0.128nm)要长，具有部分双键的性质，不能旋转。 （二）蛋白质的构象 蛋白质多肽链空间折叠的限制因素：Pauling和Corey在利用X-射线衍射技术研究多肽链结构时发现： 1.肽键具有部分双键性质： 2.肽键不能自由旋转 3.组成肽键的四个原子和与之相连的两个α碳原子（Cα）都处于同一个平面内，此刚性结构的平 面叫肽平面（peptide plane）或酰胺平面（amide plane）。 4.二面角所决定的构象能否存在，主要取决于两个相邻肽单位中，非键合原子之间的接近有无阻碍。 1.α-螺旋及结构特点p207 螺旋的结构通常用“S N”来表示，S表示螺旋每旋转一圈所含的残基数，N表示形成氢键的C=O与H-N原子之间在主链上包含的原子数。又称为3.613螺旋，Φ= -57。，Ψ= -47。结构要点： 1.多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一周，沿轴上升的距离即螺距为0.54nm,含 3.6个氨基酸残基；两个氨基酸之间的距离为0.15nm; 2.肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行，每个氨基酸残基的C=O氧与其后第四个氨基酸残基的N-H氢 形成氢键。 3.蛋白质中的α-螺旋几乎都是右手螺旋。 无规卷曲或自由回转（nonregular coil） p212 了解 指无一定规律的松散盘曲的肽链结构。 酶的功能部位常包含此构象，灵活易变。 纤维状蛋白 (了解) 纤维状蛋白质(fibrous protein)广泛地分布于脊椎和无脊椎动物体内，它是动物体的基本支架和外表保护成分，占脊椎动物体内蛋白质总量的一半或一半以上。 这类蛋白质外形呈纤维状或细棒状，分子轴比(长轴／短轴)大于10(小于10的为球状蛋白质)。分子是有规则的线型结构，这与其多肽链的有规则二级结构有关，而有规则的线型二级结构是它们的氨基酸顺序的规则性反映。 纤维状蛋白质的类型(了解) 纤维状蛋白质可分为不溶性(硬蛋白)和可溶性两类，前者有角蛋白、胶原蛋白和弹性蛋白等； 后者有肌球蛋白和纤维蛋白原等，但不包括微管(microtubule)和肌动蛋白细丝(actin filament)，它们是球状蛋白质的长向聚集体(aggregate)。 角蛋白 Keratin(了解) 角蛋白广泛存在于动物的皮肤及皮肤的衍生物，如毛发、甲、角、鳞和羽等，属于结构蛋白。角蛋白中主要的是α-角蛋白。 α-角蛋白主要由α-螺旋构象的多肽链组成。一般是由三条右手α-螺旋肽链形成一个原纤维（向左缠绕），原纤维的肽链之间有二硫键交联以维持其稳定性 例如毛的纤维是由多个原纤维平行排列，并由氢键和二硫键作为交联键将它们聚集成不溶性的蛋白质。 α-角蛋白的伸缩性能很好，当α-角蛋白被过度拉伸时，则氢键被破坏而不能复原。此时α-角蛋白转变成β-折叠结构，称为β-角蛋白。 毛发的结构(了解)
蛋白质结构分析原理及工具 （南京农业大学生命科学学院生命基地111班） 摘要：本文主要从相似性检测、一级结构、二级结构、三维结构、跨膜域等方面从原理到方法再到工具，系统地介绍了蛋白质结构分析的常用方法。文章侧重于工具的列举，并没有对原理和方法做详细的介绍。文章还列举了蛋白质分析中常用的数据库。 关键词：蛋白质；结构预测；跨膜域；保守结构域 1 蛋白质相似性检测 蛋白质数据库。由一个物种分化而来的不同序列倾向于有相似的结构和功能。物种分化后形成的同源序列称直系同源，它们通常具有相似的功能；由基因复制而来的序列称为旁系同源，它们通常有不同的功能[1]。因此，推测全新蛋白质功能的第一步是将它的序列与进化上相关的已知结构和功能的蛋白质序列比较。表一列出了常用的蛋白质序列数据库和它们的特点。 表一常用蛋白质数据库 网址可能有更新 氨基酸替代模型。进化过程中，一种氨基酸残基会有向另一种氨基酸残基变化的倾向。氨基酸替代模型可用来估计氨基酸替换的速率。目前常用的替代模型有Point Accepted Mutation (PAM)矩阵、BLOck SUbstitution Matrix (BLOSUM)矩阵[2]、JTT模型[3]。 序列相似性搜索工具。序列相似性搜索又分为成对序列相似性搜索和多序列相似性搜索。成对序列相似性搜索通过搜索序列数据库从而找到与查询序列相似的序列。分为局部联配和全局联配。常用的局部联配工具有BLAST和SSEARCH，它们使用了Smith-Waterman 算法。全局联配工具有FASTA和GGSEARCH，基于Needleman-Wunsch算法。多序列相似性搜索常用于构建系统发育树，这里不阐述。表二列举了常用的成对序列相似性比对搜索工具
神经系统的组成和功能 神经系统的组成： 人体神经系统是由脑、脊髓和它们 所发出的神经组成的。其中，脑和脊髓是 神经系统的中枢部分，组成中枢神经系 统；脑神经和脊神经是神经系统的周围部 分，组成周围神经系统。神经系统的组成 可概括为： 神经元： 神经元又叫神经细胞，是神经系统结构和功能的基本单位。 脑： 脑位于颅腔内，包括大脑，小脑和脑干三部分 （1）大脑 大脑由左、右两个大脑半球组成。大脑皮层是覆盖大脑半球表面的一层灰质，大脑皮层表面具有许多深浅不同的裂或沟以及沟裂之间隆起的回，因而大大增加了大脑皮层的总面积和神经元的数量。大脑皮层是调节人体生理活动的最高级中枢，其中比较重要的中枢有：躯体运动中枢(管理身体对侧骨骼肌的运动)、躯体感觉中枢(与身体对侧皮肤，肌肉等处接受刺激而使人产生感觉有关)、语言中枢(说话、书写、阅读和理解语言关，为人类特有)、视觉中枢(与产生视觉有关)。 （2）小脑 小脑位于脑干背侧、大脑的后下方。小脑的主要功能是使运动协调、准确，维持身体的平衡。人喝酒喝醉了，走路摇晃，站立不稳，这是由于小脑被酒精麻痹而引起的。 （3）脑干 脑干灰质中，有一些调节人体基本生命活动的中枢，如心血管运动中枢、呼吸中枢等。如果这一部分中枢受到损伤，会立即引起心跳、呼吸停止而危及生命。 脊髓： 脊髓位于脊柱的椎管内，上端与脑相连，下端与第一腰椎下缘平齐。脊髓是脑与躯体、内脏之间的联系通道。 （1）脊髓的结构 从脊髓的横切面可以看出，脊髓包括灰质和白质两部分。灰质在中央，呈蝶形；白质在灰质的周围。白质内的神经纤维在脊髓各部分之问以及脊髓和脑之间，起着联系作用。（2）脊髓的功能 反射功能：人的脊髓灰质里有许多低级中枢，可以完成一些基本的反射活动，如膝跳反射、排便反射等。但是，脊髓里的神经中枢是受大脑控制的。 传导功能：脊髓能对外界或体内的刺激产生有规律的反应，还能将这些刺激的反应传导到大脑。反之，脑的活动也要通过脊髓才能传递到身体各部位。因此脊髓是脑与躯干、内脏之间联系的通道。
举例说明蛋白质结构和功能的关系 答： 1.蛋白质的一级结构与功能的关系 蛋白质的一级机构指：肽链中氨基酸残基（包括二硫键的位置）的排列顺序。一级结构是蛋白质空间机构的基础，包含分子所有的信息，且决定蛋白质高级结构与功能。 ①一级结构的变异与分子病 蛋白质一级结构是空间结构的基础，与蛋白质的功能密切相关，一级机构的改变，往往引起蛋白质功能的改变。 例如：镰刀形细胞贫血病 镰刀形细胞贫血病的血红蛋白（HbS）与正常人的血红蛋白（HbA）相比，发现，两种血红蛋白的差异仅仅来源于一个肽段的位置发生了变化，这个差异肽段是位于β链N端的一个八肽。在这个八肽中，β链N端第6位氨基酸发生了置换，HbA中的带电荷的谷氨酸残基在HbS中被置换成了非极性缬氨酸残基，即蛋白质的一级机构发生了变化。 ②序列的同源性 不同生物中执行相同或相似功能的蛋白质称为同源蛋白质，同源蛋白质的一级机构具有相似性，称为序列的同源性。最为典型的例子， 例如：细胞色素C（Cyt c） Cyt c是古老的蛋白质，是线粒体电子传递链中的组分，存在于从细菌到人的所有需氧生物中。通过比较Cyt c的序列可以反映不同种属生物的进化关系。亲缘越近的物种，Cyt c中氨基酸残基的差异越小。如人与黑猩猩的Cyt c完全一致，人与绵羊的Cyt c有10个残基不同，与植物之间相差更多。蛋白质的进化反映了生物的进化。 2.蛋白质空间结构与功能的关系 天然状态下，蛋白质的多肽链紧密折叠形成蛋白质特定的空间结构，称为蛋白质的天然构象或三维构象。三维构象与蛋白质的功能密切相关。 ①一级结构与高级结构的关系： 一级结构决定高级机构，当特定构象存在时，蛋白质表现出生物功能；当特定构象被破坏时，即使一级构象没有发生改变，蛋白质的生物学活性丧失。例如：牛胰核糖核苷酸酶A（RNase A）的变性与复性 当RNase A处于天然构象是，具有催化活性； 当RNase A处于去折叠状态时，二硫键被还原不具有催化活性；当RNase A恢复天然构象时，二硫键重新形成，活性恢复。 ②变构效应 变构效应：是寡聚蛋白质分子中亚基之间存在相互作用，这种相互作用通过亚基构象的改变来实现。蛋白质在执行功能是时，构象发生一定变化。 例如：肌红蛋白、血红蛋白与氧的结合 两种蛋白质有很多相同之处，结构相似表现出相似功能。这两钟蛋白质都含有血红素 辅基，都能与氧进行可逆结合，因此存在着氧合与脱氧的两种结构形式。但是肌红蛋白几乎在任何氧分压情况下都保持对氧分子的高亲和性。血红蛋白则不同，在氧分压较高时，血红蛋白几乎被氧完全饱和；而在氧分压较低时，血红蛋白与氧的亲和力降低，释放出携带的氧并转移给肌红蛋白。
第２０卷第６期２００８年６月 化 学进展 ＰＲＯＧＲＥＳＳＩＮＣＨＥＭＩＳＴＲＹ Ｖ０１．２０Ｎｏ．６Ｊｕｎｅ，２００８ 蛋白质中二硫键的定位及其质谱分析＊ 仇晓燕１’２ 崔 勐１ （１．中国科学院长春应用化学研究所长春质谱中心 刘志强１ 刘淑莹Ｈ‘ 长春１３００２２；２．中国科学院研究生院 北京１０００３９） 摘 要 二硫键是一种常见的蛋白质翻译后修饰，对稳定蛋白质的空间结构，保持及调节其生物活性有
着非常重要的作用。因此，确定二硫键在蛋白质中的位置是全面了解含二硫键蛋白化学结构的重要方面。在众多实验方法中，现代质谱技术因其操作简单、快速、灵敏等优点而成为分析二硫键的重要手段。本文介绍了目前主要的定位二硫键的方法以及质谱在二硫键定位分析中的应用与进展。 关键词 二硫键定位质谱串联质谱三羧乙基膦稳定同位素标记 中图分类号：０６５７．６３；Ｑ５１ 文献标识码：Ａ文章编号：１００５．２８１Ｘ（２００８）０６．０９７５—０９ ＰｒｏｔｅｉｎＤｉｓｕｌｆｉｄｅＢｏｎｄＤｅｔｅｒｍｉｎａｔｉｏｎａｎｄＩｔｓＡｎａｌｙｓｉｓｂｙＭａｓｓＳｐｅｃｔｒｏｍｅｔｒｙ Ｑｉｕ Ｘｉａｏｙａｎｌ＇２ ＣｕｉＭｅｎ９１Ｌｉｕ劢ｉｑｉａｎ９１ＬｉｕＳｈｕ乒ｎ９１‘‘ （１．ＣｈａｎｇｃｈｕｎＣｅｎｔｅｒｏｆＭａｓｓＳｐｅｃｔｒｏｍｅｔｒｙ，ＣｈａｎｇｃｈｕｎＩｎｓｔｉｔｕｔｅｏｆＡｐｐｌｉｅｄＣｈｅｍｉｓｔｒｙ，ＣｈｉｎｅｓｅＡｃａｄｅｍｙｏｆＳｃｉｅｎｃｅｓ， Ｃｈａｎｇｃｈｕｎ１３００２２，Ｃｈｉｎａ；２．ＧｒａｄｕａｔｅＳｃｈｏｏｌｏｆｔｈｅＣｈｉｎｅｓｅＡｃａｄｅｍｙｏｆ Ｓｃｉｅｎｃｅｓ，Ｂｅｉｊｉｎｇ１０００３９，Ｃｈｉｎａ） ＡｂｓｔｒａｃｔＤｉｓｕｌｆｉｄｅｂｏｎｄｓ
蛋白质结构与功能 一级要求单选题 1 组成蛋白质的氨基酸基本上有多少种 A 300 B 30 C 20 D 10 E 5 C 2 蛋白质元素组成的特点是含有的16%相对恒定量的是什么元素 A C B N C H D O E S B 3 组成蛋白质的氨基酸之间分子结构的不同在于其 A Cα B Cα-H C Cα-COOH D Cα-R E Cα-NH2 D 4 氨基酸的平均分子量是 A 1000 B 500 C 110 D 100 E 80 C 5 组成蛋白质的酸性氨基酸有几种 A 2 B 3 C 5 D 10 E 20 A 6 组成蛋白质的碱性氨基酸有几种 A 2 B 3 C 5 D 10 E 20 B 7 组成蛋白质中的含巯基氨基酸是 A 酪氨酸 B 缬氨酸 C 谷氨酸 D 胱氨酸 E 半胱氨酸 E 8 蛋白质分子中属于亚氨基酸的是 A 脯氨酸 B 甘氨酸 C 丙氨酸 D 组氨酸 E 天冬氨酸 A 9 组成蛋白质的氨基酸在自然界存在什么差异 A 种族差异 B 个体差异 C 组织差异 D 器官差异 E 无差异 E 10 体内蛋白质分子中的胱氨酸是由什么氨基酸转变生成 A 谷氨酸 B 精氨酸 C 组氨酸 D 半胱氨酸 E 丙氨酸 D 11 精氨酸与赖氨酸属于哪一类氨基酸 A 酸性 B 碱性 C 中性极性 D 中性非极性 E 芳香族 B 12 下列那种氨基酸无遗传密码子编码 A 谷氨酰氨 B 天冬酰胺 C 对羟苯丙氨酸 D 异亮氨酸 E 羟脯氨酸 E 13 氨基酸间脱水的产物首先产生小分子化合物为 A 蛋白质 B 肽 C 核酸 D 多糖 E 脂肪 B 14 人体内的肽大多是 A 开链 B 环状 C 分支 D 多末端 E 单末端链,余为环状 A 15 谷胱甘肽是由几个氨基酸残基组成的小肽 A 2 B 3 C 9 D 10 E 39 B 16 氨基酸排列顺序属于蛋白质的几级结构
1.蛋白质的二级结构主要有哪些类型，其特点如何？ 答：α-右手螺旋，β-折叠，无规卷曲，U型回折（β-转角） <1>α-右手螺旋 α-螺旋为右手螺旋，每一圈含有3.6个aa残基（或肽平面），每一圈高5.4?，即每一个aa 残基上升1.5?，旋转了100度，直径为5 ?，2个二面角（ф,ψ）＝（-570，-480）。维持α-右手螺旋的力量是螺旋内氢键，它产生于一个肽平面的C=O与相邻一圈的在空间上邻近的另一个肽平面的N-H之间，它的方向平行于螺旋轴，每个氢键串起的长度为3.6个肽平面或3.6个aa残基，被氢键串起来的这个环上含有13个原子，故α-右手螺旋也被称为 3.613螺旋。Pro破坏α-螺旋。 <2>β-折叠 肽链在空间的走向为锯齿折叠状，二面角（ф,ψ）＝（-119℃，+113℃）。维持β-折叠的力量是折叠间的氢键，它产生于一个肽平面的C=O与相邻肽链的在空间上邻近的另一个肽平面的N-H之间，两条肽链上的肽平面互相平行，有平行式和反平行式两种， <3>U型回折：也叫β-转角，肽链在某处回折1800所形成的结构。这个结构包括的长度为 4个aa残基，其中的第三个为Gly，稳定该结构的力量是第一和第四个aa残基之间形成的氢键。 <4>无规卷曲：无固定的走向，但也不是任意变动的，它的2个二面角（ф,ψ）有个变化 范围。论 述 04 蛋 白 质 简述蛋白质一级结构的分析方法。 第一步：前期准备，第二步：肽链的端点测定，第三步：每条肽链aa顺序的测定，第四步：二硫键位置的确定。 <1>第一步：前期准备 分离纯化蛋白质：纯度要达到97％以上。 蛋白质分子量的测定：用于判断分子的大小，估计肽链的数目，有渗透压法、凝胶电泳法（聚丙烯酰胺、SDS）、凝胶过滤法、超离心法等 aa组成的测定：用于最后核对，氨基酸自动分析仪。 肽链拆分：非共价键的如氢键、离子键、疏水键、范德华力4种，可用尿素或盐酸胍等有机溶液来拆分。共价键的仅二硫键1种，可用巯基乙醇、碘代乙酸、过甲酸来拆分。 <2>第二步：肽链的端点测定 N端测定：Sanger法，DNFB→DNP-肽→水解→乙醚萃取→层析鉴定。 Edman法，PITC→PTC-肽→PTH-aa→层析鉴定。 C端测定：肼解法。 <3>第三步：每条肽链aa顺序的测定 事先要将蛋白质打断成多肽甚至寡肽，再上机分析，而且要2套以上，便于以后拼接。 常用的工具酶和特异性试剂有： 胰蛋白酶：－（Arg、Lys）↓－。产物为C端Arg、Lys的肽链。 糜蛋白酶：表示为－（Trp、Tyr、Phe）↓－。 CNBr：－Met↓－。 <4>第四步：二硫键位置的确定 包括链内和链间二硫键的位置，用对角线电泳来测，这项工作在AA序测定完毕后进行。在肽链未拆分的情况下用胃蛋白酶水解之，可以得到被二硫键连着的多肽产物。先进行第一向电泳，将产物分开。再用巯基乙醇处理，将二硫键打断。最后进行第二向电泳，条件与第一向电泳完全相同。选取偏离对角线的样品（多肽或寡肽），它们就是含二硫键的片段，上机测aa顺序，根据已测出的蛋白质的aa顺序，把这些片段进行定位，就能找到二硫键的位置。
第二章蛋白质的结构与功能 复习测试 （一）名词解释 1. 肽键 2. 结构域 3. 蛋白质的等电点 4. 蛋白质的沉淀 5. 蛋白质的凝固 （二）选择题 A型题： 1. 天然蛋白质中不存在的氨基酸是： A. 胱氨酸 B. 谷氨酸 C. 瓜氨酸 D. 蛋氨酸 E. 丝氨酸 2. 下列哪种氨基酸为非编码氨基酸： A. 半胱氨酸 B. 组氨酸 C. 鸟氨酸 D. 丝氨酸 E. 亮氨酸 3. 下列氨基酸中哪种氨基酸无 L型与D型氨基酸之分： A. 丙氨酸 B. 甘氨酸 C. 亮氨酸 D. 丝氨酸 E. 缬氨酸 4. 天然蛋白质中有遗传密码的氨基酸有： A. 8种 B. 61种 C. 12种 D. 20种 E. 64种 5. 测定100克生物样品中氮含量是2克，该样品中蛋白质含量大约为： A. 6.25% B. 12.5% C. 1% D. 2% E. 20% 6. 蛋白质分子中的肽键： A. 是一个氨基酸的α-氨基和另一个氨基酸的α-羧基形成的 B. 是由谷氨酸的γ-羧基与另一个氨基酸的α-氨基形成的 C. 氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键 D. 是由赖氨酸的ε-氨基与另一分子氨基酸的α-羧基形成的 E. 以上都不是 7. 多肽链中主链骨架的组成是 A. –CNCCNCNCCNCNCCNC- B. –CCHNOCCHNOCCHNOC- C. –CCONHCCONHCCONHC- D. -CCNOHCCNOHCCNOHC- E. -CCHNOCCHNOCCHNOC- 8. 蛋白质的一级结构是指下面的哪一种情况： A. 氨基酸种类的数量 B. 分子中的各种化学键 C. 多肽链的形态和大小 D. 氨基酸残基的排列顺序 E. 分子中的共价键 9. 维持蛋白质分子一级结构的主要化学键是： A. 盐键 B. 氢键 C. 疏水键 D. 二硫键 E. 肽键 10. 蛋白质分子中α-螺旋构象的特点是： A. 肽键平面充分伸展 B. 靠盐键维持稳定 C. 螺旋方向与长轴垂直 D. 多为左手螺旋 E. 以上都不是 11. 下列哪种结构不属于蛋白质二级结构： A. α-螺旋 B. 双螺旋 C. β-片层 D. β-转角 E. 不规则卷曲
简述蛋白质一级结构的分析方法。 第一步：前期准备，第二步：肽链的端点测定，第三步：每条肽链aa顺序的测定，第四步：二硫键位置的确定。 ●<1>第一步：前期准备 ●分离纯化蛋白质：纯度要达到97％以上。 ●蛋白质分子量的测定：用于判断分子的大小，估计肽链的数目，有渗透压法、凝胶电泳法（聚丙烯酰胺、SDS）、凝胶过滤法、超离心法等 ●aa组成的测定：用于最后核对，氨基酸自动分析仪。 ●肽链拆分：非共价键的如氢键、离子键、疏水键、范德华力4种，可用尿素或盐酸胍等有机溶液来拆分。共价键的仅二硫键1种，可用巯基乙醇、碘代乙酸、过甲酸来拆分。 ●<2>第二步：肽链的端点测定 ●N端测定：Sanger法，DNFB→DNP-肽→水解→乙醚萃取→层析鉴定。 ●Edman法，PITC→PTC-肽→PTH-aa→层析鉴定。 ●C端测定：肼解法。 ●<3>第三步：每条肽链aa顺序的测定 事先要将蛋白质打断成多肽甚至寡肽，再上机分析，而且要2套以上，便于以后拼接。 ●常用的工具酶和特异性试剂有： ●胰蛋白酶：－（Arg、Lys）↓－。产物为C端Arg、Lys的肽链。 ●糜蛋白酶：表示为－（Trp、Tyr、Phe）↓－。 ●CNBr：－Met↓－。 <4>第四步：二硫键位置的确定 包括链内和链间二硫键的位置，用对角线电泳来测，这项工作在AA序测定完毕后进行。在肽链未拆分的情况下用胃蛋白酶水解之，可以得到被二硫键连着的多肽产物。先进行第一向电泳，将产物分开。再用巯基乙醇处理，将二硫键打断。最后进行第二向电泳，条件与第一向电泳完全相同。选取偏离对角线的样品（多肽或寡肽），它们就是含二硫键的片段，上机测aa顺序，根据已测出的蛋白质的aa顺序，把这些片段进行定位，就能找到二硫键的位置。
神经元的结构、分类和功能: 神经系统的细胞构成包括两类细胞：神经细胞和神经胶质细胞，一般将神经细胞称作神经元（neuron），被认为是神经系统行使功能、信息处理最基本的单位。而胶质细胞则主要起支持、营养和保护的作用，但随着人们积累知识的增加，逐渐发现胶质细胞也能够行使一些特殊的生理功能。 在人类的中枢神经系统中约含有1011个神经元，其种类很多，大小、形态以及功能相差很大，但它们也具有一些共性，例如突起。我们以运动神经元为例介绍神经元的典型结构，如图2-37所示。与一般的细胞一样，神经元也是由细胞膜、细胞核、细胞质组成的胞体（cell body）和一些突起（neurite）构成的。胞体为代谢和营养的中心，直径大小在μm级别。除胞体外，与神经元行使功能密切相关的结构是各种各样的特异性突起，也称为神经纤维。其中自胞体一侧发出、较细长的圆柱形突起为轴突（axon），每个运动神经元一般只有一个轴突，其功能是信息的输出通道，代表着神经元的输出端；同时还可以借助轴浆进行物质的运输，主要包括由胞体合成的神经递质、激素以及内源性的神经营养物质，这种运输称为轴浆运输。轴突从胞体发出的部位呈椎状隆起，称为轴丘（axon hillock），并逐渐变细形成轴突的起始段（initial segmeng），这一部分的功能及其重要，它是神经元产生冲动的起始部位，并随后继续沿着轴突向外传导。轴突通常被髓鞘（myelin）包裹，但并非是完全的将其包裹，而是分段包裹，髓鞘之间裸露的地方为郎飞结（node of Ranvier），其上含有大量的电压门控钠离子通道。轴突末梢（aoxn terminal）膨大的部分称为突触小体（synaptic knob），这是信息在某个神经元传递的终点，它能与另一个神经元或者效应器细胞相接触，并通过突触结构（synapse）进行信息的传递。 神经元中另一类重要的突起为树突（dendritic），一般是从胞体向外发散和延伸构成，数量较多，由于与树枝的分布类似而得名，是神经元进行信息接收的部位。树突表面长出的一些小的突起称为树突棘（dendritic spine），数目不等，它们的大小、形态数量与神经元发育和功能有关。当神经元活动较为频繁时，树突棘的数量和形状会发生相应的变化，是神经元可塑性研究的重要方面。轴突和树突的作用反映了功能两极分化的基本原理。 图2-37神经元的一般结构 按照不同的分类方法可以将神经元进行如下分类： （1）根据细胞形态分类 神经元形态的多样性令人印象深刻，根据树突和轴突相对于彼此或胞体的方向形态进行的分类如图2-38所示，可分为单极神经元、双极神经元、和多级神经元。形态学相似饿神经元倾向于集中在神经系统的某一特定区域，并具有相似
第二讲蛋白质的结构与功能(第二部份) Lecture 2 Structure and Function of Protein (Part II) (续) 2.5 升降β-筒（Up and Down β-barrel） 相邻及平行的β-链间以发卡连接形成升降形式的筒形结构。β-链间连接的β-转角常是底物结合位点（图34~35）。 图34 大豆胰蛋白酶抑制剂中的升降β-筒 Fig 34 The Up and Down β-barrel in Soybean Trypsin Inhibitor 图35 视黄醇结合蛋白中的升降β-筒 Fig 35 The Up and Down β-barrel in Retinol Binding Protein 2.6 β-三叶草折叠（β Trefoil Folds） “β-三叶草折叠”是β-折叠链盘绕形成近似的具有三重对称轴的“三叶草”样结构（图36）。 图36 刺酮胰蛋白酶抑制剂中的β-三叶草折叠 Fig 36 The β Trefoil Fold in Erythrina Trypsin Inhibitor 2.7 β-螺旋（β Helix） 由β-折叠链盘绕形成“螺旋”样结构，比较少见（图37）。
图37 果胶酸脂裂解酶C中的β-螺旋 Fig 37 The β Helix in Pectate Lyase C 3. 全α拓扑结构(All α Topologies) 此类拓扑结构全部由α-螺旋构成。α-螺旋常呈反平行排列或垂直连接。前述“EF手型模体”、“螺旋-转角-螺旋模体”、“同源结构域模体”以及“亮氨酸拉链模体”均属于此类拓扑结构。 3.1 升降螺旋束（Up and Down Helix Bundle） 相邻反向排列的αα模体首尾相连，每个螺旋向左倾斜18°，形成左手扭曲的筒形螺旋束。最常见的是4螺旋束，形成两层结合（图38~41）。 图38 细胞色素b562中的升降螺旋束 Fig 38 The Up and Down Helix Bundle in Cytochrome b562 图39 铁蛋白中的升降螺旋束 Fig 39 The Up and Down Helix Bundle in Ferritin
蛋白结构分析和比较 姓名学号日期年月日 阅读分子月报科普短文，参阅相关文献，从蛋白质结构数据库下载以下蛋白质三维结构原子坐标文件，利用显示观察，说明其结构特点。 猪胰岛素(): 由几个亚基组成，每个亚基有几条多肽链，每条多肽链由哪些二级结构单元组成； 每条多肽链有几对链内二硫键，多肽链之间由几对二硫键连接； 每个亚基如何与锌原子结合。 抹香鲸肌红蛋白(): 由几股螺旋组成； 与血色素卟啉环中央铁原子以配位健结合的是哪个组氨酸，该组氨酸位于第几股螺旋； 与血色素携带的氧分子通过氢键连接的是哪个组氨酸，该组氨酸位于第几股螺旋。 小鼠免疫球蛋白(): 由几个亚基组成，每个亚基各有几个结构域； 两条重链之间由几对二硫键连接，重链和轻链之间由几对二硫键连接； 每个结构域内部的二硫键和色氨酸如何形成疏水内核； 多糖链对稳定分子结构的作用。 水母（）绿色荧光蛋白(): 选择原始文件中二聚体链，保存为单个亚基; 打开，并用不同颜色显示二级结构折叠; 找出分子内部发光基团并说明其发光机理。 核小体(): 用不同颜色显示组蛋白个亚基； 观察分子碱基配对特点； 显示组蛋白表面与相互作用的碱性氨基酸。 斑头雁和灰雁血红蛋白比较实例 从数据库中提取斑头雁和灰雁血红蛋白亚基序列，进行序列比对，找出差异位点。 用软件中选择并保存灰雁氧合血红蛋白中四个亚基中的链链两个亚基。 用结构叠合方法分析比较灰雁氧合血红蛋白链链两个亚基与斑头雁血红蛋白两个亚基的结构，计算基于碳叠合后的均方根误差（）。 找出斑头雁血红蛋白链第位丙氨酸侧链碳原子和链位亮氨酸侧链末端两个碳原子和，分别测量和、之间的距离。 找出灰雁血红蛋白链第位脯氨酸侧链碳原子和链位亮氨酸侧链末端两个碳原子和，分别测量和、之间的距离。 根据上述分析结果，参阅相关文献，说明斑头雁和灰雁血红蛋白侧链大小和柔性不同，如何影响其构象变化，从而进一步引起氧气结合能力的变化。 利用模拟突变的方法，将灰雁血红蛋白链第位脯氨酸突变成丙氨酸，测量突变后的和、之间的距离。 课题相关蛋白质结构分析 在蛋白质结构数据库中下载课题相关或分子月报中你最感兴趣的蛋白质分子，用显示其结构。 该蛋白质有几个亚基，其二级结构是否含有螺旋和折叠。 该蛋白质是否含二硫键，其配对方式如何。
蛋白结构分析和比较 姓名________ 学号______________ 日期________年___月___日 阅读分子月报科普短文，参阅相关文献，从蛋白质结构数据库下载以下蛋白质三维结构原子坐标文件，利用Swiss-PdbViewer显示观察，说明其结构特点。 猪胰岛素(4INS): 由几个亚基组成，每个亚基有几条多肽链，每条多肽链由哪些二级结构单元组成； 每条多肽链有几对链内二硫键，多肽链之间由几对二硫键连接； 每个亚基如何与锌原子结合。 抹香鲸肌红蛋白(1MBO): 由几股alpha螺旋组成； 与血色素卟啉环中央铁原子以配位健结合的是哪个组氨酸，该组氨酸位于第几股alpha 螺旋； 与血色素携带的氧分子通过氢键连接的是哪个组氨酸，该组氨酸位于第几股alpha螺旋。 小鼠免疫球蛋白(1IGT): 由几个亚基组成，每个亚基各有几个结构域； 两条重链之间由几对二硫键连接，重链和轻链之间由几对二硫键连接； 每个结构域内部的二硫键和色氨酸如何形成疏水内核； 多糖链对稳定分子结构的作用。 水母（Jellyfish）绿色荧光蛋白(1GFL): 选择PDB原始文件中二聚体A链，保存为单个亚基1GFLa.pdb; 打开1GFLa.pdb，并用不同颜色显示二级结构beta折叠; 找出分子内部发光基团Ser65-Tyr66-Gly67并说明其发光机理。 核小体(1AOI): 用不同颜色显示组蛋白8个亚基； 观察DNA分子碱基配对特点； 显示组蛋白表面与DNA相互作用的碱性氨基酸。 斑头雁和灰雁血红蛋白比较实例 从UniProt数据库中提取斑头雁和灰雁血红蛋白alpha亚基序列，进行序列比对，找出差异位点。 用SwissPDB-Viwer软件中选择并保存灰雁氧合血红蛋白1FAW中四个亚基中的A链B 链两个亚基。 用结构叠合方法分析比较灰雁氧合血红蛋白A链B链两个亚基与斑头雁血红蛋白1A4F 两个亚基的结构，计算基于alpha碳叠合后的均方根误差（RMSD）。 找出斑头雁血红蛋白A链第119位丙氨酸侧链beta碳原子CB和B链55位亮氨酸侧链末端两个碳原子CD1和CD2，分别测量A119CB和B55CD1、B55CD2之间的距离。 找出灰雁血红蛋白A链第119位脯氨酸侧链gamma碳原子CG和B链55位亮氨酸侧链末端两个碳原子CD1和CD2，分别测量A119CG和B55CD1、B55CD2之间的距离。 根据上述分析结果，参阅相关文献，说明斑头雁和灰雁血红蛋白A119侧链大小和柔性不同，如何影响其构象变化，从而进一步引起氧气结合能力的变化。 利用模拟突变的方法，将灰雁血红蛋白A链第119位脯氨酸突变成丙氨酸，测量突变后的A119CB和B55CD1、B55CD2之间的距离。 课题相关蛋白质结构分析
蛋白质结构与功能的关系 专业：植物学 摘要：蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强。而分子模拟技术为蛋白质的研究提供了一种崭新的手段。在理论上解决了结构预测和功能分析以及蛋白质工程实施方面所面临的难题。它在蛋白质的结构预测和模建工作中占有举足轻重的地位，实现了生物技术与计算机技术的完美结合。 关键词：蛋白质的结构、功能；折叠/功能关系；蛋白质构象紊乱症；分子模拟技术；同源建模 RNase是由124个氨基酸残基组成的单肽链，分子中 8 个Cys的-SH构成4对二硫键，形成具有一定空间构象的蛋白质分子。在蛋白质变性剂和一些还原剂存在下，酶分子中的二硫键全部被还原，酶的空间结构破坏，肽链完全伸展，酶的催化活性完全丧失。当用透析的方法除去变性剂和巯基乙醇后，发现酶大部分活性恢复，所有的二硫键准确无误地恢复原来状态。若用其他的方法改变分子中二硫键的配对方式，酶完全丧失活性。这个实验表明，蛋白质的一级结构决定它的空间结构，而特定的空间结构是蛋白质具有生物活性的保证。前体与活性蛋白质一级结构的关系，由108个氨基酸残基构成的前胰岛素原，在合成的时候完全没有活性，当切去N-端的24个氨基酸信号肽，形成84个氨基酸的胰岛素原，胰岛素原也没活性，在包装分泌时，A、B链之间的33个氨基酸残基被切除，才形成具有活性的胰岛素。 功能不同的蛋白质总是有着不同的序列；种属来源不同而功能相同的蛋白质的一级结构，可能有某些差异，但与功能相关的结构也总是相同。若一级结构变化，蛋白质的功能可能发生很大的变化。蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强。 虽然蛋白质结构与生物功能的关系比序列与功能的关系更加紧密，但结构与功能的这种关联亦若隐若现，并不能排除折叠差别悬殊的蛋白质执行相似的功能，折叠相似的蛋白质执行差别悬殊功能的现象的存在。无奈，该领域仍不得不将100多年前Fisher提出的“锁一钥
晶体结构解析过程1 1：分子置换法 使用condition：目标蛋白A有同源1蛋白结构B，同源性30%以上。 用到的软件及程序：HKL2000，CCP4，COOT，Phenix，CNS。 解析过程：收集数据（X-RAY）--> hkl2000 处理数据--> 置换前数据处理分子置换（ccp4Molecular Replacement--MR）-->COOT手工修正，氨基酸序列调换-->phenix refine--coot 手工修正phenix refine。。。__拉氏构象图上outlier为0为之，且R-free，R-work达到足够低的值。-->phenix 加水refine（溶剂平滑）。。。（若修正过程中有bias 最好也用CNS修正一下） 2：同晶置换法--硒代蛋白 使用condition：目标蛋白没有同源结构。 用到的软件及程序：HKL2000，CCP4，COOT，Phenix，CNS。 解析过程：收集数据（X-ray 硒代蛋白及母体蛋白）--> hkl2000处理数据-->ccp4 程序包搜索搜索硒信号（gap），相位确定-->搭模--->以硒代数据得到的pdb为模型和母体高分辨数据得到的mtz进行分子置换--> 后面修正过程与分子置换相似。 各步骤介绍： （1）hkl2000：将x-ray 收集的图像编译转化为数字信息，得到的关键文件有.sca和.log ，log文件会给出hkl2000 处理的过程记录，sca文件是最终处理的输出文件。sca文件包含晶体的空间群等信息。带有可以被转化为电子密度图的信息。评价hkl2000处理是否成功的参数有数据完整度，最高分辨率等，一般希望处理出在完整度允许的情况下最高分辨率的数据。 分子置换前处理：ccp4 软件包 a. data reduction，即将sca文件转换为mtz文件。用imported integrated data。 b. cell content analysis 这个是晶体中蛋白聚集体数的分析，通过分析晶体含水量得到一个晶胞内的蛋白分子数。用mtz文件进行。含水量在40%-60%之间时对应得n即为正确值。这个聚集体数会在mr中使用。
神经元是构成神经系统的结构和功能的基本单位，具有接受刺激、产生兴奋、传导兴奋的作用。58.神经调节的基本方式和反射弧的结构： 神经调节的基本方式是反射。反射的结构基础是反射弧， 反射：人体通过神经系统，对外界或内部的各种刺激所发生的有规律的反应。反射弧的结构：感受器→传入神经→神经中枢→传出神经→效应器 反射的种类： 简单的反射——生来就有的，如：缩手、眨眼、排尿、膝跳等反射。 复杂的反射——人类通过生活经验的积累，逐步形成的，如：望梅止渴、谈梅分泌唾液等。谈梅止渴等与语言文字有关的反射是人类所特有的。 59.人体内几种激素的作用： 外分泌腺：有导管唾液腺、汗腺 内分泌腺：直接进入血液循环垂体、甲状腺、胸腺、胰岛和性腺 （2）激素：由内分泌腺的腺细胞所分泌的，对身体有特殊调节作用的微量化学物质。 内分泌腺分泌激素作用症状 甲状腺甲状腺激素中枢神经系统的发育和功能，提高神经系统的兴奋性。呆小症、甲亢、地方性甲状腺肿 垂体生长激素促进骨的发育，调节生长发育。侏儒症、巨人症和肢端肥大症胰岛胰岛素调节糖代谢，降低血糖浓度。糖尿病、低血糖症状 60.人类活动对生物的影响： （1）乱砍滥伐，开垦草原，使生态环境遭受严重破坏，水土流失加重，还会引起沙尘暴。 （2）空气污染会形成酸雨。 （3）水污染会破坏水域生态系统。 （4）外来物种入侵会严重危害本地生物。 （5）人类活动也会改善生态环境。 第五单元 动物按有无脊柱，可分为脊椎动物和无脊椎动物两大类。动物已知150万种，其中昆虫100万多种，是种类最多的类群。 61. 鱼类：靠尾部的摆动和鳍的协调游泳，躯干部和尾部的摆动产生前进的动力，胸鳍、腹鳍和背鳍维持鱼的平衡，尾鳍控制运动的方向；鳃是鱼的呼吸器官，鳃丝密布毛细血管，可吸收溶解在水中的氧气。卵生。变温动物。 腔肠动物：有口无肛门。如：海葵、海蜇、珊瑚虫等 软体动物：身体柔软靠贝壳来保护。如：章鱼、乌贼、河蚌、田螺等 甲壳动物：体表长有较硬的甲。如：虾、蟹、水蚤等 62. 蚯蚓：1、生活在富含腐殖质的湿润的土壤中。2、以植物枯叶、朽根等为食。 3、通过肌肉和刚毛的配合使身体蠕动（在粗糙纸上比玻璃板运动快）；身体分节使躯体的运动更灵活。 4、靠可以分泌黏液、始终保持湿润的体壁来呼吸。 5、是环节动物，此类还有沙蚕、水蛭等 63.哺乳动物的主要特征： 体表被毛；牙齿有门齿、犬齿、臼齿的分化；体腔内有膈；用肺呼吸；心脏有四腔；体温恒定；大脑发达；多为胎生、哺乳。
神经元的结构分类和功 能 SANY标准化小组 #QS8QHH-HHGX8Q8-GNHHJ8-HHMHGN#
神经元的结构、分类和功能: 神经系统的细胞构成包括两类细胞：神经细胞和神经胶质细胞，一般将神经细胞称作神经元（neuron），被认为是神经系统行使功能、信息处理最基本的单位。而胶质细胞则主要起支持、营养和保护的作用，但随着人们积累知识的增加，逐渐发现胶质细胞也能够行使一些特殊的生理功能。 在人类的中枢神经系统中约含有1011个神经元，其种类很多，大小、形态以及功能相差很大，但它们也具有一些共性，例如突起。我们以运动神经元为例介绍神经元的典型结构，如图2-37所示。与一般的细胞一样，神经元也是由细胞膜、细胞核、细胞质组成的胞体（cell body）和一些突起（neurite）构成的。胞体为代谢和营养的中心，直径大小在μm级别。除胞体外，与神经元行使功能密切相关的结构是各种各样的特异性突起，也称为神经纤维。其中自胞体一侧发出、较细长的圆柱形突起为轴突（axon），每个运动神经元一般只有一个轴突，其功能是信息的输出通道，代表着神经元的输出端；同时还可以借助轴浆进行物质的运输，主要包括由胞体合成的神经递质、激素以及内源性的神经营养物质，这种运输称为轴浆运输。轴突从胞体发出的部位呈椎状隆起，称为轴丘（axon hillock），并逐渐变细形成轴突的起始段（initial segmeng），这一部分的功能及其重要，它是神经元产生冲动的起始部位，并随后继续沿着轴突向外传导。轴突通常被髓鞘（myelin）包裹，但并非是完全的将其包裹，而是分段包裹，髓鞘之间裸露的地方为郎飞结（node of Ranvier），其上含有大量的电压门控钠离子通道。轴突末梢（aoxn terminal）膨大的部分称为突触小体（synaptic knob），这是信息在某个神经元传递的终点，它能与另一个神经元或者效应器细胞相接触，并通过突触结构（synapse）进行信息的传递。 神经元中另一类重要的突起为树突（dendritic），一般是从胞体向外发散和延伸构成，数量较多，由于与树枝的分布类似而得名，是神经元进行信息接收的部位。树突表面长出的一些小的突起称为树突棘（dendritic spine），数目不等，它们的大小、形态数量与神经元发育和功能有关。当神经元活动较为频繁时，树突棘的数量和形状会发生相应的变化，是神经元可塑性研究的重要方面。轴突和树突的作用反映了功能两极分化的基本原理。 图2-37神经元的一般结构 按照不同的分类方法可以将神经元进行如下分类： （1）根据细胞形态分类 神经元形态的多样性令人印象深刻，根据树突和轴突相对于彼此或胞体的方向形态进行的分类如图2-38所示，可分为单极神经元、双极神经元、和多级
蛋白质结构分析方法：X射线晶体衍射分析和核磁共振 x 射线衍射法的分辨率可达到原子的水平，使它可以测定亚基的空间结构、各亚基间的相对拓扑布局，还可清楚的描述配体存在与否对蛋白质的影响。多维核磁共振波谱技术已成为确定蛋白质和核酸等生物分子溶液三维结构的唯一有效手段。NM R技术最大的优点不在于它的分辨率，而在于它能对溶液中和非晶态的蛋白质进行测量。 蛋白质的序列结构测定: 1.到目前为止，最经典的蛋白质的氨基酸序列分析方法是，sarI等人基于Edman降解原理研制的液相蛋白质序列仪，及后来发展的固相和气相的蛋白质序列分析仪。 2.质谱：早期的质谱电离的方式主要是电子轰击电离(EI)，它要求样品的挥发性好，一般与气相色谱联用。但使用G C／M S分析，肽的长度受到限制，只能分析小的肽段。近年来，在离子化的技术及仪器方面取得了突破性进展，使得质谱所能测定的分子量的范围大大超出了10k u。因此，软离子化技术、基质辅助的激光解吸／离子化(MALDI)和电喷雾离子化(E SI)显得尤为有前途。通过串联质谱技术(MS／MS)和源后衰减基质辅助的激光解吸／离子化(PSD—MAIDI—MS)，人们就可以从质谱分析中获得肽及蛋白质的结构信息。 蛋白质三维结构的研究： 1.X射线单晶衍射分析 2.核磁共振分析 3.蛋白质的二维晶体与三级重构： 蛋白质二维结晶及其电子晶体学的结构分析是目前结构生物学最活跃的领域之一。此法既适用于水溶性蛋白质，也适用于脂溶性膜蛋白的研究。电子晶体学的结构分析源于早期的电子衍射分析。与X射线衍射方法类似，电子衍射数据的实验分析得到的只是结构因子的振幅部分，丢掉了相位信息。但从剑桥MRC分子生物学实验室的Klug和DeRo sier建立了三维重构的方法开始，电子晶体学才真正发展成为一种独立的空间结构的分析方法，并从传统的X射线晶体学中脱胎出来。所谓电镜图像的三维重构是指由样品的一个或多个投影图得到样品中各成分之间的三维关系。这一方法的基本思路是电子显微图像含有振幅和相位的信息，二者可通过数字图像处理的傅立叶变换方法提取出来。蛋白质溶液构想的光谱技术： 紫外-可见差光谱：紫外一可见差光谱也是电子光谱，由电子跃迁产生。而蛋白质在紫外区的光吸收是由于芳香族氨基酸侧链吸收光引起的。可见区的研究则限于蛋白质一蛋白质、酶一辅酶、酶一底物的相互作用等，有时还需引人生色团才能进行。差光谱的产生是基于生色团经受一定的环境变化时，吸收峰发生位移，吸光度和谱带半宽度也有改变。生色团经受的这种环境变化称为微扰作用，变化后和变化前的光谱差称为差光谱。根据差光谱的光谱参数，可以推断这些生色团在大分子中是隐藏的半暴露的还是暴露的。 荧光探针法：荧光光谱法是研究蛋白质分子构象的一种有效方法，它能提供包括激发光谱、发射光谱、斯托克斯位移，荧光强度、总荧光量、量子产率、荧光偏振和荧光寿命等参数，这些参数从各个角度反映了分子的成键和结构情况。通过这些参数的测定，不但可以做一般的定量分析，而且还可以推断蛋白质分子在各种环境下的构象变化，从而阐明蛋白质分子在各种环境下的构象变化，进而阐明蛋白质结构与功能之间的关系。 圆二色谱：圆二色性和旋光色散都可用于测定分子的立体结构。旋光色散利用不对称分子对左、右圆偏振光折射的不同进行结构分析，而圆二色性则利用不对称分子对左、右圆偏振光吸收的不同进行结构分析。在蛋白质分子中，每个氨基酸残基的a碳是不对称碳，再加上主链构象也是不对称结构，因而蛋白质分子具有光学活性。通过圆二色的测定和计算可以了解蛋白质分子在溶液状态下的二级结构。圆二色对构象变化敏感，故它可灵敏的检测一些反应引起的构象变化，特别是用于观测蛋白质的变性是最方便的.