生物化学第5章蛋白质的三维结构
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生物化学(第三版)课后习题详细解答第一章糖类提要糖类是四大类生物分子之一,广泛存在于生物界,特别是植物界。
糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源,复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程,并因此出现一门新的学科,糖生物学。
多数糖类具有(CH2O)n的实验式,其化学本质是多羟醛、多羟酮及其衍生物。
糖类按其聚合度分为单糖,1个单体;寡糖,含2-20个单体;多糖,含20个以上单体。
同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物的多糖,杂多糖指含一种以上单糖或加单糖衍生物的多糖。
糖类与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称复合糖或糖复合物。
单糖,除二羟丙酮外,都含有不对称碳原子(C*)或称手性碳原子,含C*的单糖都是不对称分子,当然也是手性分子,因而都具有旋光性,一个C*有两种构型D-和L-型或R-和S-型。
因此含n个C*的单糖有2n个旋光异构体,组成2n-1对不同的对映体。
任一旋光异构体只有一个对映体,其他旋光异构体是它的非对映体,仅有一个C*的构型不同的两个旋光异构体称为差向异构体。
单糖的构型是指离羧基碳最远的那个C*的构型,如果与D-甘油醛构型相同,则属D系糖,反之属L系糖,大多数天然糖是D系糖Fischer E论证了己醛糖旋光异构体的立体化学,并提出了在纸面上表示单糖链状立体结构的Fischer投影式。
许多单糖在水溶液中有变旋现象,这是因为开涟的单糖分子内醇基与醛基或酮基发生可逆亲核加成形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。
这种反应经常发生在C5羟基和C1醛基之间,而形成六元环砒喃糖(如砒喃葡糖)或C5经基和C2酮基之间形成五元环呋喃糖(如呋喃果糖)。
成环时由于羰基碳成为新的不对称中心,出现两个异头差向异构体,称α和β异头物,它们通过开链形式发生互变并处于平衡中。
在标准定位的Hsworth式中D-单糖异头碳的羟基在氧环面下方的为α异头物,上方的为β异头物,实际上不像Haworth式所示的那样氧环面上的所有原子都处在同一个平面,吡喃糖环一般采取椅式构象,呋喃糖环采取信封式构象。
第五章蛋白质结构和功能的关系一、、肌红蛋白的结构与功能:1、肌红蛋白的三级结构哺乳动物肌肉中储氧的蛋白质。
由一条多肽链(珠蛋白,153个aa残基)和一个血红素辅基组成。
亚铁离子形成六个配位健,四个与N原子,一个与组氨酸,一个与氧配位。
球状分子,单结构域。
8段直的α-螺旋组成,分别命名为A、B、C…H,拐弯处是由1~8个氨基酸组成的松散肽段(无规卷曲)。
4个Pro残基各自处在一个拐弯处,另外4个是Ser、Thr、Asn、Ile。
血红素辅基血红素辅基,扁平状,结合在肌红蛋白表面的一个洞穴内。
CO 中毒CO 与肌红蛋白有更高的亲和性2、肌红蛋白的氧合曲线OMb 解离平衡常数:][]][[22MbO K =][2PO Mb K ∙=][2MbO 氧饱和度:[]2MbO Y =][][2Mb MbO +PO 2Y =2PO K +Y=0.5时,肌红蛋白的一半被饱和,PO 2=K =P 50=2.8t torr(托)解离常数K 也称为P 50,即肌红蛋白一半被饱和时的氧压。
3、Hill 曲线和Hill 系数YY K PO YK PO Y log log 1log 122-=-=-Hill曲线Log[Y/(1-Y)]=0时的斜率称Hill 系数(n H )肌红蛋白的n H =1二血红蛋白的结构与功能蛋白的结构与功能1、血红蛋白的结构:成人成人:HbA:α2β298%,a亚基(141),β亚基(146)HbA2:α2δ22%胎儿:HbFα2γ2早期胚胎:α2ε2▲接近于球体,4个亚基分别在四面体的四个角上,每个亚基上有一个血红素辅基。
▲α、β链的三级结构与肌红蛋白的很相似,一级结构具有同源性。
氧合造成盐桥断裂42、血红蛋白的氧合曲线四个亚基之间具有正协同效应因此它的氧合曲四个亚基之间具有正协同效应,因此,它的氧合曲线是S 型曲线。
Hill 曲线和Hill 系数。
协同效应可增加血红蛋白在肌肉中的卸氧量,使它能有效地输送氧气。
生物化学名词解释完全版第一章1,氨基酸(amino acid):是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连在α-碳上。
2,必需氨基酸(essential amino acid):指人(或其它脊椎动物)(赖氨酸,苏氨酸等)自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸。
3,非必需氨基酸(nonessential amino acid):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。
4,等电点(pI,isoelectric point):使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移(分子的静电荷为零)的pH 值。
5,茚三酮反应(ninhydrin reaction):在加热条件下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。
6,肽键(peptide bond):一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。
7,肽(peptide):两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。
8,蛋白质一级结构(primary structure):指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
9,层析(chromatography):按照在移动相和固定相(可以是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。
10,离子交换层析(ion-exchange column)使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱11,透析(dialysis):通过小分子经过半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理,将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
12,凝胶过滤层析(gel filtration chromatography):也叫做分子排阻层析。
一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
13,亲合层析(affinity chromatograph):利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。
二十种基本氨基酸简写符号丙氨酸Ala 精氨酸Arg 天冬氨酸Asp 半胱氨酸Cys 谷氨酰胺Gln 谷氨酸Glu 组氨酸His 异亮氨酸 Ile 甘氨酸 Gly 天冬酰胺 Asn 亮氨酸 Leu 赖氨酸 Lys 甲硫氨酸 Met 苯丙氨酸Phe 脯氨酸Pro 丝氨酸Ser 苏氨酸Thr 色氨酸Trp 酪氨酸Tyr 缬氨酸Val1.等电点:在某一特定pH值溶液时,氨基酸主要以两性离子形式存在,净电荷为零,在电场中不向电场的正极或负极移动,这时的溶液pH值称为该氨基酸的等电点。
2.杂多糖:水解时产生一种以上的单糖或和单糖衍生物,例如果胶物质、半纤维素、肽聚糖和糖胺聚糖等3.复合糖:糖类的还原端和蛋白质或脂质结合的产物。
4.蛋白多糖:又称黏多糖,为基质的主要成分,是多糖分子与蛋白质结合而成的复合。
5.糖蛋白:糖蛋白是一类复合糖或一类缀合蛋白质,糖链作为缀合蛋白质的辅基,一般少于是15个单糖单位,也称寡糖链或聚糖链。
6.糖胺聚糖:曾称粘多糖,氨基多糖和酸性多糖。
糖胺聚糖是一类由重复的二糖单位构成的杂多糖,其通式为:【己糖醛酸-己糖胺】n,n随种类而异,一般在20到60之间。
7.复合脂:除含脂肪酸和醇外,尚有所谓非脂分子成分(磷酸、糖和含氮碱等),如甘油磷脂、鞘磷脂、甘油糖脂和鞘糖脂,其中鞘磷脂和鞘糖脂又合称为鞘脂。
8.必需脂肪酸:体内不能合成或合成速度不能满足机体需要,必须通过食物供给。
9.脂蛋白:是由脂质和蛋白质以非共价键结合的复合体。
10.活化能:指在一定温度下,1mol底物全部进入活化态所需要的自由能11.过渡态:在酶催化反应中,酶与底物或底物类似物间瞬时生成的复合物,是具有高自由能的不稳定状态。
12.全酶:(1)由蛋白质组分(即酶蛋白)和非蛋白质组分(一般为辅酶或激活物)组成的一种结合酶。
(2)含有表达全部酶活性和调节活性所需的所有亚基的一种全寡聚酶。
13.反馈抑制:是指最终产物抑制作用,即在合成过程中有生物合成途径的终点产物对该途径的酶的活性调节,所引起的抑制作用。
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遇到过的事一样罢了。
1,氨基酸:是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连在α-碳上。
2,必需氨基酸:指人(或其它脊椎动物)(赖氨酸,苏氨酸等)自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸。
3,非必需氨基酸:指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。
4,等电点:使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移(分子的静电荷为零)的pH值。
5,茚三酮反应:在加热条件下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。
6,肽键:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。
7,肽:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。
8,蛋白质一级结构:指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
9,层析:按照在移动相和固定相(可以是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。
10,离子交换层析使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱11,透析(:通过小分子经过半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理,将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
12,凝胶过滤层析:也叫做分子排阻层析。
一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
13,亲合层析:利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。
14,高压液相层析(HPLC):使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。
15,凝胶电泳:以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。
16,SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳(SDS-PAGE):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。
SDS-PAGE只是按照分子的大小,而不是根据分子所带的电荷大小分离的。
17,等电聚胶电泳(IFE):利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点(pI)处,即梯度足的某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了。
第五章蛋白质的三维结构第一节研究蛋白质构像的方法一、X 射线衍射法基本规律:X 射线穿过原子平面层时,当光程差等于波长的倍数,反射波可以互相叠加形成衍射斑点。
如上图所示,光程差等于2dsinθ,上述规律可总结为Bragg 方程:2dsinθ=n λ(n=±1,±2,±3⋯)。
二、研究溶液中蛋白质构像的光谱学方法(一)紫外差光谱芳香族氨基酸在极性环境下吸收峰向短波长移动,称作篮移,反之会红移。
(二)荧光和荧光偏振变性和非变性蛋白质荧光峰和荧光偏振的位置会有特定的变化。
(三)圆二色性圆偏振光可看成是相位相差90°的两个平面偏振光叠加而成,若左、右圆偏振光因被测物的吸收而振幅不同,二者叠加会形成椭圆偏振光。
椭圆率θ=短轴/长轴=tanθ≈33cl_å(适合于小的θ,_å=εR−εL,c 为摩尔浓度,l 为光程,ε为摩尔吸光系数)摩尔椭圆率[θ]λ=θ/cl×100=3300 _å。
(四)核磁共振(NMR)第二节稳定蛋白质三维结构的作用力一、氢键二、范德华力定向效应诱导效应分散效应三、疏水作用(熵效应)四、盐键五、二硫键第三节多肽主链折叠的空间限制一、酰胺平面与α-碳原子的二面角(φ和ψ)规定键两侧基团为顺式排列时为0o,从C 沿键轴方向观察,顺时针旋转的角度为正值。
二、可允许的φ和ψ:拉氏构像图三、可允许的φ和ψ值:拉氏构像图第四节二级结构:多肽链折叠的规则方式一、α螺旋(一)α螺旋的结构多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转,形成螺旋结构,螺旋一周,沿轴上升的距离即螺距为0.54nm,含3.6 个氨基酸残基;两个氨基酸之间的距离为0.15nm。
肽链内形成氢键,氢键的取向几乎与轴平行,每一个氨基酸残基的酰胺基团的-NH 基与其后第四个氨基酸残基酰胺基团的-CO 基形成氢键。
蛋白质分子为右手a-螺旋。
(二)α螺旋的偶极矩和帽化(三)α螺旋的手性(四)影响α螺旋形成的因素R 基太小使键角自由度过大,带同种电荷的R 基相互靠近,β碳原子上有分支均不利于形成α螺旋,含脯氨酸的肽段不能形成α螺旋。
生物化学(第三版)课后习题解答第一章糖类提要糖类是四大类生物分子之一,广泛存在于生物界,特别是植物界。
糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源,复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程,并因此出现一门新的学科,糖生物学。
多数糖类具有(CHO)n的实验式,其化学本质是多2羟醛、多羟酮及其衍生物。
糖类按其聚合度分为单糖,1个单体;寡糖,含2-20个单体;多糖,含20个以上单体。
同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物的多糖,杂多糖指含一种以上单糖或加单糖衍生物的多糖。
糖类与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称复合糖或糖复合物。
单糖,除二羟丙酮外,都含有不对称碳原子(C*)或称手性碳原子,含C*的单糖都是不对称分子,当然也是手性分子,因而都具有旋光性,一个C*有两种构型D-和L-型或R-和S-型。
因此含n个C*的单糖有2n个旋光异构体,组成2n-1对不同的对映体。
任一旋光异构体只有一个对映体,其他旋光异构体是它的非对映体,仅有一个C*的构型不同的两个旋光异构体称为差向异构体。
单糖的构型是指离羧基碳最远的那个C*的构型,如果与D-甘油醛构型相同,则属D系糖,反之属L系糖,大多数天然糖是D系糖Fischer E论证了己醛糖旋光异构体的立体化学,并提出了在纸面上表示单糖链状立体结构的Fischer投影式。
许多单糖在水溶液中有变旋现象,这是因为开涟的单糖分子内醇基与醛基或酮基发生可逆亲核加成形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。
这种反应经常发生在C5羟基和C1醛基之间,而形成六元环砒喃糖(如砒喃葡糖)或C5经基和C2酮基之间形成五元环呋喃糖(如呋喃果糖)。
成环时由于羰基碳成为新的不对称中心,出现两个异头差向异构体,称α和β异头物,它们通过开链形式发生互变并处于平衡中。
在标准定位的Hsworth式中D-单糖异头碳的羟基在氧环面下方的为α异头物,上方的为β异头物,实际上不像Haworth式所示的那样氧环面上的所有原子都处在同一个平面,吡喃糖环一般采取椅式构象,呋喃糖环采取信封式构象。