生物化学习题-蛋白质的生物合成 (2)

《基础生物化学》习题练习（一）蛋白质一、填空1．蛋白质具有的生物学功能是 、 、 、 、 、 、 和 等。

2．蛋白质的平均含氮量为 ，这是蛋白质元素组成的重要特点。

3．某一食品的含氮量为1.97%，该食品的蛋白质含量为 %。

4．组成蛋白质的氨基酸有 种，它们的结构通式为 ，结构上彼此不同的部分是 。

5．当氨基酸处于等电点时，它以 离子形式存在，这时它的溶解度 ，当pH>pI 时，氨基酸以 离子形式存在。

6．丙氨酸的等电点为6.02，它在pH8的溶液中带 电荷，在电场中向 极移动。

7．赖氨酸的pk 1(-COOH)为2.18，pk 2(3H N +-)为8.95，pk R (εH N +-)为10.53，其等电点应是 。

8．天冬氨酸的pk 1(-COOH)为2.09，pk 2(3H N +-)为9.82，pk R (β-COOH)为3.86，其等电点应是 。

9．桑格反应（Sanger ）所用的试剂是 ，艾德曼（Edman ）反应所用的试剂是 。

10．谷胱甘肽是由 个氨基酸组成的 肽，它含有 个肽键。

它的活性基团是 。

11．脯氨酸是 氨基酸，与茚三酮反应生成 色产物。

12．具有紫外吸收能力的氨基酸有 、 和 。

一般最大光吸收在 nm 波长处。

13．组成蛋白质的20种氨基酸中，含硫的氨基酸有 和 两种。

能形成二硫键的氨基酸是 ，由于它含有 基团。

14．凯氏定氮法测定蛋白质含量时，蛋白质的含量应等于测得的氨素含量乘以 。

二、是非1．天氨氨基酸都具有一个不对称性的α-碳原子。

（ ）2．蛋白质分子中因含有酪氨酸，色氨酸和苯丙氨酸，所以在260nm 处有最大吸收峰。

（ ）3．自然界中的氨基酸都能组成蛋白质。

（ ）4．蛋白质在280nm 处有紫外吸收是因为其中含有—SH —的氨基酸所致。

（ ）三、名词解释1．氨在酸的等电点2．蛋白质的一级结构四、写出结构式及三字母符号1．色氨酸2．半胱氨酸3．谷氨酰胺4．天冬氨酸5．组氨酸五、问答题1．什么是肽键？肽的书写与方向是什么？2．为什么可以利用紫外吸收法来测定蛋白质含量？3．计算半胱氨酸、酪氨酸、谷氨酸、精氨酸和组氨酸的等电点分别是多少？在pH7的溶液中各带何种电荷？在电场中向哪个方向移动？练习（二）蛋白质一、填空1．蛋白质的二级结构主要有、和三种形式。

第一章蛋白质一、判断与辨析题1.只有在很低或很高pH时，氨基酸的非电离形式才占优势。

2.Leu的非极性比Ala强。

3.当pH大于可电离的pKa时，该基团半数以上被解离。

4.三肽Lys-Lys-Lys 的pI值必然大于组成它的任何一个基团的pKa值。

5.绕肽键可自由旋转。

6.纸电泳分离氨基酸是基于它们的极性性质。

7.理论上可以使用Edman顺序降解法测定任一未封闭的多肽全顺序。

8.只要一个多肽的倒数第二位残基不是脯氨酸，至少有一种羧肽酶（A或B）将催化C-末端的降解。

9.除色氨酸因酸处理被破坏外，所有的氨基酸都能用氨基酸分析仪确切鉴定。

10.与R 邻接的脯氨酸总是阻止酶解含R基的氨基酸残基的肽键断裂。

11.溶液中蛋白质表面的氢原子之间能形成氢键。

12.蛋白质在热力学上最稳定的构象是自由能最低的结构。

13.内部氢键的形成是驱动蛋白质折叠的主要相互作用。

14.有机溶剂使蛋白质变性主要是由于妨碍离子的相互作用。

15.疏水蛋白质的折叠伴随着多肽的熵增加。

16.四级结构是指蛋白质的四维构型，亦即是时间的函数。

17.二硫键使相互接近的Cys残基共价联结，而Cys的相互接近是由以前的非共价相互作用所决定的。

18.α-螺旋中每个肽键的酰胺氢都参与氢键的结合。

19.天然存在的氨基酸就是天然氨基酸。

20.由于静电作用，氨基酸的等电点时溶解度最小。

21.蛋白质的氨基酸排列顺序在很大程度上决定它的构象。

22.氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以两性离子形式存在。

23.溶液的pH可以影响氨基酸的pI值。

24.当某一蛋白质分子的酸性氨基酸残基数目等于碱性氨基酸残基数目时，此蛋白质的等电点为7.0。

25.当某一氨基酸晶体溶于PH为7.0和水溶液后，所得溶液的PH为8.0，则此氨基酸的PI点一定大于8.0。

26.蛋白质变性后，其分子量变小。

27.蛋白质的主链骨架由NCCCNCCCNCCC……方式构成。

28.断开胰岛素中A链与B链间的两对二硫键后，其活性并不改变。

第一章蛋白质化学（含答案）第一章蛋白质化学问答题1. 色蛋白(chromoprotein)2. 金属蛋白(metalloprotein)3. 磷蛋白 (phosphoprotein)4. 核蛋白(nucleoprotein)5. 脂蛋白(lipoprotein)6. 糖蛋白 (glycoprotein)7. 组蛋白 (histones)8. 蛋白质的互补作用9. 蛋白质系数 10. a 一氨基酸 11.必需氨基酸 12. 非必需氨基酸 13. 半必需氨基酸 14. 两性离子15. 氨基酸的等电点17. 构型 (configuration) 18. 氨基酸残基 19. 蛋白质的二级结构 20. 肽单位 21. 肽平面 22. α螺旋结构 23. β折叠结构 24. β转角结构 25. Rossmann 卷曲 26. 超二级结构 27. 结构域28. 蛋白质的四级结构 29. 蛋白质的三级结构 30. 亚单位 31. 分级盐析 32. 蛋白质的变性作用 33. 蛋白质的沉淀作用 34. 生物碱试剂35. 单纯蛋白质和结合 36. 同功能蛋白质37. 免疫球蛋白140. 盐溶作用 (salting in) 41. 盐析作用 43. α - 碳原子的二面角44. 氨基末端和 C- 末端 45. 半透膜填空题1. 蛋白质按其分子外形的对称程度可分为_____和_____蛋白质两种。

2. 根据组成可将蛋白质分为_____和_____蛋白质两种。

3. 组蛋白是真核细胞染色体的_____，含_____氨酸多，所以呈碱性。

4. 醇溶蛋白溶于_____ ，而不溶于_____ 。

5. 蛋白质元素组成的特点是_____ ，平均为_____ 。

6. 蛋白质分子中的氨基酸均为_____ ，而自存在的氨基酸中，也有_____氨基酸。

7. D- 和 L- 氨基酸在_____ 等方面没有区别，但 _____完全不同。

8. 组成蛋白质的 20 种氨基酸中侧链 pK 值接近中性的氨基酸是_____ 。

第四章蛋白质化学一、单项选择题1．蛋白质分子的元素组成特点是A．含大量的碳 B．含大量的糖C．含少量的硫 D．含少量的铜E．含氮量约16%2．一血清标本的含氮量为5g/L，则该标本的蛋白质浓度是A．15g/L B．20g/L C．31/L D．45g/L E．55g/L3．下列哪种氨基酸是碱性氨基酸A．亮氨酸 B．赖氨酸C．甘氨酸 D．谷氨酸E．脯氨酸4．下列哪种氨基酸是酸性氨基酸A．天冬氨酸 B．丙氨酸C．脯氨酸 D．精氨酸E．甘氨酸5．含有两个羧基的氨基酸是A．丝氨酸 B．苏氨酸C．酪氨酸 D．谷氨酸E．赖氨酸6．在的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不移动A．丙氨酸 B．精氨酸C．谷氨酸 D．赖氨酸E．天冬氨酸7．在时，哪种氨基酸带正电荷A．精氨酸 B．亮氨酸C．谷氨酸 D．赖氨酸E．苏氨酸8．蛋氨酸是A．支链氨基酸 B．酸性氨基酸C．碱性氨基酸 D．芳香族氨酸E．含硫氨基酸9．构成蛋白质的标准氨基酸有多少种A．8种 B．15种C．20种 D．25种E．30种10．构成天然蛋白质的氨基酸A．除甘氨酸外，氨基酸的α碳原子均非手性碳原子B．除甘氨酸外，均为L-构型 C．只含α羧基和α氨基D．均为极性侧链 E．有些没有遗传密码11．天然蛋白质中不存在的氨基酸是A．瓜氨酸 B．蛋氨酸C．丝氨酸 D．半胱氨酸E．丙氨酸12．在中性条件下大部分氨基酸以什么形式存在A．疏水分子 B．非极性分子C．负离子 D．正离子E．兼性离子13．所有氨基酸共有的显色反应是A．双缩脲反应 B．茚三酮反应C．酚试剂反应 D．米伦反应E．考马斯亮蓝反应14．蛋白质分子中的肽键A．氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键B．某一氨基酸的γ-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成C．一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成D．肽键无双键性质E．以上均不是15．维持蛋白质分子一级结构的化学键是A．盐键 B．二硫键C．疏水键 D．肽键E．氢键16 蛋白质分子中α-螺旋和β-片层都属于A．一级结构 B．二级结构C．三级结构 D．四级结构E．高级结构17．维持蛋白质分子二级结构的化学键是A．肽键 B．离子键C．氢键 D．二硫键E．疏水键18．α螺旋每上升一圈相当于几个氨基酸残基A． B．C． D．E．19．有关蛋白质分子中α螺旋的描述正确的是A．一般为左手螺旋 B．螺距为C．每圈包含10个氨基酸残基 D．稳定键为二硫键E．氨基酸侧链的形状大小及所带电荷可影响α螺旋的形成20．主链骨架以180度返回折迭，在连续的四个氨基酸残基中第一个与第四个形成氢键的是下列哪种类型：A．β转角 B．β片层C．α螺旋 D．无规则卷曲E．以上都不是21．模体属于：A．二级结构 B．超二级结构C．三级结构 D．四级结构E．以上都不是22．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是A．天然蛋白孩子分子均有这种结构B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性C．三级结构的稳定性主要是次级键维持D．亲水基团聚集在三级结构的表面E．决定盘曲折叠得因素是氨基酸残基23．具有四级结构的蛋白质特征是A．分子中必定含有辅基B．每条多肽链都具有独立的生物学活性C．在两条或两条以上具有三级结构的多肽链的基础上，肽链进一步折叠盘曲形成D．依赖肽键维系四级结构的稳定性E．由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成24．维持蛋白质四级结构的化学键是A．盐键 B．氢键C．二硫键 D．范德华力E．次级键25．蛋白质分子中两个半胱氨酸残基间可形成A．肽键 B．盐键C．二硫键 D．疏水键E．氢键26．分子病患者体内异常蛋白质是由于A．一级结构中某一氨基酸被另一氨基酸取代B．一级结构中相邻的两个氨基酸正常顺序被颠倒C．蛋白质的空间结构发生改变D．一级结构中某一氨基酸缺失E．以上都不是27．蛋白质分子中引起280nm光吸收的主要成分是A．苯丙氨酸的苯环 B．半胱氨酸的巯基C．肽键 D．色氨酸的吲哚环和酪氨酸的酚基E．氨基酸的自由氨基28．将蛋白质溶液的pH值调节到其等电点时A．可使蛋白质表面的净电荷不变B．可使蛋白质表面的净电荷增加C．可使蛋白质稳定性增加D．可使蛋白质稳定性降低，易沉淀析出E．对蛋白质表面水化膜无影响29．等电点分别是和的两种不同蛋白质混合液，在哪种pH条件下电泳分离效果最好A． B．C． D．E．30．蛋白质变性是由于A．蛋白质空间构象破坏 B．蛋白质水解C．肽键断裂 D．氨基酸组成改变E．氨基酸排列顺序改变31．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定A．溶液pH值大于pI B．溶液pH值小于pIC．溶液pH值等于pI D．溶液pH值等于E．在水溶液中32．变性蛋白质的主要特点是A．黏度下降 B．溶解度增加C．不易被蛋白酶水解 D．生活学活性丧失E．容易被盐析出沉淀33．盐析法沉淀蛋白质的原理是A．中和电荷 B．去掉水化膜C．蛋白质变性 D．中和电荷和去掉水化膜E．蛋白质凝固34．若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为A． 8 B．＞8 C．＜8 D．≤8 E．≥835．从组织提取液沉淀活性蛋白而又不使之变性的方法是加入A．高浓度HCl B．硫酸铵C．三氯醋酸 D．氯化汞E．钨酸36．下列哪种方法不能将谷氨酸和赖氨酸分开A．电泳 B．阳离子交换层析C．阴离子交换层析 D．纸层析E．凝胶过滤37．下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时最先被洗脱的是A．过氧化氢酶（分子量247500） B．肌红蛋白（分子量16900）C．血清清蛋白（分子量68500） D．牛β-乳球蛋白（分子量35000）E．牛胰岛素（分子量5700）38．有一蛋白质水解产物在pH6用阳离子交换剂层析时，第一个被洗脱下来的氨基酸是A．缬氨酸（） B．精氨酸（）C．赖氨酸（） D．酪氨酸（）E．天冬氨酸（）39．下列关于人胰岛素的叙述哪项是正确的Ａ．由６０个氨基酸残基组成，分为Ａ、Ｂ和Ｃ三条链Ｂ．由51个氨基酸残基组成，分为A和B两条链Ｃ．由46个氨基酸组成，分为A和B两条链Ｄ．由65个氨基酸组成，分为A、B、C三条链Ｅ．由86个氨基酸组成，分为A和B两条链40．下列关于HbA的叙述哪项是正确的A．是由2α和2β亚基组成Ｂ．是由2α和2γ亚基组成Ｃ．是由2β和2γ亚基组成Ｄ．是由2β和2δ亚基组成Ｅ．是由2α和2δ亚基组成41．镰刀型红细胞性贫血是由于HbA的结构变化引起的，其变化的特点是A．HbA的α链的N-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代B．HbA的α链的C-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代C．HbA的β链的N-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代D．HbA的β链的C-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代Ｅ．以上都不是二、多项选择题1．稳定蛋白质空间结构的作用力是A．氢键 B．疏水键C．盐键 D．二硫键E．范得华引力2．关于蛋白质基本组成正确的是A．由C、H、O、N等多种元素组成 B．含氮量约为16%C．可水解成肽或氨基酸 D．由α氨基酸组成E．组成蛋白质的氨基酸均为D型3．下列哪些氨基酸具有亲水侧链A．丝氨酸 B．谷氨酸C．苏氨酸 D．亮氨酸E．苯丙氨酸4．蛋白质在280nm波长处的最大光吸收是由下列哪些氨基酸引起A．组氨酸 B．色氨酸C．酪氨酸 D．赖氨酸E．缬氨酸5．蛋白质的二级结构包括A．α螺旋 B．β片层C．β转角 D．双螺旋E．以上都是6．分离纯化蛋白质主要根据哪些性质A．分子的大小和形状 B．溶解度不同C．电荷不同 D．粘度不同E．以上都是7．含硫氨及酸包括A．蛋氨酸 B．苏氨酸C．组氨酸 D．半胱氨酸E．丝氨酸8．下列哪些是碱性氨基酸A．组氨酸 B．蛋氨素C．精氨酸 D．赖氨酸E．谷氨酸9．芳香族氨基酸是A．苯丙氨酸 B．酪氨酸C．色氨酸 D．脯氨酸E．组氨酸10．下列关于β片层结构的论述哪些是正确的A．是一种伸展的肽链结构 B．肽键平面折叠成锯齿状C．两链间形成离子键维持稳定 D．可由两条以上多肽链顺向或逆向排列而成E．以上都正确11．下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷A．pI为的蛋白质 B．pI为的蛋白质C．pI为的蛋白质 D．pI为7的蛋白质E．pI为的蛋白质12．使蛋白质沉淀但不变性的方法有A．中性盐沉淀蛋白质 B．鞣酸沉淀蛋白质C．低温乙醇沉淀蛋白质 D．重金属盐沉淀蛋白E．以上方法均可以13．变性蛋白质的特性有A．凝固 B．沉淀C．溶解度显著下降 D．生物学活性丧失E．易被蛋白酶水解14．谷胱甘肽A．可用GSSG表示其还原型 B．由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成C．可进行氧化还原反应 D．GSH具有解毒作用E．由谷氨酸、胱氨酸和甘氨酸组成15．下列哪些方法可用于蛋白质的定量测定A．Folin酚试剂法 B．双缩脲法C．紫外吸收法 D．茚三酮法E．考马斯亮蓝法16．关于蛋白质三级结构的叙述，下列哪项是正确的A．亲水基团及可解离基团位于表面 B．亲水基团位于内部C．疏水基团位于内部 D．羧基多位于内部E．球状蛋白质分子表面的洞穴常常是疏水区三、填空题1．组成蛋白质的主要元素有_____，_____，_____，_____。

生物化学（本科）第二章蛋白质的结构与功能随堂练习与参考答案第一节蛋白质的分子组成第二节蛋白质的结构第三节蛋白质的结构与理化性质之间的关系第四节蛋白质的结构与功能的关系第五节蛋白质的分类第六节血浆蛋白质1. (单选题)测得某一蛋白质溶液N元素的含量为4 g/L，则该溶液中蛋白质含量约为A．16 g/LB．20 g/LC．25 g/LD．30 g/LE．40 g/L参考答案：C2. (单选题)组成蛋白质的氨基酸基本上属于A．L-β-氨基酸B．D-β-氨基酸C．L-α-氨基酸D．D-α-氨基酸E．L、D-α-氨基酸参考答案：C3. (单选题)属于碱性氨基酸的是A．精氨酸B．赖氨酸C．组氨酸D．A+BE．A+B+C参考答案：E4. (单选题)下列有关肽的叙述，错误的是A．肽是两个以上氨基酸借肽键连接而成的化合物B．组成肽的氨基酸分子都不完整C．多肽与蛋白质分子之间无明确的分界线D．氨基酸一旦生成肽，完全失去其原有的理化性质E．根据N末端数目，可得知蛋白质的亚基数参考答案：E5. (单选题)维系蛋白质二级结构稳定的化学键是A．盐键B．二硫键C．肽键D．疏水键E．氢键参考答案：E6. (单选题)蛋白质α-螺旋的特点有A．多为左手螺旋B．螺旋方向与长轴垂直C．氨基酸侧链伸向螺旋外侧D．肽键平面充分伸展E．靠盐键维系稳定性参考答案：C7. (单选题)有关蛋白质三级结构的描述，错误的是A．具有三级结构的多肽链都有生物学活性B．亲水基团多位于三级结构的表面C．三级结构的稳定性由次级键维系D．三级结构是单体蛋白质或亚基的空间结构E．三级结构是各个单键旋转自由度受到各种限制的结果参考答案：A8. (单选题)关于蛋白质亚基的描述，正确的是A．一条多肽链卷曲成螺旋结构B．两条以上多肽链卷曲成二级结构C．两条以上多肽链与辅基结合成蛋白质D．每个亚基都有各自的三级结构E．以上都不正确参考答案：D9. (单选题)蛋白质的空间构象主要取决于A．肽链氨基酸的序列B．α-螺旋和β-折叠C．肽链中的氨基酸侧链D．肽链中的肽键E．肽链中的二硫键位置参考答案：A10. (单选题)蛋白质溶液的稳定因素是A．蛋白质溶液有分子扩散现象B．蛋白质在溶液中有布朗运动C．蛋白质分子在溶液中带有水化膜和同种电荷D．蛋白质溶液的粘度大E．蛋白质分子在溶液中带电荷参考答案：C11. (单选题)蛋白质变性时伴随的结构变化是A．肽链的断裂B．氨基酸残基的化学修饰C．一些侧链基团的暴露D．二硫键的打开E．以上选项均不是参考答案：C12. (单选题)绝大多数血浆蛋白质的合成场所是B．肾脏C．肝脏D．脾脏E．肌肉参考答案：C13. (多选题)谷胱甘肽A．是体内的还原型物质B．含有两个特殊的肽键C．其功能基团是疏基D．为三肽E．是体内的氧化型物质参考答案：ACD14. (多选题)空间构象包括A．β-折叠B．结构域C．亚基E．氨基酸残基的排列顺序参考答案：ABCD15. (多选题)蛋白质结构域A．都有特定的功能B．为折叠得较为紧密的区域C．属于三级结构D．存在于每一种蛋白质中E．属于四级结构参考答案：ABC16. (多选题)蛋白质变性A．由肽键断裂而引起B．都是不可逆的C．可使其生物活性丧失D．可增加其溶解度E．构象被破坏参考答案：CE17. (多选题)蛋白质三级结构A．存在于每个天然蛋白质分子中B．是指局部肽段空间构象C．包括模体结构D．属于高级结构E．包括结构域参考答案：CDE18. (多选题)血浆白蛋白的功能有A．维持胶体渗透压B．维持血浆的正常pH值C．运输某些物质，尤其是脂溶性物质D．营养作用E．抵抗外来入侵参考答案：ABCD如有侵权请联系告知删除，感谢你们的配合！。

第一章蛋白质（一）名词解释1．两性离子（dipolarion）2．必需氨基酸（essential amino acid）3．等电点(isoelectric point,pI)4．稀有氨基酸(rare amino acid)5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid)6．构型(configuration)7．蛋白质的一级结构(protein primary structure)8．构象(conformation)9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure)10．结构域(domain)11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure)12．氢键(hydrogen bond)13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure)14．离子键(ionic bond)15．超二级结构(super-secondary structure)16．疏水键(hydrophobic bond)17．范德华力( van der Waals force)18．盐析(salting out)19．盐溶(salting in)20．蛋白质的变性(denaturation)21．蛋白质的复性(renaturation)22．蛋白质的沉淀作用(precipitation)23．凝胶电泳（gel electrophoresis）24．层析（chromatography）(二) 填空题1．蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的_____基和另一氨基酸的_____基连接而形成的。

2．大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为___%，如测得1克样品含氮量为10mg,则蛋白质含量为____%。

3．在20种氨基酸中，酸性氨基酸有_________和________2种，具有羟基的氨基酸是________和_________，能形成二硫键的氨基酸是__________.4．蛋白质中的_________、___________和__________3种氨基酸具有紫外吸收特性，因而使蛋白质在280nm处有最大吸收值。

一、填空题1．构成蛋白质的氨基酸有 20 种，一般可根据氨基酸侧链（R）的大小分为非极性侧链氨基酸和极性侧链氨基酸两大类。

其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有疏水性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有亲水性。

碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两种，它们分别是赖氨基酸和精氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是天冬氨基酸和谷氨基酸。

2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有色氨基酸、 luo 氨基酸或苯丙氨基酸。

3．丝氨酸侧链特征基团是 -OH ；半胱氨酸的侧链基团是 -SH ；组氨酸的侧链基团是 N NH 。

这三种氨基酸三字母代表符号分别是 Ser 、 Cys 、 His 、4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是氨基，除脯氨酸以外反应产物的颜色是紫红；因为脯氨酸是a—亚氨基酸，它与水合印三酮的反应则显示亮黄色。

5．蛋白质结构中主键称为肽键，次级键有二硫键、疏水键、离子键、范德华力；次级键中属于共价键的是二硫键。

6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子b亚基的第六位谷氨酸被缬氨酸所替代，前一种氨基酸为极性侧链氨基酸，后者为非极性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。

7．蛋白质二级结构的基本类型有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。

其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为氢键。

而当肽链中出现脯氨酸残基的时候，多肽链的a-螺旋往往会。

8．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是分子表面的水化膜和同性电荷斥力。

9．蛋白质处于等电点时，所具有的主要特征是溶解度最低、电场中无电泳行为。

10．在适当浓度的b-巯基乙醇和8M脲溶液中，RNase（牛）丧失原有活性。

这主要是因为RNA酶的空间结构被破坏造成的。

其中β-巯基乙醇可使RNA酶分子中的二硫键破坏。

第十二章蛋白质的生物合成一、蛋白质生物合成体系：生物体内的各种蛋白质都是生物体利用约20种氨基酸为原料自行合成的。

蛋白质的生物合成过程，就是将DNA传递给mRNA的遗传信息，再具体的解译为蛋白质中氨基酸排列顺序的过程，这一过程被称为翻译（translation)。

参与蛋白质生物合成的各种因素构成了蛋白质合成体系，该体系包括：1.mRNA：作为指导蛋白质生物合成的模板。

mRNA中每三个相邻的核苷酸组成三联体，代表一个氨基酸的信息，此三联体就称为密码。

共有64种不同的密码。

遗传密码具有以下特点：①连续性；②简并性；③通用性；④方向性；⑤摆动性；⑥起始密码：AUG；终止密码：UAA、UAG、UGA。

2.tRNA：在氨基酸tRNA合成酶催化下，特定的tRNA可与相应的氨基酸结合，生成氨基酰tRNA，从而携带氨基酸参与蛋白质的生物合成。

tRNA反密码环中部的三个核苷酸构成三联体，可以识别mRNA上相应的密码，此三联体就称为反密码。

反密码对密码的识别，通常也是根据碱基互补原则，即A—U，G—C配对。

但反密码的第一个核苷酸与第三核苷酸之间的配对，并不严格遵循碱基互补原则，这种配对称为不稳定配对。

能够识别mRNA中5′端起动密码AUG的tRNA称为起动tRNA。

在原核生物中，起动tRNA是tRNAfmet；而在真核生物中，起动tRNA是tRNAmet。

3．rRNA和核蛋白体：原核生物中的核蛋白体大小为70S，可分为30S小亚基和50S大亚基。

真核生物中的核蛋白体大小为80S，也分为40S小亚基和60S大亚基。

核蛋白体的大、小亚基分别有不同的功能：⑴小亚基：可与mRNA、GTP和起动tRNA结合。

⑵大亚基：①具有两个不同的tRNA结合点。

A位——受位或氨酰基位，可与新进入的氨基酰tRNA 结合；P位——给位或肽酰基位，可与延伸中的肽酰基tRNA结合。

②具有转肽酶活性。

在蛋白质生物合成过程中，常常由若干核蛋白体结合在同一mRNA分子上，同时进行翻译。