生化简答题

1．简述双缩脲法测定血清总蛋白的原理..答：血清中蛋白质中相邻的肽键一CO—NH一在碱性溶液中能与二价铜离子作用产生稳定的紫色络合物..此反应和双缩脲在碱性溶液中与铜离子作用形成紫红色的反应相似;因此将蛋白质与碱性铜的反应称为双缩脲反应..生成的紫色络合物颜色的深浅与血清蛋白质含量成正比;故可用来测定蛋白质含量..2．简述BCG法测定血清清蛋白的原理..答：清蛋白具有与阴离子染料澳甲酚绿结合的特性;而球蛋白基本不结合这些染料;故可直接测定血清清蛋白..血清清蛋白在pH4.2的缓冲液中带正电荷;在有非离子型表面活性剂存在时;可与带负电荷的染料BCG结合形成蓝绿色复合物;其颜色深浅与清蛋白浓度成正比..与同样处理的清蛋白标准比较;可求得血清中清蛋白含量..3．血浆清蛋白具有哪些功能;测定血清清蛋白有哪些临床意义答：血浆清蛋白具有以下生理功能..1血浆中主要的载体蛋白;许多水溶性差的物质可以通过与清蛋白的结合增加亲水性而便于运输..2维持血浆胶体渗透压..3具有维持酸碱平衡的能力..4重要的营养蛋白..血浆清蛋白浓度测定的临床意义如下..1低清蛋白血症常见于以下疾病..①清蛋白合成不足：常见于急性或慢性肝脏疾病;但由于清蛋白的半寿期较长;因此;在部分急性肝病患者;其浓度降低可表现不明显；蛋白质营养不良或吸收不良也可造成清蛋白合成不足..②清蛋白过度丢失：由于肾病综合征、慢性肾小球肾炎、糖尿病肾病、系统性红斑狼疮等;清蛋白由尿中损失;有时每天尿中排出蛋白达5g以上;超过肝脏的代偿能力；肠道炎症性疾病或肿瘤时;也可由肠道损失一定量的蛋白;从而引起血浆清蛋白含量下降；在烧伤及渗出性皮炎;可从皮肤丧失大量蛋白..③清蛋白分解代谢增加：由组织损伤外科手术或创伤或炎症感染性疾病引起..④清蛋白的分布异常：如门静脉高压时大量蛋白质尤其是清蛋白从血管内渗漏入腹腔..肝硬化导致门脉高压导致腹水时;由予肝脏合成减少和大量漏入腹腔的双重原因..使血浆清蛋白显着下降..⑤无清蛋白血症：是极少见的一种遗传性缺陷;血浆清蛋白含量常低于l g/L..但可以没有症状;可能是由于血管中球蛋白含量代偿性升高..2血浆清蛋白增高：较少见;在严重失水时发生;对监测血液浓缩有诊断意义..3．请述OGTT概念、做法、结果判断及其临床应用..答：口服葡萄糖耐量试验OGTT是口服一定量葡萄糖后;作系列血浆葡萄糖测定;以评价机体对血糖调节能力的标准方法..实验方法：WHO推荐的OGTT;葡萄糖负载量为75g;对于小孩;按1.75 g/kg体重计算;总量不超过75go清晨空腹坐位取血后;用葡萄糖溶于250一300mL水在5min内饮完;之后每隔30min取血1次;共4次;历时2 h..验前3天每日食物中糖含量应不低于150g;维持正常活动;影响试验的药物应在3天前停用;试验前应禁食8 ~14h..整个试验期间不可吸烟、喝咖啡、喝茶或进食..临床上常用的方法是清晨空蕨抽血后;开始饮葡萄糖水后30、60、120和180nin分别测定血浆葡萄糖..将空腹和服糖后30、 60、120和180min静脉血浆葡萄糖;可绘制成糖耐量曲线图..结果判断：正常糖耐量为FPG<6.1mmol/L服糖后2h<7.8mmol/L..空腹血糖受损IFG为FPG6.1～7．Ommol/L;服糖后2h<7.8mmol/L..糖耐量减退 IGT为FPG<7．Ommol/L;服糖后2h7.8～11. Immol/L..糖尿病性糖耐量为FPG≥7．0mmol/L;服糖后2h≥11. Immol/L..临床应用：①诊断GDM；②诊断IGT；③人群筛查;以获取流行病学数据；④有无法解释、的肾病、神经病变或视网膜病变;其随机血糖<7. 8mmol/L;可用OGTT评价;即使．OGTT结果异常;并不代表有肯定因果关系;还应该排除其他疾病..4．简述糖尿病的分型和诊断标准答：糖尿病分为四大类型即：1型糖尿病、2型糖尿病、其他特殊类型糖尿病和妊娠糖尿病..诊断标准：①糖尿病症状如多食、多饮、多尿、体重碱轻 +随机血浆葡萄糖≥11.1 mmmol/L；②空腹血浆葡萄糖≥7.Ommol/L③口服葡萄糖耐量试验2h血浆葡萄糖≥11. 1mmol/L..其中任何一种出现阳性结果;需用上述方法中的任意一种进行复查;予以证实;诊断才能成立..5．简述反映胰岛B细胞功能的实验室指标有哪些C肽测定的意义答：反映胰岛B细胞功能的实验室指标有：胰岛素测定、C肽测定、胰岛素释放试验IRT、C肽释放试验CRT..C肽测定的意义：胰岛素和C肽以等摩尔数分泌进入血循环;但由于c 肽的半寿期比胰岛素长;在禁食后c肽的浓度比胰岛素高5 —10倍..c肽不受外源性胰岛素干扰;不与胰岛素抗体反应;所以血清c肽水平可更好地反映B细胞功能..6．简述超速离心法与电泳法分离血浆脂蛋白时相对应的脂蛋白类型.. 答：超速离心法是根据各种脂蛋白在一定密度的介质中进行离心时;因漂浮速率不同而进行分离的方法..该法可将血浆脂蛋白分为CM、VLDL、LDL、HDL等四大类..利用醋酸纤维素薄膜或琼脂糖凝胶作支持物进行电泳时;血浆脂蛋白可被分为乳糜微粒、β-脂蛋白、前β-脂蛋白和α-脂蛋白等四种..7．简述LDL-R、VLDL -R、SR的特点..答：LDL—R是由836个氨基酸残基组成36面体结构蛋白;分子量约115000；广泛分布于肝、动脉壁平滑肌细胞、肾上腺皮质细胞、血管内皮细胞、淋巴细胞、单核细胞和巨噬细胞等；与含ApoB 100的脂蛋白以高亲和、力结合；通过LDL受体途径调节细胞内胆固醇水平..VLDI受体VLDL-R的结构与LDL-R类似；对含ApoE的脂蛋白VLDI和VLDL残粒有高亲和性;对LDL则呈现低亲和性；不受细胞内胆固醇负反馈抑制；VLDL-R广泛分布在代谢活跃的心肌、骨骼肌、脂肪组织等细胞;但在肝内几乎未发现..清道夫受体 SR分为A类清道夫受体 SR-A和B类清道夫受体SR-B；清道夫受体配体谱广泛;对oxLDL、LDL、HDL以;及VLDL都有较强的亲和性;并参与脂类代谢..8．请述LDL受体途径对细胞内胆固醇的调节机制..答：LDL或其他含ApoB 100的脂蛋白如VLDL与LDL受体结合后;内吞入细胞;经溶酶体酶作用;胆固醇酯水解成游离胆固醇..若胞内胆固醇浓度升高;可通过：①抑制HMGCoA还原酶;减少自身的胆固醇合成；②抑制LDL -R 基因的表达;减少LDL-R的合成;从而减少LDL的摄取；③激活内质网脂酰基CoA胆固醇酰基转移酶 ACAT;使游离胆固醇在胞质内酯化成胆固醇酯贮存;从而控制细胞内胆固醇含量;使其处于正常动态平衡状态．;9．何谓CFTP有何生理作用答：CETP为胆固醇酯转运蛋白;是胆固醇逆向转运系统中的关键蛋白质..周围组织细胞膜的游离胆固醇与HDL结合后;被LCAT酯化成胆固醇酯;移入HDL核心;通过CETP转移给VLDL和LDI;再被肝脏LDL及VLDL受体摄入肝细胞..10．请述GPO-PAP法测定TG的基本原理;并说明如何去除FG的干扰..答：GPO - PAP法为临床实验室测定血清TG的常规方法;反应原理如下：血清中TG在LPL作用下;水解为甘油和FFA;甘油在ATP和甘油激酶GK的作用下;生成3-磷酸甘油;再经磷酸甘油氧化酶GPO作用氧化生成磷酸二羟丙酮和过氧化氢 H202;H202与4-氨基安替比林4-AAP及4一氯酚在过氯化物酶 POD作用下;生成红色醌类化合物;其显色程度与TG的浓度成正比..采用两步双试剂法去除FG的影响..将LPL和4-AAP组成试剂2;其余部分为试剂l..血清先加试剂1;37℃孵育后;因无LPL存在;TG不被水解;FG在GK和GPO的作用下反应生成 H2O2;但因不含4-AAP;不能完成显色反应;故可除去FG的干扰；再加入试剂2;即可测出 TG水解生成的甘油..11.临床上测定了血清apoA I、apoB 100就可代替HDL-C和LDL-C吗答：一般情况下;血清8poA l可以代表HDL水平;与HDL -C呈明显正相关..但HDL 是一系列颗粒大小与组成不均一的脂蛋白;病理状态下HDL亚类与组成往往发生变化;则apoA I的含量不一定与HDL-C成比例;因而两者不能互相代替..同时测定apoA I与HDL -C对病理发生状态的分析更有帮助..家族性高TG血症患者HDL-C往往偏低;但apoA I不一定低;不增加冠心病危险；但家族性混合型高脂血症患者apoA I与HDL -C却会轻度下降;冠心病危险性高..一般情况下;血清apoB主要代表LDL水平;它与LDL-C成显着正相关..但当高TG血症时VLDL极高;sLDL增高;与大而轻LDL相比;则apoB含量较多而胆固醇较少;故可出现LDL-C虽然不高;但血清apoB增高的所谓“高apoB脂蛋白血症”;它反映sLDL增多..所以apoB与LDL-C同时测定有利于临床判断;因而两者不能互相代替..12．简述代谢性酸中毒的病因和;血液相关指标变化..答：代谢性酸中毒时原发性 HC03降低;血液pH有下降趋势..1病因：①固定酸的产生或摄入增加；②酸性产物排泌减少；③HC03丢失过多..2相关指标变化：①血液pH可正常完全代偿或降低代偿不全；②HC03浓度原发性下降；③PC02代偿性下降..13．简述代谢性碱中毒的病因和血液相关指标变化..答：代谢性碱中毒时原发性HC03升高;血液pH有升高趋势..1病因：①酸性物质大量丢失..②摄入过多的碱..③胃液丢失;Cl-大量丢失;肾小管细胞的Cl-减少;导致肾近曲小管对HC03-重吸收增加；排钾性利尿剂也可使排cl-多于排钠;均造成低氯性碱中毒..④低钾患者由于肾摊K+保Na+能力减弱;排H+保Na+加强;使NaHCO3 重吸收增多;导致碱中毒..⑤原发性醛固酮增多症等;醛固酮可促进H+-Na+交换..2相关指标变化：①血液pH可正常完全代偿或升高代偿不全；②HC03浓度原发性升高；③PC02代偿性上升代偿往往不全..14．简述呼吸性酸中毒的病因和血液相关指标变化..答：呼吸性酸中毒时原发性PCO2;增高高碳酸血症;血液pH有下降趋势..1病因：①呼吸中枢抑制；②肺和胸廓疾病..2相关指标变化：①血液pH可正常完全代偿或下降代偿不全；②血浆PC02原发性升高；③HCO3-浓度代偿性升高..15．简述呼吸性碱中毒的病因和血液相关指标变化..答：呼吸性碱中毒时原发性PC02下降;血液pH有升高趋势..1病因：①非肺部性因素刺激呼吸中枢致呼吸过度..②肺部功能紊乱致呼吸过度..2相关指标变化：①血液pH可正常完全代偿或升高代偿不全；②PC02原发性下降；③HC03浓度代偿性下降；④Cl-增高;K+轻度降低;AG轻度增多.. 16．简述ISE的分类..答：ISE分为直接法、间接法和多层膜干片法..直接法指血清等标本不需任何稀释直接进入仪器与电极接触..间接法指样本与一定离子强度缓冲液稀释后;与电极接触进行检测..多层膜干片法采用了样本间相互独立的干武离子敏感卡片测定各种离子..17.简述怎样采集和保存微量元素检测用的血液样品答：血液是微量元素检测中最常用的样品;可以按需要选择全血、血浆、血清等..血液液样本的采集一般在清晨空腹时采取毛细管血或静脉血..采血量由检测元素含量及方法而定..盛血样的试管必须用去离子水清洗、干燥处理;按要求制备全血、血浆、血清等;最好立即检测..若需放置;要在4℃冰箱中冷藏;在-20C或-80℃超低温冷冻可保存较长的时间..18．请述微量元素检测常用方法的方法学评价..答案：常用分析方法有以下一些..①紫外可见分光光度法;由于该法在生色过程极易污染;而且灵敏度很低;只能检测少数高含量的元素..②原子吸收光谱法;AAS方法简便、灵敏、准确;应用广泛;已成为目前微量元素检测的通用方法..其缺陷在于不能直接测定非金属元素;不能同时测定多种元素..③电感耦合等离子体发射光谱法;具有灵敏、准确、快速、干扰少;且能进行多元素同时测定的优点;是目前微量元素检测常用的方法;但仪器结构复杂;价格昂贵..④中子活化分析法;是微量元素检测分析中灵敏度最高的一种方法..该方法可对同一样品同时进行多元素测定;试样无需分离;用量小、干扰少;简便快速;但由于中子源放射性强;成本蠢;使其推广和应用受到一定限制..⑤酶活性恢复法;是近年发展最迅速、最简便、最特异的方法;许多微量元素都可以被准确测定..其他测定微量元素的方法还有荧光分析法、离子选择电极法、高压液相色谱法和伏安分析法等19．简述人体铁的主要生物学作用..答案：铁的主要生物学作用有：①用于合成血红蛋白和肌红蛋白；②参与人体必须的酶的合成；③参与能量代谢；④与免疫功能相关..20．引起维生素缺乏的常见原因有哪些答：引起维生素缺乏的常见原因有以下一些..①维生素的摄入量不足：膳食构成或膳食调配不合理、偏食、不当的加工、烹调和储藏方式均可造成机体某些维生素的摄入不足..②机体的吸收利用率降低：消化系统消化吸收功能和胆汁的分泌都可影响维生素的吸收、利用..③维生素的需要量相对增高：在某些生理或病理条件下;机体对维生素的需要量会相对增加;如妊娠与授乳期妇女、生长发育期的儿童、慢性消耗性疾病等..④食物以外的维生素供给不足：长期服用抗生素抑制肠道正常菌群的生长;从而影响如维生素K、B6、叶酸等的产生..日照不足;可使皮肤内维生素D3的产生不足..21.简述肾性骨营养障碍的概念及基本表现..答案：肾性骨营养障碍;又称肾性佝偻病;是由于先天性肾发育不全、肾盂积水、慢性肾炎等所致的慢性肾功能障碍;肾近曲小管上皮细胞线粒体内1α羟化酶系数量和或活性不足;导致l;25 -OH2D3生成减少;肠道钙磷吸收减少；又因肾小球滤过功能下降、肾小管分泌H+和重碳酸盐重吸收障碍;尿钙排出增加;最终导致血磷偏高、;血钙减少..上述改变促使PTH分泌增加;骨质脱钙;钙盐沉积障碍;从而引起佝偻病甚至骨畸变．X光片多见骨质普遍疏松、脱钙;长骨端出现佝偻病样改变;骨干和骨盆出现纤维囊性变化..22．简述肝脏功能实验室检查指标按照诊断目的可以分为哪几类举例说明..答：组合并筛选肝脏功能的实验室检查指标可以分为以下几类：①反映肝细胞损伤状如转氨酶 ALT;AST、前清蛋白；②代表肝脏合成功能;如胆碱酯酶 ChE或清蛋白；③判断有无肿瘤、再生和胆道通畅情况;如GGT和ALP；④代表肝脏的排泄功能;如总胆红素、胆汁酸等测定..23．试述目前临床使用的胆汁酸定量检测方法及其优点..答：目前临床实验室主要使用酶法对胆汁酸进行定量测定..其基本原理是以3α一羟基类固醇脱氢酶3α-HSD作为测定胆汁酸的工具酶;在NAD+的存在下;该酶将3α-羟胆汁酸转变成相应的3α-酮胆汁酸;NAD+还原生成的NADH同硝基四氮唑蓝NBT反应形成蓝色的甲臜染料;在540nm处有最大吸收峰;颜色深浅与标本中的胆汁酸浓度呈正比..上述为成熟的第三代试剂原理..目前;第四、五代的循环酶法试剂盒已经研究面世;其基本原理是：胆汁酸被3α-羟基类固醇脱氢酶3α-HSD及硫代氧化型辅酶I Thio - NAD+特异性地氧化;生成3一酮类固醇及硫代还原型辅酶I Thio—NADH.. 3-酮类固醇在3α-HSD和还原型辅酶I NADH作用下;形成胆汁酸和氧化型辅酶I NAD+..样本中的胆汁酸在多次酶循环的过程中被放大;同时使生成的Thio - NADH扩增..测定Thio - NADH在405nm处吸光度的变化;求得总胆汁酸的含量；第五代循环酶法将微量胆汁酸放大;提高了试剂检测的灵敏度和准确度..循环酶法简便、快捷;可以手工操作;也能进行自动化分析;是目前临床推荐的分析方法..24．肾脏的基本生理功能有哪些答案：肾脏具有生成尿液、维持体液平衡、排泄功能、维持体内的电解质和酸碱平衡、内分泌功能..25．试述肾对H+的调节;并解释酸中毒情况下为什么血K+浓度升高答：尿中的K+主要由远曲小管和集合管分泌的..一般当有Na+的主动吸收时;才会有K+的分泌;两者转运方向相反;称为K+ - Na+交换..K+ -Na+交换和H+ - Na+交换有相互抑制现象;即H+ - Na+交换增多时;K+ - Na+交换将减少..酸中毒时H+一Na+交换增多;抑制细胞内K+转运出来;故酸中毒时血K+升高..26．急性肾功能衰竭患者少尿期各项生化监测指标有何变化答：急性肾衰患者少尿期病人有以下表现..①尿生化检查：少尿期尿量< 400ml/24h;其他可正常或增多；尿比重由于肾小管功能损害;尿液不能浓缩;尿比重降低;多在1. 015以下；尿渗透压低于350mOsm/kg；尿肌酐与尿素排出少;故尿肌酐与尿素降低;血肌酐与尿素升高..②肾小球滤过功能：内生肌酐清除率在血肌酐和尿素尚在正常范围时已显着降低;是ANT 早期诊断的灵敏指标..③肾小管处理溶质的能力：ATN时;肾小管重吸收功能受损;钠重吸收减少;尿钠浓度升高;常> 40mmol/L..此外;还可出现代谢牲酸中毒..高钾血症、高磷血症和低钙血症..27．哪些试验可反映肾小球滤过功能答：菊粉清除率；内生肌酐清除率；血清肌酐和尿素；半胱氨酸蛋白酶抑制剂C测定等28．请述循环血中与AS进程有关的生化标志物在心血管病危险预测中的作用..答：1hs—CRP水平增高是预测个体将来首次发生心血管疾病危险性和预测已知冠心病患者再发生心血管病事件和死亡的非常有效的预测指标;而不管cTn值如何..在众多生化指标中;hs - CRP对冠心病的预测价值明显高于血脂、脂蛋白、同型半胱氨酸等..现推荐冠心病尤其是急性冠状动脉综合征患者常规监测hs—CRP;以预测急性MI和冠脉性猝死等冠脉事件的发生..hs -CRP 升高者需积极干预..2TC和hs - CRP两个危险因素的联合作用远远大于单个危险因素所产生的影响..因此;目前大多认为可以联合应用hs - CRP与TC/HDL—C值预测未来冠状事件发生的相对危险性..3血浆纤维蛋白原是凝血途径的重要成分之一;多因素分析显示Fg升高预测冠心病的能力强于LDL -C..Fg与CRP相比;受轻度炎性刺激约影响较小..4同型半胱氨酸HCY 是蛋氨酸代谢过程中的重要中间代谢产物;高水平的HCY和它的衍生物可以引起内皮功能失调、血管平滑肌增殖、动脉内膜、中膜增厚、LDL氧化和前凝血状态..研究显示;即使HCY水平中度升高也增加冠状动脉、脑动脉和外周动脉的粥样硬化的形成和心血管疾病的死亡..但是;HCY究竟是AS致病因子还是仅仅只是标志物有待迸一步确定..29.简述临床应用中如何保证心肌损伤标志物测定的准确性..答：影响心肌损伤标志物测定准确性的因素包括受检者的准备、标本的正确采集与储存、方法试剂及校准物的选择、仪器的正确使用、质量控制等..在临床应用之前;心脏标志物检测方法的影响因素必须明确;必须清楚每种适用标本中标志物的稳定性时间长短、温度高低范围;抗体／表位识别位点的一致性..心脏生物标志物检测方法在99%分位的总不精密度％CV至少小于10%;检测周转时间TATs应保持在60min以内..心肌损伤标志物测定的标准化、结果的准确、具有可比性才能提高其诊断和预测价值..30简述心肌肌钙蛋白 cTn的基因表达特点..答：三种TnC、T、I的基因表达都有三种亚型;即快骨骼肌亚型 fsTn、慢骨骼肌亚型 ssTn和心肌亚型cTn..其中cTnC基因在心肌和慢骨骼肌亚型的转录产物是一样的;单独编码fsTn的基因不在心肌表达o cTnl亚型与两种骨骼肌亚型的区别主要表现在N端氨基酸序列的40%差异;cTnI在婴儿出生9个月之后仅在心肌中表达;而不在骨骼肌中表达;所以;cTnI在血液中浓度增高时;只表明有心肌损伤;而骨骨骼肌损伤等其他疾病均不会出现cTnI增高的现象..cTnT在骨骼肌和心肌中的表达受不同的基因调控..31．简述心肌损伤标志物在心肌梗死诊断中的应用..答：cTn或CK - MB是诊断心肌梗死的首选标志物;在无法测定cTn时;可测定CK—MB质量替代..病人可在入院即刻和6—9h分别采血；症状发作6h以内同时检测cTn和早期标志物Mb;Mb与cTn或CK - MB联合应用有助于AMI的排除诊断；对于心电图呈现特征性异常的病人如新的ST段抬高;在等待生化标志物结果的同时;不应耽误诊断和治疗；不推荐测量两种以上心肌坏死的特异标志物如cTn和CK - MB来确诊心肌梗死；总CK、天冬氨基酸转移酶、β羟丁酸脱氢酶和或乳酸脱氢酶不再被用作AMI诊断的标志物..32．请述BNP和NT- proBNP特点..答：心室肌和脑细胞首先表达的是134个氨基酸的前B型利钠肽前体proproBNP;在细胞内水解下信号肽;剩下的108个氨基酸的B型利钠肽前体 proBNP被释放入血..血液中的proBNP在肽酶的作用下水解;生成等摩尔的32个氨基酸的BNP和76个氨基酸的N端B型利钠肽原 NT - proBNP;二者均可反映BNP的分泌状况..但是;NT-proBNP不具有BNP生物学作用..BNP的清除主要通过与钠尿肽清除受体结合;继而被胞吞和溶酶体降解;只有少量BNP通过肾脏清除；而NT-proBNP则是通过肾小球滤过清除;因此;肾功能对循环中NT—proBNP水平的影响要远远大于BNPo BNP的半衰期为22min;NT - proBNP的半衰期为120min;所以;NT - proBNP在心衰患者血中的浓度较BNP高1～10倍;更有利于HF的诊断和实验室测定..33．简述常见的甲状腺功能紊乱甲亢、甲减的主要临床生物化学检查项目及意义..答：甲亢时T3和T4增高;rT3增高；如T3、T4增高;TSH降低;则为原发性甲亢;T3、T4增高;TSH也增高;则为继发性甲亢..甲减时T3和T4降低；原发性甲减时;T3、T4降低而TSH增高;主要病变在甲状腺；继发性甲减时;T3、T4降低而TSH也降低;主要病变在垂体或下丘脑o TRH兴奋试验变化：垂体病变时;TSH基础值低;对TRH无反应；而下丘脑病变时;TSH基础值低;但对TRH有延迟性反应..甲减时rT3降低;rT3是鉴别甲减与非甲状腺疾病功能异常的重要指标之一;后者血清中T3减少而rT3增加..34．简述下丘脑-腺垂体-甲状腺功能调节的相互关系..答：TSH是垂体前叶嗜碱细胞释放的一种糖蛋白;可促进甲状腺腺体增大、合成分泌T4、T3增加..下丘脑分泌的促甲状腺激素释放激素TRH可促进垂体释放;TSH；甲状腺激素对垂体及下丘脑的分泌功能均有反馈式调节作用..35．简述有哪些检测胰腺外分泌功能的试验答：用于胰腺外分泌功能试验的检测方法分为直接法和间接法两类;直接法包括促胰液素试验、促胰液素-胆囊收缩素试验；间接法包括Lundh餐试验、BT-PABA试验、月桂酸荧光素试验、苏丹Ⅲ染色试验、胰多肽试验、双标记Schilling试验等..36．简述急性胰腺炎诊断指标血清脂肪酶与淀粉酶相比有何特点答：血清脂肪酶活性在急性胰腺炎发病后4-8h内升高;24h达峰值;一般可持续8～14d..脂肪酶活性升高与淀粉酶基本平行;特异性大于淀粉酶..因脂肪酶在急性胰腺炎病程中持续升高的时间比淀粉酶长;故测定血清脂肪酶可用于急性胰腺炎后期的诊断;特别是在血清淀粉酶和尿淀粉酶已恢复正常时;更有诊断意义..此外;有些疾病如腮腺炎伴发腹痛时;只表现为淀粉酶升高而脂肪酶正常;可用脂肪酶作鉴别诊断..37．简述卓一艾综合{1F的实验室检测有哪些项目答：卓一艾综合征以高胃酸、高血清胃泌素为主要特征;因此其实验室的检测包括以下几点..①胃酸测定;如果BAO>15mmol/h；MAO>60mmol/h；BAO/MAO>0.6;则基本上可作出ZES的诊断..②血清胃泌素测定是ZES较特异和可靠的诊断方法;ZES患者须达500ng／L或以上方能诊断..如果病人同时有高胃泌素血症和高胃酸分泌;则高度提示ZESo③激发试验;适用于血清胃泌素正常而临床上又怀疑ZES诊断的患者;可分为胰泌素激发试验、。

名词解释：1 、蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键联系起来的含氮高分子化合物，是机体表现生理功能的基础。

2 、蛋白质的变性：在某些物理和化学因素的作用下，蛋白质的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失称为蛋白质变性。

3 、蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。

4 、蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。

5 、蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。

6 、蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。

7 、蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。

8 、DNA的变性：在某些理化因素的作用下，DNA分子互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，变成单链，称DNA变性。

9 、DNA的复性：变性DNA在适当条件下，两条互补链可以重新恢复天然的双螺旋构象，称为DNA的复性。

10 、核酸酶：所有可以水解核酸的酶。

可分为DNA酶和RNA酶。

11 、酶：由活细胞合成的，对其特异底物起高效催化作用的蛋白质，是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。

12 、核酶：是具有高效，特异催化作用的核酸，是近年发现的一类新的生物催化剂。

13 、酶原：无活性的酶的前体称为酶原。

14 、酶的必需基团：酶分子结构中与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团。

15、同工酶：指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。

16、糖酵解：缺氧情况下，葡萄糖生成乳糖的过程。

17 、酵解途径：由葡萄糖分解成丙酮酸的过程。

18 必需脂酸：某些不饱和脂肪酸，动物机体自身不能合成，需要从植物油摄取，是动物不可缺少的营养素，称为必需脂酸。

生化简答题一、蛋白质1、蛋白的结构的层次性怎么理解？(1)蛋白质的一级结构是氨基酸序列;(2)二级结构是肽链结构,包括α-螺旋,β-折叠等;(3)超二级结构是二级结构单元相互聚集形成更高一级有规律的结构;(4)结构域是相对独立的紧密球状实体;(5)三级结构是二级结构组合成的多肽链;(6)四级结构是两条或两条以上有独立三级结构的多肽链的四聚体.2、常用的蛋白质分离纯化方法有哪几种？各自的作用原理是什么？(1)盐析与有机溶剂沉淀：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。

凡能与水以任意比例混合的有机溶剂，如乙醇、甲醇、丙酮等，均可引起蛋白质沉淀。

(2)电泳法：蛋白质分子在高于或低于其pI的溶液中带净的负或正电荷，因此在电场中可以移动。

电泳迁移率的大小主要取决于蛋白质分子所带电荷量以及分子大小。

(3)透析法：利用透析袋膜的超滤性质，可将大分子物质与小分子物质分离开。

(4)层析法：利用混合物中各组分理化性质的差异，在相互接触的两相（固定相与流动相）之间的分布不同而进行分离。

(5)凝胶过滤法:蛋白质溶液加于柱之顶部，任其往下渗漏，小分子蛋白质进入孔内，因而在柱中滞留时间较长，大分子蛋白质不能进入孔内而径直流出，因此不同大小的蛋白质得以分离。

(6)超速离心：利用物质密度的不同，经超速离心后，分布于不同的液层而分离。

3、蛋白质的两性解离与等电点(1)两性解离:蛋白质分子中带有可解离的氨基和羧基，这些基团在不同的pH溶液中可解离成正离子或负离子，因此蛋白质分子即可带有正电荷又可带有负电荷，这种性质称为蛋白质的两性解离。

根据蛋白质的两性解离性质，可采取电泳法和离子交换层析法分离纯化蛋白质。

(2)等电点:氨基酸分子所带净电荷为零时,溶液的PH值即为氨基酸的等电点.4、为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质相对量？实验中又是如何依此原理计算蛋白质含量的？因为蛋白质中氮的含量一般比较恒定,平均为16%,这是蛋白质元素组成的一个特点,也是凯氏定氮测定蛋白质含量的计算基础.蛋白质含量的计算为:每克样品中含氮克数 *6.25*100即为100克样品中蛋白质含量.5、氨基酸的分类非极性氨基酸（疏水氨基酸）8种丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）苯丙氨酸（Phe）色氨酸（Trp）蛋氨酸（Met）极性氨基酸（亲水氨基酸）：1）极性不带电荷：7种甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln）2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸）3种赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His） 3）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸）2种天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）二、酶1、酶的必需基团有哪几种,各有什么作用?酶的必需基团有活性中心的必需基团和非活性中心的必需基团,活性中心的必需基团有催化基团和结合基团,催化基团改变底物中某些化学键的稳定性,使底物发生反应生成产物,结合基团与底物相结合,使底物和一定构象的酶形成中间产物.非活性中心的必需基团为维持酶活性中心的空间构象所必需.2、酶蛋白与辅助因子的相互关系如何？（1）酶蛋白与辅助因子组成全酶，单独哪一种都没有催化活性；（2）一种酶蛋白只能结合一种辅助因子形成全酶，催化一定的化学反应；（3）一种辅助因子可与不同酶蛋白结合成不同的全酶，催化不同的化学反应；（4）酶蛋白决定反应的特异性，而辅助因子具体参加化学反应，决定酶促反应的性质。

答案仅供参考10生工1班英译汉：糖酵解（EMP）磷酸果糖激酶（PFK）磷酸烯醇式丙酮酸（PEP）乳酸脱氢酶（LDH）三羧酸循环(TCA) 焦磷酸硫胺素（TPP）尿苷二磷酸葡萄糖（UDPG）磷酸戊糖途径（HMS）尿苷三磷酸（UTP）羟甲基戊二酸（HMG）脂酰基载体蛋白（ACP）甲羟戊酸（MV A）开放阅读框架（ORF）起始因子（原核IF/真核eIF）延长因子（EF）终止因子（RF）核糖体释放因子（RRF）三磷酸脱氧核苷（dNTP）核糖核苷二磷酸（NDP）单链结合蛋白（SSB）DNA聚合酶（DNA-pol）谷丙转氨酶（GPT）谷草转氨酶（GOT）苯丙酮尿症（PKU症）γ-氨基丁酸(GABA) 5-羟色胺（5-HT）多巴胺（DA）5-氟尿嘧啶（5-FU）5-磷酸核糖焦磷酸（PRPP）黄嘌呤核苷酸（XMP）次黄嘌呤核苷酸（IMP）黄素单核苷酸（FMN）黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）CoI(NAD) CoⅡ(NADP)简答题1、简述在物质代谢中TCA循环的枢纽作用。

三羧酸循环是糖，脂肪和蛋白质三种主要有机物在体内彻底氧化的共同代谢途径，三羧酸循环的起始物乙酰-CoA，不但是糖氧化分解产物，它也可来自脂肪的甘油、脂肪酸和来自蛋白质的某些氨基酸代谢，因此三羧酸循环实际上是三种主要有机物在体内氧化供能的共同通路。

三羧酸循环也是体内三种主要有机物互变的联结机构，因糖和甘油在体内代谢可生成α-酮戊二酸及草酰乙酸等三羧酸循环的中间产物，这些中间产物可以转变成为某些氨基酸；而有些氨基酸又可通过不同途径变成α-酮戊二酸和草酰乙酸，再经糖异生的途径生成糖或转变成甘油，因此三羧酸循环起着枢纽作用。

2、简述氨中毒的机理。

高浓度氨与α-酮戊二酸形成谷氨酸，是大脑中的α-酮戊二酸大量减少，导致TCA循环无法正常进行，从而引起脑功能受损。

3、从生化的角度简述溶血性贫血的机理。

NADPH水平的降低，是蛋白质发生变化，使脂类发生过氧化作用，使红细胞产生高血红素，这些变化都使红细胞膜变弱，导致红细胞对损伤敏感，易破坏，常常发生溶血，引发溶血性贫血症。

⽣化简答题（附答案）1.简述脂类的消化与吸收。

2.何谓酮体？酮体是如何⽣成及氧化利⽤的？3.为什么吃糖多了⼈体会发胖（写出主要反应过程）？脂肪能转变成葡萄糖吗？为什么？4.简述脂肪肝的成因。

5.写出胆固醇合成的基本原料及关键酶？胆固醇在体内可的转变成哪些物质？6.脂蛋⽩分为⼏类？各种脂蛋⽩的主要功⽤？7.写出⽢油的代谢途径？8.简述饥饿或糖尿病患者，出现酮症的原因？9．试⽐较⽣物氧化与体外物质氧化的异同。

10．试述影响氧化磷酸化的诸因素及其作⽤机制。

11．试述体内的能量⽣成、贮存和利⽤12．试从蛋⽩质营养价值⾓度分析⼩⼉偏⾷的害处。

13．参与蛋⽩质消化的酶有哪些？各⾃作⽤？14．从蛋⽩质、氨基酸代谢⾓度分析严重肝功能障碍时肝昏迷的成因。

15．⾷物蛋⽩质消化产物是如何吸收的？16．简述体内氨基酸代谢状况。

17．1分⼦天冬氨酸在肝脏彻底氧化分解⽣成⽔、⼆氧化碳和尿素可净⽣成多少分⼦ATP？简述代谢过程。

18．简述苯丙氨酸和酪氨酸在体内的分解代谢过程及常见的代谢疾病。

19．简述甲硫氨酸的主要代谢过程及意义。

20．简述⾕胱⽢肽在体内的⽣理功⽤。

21．简述维⽣素B6在氨基酸代谢中的作⽤。

22．讨论核苷酸在体内的主要⽣理功能23.简述物质代谢的特点？24.试述丙氨酸转变为脂肪的主要途径？25．核苷、核苷酸、核酸三者在分⼦结构上的关系是怎样的？26．参与DNA复制的酶在原核⽣物和真核⽣物有何异同？27．复制的起始过程如何解链？引发体是怎样⽣成的？28．解释遗传相对保守性及其变异性的⽣物学意义和分⼦基础。

29．什么是点突变、框移突变，其后果如何？30.简述遗传密码的基本特点。

31.蛋⽩质⽣物合成体系包括哪些物质，各起什么作⽤。

32．简述原核⽣物基因转录调节的特点。

阻遏蛋⽩与阻遏机制的普遍性。

33．简述真核⽣物基因组结构特点。

34．同⼀⽣物体不同的组织细胞的基因组成和表达是否相同？为什么？35．简述重组DNA技术中⽬的基因的获取来源和途径。

简答题：1、球形蛋白的结构类型？①全α-结构蛋白质，此类结构中α-螺旋占有极大比例，按反平行方式排列，相邻螺旋以环连接成简状螺旋束，因而也成为上下型螺旋束。

②α/β-结构，此类结构以平行或混合型β-折叠片为基础，分为两个亚类：单绕平行β-桶和双绕平行β-片或马鞍形扭曲片。

③全β-结构，主要由反平行β-折叠片排列形成，β-股之间以β-回折或跳过相邻β-股的条带相连。

④富含金属或二硫键，许多不足100个氨基酸残基组成的小蛋白质或结构域往往不规则，只有很少量的二级结构元件，但富含金属或二硫键，通过金属形成的配位键或二硫键稳定其构象。

2、三维结构与功能的关系（球形蛋白为例）球形蛋白质分子含有多种二级结构元件。

球状蛋白质的结构具有明显而丰富的折叠层次。

多肽链中相邻的残基首先形成二级结构元件；随着肽链的进一步卷曲，若干相邻的结构元件形成超二级结构；超二级结构进一步组装成结构域；两个或多个结构再装配成紧密的球状或椭球状的三级结构。

球状蛋白质分子是紧密的球状或椭球状实体，即使紧密装配，蛋白质总体积约有25%并未被蛋白质原子占据。

这个空间几乎全为很小的空腔，偶尔有水分子大小或更大的空腔存在。

值得注意的是邻近活性部位的区域密度比平均值低得多，这可能意味着活性部位有较大的空间可塑性，允许其中的结合基团和催化基团有较大的活动范围。

这大概就是功能蛋白与其配体相互作用的结构基础。

球状蛋白质具有疏水的内核和亲水的表面，首先，肽链必须满足自身结构固有的限制，包括手性效应和α-碳二面角在折叠上的限制；其次，肽链在熵因素驱动下必须尽可能地埋藏疏水侧链，使之与溶剂水的接触降到最小程度，同时让亲水侧链暴露在分子表面，与环境中水分子形成广泛的氢键连系。

球状蛋白质分子表面有一个分布着许多疏水残基的空穴或裂隙，常是结合底物、效应物等配体并行使生物学功能的活性部位，这样的空穴为发生化学反应营造了一个低介电区域。

3、蛋白质结构与功能关系（举例说明）肌红蛋白（Mb）的分子包括一条153个氨基酸残基组成的多肽链和一个血红素，肌红蛋白多肽链中的残基75~80%处于α-螺旋中，其余为无规卷曲，整个肽链有8个长短不一的螺旋段，在侧链基团相互作用下盘曲形成4.3 nm×3﹒5 nm×2.3nm扁园的球体。

第一章1．何为蛋白质(de)变性作用其实质是什么答：在某些物理和化学因素作用下,其特定(de)空间构象被破坏,也即有序(de)空间构象变成无序(de)空间结构,从而导致其理化性质和生物活性(de)丧失.变性(de)实质是破坏非共价键和二硫键,不改变蛋白质(de)一级结构.2.何谓分子伴侣它在蛋白质分子折叠中有何作用答：分子伴侣：是指通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构(de)一类蛋白质.它在蛋白质分子折叠中(de)作用是：（1）可逆地与未折叠肽段(de)疏水部分结合随后松开,如此重复进行可防止错误(de)聚集发生,使肽链正确折叠；（2）可与错误聚集(de)肽段结合,使之解聚后,再诱导其正确折叠；（3）在蛋白质分子折叠过程中指导二硫键正确配对.3.试述蛋白质等电点与溶液(de)pH和电泳行为(de)相互关系.答：PI>PH时,蛋白质带净正电荷,电泳时,蛋白质向阴极移动；PI<PH时,蛋白质带净负电荷,电泳时,蛋白质向阳极移动；PI=PH是,蛋白质净电荷为零,电泳时,蛋白质不移动.4.试述蛋白质变性作用(de)实际应用答：蛋白质(de)变性有许多实际应用,例如,第一方面利用变性：（1）临床上可以进行乙醇、煮沸、高压、紫外线照射等消毒杀菌；（2）临床化验室进行加热凝固反应检查尿中蛋白质；（3）日常生活中将蛋白质煮熟食用,便于消化.第二方面防止变性：当制备保存蛋白质制剂（如酶、疫苗、免疫血清等）过程中,则应避免蛋白质变性,以防止失去活性.第三方面取代变性：乳品解毒（用于急救重金属中毒）.第二章1.简述RNA(de)种类及其生物学作用.答：（1）RNA有三种：mRNA、tRANA、rRNA；（2）各种RNA(de)生物学作用：①mRNA是DNA(de)转录产物,含有DNA(de)遗传信息,从5’-末端起(de)第一个AUG开始,每三个相邻碱基决定一个氨基酸,是蛋白质生物合成中(de)模板.②tRNA携带运输活化(de)氨基酸,参与蛋白质(de)生物合成.③rRNA与蛋白质结合构成核糖体,核糖体是蛋白质合成(de)场所.2.简述tRNA二级结构(de)基本特点.答：tRNA二级结构为典型(de)三叶草形结构,其特点为：（1）氨基酸臂：3’-末端为-C-C-A-OH结构；（2）二氢尿嘧啶环：环中有二氢尿嘧啶；（3）反密码环：环中间部分三个相邻核苷酸组成反密码子；（4）TΨC环：环中含胸苷,假尿苷和胞苷；（5）附加叉：是tRNA分类标志.3.试述B-DNA双螺旋结构(de)要点.答：（1）DNA是一反向平行、右手螺旋(de)双链结构：脱氧核糖基和磷酸亲水性骨架位于双链(de)外侧,疏水性碱基位于双链(de)内侧,螺旋一周含对碱基,螺距,直径.（2）DNA双链之间形成了互补碱基对：两条链(de)碱基之间以氢键相连.腺嘌呤与胸腺嘧啶配对,形成两个氢键（A=T）,鸟嘌呤与胞嘧啶配对,形成三个氢键（G≡C）.（3）疏水作用力和氢键共同维系DNA双螺旋结构(de)稳定：DNA双螺旋结构横向(de)稳定性靠两条链间互补碱基(de)氢键维系,纵向(de)稳定性则靠碱基平面间(de)疏水性碱基堆积力维持.4.何为增色效应为什么DNA变形后出现增色效应答：增色效应：核酸变性后,在260nm处对紫外光(de)吸光度增加,此现象为增色效应.原因：嘌呤环和嘧啶环中含有共轭双键,因此对260nm波长(de)紫外光有最大(de)吸收峰,碱基平时在DNA双螺旋(de)内侧.当DNA变性后,氢键破坏,成为两股单链DNA,在螺旋内侧(de)碱基暴露出来,故出现增色效应. 5.试述真核生物mRNA(de)特点.答：成熟(de)真核生物mRNA(de)结构特点是：（1）大多数(de)真核mRNA 在5’-端以7-甲基鸟嘌呤及三磷酸鸟苷为分子(de)起始结构.这种结构称为帽子结构.帽子结构在mRNA作为模板翻译成蛋白质(de)过程中具有促进核糖体与mRNA(de)结合,加速翻译起始速度(de)作用,同时可以增强mRNA(de)稳定性.（2）在真核mRNA(de)3’末端,大多数有一段长短不一(de)多聚腺苷酸结构,通常称为多聚A尾.一般由数十个至一百几十个腺苷酸连接而成.因为在基因内没有找到它相应(de)结构,因此认为它是在RNA生成后才加进去(de).随着mRNA存在(de)时间延续,这段聚A尾巴慢慢变短.因此,目前认为这种3’-末端结构可能与mRNA从核内向胞质(de)转位及mRNA(de)稳定性有关.第三章1.简述Km和Vmax(de)意义.答：Km：（1）Km值等于酶促反应速度为最大速度一半时(de)底物浓度；（2）当ES解离成E和S(de)速度大大超过分解成E和P(de)速度时,Km值近似于ES(de)解离常数Ks.在这种情况下,Km值可用来表示酶对底物(de)亲和力.此时,Km值愈大,酶与底物(de)亲和力愈小；Km值愈小,酶与底物(de)亲和力愈大.Ks值和Km值(de)涵义不同,不能互相代替使用；（3）Km值是酶(de)特征性常数之一,只与酶(de)结构、酶所催化(de)底物和外界环境（如温度、pH、离子强度）有关,与酶(de)浓度无关.各种酶(de)Km值范围很广,大致在10^-6——10^-2mol/L之间.Vmax（最大速度）：是酶完全被底物饱和时(de)反应速度.如果酶(de)总浓度已知,便可从Vmax计算酶(de)转换数.酶(de)转换数定义是：当酶(de)底物被充分饱和时,单位时间内每个酶分子（或活性中心）催化底物转变为产物(de)分子数.对于生理性底物,大多数酶(de)转换数在1——10^4/秒之间.2.举例说明竞争性抑制(de)特点和实际意义.答：竞争性抑制(de)特点：竞争性抑制剂与底物(de)结构类似：抑制剂结合在酶(de)活性中心；增大底物浓度可以降低抑制剂(de)抑制程度；Km增大,Vmax不变.如磺胺药与PABA(de)结构类似,PABA是某些细菌合成二氢叶酸（DHF）(de)原料,DHF可转变成四氢叶酸（THF）.THF是一碳单位代谢(de)辅酶,而一碳单位是合成核苷酸不可缺少(de)原料.由于磺胺药能与PABA竞争性结合二氢叶酸合成酶(de)活性中心.DHF合成受抑制,THF也随之减少,使核酸合成障碍,导致细菌死亡.3.比较三种可逆性抑制作用(de)特点.（1）竞争性抑制：抑制剂(de)结构与底物结构相似,共同竞争酶(de)活性中心.抑制作用大小与抑制剂和底物(de)浓度以及酶对它们(de)亲和力有关.Km升高,Vmax不变.（2）非竞争性抑制：抑制剂与底物(de)结构不相似或完全不同,只与酶活性中心以外(de)必需基团结合.不影响酶在结合抑制剂后与底物(de)结合.抑制作用(de)强弱只与抑制剂(de)浓度有关.Km不变,Vmax下降.（3）反竞争性抑制：仅与酶和底物形成(de)中间产物（ES）结合,使中间产物ES(de)量下降.这样,既减少从中间产物转化为产物(de)量,也同时减少从中间产物解离出酶和底物(de)量.Km减小,Vmax下降.第四章1.简述糖酵解(de)生理意义.答：（1）在缺氧情况下供能；（2）有些组织即使不缺氧时也由糖酵解提供全部或部分能量,如：成熟红细胞、神经细胞、白细胞等；（3）肌肉收缩情况下迅速供能.2.简述三羧酸循环(de)特点及生理意义.答：特点：（1）细胞内定位：线粒体；（2）限速酶：柠檬酸合成酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体；（3）需氧参与；（4）每循环一周：4次脱氢（3次NAD+、1次FAD）,2次脱羧生成2分子CO2(碳来自草酰乙酸),1次底物水平磷酸化,共生成10分子ATP；（5）草酰乙酸(de)主要回补反应由丙酮酸直接羧化生成.意义：（1）是三大营养素彻底氧化(de)最终通路.（2）是三大营养素代谢联系(de)枢纽.（3）为其他合成代谢提供小分子前体.（4）为氧化磷酸化提供还原能量.3.简述糖异生(de)生理意义.答：（1）空腹或饥饿时,利用非糖化合物异生成葡萄糖,以维持血糖水平；（2）是肝脏补充或恢复糖原储备(de)重要途径；（3）调节酸碱平衡.4.试比较糖酵解和糖(de)有氧氧化(de)区别.答：第六章1．计算1分子甘油彻底氧化生成多少个ATPα-磷酸甘油NADH+H+磷酸二羟丙酮 3- NADH+H+1,3-二磷酸甘油酸A DP ATP 3-磷酸甘油酸磷酸烯醇式丙酮酸丙酮酸在丙酮酸进入线粒体之前,消耗一个ATP,底物水平磷酸化产生2个ATP,2（NADP+ H+）经α-磷酸甘油穿梭或苹果酸-天冬氨酸穿梭进入线粒体彻底氧化产生3或5个ATP,丙酮酸进入线粒体后彻底氧化产生个ATP,共计或个ATP.2.试说明物质在体内氧化和体外氧化有哪些主要异同点答：例如糖和脂肪在体内外氧化.相同点：终产物都是CO2和H2O；总能量不变；耗氧量相同.不同于之处在于：体内条件温和,在体温情况下进行、pH近中性、有水参加、逐步释放能量；体外则是以光和热(de)是形式释放.在体内以有机酸脱羧(de)方式产生CO2,体外则碳与氧直接氧化合成CO2.体内以呼吸链氧化为主使氧与氢结合成水,体外使氢和氧直接结合成水.3.叙述影响氧化磷酸化作用(de)因素及其原理.答：（1）ADP(de)调节：正常生理情况下,氧化磷酸化(de)速率主要受ADP水平调节.当机体利用ATP增多时,ADP浓度增高,转运到线粒体加速氧化磷酸化(de)进行,如ADP不足,则氧化磷酸化速度减慢,这种调节作用可使机体能量(de)产生适应生理(de)需要.（2）抑制剂：A呼吸链抑制剂：阻断呼吸链某部位电子传递(de)物质；B解偶联剂：使物质氧化与ADP磷酸化偶联过程脱离；C氧化磷酸化其他抑制剂：如寡霉素可与寡霉素敏感蛋白结合,阻止H+经质子通道回流,抑制ATP生成.（3）甲状腺激素：其诱导细胞膜上Na+-ATP酶合成,加速ATP分解为ADP+Pi,促进氧化磷酸化进行.4.线粒体内膜上(de)电子传递链是如何排列(de),并说明氧化磷酸(de)偶联部位.答：（1）NADH氧化呼吸链：DNAH FMN CoQ Cyt b Cytc1 Cytc Cytaa3 02(2)琥珀酸氧化呼吸链：琥珀酸 FAD CoQ Cyt b Cytc1 Cytc Cytaa3 02(3)三个偶联部位：NADH CoQ；CoQ Cytc； Cytaa3 02第七章1.丙氨酸-葡萄糖循环意义如何答：通过此循环,使肌中(de)氨以无毒(de)丙氨酸形式运输到肝,同时,肝又为肌提供了生成丙酮酸(de)葡萄糖.2.血氨有哪些来源和去路答：来源：（1）体内氨基酸脱氨基作用生成氨,是体内血氨(de)主要来源；（2）肠道内产生(de)氨被吸收入血,它包括：a未被消化(de)蛋白质和未被吸收(de)氨基酸经细菌(de)腐败作用产生；b血中尿素渗入肠道被细菌体内(de)脲酶分解产生；（3）肾脏(de)肾小管上皮细胞内(de)谷氨酰胺酶水解谷氨酰胺产生氨.去路：（1）在肝脏通过鸟氨酸循环生成尿素,经肾脏排出,是血氨(de)主要去路；（2）在肝脏、肌肉、脑等组织经谷氨酰胺合成酶作用生成无毒(de)谷氨酰胺；（3）在肾脏生成铵盐随尿排出；（4）通过脱氨基作用(de)逆反应,再合成非必需氨基酸；（5）参与嘌呤碱和嘧啶碱等化合物(de)合成.3.论述脑组织中Glu彻底氧化分解(de)主要途径及生成多少个ATPGlu L-谷氨酸脱氢酶α-酮戊二酸α-酮戊二酸脱氢酶复合体琥珀酰CoANAD+ NH3+NADH HSCoA,NAD+ NADH琥珀酰CoA合成酶琥珀酸琥珀酸脱氢酶延胡索酸+H2OPi+GDP GTP FAD FADH2苹果酸粒体苹果酸脱氢酶草酰乙酸草酰乙酸磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶磷酸烯醇丙酮酸丙酮酸激酶丙酮酸入线粒体丙酮酸脱氢酶复合体 TAC丙酮酸乙酰CoA CO2+H2O能量：净生成分子ATP4.叶酸、维生素B12缺乏产生巨幼红细胞贫血(de)生化机理.答：在体内以四氢叶酸形式参与一碳单位(de)转运,若缺乏叶酸必然导致嘌呤或脱氧胸腺嘧啶核苷酸(de)合成障碍,继而影响核酸与蛋白质(de)合成以及细胞(de)增殖.维生素B12是蛋氨酸合成酶(de)辅基,若体内缺乏维生素B12会导致N5–CH3-FH4上(de)甲基不能转移,减少FH4(de)再生,也影响细胞分裂,故产生巨幼红细胞性贫血.第八章1.说明氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ、Ⅱ有何区别答：2.补救合成途径(de)生理意义.答：（1）可以节省从头合成时(de)能量和氨基酸(de)消耗；（2）体内某些组织器官如脑、骨髓等缺乏嘌呤醇与次黄嘌呤核苷酸(de)酶体系,只能依靠补救合成嘌呤核苷酸.3.体内脱氧核糖核苷酸是如何生成(de)答：体内脱氧核糖核苷酸所含(de)脱氧核糖是通过相应(de)核糖核苷酸(de)直接还原作用,以氢取代核糖分子中C2上(de)羟基而生成(de),此还原作用是在二磷酸核苷（NDP）水平上进行(de)（这里N代表A；G；U；C 等碱基）,由核糖核苷酸还原酶催化,由NADPH+H+作为供氢体.脱氧胸腺嘧啶核苷酸（Dtmp）是由脱氧尿嘧啶核苷酸（dUMP）经甲基化生成(de),反应由N5 ,N10-甲烯四氢叶酸提供甲基,由胸苷酸合成酶催化进行.4.试讨论各类核苷酸抗代谢物(de)作用原理及其临床应用.答：第九章1简述酶(de)化学修饰调节(de)特点.答：（1）酶蛋白(de)共价修饰是可逆(de)酶促反应,在不同酶(de)作用下,酶蛋白(de)活性状态可互相转变.催化互变反应(de)酶在体内可受调节因素如激素(de)调控；（2）与变构调节不同,酶(de)化学修饰调节是通过酶蛋白分子共价键(de)改变而实现,有放大效应；（3）磷酸化与脱磷酸化是最常见(de)化学修饰调节.2.根据受体存在(de)部位,激素分为哪几类.答：根据受体存在(de)部位,激素分为两类：（1）作用于细胞膜受体(de)激素；均为亲水激素.（2）作用于细胞内受体(de)激素,均为亲脂性激素.第十章1.何谓DNA(de)半保留复制简述复制(de)主要过程.答：DNA在复制时,亲代DNA两条链均可做模板,生成两个完全相同(de)子代DNA,每个子代DNA(de)一条链来自亲代DNA,另一条链是新合成(de),称为半保留复制.复制(de)主要过程是：（1）拓扑异构酶松弛超螺旋；（2）解螺旋酶将两股螺旋打开；（3）单链DNA结合蛋白结合在每条单链上,以维持两条单链处于分离(de)状态；（4）引物酶催化合成RNA引物；（5）DNA 聚合酶Ⅲ催化合成新(de)DNA(de)领头链及冈崎片段；（6）RNA酶水解引物,DNA聚合酶催化填补空隙；（7）DNA连接酶Ⅰ将冈崎片段连接起来以完成随从链(de)合成.2.简述原核生物DNA聚合酶(de)种类和功能.答：大肠杆菌有三种DNA聚合酶,分别为DNA聚合酶Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ.DNA聚合酶Ⅰ(de)功能是填补空隙、切除引物、修复；DNA聚合酶Ⅱ(de)功能不清；DNA聚合酶Ⅲ是复制时(de)主要复制酶.3.简述DNA损伤(de)修复类型.答：修复是指针对已经发生(de)缺陷而实施(de)补救机制,主要有光修复、切除修复、重组修复、SOS修复.光修复：通过光修复酶催化完成(de),需300~600nm波长照射即可活化,可使嘧啶二聚体分解为原来(de)非聚合状态,DNA完全恢复正常.切除修复：细胞内(de)主要修复机制,主要有核酸内切酶、DNA聚合酶及连接酶完成修复.重组修复：先复制再修复.损伤部位因无模板指引,复制出来(de)新子链会出现缺口,通过核酸酶将另一股健康(de)母链与缺口部分进行交换.SOS修复：SOS是国际海难信号,SOS修复是一类应急性(de)修复方式.是由于DNA损伤广泛以至于难以继续复制由此而诱发出一系列复杂(de)反应.4.论述参与原核生物DNA复制过程所需(de)物质及其作用.答：（1）dNTP：作为复制(de)原料.（2）双链DNA：解开成单链(de)两条链都可作为模板指导DNA(de)合成.（3）引物：一小段RNA,提供游离(de)3’-OH.（4）DNA聚合酶：即依赖于DNA(de)DNA聚合酶,合成子链.原核生物中,DNA聚合酶Ⅲ是真正(de)复制酶,DNA聚合酶Ⅰ(de)作用是切除引物、填补空隙和修复.（5）其他(de)一些酶和蛋白因子：解链酶,解开DNA双链；DNA拓扑异构酶ⅠⅡ松弛DNA超螺旋,理顺打结(de)DNA双链；引物酶,合成RNA引物；单链DNA结合蛋白（SSB）,结合并稳定解开(de)单链；DNA连接酶,连接随从链中两个相邻(de)DNA片段.第十一章1．一条DNA单链3’……ACATTGGCTAAG……5’试写出：（1）复制后生成(de)DNA单链碱基顺序；（2）转录后生成(de)mRNA链(de)碱基序列.答：（1）复制后生成(de)DNA链为：5’-TGTAACCGATTC-3’转录后生成(de)mRNA链为：5’-UGUAACCGAUUC-3’2.简述真核生物tRNA转录后加工过程.答：（1）在细胞核内,由RNA聚合酸Ⅲ催化合成tRNA(de)初级产物,初级产物中有些中间插入碱基在加工过程中经剪接而除去；（2）生成各种稀有碱基.包括甲基化反应、还原反应、转位反应以及脱氨反应等；（3）3’末端加上CCA-OH.3.试述原核生物转录过程.答：分起始、延长、终止三个阶段.（1）起始：①在原核生物中,当RNA聚合酶(de)σ亚基发现其识别位点时,全酶就与启动子(de)一35区序列结合形成一个封闭(de)启动子复合物.②由于全酶分子较大,其另一端可到-10区(de)序列,在某种作用下,整个酶分子向-10序列转移并与之牢固结合,在此处发生局部DNA12-17bp(de)解链,形成全酶和启动子(de)开放性复合物.③在开放性启动子复合物中,起始位点和延长位点被相应(de)核苷酸前体充满,在RNA聚合酶β亚基催化下形成RNA(de)第一个磷酸二酯键.RNA合成(de)第一个核苷酸总是GTP或ATP,以GTP常见前面9个核苷酸(de)合成不需要RNA聚合酶移动.④σ亚基从全酶解离下来,靠核心酶在DNA链上向下游滑动,而脱落(de)σ亚基与另一个核心酶结合成全酶反复利用.（2）延长：当核心酶沿模板3’ 5’.（3）终止：当核心酶沿模板3’ 5’滑至终止信号区域,转录终止.DNA模板上(de)转录终止信号有两类：一类是不依赖蛋白质因子而实现(de)终止作用；另一类是依赖蛋白质辅因子才能实现终止作用,这种蛋白质辅因子称为释放因子,通常又称σ因子.4.试述真核生物mRNA转录后加工过程.答：（1）hnRNA(de)剪接：hnRNA是RNA(de)前体,通过多种核酸酶(de)作用将hnRNA中由DNA内含子转录(de)部分切去,将基因(de)外显子转录(de)部分拼接起来；（2）在mRNA3’端加上聚腺苷酸尾巴（polyA）.这一过程在细胞核内完成,在加入polyA之前,先由核酸外切酶切去3’末端一些过剩(de)核苷酸,然后在多聚苷酸聚合酶催化下,在3’末端加上polyA.（3）5’末端形成帽子结构.转录产物第一个核苷酸常是5’-三磷酸鸟苷pppG.mRNA在成熟过程中,先由磷酸酶把5’-pppG水解成5’-PG,然后5’起始部位与另一个三磷酸鸟苷pppG反应,生成三磷酸双鸟苷.在甲基化酶作用下,第二个鸟嘌呤碱基发生甲基化反应,形成帽子结构（GpppmG）.第十二章1.试述复制、转录、翻译(de)方向性.答：（1）复制(de)方向性：DNA复制(de)起始部位称复制子.每个复制子可形成两个复制叉,如模板单链DNA3’ 5’(de)方向与复制叉方向相同,则是连续复制；如果模板方向和复制叉方向相反,则DNA合成为不连续合成.（2）转录(de)方向性：DNA模板方向是 3’ 5’转录为RNA(de)方向是5’ 3’.（3）翻译(de)方向性：核蛋白体沿mRNA 从5’ 3’方向进行翻译,所合成(de)多肽链方向是由N 端指向C 端进行.2. 简述蛋白质生物合成(de)主要过程.答：蛋白质生物合成(de)主要过程分为以下三步：（起始阶段：起始复合物(de)形成；（2）延伸阶段：通过进位、成肽、转位三步反应,多肽按N端 C 端延伸；（3）终止阶段：当终止密码子出现在A 位时.肽链合成终止并从核蛋白体上释放下来,大、小亚基分离.3. 为什么说翻译后氨基酸(de)化学修饰与蛋白质总体构象(de)形成有关答：蛋白质总体构象取决于不同氨基酸之间氢键和疏水键形成(de)能力,以及侧链和其他基团对空间结构(de)影响,这些因素都与翻译后(de)加工有关.4. 真核生物与原核生物蛋白质合成过程中(de)不同点是什么答：第十三章1.简述原核基因转录调节特点.答：原核基因转录调节(de)主要环节在转录起始,其特点为：（1）σ因子决定RNA聚合酶识别特异性；（2）操纵子模型(de)普遍性；（3）阻遏蛋白与阻遏机制(de)普遍性.第十五章1.按存在(de)部位,受体分哪些种类答：按受体存在(de)部位,受体分为膜受体和胞内受体.细胞膜受体接收水溶性化学信号分子,如肽类激素、细胞因子、粘附分子等、更具细胞膜受体(de)结构、接收信号(de)种类、转换信号(de)方式等,可分为环状受体（配体依赖性离子通道）、G蛋白偶联受体、单个跨膜α螺旋受体和具有鸟苷酸环化酶活性(de)受体.细胞内受体接收脂溶性化学信号分子,如类固醇激素、甲状腺素、维甲酸等.2.简述细胞内第二信使调控(de)蛋白激酶有哪些答：受细胞内第二信使调控(de)蛋白激酶有：（1）蛋白激酶A（受cAMP调控）；（2）蛋白激酶C（受Ca2+和DAG调控）（3）Ca2+-CaM激酶（受Ca2+调控）；（4）蛋白激酶G（受cGMP调控）.3.受体与配体结合有哪些特点答：受体与配体结合(de)特点有：高度专一性、高度亲和力、可饱和性、可逆性、特定(de)作用模式.4.试述肾上腺素调节糖原代谢(de)级联反应过程.答：肾上腺素调节糖原代谢(de)级联反应过程：见图肾上腺素+β受体肾上腺素-β受体复合物无活性(de)G蛋白活性G蛋白无活性AC 活性ACATP cAMP活性糖原合酶a无活性PKA 活性PKA 无活性糖原合酶b无活性磷酸化酶b激酶有活性磷酸化酶b激酶无活性磷酸化酶b 有活性磷酸化酶b糖原 G5.概述BGF受体介导(de)信号转导途径答：EGF受体介导(de)信号转导途径：EGF与受体结合使受体二聚体化, 并自身磷酸化接头蛋白Grb2 调控分子SOS与Grb2结合并活化活化Ras蛋白活化Raf（MAPKKK） MAPK 转位至细胞核使转录调控因子磷酸化调控基因表达.第十六章1.血红素合成(de)特点有哪些答：（1）主要部位：骨髓和肝；（2）原料:甘氨酸、琥珀酰CoA及Fe2+；（3）起始和最终过程在线粒体中进行,其他中间步骤在胞液中进行.2.试述成熟红细胞糖代谢特点及生理意义.答：（1）成熟红细胞糖代谢特点：①糖酵解：1次糖酵解提供2个ATP；②2,3-BPG旁路：占糖酵解(de)15%~50%；2,3-BPG磷酸酶活性较低,2,3-BPG(de)生成大于分解,故红细胞内2,3-BPG升高,调节血红蛋白(de)供氧功能；③磷酸戊糖途径：与其他细胞相同,产生NADPH+H+.（2）红细胞内糖代谢(de)生理意义：①ATP(de)功能：维持红细胞膜上钠泵、钙泵(de)正常运行；维持红细胞膜上脂质与血浆脂蛋白中(de)脂质进行交换；少量ATP用于GSH、NAD+(de)生物合成；用于葡萄糖(de)活化,启动糖酵解过程；②2,3-BPG(de)功能：可与血红蛋白结合使血红蛋白分子(de)T构象更稳定,降低血红蛋白与O2(de)亲和力；当PO2较低时2,3-BPG(de)存在可使O2释放显着增加；③NADH和NADPH(de)功能：具有抗氧化作用,保护细胞膜蛋白、血红蛋白、酶蛋白(de)巯基不被氧化.第十七章1.简述胆汁酸(de)分类及生理功能.答：（1）分类：①按其来源分为：初级胆汁酸和次级胆汁酸.初级胆汁酸包括胆酸、鹅脱氧胆酸；次级胆汁酸包括脱氧胆酸、石胆酸.②按存在形式分为：游离型胆汁酸和结合型胆汁酸.游离型胆汁酸包括胆酸、鹅脱氧胆酸、石胆酸、脱氧胆酸；结合型胆汁酸包括以上游离胆汁酸分别与甘氨酸和牛磺酸结合形成(de)各种结合型胆汁酸.（2）功能：①促进脂类(de)消化和吸收；②抑制胆汁中胆固醇(de)析出2.简述胆红素(de)来源和去路.答：来源：（1）80%来源于血红蛋白；（2）其他来自铁卟啉类去路：（1胆红素入血后与血清蛋白结合成血胆红素（又称游离胆红素）而被运输；（2）被肝细胞摄取(de)胆红素与Y蛋白或Z蛋白结合后被运输到内质网在葡萄糖醛酸转移酶催化下生成胆红素-葡萄糖酸酯,称为肝胆红素（又称结合胆红素）；（3）肝胆红素随胆汁进入肠道,在肠道细菌作用下生成无色胆素原,大部分胆素原随粪便排出,小部分胆素原经门静脉重吸收入肝,大部分又被肝细胞再分泌入场,构成胆素原(de)肝肠循环；（4）重吸收(de)胆素原少部分进入体循环,经肾由尿排出.3.肝在胆红素代谢中有何作用答：（1肝细胞特异性膜载体从血浆中摄取未结合胆红素；（2）胆红素进入肝细胞与Y蛋白、Z蛋白结合.,运到内质网与葡萄糖醛酸结合转化为结合胆红素；（3）结合胆红素从肝细胞毛细胆管排泄入胆汁中,通过肝脏对胆红素(de)摄取、结合、转化与排泄,使血浆(de)胆红素能不断经肝细胞处理而被清除.4.结合胆红素与未结合胆红素有什么区别,对临床诊断有何用途。

1、酮体生成和利用的生理意义。

（1）酮体是脂酸在肝内正常的中间代谢产物，是甘输出能源的一种形式；（2）酮体是肌肉尤其是脑的重要能源。

酮体分子小，易溶于水，容易透过血脑屏障。

体内糖供应不足（血糖降低）时，大脑不能氧化脂肪酸，这时酮体是脑的主要能源物质。

2、试述人体胆固醇的来源与去路?来源:⑴从食物中摄取⑵机体细胞自身合成去路:⑴在肝脏可转换成胆汁酸⑵在性腺,肾上腺皮质可以转化为类固醇激素⑶在欺负可以转化为维生素D3⑷用于构成细胞膜⑸酯化成胆固醇酯，储存在细胞液中⑹经胆汁直接排除肠腔，随粪便排除体外。

3、酶的催化作用有何特点？①具有极高的催化效率,如酶的催化效率可比一般的催化剂高108~1020 倍；②具有高度特异性：即酶对其所催化的底物具有严格的选择性，包括：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性；③酶促反应的可调节性：酶促反应受多种因素的调控，以适应机体不断变化的内外环境和生命活动的需要。

4、何谓酶的不可逆抑制作用？试举例说明某些抑制剂通常以共价键与酶蛋白中的必需基团结合，而使酶失活，抑制剂不能用透析、超滤等物理方法除去，有这种作用的不可逆抑制剂引起的抑制作用称不可逆抑制作用举例：①有机磷抑制胆碱酯酶：与酶活性中心的丝氨酸残基结合，可用解磷定解毒②重金属离子和路易士气抑制巯基酶：与酶分子的巯基结合，可用二巯丙醇解毒。

5、试述竞争性抑制作用的特点，并举例其临床应用特点：①抑制剂与底物化学结构相似②抑制剂以非抑制剂可逆地结合酶的活性中心，但不被催化为产物③由于抑制剂与酶的结合是可逆的，抑制作用大小取决于抑制剂浓度与底物浓度的相对比例④当抑制剂浓度不变时，逐渐增加底物浓度，抑制作用减弱，甚至解除，因而酶的V不变⑤抑制剂的存在使酶的km的值明显增加。

说明底物和酶的亲和力明显下降。

举例：①磺胺类药物与对氨基苯甲酸竞争抑制二氢叶酸合成酶②丙二酸与琥珀酸竞争抑制琥珀酸脱氢酶③核苷酸的抗代谢物与抗肿瘤药物6、何谓酶原及酶原激活？简述其生理意义有些酶在细胞内合成时，或初分泌时，没有催化活性，这种无活性状态的酶的前身物称为酶原，酶原向活性的酶转化的过程称为酶原的激活。

1.简述血氨的来源和去路？来源：氨基酸脱氨基作用，是体内血氨的主要来源；肠道产氨，主要是蛋白质腐败作用和尿素肠肝循环；肾脏产氨，主要来自谷氨酰胺的水解。

去路：合成尿素；生成谷氨酰胺；以铵盐的形式随尿排出。

合成一些含氮化合物，如氨基酸、嘌呤、嘧啶。

2.简述血糖的来源和去路以及激素的调节作用？来源：食物经消化吸收的葡萄糖；肝糖原分解；糖异生。

去路：进行糖酵解或有氧氧化产生能量；合成糖原；合成脂肪及某些非必需氨基酸；通过磷酸戊糖途径转变为其他非糖物质。

浓度的调节作用：升高血糖的激素有：胰高血糖素、肾上腺素、糖皮质激素、生长激素。

降低血糖的有：胰岛素。

2-1.为什么说肝脏是维持血糖浓度相对恒定的重要器官？肝有较强的糖原合成与分解的能力。

在血糖升高时，肝可以合成糖原储存，而在血糖降低时，肝糖原可以分解为葡萄糖补充血糖；肝是糖异生的主要器官，可将乳酸、甘油等物质异生成糖；肝可将果糖，半乳糖等转变为葡萄糖；肝中磷酸戊糖代谢旺盛，可以满足核苷酸合成的需要。

因此，肝脏是维持血糖相对恒定的重要器官。

（肝脏是糖原合成与分解以及糖异生的重要器官。

）3.简述生物氧化和体外氧化的异同点？相同点：产物相同，最终总能量相同。

不同点：生物氧化反应条件温和，由酶催化；氢和碳的氧化并非同时进行，二氧化碳由有机酸脱羧产生，而氢的氧化经传递体多级传递到最后与氧结合生成水；能量逐步释放，有利于机体的捕获。

4.简述糖异生的生理意义？在饥饿情况下维持血糖恒定；维持酸碱平衡；利用乳酸，防止酸中毒；补充或恢复肝糖原储备。

5.简述糖原合成和分解的生理意义？储存能量：葡萄糖可以以糖原的形式储存；调节血糖浓度：血糖浓度高时可以合成糖原，血糖浓度低时可以分解糖原补充血糖；利用乳酸：肝中可经糖异生途径利用糖无氧酵解产生的乳酸来合成糖原。

6.试述蛋白质等电点与溶液的PH和电泳行为的相互关系？PI>PH，蛋白质净带正电荷，电泳时，蛋白质向负极移动；PI<PH，蛋白质净带负电荷，电泳时，蛋白质向正极移动；PI=PH,蛋白质净电荷为零，电泳时，蛋白质不移动。

生化考试题库及答案解析一、选择题1. 酶的催化作用机制中，以下哪项是正确的？A. 酶可以降低反应的活化能B. 酶可以改变反应的平衡常数C. 酶可以改变反应的速率常数D. 酶可以改变反应的热力学性质答案：A解析：酶作为生物催化剂，其主要作用是降低化学反应的活化能，从而加速反应速率。

酶并不改变反应的平衡常数或热力学性质。

2. 下列哪种物质不是核酸的组成部分？A. 磷酸B. 核苷酸C. 脱氧核糖D. 氨基酸答案：D解析：核酸由磷酸、核苷酸、脱氧核糖或核糖组成，而氨基酸是蛋白质的基本组成单位。

二、填空题1. 细胞内能量的主要储存形式是________。

答案：ATP解析：三磷酸腺苷（ATP）是细胞内能量的主要储存和传递分子。

2. 蛋白质的一级结构是由________构成的。

答案：氨基酸序列解析：蛋白质的一级结构是指氨基酸的线性排列顺序。

三、简答题1. 简述细胞呼吸的过程。

答案：细胞呼吸是细胞内有机物氧化分解，释放能量的过程。

主要包括糖酵解、丙酮酸氧化脱羧、三羧酸循环和电子传递链四个阶段。

在这些过程中，有机物质被逐步氧化分解，最终产生二氧化碳和水，同时释放能量，部分能量以ATP的形式储存。

2. 描述DNA复制的过程。

答案：DNA复制是细胞分裂前，DNA分子精确复制自身的过程。

主要包括解旋、合成引物、链的延伸和引物的移除与填补四个步骤。

在复制过程中，双链DNA首先被解旋酶解旋，然后DNA聚合酶在引物RNA 的帮助下，沿着模板链合成新的互补链，最终形成两个相同的DNA分子。

四、计算题1. 如果一个酶促反应的速率常数（k）是0.1秒^-1，求在10秒内反应的总反应次数。

答案：总反应次数 = (1 - e^(-kt)) / (1 - e^(-k))，其中t=10秒，k=0.1秒^-1。

解析：根据指数衰减公式，可以计算出在给定时间内反应的总次数。

将给定的数值代入公式，计算得出结果。

五、实验题1. 设计一个实验来验证酶的专一性。

1. 脂类的消化与吸收：脂类的消化部位主要在小肠，小肠内的胰脂酶、磷脂酶、胆固醇酯酶及辅脂酶等可以催化脂类水解；肠内PH值有利于这些酶的催化反应，又有胆汁酸盐的作用，最后将脂类水解后主要经肠粘膜细胞转化生成乳糜微粒被吸收。

2. 何谓酮体？酮体是如何生成及氧化利用的：酮体包括乙酰乙酸、B -羟丁酸和丙酮。

酮体是在肝细胞内由乙酰CoA经HMG-CoA转化而来，但肝脏不利用酮体。

在肝外组织酮体经乙酰乙酸硫激酶或琥珀酰CoA转硫酶催化后，转变成乙酰 CoA并进入三羧酯循环而被氧化利用。

3. 为什么吃糖多了人体会发胖（写出主要反应过程）？脂肪能转变成葡萄糖吗？为什么？人吃过多的糖造成体内能量物质过剩，进而合成脂肪储存故可以发胖，基本过程如下：葡萄糖—丙酮酸—乙酰CoA 一合成脂肪酸一酯酰CoA葡萄糖—磷酸二羧丙酮—3-磷酸甘油脂酰CoA+3-磷酸甘油—脂肪（储存）脂肪分解产生脂肪酸和甘油，脂肪酸不能转变成葡萄糖，因为脂肪酸氧化产生的乙酰CoA不能逆转为丙酮酸，但脂肪分解产生的甘油可以通过糖异生而生成葡萄糖。

4. 简述脂肪肝的成因。

肝脏是合成脂肪的主要器官，由于磷脂合成的原料不足等原因，造成肝脏脂蛋白合成障碍，使肝内脂肪不能及时转移出肝脏而造成堆积，形成脂肪肝。

5. 写出胆固醇合成的基本原料及关键酶？胆固醇在体内可的转变成哪些物质？胆固醇合成的基本原料是乙酰CoA.NADPH和ATP等，限速酶是HMG-CoA还原酶，胆固醇在体内可以转变为胆计酸、类固醇激素和维生素D3。

7. 写出甘油的代谢途径？甘油—3-磷酸甘油—（氧化供能，异生为糖，合成脂肪再利用）8. 简述饥饿或糖尿病患者，出现酮症的原因？在正常生理条件下，肝外组织氧化利用酮体的能力大大超过肝内生成酮体的能力，血中仅含少量的酮体，在饥饿、糖尿病等糖代谢障碍时，脂肪动员加强，脂肪酸的氧化也加强，肝脏生成酮体大大增加，当酮体的生成超过肝外组织的氧化利用能力时，血酮体升高，可导致酮血症、酮尿症及酮症酸中毒9 .试比较生物氧化与体外物质氧化的异同。

1.什么是β折叠？β折叠的结构特点是？多肽链充分伸展，每个肽单元以Cα为旋转点，依次折叠成锯齿状结构，氨基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构的上下方,这样形成的结构称β－折叠。

β折叠的结构特点是(1) 多肽链充分伸展，肽链平面之间折叠呈锯齿状排列，相邻肽键平面的夹角为110º角，(2) 两段肽链之间可顺向平行(均从N-C)，也可反向平行。

(3)由氢键维持稳定。

其方向与折叠的长轴接近垂直。

2. 变性蛋白质的主要特征是？（1）蛋白质分子中的次级键断裂，构象破坏，但不涉及肽键的破坏，一级结构不变。

（2）生物活性丧失。

（3）变性蛋白质的溶解度常降低、粘度增加而扩散系数减小。

（4）变性蛋白质容易消化和降解。

3. 酶与一般催化剂相比有什么异同点？答：相同点：（1）反应前后没有质和量的改变；（2）只催化热力学允许的反应；（3）不改变反映的平衡点；（4）作用原理都是降低化学反映的活化能。

不同点：（1）酶具有较高的催化效率；（2）催化底物具有高度特异性（3）酶具有热不稳定性（4）酶的催化作用受多种因素影响。

4. 试举例说明酶的三种特异性。

答：（1）绝对特异性：有的酶只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定的产物，如尿霉只能水解尿素（2）相对特异性：有一些酶作用于一类化合物或一种化学键，如蛋白酶水解各种蛋白质的肽键（3）立体异构特异性：一种酶只作用于立体异构中的一种，如乳酸脱氢酶只催化L—型乳酸等。

5.比较三种酶的可逆性抑制的的特点。

答：（1）竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构类似，共同竞争酶的活性中心。

抑制程度与底物与抑制剂的相对浓度有关，Km值增高，Vmas值不变。

（2）抑制剂只与酶活性中心外的必须基团结合，但不影响底物与酶的结合，Km 值不变，Vmax不变。

（3）反竞争抑制：抑制剂只与酶—底物复合物结合，生成三元复合物，Km、Vmas值均下降。

6. 氧化呼吸链的组成成分主要有那些？那些是递氢体，那些是递电子体？或两者皆是？（1）主要组成部分：NAD+或辅酶I（CoI）、黄素蛋白（Fp）、铁硫蛋白（Fe-s）、泛醌（UQ）、细胞色素类（Cyt）（2）所有组成成分都为递电子体。

1.什么事蛋白质的二级结构？它主要有哪几种？各有何特征？蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构想。

其维持结构稳定的作用力是氢键。

蛋白质二极结构的常见形式有：a-螺旋，b-折叠，b-转角和无规卷曲。

2.简述DNA 和RNA 的主要区别（1）DNA 是由脱氧核苷酸单元通过3’，5’磷酸二酯键相连形成的大分子，碱基为A 、T 、C 、G ，戊糖是B-D-2-脱氧核糖;而RNA 是由核糖核苷酸单元通过3’，5’磷酸二酯键相连形成的大分子，碱基为A 、G 、C 、U ，戊糖为B-D-核糖;（2）DNA 的结构是由两条反向平行的多聚核苷酸链形成的双螺旋结构，分子量较大;而RNA 的结构以单链为主，只是在单链中局部可形成双链结构，分子量较小;（3）DNA 位于细胞的细胞核和线粒体，RNA 存在部位包括细胞液、细胞核和线粒体;（4）DNA 的主要功能是携带遗传信息，决定细胞和个体基因型，而RNA 的主要功能是参与细胞内DNA 遗传信息的表达。

3.酶的特征性常数是什么？简述Km 和Vm 的意义。

酶的特征性常数是：米氏常数，即Km 。

Km 是单底物反应中酶与底物可逆的生成中间产物和中间产物转化为产物这三个反应的速度常数的综合。

即：P E ES S E k K +−→←−→←+31，Km=（K2+K3）/K1，米氏常数Km 值数值上等于酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度；（1）Km 的意义为①Km 值等于酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。

②当K2≥K3时（即ES 解离成E 和S 的速度大大超过分解为E 和P 的速度时），Km 值表示酶对底物的亲活力。

Km 值越小，酶与底物的亲活力越大，反之亦然。

③Km 值是酶的特征性常数之一，每一种酶都有它的Km 值。

Km 值只与酶的结构、酶所催化的底物和反应环境（温度、PH 、离子强度）有关，与酶的浓度无关。

第一章：核酸9.核酸的变性、复性：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。

在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。

这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。

10.增色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”。

11. 减色效应：DNA在260nm处的光密度比在DNA分子中的各个碱基在260nm处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）, 这现象称为“减色效应”。

12. 噬菌体：一种病毒，它可破坏细菌，并在其中繁殖。

也叫细菌的病毒。

14. DNA的熔解温度（Tm值）：引起DNA发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（Tm）。

15. 分子杂交：不同的DNA片段之间，DNA片段与RNA片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。

这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。

3. 答：tRNA一级结构具有以下特点：1）分子量较小，大约由73～95个核苷酸组成。

2）分子中含有较多的修饰成分3）3′末端都具有CpCpA-OH的结构。

5′端多为pG,也有pC4）恒定核苷酸，有十几个位臵上的核苷酸在几乎所有的tRNA中都不变。

5）tRNA约占细胞总RNA的15%tRNA的二级结构呈“三叶草形”。

在结构上具有某些共同之处，即四臂四环：氨基酸接受臂;反密码（环）臂;二氢尿嘧啶（环）臂;T C（环）臂;可变环。

tRNA的三级结构:倒挂的L字母tRNA主要功能：在蛋白质生物合成过程中转运氨基酸。

4. 答：在20世纪50年代初，E．Chargaff等应用纸层析技术及紫外分光光度法，对各种生物的DNA分子的碱基组成进行了定量分析，总结出一些共同的规律，这些规律被人们称之为Chargaff出定则。

1•脂类的消化与吸收：脂类的消化部位主要在小肠，小肠内的胰脂酶、磷脂酶、胆固醇酯酶及辅脂酶等可以催化脂类水解；肠内PH值有利于这些酶的催化反应，又有胆汁酸盐的作用，最后将脂类水解后主要经肠粘膜细胞转化生成乳糜微粒被吸收。

2. 何谓酮体？酮体是如何生成及氧化利用的：酮体包括乙酰乙酸、3 -羟丁酸和丙酮。

酮体是在肝细胞内由乙酰CoA经HMG-Co转化而来，但肝脏不利用酮体。

在肝外组织酮体经乙酰乙酸硫激酶或琥珀酰CoA转硫酶催化后，转变成乙酰 CoA并进入三羧酯循环而被氧化利用。

3. 为什么吃糖多了人体会发胖（写出主要反应过程）？脂肪能转变成葡萄糖吗？为什么？人吃过多的糖造成体内能量物质过剩，进而合成脂肪储存故可以发胖，基本过程如下：葡萄糖—丙酮酸—乙酰 CoL合成脂肪酸一酯酰CoA葡萄糖—磷酸二羧丙酮—3-磷酸甘油脂酰CoA+3磷酸甘油—脂肪（储存）脂肪分解产生脂肪酸和甘油，脂肪酸不能转变成葡萄糖，因为脂肪酸氧化产生的乙酰CoA不能逆转为丙酮酸，但脂肪分解产生的甘油可以通过糖异生而生成葡萄糖。

4. 简述脂肪肝的成因。

肝脏是合成脂肪的主要器官，由于磷脂合成的原料不足等原因，造成肝脏脂蛋白合成障碍，使肝内脂肪不能及时转移出肝脏而造成堆积，形成脂肪肝。

5. 写出胆固醇合成的基本原料及关键酶？胆固醇在体内可的转变成哪些物质？胆固醇合成的基本原料是乙酰CoA.NADP和ATP等，限速酶是HMG-Co还原酶，胆固醇在体内可以转变为胆计酸、类固醇激素和维生素D3,7. 写出甘油的代谢途径？甘油—3-磷酸甘油—（氧化供能，异生为糖,合成脂肪再利用）8. 简述饥饿或糖尿病患者，出现酮症的原因？在正常生理条件下, 肝外组织氧化利用酮体的能力大大超过肝内生成酮体的能力，血中仅含少量的酮体，在饥饿、糖尿病等糖代谢障碍时，脂肪动员加强，脂肪酸的氧化也加强，肝脏生成酮体大大增加，当酮体的生成超过肝外组织的氧化利用能力时，血酮体升高，可导致酮血症、酮尿症及酮症酸中毒9. 试比较生物氧化与体外物质氧化的异同。

生化问答题1．简述糖酵解的途径。

答案：1.迅速供能，这对肌肉收缩更为重要，当机体缺氧或剧烈运动肌肉局部血流不足时，能量主要通过糖酵解途径获得。

2.是某些组织获能的必要途径。

如：神经白细胞骨髓组织等。

即使再有氧时也进行强烈的酵解而获能3 成熟的红细胞无线粒体仅靠无氧酵解供能。

2.简述三羧酸循环的特点及生理意义。

答案：TAC 反应的特点：从草酰乙酸和乙酰辅酶A结合成柠檬酸开始，每次循环消耗一分子乙酰基。

反应过程中有4次脱氢，2.。

TAC 在线粒体中进行，有三个催化不可逆反应的关键酶，分别是柠檬酸合酶异柠檬酸脱氢酶，a-酮戊2酸脱氢酶复合体 3 的中间产物包括草酰乙酸再循环中起催化作用不会因参与循环而被消耗掉。

生理意义：1是三大营养物质代谢的最终通路2是三大营养物质互相转变的枢纽。

3为其他物质合成提供小分子前提物质为氧化磷酸化提供还原当量。

3.试述磷酸戊糖途径的生理意义答案 1 提供5-磷酸核糖作为体内合成各种核苷酸及核酸的原料。

2 提供代谢所需要的还原型辅酶2 NADPH>4 试述酮体的生理意义酮体是脂肪酸在肝脏氧化分解的特有产物，包括乙酰乙酸Β-羟丁酸和丙酮。

1酮体分子小极性大易溶于水能通过血脑屏障及肌肉的毛细血管壁是脑心肌和骨骼肌等组织的重要能源2 长期饥饿或糖供给不足时酮体利用的增加可减少糖的利用利于维持血糖节省蛋白质的消耗 3 严重饥饿或糖尿病时可作为脑组织的主要能源。

5 试述脂肪酸β氧化的过程1 脂肪酸在胞液中活化为脂酰辅酶A2 脂酰辅酶A 进入线粒体3 脂酰辅酶A进行Β氧化包括4步连续反应：脱氢加水脱氢和硫解 4 产生的乙酰辅酶A彻底氧化分解为co2 h2o 和能量。

影响酶促反应速率的因素有哪些答：1)温度：温度对酶促反应速率的影响曲线一般呈钟罩型，每种酶都有最适温度，在最适温度下反应速率最大。

2）PH:PH对酶促反应速率的影响一般呈钟罩型，每种酶都有最适PH，在最适PH下反应速率最大。

生化试题及答案一、选择题1. 酶的催化作用机制是什么？A. 酶通过降低反应的活化能来加速反应B. 酶通过改变反应物的结构来加速反应C. 酶通过提高反应物的浓度来加速反应D. 酶通过改变反应的平衡状态来加速反应答案：A2. 以下哪个不是核酸的组成成分？A. 磷酸基团B. 核苷C. 脱氧核糖D. 氨基酸答案：D二、填空题1. 细胞膜的主要功能是_________和_________。

答案：选择性通透性，信号传递2. 蛋白质的四级结构是由_________构成的。

答案：多肽链的相互作用三、判断题1. 细胞呼吸过程中，葡萄糖是唯一的能量来源。

（）答案：错误2. DNA复制是半保留性的。

（）答案：正确四、简答题1. 简述细胞周期的四个阶段及其主要特点。

答案：细胞周期包括G1期、S期、G2期和M期。

G1期是细胞生长和准备DNA复制的阶段；S期是DNA复制的阶段；G2期是细胞进一步生长和准备分裂的阶段；M期是细胞分裂的阶段。

2. 描述糖酵解过程及其在细胞能量代谢中的作用。

答案：糖酵解是将葡萄糖分解为两个丙酮酸分子的过程，释放少量能量，产生ATP。

它是细胞能量代谢的初步阶段，为细胞提供能量和代谢中间产物。

五、计算题1. 如果一个酶的Km值为0.1 mM，[S]为0.2 mM，求酶的催化速率。

答案：根据米氏方程，V = (Vmax * [S]) / (Km + [S])。

假设Vmax已知，可以代入数值计算。

六、论述题1. 论述线粒体在细胞能量代谢中的作用及其重要性。

答案：线粒体是细胞的能量工厂，主要负责细胞呼吸过程，通过氧化磷酸化产生大量的ATP，为细胞提供能量。

线粒体还参与细胞的凋亡、钙离子调节等多种生理过程，对维持细胞功能至关重要。