生化简答

1．简述双缩脲法测定血清总蛋白的原理..答：血清中蛋白质中相邻的肽键一CO—NH一在碱性溶液中能与二价铜离子作用产生稳定的紫色络合物..此反应和双缩脲在碱性溶液中与铜离子作用形成紫红色的反应相似;因此将蛋白质与碱性铜的反应称为双缩脲反应..生成的紫色络合物颜色的深浅与血清蛋白质含量成正比;故可用来测定蛋白质含量..2．简述BCG法测定血清清蛋白的原理..答：清蛋白具有与阴离子染料澳甲酚绿结合的特性;而球蛋白基本不结合这些染料;故可直接测定血清清蛋白..血清清蛋白在pH4.2的缓冲液中带正电荷;在有非离子型表面活性剂存在时;可与带负电荷的染料BCG结合形成蓝绿色复合物;其颜色深浅与清蛋白浓度成正比..与同样处理的清蛋白标准比较;可求得血清中清蛋白含量..3．血浆清蛋白具有哪些功能;测定血清清蛋白有哪些临床意义答：血浆清蛋白具有以下生理功能..1血浆中主要的载体蛋白;许多水溶性差的物质可以通过与清蛋白的结合增加亲水性而便于运输..2维持血浆胶体渗透压..3具有维持酸碱平衡的能力..4重要的营养蛋白..血浆清蛋白浓度测定的临床意义如下..1低清蛋白血症常见于以下疾病..①清蛋白合成不足：常见于急性或慢性肝脏疾病;但由于清蛋白的半寿期较长;因此;在部分急性肝病患者;其浓度降低可表现不明显；蛋白质营养不良或吸收不良也可造成清蛋白合成不足..②清蛋白过度丢失：由于肾病综合征、慢性肾小球肾炎、糖尿病肾病、系统性红斑狼疮等;清蛋白由尿中损失;有时每天尿中排出蛋白达5g以上;超过肝脏的代偿能力；肠道炎症性疾病或肿瘤时;也可由肠道损失一定量的蛋白;从而引起血浆清蛋白含量下降；在烧伤及渗出性皮炎;可从皮肤丧失大量蛋白..③清蛋白分解代谢增加：由组织损伤外科手术或创伤或炎症感染性疾病引起..④清蛋白的分布异常：如门静脉高压时大量蛋白质尤其是清蛋白从血管内渗漏入腹腔..肝硬化导致门脉高压导致腹水时;由予肝脏合成减少和大量漏入腹腔的双重原因..使血浆清蛋白显着下降..⑤无清蛋白血症：是极少见的一种遗传性缺陷;血浆清蛋白含量常低于l g/L..但可以没有症状;可能是由于血管中球蛋白含量代偿性升高..2血浆清蛋白增高：较少见;在严重失水时发生;对监测血液浓缩有诊断意义..3．请述OGTT概念、做法、结果判断及其临床应用..答：口服葡萄糖耐量试验OGTT是口服一定量葡萄糖后;作系列血浆葡萄糖测定;以评价机体对血糖调节能力的标准方法..实验方法：WHO推荐的OGTT;葡萄糖负载量为75g;对于小孩;按1.75 g/kg体重计算;总量不超过75go清晨空腹坐位取血后;用葡萄糖溶于250一300mL水在5min内饮完;之后每隔30min取血1次;共4次;历时2 h..验前3天每日食物中糖含量应不低于150g;维持正常活动;影响试验的药物应在3天前停用;试验前应禁食8 ~14h..整个试验期间不可吸烟、喝咖啡、喝茶或进食..临床上常用的方法是清晨空蕨抽血后;开始饮葡萄糖水后30、60、120和180nin分别测定血浆葡萄糖..将空腹和服糖后30、 60、120和180min静脉血浆葡萄糖;可绘制成糖耐量曲线图..结果判断：正常糖耐量为FPG<6.1mmol/L服糖后2h<7.8mmol/L..空腹血糖受损IFG为FPG6.1～7．Ommol/L;服糖后2h<7.8mmol/L..糖耐量减退 IGT为FPG<7．Ommol/L;服糖后2h7.8～11. Immol/L..糖尿病性糖耐量为FPG≥7．0mmol/L;服糖后2h≥11. Immol/L..临床应用：①诊断GDM；②诊断IGT；③人群筛查;以获取流行病学数据；④有无法解释、的肾病、神经病变或视网膜病变;其随机血糖<7. 8mmol/L;可用OGTT评价;即使．OGTT结果异常;并不代表有肯定因果关系;还应该排除其他疾病..4．简述糖尿病的分型和诊断标准答：糖尿病分为四大类型即：1型糖尿病、2型糖尿病、其他特殊类型糖尿病和妊娠糖尿病..诊断标准：①糖尿病症状如多食、多饮、多尿、体重碱轻 +随机血浆葡萄糖≥11.1 mmmol/L；②空腹血浆葡萄糖≥7.Ommol/L③口服葡萄糖耐量试验2h血浆葡萄糖≥11. 1mmol/L..其中任何一种出现阳性结果;需用上述方法中的任意一种进行复查;予以证实;诊断才能成立..5．简述反映胰岛B细胞功能的实验室指标有哪些C肽测定的意义答：反映胰岛B细胞功能的实验室指标有：胰岛素测定、C肽测定、胰岛素释放试验IRT、C肽释放试验CRT..C肽测定的意义：胰岛素和C肽以等摩尔数分泌进入血循环;但由于c 肽的半寿期比胰岛素长;在禁食后c肽的浓度比胰岛素高5 —10倍..c肽不受外源性胰岛素干扰;不与胰岛素抗体反应;所以血清c肽水平可更好地反映B细胞功能..6．简述超速离心法与电泳法分离血浆脂蛋白时相对应的脂蛋白类型.. 答：超速离心法是根据各种脂蛋白在一定密度的介质中进行离心时;因漂浮速率不同而进行分离的方法..该法可将血浆脂蛋白分为CM、VLDL、LDL、HDL等四大类..利用醋酸纤维素薄膜或琼脂糖凝胶作支持物进行电泳时;血浆脂蛋白可被分为乳糜微粒、β-脂蛋白、前β-脂蛋白和α-脂蛋白等四种..7．简述LDL-R、VLDL -R、SR的特点..答：LDL—R是由836个氨基酸残基组成36面体结构蛋白;分子量约115000；广泛分布于肝、动脉壁平滑肌细胞、肾上腺皮质细胞、血管内皮细胞、淋巴细胞、单核细胞和巨噬细胞等；与含ApoB 100的脂蛋白以高亲和、力结合；通过LDL受体途径调节细胞内胆固醇水平..VLDI受体VLDL-R的结构与LDL-R类似；对含ApoE的脂蛋白VLDI和VLDL残粒有高亲和性;对LDL则呈现低亲和性；不受细胞内胆固醇负反馈抑制；VLDL-R广泛分布在代谢活跃的心肌、骨骼肌、脂肪组织等细胞;但在肝内几乎未发现..清道夫受体 SR分为A类清道夫受体 SR-A和B类清道夫受体SR-B；清道夫受体配体谱广泛;对oxLDL、LDL、HDL以;及VLDL都有较强的亲和性;并参与脂类代谢..8．请述LDL受体途径对细胞内胆固醇的调节机制..答：LDL或其他含ApoB 100的脂蛋白如VLDL与LDL受体结合后;内吞入细胞;经溶酶体酶作用;胆固醇酯水解成游离胆固醇..若胞内胆固醇浓度升高;可通过：①抑制HMGCoA还原酶;减少自身的胆固醇合成；②抑制LDL -R 基因的表达;减少LDL-R的合成;从而减少LDL的摄取；③激活内质网脂酰基CoA胆固醇酰基转移酶 ACAT;使游离胆固醇在胞质内酯化成胆固醇酯贮存;从而控制细胞内胆固醇含量;使其处于正常动态平衡状态．;9．何谓CFTP有何生理作用答：CETP为胆固醇酯转运蛋白;是胆固醇逆向转运系统中的关键蛋白质..周围组织细胞膜的游离胆固醇与HDL结合后;被LCAT酯化成胆固醇酯;移入HDL核心;通过CETP转移给VLDL和LDI;再被肝脏LDL及VLDL受体摄入肝细胞..10．请述GPO-PAP法测定TG的基本原理;并说明如何去除FG的干扰..答：GPO - PAP法为临床实验室测定血清TG的常规方法;反应原理如下：血清中TG在LPL作用下;水解为甘油和FFA;甘油在ATP和甘油激酶GK的作用下;生成3-磷酸甘油;再经磷酸甘油氧化酶GPO作用氧化生成磷酸二羟丙酮和过氧化氢 H202;H202与4-氨基安替比林4-AAP及4一氯酚在过氯化物酶 POD作用下;生成红色醌类化合物;其显色程度与TG的浓度成正比..采用两步双试剂法去除FG的影响..将LPL和4-AAP组成试剂2;其余部分为试剂l..血清先加试剂1;37℃孵育后;因无LPL存在;TG不被水解;FG在GK和GPO的作用下反应生成 H2O2;但因不含4-AAP;不能完成显色反应;故可除去FG的干扰；再加入试剂2;即可测出 TG水解生成的甘油..11.临床上测定了血清apoA I、apoB 100就可代替HDL-C和LDL-C吗答：一般情况下;血清8poA l可以代表HDL水平;与HDL -C呈明显正相关..但HDL 是一系列颗粒大小与组成不均一的脂蛋白;病理状态下HDL亚类与组成往往发生变化;则apoA I的含量不一定与HDL-C成比例;因而两者不能互相代替..同时测定apoA I与HDL -C对病理发生状态的分析更有帮助..家族性高TG血症患者HDL-C往往偏低;但apoA I不一定低;不增加冠心病危险；但家族性混合型高脂血症患者apoA I与HDL -C却会轻度下降;冠心病危险性高..一般情况下;血清apoB主要代表LDL水平;它与LDL-C成显着正相关..但当高TG血症时VLDL极高;sLDL增高;与大而轻LDL相比;则apoB含量较多而胆固醇较少;故可出现LDL-C虽然不高;但血清apoB增高的所谓“高apoB脂蛋白血症”;它反映sLDL增多..所以apoB与LDL-C同时测定有利于临床判断;因而两者不能互相代替..12．简述代谢性酸中毒的病因和;血液相关指标变化..答：代谢性酸中毒时原发性 HC03降低;血液pH有下降趋势..1病因：①固定酸的产生或摄入增加；②酸性产物排泌减少；③HC03丢失过多..2相关指标变化：①血液pH可正常完全代偿或降低代偿不全；②HC03浓度原发性下降；③PC02代偿性下降..13．简述代谢性碱中毒的病因和血液相关指标变化..答：代谢性碱中毒时原发性HC03升高;血液pH有升高趋势..1病因：①酸性物质大量丢失..②摄入过多的碱..③胃液丢失;Cl-大量丢失;肾小管细胞的Cl-减少;导致肾近曲小管对HC03-重吸收增加；排钾性利尿剂也可使排cl-多于排钠;均造成低氯性碱中毒..④低钾患者由于肾摊K+保Na+能力减弱;排H+保Na+加强;使NaHCO3 重吸收增多;导致碱中毒..⑤原发性醛固酮增多症等;醛固酮可促进H+-Na+交换..2相关指标变化：①血液pH可正常完全代偿或升高代偿不全；②HC03浓度原发性升高；③PC02代偿性上升代偿往往不全..14．简述呼吸性酸中毒的病因和血液相关指标变化..答：呼吸性酸中毒时原发性PCO2;增高高碳酸血症;血液pH有下降趋势..1病因：①呼吸中枢抑制；②肺和胸廓疾病..2相关指标变化：①血液pH可正常完全代偿或下降代偿不全；②血浆PC02原发性升高；③HCO3-浓度代偿性升高..15．简述呼吸性碱中毒的病因和血液相关指标变化..答：呼吸性碱中毒时原发性PC02下降;血液pH有升高趋势..1病因：①非肺部性因素刺激呼吸中枢致呼吸过度..②肺部功能紊乱致呼吸过度..2相关指标变化：①血液pH可正常完全代偿或升高代偿不全；②PC02原发性下降；③HC03浓度代偿性下降；④Cl-增高;K+轻度降低;AG轻度增多.. 16．简述ISE的分类..答：ISE分为直接法、间接法和多层膜干片法..直接法指血清等标本不需任何稀释直接进入仪器与电极接触..间接法指样本与一定离子强度缓冲液稀释后;与电极接触进行检测..多层膜干片法采用了样本间相互独立的干武离子敏感卡片测定各种离子..17.简述怎样采集和保存微量元素检测用的血液样品答：血液是微量元素检测中最常用的样品;可以按需要选择全血、血浆、血清等..血液液样本的采集一般在清晨空腹时采取毛细管血或静脉血..采血量由检测元素含量及方法而定..盛血样的试管必须用去离子水清洗、干燥处理;按要求制备全血、血浆、血清等;最好立即检测..若需放置;要在4℃冰箱中冷藏;在-20C或-80℃超低温冷冻可保存较长的时间..18．请述微量元素检测常用方法的方法学评价..答案：常用分析方法有以下一些..①紫外可见分光光度法;由于该法在生色过程极易污染;而且灵敏度很低;只能检测少数高含量的元素..②原子吸收光谱法;AAS方法简便、灵敏、准确;应用广泛;已成为目前微量元素检测的通用方法..其缺陷在于不能直接测定非金属元素;不能同时测定多种元素..③电感耦合等离子体发射光谱法;具有灵敏、准确、快速、干扰少;且能进行多元素同时测定的优点;是目前微量元素检测常用的方法;但仪器结构复杂;价格昂贵..④中子活化分析法;是微量元素检测分析中灵敏度最高的一种方法..该方法可对同一样品同时进行多元素测定;试样无需分离;用量小、干扰少;简便快速;但由于中子源放射性强;成本蠢;使其推广和应用受到一定限制..⑤酶活性恢复法;是近年发展最迅速、最简便、最特异的方法;许多微量元素都可以被准确测定..其他测定微量元素的方法还有荧光分析法、离子选择电极法、高压液相色谱法和伏安分析法等19．简述人体铁的主要生物学作用..答案：铁的主要生物学作用有：①用于合成血红蛋白和肌红蛋白；②参与人体必须的酶的合成；③参与能量代谢；④与免疫功能相关..20．引起维生素缺乏的常见原因有哪些答：引起维生素缺乏的常见原因有以下一些..①维生素的摄入量不足：膳食构成或膳食调配不合理、偏食、不当的加工、烹调和储藏方式均可造成机体某些维生素的摄入不足..②机体的吸收利用率降低：消化系统消化吸收功能和胆汁的分泌都可影响维生素的吸收、利用..③维生素的需要量相对增高：在某些生理或病理条件下;机体对维生素的需要量会相对增加;如妊娠与授乳期妇女、生长发育期的儿童、慢性消耗性疾病等..④食物以外的维生素供给不足：长期服用抗生素抑制肠道正常菌群的生长;从而影响如维生素K、B6、叶酸等的产生..日照不足;可使皮肤内维生素D3的产生不足..21.简述肾性骨营养障碍的概念及基本表现..答案：肾性骨营养障碍;又称肾性佝偻病;是由于先天性肾发育不全、肾盂积水、慢性肾炎等所致的慢性肾功能障碍;肾近曲小管上皮细胞线粒体内1α羟化酶系数量和或活性不足;导致l;25 -OH2D3生成减少;肠道钙磷吸收减少；又因肾小球滤过功能下降、肾小管分泌H+和重碳酸盐重吸收障碍;尿钙排出增加;最终导致血磷偏高、;血钙减少..上述改变促使PTH分泌增加;骨质脱钙;钙盐沉积障碍;从而引起佝偻病甚至骨畸变．X光片多见骨质普遍疏松、脱钙;长骨端出现佝偻病样改变;骨干和骨盆出现纤维囊性变化..22．简述肝脏功能实验室检查指标按照诊断目的可以分为哪几类举例说明..答：组合并筛选肝脏功能的实验室检查指标可以分为以下几类：①反映肝细胞损伤状如转氨酶 ALT;AST、前清蛋白；②代表肝脏合成功能;如胆碱酯酶 ChE或清蛋白；③判断有无肿瘤、再生和胆道通畅情况;如GGT和ALP；④代表肝脏的排泄功能;如总胆红素、胆汁酸等测定..23．试述目前临床使用的胆汁酸定量检测方法及其优点..答：目前临床实验室主要使用酶法对胆汁酸进行定量测定..其基本原理是以3α一羟基类固醇脱氢酶3α-HSD作为测定胆汁酸的工具酶;在NAD+的存在下;该酶将3α-羟胆汁酸转变成相应的3α-酮胆汁酸;NAD+还原生成的NADH同硝基四氮唑蓝NBT反应形成蓝色的甲臜染料;在540nm处有最大吸收峰;颜色深浅与标本中的胆汁酸浓度呈正比..上述为成熟的第三代试剂原理..目前;第四、五代的循环酶法试剂盒已经研究面世;其基本原理是：胆汁酸被3α-羟基类固醇脱氢酶3α-HSD及硫代氧化型辅酶I Thio - NAD+特异性地氧化;生成3一酮类固醇及硫代还原型辅酶I Thio—NADH.. 3-酮类固醇在3α-HSD和还原型辅酶I NADH作用下;形成胆汁酸和氧化型辅酶I NAD+..样本中的胆汁酸在多次酶循环的过程中被放大;同时使生成的Thio - NADH扩增..测定Thio - NADH在405nm处吸光度的变化;求得总胆汁酸的含量；第五代循环酶法将微量胆汁酸放大;提高了试剂检测的灵敏度和准确度..循环酶法简便、快捷;可以手工操作;也能进行自动化分析;是目前临床推荐的分析方法..24．肾脏的基本生理功能有哪些答案：肾脏具有生成尿液、维持体液平衡、排泄功能、维持体内的电解质和酸碱平衡、内分泌功能..25．试述肾对H+的调节;并解释酸中毒情况下为什么血K+浓度升高答：尿中的K+主要由远曲小管和集合管分泌的..一般当有Na+的主动吸收时;才会有K+的分泌;两者转运方向相反;称为K+ - Na+交换..K+ -Na+交换和H+ - Na+交换有相互抑制现象;即H+ - Na+交换增多时;K+ - Na+交换将减少..酸中毒时H+一Na+交换增多;抑制细胞内K+转运出来;故酸中毒时血K+升高..26．急性肾功能衰竭患者少尿期各项生化监测指标有何变化答：急性肾衰患者少尿期病人有以下表现..①尿生化检查：少尿期尿量< 400ml/24h;其他可正常或增多；尿比重由于肾小管功能损害;尿液不能浓缩;尿比重降低;多在1. 015以下；尿渗透压低于350mOsm/kg；尿肌酐与尿素排出少;故尿肌酐与尿素降低;血肌酐与尿素升高..②肾小球滤过功能：内生肌酐清除率在血肌酐和尿素尚在正常范围时已显着降低;是ANT 早期诊断的灵敏指标..③肾小管处理溶质的能力：ATN时;肾小管重吸收功能受损;钠重吸收减少;尿钠浓度升高;常> 40mmol/L..此外;还可出现代谢牲酸中毒..高钾血症、高磷血症和低钙血症..27．哪些试验可反映肾小球滤过功能答：菊粉清除率；内生肌酐清除率；血清肌酐和尿素；半胱氨酸蛋白酶抑制剂C测定等28．请述循环血中与AS进程有关的生化标志物在心血管病危险预测中的作用..答：1hs—CRP水平增高是预测个体将来首次发生心血管疾病危险性和预测已知冠心病患者再发生心血管病事件和死亡的非常有效的预测指标;而不管cTn值如何..在众多生化指标中;hs - CRP对冠心病的预测价值明显高于血脂、脂蛋白、同型半胱氨酸等..现推荐冠心病尤其是急性冠状动脉综合征患者常规监测hs—CRP;以预测急性MI和冠脉性猝死等冠脉事件的发生..hs -CRP 升高者需积极干预..2TC和hs - CRP两个危险因素的联合作用远远大于单个危险因素所产生的影响..因此;目前大多认为可以联合应用hs - CRP与TC/HDL—C值预测未来冠状事件发生的相对危险性..3血浆纤维蛋白原是凝血途径的重要成分之一;多因素分析显示Fg升高预测冠心病的能力强于LDL -C..Fg与CRP相比;受轻度炎性刺激约影响较小..4同型半胱氨酸HCY 是蛋氨酸代谢过程中的重要中间代谢产物;高水平的HCY和它的衍生物可以引起内皮功能失调、血管平滑肌增殖、动脉内膜、中膜增厚、LDL氧化和前凝血状态..研究显示;即使HCY水平中度升高也增加冠状动脉、脑动脉和外周动脉的粥样硬化的形成和心血管疾病的死亡..但是;HCY究竟是AS致病因子还是仅仅只是标志物有待迸一步确定..29.简述临床应用中如何保证心肌损伤标志物测定的准确性..答：影响心肌损伤标志物测定准确性的因素包括受检者的准备、标本的正确采集与储存、方法试剂及校准物的选择、仪器的正确使用、质量控制等..在临床应用之前;心脏标志物检测方法的影响因素必须明确;必须清楚每种适用标本中标志物的稳定性时间长短、温度高低范围;抗体／表位识别位点的一致性..心脏生物标志物检测方法在99%分位的总不精密度％CV至少小于10%;检测周转时间TATs应保持在60min以内..心肌损伤标志物测定的标准化、结果的准确、具有可比性才能提高其诊断和预测价值..30简述心肌肌钙蛋白 cTn的基因表达特点..答：三种TnC、T、I的基因表达都有三种亚型;即快骨骼肌亚型 fsTn、慢骨骼肌亚型 ssTn和心肌亚型cTn..其中cTnC基因在心肌和慢骨骼肌亚型的转录产物是一样的;单独编码fsTn的基因不在心肌表达o cTnl亚型与两种骨骼肌亚型的区别主要表现在N端氨基酸序列的40%差异;cTnI在婴儿出生9个月之后仅在心肌中表达;而不在骨骼肌中表达;所以;cTnI在血液中浓度增高时;只表明有心肌损伤;而骨骨骼肌损伤等其他疾病均不会出现cTnI增高的现象..cTnT在骨骼肌和心肌中的表达受不同的基因调控..31．简述心肌损伤标志物在心肌梗死诊断中的应用..答：cTn或CK - MB是诊断心肌梗死的首选标志物;在无法测定cTn时;可测定CK—MB质量替代..病人可在入院即刻和6—9h分别采血；症状发作6h以内同时检测cTn和早期标志物Mb;Mb与cTn或CK - MB联合应用有助于AMI的排除诊断；对于心电图呈现特征性异常的病人如新的ST段抬高;在等待生化标志物结果的同时;不应耽误诊断和治疗；不推荐测量两种以上心肌坏死的特异标志物如cTn和CK - MB来确诊心肌梗死；总CK、天冬氨基酸转移酶、β羟丁酸脱氢酶和或乳酸脱氢酶不再被用作AMI诊断的标志物..32．请述BNP和NT- proBNP特点..答：心室肌和脑细胞首先表达的是134个氨基酸的前B型利钠肽前体proproBNP;在细胞内水解下信号肽;剩下的108个氨基酸的B型利钠肽前体 proBNP被释放入血..血液中的proBNP在肽酶的作用下水解;生成等摩尔的32个氨基酸的BNP和76个氨基酸的N端B型利钠肽原 NT - proBNP;二者均可反映BNP的分泌状况..但是;NT-proBNP不具有BNP生物学作用..BNP的清除主要通过与钠尿肽清除受体结合;继而被胞吞和溶酶体降解;只有少量BNP通过肾脏清除；而NT-proBNP则是通过肾小球滤过清除;因此;肾功能对循环中NT—proBNP水平的影响要远远大于BNPo BNP的半衰期为22min;NT - proBNP的半衰期为120min;所以;NT - proBNP在心衰患者血中的浓度较BNP高1～10倍;更有利于HF的诊断和实验室测定..33．简述常见的甲状腺功能紊乱甲亢、甲减的主要临床生物化学检查项目及意义..答：甲亢时T3和T4增高;rT3增高；如T3、T4增高;TSH降低;则为原发性甲亢;T3、T4增高;TSH也增高;则为继发性甲亢..甲减时T3和T4降低；原发性甲减时;T3、T4降低而TSH增高;主要病变在甲状腺；继发性甲减时;T3、T4降低而TSH也降低;主要病变在垂体或下丘脑o TRH兴奋试验变化：垂体病变时;TSH基础值低;对TRH无反应；而下丘脑病变时;TSH基础值低;但对TRH有延迟性反应..甲减时rT3降低;rT3是鉴别甲减与非甲状腺疾病功能异常的重要指标之一;后者血清中T3减少而rT3增加..34．简述下丘脑-腺垂体-甲状腺功能调节的相互关系..答：TSH是垂体前叶嗜碱细胞释放的一种糖蛋白;可促进甲状腺腺体增大、合成分泌T4、T3增加..下丘脑分泌的促甲状腺激素释放激素TRH可促进垂体释放;TSH；甲状腺激素对垂体及下丘脑的分泌功能均有反馈式调节作用..35．简述有哪些检测胰腺外分泌功能的试验答：用于胰腺外分泌功能试验的检测方法分为直接法和间接法两类;直接法包括促胰液素试验、促胰液素-胆囊收缩素试验；间接法包括Lundh餐试验、BT-PABA试验、月桂酸荧光素试验、苏丹Ⅲ染色试验、胰多肽试验、双标记Schilling试验等..36．简述急性胰腺炎诊断指标血清脂肪酶与淀粉酶相比有何特点答：血清脂肪酶活性在急性胰腺炎发病后4-8h内升高;24h达峰值;一般可持续8～14d..脂肪酶活性升高与淀粉酶基本平行;特异性大于淀粉酶..因脂肪酶在急性胰腺炎病程中持续升高的时间比淀粉酶长;故测定血清脂肪酶可用于急性胰腺炎后期的诊断;特别是在血清淀粉酶和尿淀粉酶已恢复正常时;更有诊断意义..此外;有些疾病如腮腺炎伴发腹痛时;只表现为淀粉酶升高而脂肪酶正常;可用脂肪酶作鉴别诊断..37．简述卓一艾综合{1F的实验室检测有哪些项目答：卓一艾综合征以高胃酸、高血清胃泌素为主要特征;因此其实验室的检测包括以下几点..①胃酸测定;如果BAO>15mmol/h；MAO>60mmol/h；BAO/MAO>0.6;则基本上可作出ZES的诊断..②血清胃泌素测定是ZES较特异和可靠的诊断方法;ZES患者须达500ng／L或以上方能诊断..如果病人同时有高胃泌素血症和高胃酸分泌;则高度提示ZESo③激发试验;适用于血清胃泌素正常而临床上又怀疑ZES诊断的患者;可分为胰泌素激发试验、。

生化复习题一、名解：1.生物氧化：营养物质在生物体内彻底氧化分解，生成CO2和H2O并释放能量的过程称为生物氧化2.核酸的变性：DNA分子受到某些理化因素的作用，维系空间结构的氢键断裂，使双螺旋结构松散变成单链的过程3.蛋白质的二级结构：蛋白质的某一肽链的主链骨架原子的相对空间排列分布4.蛋白质变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间结构被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失5.呼吸链：在线粒体内膜上的递氢体和递电子体构成的链式反应体系6.酮体：脂肪酸在心肌，骨骼肌等肝外组织线粒体内氧化生成的乙酰CoA可直接进入三羧酸循环彻底氧化分解供能7.生物转化：非营养物质经过氧化，还原，水解和结合反应，使其极性增加或活性改变，而易于排出体外的这一过程8.糖的有氧氧化：葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧化生成二氧化碳和水并释放大量能量的过程9.糖的无氧氧化：葡萄糖或糖原在无氧或缺氧条件下，分解生成乳酸并释放少量能量的过程10.翻译：DNA的遗传信息经过转录传给mRNA，按照mRNA分子中密码信息指导合成蛋白质的过程11.转录：以DNA为模板合成RNA，将DNA的遗传信息传递到RNA分子中的过程二、简答：1.八种必需氨基酸：蛋氨酸、色氨酸、赖氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸2.糖在体内代谢途径以及意义：意义:生成5-磷酸核糖5-磷酸核糖是体内合成核苷酸及核酸的原料。

生成NADPH＋H＋葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧化生成二氧化碳和水并释放大量能量葡萄糖或糖原在无氧或缺氧条件下分解生成乳酸并释放少量能量3.血浆脂蛋白的种类及功能：乳糜微粒(CM)，是外源性甘油三酯的主要运输形式。

极低密度脂蛋白(VLDL),是运输内源性甘油三酯的主要形式。

低密度脂蛋白(LDL),是转运肝合成的内源性胆固醇的主要形式。

高密度脂蛋白(HDL),是参与胆固醇的逆向转运,即将肝外组织的胆固醇转运到肝脏。

4.三种RNA在蛋白质的合成中发挥的作用：mRNA是蛋白质生物合成的直接模板tRNA有识别密码子和转运氨基酸的功能rRNA是多肽链合成的装配机5.蛋白质沉淀方法:①盐析②重金属盐沉淀法③生物碱试剂沉淀法④有机溶剂沉淀法6.什么是蛋白质沉淀？蛋白质分子相互聚集从溶液中析出的现象称为蛋白质的沉淀。

名词解释：1 、蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键联系起来的含氮高分子化合物，是机体表现生理功能的基础。

2 、蛋白质的变性：在某些物理和化学因素的作用下，蛋白质的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失称为蛋白质变性。

3 、蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。

4 、蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。

5 、蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。

6 、蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。

7 、蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。

8 、DNA的变性：在某些理化因素的作用下，DNA分子互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，变成单链，称DNA变性。

9 、DNA的复性：变性DNA在适当条件下，两条互补链可以重新恢复天然的双螺旋构象，称为DNA的复性。

10 、核酸酶：所有可以水解核酸的酶。

可分为DNA酶和RNA酶。

11 、酶：由活细胞合成的，对其特异底物起高效催化作用的蛋白质，是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。

12 、核酶：是具有高效，特异催化作用的核酸，是近年发现的一类新的生物催化剂。

13 、酶原：无活性的酶的前体称为酶原。

14 、酶的必需基团：酶分子结构中与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团。

15、同工酶：指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。

16、糖酵解：缺氧情况下，葡萄糖生成乳糖的过程。

17 、酵解途径：由葡萄糖分解成丙酮酸的过程。

18 必需脂酸：某些不饱和脂肪酸，动物机体自身不能合成，需要从植物油摄取，是动物不可缺少的营养素，称为必需脂酸。

生化重点名词解释1、★肽键（peptide bond）：指由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的酰胺键。

2、GSH：谷胱甘肽，是人体内重要的抗氧化剂，能保护蛋白质中的巯基3、★蛋白质变性：在某些理化因素（高温、高压、超声波、紫外线、强酸、强碱、尿素等）的作用下，蛋白质的空间结构发生改变，导致生物活性的丧失，以及理化因素发生改变。

4、α—螺旋：蛋白质分子中多个肽单位通过氨基酸α—碳原子的旋转，使多肽链的主链围绕中心轴呈有规律的上升。

5、β—转角：伸展的肽链形成180°回折，即U形转角结构6、肽链：多个氨基酸通过肽键连接而成7、基序（模体）：在有些蛋白质分子中，可见一个或多个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个二级结构的聚集体称为基序。

8、结构域：分子质量大的蛋白质三级结构，常常由两个或多个球状或纤维状的区域组成，每个区域的结构和功能相对独立，称为结构域。

9、氨基酸残基：肽链中的氨基酸分子通过脱水缩合而集团不全，称为氨基酸残基10、变构效应（别构效应）：配体与蛋白质结合后，蛋白质的空间结构发生改变，使其适合于功能需要，这个变化称变构效应，也叫别构调节。

11、亚基：在含有两条或多条肽链的蛋白质分子中，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为亚基。

12、蛋白质等电点：当蛋白质溶液在某一pH时，蛋白质解离称阴阳离子的趋势相等，称为兼性离子，静电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质等电点。

13、★蛋白质一级结构（Primary structure）：指蛋白质肽链中氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸序列。

14、★蛋白质二级结构（Secondary structure）：指蛋白质多肽链的主链中某一段肽链的局部空间构象，即指该段肽链主链骨架原子的相对空间排列顺序，不涉及侧链基团。

15、★蛋白质三级结构（Tertiary structure）：指整条肽链所有原子在空间中的整体排布位置。

一：1）有两条脱氧核苷酸链组成，两条链平行、反向。

2)两链之间以碱基互补配对，由氢键相连，C和G A和T3）两链以同一中心轴螺旋，形成右手双螺旋结构，每10个碱基上升一圈螺距3.4nm4）双螺旋结构横向以氢键稳固，纵向靠疏水基的水平堆积力二：mRNA：含有三联体密码，蛋白质合成的模板。

tRNA：转运氨基酸的作用rRNA：与蛋白质结合生成核蛋白体，是蛋白质合成的产所。

三：在5’端以7-甲基鸟嘌呤基三磷酸鸟苷为分子的起始结构，称为帽子结构（7-甲基鸟嘌呤，3磷酸鸟苷）在3’端有一段长短不一的多聚腺苷结构，称为多聚A尾从5’端到3’端每三个碱基为一组，为一个三联体密码。

四：相同点：1）反应前后，没有质和量的变化2）能催化热效应允许的反应3）不能改变平衡点不同点：1）酶对底物的有高度特异性2）酶蛋白质，对热敏感，对反应条件的要求高3）酶的高效性4）酶的反应受多种因素的影响五：绝对特异性：只能作用于特定的结构底物，催化一种反应，得到特定的产物相对特异性：可以作用于一类的化合物或是一类的化学键，得到一定的产物，这种酶对底物要求不严格。

立体异构特异性：有些酶仅作用于底物立体异构中的一种。

六：酶活性中心以内的必须基团和酶活性中心以外的必须基团。

酶活性中心以内的必须基团又分为酶结合部位和酶催化部位酶结合部位：将底物固定于酶的活性中心。

酶的催化部位：使底物不稳定，最终生成相应的产物。

酶活性中心以外的必需基团：为维持酶的活性中心的空间构象所必须。

七：酶的浓度、底物浓度、温度、PH、激活剂、抑制剂、反应时间等八：竞争性抑制：抑制剂与底物结构相似，与底物竞争酶的活性中心结合，增加底物浓度可以减轻抑制。

增加Km。

非竞争性抑制：抑制剂与底物没有相似之处，抑制剂与酶活性中心以外的必需基团结合，增加底物浓度不能减轻抑制，反应速度下降，反应的平衡点不变。

九：有些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，只是酶前体，但水解掉一个或多个肽键的时候，酶的活性中心暴露或形成，有重要的生理意义。

简答题：1、球形蛋白的结构类型？①全α-结构蛋白质，此类结构中α-螺旋占有极大比例，按反平行方式排列，相邻螺旋以环连接成简状螺旋束，因而也成为上下型螺旋束。

②α/β-结构，此类结构以平行或混合型β-折叠片为基础，分为两个亚类：单绕平行β-桶和双绕平行β-片或马鞍形扭曲片。

③全β-结构，主要由反平行β-折叠片排列形成，β-股之间以β-回折或跳过相邻β-股的条带相连。

④富含金属或二硫键，许多不足100个氨基酸残基组成的小蛋白质或结构域往往不规则，只有很少量的二级结构元件，但富含金属或二硫键，通过金属形成的配位键或二硫键稳定其构象。

2、三维结构与功能的关系（球形蛋白为例）球形蛋白质分子含有多种二级结构元件。

球状蛋白质的结构具有明显而丰富的折叠层次。

多肽链中相邻的残基首先形成二级结构元件；随着肽链的进一步卷曲，若干相邻的结构元件形成超二级结构；超二级结构进一步组装成结构域；两个或多个结构再装配成紧密的球状或椭球状的三级结构。

球状蛋白质分子是紧密的球状或椭球状实体，即使紧密装配，蛋白质总体积约有25%并未被蛋白质原子占据。

这个空间几乎全为很小的空腔，偶尔有水分子大小或更大的空腔存在。

值得注意的是邻近活性部位的区域密度比平均值低得多，这可能意味着活性部位有较大的空间可塑性，允许其中的结合基团和催化基团有较大的活动范围。

这大概就是功能蛋白与其配体相互作用的结构基础。

球状蛋白质具有疏水的内核和亲水的表面，首先，肽链必须满足自身结构固有的限制，包括手性效应和α-碳二面角在折叠上的限制；其次，肽链在熵因素驱动下必须尽可能地埋藏疏水侧链，使之与溶剂水的接触降到最小程度，同时让亲水侧链暴露在分子表面，与环境中水分子形成广泛的氢键连系。

球状蛋白质分子表面有一个分布着许多疏水残基的空穴或裂隙，常是结合底物、效应物等配体并行使生物学功能的活性部位，这样的空穴为发生化学反应营造了一个低介电区域。

3、蛋白质结构与功能关系（举例说明）肌红蛋白（Mb）的分子包括一条153个氨基酸残基组成的多肽链和一个血红素，肌红蛋白多肽链中的残基75~80%处于α-螺旋中，其余为无规卷曲，整个肽链有8个长短不一的螺旋段，在侧链基团相互作用下盘曲形成4.3 nm×3﹒5 nm×2.3nm扁园的球体。

第一章何为蛋白质的变性作用？其实质是什么？答：在某些物理和化学因素作用下, 其特定的空间构象被破坏, 也即有序的空间构象变成无序的空间结构, 从而导致其理化性质和生物活性的丧失。

变性的实质是破坏非共价键和二硫键, 不改变蛋白质的一级结构。

2.何谓分子伴侣？它在蛋白质分子折叠中有何作用？答: 分子伴侣: 是指通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构的一类蛋白质。

它在蛋白质分子折叠中的作用是：（1）可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开, 如此重复进行可防止错误的聚集发生, 使肽链正确折叠；（2）可与错误聚集的肽段结合, 使之解聚后, 再诱导其正确折叠；（3）在蛋白质分子折叠过程中指导二硫键正确配对。

3.试述蛋白质等电点与溶液的pH和电泳行为的相互关系。

答: PI>PH时, 蛋白质带净正电荷, 电泳时, 蛋白质向阴极移动；PI<PH时, 蛋白质带净负电荷, 电泳时, 蛋白质向阳极移动；PI=PH是, 蛋白质净电荷为零, 电泳时, 蛋白质不移动。

4.试述蛋白质变性作用的实际应用？答：蛋白质的变性有许多实际应用, 例如, 第一方面利用变性：（1）临床上可以进行乙醇、煮沸、高压、紫外线照射等消毒杀菌；（2）临床化验室进行加热凝固反应检查尿中蛋白质；（3）日常生活中将蛋白质煮熟食用, 便于消化。

第二方面防止变性：当制备保存蛋白质制剂（如酶、疫苗、免疫血清等）过程中, 则应避免蛋白质变性, 以防止失去活性。

第三方面取代变性：乳品解毒（用于急救重金属中毒）。

第二章1.简述RNA的种类及其生物学作用。

答: （1）RNA有三种: mRNA.tRANA.rRNA；（2）各种RNA的生物学作用:①mRNA是DNA的转录产物, 含有DNA的遗传信息, 从5’-末端起的第一个AUG 开始, 每三个相邻碱基决定一个氨基酸, 是蛋白质生物合成中的模板。

②tRNA携带运输活化的氨基酸, 参与蛋白质的生物合成。

脂类代谢作业一、名词解释1、脂肪动员:是指储存在脂肪细胞中的脂肪，经常有一部分被肪脂酶逐步水解为FFA及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。

（甘油三酯脂肪酶是关键酶）2、脂肪酸 -氧化:脂肪酸在体内氧化时在羧基端的β-碳原子上进行氧化，碳链逐次断裂，每次断下一个二碳单位，即乙酰CoA，该过程称作β-氧化。

1、酮体:乙酰乙酸(acetoacetate) 、β-羟丁酸(β-hydroxybutyrate)、丙酮(acetone)三者总称为酮体(ketone bodies)。

2、必需脂肪酸:是指这类氨基酸对人体功能是必不可少的，但人体自身不能合成必须由膳食提供，因此被称为必需氨基酸3、脂解激素:能激活脂肪酶、促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾上腺素、肾上腺素等。

4、抗脂解激素:能降低HSL活性、抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素E2、烟酸等。

5、丙酮酸柠檬酸循环:乙酰CoA在线粒体内，与草酰乙酸所合生成柠檬酸，通过线粒体上的载体，将柠檬酸转运到细胞质。

在胞质ATP柠檬酸裂解酶的作用下，使柠檬酸裂解释放乙酰CoA以及草酰乙酸，草酰乙酸在苹果酸脱氢酶的作用下还原生成苹果酸，L-苹果酸在苹果酸酶的作用下，分解成丙酮酸，被转运进入线粒体，最终形成线粒体内的草酰乙酸。

6、脂蛋白:是脂类在血浆中的存在形式，也是脂类在血液中的运输形式。

二、问答题1、简述体内乙酰辅酶A的来源和去路。

来源：糖的氧化分解，脂肪酸的氧化分解，氨基酸的分解，酮体氧化分解去路：进入三羧酸循环、合成胆固醇、合成脂肪酸、生成酮体；2、何为酮体？酮体在体内是如何生成和氧化利用的？（只有肝脏能生成酮体，但是肝脏里氧化酮体的酶活性差，不能氧化酮体）乙酰乙酸(acetoacetate) 、β-羟丁酸(β-hydroxybutyrate)、丙酮(acetone)三者总称为酮体(ketone bodies)。

生成：1. 2分子乙酰CoA在肝脏线粒体乙酰乙酰CoA硫解酶的作用下，所合成乙酰乙酰CoA，并释放出一分子CoASH。

1、酮体生成和利用的生理意义。

（1）酮体是脂酸在肝内正常的中间代谢产物，是甘输出能源的一种形式；（2）酮体是肌肉尤其是脑的重要能源。

酮体分子小，易溶于水，容易透过血脑屏障。

体内糖供应不足（血糖降低）时，大脑不能氧化脂肪酸，这时酮体是脑的主要能源物质。

2、试述人体胆固醇的来源与去路?来源:⑴从食物中摄取⑵机体细胞自身合成去路:⑴在肝脏可转换成胆汁酸⑵在性腺,肾上腺皮质可以转化为类固醇激素⑶在欺负可以转化为维生素D3⑷用于构成细胞膜⑸酯化成胆固醇酯，储存在细胞液中⑹经胆汁直接排除肠腔，随粪便排除体外。

3、酶的催化作用有何特点？①具有极高的催化效率,如酶的催化效率可比一般的催化剂高108~1020 倍；②具有高度特异性：即酶对其所催化的底物具有严格的选择性，包括：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性；③酶促反应的可调节性：酶促反应受多种因素的调控，以适应机体不断变化的内外环境和生命活动的需要。

4、何谓酶的不可逆抑制作用？试举例说明某些抑制剂通常以共价键与酶蛋白中的必需基团结合，而使酶失活，抑制剂不能用透析、超滤等物理方法除去，有这种作用的不可逆抑制剂引起的抑制作用称不可逆抑制作用举例：①有机磷抑制胆碱酯酶：与酶活性中心的丝氨酸残基结合，可用解磷定解毒②重金属离子和路易士气抑制巯基酶：与酶分子的巯基结合，可用二巯丙醇解毒。

5、试述竞争性抑制作用的特点，并举例其临床应用特点：①抑制剂与底物化学结构相似②抑制剂以非抑制剂可逆地结合酶的活性中心，但不被催化为产物③由于抑制剂与酶的结合是可逆的，抑制作用大小取决于抑制剂浓度与底物浓度的相对比例④当抑制剂浓度不变时，逐渐增加底物浓度，抑制作用减弱，甚至解除，因而酶的V不变⑤抑制剂的存在使酶的km的值明显增加。

说明底物和酶的亲和力明显下降。

举例：①磺胺类药物与对氨基苯甲酸竞争抑制二氢叶酸合成酶②丙二酸与琥珀酸竞争抑制琥珀酸脱氢酶③核苷酸的抗代谢物与抗肿瘤药物6、何谓酶原及酶原激活？简述其生理意义有些酶在细胞内合成时，或初分泌时，没有催化活性，这种无活性状态的酶的前身物称为酶原，酶原向活性的酶转化的过程称为酶原的激活。