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第二节蛋白质[核心素养发展目标] 1.宏观辨识与微观探析：能根据氨基酸、蛋白质的官能团及官能团的转化，认识不同氨基酸、蛋白质及性质上的差异。
2.科学态度与社会责任：认识蛋白质是生命活动的物质基础，是人体的必需营养物质，但是蛋白质的摄入量过多或过少都不利于人体健康，要合理安排饮食，注意营养搭配。
一、氨基酸的结构和性质1．氨基酸的分子结构(1)从结构上看，氨基酸可以看作是羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基取代的产物。
(2)官能团：分子中既含有—COOH(羧基)又含有—NH2(氨基)。
(3)天然氨基酸主要是α-氨基酸，其结构简式可以表示为。
2．常见的氨基酸3.氨基酸的性质(1)物理性质(2)化学性质 ①两性氨基酸分子中含有酸性基团—COOH ，碱性基团—NH 2。
甘氨酸与盐酸反应的化学方程式是＋HCl ―→。
甘氨酸与NaOH 溶液反应的化学方程式是＋NaOH ―→。
②成肽反应两个氨基酸分子(可以相同，也可以不同)在一定条件下，通过氨基与羧基间缩合脱去水，形成含有肽键()的化合物，发生成肽反应，该反应属于取代反应。
如：―――→催化剂△。
氨基酸――→脱水二肽或多肽――→脱水蛋白质。
③氨基酸缩合的反应规律 a ．两分子间缩合―→。
b ．分子间或分子内缩合成环―→，―→。
(1)氨基酸分子中的—COOH 能电离出H ＋显酸性，—NH 2能结合H ＋显碱性( )(2)成肽反应的规律为—COOH 脱—OH ，—NH 2脱—H( ) (3)氨基酸分子、烃分子中的氢原子数均为偶数( ) (4)氨基酸能发生酯化反应、成肽反应和水解反应( ) (5)天然氨基酸都是晶体，一般都能溶于水( )(6)两个氨基酸分子脱水后形成的二肽中含有两个肽键( ) 答案 (1)√ (2)√ (3)× (4)× (5)√ (6)×1．写出几种常见的α-氨基酸的结构简式：甘氨酸(氨基乙酸)；丙氨酸(2-氨基丙酸)；谷氨酸(2-氨基戊二酸)。
第2节 生命活动的主要承担者——蛋白质学习目标1．说出组成蛋白质的氨基酸的种类及特点。
(重点) 2．描述氨基酸形成蛋白质的过程。
(重、难点) 3．举例说明蛋白质结构及功能的多样性。
(重、难点) 核心概念氨基酸 肽键 多肽 脱水缩合 空间结构一、氨基酸的种类及结构1．种类(约__20____种)⎩⎪⎨⎪⎧必需氨基酸⎩⎪⎨⎪⎧ 来源：外界环境获取种数：8种(婴儿9种)非必需氨基酸⎩⎪⎨⎪⎧来源：__人体细胞合成____或外界获取种数：12种2．氨基酸的结构：(1)写出图中结构名称：a ．__氨基____；b 、d ：__R 基____；c ：__羧基____。
(2)比较图中两种氨基酸，写出氨基酸分子的结构通式：______。
(3)氨基酸的结构特点：①数量关系：至少都含有__一个氨基(—NH 2)____和__一个羧基(—COOH)____。
②位置关系：都有__一个氨基和一个羧基____连接在__同一个碳原子____上。
③各种氨基酸之间的区别在于__R 基____的不同。
二、蛋白质的结构及其多样性 1．氨基酸的脱水缩合：(1)此生理过程的名称是__脱水缩合____。
(2)写出字母代表的结构或名称：a.__肽键____，b.__二肽____。
(3)判断产物H 2O 中原子的来源：⎩⎪⎨⎪⎧H ：来自R 1所在氨基酸的 羧基 和R 2所在氨基酸的 氨基 O ：来自R 1所在氨基酸的 羧基2．蛋白质的结构层次――→C 、H 、O 和N等元素氨基酸――→ 脱水缩合__多肽____――→盘曲、折叠蛋白质3．结构多样性：(1)氨基酸方面：氨基酸的__种类____、__数目____、__排列顺序____不同。
(2)肽链方面：肽链的盘曲、折叠方式及其形成的__空间结构____千差万别。
三、蛋白质的功能(1)一切生命活动离不开蛋白质，蛋白质是生命活动的主要承担者。
(2)蛋白质功能举例1．胶原蛋白是动物结缔组织中的主要成分，因其含有多种必需氨基酸，具有较高的滋补保健功能而受到广大消费者的青睐。
《蛋白质的提取和分离》讲义一、蛋白质提取和分离的重要性蛋白质是生命活动的主要承担者，在生物体中发挥着极其重要的作用。
从生物体内提取和分离出特定的蛋白质，对于深入研究蛋白质的结构、功能、相互作用以及疾病的诊断和治疗等方面都具有至关重要的意义。
例如，通过提取和分离某种疾病相关的蛋白质，可以为疾病的诊断提供特异性的标志物；对特定蛋白质进行分离和纯化，有助于研究其作用机制，为新药的研发提供靶点。
二、蛋白质提取的原理和方法（一）原理蛋白质的提取基于其溶解性、电荷、分子量等性质的差异。
不同的蛋白质在不同的条件下（如 pH 值、盐浓度、温度等）溶解度不同，利用这一特性可以将目标蛋白质从复杂的混合物中分离出来。
（二）方法1、机械破碎法这包括使用匀浆器、研钵等工具将细胞破碎，使细胞内的蛋白质释放出来。
2、化学渗透法使用一些化学试剂（如表面活性剂、有机溶剂等）破坏细胞膜的结构，从而使蛋白质得以释放。
3、酶解法利用特定的酶（如溶菌酶等）分解细胞壁，达到破碎细胞的目的。
三、蛋白质分离的原理和技术（一）原理蛋白质分离主要依据其物理化学性质的差异，如分子大小、电荷、亲水性等。
（二）技术1、离心技术通过离心机产生的离心力，使不同分子量的蛋白质在溶液中分层沉淀，从而实现分离。
2、凝胶过滤层析利用多孔凝胶作为固定相，根据蛋白质分子大小进行分离。
大分子蛋白质无法进入凝胶颗粒内部，先被洗脱出来；小分子蛋白质则能进入凝胶颗粒内部，后被洗脱出来。
3、离子交换层析基于蛋白质所带电荷的不同进行分离。
离子交换剂带有固定的电荷基团，能与带相反电荷的蛋白质结合。
通过改变溶液的离子强度和 pH 值，可以将结合的蛋白质洗脱下来。
4、亲和层析利用蛋白质与特定配体之间的特异性亲和力进行分离。
将配体固定在层析柱上，含有目标蛋白质的混合物通过层析柱时，目标蛋白质与配体结合而被保留，其他蛋白质则被洗脱，然后通过改变条件将目标蛋白质洗脱下来。
四、蛋白质提取和分离的实验步骤（一）材料的准备选择合适的生物材料，如细胞、组织或生物体。
蛋白质工程的原理和应用[学习目标] 1.举例说出蛋白质工程崛起的缘由。
2.简述蛋白质工程的基本原理。
1．蛋白质工程(1)基础：蛋白质分子的结构规律及其与生物功能的关系。
(2)手段：通过改造或合成基因，来改造现有蛋白质，或制造一种新的蛋白质。
(3)目的：获得满足人类生产和生活需求的蛋白质。
(4)困难：蛋白质发挥功能必须依赖正确的高级结构，而蛋白质的高级结构十分复杂。
2．蛋白质工程崛起的缘由(1)崛起缘由①基因工程的实质：将一种生物的基因转移到另一种生物体内，后者可以产生它本不能产生的蛋白质，进而表现出新的性状。
②基因工程的不足：基因工程在原则上只能生产自然界中已存在的蛋白质。
③天然蛋白质的不足：天然蛋白质的结构和功能符合特定物种生存的需要，却不一定完全符合人类生产和生活的需要。
(2)实例：提高玉米赖氨酸含量天冬氨酸激酶(第352位为苏氨酸)――→改造天冬氨酸激酶(第352位为异亮氨酸)二氢吡啶二羧酸合成酶(第104位为天冬酰胺)――→改造二氢吡啶二羧酸合成酶(第104位为异亮氨酸)改造后玉米叶片和种子中游离赖氨酸含量分别提高5倍和2倍。
3．蛋白质工程的基本原理(1)目标：根据人们对蛋白质功能的特定需求，对蛋白质的结构进行设计改造。
(2)方法：改造或合成基因。
(3)基本思路：从预期的蛋白质功能出发→设计预期的蛋白质结构→推测应有的氨基酸序列→找到并改变相对应的脱氧核苷酸序列(基因)或合成新的基因→获得所需要的蛋白质。
4．蛋白质工程的应用(1)医药工业方面①科学家通过对胰岛素基因的改造，研发出速效胰岛素类似物产品。
改造干扰素(丝氨酸)②干扰素(半胱氨酸)――→↓在一定条件下，可以延长保存时间③人－鼠嵌合抗体：降低免疫反应强度。
(2)其他工业方面用于改进酶的性能或开发新的工业用酶，如利用蛋白质工程获得枯草杆菌蛋白酶的突变体，筛选出符合工业化生产需求的突变体，提高该酶的使用价值。
(3)农业方面①科学家尝试改造某些参与调控光合作用的酶，以提高植物光合作用的效率，增加粮食的产量。
蛋白质的相关计算一．考点1．蛋白质的分子结构及数量计算二．重、难点1．蛋白质的分子结构及数量计算三．易错点和记忆技巧1．在一条肽链主链的两端分别是—COOH和—NH2，侧链R基中的—COOH和—NH2不参与脱水缩合过程，所以多肽的氨基(或羧基)数目＝R基中的氨基(或羧基)数目＋肽链数。
2．有些蛋白质在形成过程中除了脱水形成肽键外，还能形成二硫键(—S—S—)，在计算相对分子质量时，要注意计算在内，每形成一个二硫键，相对分子质量就减2。
3.计算本质是对于蛋白质结构的考察，尤其是理解氨基酸是如何形成蛋白质的做模型分析，为分泌蛋白的合成路径打好基础，不可机械记忆公式基础知识梳理一．蛋白质的分子结构及数量计算1．氨基酸形成蛋白质的相关数量关系（1）氨基和羧基的数目：蛋白质是由氨基酸缩合而形成的肽链，每两个相邻的氨基酸中的氨基和羧基缩合形成一个肽键，因此，每条肽链中至少有一个—COOH和一个—NH2。
（2）肽键数与氨基酸数、脱去水分子数的关系：氨基酸缩合时每形成一个肽键，同时脱去一分子水。
因此氨基酸数＝肽键数＋肽链数，肽键数＝失去的水分子数。
（3）蛋白质相对分子质量的计算：蛋白质相对分子质量等于氨基酸相对分子质量的总和减去失去的水分子的相对分子质量的总和。
若n个氨基酸形成m条肽链，则形成n－m个肽键，脱去n－m个水分子。
若每个氨基酸的平均相对分子质量为a，那么由此形成的蛋白质的相对分子质量为：na－(n－m)×18。
2．蛋白质分子结构多样性的计算假若有A、B、C三种氨基酸，由这三种氨基酸组成多肽的情况可分为如下两种情形分析：（1）A、B、C三种氨基酸，每种氨基酸足够多的情况下，可形成肽类化合物的种类：形成三肽的种类：33＝27种形成二肽的种类：32＝9种（2）A、B、C三种氨基酸每种只有一个的情况下，形成肽类化合物的种类：3×2×1＝6种形成二肽的种类：3×2＝6种。
《蛋白质的提取和分离》讲义一、蛋白质提取和分离的意义蛋白质是生命活动的主要承担者，对于生物体的结构、功能和代谢都起着至关重要的作用。
在科学研究、医学诊断、生物技术以及食品工业等众多领域，蛋白质的提取和分离都是一项关键的技术。
通过提取和分离特定的蛋白质，我们能够深入了解其结构和功能，从而揭示生命活动的奥秘。
在医学领域，对疾病相关蛋白质的提取和分离有助于疾病的诊断和治疗，例如肿瘤标志物的检测。
在生物技术中，获得高纯度的蛋白质可以用于生产生物制品，如胰岛素、抗体等。
此外，在食品工业中，提取和分离蛋白质可以改善食品的品质和营养价值。
二、蛋白质提取和分离的基本原理蛋白质的提取和分离基于其物理、化学和生物学特性。
常见的原理包括：1、溶解度差异不同的蛋白质在不同的溶剂中溶解度不同。
通过改变溶剂的性质，如 pH 值、离子强度、温度等，可以使目标蛋白质溶解或沉淀，从而实现分离。
2、分子大小和形状利用超滤、透析、凝胶过滤等方法，根据蛋白质分子的大小和形状进行分离。
大分子蛋白质无法通过特定孔径的滤膜或凝胶颗粒，而小分子蛋白质则可以通过。
3、电荷差异蛋白质具有不同的等电点（pI），即在特定 pH 值下蛋白质所带净电荷为零。
通过调节溶液的 pH 值，使蛋白质带上正电荷或负电荷，然后利用电泳或离子交换层析等方法进行分离。
4、亲和力差异某些蛋白质与特定的配体（如抗体、金属离子、染料等）具有特异性的亲和力。
利用这种亲和力，可以将目标蛋白质与其他蛋白质分离开来。
三、蛋白质提取的方法1、机械破碎法对于细胞或组织，使用匀浆器、研钵、超声波破碎仪等设备将其破碎，释放出其中的蛋白质。
2、化学渗透法使用一些化学试剂，如表面活性剂、有机溶剂等，改变细胞膜的通透性，使蛋白质释放出来。
3、酶解法利用蛋白酶将细胞间质或细胞壁分解，从而释放蛋白质。
在提取过程中，为了防止蛋白质的变性和降解，通常需要添加一些保护剂，如蛋白酶抑制剂、还原剂等。
四、蛋白质分离的方法1、盐析法向蛋白质溶液中加入中性盐（如硫酸铵、氯化钠等），随着盐浓度的增加，蛋白质的溶解度逐渐降低而沉淀析出。
第二节蛋白质题组一氨基酸1．下列关于氨基酸的叙述不正确的是()A．天然氨基酸在室温下都是晶体，一般都能溶于水B．氨基酸都不能发生水解反应C．氨基酸是两性化合物，能与酸、碱反应生成盐D．两个氨基酸分子脱水后形成的二肽中含有两个肽键2.α-丙氨酸是组成人体蛋白的氨基酸之一，如图是α-丙氨酸的分子结构模型图，下列对α-丙氨酸的叙述不正确的是()A．α-丙氨酸分子由碳、氢、氧、氮四种元素构成B．α-丙氨酸中氧元素的质量分数最大C．α-丙氨酸的分子式为C3H7O2ND．α-丙氨酸与CH3CH2CH2NO2以及互为同分异构体3．一种二肽的结构简式如图，合成这种二肽的氨基酸是()A．和B．C．D．和题组二蛋白质4．(2022·南昌高二检测)我国为人类科技发展作出巨大贡献。
下列成果研究的物质属于蛋白质的是()A．陶瓷烧制B．黑火药C．造纸术D．合成结晶牛胰岛素5．(2023·厦门高二检测)欲将蛋白质从水中析出而又不改变它的性质应加入()A．甲醛溶液B．饱和Na2SO4溶液C．CuSO4溶液D．浓硫酸6．诺贝尔化学奖授予将“化学生物学提升为现代最大科学”的三位化学家，利用三人的研究成果，可以迅速地辨识蛋白质，制造出溶液中蛋白质分子的三维空间影像。
下列关于蛋白质的说法不正确的是()A．蛋白质在酶的作用下最终水解成氨基酸B．蚕丝的主要成分是纤维素C．向蛋白质溶液中加入饱和硫酸钠溶液，析出蛋白质固体，此过程发生了物理变化D．浓硝酸溅到皮肤上，使皮肤呈现黄色，是由于浓硝酸与皮肤发生了显色反应7．下列说法不正确的是()A．一定浓度的酒精能使蛋白质变性，可用于杀菌消毒B．千年银杏可用“波尔多液”(硫酸铜溶液与熟石灰混合)防治虫害，其利用了蛋白质变性的原理C．氨基酸在人体内的唯一代谢方式是合成组织蛋白质D．疫苗一般应冷藏存放，其目的是避免蛋白质变性题组三酶8．(2022·济南高二期末)1997年，英国的“克隆羊”备受世界关注。
《蛋白质的结构与功能》讲义一、蛋白质的概述蛋白质是生命活动中极其重要的大分子物质，是生物体的基本组成成分之一。
它参与了几乎所有的生命过程，如细胞的结构组成、代谢调节、免疫防御、物质运输等。
可以说，没有蛋白质就没有生命。
二、蛋白质的组成蛋白质主要由碳、氢、氧、氮等元素组成，有些蛋白质还含有硫、磷等元素。
其基本组成单位是氨基酸，在人体内存在 20 种常见的氨基酸。
氨基酸通过脱水缩合形成肽键，进而连接成肽链。
多个肽链可以进一步折叠、盘曲形成具有特定空间结构的蛋白质。
三、蛋白质的结构蛋白质的结构层次可以分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1、一级结构指蛋白质中氨基酸的排列顺序。
这是蛋白质最基本的结构，决定了蛋白质的性质和功能。
例如，胰岛素的一级结构发生改变，就无法发挥正常的调节血糖的作用。
2、二级结构是指多肽链主链在一级结构的基础上进一步盘旋、折叠形成的构象，主要有α螺旋、β折叠和β转角等。
α螺旋就像一个弹簧，每一圈包含36 个氨基酸残基，相邻的螺圈之间通过氢键相连，使得结构稳定。
3、三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的相互作用，如疏水作用、氢键、离子键、范德华力等维持。
4、四级结构对于由两条或两条以上多肽链构成的蛋白质，每条多肽链都有自己的一、二、三级结构，这些多肽链之间通过非共价键相互结合形成更复杂的结构，称为蛋白质的四级结构。
例如血红蛋白就是由四个亚基组成的具有四级结构的蛋白质。
四、蛋白质结构与功能的关系蛋白质的结构决定了其功能，而功能又反映了其结构。
1、结构相似则功能相似具有相似结构的蛋白质往往具有相似的功能。
例如，不同物种中的细胞色素 C，其一级结构有一定的相似性，功能也都是在电子传递链中起传递电子的作用。
2、结构改变可能导致功能丧失当蛋白质的结构发生变化，如变性时，其功能往往会受到影响甚至丧失。
《蛋白质的提取和分离》讲义一、蛋白质提取和分离的意义蛋白质是生命活动的主要承担者，在生物体的生长、发育、代谢等过程中发挥着至关重要的作用。
对蛋白质进行提取和分离，有助于深入研究其结构与功能，了解生命活动的分子机制。
同时，这也是制备生物制品、研发新药、诊断疾病等领域的关键技术手段。
二、蛋白质提取的基本原理蛋白质提取的关键在于破坏细胞结构，使蛋白质释放出来，并保持其活性和完整性。
常用的方法包括机械破碎（如研磨、匀浆）、物理破碎（如超声破碎、渗透压冲击）和化学破碎（如使用表面活性剂、酶解法）等。
选择提取方法时，需要考虑蛋白质的性质（如溶解性、稳定性）、细胞类型以及后续的分离步骤。
例如，对于较为脆弱的细胞，可以采用温和的物理方法；而对于细胞壁较厚的细胞，则可能需要化学与机械方法相结合。
三、蛋白质分离的方法1、沉淀法（1）盐析沉淀：向蛋白质溶液中加入中性盐（如硫酸铵、氯化钠），随着盐浓度的增加，蛋白质的溶解度逐渐降低而沉淀析出。
不同的蛋白质在不同盐浓度下沉淀，从而实现初步分离。
（2）有机溶剂沉淀：向蛋白质溶液中加入能与水互溶的有机溶剂（如乙醇、丙酮），降低了溶液的介电常数，使蛋白质分子间的静电引力增加，导致蛋白质沉淀。
2、层析法（1）凝胶过滤层析：根据蛋白质分子大小进行分离。
大分子蛋白质不能进入凝胶颗粒内部，先被洗脱出来；小分子蛋白质则进入颗粒内部，后被洗脱出来。
（2）离子交换层析：利用蛋白质的带电性质。
带有不同电荷的蛋白质与离子交换剂结合的强度不同，通过改变洗脱液的离子强度或 pH 值，使蛋白质依次被洗脱下来。
（3）亲和层析：基于蛋白质与特定配体之间的特异性亲和力进行分离。
将配体固定在层析介质上，与配体结合的蛋白质被保留，未结合的蛋白质被洗脱，然后再用特定的洗脱液将结合的蛋白质洗脱下来。
3、电泳法（1）聚丙烯酰胺凝胶电泳（PAGE）：在电场作用下，蛋白质在凝胶中泳动，由于蛋白质的分子量、电荷等差异，其泳动速度不同，从而实现分离。
第二节蛋白质与健康教学目的：认识蛋白质对健康的作用。
教学内容：蛋白质的组成、分类、评价和功能，氮平衡、必需氨基酸。
教学要求：了解蛋白质的组成、分类及缺乏病。
熟悉氮平衡与缺乏病的关系，熟悉蛋白质的生理功能。
掌握必需氨基酸种类，蛋白质互补作用和蛋白质营养价值评价。
教学要点：必需氨基酸的种类、蛋白质互补作用和蛋白质营养价值评价。
教学方法：课堂讲授、多媒体演示、课堂讨论。
课程导入人体需要的主要营养素1.蛋白质2.脂类提供人体热能3.碳水化物4.矿物质：常量元素微量元素5.维生素：脂溶性维生素水溶性维生素6.水蛋白质（protein）是化学结构复杂的一类有机化合物，使人体的必需营养素。
蛋白质一词源于希腊文的(proteios),是“头等重要”的意思，表明蛋白质是生命活动中头等重要的物质。
蛋白质是构成一切细胞和组织结构必不可少的成分，它是人类生命活动最重要的物质基础，没有蛋白质就没有生命。
在人体细胞中，蛋白质约占1/3，成年人体内平均约含蛋白质16.3%，皮肤和骨骼肌中约占80%，胶原约占25%，血液中约占5%，其总量仅次于水分。
一、蛋白质的组成和分类（一）蛋白质的组成1.元素组成蛋白质是由C H O N等元素组成的，有的含有S（如毛发的角蛋白），P （如乳蛋白），Fe（如血红蛋白），Mg（如叶绿素蛋白），I（如甲状腺素球蛋白）等。
蛋白质与脂类和糖类的不同之处是，它含有氮元素，氮元素是蛋白质在元素组成上的特征，而脂类和糖类不含氮，所以蛋白质是人体氮的惟一来源，因而，其它脂类和糖类不能代替蛋白质。
大多数蛋白质的含氮量相当接近，平均为16%。
因此，每克氮相当于6.25g 蛋白质(即100/16)，其折算系数为6.25。
只要测定某样品中的含氮量，就可以计算出其中蛋白质的大概含量。
计算方法：样品中蛋白质的百分含量（g%）=每克样品中含氮量（g）*6.25*100%2.组成单位氨基酸是构成蛋白质的基本单位。
天然的氨基酸有许多种，构成蛋白质的氨基酸主要是其中的20多种。
氨基酸之间是以肽键相连接。
（二）蛋白质的分类蛋白质的化学结构非常复杂，大多数蛋白质的化学结构尚未阐明，因此无法根据蛋白质的化学结构进行分类。
目前只能依照蛋白质三个方面的性质：即化学组成、溶解度和形状进行分类。
在营养学上也常按营养价值分类。
1.按化学组成分类首先根据蛋白质的化学组成的复杂程度，将蛋白质分为单纯蛋白质与结合蛋白质两大类；然后再按其形状和溶解度分成各类蛋白质。
单纯蛋白质只由氨基酸组成，其水解的最终产物只是氨基酸；结合蛋白质是由单纯蛋白质与非蛋白质结合而成，其中非蛋白质称为结合蛋白质的辅基。
因此，结合蛋白质在彻底水解后，除产生氨基酸外，尚有所含的辅基（如糖、磷酸、核酸等）。
（1）单纯蛋白质单纯蛋白质又可按其溶解度、受热凝固性及盐析等物理性质的不同分为清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶谷蛋白、鱼精蛋白、组蛋白和硬蛋白等７类。
（2）结合蛋白质按辅基不同，结合蛋白质分为：核蛋白、糖蛋白、脂蛋白、磷蛋白和色蛋白等5类。
2.按蛋白质的形状分类按蛋白质形状、蛋白质分为纤维状蛋白和球状蛋白。
纤维状蛋白多为结构蛋白，是组织结构不可缺少的蛋白质，由长的氨基酸肽链连接成为纤维状或蜷曲成盘状结构，成为各种组织的支柱，如皮肤、肌腱、软骨及骨组织中的胶原蛋白；球状蛋白的形状近似于球形或椭圆形。
许多具有生理活性的蛋白质，如酶、转运蛋白、蛋白类激素与免疫球蛋白、补体等均属于球蛋白。
3.按蛋白质的营养价值分类食物蛋白质的营养价值取决于所含氨基酸的种类和数量，所以在营养上尚可根据食物蛋白质的氨基酸组成，分为完全蛋白质、半完全蛋白质和不完全蛋白质三类。
（1）完全蛋白质所含必需氨基酸种类齐全、数量充足、比例适当，不但能维持成人的健康，并能促进儿童生长发育的蛋白质。
如乳类中的酪蛋白、乳白蛋白，蛋类中的卵白蛋白、卵磷蛋白，肉类中的白蛋白、肌蛋白，大豆中的大豆蛋白，小麦中的麦谷蛋白，玉米中的谷蛋白等。
（2）半完全蛋白质所含必需氨基酸种类齐全，但有的氨基酸数量不足，比例不适当，可以维持生命，但不能促进生长发育，如小麦、大麦中的麦胶蛋白等。
（3）不完全蛋白质所含必需氨基酸种类不全，既不能维持生命，也不能促进生长发育，如玉米中的玉米胶蛋白，动物结缔组织和肉皮中的胶质蛋白，豌豆中的豆球蛋白等。
二、氮平衡和蛋白质缺乏病（一）氮平衡在正常情况下，人体内的蛋白质处于动态平衡状态。
人类成年以后，尽管机体的蛋白质不断分解与合成，组织细胞不断更新，每天约有3%左右的蛋白质在不断更新，但机体的蛋白质的含量稳定不变。
由于氨基酸是蛋白质的基本单位，所以，蛋白质在机体内首先被分解为氨基酸，然后大部分又重新合成蛋白质。
只有其中的一小部分分解成尿素以及其代谢产物排出体外。
这种氮排除是机体不可避免的消耗损失，称为必要的氮损失。
因此，为了成年人的正常生命活动，每天必需从膳食中补充蛋白质，才能维持机体的蛋白质平衡。
氮平衡状态可以用下式表示：氮平衡=氮摄入量–氮排出量排泄氮=尿氮（尿素、氨、尿酸和肌酐）+粪氮（肠道分泌物、肠道脱落细胞中的氮在粪便中排出）+皮肤排出氮（含氮物如表皮细胞、毛发、分泌物等在体表部分丧失）。
氮平衡=氮摄入量—（粪氮排出量+尿氮排出量+皮肤等氮排出量）B=I–（U+F+S）B：氮平衡；I：摄入氮；U：尿氮；F：粪氮；S；皮肤等氮损失。
1.正氮平衡：当B>0时，即氮摄入>氮排泄。
人体组织中蛋白质合成速度>损失速度，人体组织会增加。
见于生长期儿童少年、孕妇乳母及病后的恢复等。
2.负氮平衡：当B<0时，即氮摄入<氮排泄。
如饥饿、消耗性疾病、膳食中缺乏蛋白质等，由于分解大于摄入，可出现日渐消瘦，抵抗力下降等。
3.氮平衡：当B=0时，即零平衡，出入一致。
认为此人处于氮平衡状态，摄入的蛋白质正好可修补和更新人体组织，但人体组织未见增加或长大。
（二）蛋白质缺乏病及原因1.根据发生原因分(1)原发性缺乏病——是因食物蛋白和能量的摄入量不能满足身体生理的需要而发生的。
其主要原因有：①食物缺乏。
多发生在荒年或战争年代；②食物摄取不足。
多因禁食、偏食、素食；③需要量增加。
如妊娠、授乳、儿童生长发育等，婴幼儿往往因乳汁不足或断乳后饮食不合理或并发其它传染病而诱发。
(2)继发性缺乏病——多与其它疾病并发。
主要由于食欲下降，吸收不良，分解代谢亢进，消耗增加，合成代谢障碍以及大量流血、渗出等使摄入的蛋白质和能量不能满足身体的需要而发生的。
在临床上常见合并蛋白质-能量营养不良的疾病有：癌症、贫血、肾病、失血、发烧、心脏功能代偿不全、慢性胃肠炎、结核病、肝硬化、腹水、中毒性甲状腺肿、糖尿病、寄生虫病、神经病及某些外科手术后等。
2.根据临床上分(1)水肿型Kwashiorker——热能摄入量基本满足而蛋白质严重不足的儿童营养性疾病，主要表现为腹、腿水肿，虚弱、表情淡漠、生长滞缓、头发变色、变脆，易感染等疾病。
(2)消瘦型Marasmus——蛋白质和热能摄入量均严重不足的儿童营养性疾病，表现为瘦弱无力，易感染其他疾病而死亡。
3.蛋白质缺乏的原因(1)膳食中蛋白质和热能供给不足(2)消化吸收不良；(3)蛋白质合成障碍；(4)蛋白质损失与分解过多。
三、氨基酸和必需氨基酸（一）氨基酸的分类氨基酸是蛋白质的基本组成单位,在营养学上可分为：1.必需氨基酸必需氨基酸人体不能合成的，或者合成速度不能满足机体的需要，必需由食物供给的氨基酸，称为必需氨基酸。
即赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸及缬氨酸。
对于婴儿有9种，即组氨酸。
2.半必需氨基酸由于蛋氨酸可转换为半胱氨酸（半胱氨酸可取代80%-90%的蛋氨酸）、苯丙氨酸可转换为酪氨酸（酪氨酸可取代70%-75%的苯丙氨酸），所以，在膳食中半胱氨酸充裕时可节省蛋氨酸，酪氨酸充裕时可节省苯丙氨酸。
如半胱氨酸和酪氨酸长期缺乏，可能引起蛋氨酸和苯丙氨酸消耗过多。
所以，半胱氨酸和酪氨酸也称为半必需氨基酸。
也称为条件氨基酸。
3.非必需氨基酸蛋白质由不同的氨基酸（20种）所组成，其中一部分可以由人体自己合成，或者不必由食物蛋白质供给的氨基酸，称为非必需氨基酸，如甘氨酸、谷氨酸、丝氨酸、丙氨酸、脯氨酸等。
（二）必需氨基酸必需氨基酸人体不能合成的，或者合成速度不能满足机体的需要，必需由食物供给的氨基酸，称为必需氨基酸。
即赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸及缬氨酸。
对于婴儿有9种，即组氨酸。
1.人体对必需氨基酸的需要量人体对必需氨基酸的需要量随年龄的变化而发生变化,人体对各种必需氨基酸的需要量如表1-1所示。
从表1-1中可以看出，人体对必需氨基酸的需要量随年龄的增长而不断下降。
成人同婴儿相比有显著下降。
婴儿和儿童对蛋白质和必需氨基酸的需要量比成人高，主要是用以满足其生长、发育的需要。
表1-1 人体不同阶段每日必需氨基酸的需要量单位：毫克/千克注：①此表所示婴儿必需氨基酸需要量与人乳的模式稍有不同，它富于含硫氨基酸。
总必需氨基酸中未包括组氨酸。
②表中未加括号的数字来自WTO technical report series, 522, 1973；括号内数字为后来的文献值。
③资料来源：WHO technical report series, 724, 1985。
2.必需氨基酸的需要量模式（氨基酸模式）人体对必需氨基酸不仅有数量上的需要，而且还有比例上的要求。
所以，为了保证人体合理营养的需要，一方面要充分满足人体对必需氨基酸的数量，另一方面还必须注意各种必需氨基酸之间的比例。
因为组成人体各种组织细胞蛋白质的氨基酸有一定比例，每日膳食中蛋白质所提供的各种必需氨基酸之间的相互比例也必须与此种比例一致，才能在体内被机体充分利用。
各种必须氨基酸之间的相互比例可以称为氨基酸构成比例或相互比值，亦称为氨基酸模式。
如果膳食中蛋白质的氨基酸构成比例与机体的需要不相符合，一种必需氨基酸的数量不足，则转移核糖核酸就不可能及时将所需的各种氨基酸全部带给核蛋白体核糖核酸，其他氨基酸也不能充分利用，蛋白质合成就不能顺利进行。
一种必需氨基酸过多，也同样会对其他氨基酸的利用产生影响。
所以当必需氨基酸供给不足或不平衡时，蛋白质合成减少，也会出现类似蛋白质缺乏的症状。
必需氨基酸需要量模式，以及鸡蛋、牛奶和牛肉蛋白质的必需氨基酸含量如表1-2所示。
注：①人乳的氨基酸组成。
②氨基酸的需要量/kg（表1-1）除以参考蛋白质（乳或鸡蛋蛋白质）的安全摄入量/kg。
此安全摄入量为：成人0.75克/kg；儿童（10～12岁）1.10g/kg。
③鸡蛋、牛乳和牛肉的组成成分。
④括号内数值由需要量对年龄的曲线插入。
⑤资料来源：WHO technical report series, 724, 1985。
