E+S↔ES→E+P
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3.趋近效应与定向排列 酶可以将它的底物结合在它
的活性部位。 酶与底物之间的靠近具有一
定的取向，大大增加了ES复合 物进入活化状态的概率。
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4.诱导契合学说
酶的活性部位并不是和底物的形状正好互补的，
而是在酶和底物的结合过程中，底物分子或酶
分子、有时是两者的构象同时发生了一定的变
在反应中起运载体的作用，传递电 子、质子或其它基团。
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相同的辅助因子与不同的酶蛋白结合成催化特 异性不相同的结合酶。
举例：
乳酸脱氢酶
苹果酸脱氢酶
含相同：辅助因子 NAD+（递氢体）
含不同：酶蛋白， 有不同的催化特异性 ： L-乳酸 ＋ NAD+ LDH 丙酮酸 + NADH + H+ 苹果酸 ＋ NAD+ 苹果酸脱氢酶 草酰乙酸 + NADH+H+
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三、酶的催化活性与活性中心
在酶分子表面特定区域上有些特殊基团，可与底物 结合，并催化底物转变为产物，这个区域称为酶的 活性中心（active center）。
1.活性中心只占酶分子总体积的很小一部分，往 往只占整个酶分子体积的1%-2%。 2.酶的活性部位是一个三维实体，具有三维空间 结构。
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一. 酶的概念和作用特点
酶（Enzyme） 是由活细胞产生的具有催化作用的蛋白质,
又称为生物催化剂(biocatalyst)。 目前将生物催化剂分为两类 酶 、 核酶（脱氧核酶）
反应通式
E
S
P
(substrate)
（product ）
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二. 酶的分类及命名
