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抗体在临床的应用及原理1. 什么是抗体抗体（Antibody），也称免疫球蛋白，是一种由免疫细胞分泌的蛋白质，可以识别并结合到入侵或危害机体的抗原上，从而触发免疫反应。
抗体主要由两个重链和两个轻链组成，形成Y形结构。
2. 抗体的结构与功能抗体的结构决定了其具有多种功能。
- 抗原结合位点：抗体能与抗原特异性结合，形成抗原-抗体复合物。
- 细胞影响位点：抗体能够与免疫细胞表面的受体结合，启动细胞毒性反应。
- 补体结合位点：抗体能够结合补体，诱导细胞溶解、吞噬等效应。
- 糖基化位点：抗体上的糖基化部分可以调节免疫反应的程度和效果。
3. 抗体在临床的应用抗体在临床上有广泛的应用，包括诊断、治疗和预防等方面。
3.1 抗体用于诊断抗体可用于多种诊断方法中，常见的应用方式包括： - 酶联免疫吸附试验（ELISA） - 免疫荧光染色 - 免疫组织化学染色 - 免疫印迹等这些方法通过检测特定抗体与抗原的结合，来确定某种疾病的存在与否，为临床诊断提供重要的依据。
3.2 抗体用于治疗抗体在治疗上的应用，主要包括以下几个方面： - 单克隆抗体治疗（Monoclonal Antibody Therapy）：通过选择性抑制肿瘤细胞生长、诱导细胞凋亡等方式来治疗肿瘤等疾病。
- 抗CD20单克隆抗体治疗：用于治疗B细胞淋巴瘤等恶性肿瘤。
3.3 抗体用于预防抗体还可以用于预防某些疾病的发生。
- 疫苗：通过注射含有特定抗原的疫苗，让机体产生相应的抗体，形成免疫记忆，提高机体对抗该病原体的能力。
- 免疫球蛋白：对于不能通过疫苗预防的疾病，可以给予患者相应的免疫球蛋白，提供被动免疫保护。
4. 抗体原理抗体的应用原理主要基于其特异性结合抗原的能力。
4.1 抗原与抗体的结合抗原与抗体之间的结合由抗原与抗体的互补决定区域（Complementarity Determining Region，CDR）完成。
CDR是抗体的可变区域，决定了抗体能否与特定的抗原结合。
抗体的知识点总结一、抗体的基本概念1. 抗体是由B细胞分泌的一种具有特异性的免疫球蛋白，在机体免疫应答中发挥着重要作用。
抗体分子通常由两个轻链和两个重链组成，具有天然免疫和获得性免疫两种特性。
2. 抗体通过与抗原特异性结合，诱导了涉及多种细胞和蛋白质因子的免疫应答，进而引发了一系列的免疫反应。
3. 根据抗体结构和功能的差异，抗体在免疫功能中具有不同的作用，包括中和毒素、调解细胞毒作用、促进吞噬细胞作用等。
二、抗体的类型及结构1. 根据抗体在免疫应答中的作用和性质的差异，可以将抗体分为IgM、IgG、IgA、IgD和IgE等不同类别。
其中，IgG是最为常见和重要的抗体，能够通过胎盘穿透到胎儿体内，同时参与包括补体激活、中和毒素、调节细胞免疫等多种免疫功能。
2. 抗体的结构包括变区和恒区，变区决定了抗体的特异性和亲和力，恒区负责介导一些抗体功能。
抗体的结构还包括Fab和Fc区，Fab区含有抗原结合部位，Fc区包含与Fc受体结合的位点。
三、抗体的免疫功能1. 抗体在机体免疫应答中发挥着多种功能，包括直接抗原特异性结合、调节细胞免疫作用、中和毒素、参与补体激活等。
其中，抗原特异性结合和中和毒素是抗体最为重要的两种功能，直接影响着免疫应答的效果。
2. 通过与抗原结合，抗体可以诱导免疫应答中其他细胞和蛋白质的参与，介导了免疫应答的进程。
同时，抗体还能够调节体液和细胞免疫的平衡，促进一些特定免疫效应的发生。
四、抗体的应用1. 抗体在临床医学中被广泛应用，包括免疫检测、治疗和预防等多个方面。
抗体可以用于检测特定抗原或特定病原体的存在，同时也可以用于治疗一些重要感染性疾病和自身免疫性疾病。
2. 抗体药物是当前临床上最为常见的生物制剂之一，已经被证实在癌症、炎症、自身免疫性疾病等多个疾病的治疗中具有显著疗效。
同时，抗体药物的应用不断拓展，逐渐进入到个性化治疗的时代。
五、抗体的研究进展1. 随着免疫和生物技术的进步，抗体研究取得了许多创新性成果。
抗体有关知识点总结抗体的结构抗体是一种由两个重链和两个轻链组成的Y形结构的蛋白质，通过二聚体的复合结构来组成。
每一个抗体单体都由两个相同的轻链和两个相同的重链组成。
抗体的结构使得它具有高度的特异性和亲和性，能够识别和结合特定的抗原。
抗体的功能抗体具有多种功能，包括：1. 中和病原体：通过结合细菌或病毒的表面蛋白，阻止其进入宿主细胞，从而中和病原体的活性。
2. 促进炎症：通过激活免疫细胞来促进炎症反应，引导免疫细胞识别和清除病原体。
3. 细胞毒性：一些抗体可以直接识别并杀死肿瘤细胞或感染的细胞。
4. 沉淀和凝集：通过结合抗原分子，促使其沉淀或凝集成大片的结构，以便免疫细胞更容易识别和清除。
5. 促进吞噬作用：通过结合细菌或病毒，促进免疫细胞对其吞噬和消化。
抗体的种类在人体中，有五种主要的抗体类别，即IgG、IgM、IgA、IgD和IgE。
每一种抗体类别在结构和功能上都有所不同，具有不同的免疫功能。
1. IgG：在体液免疫中起主导作用，可以穿过胎盘，提供给胎儿 passively acquire 免疫力，也能识别多种外来抗原并参与清除。
2. IgM：是最早产生的抗体，其特殊结构使其能够高效地激活免疫细胞，并被用于识别未被体内其他抗体识别的病原体。
3. IgA：主要分布在黏膜表面和分泌物中，对阻止病原体从黏膜进入体内起重要作用。
4. IgD：其功能尚不完全明确，被认为作为B细胞的受体，参与体液免疫。
5. IgE：在过敏反应和对抗寄生虫感染中发挥作用，可以激活肥大细胞和嗜碱细胞释放过敏原物质。
抗体的产生抗体的产生是通过B细胞和T细胞的共同作用来实现的。
当身体遭遇病原体时，B细胞会被激活并开始分化为浆细胞，浆细胞则会产生和释放抗体。
T细胞则可以辅助B细胞产生更具特异性和亲和性的抗体。
这一过程是体内免疫系统对抗感染和疾病的重要手段。
抗体在临床医学中的应用由于抗体的高度特异性和亲和性，目前已经开发出了多种用于临床诊断和治疗的单克隆抗体，例如用于癌症治疗的免疫治疗药物，以及用于某些自体免疫疾病和传染病的免疫球蛋白预防治疗。
高中生物抗体知识点归纳总结一、抗体的基本概念抗体，全称为免疫球蛋白抗体，是由B淋巴细胞分泌的一类具有免疫功能的蛋白质。
它们能够识别并结合特定的抗原（如细菌、病毒、异物等），从而发挥免疫防御作用。
抗体主要存在于血清中，但也可以在组织液和外分泌液中找到。
二、抗体的结构抗体由四条多肽链组成，包括两条重链和两条轻链。
轻链和重链通过二硫键连接形成Y字形结构。
在Y字形的两个臂端部分，存在一个可变区，称为抗原结合位点，是抗体与抗原特异性结合的部位。
抗体的另一端，即Fc区，与免疫细胞上的Fc受体结合，参与免疫反应的调节。
三、抗体的分类根据结构和功能的不同，抗体可以分为五大类：IgA、IgD、IgE、IgG 和IgM。
各类抗体在免疫反应中扮演不同的角色。
例如，IgA主要存在于粘膜表面，保护粘膜免受病原体侵害；IgE与过敏反应有关；IgG是血清中含量最高的抗体，具有广泛的免疫功能；IgM是初次免疫应答时产生的第一种抗体，具有很强的抗原结合能力。
四、抗体的产生抗体的产生是适应性免疫反应的一部分。
当病原体侵入人体时，B淋巴细胞能够识别并结合到病原体上的抗原。
通过一系列的细胞活化、增殖和分化过程，B淋巴细胞转化为浆细胞，开始大量分泌抗体。
同时，部分B细胞成为记忆B细胞，长期存在于体内，为未来可能的再次感染提供快速响应。
五、抗体的功能抗体的主要功能包括中和、凝集、沉淀、补体激活和抗体依赖性细胞介导的细胞毒性（ADCC）等。
通过这些功能，抗体能够直接或间接地清除病原体，保护机体免受感染。
六、抗体的应用在医学领域，抗体被广泛应用于疾病的诊断和治疗。
例如，单克隆抗体技术可以制备特异性强、纯度高的抗体，用于治疗癌症、自身免疫疾病等。
此外，抗体还可以作为诊断试剂，帮助检测病原体或疾病标志物。
七、抗体与免疫调节抗体不仅能够清除病原体，还能够调节免疫系统的功能。
例如，某些抗体能够通过调节T细胞的活性，影响免疫应答的强度和持续时间。
此外，抗体还能够参与免疫耐受的形成，防止免疫系统对自身组织的攻击。
抗体实验应用
抗体的实验应用包括以下几个方面：
1. 抗原检测：抗体能与特定的抗原结合，利用这种特性，抗体可以被用于检测特定抗原。
这种方法可以用于诊断疾病，也可以用于抗体在体外培养和检测中的定量和定性研究。
2. 免疫学检测：抗体可以被免疫学检测所利用，如酶联免疫吸附试验（ELISA）和放射免疫分析（RIA），以检测样本中的特定抗体。
3. 疫苗研发：抗体可以通过研究来理解免疫反应，从而开发出更好的疫苗。
例如，科学家可以通过研究人体对疫苗的反应来优化疫苗的设计。
4. 自身免疫病诊断：抗体在自身免疫病患者体内大量产生，可以利用这些抗体进行疾病的诊断。
5. 物种识别：某些抗体能够识别特定的细胞或组织，这使得它们在物种识别中有应用。
6. 癌症免疫治疗：抗体可用于识别和增强免疫反应，以对抗癌症。
此外，抗体还可以用于研究细胞信号传导、药物输送等领域。
在临床试验中，抗体被用来治疗许多不同类型的疾病，包括病毒感染、炎症和自身免疫疾病等。
以上仅是部分介绍，进行相关实验时，还需要根据具体实验目的和样本类型选择合适的实验方法。
抗体对人体有什么危害
抗体对人体是否有危害，取决于抗体的类型和产生原因。
一方面，有些抗体对身体有益，例如针对各种病原微生物感染产生的抗体，可以起到保护作用。
另外，有些抗体是通过注射疫苗产生的，这些保护性抗体通常对身体有益，可以防止机体再次感染病原微生物。
另一方面，有些抗体可能会对身体造成不利影响。
例如，某些自身抗体可能引发自身免疫性疾病，导致免疫系统攻击正常组织或器官，从而引发一系列症状，如慢性疲劳、关节炎症、肺部感染等。
此外，某些抗体会影响心脏的正常功能，导致心脏病的发生。
此外，部分患者在使用单克隆抗体时可能会出现恶心、呕吐等不良反应。
因此，对于抗体的产生和作用机制需要具体分析，不能一概而论。
在某些情况下，抗体的产生可能会对人体造成危害，需要采取相应的治疗措施。
如有疑虑或担忧，建议咨询医生进行详细的诊断和解释。
抗体的名词解释抗体是免疫系统中的一类蛋白质分子，也被称为免疫球蛋白（Immunoglobulin，Ig）。
抗体是由被称作B淋巴细胞（B细胞）分泌的免疫球蛋白分子组成，是机体进行免疫防御的主要组分之一。
抗体分子由两个重链（heavy chain）和两个轻链（light chain）构成，通过二硫键将它们连接在一起。
每个链由一系列不同的互补决定区（complementary-determining regions，CDRs）组成，CDRs决定了抗体与特定的抗原结合。
抗体的功能主要包括以下几个方面：1. 识别和结合抗原：抗体可以通过其抗原结合位点与非自身分子，即抗原，结合。
抗体与抗原的结合可以触发免疫反应，并启动其他免疫细胞的参与，如引发炎症反应和激活补体系统。
2. 中和毒素和病原体：抗体与病原体结合后，可以阻止病原体进入细胞，减少病原体对宿主细胞的损害。
此外，抗体还可以促使病原体被巨噬细胞吞噬和消化，从而清除病原体。
3. 促进免疫细胞介导的毒杀：抗体可以结合到感染宿主细胞的病原体上，通过与免疫细胞（如自然杀伤细胞和巨噬细胞）结合，激活这些细胞，促使它们释放毒素，杀死病原体。
4. 激活补体系统：抗体与抗原结合后，可以激活补体系统，这是一系列血液蛋白分子的级联反应。
激活的补体系统可以引发炎症反应、增强病原体的被吞噬和溶解等过程，以帮助清除病原体。
除了上述功能外，抗体还有其他重要的作用，例如参与调节免疫应答、调控免疫细胞活化和抑制、介导细胞对细胞毒作用等。
由于抗体的高度特异性和亲和力，它们成为疾病诊断和治疗的重要工具。
临床上，可以通过检测某些抗原结合抗体的存在与否来判断某些疾病的发生、进展和治疗效果。
此外，还应用了针对特定抗原的单克隆抗体，以进行精确的靶向治疗和免疫疗法。
总之，抗体作为免疫系统中重要的分子，通过识别和结合抗原、中和毒素和病原体、促进细胞毒杀和激活补体等功能，起到了重要的免疫防御作用。
对抗体的研究不仅有助于理解机体的免疫机制，还有望为疾病诊断和治疗提供新的思路和方法。
抗体的功能名词解释抗体，也称免疫球蛋白，是一类由B淋巴细胞产生的蛋白质分子，是机体免疫系统中重要的组成成分。
抗体通过识别和结合到入侵机体的病原体，发挥着重要的免疫防御功能。
在免疫应答中，抗体拥有一系列的功能，如中和、沉淀、增强吞噬作用、激活补体系统等。
本文将对这些抗体的功能进行详细解释。
1. 中和作用抗体的一个重要功能是通过与病原体结合，阻断其侵入和感染宿主细胞。
抗体与病原体结合后，可以通过多种方式发挥中和作用。
一种常见的中和作用是通过阻止病原体进入宿主细胞而抑制其感染。
这是因为抗体与病原体结合后，能够形成一个遮蔽剂，阻止病原体与宿主细胞的结合。
此外，抗体还能够通过激活细胞内的酶系统，导致病原体的病原性成分失活，从而发挥中和作用。
2. 沉淀作用抗体的沉淀作用是指它们能够与病原体结合形成复合物，而这些复合物可以在体液中沉淀下来。
这种作用可以帮助机体清除病原体，并促进免疫系统的效应。
通过沉淀作用，抗体能够凝聚大量病原体，使它们聚集在一起形成沉淀，从而方便巨噬细胞等免疫细胞对其进行吞噬和消化。
沉淀作用也是一种对抗体介导的免疫反应的传统检测方法之一，如免疫沉淀法。
3. 增强吞噬作用抗体能够与病原体结合，并通过与巨噬细胞表面Fc受体结合，激活免疫细胞的吞噬功能。
一旦抗体与病原体复合物结合到巨噬细胞表面的受体上，免疫细胞就会引发吞噬反应。
吞噬作用是机体通过抗体介导的一种主要的非特异免疫防御机制。
通过增强吞噬作用，抗体能够快速清除入侵的病原体，抑制其继续感染宿主细胞，从而保护机体免受病原体侵害。
4. 激活补体系统补体系统是机体天然免疫和适应性免疫的重要组成部分，与抗体紧密相连。
抗体能够与病原体结合，进而激活补体系统的级联反应。
激活的补体分子能够引起炎症反应、细胞溶解、嗜中性粒细胞趋化等一系列免疫效应。
激活补体系统不仅能够直接杀伤病原体，还能够通过吸引和激活其他免疫细胞，进一步强化免疫应答。
总结而言，抗体具有中和、沉淀、增强吞噬作用和激活补体系统等重要功能。
抗体的概念和结构抗体（英文名：antibody），也称免疫球蛋白（英文名：immunoglobulin，简称Ig），是一种由免疫系统产生的具有广泛的抗原特异性的蛋白质。
抗体作为人体免疫系统中的重要组成部分，具有识别、结合和中和抗原的功能，在保护机体免受病原体侵害以及调节和调控免疫反应中起到关键作用。
抗体的结构是由两个重链和两个轻链组成的Y形分子。
每条重链和轻链都有一个恒定区（constant region）和一个变动区（variable region）。
恒定区决定了抗体的种类，而变动区则决定了抗体的特异性，即其与抗原结合的能力。
恒定区（C区）是抗体结构中较为保守的部分，其结构和功能在同一种类的抗体中相似。
恒定区包含了结合并激活细胞免疫应答的部位，也可以与免疫系统中的其他细胞或分子相互作用。
变动区（V区）则是抗体结构中最为多样和可变的部分。
变动区包含了控制抗体特异性的部位，即抗原结合部位（antigen binding site），也称为抗原组分，独特的序列和结构使其能够识别和结合特定的抗原。
抗原结合部位由两个重链和两个轻链组成，每个链都含有一个变动区域。
变动区通过限制性多态性的突变和重排过程，在体内产生多样性，使得人体能够应对广泛的抗原。
抗体通过与抗原的非共价结合来实现其功能。
抗体与抗原之间的相互作用由各种非共价相互作用力，如氢键、离子键、范德华力和疏水效应等组成。
这种抗原-抗体的结合可以导致多种效应，包括中和抗原、激活补体系统、介导炎症反应等。
此外，抗体还可以通过与免疫细胞表面的Fc受体结合，激活免疫细胞，介导细胞毒作用，促进细胞吞噬和破坏病原体。
总之，抗体是一种由免疫系统产生的重要蛋白质，在人体免疫系统中起着关键的作用。
其结构由恒定区和变动区组成，恒定区决定了抗体的种类，变动区决定了抗体的特异性。
抗体通过与抗原的结合，介导多种免疫功能，起到保护机体和调控免疫反应的作用。
抗体的名词解释微生物学在微生物学领域，抗体是研究免疫系统的关键组成部分。
抗体，也称免疫球蛋白，是机体免疫系统中一类具有高度特异性的蛋白质。
它们由免疫细胞分泌，并在机体中起到识别、结合和中和外来病原体的作用。
一、抗体的基本结构抗体是由两个基本结构单元组成的，即重链和轻链。
其中，重链分为四种类型：IgG、IgM、IgA和IgE，轻链分为两种类型：κ链和λ链，这些基本结构单元将不同组合形成丰富多样的抗体。
抗体还具有“Y”字形的三维结构，其中“Y”字的两端为抗原结合位点，而“Y”字的顶端则是抗体的效应位点。
二、抗体的功能抗体具有多种功能，对于攻击和保护机体免受外来微生物的侵害起到了重要作用。
首先，抗体能够通过识别外来微生物表面的抗原决定簇结合到病原体上，从而标记该病原体以便免疫系统进一步处理。
其次，抗体还能激活免疫系统中的巨噬细胞、自然杀伤细胞和补体系统等，引发炎症反应和细胞毒性作用，以消灭病原体。
此外，抗体还能参与免疫记忆和免疫调节等免疫过程，对于维持机体内部的免疫平衡起到重要作用。
三、抗体的产生抗体的产生主要依赖于机体的免疫细胞，特别是淋巴细胞。
当机体受到外来病原体感染时，抗原会被呈递到淋巴组织中的抗原呈递细胞上，这些抗原呈递细胞会将抗原信息传递给免疫细胞。
免疫细胞中的B淋巴细胞随即被激活，并开始产生和分泌抗体。
这一过程被称为体液免疫应答，产生的抗体会迅速进入血液循环，通过对病原体进行中和，起到阻止病原体侵入和扩散的作用。
四、抗体的应用抗体不仅在免疫系统中起到重要作用，在医学和生物工程等领域也具有广泛应用。
例如，抗体可以用于诊断某些病原体感染，通过检测抗体水平来判断是否感染。
此外，抗体还可以用于治疗某些疾病，如恶性肿瘤。
在生物工程领域，科学家们利用重组技术生产抗体药物，以满足临床上的需求。
五、抗体研究的发展随着科学技术的不断发展，抗体研究也在不断深入。
科学家们通过对抗体结构和功能的深入了解，不断探索新的抗体工程方法，以提高抗体的亲和力和特异性。
抗体（免疫细胞分泌免疫物质）本词条由“科普中国”百科科学词条编写与应用工作项目审核。
抗体（英语：antibody），（免疫球蛋白不仅仅只是抗体）是一种由浆细胞（效应B细胞）分泌，被免疫系统用来鉴别与中和外来物质如细菌、病毒等的大型Y形蛋白质，仅被发现存在于脊椎动物的血液等体液中，及其B细胞的细胞膜表面[1]。
抗体能识别特定外来物的一个独特特征，该外来目标被称为抗原。
中文名抗体外文名antibody性质免疫球蛋白分布脊椎动物的血清等体液中产生细胞浆细胞（效应B细胞）构成以免疫球蛋白为主目录.1简介.2命名.3抗体的结构.▪一、抗体的基本结构.▪二、抗体的结构域.▪三、J链和分泌片.▪四、抗体分子的水解片段.4抗体的主要功能.▪一、中和毒素和阻止病原体入侵.▪二、激活补体产生攻膜复合物使细胞溶解破坏.▪三、调理吞噬和ADCC.▪四、介导I 型超敏反应.▪五、穿过胎盘屏障和黏膜.5各类抗体的主要特性和功能.▪一、IgG.▪二、IgM.▪三、IgA.▪四、IgD.▪五、IgE.6多克隆抗体和单克隆抗体.▪多克隆抗体.▪单克隆抗体.7抗体的多样性.8抗体规律简介编辑抗体是一类能与抗原特异性结合的免疫球蛋白。
抗体按其反应形式分为凝集素、沉降素、抗毒素、溶解素、调理素、中和抗体、补体结合抗体等。
按抗体产生的来源分为正常抗体(天然抗体)，如血型ABO型中的抗A和抗B的抗体，和免疫抗体如抗微生物的抗体。
按反应抗原的来源分为异种抗体，异嗜性抗体，同种抗体和自身抗体。
按抗原反应的凝集状态分为完全抗体IgM和不完全抗体IgG等。
抗体在医疗实践中应用甚为广泛。
如用于疾病的预防、诊断和治疗方面都有一定的作用。
临床上用丙种球蛋白预防病毒性肝炎、麻疹、风疹等，国际上用抗Rh免疫球蛋白预防因Rh血型不合引起的溶血症。
诊断上如类风湿因子用于类风湿性关节炎，抗核抗体(ANA)、抗DNA抗体用于系统性红斑狼疮，抗精子抗体用于原发性不孕症的诊断等;治疗上如毒素中毒用抗毒治疗以及免疫缺陷性疾病的治疗等。
[2]命名编辑19世纪后期，V on Behring及其同事Kitasato研究发现，用白喉或破伤风毒素免疫动物后可产生具有中和毒素作用的物质，称之为抗毒素(antitoxin)，随后引入“抗体”一词来泛指抗毒素类物质。
抗体(antibody，Ab)是B细胞接受抗原刺激后增殖分化为浆细胞所产生的糖蛋白，主要存在于血清等体液中，是介导体液免疫的重要效应分子，能与相应抗原特异性结合，发挥免疫功能。
1937年，Tiselius和Kabat用电泳方法将血清蛋白分为白蛋白、α1、α2、β及γ球蛋白等组分，并发现抗体主要存在于γ区，因此抗体又被称为γ球蛋向。
随后，经1968年和1972年的世界卫生组织和圈际免疫学会联合会讨论决定，将具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统一命名为免疫球蛋白(immunoglobulin，Ig)。
Ig可分为分泌型Ig(secreted Ig，SIg)和膜型Ig(membrane Ig，mlg)。
Slg主要存在于血液和组织液中，行使抗体的各种功能；mlg主要构成B细胞膜表面的抗原受体[3]。
抗体的结构编辑一、抗体的基本结构经x线晶体衍射结构分析发现，Ig由四条多肽链组成，各肽链之间南数量不等的链间二硫键连接。
Ig可形成“Y”字型结构，称为Ig单体，是构成抗体的基本单位。
[3](一)重链和轻链天然Ig分子含有四条异源性多肽链，其中，分子鼍较大的两条链称为重链(heavy chain，H)，而分子量较小的两条链称为轻链(Light chain，L)。
同一Ig分子中的两条H链和两条L链的氨基酸组成完全相同。
[3]1．重链分子量为50 000～75 000，由450～550个氨基酸残基组成。
重链恒定区的氨基酸组成和排列顺序不同，其抗原性也不同。
据此，可将12分为5类(class)，即IgM、IgD、IgG、IgA和IgE，其相应的重链分别为μ链、δ链、γ链、α链和ε链。
不同类的Ig具有不同的特征，如链内和链间二硫键的数量和位置、结构域的数量及铰链区的长度等均不完全相同。
即使是同一类的Ig，其铰链区氨基酸组成和重链二硫键的数量、位置也不同，据此又可将同类Ig分为不同的亚类(subclass)。
例如，人lgG可分为四个亚类，包括IgGl、IgG2、IgG3和IgG4；人IgA可分为IgAl和lgA2两个亚类。
[3]2．轻链分子量约为25 000，由214个氨基酸残基构成。
轻链可分为两种，分别为kappa(κ)链和lambda(λ)链。
据此，可将lg分为两型(type)，即κ型和λ型。
一个Ig分子上两条轻链的型别总是相同的。
不同类Ig既存在κ型，也存在λ型。
同一个体内可同时存在κ型和λ型的Ig分子，不同种属生物体内两型轻链的比例不同。
正常人血清Ig的κ：λ约为2：1，而在小鼠则为20：1。
lg的κ与λ的比例异常可以反映免疫系统的异常。
根据λ链恒定区个别氨基酸的差异，又可将λ链分为λl、λ2、λ3和λ4四个亚型(subtype)[3]。
(二)可变区和恒定区通过分析不同Ig重链和轻链的氨基酸序列发现，重链和轻链靠近N端的约1 10个氨基酸序列变化很大，其他部分氨基酸序列相对恒定。
因此，将Ig轻链和重链中靠近N端氨基酸序列变化较大的区域称为可变区(variable region，V)，分别占重链和轻链的1/4和1/2；将靠近C端的氨基酸序列相对稳定的区域，称为恒定区(constant region，C)，分别占重链和轻链的3/4和1/2。
[3]1．可变区重链和轻链的V区分别称为VH和VL。
VH和VL中各含有3个氨基酸组成和排列顺序高度可变的区域，称为高变区(hypervariable region，HVR)或互补决定区(complementarity determining region，CDR)，包括HVRl(CDRl)、HVR2(CDR2) 和HVR3(CDR3)，其中，HVR3(CDR3)变化程度更高。
VH的3个高变区分别位于29～31、49～58和95～102位氨基酸，而VL的3个高变区分别位于28～35、49～56和91～98位氨基酸。
VH和VL的3个CDR共同组成Ig的抗原结合部位(antigen-binding site)，决定抗体的特异性，是抗体识别及结合抗原的部位。
在V区中，CDR之外区域的氨基酸组成和排列顺序相对保守，称为骨架区(framework region，FR)。
VH或VL各有四个骨架区，分别用FR1、FR2、FR3和FR4表示。
[3]2．恒定区重链和轻链的C区分别称为CH和CL。
不同型(κ或λ)Ig的CL长度基本一致，但是不同类Ig的CH长度不同，例如IgG、IgA和IgD包括CH1、CH2和CH3，而IgM 和IgE则包括CHl、CH2、CH3和CH4。
(三)铰链区铰链区(hinge region)位于CH1与CH2之间，富含脯氨酸，易伸展弯曲，从而改变抗原结合部位之间的距离，有利于抗体结合位于不同位置的抗原表位。
铰链区易被木瓜蛋白酶、胃蛋白酶等水解，产生不同的水解片段。
不同类Ig的铰链区不尽相同，例如人IgGl、IgG2、IgG4和IgA的铰链区较短，IgG3和IgD的铰链区较长，而IgM和IgE无铰链区。
[3]二、抗体的结构域Ig分子的两条重链和两条轻链都可折叠成数个球形结构域(domain)，每个结构域行使其相应的功能。
轻链有VL和CL两个结构域；IgG、IgA和IgD的重链有VH、CH1、CH2和CH3四个结构域；IgM和IgE的重链有五个结构域，即多一个CH4结构域。
每个结构域由约110个氨基酸组成，氨基酸序列具有相似性，其二级结构是由几条多肽链折叠形成的两个反向平行的β片层(anti—parallel β sheet)构成的，两个β片层中心的两个半胱氨酸残基由一个链内二硫键垂直连接，形成一个“β桶状(βbarrel)”或“β-三明治(β sandwich)”结构，这种折式称为免疫球蛋白折叠(immunoglobulin folding)。
许多膜型和分泌型的蛋白质分子也含有这类独特折叠的二级结构，因此，这类分子被统称为免疫球蛋白超家族(immunoglobulinsuperfamily，IgSF)[3]。
三、J链和分泌片Ig轻链和重链除上述基本结构外，某些类别的Ig还含有其他辅助成分，如J链和分泌片[3]。
(一) J链J链(joining chain)是一条富含半胱氨酸的多肽链，由浆细胞合成，其主要功能是将多个Ig单体连接为多聚体。
2个IgA单体由J链相互连接形成二聚体，5个IgM单体由二硫键相互连接，并通过二硫键与J链连接形成五聚体。
IgG、IgD和IgE常为单体，无J链。
[3](二) 分泌片分泌片(secretory piece，SP)又称为分泌成分(secretory component，SC)，是分泌型IgA分子上的一个辅助成分，为一种含糖的肽链，由黏膜上皮细胞合成和分泌，以非共价形式结合于IgA二聚体上，使其成为分泌型IgA(SIgA)，并一起被分泌到黏膜表面。
分泌片能保护SIgA的铰链区不被蛋白水解酶降解。
[3]四、抗体分子的水解片段在一定条件下，Ig分子肽链的某些部分易被蛋白酶水解为不同片段。
木瓜蛋白酶(papain)和胃蛋白酶(pepsin)是最常用的两种Ig蛋白水解酶，并可籍此研究Ig的结构和功能，分离和纯化特定的12多肽片段。
[3](一) 木瓜蛋白酶水解片段木瓜蛋白酶水解Ig的部位是在铰链区二硫键连接的两条重链的近N端，可将Ig裂解为两个完全相同的Fab段和一个Fc段。
Fab段即抗原结合片段(fragment antigenbinding，Fab)，由一条完整的轻链与重链的VH和CHl结构域组成。
一个Fab片段为单价，可与抗原结合但不产生凝集反应或沉淀反应；Fc段即可结晶片段(fragment crystallizable，Fc)，由Ig的CH2和CH3结构域组成。
Fc段无抗原结合活性，是Ig与效应分子或细胞相互作用的部位。
[3](二)胃蛋白酶水解片段胃蛋白酶作用于铰链区二硫键所连接的两条重链的近c端，水解Ig后可获得一个F(ab’)2片段和一些小片段pFc ’。
F(ab’)2是由两个Fab段及铰链区组成，由于Ig分子的两个臂仍由二硫键连接，因此F(ab’)2片段为双价，可同时结合两个抗原表位，与抗原结合可发生凝集反应和沉淀反应。
由于F(ab’)2片段既保留了结合相应抗原的生物学活性，又避免了Fc 段免疫原性可能引起的副作用，因而被广泛用于制备生物制品，如白喉抗毒素、破伤风抗毒素均是经胃蛋白酶消化后精制提纯的生物制品。
