蛋白质和氨基酸的测定复习题

习题九、食品中蛋白质的测定 答案一、填空题1．新鲜食品中的含氮化合物大都以蛋白质为主体。

2．脱水和氧化；催化剂、指示消化反应的完成、蒸馏时碱性反应的指示剂。

3．防止消化时产生的泡沫溢出瓶外；冷凝管尖端插入液面之下，样品消化液，将冷凝管尖端提离液面。

4．游离氨基酸。

5．使消化液呈碱性，便于氨游离出来，深蓝色或产生黑色沉淀，反应生成氢氧化铜，增加氢氧化钠的用量。

6．与氨基结合使氨基酸的碱性消失。

7．消化、蒸馏、吸收、滴定。

8．少量辛醇或液体石蜡或硅油。

9．澄清透明的蓝绿色。

10．蓝绿色、暗红色。

11．提高溶液沸点。

12．氨基酸，含氮。

13．硼酸。

二、判断题1．× 2．√ 3．√ 4．×三、名词解释1．粗蛋白含量：新鲜食品中含氮化合物大都以蛋白质为主体，凯氏定氮法是通过测出样品中的总含氮量再乘以相应的蛋白质系数而求出蛋白质的含量的方法。

由于样品中含有少量非蛋白质含氮化合物，如核酸、生物碱、含氮类脂、卟啉以及含氮色素等非蛋白质的含氮化合物，所以结果为粗蛋白含量。

2．蛋白质系数：每份氮素相当于的蛋白质的份数。

一般蛋白质含氮为16%，所以1份氮素相当于6.25份蛋白质，此数值（6.25）称为蛋白质系数。

不同种类食品的蛋白质系数不同。

四、问答题1．凯氏定氮法测定蛋白质的原理及操作步骤如何？加入的各种试剂起什么作用？操作过程中有哪些注意事项？原理：样品、浓硫酸和催化剂一同加热消化，使蛋白质分解，其中碳和氢被氧化为二氧化碳和水逸出，而样品中的有机氮转化为氨，并与硫酸结合成硫酸铵。

然后加碱蒸馏，使氨逸出，用硼酸溶液吸收后，再以标准盐酸溶液滴定。

根据消耗的标准盐酸液的体积可计算蛋白质的含量。

测定步骤：样品的消化、蒸留、吸收和滴定。

试剂及作用：硫酸铜催化剂和指示剂；硫酸钾提高沸点（4000C）；浓硫酸消化；氢氧化钠溶液蒸留出氨气；硼酸溶液吸收氨气；盐酸标准溶液标定硼酸氨；溴甲酚绿-甲基红指示剂。

注意事项：所用试剂需用无氨蒸馏水配；消化初期先小火防泡沫溢出；蒸馏装置要密封，冷凝管要插入吸收瓶液液面之下；蒸馏结束一定要先撤吸收瓶再关电炉。

生物化学习题（氨基酸和蛋白质）一、名词解释：两性离子：指在同一氨基酸分子上含有正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子必需氨基酸：指人体（和其他哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的环境pH，用符号pI表示。

一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序二级结构：蛋白质分子的局部区域内，多肽链按一定方向盘绕和折叠的方式三级结构：蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象四级结构：多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构超二级结构：蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体盐析：在蛋白质分子溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸铵），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象蛋白质的变性：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致生物活性丧失的现象；蛋白质在受到光照、热、有机溶剂及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变蛋白质的复性：在一定条件下，变性的蛋白质分子回复其原有的天然构象并回复生物活性的现象同源蛋白质：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质。

如血红蛋白别构效应：某些不涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其它部位（别构部位），引起蛋白质的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。

肽单位：又称肽基，是肽链主链上的重复结构。

由参与肽键合成的N原子、C原子和它们的四个取代成分：羰基氧原子、酰胺氢原子和两个相邻的α-C原子组成的一个平面单位。

二、填空题：1、天然氨基酸中，甘氨酸（Gly）不含不对称碳原子，故无旋光性。

2、常用于检测氨基酸的颜色反应是茚三酮。

3、通常可用紫外分光光度法测定蛋白质含量，这是因为蛋白质分子中的 Phe 、 Tyr和Trp （三字符表示）三种氨基酸残基有紫外吸收能力。

蛋白质和氨基酸的呈色反应实验1 蛋白质和氨基酸的呈色反应目的要求(1) 学习几种常用的鉴定蛋白质和氨基酸的方法及其原理。

(2) 学习几种鉴定特定氨基酸的特殊颐色反应及其原理。

(3) 学会区分糖、脂类和蛋白质的简便方法，包括颜色反应、溶解度、燃烧后的气味及灰分等。

原理一、蛋白质和氨基酸鉴定常用方法蛋白质所含有的某些氨基酸及其特殊结构，可以与某些试剂反应、生成有色物质。

1．双缩眠反应当脲(即尿素)加热至l80℃时．两分子脲缩合，放出一分子氨而形成双缩脲(biuret)。

然后在碱性溶液中与铜离子(cu2+)结合生成复杂的紫红色化合物。

这一呈色反应称为双缩脲反应。

紫红色铜双缩服复合物分子结构见下页图。

蛋白质或二肽以上的多肽分子中，含有多个与双缩脲结构相似的肽键，因此也有双缩脲反应。

应当指出，含有—个CS—NH2、一CH2一NH2，一CRH—NH2，一CH2一NH2—CHNH2一CHOH-CH2NH2，-CHOH—CH2NH2等基团的物质，甚至过量的铵盐也干扰本实验。

2．Salkowski(1888)蛋白黄色反应它是芳香族氨基酸，特别是有酪氨酸和色氨酸蛋白质所特有的呈色反应。

苯丙氨酸和苯反应很困难。

皮肤、指甲和毛发等遇浓硝酸变黄，原因在此。

硝基苯衍生物呈黄色，在碱性溶液中，它进一步形成深橙色的硝醌酸钠。

参考反应是：3．茚三酮反应蛋白质、多肪和各种氨基酸具有茚三酮反应。

除无α—氨基的脯氨酸和羟脯氨酸呈黄色外。

其他氨基酸生成紫红色．最终为蓝色化合物。

操作步骤1.双缩脲反应（1）取一支干燥的试管，加入少量尿素，用微火加热使尿素熔化，待融化的尿素重又开始硬化时停止加热，此时尿素已缩合成双缩脲并放出氨（可由其嗅味辨别）。

试管冷却后，加入约1毫升10％氢氧化钠溶液，振荡使双缩脲溶解，再加入1滴1％硫酸铜溶液，混匀后观察出现的粉红色，此反应即为双缩脲反应。

注意，避免加入过量的硫酸铜，否则生成蓝色的氢氧化铜能掩盖生成的粉红色。

蛋白质氨基酸试题及答案一、选择题（每题2分，共10分）1. 蛋白质的基本组成单位是：A. 核苷酸B. 氨基酸C. 葡萄糖D. 脂肪酸答案：B2. 下列哪种氨基酸是必需氨基酸？A. 谷氨酸B. 甘氨酸C. 赖氨酸D. 丙氨酸答案：C3. 蛋白质的一级结构是指：A. 蛋白质的空间结构B. 蛋白质的氨基酸序列C. 蛋白质的二级结构D. 蛋白质的三级结构答案：B4. 下列哪种氨基酸是酸性氨基酸？A. 谷氨酸B. 精氨酸C. 组氨酸D. 酪氨酸答案：A5. 蛋白质的三级结构是由什么维持的？A. 氢键B. 离子键C. 疏水作用D. 所有以上答案：D二、填空题（每题2分，共10分）1. 蛋白质的二级结构主要包括________和________。

答案：α-螺旋、β-折叠2. 蛋白质分子中，________键是维持蛋白质三级结构的主要化学键。

答案：氢键3. 蛋白质的四级结构是指由多个________组成的蛋白质分子。

答案：亚基4. 蛋白质的变性是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下，其________结构发生改变。

答案：空间5. 蛋白质的合成是在细胞的________上进行的。

答案：核糖体三、简答题（每题10分，共20分）1. 请简述蛋白质的变性和复性的区别。

答案：蛋白质的变性是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下，其空间结构发生改变，导致其生物活性丧失。

而复性是指变性的蛋白质在适当的条件下，其空间结构可以重新恢复到变性前的状态，从而恢复其生物活性。

2. 请简述蛋白质的合成过程。

答案：蛋白质的合成过程主要包括转录和翻译两个步骤。

在转录过程中，DNA上的遗传信息被转录成mRNA。

在翻译过程中，mRNA上的遗传信息被翻译成蛋白质，这个过程在核糖体上进行，通过tRNA将氨基酸按照mRNA上的密码子顺序连接起来，形成蛋白质。

四、计算题（每题10分，共20分）1. 如果一个蛋白质由100个氨基酸组成，每个氨基酸的平均分子量为120，那么这个蛋白质的分子量是多少？答案：蛋白质的分子量 = 氨基酸数量× 氨基酸平均分子量 - 水分子数量× 水的分子量= 100 × 120 - 99 × 18 = 12000 - 1782 = 10218。

《生物化学》复习题绪论1什么是生物化学？简述生物化学的分类？蛋白质1 什么是蛋白质？简述蛋白质的分类？2 20种常见氨基酸的普通名称、代号、结构式、分类？3 氨基酸氨基、羧基和两基团共同参加反应的用途如何？4 为什么氨基酸溶液具有缓冲特性？5 什么是氨基酸的等电点？氨基酸在等电点时具有那些特性？6 常见的氨基酸分析方法有哪些？其原理是什么？7 氨基酸的制备方法和用途有哪些？8 如何测定蛋白质一级结构中氨基酸的排列顺序？9 蛋白质常见的二级结构有哪些？10 为什么α-螺旋具有稳定性？β-折叠具有哪些特点？11 蛋白质的四级结构和结构域有哪些差异？12 维持蛋白质分子结构的重要化学键有哪些？13 什么是蛋白质的变性作用？变性具有哪些特性？引起蛋白质变性的因素及变性机理如何？14 什么是蛋白质的别构作用？15 什么是蛋白质的沉淀作用？引起蛋白质沉淀的因素及其机理如何？16 蛋白质制备的方法如何？酶化学1 什么是酶？简述酶的分类？2 简述酶的化学本质和酶蛋白的结构？3 简述酶的作用特点？4 什么是酶的活性中心？其特点如何？5 酶的催化机制有哪些？6 酶如何加速化学反应？7 什么是酶原的激活？8 测定酶促反应速度时为什么要以初速度为基准？9 简述中间产物学说的要点？10影响酶促反应速度的因素有那些？11米氏方程的推导及米氏常数的意义和求取？12 什么是酶的激活作用？试举例说明？13 什么是酶的抑制作用？主要有哪几类？其特点如何？14 简述抑制作用的机制及其实践意义？15 什么是酶活力？其表示方法有哪些？16 何为全酶、辅酶、调节酶、同工酶、多酶体系和诱导酶？它们之间有何区别？17 什么是别构酶？有哪些特点？18 什么是固定化酶？有哪些优点？制备固定化酶的方法有哪些？核酸化学1简述核酸的类别、分布和组成？2 写出常见嘧啶和嘌呤的分子式？3 核苷酸分子中核苷和戊糖的连接方式？4 简述DNA分子的二级结构模型提出的依据和结构要点？5 RNA包括那几类？其结构和功能如何？tRNA的二、三级结构。

习题一氨基酸和蛋白质一、填充题1．在下列空格中填入合适的氨基酸名称。

(1)_______是带芳香族侧链的极性氨基酸。

(2)_______和_________是带芳香族侧链的非极性氨基酸。

(3)____、_______是含硫的氨基酸。

(4)________或_________是相对分子质量小、带有羟基、且不含硫的氨基酸，在一个肽链折叠的蛋白质中它能形成内部氢键。

(5)在一些酶的活性中心中起重要作用并含羟基的极性较小的氨基酸是_________。

2. 通常可用紫外分光光度法测定蛋白质的含量，这是因为蛋白质分子中的______、______、______三种氨基酸的共轭双键有紫外吸收。

3．常用的拆开蛋白质分子中二硫键的方法有_________法，常用的试剂为___________; 和_______法，常用的试剂为_______________。

4 ．胶原蛋白是由______股肽链组成的超螺旋结构，并含有稀有的______与______残基。

5．一般来说，球状蛋白质的_____性氨基酸侧链位于分子内部，_________性氨基酸侧链位于分子表面。

6．维持蛋白质构象的化学键主要有_____、______、______、_____。

7．血红蛋白(Hb)与氧结合的过程呈现_______效应，是通过Hb的效应实现的。

8．影响血红蛋白与氧结合的因素有______、______、_____和_______等。

9．蛋白质的二级结构有_____、_____、_____、_____和______等几种基本类型。

10.以Motif基础上，球状蛋白可分为____________ _____________ __________ _____________。

二、是非题1．天然氨基酸都具有一个不对称α—碳原子。

2．CNBr能裂解Gly-Met-Pro三肽。

3．维持蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键。

4．血红蛋白与肌红蛋白均为氧载体，前者是一个典型的别构(或变构)蛋白，因而与氧结合过程中呈现协同效应，而后者却不是。

蛋白质和氨基酸的测定练习题一、填空：1、凯氏定氮法是通过对样品总氮量的测定换算出蛋白质的含量，这是因为。

2．凯氏定氮法消化过程中H2SO4的作用是；CuSO4的主要作用是。

3．凯氏定氮法的主要操作步骤分为四个步骤；在消化步骤中，需加入少量辛醇并注意控制热源强度，目的是。

4．消化加热应注意，含糖或脂肪多的样品应加入作消泡剂。

5．消化完毕时，溶液应呈颜色。

6．用甲基红－溴甲酚绿混合指示剂，其在碱性溶液中呈色，在中性溶液中呈色，在酸性溶液中呈色。

7．凯氏定氮法用盐酸标准溶液滴定吸收液，溶液由变为色。

8．蛋白质分子中因含有两个以上的，与双缩脲结构相似，因此也有双缩脲反应。

9．凯氏定氮法碱化蒸馏后，用作吸收液。

二、问答题1.凯氏定氮法测定依据是什么？凯氏定氮法分哪几类？2.浓硫酸的作用是什么？3.硫酸铜及硫酸钾在测定中起了什么作用？4.为什么凯氏定氮法测定出的食品中蛋白质含量为粗蛋白含量？5.写出样品从消化、蒸馏、吸收和滴定时的三大步骤的方程式6.说明用双缩脲法测定蛋白质的原理。

在用双缩脲法测定蛋白质时，若样品中含有大量脂肪，会出现什么现象？如何处理？7. 测定氨基酸氮时，加入甲醛的作用是什么？若样品中含有铵盐，有无干扰，为什么8.在消化过程中加入的硫酸铜、硫酸钾试剂有何作用？样品消化过程中内容物的颜色有什么变化？为什么？9.样品经消化进行蒸馏之前为什么要加入氢氧化钠？这时溶液的颜色会发生什么变化？为什么？如果没有变化，说明了什么问题？三、计算题现抽取双汇集团生产软塑包装的双汇牌火腿肠10公斤，要求测定粗蛋白含量。

某分析检验员称取经搅碎混匀的火腿0.50g于100mL凯氏烧瓶中。

将消化液冷却后，转入100mL容量瓶中定容。

移取消化稀释液10mL于微量凯氏定氮蒸馏装置的反应管中，用水蒸汽蒸馏，2%硼酸吸收后，馏出液用0.0998mol/L盐酸滴定至终点，消耗盐酸5.12mL。

计算该火腿肠中粗蛋白含量。

蛋白质化学复习题简述题氨基酸的分类？重要的理化性质？缩写符号。

氨基酸的分离与测定的常用方法？蛋白质中有哪些常见的氨基酸？写出其中文名称和三字缩写符号，它们的侧链基团各有何特点？什么是氨基酸的等电点，如何进行计算？何谓谷胱甘肽？简述谷胱甘肽的结构特点和功能（生物学作用）？多肽的骨架是什么原子的重复顺序，写出一个三肽的通式，并指明肽单位和氨基酸残基。

一个三肽有多少NH2和COOH端？牛胰岛素呢？什么是构型和构象？它们有何区别？蛋白质的定义及重要生理功能（在生命活动中有何重要意义）？蛋白质的重要性质？哪些因素可导致其沉淀？为什么？蛋白质有哪些结构层次？分别解释它们的含义。

简述蛋白质结构与功能的关系。

蛋白质分离与纯化的方法？方法的依据？蛋白质是由哪些元素组成的？其基本结构单元是什么？写出其结构通式。

维系蛋白质结构的化学键有哪些？它们分别在哪一级结构中起作用？为什么说蛋白质的水溶液是一种稳定的亲水胶体？利用哪些化学反应可以鉴定蛋白质的N-端和C-端？简述蛋白质变性与复性的机理，并概要说明变性蛋白质的特点。

简述蛋白质功能的多样性？蛋白质如何分类，试评述之。

简述蛋白质的一、二、三、四级结构，并举例说明蛋白质结构与功能的关系。

简述蛋白质的二级结构及其维持键.蛋白质是在哪些酶的催化下分解的？这些酶各具什么催化特点？生物体内的氨基酸可以合成哪些生物活性物质？简述凝胶色谱、离子交换色谱及亲和色谱的基本原理，并举例说明其在蛋白质分离纯化中的具体应用。

试列举出三种电泳方法，比较其优缺点和应用范围。

试述聚丙烯酰胺凝胶电泳的主要特点及用途。

按层析过程的机理，层析法分哪四类？按层析操作形式不同又分为哪三类？凝胶过滤分离大分子物质的机理是什么？影响泳动度的主要因素有哪些？区带电泳的操作步骤一般有哪些？如何制备聚丙烯酰胺凝胶？不连续电泳样品压缩成层原理。

SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳原理。

采用电泳技术如何测定蛋白质分子量？如何测定蛋白质等电点？名词解释氨基酸和蛋白质的PI、简单蛋白质、结合蛋白质，蛋白质的一级结构、二级结构、超二级结构、结构域、三级结构、四级结构？维系稳定的因素？α-螺旋、β-折叠、β-转角？Sanger反应、Edman反应、茚三酮反应、双缩脲反应、肽平面及两面角、酸性氨基酸、碱性氨基酸、电泳、蛋白质变性与复性、分子病、肽及肽键、蛋白质的亚基、电泳、电渗作用、泳动度、分子筛效应、离子交换色谱、朗伯-比尔定律、摩尔消光系数、超滤法、冷冻真空干燥法、分配系数、阴离子交换树脂、分辨率、Rf值、差速离心法、盐析和盐溶选择题1．某一溶液中蛋白质的百分含量为45％，此溶液的蛋白质氮的百分浓度为：A．8.3% B．9.8% C．6.7% D．5.4% E．7.2％2．下列含有两个羧基的氨基酸是：A．组氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸D．天冬氨酸E．色氨酸3．下列哪一种氨基酸是亚氨基酸：A．脯氨酸B．焦谷氨酸C．亮氨酸D．丝氨酸E．酪氨酸4．维持蛋白质一级结构的主要化学键是：A．离子键B．疏水键C．肽键D．氢键E．二硫键5．关于肽键特点的错误叙述是：A．肽键中的C-N键较C-N单键短B．肽键中的C-N键有部分双键性质C．肽键的羰基氧和亚氨氢为反式构型D．与C-N相连的六个原子处于同一平面上E．肽键的旋转性，使蛋白质形成各种立体构象6．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：A．天然蛋白质分子均有这种结构B．有三级结构的多肽链都具有生物学活性C．三级结构的稳定性主要是次级键维系D．亲水基团聚集在三级结构的表面E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基7．具有四级结构的蛋白质特征是：A．依赖肽键维系四级结构的稳定性B．每条多肽链都具有独立的生物学活性C．分子中必定含有辅基D．由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成E．在三级结构的基础上，由二硫键将各多肽链进一步折叠、盘曲形成8．含有Ala，Asp，Lys，Cys的混合液，其pI依次分别为6.0，2.77，9.74，5.07，在pH9环境中电泳分离这四种氨基酸，自正极开始，电泳区带的顺序是：A．Ala，Cys，Lys，Asp B．Asp，Cys，Ala，Lys C．Lys，Ala，Cys，AspD．Cys，Lys，Ala，Asp E．Asp，Ala，Lys，Cys9．变性蛋白质的主要特点是：A．粘度下降B．溶解度增加C．不易被蛋白酶水解D．生物学活性丧失E．容易被盐析出现沉淀10．蛋白质分子在280nm处的吸收峰主要是由哪种氨基酸引起的A．谷氨酸B．色氨酸C．苯丙氨酸D．组氨酸E．赖氨酸11．蛋白质合成A．由mRNA的3′端向5′端进行B．由N端向C端进行C．由C端向N端进行D．由28SrRNA指导E．由4SrRNA指导12．氨基酸是通过下列哪种化学键与tRNA结合的?A．糖苷键B．磷酸酯键C．酯键D．氢键E．酰胺键13．哺乳动物细胞中蛋白质合成的主要部位是A．细胞核B．高尔基复合体C．核仁D．粗面内质网E．溶酶体14．氨基酰-tRNA合成酶的特点是A．存在于细胞核内B．只对氨基酸的识别有专一性C．只对tRNA的识别有专一性D．对氨基酸、tRNA的识别都有专一性E．催化反应需GTP15.区分极性氨基酸和非极性氨基酸是根据A. 所含的羧基和氨基的极性B. 所含氨基和羧基的数目C. 所含R基团的大小D. 脂肪族氨基酸为极性氨基E. 所含的R基团为极性或非极性16.下列氨基酸中哪一种是生糖兼生酮氨基酸A.丝氨酸B.亮氨酸C.异亮氨酸D.精氨酸E.甘氨酸17.下列哪一种氨基酸不属于人体必需氨基酸A.亮氨酸B.异亮氨酸C.苯丙氨酸D.色氨酸E.酪氨酸17-1下列哪一种氨基酸是非必需氨基酸：A.酪氨酸B.苯丙氨酸C.亮氨酸D.异亮氨酸E.赖氨酸18.蛋氨酸不参与下列哪一种物质的生成A.半胱氨酸B.精脒，精胺C.肌酸D.胆酸E.肾上腺素19.有一个肽，用胰蛋白酶水解得：①H-Met-Glu-Leu-Lys-OH②H-Ser-Ala-Arg-OH③H-Gly-Tyr-Oh三组片段，用BrCN处理得：④H-Ser-Ala-Arg-Met-Oh⑤H-Glu-Leu-Lys-Gly-Tyr-OH两组片段，按肽谱重叠法推导出该九肽的序列应为：A. 3+2+1B. 5+4C. 2+1+3D. 2+3+1E. 1+2+320.上述9肽中含有的碱性氨基酸是：A.组氨酸，精氨酸B.精氨酸，赖氨酸C.谷氨酸，赖氨酸D.谷氨酸，丝氨酸E.丝氨酸，酪氨酸21.欲获得不变性的蛋白质制剂，可采用下述哪种分离方法：A. 生物碱试剂沉淀B. 重金属盐沉淀C. 常温乙醇沉淀D. 低温盐析E. 加热。

一、填空题1．构成蛋白质的氨基酸有种，一般可根据氨基酸侧链（R）的大小分为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。

其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有性。

碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两种，它们分别是氨基酸和氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是氨基酸和氨基酸。

2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。

3．丝氨酸侧链特征基团是；半胱氨酸的侧链基团是；组氨酸的侧链基团是。

这三种氨基酸三字母代表符号分别是、、、4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是，除脯氨酸以外反应产物的颜色是；因为脯氨酸是a—亚氨基酸，它与水合印三酮的反应则显示色。

5．蛋白质结构中主键称为键，次级键有、、、、；次级键中属于共价键的是键。

6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子b亚基的第六位氨酸被氨酸所替代，前一种氨基酸为性侧链氨基酸，后者为性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。

7．Edman反应的主要试剂是；在寡肽或多肽序列测定中，Edman反应的主要特点是。

8．蛋白质二级结构的基本类型有、、和。

其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为键。

此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与、、有关。

而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候，多肽链的a-螺旋往往会。

9．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是和。

10．蛋白质处于等电点时，所具有的主要特征是、。

11．在适当浓度的b-巯基乙醇和8M脲溶液中，RNase（牛）丧失原有活性。

这主要是因为RNA酶的被破坏造成的。

其中b-巯基乙醇可使RNA酶分子中的键破坏。

而8M脲可使键破坏。

当用透析方法去除b-巯基乙醇和脲的情况下，RNA酶又恢复原有催化功能，这种现象称为。

12．细胞色素C，血红蛋白的等电点分别为10和，在的溶液中它们分别荷的电性是、。