生物化学与分子生物学进展(基础)期末考试总结

一.n解释1.氨基酸的等电点（pI）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。

2. .蛋白质的等电点（pI）：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。

蛋白质溶液的pH大于等电点时，该蛋白质颗粒带负电荷，反正则带正电荷。

3.蛋白质变性:在某些理化因素的作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。

4.核酸的变性:在某些理化因素作用下，核酸分子中的氢键断裂，双螺旋结构松散分开，理化性质改变，失去原有的生物学活性。

5解链温度、溶解温度或Tm：在解链过程中，紫外吸光度的变化△A260达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度。

6.Km:等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。

6.酶的活性中心或活性部位：这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异的结合并将底物转化为产物。

这一区域称为酶的活性中心或活性部位。

辅酶或辅基参与酶活性中心的组成。

7.同工酶：指催化相同化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。

8.变构酶:变构效应的剂与酶分子活性中心以外的部位可逆的组合，使酶分子发生构象改变，从而改变了催化活性的酶称为变构酶。

9.酶原的激活:酶原向酶的转化过程称为酶原的激活，酶原的激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。

10.糖酵解：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原成乳酸的过程称为糖酵解。

11.糖的有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程称为有氧氧化。

是体内糖代谢最主要途径。

12.糖异生：从非糖化合物（乳酸，甘油，生糖氨基酸，丙酮酸）转化为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。

基础医学院《生物化学与分子生物学》课程试卷（含答案）__________学年第___学期考试类型：（闭卷）考试考试时间：90 分钟年级专业_____________学号_____________ 姓名_____________1、A型题（41分，每题1分）1. 下列所描述体内物质代谢的特点，错误的是（）。

A．内源性和外源性物质在体内共同参与代谢B．体内各种物质的分解、合成和转变维持着动态平衡C．物质的代谢速度和方向决定于生理状态的需要D．各种物质在代谢过程中是相互联系的答案：解析：进入人体的能源物质超过需要时可被人体通过合成糖原、脂酸及脂肪等途径加以贮存。

2. 下列选项中，符合tRNA结构特点的是（）。

[西医综合2010研]A．3′末端多聚A尾B．反密码子C．开放阅读框D．5′末端的帽子答案：B解析：tRN的二级结构形似三叶草，具有四个茎和三个环结构，如下图所示。

图tRN的二级结构从5′3′依次为：HU环＋反密码子环＋TΨ环＋结构。

每个tRN分子中都有3个碱基与mRN上编码相应氨基酸的密码子具有碱基反向互补关系，可以配对结合，这3个碱基被称为反密码子，位于反密码环内。

三项，真核mRN的结构为5′帽结构＋5′非翻译区＋编码区＋3′非翻译区＋3′多聚腺苷尾，因此，5′末端含有帽子结构m7GpppN（7甲基鸟嘌呤三磷酸核苷）、3′末端含有多聚尾，中间含有开放阅读框，是mRN的结构特点。

3. 真核生物在蛋白质生物合成中的启动tRNA是（）。

A．丙氨酰tRNAB．甲酰甲硫氨酰tRNAC．亮氨酰tRNAD．赖氨酰tRNA答案：解析：蛋白质合成的起始密码UG编码甲硫氨酸。

在真核生物中翻译起始时与甲硫氨酸结合的tRN为甲硫氨酰tRN，在原核生物中翻译起始时与甲硫氨酸结合的tRN为甲酰甲硫氨酰tRN。

4. 紫外线照射引起DNA最常见的损伤形式是生成胸腺嘧啶二聚体，在下列关于DNA分子结构这种变化的叙述中，哪项是正确的？（）A．可看作是一种移码突变B．可由包括连接酶在内的有关酶系统进行修复C．不会终止DNA复制D．是由胸腺嘧啶二聚体酶催化生成的答案：B解析：5. 在双链DNA的WatsonCrick结构模型中（）。

生物化学学习心得总结生物化学是讨论生物的化学组成和生命过程中各种化学改变的科学，是讨论生命的化学本质的科学。

也是讨论生命现象的重要手段。

生物化学不但可以在生物体内讨论各种生命现象，还可以在体外讨论生命现象的某个过程。

下面是第一我为大家收集整理的生物化学学习心得总结，欢迎大家阅读。

生物化学学习心得总结篇1生物化学是一门进展很快的专业基础课，而且是进展特别快速的前沿学科，由于新理论、新学问、新技术的不断消失，使生物化学的讨论日新月异，不断有新的讨论成果产生，它的讨论范围很广，涉及整个生物界，只要有生命存在，就有生化的过程，我校所学的是医用生化，它集中了动物生化和微生物生化的学问，生化的进展促进了医学的进展，是医学课程中很重要的课程，由于生物化学是从有机化学和生理学中脱离而进展起来的，其内容比较抽象，缩写符号多，代谢反应错综冗杂且互相联系，理论点多、面广，因此师生普遍反映生物化学是一门难教、难学的课程。

因此，如何将这些浅显难以理解的生物化学内容形象化、详细化、生动化，是我们每一位生物化学老师应当不断探究的问题。

通过多年教学，我觉得在教学中应留意以下几个方面。

一、强化集体备课，激发群体思维对于教材中的重点及难点章节实行集体备课，在备课时要发挥骨干老师的辐射作用，开展以他们为主讲人的备课活动，在集体备课前主讲人要广泛收集教学素材，注意理论和实践结合，胜利的集体备课能让全部生化老师群体受益，取长补短，互相启发，相互促进，从而保持教学多元化。

二、授课时多结合临床病例，激发同学的学习爱好生物化学较强的理论性和抽象性是同学感到生物化学枯燥及学习被动的主要缘由。

爱好是学习的动力，是力求熟悉事物的心理倾向，激发学习生物化学的爱好是特别重要的。

所以教学内容要侧重于将生物化学的基本理论、基本学问与临床工作联系起来，既能激发同学的学习爱好，又有助于生物化学课程与后期临床课程和临床实践的亲密协作。

如在讲授酶时，把酶作用的最适温度概念和高烧对人体的危害、冬眠疗法、高温灭菌、低温保存生物制品等医疗工作措施联系起来。

生物化学期末考试知识点归纳三羧酸循环记忆方法一：糖无氧酵解过程中的“１、２、３、４”１：1分子的葡萄糖２：此中归纳为：6个22个阶段；经过2个阶段生成乳酸2个磷酸化；2个异构化，即可逆反应；2个底物水平磷酸化；2个ＡＴＰ消耗，净得2个分子的ＡＴＰ；产生2分子ＮＡＤＨ３：整个过程需要3个关键酶４：生成４分子的ＡＴＰ．二：糖有氧氧化中的“１、２、３、４、５、６、７”１：1分子的葡萄糖２：2分子的丙酮酸、2个定位３：3个阶段：糖酵解途径生成丙酮酸丙酮酸生成乙酰ＣＯ-Ａ三羧酸循环和氧化磷酸化４：三羧酸循环中的４次脱氢反应生成３个ＮＡＤＨ和１个ＦＡＤＨ2５：三羧酸循环中第５步反应：底物水平磷酸化是此循环中唯一生成高能磷酸键的反应６：期待有人总结７：整个有氧氧化需７个关键酶参与：己糖激酶、６－磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶复合体、拧檬酸合酶、异拧檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶复合体一.名词解释：1.蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处在某一pH值时，蛋白质解离成正、负离子的趋势和程度相等，即称为兼性离子或两性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。

、2.蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸的排列的序列，若蛋白质分子中含有二硫键，一级结构也包括生成二硫键的半胱氨酸残基位置。

维持其稳定的化学键是：肽键。

蛋白质二级结构：是指多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。

蛋白质二级结构形式：主要是周期性出现的有规则的α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等。

蛋白质的三级结构是指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括相距甚远的氨基酸残基主链和侧链所形成的全部分子结构。

因此有些在一级结构上相距甚远的氨基酸残基，经肽链折叠在空间结构上可以非常接近。

蛋白质的四级结构是指各具独立三级结构多肽链再以各自特定形式接触排布后，结集所形成的蛋白质最高层次空间结构。

3..蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质的空间结构受到破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，这种现象称为蛋白质的变性作用。

2024年生物化学学习心得总结生物化学作为现代生物学的重要分支学科，是研究生物体内分子结构和功能的科学。

在2024年的学习过程中，我加深了对生物化学的理解，掌握了一定的实验技能，并且对未来的研究方向有了更清晰的认识。

在这篇总结中，我将从学习内容、实验经验和研究方向三个方面，总结我在2024年生物化学学习中的心得体会。

一、学习内容1. 分子生物学基础知识的学习：在学习过程中，我通过系统地学习DNA、RNA、蛋白质等分子的结构、功能以及相互关系，深入理解了生物体内分子的组成和相互作用机制。

2. 代谢途径的学习：代谢途径是生物体内物质转化和能量利用的重要过程，掌握了酶的分类、活性调节的机制以及糖、脂肪和蛋白质的代谢途径，对于深入理解生命的能量来源和生物体的正常运转具有重要意义。

3. 蛋白质结构与功能的学习：蛋白质是生物体内最重要的功能分子，学习了蛋白质的二级、三级和四级结构，了解了蛋白质的折叠过程和功能发挥的机制，深刻认识到蛋白质在生物体中的重要作用。

4. 生物化学实验技能的培养：学习了常用的实验操作技术，如PCR、凝胶电泳、蛋白质纯化等。

通过实验实践，我提高了实验技能，加深了对理论知识的理解和实践操作的熟练程度。

二、实验经验1. 严谨的实验计划和操作：在进行生物化学实验的过程中，我养成了严谨的实验计划和操作习惯。

在实验开始前，我仔细设计实验步骤和材料准备，确保实验操作的顺利进行；在实验过程中，我准确地进行实验记录和数据测量，确保实验结果的可靠性。

2. 团队合作和交流：在合作实验中，我学会了与同学们有效地合作和交流。

我们相互配合，互相帮助，共同解决实验中的问题。

通过与同学们的交流，我不仅拓宽了实验知识和技能，还丰富了对于生物化学实验的理解。

3. 数据处理和结果分析：在实验结束后，我对实验数据进行了仔细的处理和结果分析。

通过统计和图表的绘制，我得出了科学准确的结论，并对实验结果的意义进行了深入的思考和讨论。

生物化学期末考试知识点归纳三羧酸循环记忆方法一：糖无氧酵解过程中的“１、２、３、４”１：1分子的葡萄糖２：此中归纳为：6个2（１）2个阶段；经过2个阶段生成乳酸（葡萄糖－－丙酮酸－－乳酸）（２）2个磷酸化（葡萄糖－－６-磷酸葡萄糖、６-磷酸果糖－－１，６-双磷酸糖）；（３）2个异构化，即可逆反应（６-磷酸葡萄糖－－６-磷酸果糖、３-磷酸甘油酸－－２-磷酸甘油酸）；（４）2个底物水平磷酸化（１，３-二磷酸甘油酸－－３-磷酸甘油酸、磷酸希醇式丙酮酸－－丙酮酸）；（５）2个ＡＴＰ消耗（两个磷酸化中消耗了），净得2个分子的ＡＴＰ；（６）产生2分子ＮＡＤＨ（１个ＮＡＤＨ＝３个ＡＴＰ）３：整个过程需要3个关键酶（第一步：己糖激酶、第二步：６－磷酸果糖激酶－１、第三步：丙酮酸激酶）４：生成４分子的ＡＴＰ．二：糖有氧氧化中的“１、２、３、４、５、６、７”１：1分子的葡萄糖２：2分子的丙酮酸、2个定位（胞浆、线粒体）３：3个阶段：（１）糖酵解途径生成丙酮酸（２）丙酮酸生成乙酰ＣＯ-Ａ（３）三羧酸循环和氧化磷酸化４：三羧酸循环中的４次脱氢反应生成３个ＮＡＤＨ和１个ＦＡＤＨ2５：三羧酸循环中第５步反应：底物水平磷酸化是此循环中唯一生成高能磷酸键的反应６：期待有人总结７：整个有氧氧化需７个关键酶参与：己糖激酶、６－磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶复合体、拧檬酸合酶、异拧檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶复合体一.名词解释：1.蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处在某一pH值时，蛋白质解离成正、负离子的趋势和程度相等，即称为兼性离子或两性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。

、2.蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸（残基）的排列的序列，若蛋白质分子中含有二硫键，一级结构也包括生成二硫键的半胱氨酸残基位置。

维持其稳定的化学键是：肽键。

蛋白质二级结构：是指多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。

生物化学与分子生物学进展基础期末考试总结生物化学与分子生物学进展（基础）概论、目的基因分子克隆的载体核酸序列分析聚合酶链反应（自学）分子克隆技术常用的工具酶（自学）肿瘤转移的分子机制新生血管研究与转化医学细胞周期与细胞增殖基因打靶的设计与实现细胞分化的分子机制医学系统生物学和蛋白质组学细胞信号转导一、1.操纵子那张图以乳糖操纵子为例，其组成：大肠杆菌乳糖操纵子含Z、Y、A三个结构基因，分别编码半乳糖苷酶、透酶和半乳糖苷乙酰转移酶，此外还有一个操纵序列O，一个启动子P和一个调节基因I存在诱导物（乳糖）时，mRNA得到转录；不存在诱导物时，mRNA无法转录。

（1）阻遏蛋白的负性调节：没有乳糖存在时，I基因编码的阻遏蛋白结合于操纵序列O处，乳糖操纵子处于阻遏状态，不能合成分解乳糖的三种酶；有乳糖存在时，乳糖作为诱导物诱导阻遏蛋白变构，不能结合于操纵序列，乳糖操纵子被诱导开放合成分解乳糖的三种酶。

（2）CAP的正性调节：在启动子上游有CAP结合位点，当大肠杆菌从以葡萄糖为碳源的环境转变为以乳糖为碳源的环境时，cAMP浓度升高，与CAP结合，使CAP发生变构，CAP结合于乳糖操纵子启动序列附近的CAP结合位点，激活RNA聚合酶活性，促进结构基因转录，调节蛋白结合于操纵子后促进结构基因的转录，对乳糖操纵子实行正调控，加速合成分解乳糖的三种酶。

2.概念（1）基因诊断：利用分子生物学技术，通过检测基因及基因表达产物的存在状态，对人体疾病作出诊断的方法。

基因诊断检测的目标分子是DNA、RNA，也可以是蛋白质或者多肽。

（2）基因治疗：指将目的基因通过基因转移技术（病毒载体介导或者非病毒载体介导的基因转移技术）导入靶细胞内，目的基因表达产物对疾病起治疗作用。

包括直接导入外源正常基因、采用适当的技术抑制细胞内过度表达的基因、将特定的基因导入非病变细胞等。

（3）pBR322：大小为4.36kb的环状双链DNA，其碱基序列已经全部清楚，是最早应用于基因工程的大肠杆菌质粒载体之一，有过百个限制性内切酶切点，一种限制性内切酶只有单一切口的位点也多达数十个。

生物化学期末重点总结生物化学期末重点总结两性离子：一个氨基酸分子内部的酸碱反应使氨基酸能同时带有正负两种电荷，以这种形式存在的离子被称为两性离子必须氨基酸：人或动物不能合成或合成量不足以维持正常的生长发育，而必须从外界获取等电点：如果在某一PH值下，氨基酸所带正负电荷数目相等，即净电荷为零，在电场中既不向阴极也不向阳极移动。

此时溶液的PH值即为该氨基酸的等电点构型：不对称碳原子上相连的各原子或取代集团的空间排布（D-构型，L-构型）氨基酸的主要性质：（旋光特性、紫外吸收，两性解离）蛋白质的一级结构：蛋白质肽链中氨基酸的排列顺序，主要靠肽链维系，也称蛋白质的共价结构构象：相同构型的化合物中，与碳原子相连的各原子或取代集团在单键旋转形成的相对空间排列蛋白质的二级结构：肽链主链本省在空间上有规律的折叠和盘绕，不涉及侧链R集团在空间上的关系，是氨基酸残基非侧链集团之间通过氢键作用形成的局部空间结构，是蛋白质的构象单元结构域：指多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，是相对独立的在空间上可辨认的三维球状实体蛋白质的三级结构：指在二级结构基础上通过侧链集团的相互作用进一步弯曲折叠蛋白质的四级结构：某些蛋白质分子含有两条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，成为蛋白质的亚基超二级结构：在蛋白质分子中，多肽链上由若干相邻的二级结构单元（α螺旋，β折叠，β转角等）彼此相互作用组合在一起，形成有规则，在空间上能辨认的二级结构组合体疏水作用力：指急性集团间的静电力和氢键使极性基团倾向于聚集在一起，因而排斥非极性基团，使疏水集团相互聚集形成的作用力盐析：蛋白质在一定量的中型盐溶液中，其溶解度随盐浓度增加而降低并析出沉淀的现象盐溶：球状蛋白质在稀浓度的中性盐溶液中，其溶解度随浓度的增加而增加的现象蛋白质的变性：在某些物理和化学因素的作用下，蛋白质特定的空间结构被改变，从而导致其理化性质和生物学功能随之改变或丧失，但未导致蛋白质的以及结构的改变特征：1、结构的变化，疏水侧链暴露2、生物活性的丧失，主要特征。

吉林农业⼤学⽣物化学期末考试总结1.核酸变性：是指在理化因素作⽤下，核酸分⼦中的氢键断裂，双螺旋结构松散分开，形成⽆规则单链线团结构的过程。

2.DNA的复性：变性DNA在适当条件下，两条彼此分开的单链重新缔合成为双螺旋结构的过程称为复性。

1.等电点（PI）：使某氨基酸解离所带正、负电荷数相等，净电荷为零时的溶液PH称为该氨基酸的等电点。

2.蛋⽩质的⼀级结构：是指蛋⽩质多肽链中氨基酸的排列顺序。

3.变构效应（别构效应）：指⼀些蛋⽩质由于受某些因素的影响，其⼀级结构不变⽽空间结构发⽣⼀定的变化，导致其⽣物功能的改变。

4.盐析：向蛋⽩质溶液中加⼊⾼浓度的中性盐致使蛋⽩质溶解度降低⽽从溶液中析出的现象，称为盐析。

5.（掌握）蛋⽩质的变性：在某些理化因素的作⽤下，蛋⽩质特定的空间结构破坏⽽导致理化性质改变和⽣物学活性丧失，这种现象称为蛋⽩质的变性。

1.酶的活性中⼼：：酶分⼦中能直接与底物分⼦结合，并催化底物化学反应的部位称为.酶的活性中⼼。

2.必需基团：与酶活性密切相关的化学基团称为必需基团。

3.别构酶（变构酶）：有些酶分⼦的变构中⼼可以与变构剂发⽣⾮共价结合，引起酶分⼦构象的改变，对酶起到激活或抑制的作⽤，这类酶通常称为变构酶。

4.同⼯酶：催化相同的化学反应，但酶蛋⽩的分⼦结构、理化性质和免疫学性质不同的⼀组酶称为同⼯酶。

第七章糖类分解代谢1.糖酵解：在⽣物体内葡萄糖经⼀系列反应分解为丙酮酸并⽣成少量ATP的过程。

2.三羧酸循环（TCA）：从⼄酰辅酶A和草酰⼄酸缩合成含三个羧基的柠檬酸开始，经过脱氢、脱羧等⼀系列反应，最终草酰⼄酸得以再⽣的循环反应过程。

3.糖有氧氧化：葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧化成CO2和H2O，并产⽣⼤量能量的过程。

第⼋章⽣物氧化与氧化磷酸化1.⽣物氧化：⽣物细胞将糖、脂蛋⽩质等燃料分⼦氧化分解，最终⽣成CO2和H2O释放出能量，并偶联ADP磷酸化⽣成ATP的过程，称为⽣物氧化。

1.转化：指某一基因型的细胞从周围介质中吸收来自另一基因型的细胞的DNA，而使它的基因型和表现型发生相应变化的现象。

2.DNA不是唯一的遗传物质，有些病毒（如烟草花叶病毒），它们不含有DNA, 只含有RNA（核糖核酸）。

3.人类基因组：指人类生殖细胞所含有的全部染色体。

人类基因组含有约30亿个DNA碱基对，估计有约10万个基因。

4.人类基因组计划，中国HGP比例1%。

5.HGP的意义：1）寻找基因；2）使人类对自身的了解进一步深入；3）有利于对人类基因的表达调控研究6.核酸：是以核苷酸为基本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。

脱氧核糖核酸，90%分布于细胞核，其余分布于核外如线粒体，叶绿体，质粒等；核糖核酸，分布于胞核、胞液。

7.核酸的元素组成：C、H、O、N、P核酸的分子组成：核酸可以水解成核苷酸，核苷酸又可进一步水解成为戊糖、含氮碱基和磷酸三种小分子物质。

（糖苷键、磷酸苷键）核苷与核苷酸的区别：核苷不含磷酸8.核苷酸AMP的功能：组成核酸；提供能量；参与生物合成；构成辅助因子；代谢调节9.核酸DNA的分子结构：一级结构定义：核酸中核苷酸的排列顺序。

由于核苷酸间的差异主要是碱基不同，所以也称为碱基序列。

核苷酸的链接：核苷酸之间以3', 5'-磷酸二酯键连接形成多核苷酸链，即核酸。

DNA链的方向是5'→3'；交替的磷酸基团和戊糖构成了DNA的骨架10.核酸DNA的分子结构：二级结构（螺旋结构）定义：DNA双链螺旋形成的空间结构双螺旋结构模型：1）由两条相互平行且相反的脱氧多核苷酸链组成，两链以-脱氧核糖-磷酸-为骨架，右手螺旋，螺旋直径为2nm，形成大沟及小沟；2）碱基与对侧碱基形成氢键配对；3）相邻碱基平面距离0.34nm，螺距3.4nm，一圈10对碱基；4）氢键维持横向稳定，碱基堆积力维持纵向稳定。

11.碱基堆积力：指在DNA双螺旋结构中，碱基对平面垂直于中心轴，层叠于双螺旋的内侧，相邻疏水性碱基在旋进中彼此堆积在一起相互吸引形成的作用力。

⽣物化学重点总结期末考试试题组成蛋⽩质的氨基酸都是α-氨基酸。

细胞;⼏乎⼀切⽣活着的组织的结构和功能单位。

第⼀章⽣物化学与细胞1、原核细胞与真核细胞的概念及区别a原核细胞没有清楚界定的细胞核，⽽真核细胞有⼀双层膜将核与细胞其他部分分开。

b原核细胞仅有⼀层（细胞）膜，真核细胞内有⼀完善的膜系统。

c真核细胞含有膜包被的细胞器，原核细胞没有。

d真核细胞通常⽐原核细胞⼤f原核⽣物是单细胞有机体，真核⽣物可能是单细胞，也可能是多细胞。

第⼆章到第四章氨基酸、多肽和蛋⽩质1、α-氨基酸概念α-氨基酸分⼦中的α-碳（分⼦中的第⼆个碳）结合着⼀个氨基和⼀个酸性的羧基，，α-碳还结合着⼀个H原⼦和⼀个侧链基团。

2、确定氨基酸的构型L-型D-型规则a-COO-画在顶端，垂直画⼀个氨基酸，然后与⽴体化学参照化合物⽢油醛⽐较，a-氨基位于a-C左边的是L-异构体，位于右边的为D-异构体，氨基酸的⼀对镜像异构体分别为L-型D-型异构体。

3、酸碱性氨基酸的名称及总体特点4、含有的巯基的氨基酸（含S基团的氨基酸）半胱氨酸（α-氨基-β-巯基丙酸）侧链上含有⼀个（-SH）巯基，⼜称巯基丙氨酸。

-SH是⼀个⾼反应性集团。

因为S原⼦时可极化原⼦，巯基能与O和N形成弱的氢键。

5、氨基酸在酸碱中的两性电离，等电点所有氨基酸都处于电离状态。

在任意ph下，[共轭碱]/ [共轭酸]（[A-]/ [HA] ）可⽤Henderson-hasselbalch⽅程式ph=pk+lg（[A-]/ [HA] ）等电点：氨基酸的正负电荷相互抵消，对外表现净电荷为零时的pH值。

6、氨基酸的⼏个特征化学反应及⽤途由α-氨基参加的反应（1）与亚硝酸反应⽤途：Van Slyke法定量测定氨基酸的基本反应。

（2）与甲醛发⽣羟甲基化反应⽤途：可以⽤来直接测定氨基酸的浓度。

（3）和2,4—⼆硝基氟苯的反应⽤途：⽤于蛋⽩质中氨基酸的鉴定。

（4）和丹磺酰氯的反应⽤途：⽤于蛋⽩质中氨基酸的鉴定。

生物化学与分子生物学知识总结The Standardization Office was revised on the afternoon of December 13, 2020生物化学与分子生物学知识总结第一章蛋白质的结构与功能1.组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N和 S。

2.蛋白质元素组成的特点各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。

100克样品中蛋白质的含量 (g %)= 每克样品含氮克数××1003.组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L- -氨基酸氨基酸4.可根据侧链结构和理化性质进行分类非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸5.脯氨酸属于亚氨基酸6.等电点(isoelectric point, pI)在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。

此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。

氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物7.蛋白质的分子结构包括:一级结构(primary structure)二级结构(secondary structure)三级结构(tertiary structure)四级结构(quaternary structure)1）一级结构定义:蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。

主要的化学键:肽键，有些蛋白质还包括二硫键。

⏹2）二级结构定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象主要的化学键：氢键⏹蛋白质二级结构包括α-螺旋 (α -helix)β-折叠 (β-pleated sheet)β-转角 (β-turn)无规卷曲 (random coil)3）三级结构定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。

即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。

主要的化学键:8. 模体(motif)是具有特殊功能的超二级结构，是由二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。

生化总结1。

蛋白质的pI：在某一pH溶液中，蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等，处于兼性离子状态，该溶液的pH值称蛋白质的pI。

2。

模体：在蛋白质分子中，二个或二个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间现象，具有特殊的生物学功能。

3。

蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。

4。

试述蛋白质的二级结构及其结构特点。

(1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。

主要包括，α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型，以氢键维持二级结构的稳定性。

(2)α-螺旋结构特点：a、单链、右手螺旋；b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧；c、每一个螺旋由3.6个氨基酸残基组成，螺距0.54nm；d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键；e、氢键方向与螺距长轴平行，链内氢键是α-螺旋的主要因素。

(3)β-折叠结构特点：a、肽键平面充分伸展，折叠成锯齿状；b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方；c、维系依靠肽键间的氢键，氢键方向与肽链长轴垂直；d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。

(4)β-转角结构特点：a、肽链出现180转回折的“U”结构；b、通常由四个氨基酸残基构成，第二个氨基酸残基常为脯氨酸，由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。

(5)无规则卷曲：肽链中没有确定的结构。

5。

蛋白质的理化性质有：两性解离；蛋白质的胶体性质；蛋白质的变性；蛋白质的紫外吸收性质；蛋白质的显色反应。

6。

核小体(nucleosome)：是真核生物染色质的基本组成单位，有DNA和5种组蛋白共同组成。

A、B、和共同构成了核小体的核心组蛋白，长度约150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒，核心颗粒之间通过组蛋白和DNA连接形成的串珠状结构称核小体。

⽣物化学期末总结⼀、氨基酸1、氨基酸的共性1、除脯氨酸是a-亚氨基酸外，其余的都是a-氨基酸2、除⽢氨酸没有⼿性碳原⼦外，其它蛋⽩质氨基酸均为L-型氨基酸3、同时含有氨基和羧基，是两性电解质4、除⽢氨酸外，a碳均为不对称碳原⼦或⼿性中⼼2、⽣理pH下电荷的氨基酸、正电荷pH>7 精氨酸赖氨酸组氨酸负电荷pH<7 其余氨基酸下列哪个氨基酸在PH=7的情况下带最多的正电荷？His B、Lys C、Tyr D、Glu 答案是B在⽣理条件下(pH7.0左右)，蛋⽩质分⼦中的-精氨酸-侧链和-赖氨酸-侧链⼏乎完全带正电荷，但是-组氨酸-侧链则带部分正电荷。

3、⽣理pH下具有缓冲能⼒的氨基酸组氨酸4、有特殊R基的氨基酸组氨酸（咪唑基）络氨酸（酚基）精氨酸（胍基）5、氨基酸的等电点在某⼀定PH溶液中，氨基酸所带的正电荷和负电荷相等时的PH,称为该氨基酸的等电点。

⼆、蛋⽩质1、蛋⽩质的⼀级结构特点蛋⽩质的⼀级结构（primary structure）就是蛋⽩质多肽链中氨基酸残基的排列顺序（sequence），也是蛋⽩质最基本的结构。

它是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的。

各种氨基酸按遗传密码的顺序，通过肽键连接起来，成为多肽链，故肽键是蛋⽩质结构中的主键。

1、决定了蛋⽩质的⼆级、三级等⾼级结构，成百亿的天然蛋⽩质各有其特殊的⽣物学活性，2、决定每⼀种蛋⽩质的⽣物学活性的结构特点，⾸先在于其肽链的氨基酸序列，由于组成蛋⽩质的20种氨基酸各具特殊的侧链，侧链基团的理化性质和空间排布各不相同，当它们按照不同的序列关系组合时，就可形成多种多样的空间结构和不同⽣物学活性的蛋⽩质分⼦。

蛋⽩质分⼦的多肽链并⾮呈线形伸展，⽽是折叠和盘曲构成特有的⽐较稳定的空间结构。

蛋⽩质的⼆级结构蛋⽩质的⼆级结构（secondary structure）是指多肽链中主链原⼦的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构象。

（是肽键主链不同肽段通过⾃⾝的相互作⽤、形成氢键，沿某⼀主轴盘旋折叠⽽形成的局部空间结构，因此是蛋⽩质的构想单元，主要有a螺旋，b折叠，b转⾓和⽆规卷曲。