生物化学期末考试知识点归纳

一、蛋白质的水解1、酸水解：优点：不起消旋作用,得到L-氨基酸缺点：（1）色氨酸被破坏，（2）天冬酰胺和谷氨酰胺的酰氨基水解，分别转化成了天冬氨酸和谷氨酸。

（3）羟基氨基酸小部分分解。

2、碱水解：优点：色氨酸稳定缺点：多数氨基酸遭到不同程度的破坏，产生消旋现象，得D-,L-氨基酸混合物，精氨酸脱氨→鸟氨酸和尿素。

碱水解会降低蛋白质的营养价值。

3、酶水解：缺点：持续时间较长，部分水解。

优点：不产生消旋，也不破坏氨基酸。

酶的部分水解用于蛋白质的一级结构分析。

二、氨基酸的符号表示2. 氨基酸的三字表示符号？每种氨基酸的结构？构型特点？蛋白质氨基酸中的常见于不常见氨基酸，如胶原蛋白中的羟基化赖氨酸和羟基化pro.非极性R基氨基酸和极性R基氨基酸的种类，及其在球状蛋白质三维结构中的分布如何，随着蛋白质分子量增加哪种占的比例在增加或减小？三、氨基酸的等电点pI：使氨基酸净电荷为零时溶液的pH值。

1、等电点相当于该氨基酸两性离子状态两侧解离基团pKa值之和的一半。

中性氨基酸PI = (Pka-羧基+ Pka-氨基)/2酸性氨基酸PI = (Pka-羧基+ Pk侧链羧基)/2碱性氨基酸PI = (Pka-氨基+ Pk侧链氨基)/2等电点pH值与离子浓度无关，只取决于兼性离子两侧基团的pK值。

2、When pH = pI, 净电荷e = 0 (zwitterion);When pH > pI, 净电荷< 0 (带负电荷);3、氨基酸在等电点的特点：(a) 主要以兼性离子存在，净电荷为0（b）等电点时缓冲能力最（c）蛋白质等电点时溶解度最小。

蛋白质等电点沉淀4、（如PH大于、等于或小于PI时所带的电荷或为什么类型的离子形式？如果在每种情况下，带相同，所带电荷大小如何比较？）。

酸性的、中性和碱性氨基酸在PH=7时带何种电荷？蛋白质处于等电点时的特点是？5、（1）离子交换层析定义：离子交换层析是以离子交换剂为固定相，特定的离子溶液为流动相，依据各种离子或离子化合物与离子交换剂的结合力(结合的牢固程度)不同进行分离纯化的层析方式。

生物化学考试重点总结
1. 生物化学基本概念
- 生物大分子：蛋白质、核酸、多糖、脂质
- 酶：催化生化反应的生物催化剂
- 代谢路径：物质在生物体内相互转化的路径
2. 生物大分子的结构与功能
- 蛋白质：结构、功能、种类、合成和降解
- 核酸：DNA和RNA的结构、功能、复制和转录
- 多糖：单糖、二糖、多糖的结构、功能、合成和降解- 脂质：脂肪酸、甘油三酯、磷脂的结构、功能和代谢
3. 代谢途径与调控
- 糖代谢：糖酵解、糖异生、糖原代谢
- 脂肪代谢：脂肪酸氧化、甘油三酯合成、脂肪酸合成- 蛋白质代谢：蛋白质降解、蛋白质合成、氨基酸代谢- 核酸代谢：DNA和RNA的代谢途径及调控机制
4. 其他重点知识点
- 酶动力学：酶的活性、酶动力学参数、酶抑制剂
- 信号转导与调控：细胞信号传导、信号通路、蛋白质磷酸化- 生物膜：细胞膜结构、跨膜转运和信号传导
5. 实验技术
- 分子生物学实验技术：PCR、DNA测序、蛋白质电泳
- 生物化学分离和分析方法：色谱技术、质谱技术、光谱技术
以上是生物化学考试的重点内容总结，希望对你的备考有所帮助。

祝你考试顺利！。

生物化学期末复习资料生物化学期末复习资料复习是一个汉语词汇，指再一次复习所有科目，尤其是自己喜欢的科目，把以前遗忘的知识记起来，重复自己在脑海中学过的东西，使对其印象更加深刻，从而使在脑海中存留的时间更长一些。

下面为大家带来了生物化学期末复习资料，欢迎大家参考！一、是非判断：1、Edman降解反应中苯异硫氰酸（PITC）是与氨基酸的α-氨基形成PTC-氨基酸。

（）2、蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体。

蛋白质变性后沉淀都是因为中和电荷和去水膜所引起的。

（）3、如动物长期饥饿，就要动用体内的脂肪，这时分解酮体速度大于生成酮体速度。

（）4、在天然氨基酸中只限于α–NH2能与亚硝酸反应，定量放出氮气。

脯氨酸、羟脯氨酸环中的亚氨酸，精氨酸、组氨酸和色氨酸环中的结合N皆不与亚硝酸作用。

（）5、使用诱导契合假说可以解释许多酶的催化机制。

（）6、若双链DNA中的一条碱基顺序为：pCpTpGpGpApC，则另一条链的碱基顺序为：pGpApCpCpTpG。

（）7、技术碳原子的饱和脂肪酸经β-氧化后全部生成乙酰CoA。

（）8、增加不可逆抑制剂的浓度，可以实现酶活性的完全抑制。

（）9、酶被固定后，一般稳定性增加。

（）10、所有的磷脂分子中都含有甘油基。

（）11、胆固醇分子中无双键，属于饱和固醇。

（）12、在三羧酸循环中，琥珀酸脱氢酶催化琥珀酸氧化成延胡索酸时，电子受体为EAD。

（）13、蛋白质变性后，其氨基酸排列顺序并不发生变化。

（）14、1mol葡萄糖经糖酵解途径生成乳酸，需经一次脱氢，两次底物水平磷酸化过程，最终净生成2molATP分子。

（）15、若没氧存在时，糖酵解途径中脱氢反应产生的NADH+H+交给丙酮酸生成乳酸，若有氧存在下，则NADH+H+进入线粒体氧化。

（）二、单项选择1、维生素PP是下列那种辅酶的组成成分？（）A、NADB、CoA–SHC、TPPD、FH2、用Edman降解法测某肽的.N端残基时，未发现有游离的PTH–氨基酸产生，问下述四种推测中，哪一种是不正确的？（）A、其N端氨基酸被乙酰化B、被N端氨基酸是ProC、此肽是环肽D、其N端氨基酸是Gln3、1mol葡萄糖经糖的有氧氧化过程可生成的乙酰CoA（B）A、1molB、2molC、3molD、4molE、5mol4、DNA经紫外线照射后会产生嘧啶二聚体，其中主要的是（C）A、CCB、CTC、TT5、在缺氧的情况下，糖酵解途径生成的NADH+H+的去路是（B）A、进入呼吸链氧化供应量B、丙酮酸还原为乳酸C、3-磷酸甘油酸还原为3-磷酸甘油醛D、醛缩酶的辅助因子合成1,6-双磷酸果糖E、醛缩酶的辅助因子分解1,6-双磷酸果糖6、脂肪酸分解产生的乙酸CoA去路（B）A、合成脂肪酸B、氧化功能C、合成酮体D、合成胆固醇E、以上都是7、不属于两性分子的脂是（C）A、胆固醇B、磷脂酸C、甘油三酯D、甘油二酯E、甘油单酯8、一碳单位的载体是（B）A、二氢叶酸B、四氢叶酸C、生物素D、焦磷酸硫胺素E、硫辛酸9、鸟氨酸循环的主要生理意义是（A）A、把有毒的氨转变为无毒的主要途径B、合成非必需氨基酸C、产生精氨酸的主要途径D、产生鸟氨酸的主要途径E、产生瓜氨酸的主要途径10、在一反应体系中，[S]过量，加入一定量的I，测v~[E]曲线，改变[I]，得一系列平行曲线则加入的I的是（D）A、竞争性可逆抑制剂B、非竞争性可逆抑制剂C、反竞争性可逆抑制剂D、不可逆抑制剂E、无法确定11、由W、X、Y和四种蛋白质组成的混合样品，经Sephsdex-G100凝胶过滤层析后，得到的层析结果如下图所示，这四种组分中相对分子质量最大的是：Ａ、ZB、WC、YD、X12、下列有关mRNA的论述，哪一项是正确的？A、mRNA是基因表达的最终产物B、mRNA遗传密码的方向是3’→5’C、mRNA遗传密码的方向是5’→3’D、mRNA密码子与tRNA反密码子通过A-T，G-C配对结合E、每分子mRNA有3个终止密码子13、不能产生乙酰CoA的是A、酮体B、酯酸C、胆固醇D、Glc14、人尿中嘌呤代谢产物主要是A、尿素B、尿酸C、尿囊酸D、尿囊素15、利用磷酸来修饰酶的活性，其修饰位点通常在下列哪个氨基酸残基上？A、CysB、HisC、LysD、Ser16、酶的非竞争性抑制使（）Ａ、Km增加B、Km减少C、Vmax增加D、Vmax减少17、Lys—ALa—GLy在PH7、0时所带的静电荷为（）A、+2B、+1C、0D、-118、可用下列哪种方法打开蛋白质分子中的二硫键（）A、用b—疏基乙醇B、用8mol/L尿素C、用水解的方法19、在厌氧条件下，下列哪一种化合物在哺乳动物肌肉组织中积累？（）A、葡萄糖B、丙酮酸C、乙醇D、乳酸20联合脱氢作用所需的酶有（）A、转氨酶和D-氨基酸氧化酶B、转氨酸和腺苷酸脱氢酶C、转氨酸和L-Glu脱氢酶D、L-Glu脱氢酶和腺苷酸脱氢酶四、简答：1、为什么说三羧酸循环是糖、脂和蛋白质三大物质代谢的共同通路？答：三羧酸循环的底物是乙酰辅酶A，而糖和脂类在进行分解时的最终底物正是这个乙酰辅酶A。

第一章蛋白质练习题1．组成蛋白质的20种氨基酸中，哪些是极性的7哪些是非极性的？哪一种不能参与形成真正的肽键？为什么？在组成蛋白质的20种氨基酸中，根据氨基酸侧链基团的极性可分为三种：（1）带有非极性侧链基团的氨基酸：Ala，Val，Leu，11。

，Th。

trp．Met 和Pro。

（2）带有极性但不解离侧链基团的氨基酸：Thr，Ser，Tyr，Asn，Gln，Cys和Gly。

这些氨基酸的OH、CO一NH2和一SH，在pH7的生理条件下不能解离但显示极性。

Gly的H+因受α一碳原子的影响，显示极弱的极性。

（3）带有解离侧链基团的氨基酸：在pH7的生理条件下解离，带正电荷的有Arg，Lys和HiS；带负电荷的有：Asp和Glu。

在组成蛋白质的20种氨基酸中，Pro不能参与形成真正的肽键，因为Pro是亚氨基酸，没有游离的氨基。

2．什么是蛋白质的等电点（pl）？为什么说在等电点时蛋白质的溶解度最低？蛋白质分子所带净电荷为零时，溶液的pH值为该蛋白质的等电点。

处于等电点状态的蛋白质分子外层的水化层被破坏，分子之间相互聚集形成较大的颗粒而沉淀下来3．蛋白质分子中哪些氨基酸可以与金属紧密地结合？请举例说明。

在蛋白质分子中带电荷的氨基酸侧链部可以与金属离子以离子键的方式结合。

例如血红蛋白分子中血红素带有的铁离子，凌肽酶A分子中的锌离子以及其它蛋白质分子中的铜、镁离子。

体内常见的与金属离子结合的氨基酸His、Glu和Cys等。

4．将固体氨基酸溶解于pH7的水中所得的氨基酸溶液．内的pH大于7，有的小于7，这种现象说明什么；氨基酸溶于纯水中溶液的pH大于或小于7，这正好说明了氨基酸具有兼性离子的性质。

氨基酸的共同特点是既带有氨基也有羧基。

还带出可解离和不可解离的侧链基团，当固体的氨基酸溶于纯水中时，pK值小于7的基团解离释放出质子使溶液变为酸性，pK′值大于7的基团接受质子使溶液变为碱性．在组成蛋白质的20种氨基酸中．一氨基一羧基的氨基酸溶于水后溶液基本为中性，一氨基二羧基的氨基酸溶于水后溶液pH小于7为酸性，二氨基一羧基的氨基酸，如Lsy。

一、蛋白质的结构与功能1.蛋白质的含氮量平均为16%.2.氨基酸是蛋白质的基本组成单位，除甘氨酸外属L-α-氨基酸。

3.酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。

4.半胱氨酸巯基是GSH的主要功能基团。

5.一级结构的主要化学键是肽键。

6.维系蛋白质二级结构的因素是氢键7.并不是所有的蛋白质都有四级结构。

8.溶液pH>pI时蛋白质带负电，溶液pH<pl时蛋白质带正电。

9.蛋白质变性的实质是空间结构的改变，并不涉及一级结构的改变。

二、核酸的结构和功能1. RNA和DNA水解后的产物。

2.核苷酸是核酸的基本单位。

3.核酸一级结构的化学键是3′，5′-磷酸二酯键。

4. DNA的二级结构的特点。

主要化学键为氢键。

碱基互补配对原则。

A与T, c 与G.5. Tm为熔点，与碱基组成有关6. tRNA二级结构为三叶草型、三级结构为倒L型。

7.ATP是体内能量的直接供应者。

cAMP、cGMP为细胞间信息传递的第二信使。

三酶1.酶蛋白决定酶特异性，辅助因子决定反应的种类与性质。

2.酶有三种特异性：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性酶活性中心概念:必须基因集中存在，并构成一定的空间结构，直接参与酶促反应的区域叫酶的活性中心3.B族维生素与辅酶对应关系。

4. Km含义;Km值一般由一个数乘以测量单位所表示的特定量的大小. 对于不能由一个数乘以测量单位所表示的量，可参照约定参考标尺，或参照测量程序，或两者都参照的方式表示。

5.竞争性抑制特点。

某些与酶作用底物相识的物质，能与底物分子共同竞争酶的活性中心。

酶与这种物质结合后，就不能再与底物相结合，这种作用称酶的竞争性抑制作用。

抑制是可逆的，抑制作用的大小与抑制剂和底物之间的相对浓度有关。

四糖代谢1.糖酵解限速酶：己糖激酶，磷酸果糖激酶，丙酮酸激酶；净生成ATP：2分子ATP；产物：乳酸2.糖原合成的关键酶是糖原合成酶。

糖原分解的关键酶是磷酸化酶。

第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成一、组成蛋白质的元素1、主要有C、H、O、N和S，有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。

2、蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。

3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量( g % )= 每克样品含氮克数× 6.25×100二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位（一）氨基酸的分类1.非极性氨基酸（9）：甘氨酸（Gly）丙氨酸（ Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）脯氨酸（Pro）色氨酸（Try）蛋氨酸（Met）2、不带电荷极性氨基酸（6）：丝氨酸（Ser）酪氨酸(Try) 半胱氨酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr )3、带负电荷氨基酸（酸性氨基酸）（2）: 天冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu)4、带正电荷氨基酸（碱性氨基酸）（3）:赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg)组氨酸( His)（二）氨基酸的理化性质1. 两性解离及等电点等电点 :在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。

此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

2. 紫外吸收(1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。

（2）大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。

3. 茚三酮反应氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。

由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法三、肽（一）肽1、肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。

2、肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。

生物化学期末复习总结糖代谢一、糖酵解的概念：糖酵解：一分子葡萄糖在胞液中可裂解为两分子丙酮酸，是葡萄糖无氧氧化和有氧氧化的共同起始途径，称为糖酵解。

乳酸发酵：在不能利用氧或氧供应不足时，人体将丙酮酸在胞液中还原生成乳酸，称为乳酸发酵。

二、糖酵解的反应过程：具体过程见书P167①~⑤为酵解途径中的耗能阶段，1Glu→2ATP，2分子3-磷酸甘油醛产生⑥~⑩为产能阶段，共产生2*2=4分子A TP糖酵解总结：1、反应部位：胞浆2、是一个不需氧的产能过程3、全程有3个不可逆反应4、产能方式和数量：方式：底物水平磷酸化净生成ATP数量：从G开始2×2-2= 2ATP从Gn开始2×2-1= 3ATP5、终产物乳酸的去路：释放入血，进入肝脏再进一步代谢：分解利用，乳酸循环（糖异生）6、两次底物水平磷酸化：⑦⑩底物水平磷酸化：ADP或其他核苷二磷酸的磷酸化作用与底物的脱氢作用直接相偶联的反应过程，称为底物水平磷酸化糖酵解中参与底物水平磷酸化的酶：磷酸甘油酸激酶，丙酮酸激酶7、消耗ATP的反应：①③8、生成高能磷酸键的反应：⑥⑨含有高能磷酸键的物质：1,3-二磷酸甘油酸，磷酸烯醇式丙酮酸（PEP）9、与NADH+H+有关的反应⑥⒒无氧酵解中参与丙酮酸被还原为乳酸的NADH产生于无氧酵解第⑥步：由3-磷酸甘油醛氧化为1,3-二磷酸甘油酸的过程。

10、糖酵解的三个关键酶※：1、E1:己糖激酶2、E2:磷酸果糖激酶-13、E3: 丙酮酸激酶三、己糖激酶：哺乳类动物体内已发现有4种己糖激酶同工酶，分别称为Ⅰ至Ⅳ型。

肝细胞中存在的是Ⅳ型，称为葡萄糖激酶。

它的特点是：①对葡萄糖的亲和力很低；②受激素调控，对葡糖-6-磷酸的反馈抑制并不敏感。

它这些特性使葡萄糖激酶对于肝维持血糖稳定至关重要，只有当血糖显著升高时，肝才会加快对葡萄糖的利用，起到缓冲血糖水平的调节作用。

四、磷酸果糖激酶-1：催化的产物是反馈激活剂，体内唯一的正反馈。

生物化学期末重点总结生物化学期末重点总结两性离子：一个氨基酸分子内部的酸碱反应使氨基酸能同时带有正负两种电荷，以这种形式存在的离子被称为两性离子必须氨基酸：人或动物不能合成或合成量不足以维持正常的生长发育，而必须从外界获取等电点：如果在某一PH值下，氨基酸所带正负电荷数目相等，即净电荷为零，在电场中既不向阴极也不向阳极移动。

此时溶液的PH值即为该氨基酸的等电点构型：不对称碳原子上相连的各原子或取代集团的空间排布（D-构型，L-构型）氨基酸的主要性质：（旋光特性、紫外吸收，两性解离）蛋白质的一级结构：蛋白质肽链中氨基酸的排列顺序，主要靠肽链维系，也称蛋白质的共价结构构象：相同构型的化合物中，与碳原子相连的各原子或取代集团在单键旋转形成的相对空间排列蛋白质的二级结构：肽链主链本省在空间上有规律的折叠和盘绕，不涉及侧链R集团在空间上的关系，是氨基酸残基非侧链集团之间通过氢键作用形成的局部空间结构，是蛋白质的构象单元结构域：指多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，是相对独立的在空间上可辨认的三维球状实体蛋白质的三级结构：指在二级结构基础上通过侧链集团的相互作用进一步弯曲折叠蛋白质的四级结构：某些蛋白质分子含有两条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，成为蛋白质的亚基超二级结构：在蛋白质分子中，多肽链上由若干相邻的二级结构单元（α螺旋，β折叠，β转角等）彼此相互作用组合在一起，形成有规则，在空间上能辨认的二级结构组合体疏水作用力：指急性集团间的静电力和氢键使极性基团倾向于聚集在一起，因而排斥非极性基团，使疏水集团相互聚集形成的作用力盐析：蛋白质在一定量的中型盐溶液中，其溶解度随盐浓度增加而降低并析出沉淀的现象盐溶：球状蛋白质在稀浓度的中性盐溶液中，其溶解度随浓度的增加而增加的现象蛋白质的变性：在某些物理和化学因素的作用下，蛋白质特定的空间结构被改变，从而导致其理化性质和生物学功能随之改变或丧失，但未导致蛋白质的以及结构的改变特征：1、结构的变化，疏水侧链暴露2、生物活性的丧失，主要特征。

生物化学期末考试知识点归纳三羧酸循环记忆方法一：糖无氧酵解过程中的“１、２、３、４”１：1分子的葡萄糖２：此中归纳为：6个22个阶段；经过2个阶段生成乳酸2个磷酸化；2个异构化，即可逆反应；2个底物水平磷酸化；2个ＡＴＰ消耗，净得2个分子的ＡＴＰ；产生2分子ＮＡＤＨ３：整个过程需要3个关键酶４：生成４分子的ＡＴＰ．二：糖有氧氧化中的“１、２、３、４、５、６、７”１：1分子的葡萄糖２：2分子的丙酮酸、2个定位３：3个阶段：糖酵解途径生成丙酮酸丙酮酸生成乙酰ＣＯ-Ａ三羧酸循环和氧化磷酸化４：三羧酸循环中的４次脱氢反应生成３个ＮＡＤＨ和１个ＦＡＤＨ2５：三羧酸循环中第５步反应：底物水平磷酸化是此循环中唯一生成高能磷酸键的反应６：期待有人总结７：整个有氧氧化需７个关键酶参与：己糖激酶、６－磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶复合体、拧檬酸合酶、异拧檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶复合体一.名词解释：1.蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处在某一pH值时，蛋白质解离成正、负离子的趋势和程度相等，即称为兼性离子或两性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。

、2.蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸的排列的序列，若蛋白质分子中含有二硫键，一级结构也包括生成二硫键的半胱氨酸残基位置。

维持其稳定的化学键是：肽键。

蛋白质二级结构：是指多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。

蛋白质二级结构形式：主要是周期性出现的有规则的α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等。

蛋白质的三级结构是指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括相距甚远的氨基酸残基主链和侧链所形成的全部分子结构。

因此有些在一级结构上相距甚远的氨基酸残基，经肽链折叠在空间结构上可以非常接近。

蛋白质的四级结构是指各具独立三级结构多肽链再以各自特定形式接触排布后，结集所形成的蛋白质最高层次空间结构。

3..蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质的空间结构受到破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，这种现象称为蛋白质的变性作用。

生物化学考试重点概要
一、概述
生物化学是研究生物体内的化学成分及其相互关系的学科，涉及生物大分子、代谢途径、酶的功能等领域。

本文档将重点概括生物化学考试中的重要内容。

二、生物大分子
1. 蛋白质：结构、功能、合成与降解
2. 核酸：DNA和RNA的结构、功能和复制过程
3. 碳水化合物：单糖、多糖的组成和功能
4. 脂类：脂肪酸、甘油与脂质的分类和代谢
三、代谢途径
1. 高级碳水化合物代谢：糖原合成与分解、糖酵解、柠檬酸循环
2. 氨基酸代谢：氨基酸合成与降解、尿素循环
3. 脂类代谢：脂肪酸合成与降解
4. 核酸代谢：核苷酸合成与降解
四、酶的功能
1. 酶的分类与特性：氧化还原酶、转移酶、水解酶等
2. 酶促反应：酶的动力学参数、酶反应速率与底物浓度的关系
3. 酶的调控机制：酶的诱导与抑制、酶活性调节因子
五、其他重要知识点
1. 酶联免疫吸附测定(ELISA)原理与应用
2. PCR技术的原理与应用
3. 蛋白质电泳的原理与应用
六、复建议
1. 重点记忆各个代谢途径的关键酶与反应物
2. 针对酶的功能和调控机制进行重点理解与实例分析
3. 多做题和模拟考试，加强对知识点的掌握和应用能力
以上是生物化学考试重点概要的完整版。

希望本文档能帮助你全面复生物化学知识，取得优异的考试成绩。