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蚕丝和蜘蛛丝再生蛋白纤维研究进展

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蜘蛛丝的研究进展及应用

蜘蛛丝的研究进展及应用

收稿日期:20041209作者简介:袁小红(1981),女,陕西省人。

西安工程科技学院纺织与材料学院03级研究生,专攻纺织材料与纺织品设计专业。

产品开发蜘蛛丝的研究进展及应用袁小红(西安工程科技学院,西安　710048)摘　要:介绍了蜘蛛丝的概况及研究历史,概述了蜘蛛丝的物理、化学及机械方面的性能,综述了国内外利用生物技术人工生产蜘蛛丝研究的状况及进展,同时也分析了蜘蛛丝在纺织制衣、军事、医疗、高强度材料等方面的应用。

关键词:蜘蛛丝;性能;人工生产;应用中图分类号:TS1021512　文献标识码:B 文章编号:10023348(2005)05003003 随着科学技术的发展,人们对于高强度、高韧性纤维的研究也越来越深入,无论从科学角度还是从使用角度来看,探索高强度、高韧性纤维材料的极限,检测影响材料兼具强度和韧性的因素都是很有意义的。

蜘蛛丝是一种特殊的蛋白纤维,是天然的高分子纤维和生物材料。

它具有特殊的机械(力学)性能(如很高的强度、弹性、柔韧性、伸长度和抗断裂性能等等),以及比重小、较耐紫外线、生物可降解等优点,其优异的综合性能是包括蚕丝在内的天然纤维和合成纤维所无法比拟的。

蜘蛛丝以其优良的性能引起了世界各国科学家的兴趣和关注。

近年来美国、加拿大以及欧洲一些大学和实验室运用生物学、遗传学、高分子技术等知识对蜘蛛丝进行了全面研究,利用基因和蛋白质测定技术揭开了蜘蛛丝的奥秘,在蜘蛛丝人工生产方面也取得了突破性进展。

1　蜘蛛丝的概况及研究历史蜘蛛和蚕一样,都属于节肢动物,但蚕是六条腿的昆虫幼体,而蜘蛛是八条腿的蛛形纲成虫。

蚕丝的功能是形成保护性的蚕茧来包裹着幼虫以利于它继续成长,而蜘蛛丝的功能是提供支撑作用。

因此,它比蚕丝更结实,并且可长达一英里。

蜘蛛的种类多得惊人,可能有7万多种。

对于蜘蛛的研究,报道最多的是对金黄色圆网蜘蛛、十字圆蛛和大腹圆蛛丝的研究。

人们所见的蜘蛛并非由一种蜘蛛丝组成,而是由几种分别来自体内7个不同腺体的丝组成,其氨基酸组成不同,性能不同,用途也不同。

【高中生物】美国培育出新型转基因家蚕 可以吐出 超级蚕丝

【高中生物】美国培育出新型转基因家蚕 可以吐出 超级蚕丝

【高中生物】美国培育出新型转基因家蚕可以吐出超级蚕丝【高中生物】美国培育出新型转基因家蚕可以吐出超级蚕丝据美国物理学家组织网报道，美国的一组研究人员日前宣称，他们成功培育出了一种转基因家蚕，其能吐出含有蛛丝蛋白的蚕丝纤维，比天然蚕丝具有更好的强度和柔韧性，可在医疗、军事、纺织等领域发挥重要作用。

很早之前科学家们就注意到了蛛丝的优良性能：在力学强度上，蛛丝纤维能够和用以生产防弹衣和轻型头盔的凯夫拉尔纤维相媲美，其所不含牵丝蛋白的强度比钢还要高于十几倍；在柔韧性上，蛛丝可以被弯曲至原来长度的1倍至1.5倍而不出现脱落，弹性极好。

可以蜘蛛从来都不是一个刻苦的吐丝者，天然蛛丝主要用作结网，产量极低。

此外，蜘蛛具备同类为害的特点，无法大规模养殖，而吐丝能手家蚕就能够很好地解决这一问题。

美国圣母大学和怀俄明大学的研究人员正是看到了这一点，数年前就开始了转基因家蚕的研究。

负责管理该项研究的圣母大学生物学教授马尔科姆?弗雷泽辨认出，一个被称作piggybac转座子的遗传因子可以在转基因家蚕的培育中充分发挥关键促进作用。

这种遗传因子能够像是计算机中的“剪切?粘贴”操作方式一样发生改变旧有基因的结构和排序。

协调采用锌指核酸酶(zfn)技术，研究人员将蛛丝蛋白基因填入至了家蚕的基因中，从而并使家蚕吞进与蛛丝相似的超级蚕丝。

据了解，这种新的纤维目前还尚未命名，与天然蚕丝相比，这种新纤维强度更大柔韧性也更好。

研究人员称，如果在插入蜘蛛基因前将蚕的部分dna敲除，生产出的超级蚕丝性能与蛛丝将更加接近。

由于该技术已经为量产展开了改良，可以通过传统的方式大规模以获取蚕丝。

研究人员坚信，随着技术的逐步完善，这种新材料或许能够替代凯夫拉尔纤维生产出来强度更好、更坚硬、更保镖的防弹衣；同时还能够为外科医生提供更多更为坚硬、结实的手术缝合线；而在未来的某一天，或许这种超级蚕丝还能够用以做成既坚硬宽敞又结实坚固耐用的高级时装。

蜘蛛丝纤维的研究现状与展望

蜘蛛丝纤维的研究现状与展望

蜘蛛丝纤维的研究现状与展望作者：董晶赵坤伟程金亮汪亮来源：《现代纺织技术》2019年第01期摘要：概述了近期国内外丝蛋白及纤维的合成及改性研究现状，发现人造蜘蛛丝蛋白主要来源于基因改变后的桑蚕、大肠杆菌等，对蜘蛛丝纤维物理力学性能的改性方法主要集中在蛛丝蛋白改性、纺丝方法转变、紫外辐射及与其他纺丝液复合纺丝等。

通过蜘蛛丝纤维与其他纤维的物理性能比较得知，蜘蛛丝纤维断裂伸长率高（43.4%）、拉伸强力大、耐疲劳性好。

同时，简述了蜘蛛丝纤维在复合材料、医用仿生材料以及纺织材料等领域的应用情况，并对蜘蛛丝纤维今后的发展进行了展望。

关键词：蜘蛛丝纤维;合成改性;复合材料;医用仿生材料;纺织材料中图分类号：TS102.3文献标志码：A文章编号：1009-265X（2019）01-0015-05蜘蛛丝纤维已成为继蚕丝之后，又一个在化学、生物、材料等学科领域受到广泛关注的动物丝纤维。

蜘蛛丝纤维具有许多优异的特性，包括韧性大、强度高、弹性好、有光泽、耐高温、耐低温、耐紫外线性能强、易于生物降解等。

它被称为“生物钢”，能够应用于外科手术缝线、防弹衣及降落伞等材料[1]。

邵正中等[2]已经制备了性能优于天然蚕丝的人造蚕丝，而对人造蜘蛛丝纤维的研究应紧随其后尽快取得突破。

人造蜘蛛丝纤维的生产，首先需要制备含有蜘蛛丝纤维特性的蜘蛛丝蛋白;其次是如何在合成之初就进行生物化学改性，以生产优于或者具有期望性能指标的蜘蛛丝;最后则是采用合适的工业化纺丝工艺将生产扩大化、低成本化。

本文主要对蜘蛛丝纤维的合成生产方法、改性方法、性能指标及应用情况进行了总结。

1蜘蛛丝纤维蜘蛛丝纤维能够在常温常压下进行液晶纺丝制得，不需要高温和腐蚀性溶剂，只需要水或其他绿色溶剂即可，更符合当今绿色纺织、染整的趋势和要求[1，3]。

如何在绿色环保的前提下，简便、低成本地合成出性能优异的蜘蛛丝纤维一直是国内外学者研究的热点。

1.1国内研究进展常温常压下，纯水透析后的再生丝蛋白水溶液浓度低，容易发生凝聚、不利于保存。

再生蚕丝蛋白纤维研发综述

再生蚕丝蛋白纤维研发综述

了再 生 蚕 丝蛋 白 纤 维的 市 场前 景 ， 以及 开 发 应 用 中遇 到 的 问题 。 关 键 词 再 生 蚕丝 蛋 白纤 雏 Ｊ Ｃ蚕 蛹蛋 白纤 维 工 艺技 术
蛋 白质纤 维分为天 然蛋 白质纤 维和再生 蛋 白
质 纤维 ， 生蛋 白质纤 维 主要是 利用 猪 毛 、 毛 、 再 羊
牛乳 内提取 的奶 酪 素制 成人 造羊 毛 。２ Ｏ世纪 ４ Ｏ 年代初 ， 国研 制 了酪 素纤 维 口 。１ ４ 美 ］ ９ ５年左 右 ， 美 国杜邦 、 日本研究 了大豆蛋 白纤维 ， 国商 品名 美
试验项 目鉴定 。上海正家 牛奶丝 服饰有 限公司在
ｌ９ ９ ５年 研 制 开 发 出 牛 奶 纤 维 长 丝 ， 西 恒 天 纺 织 山
新 西兰牛奶 为原料 与丙烯腈接 枝共 聚合 的再生 蛋 白质 纤 维 “ ｈｎ ｎ 。加 拿 大 Ｎｅ ｉ 司叫 利 用 Ｃ ｉｏ ” ｘａ公
纺 行业产生 的下脚 料 或 动物 的废 毛 作原 料 ， 过 通 化 学处理方法 溶解成蛋 白质溶液 与纤维 素粘胶 溶 液 混合 ， 纺 丝 制成 蛋 白质 纤 维 素 纤 维 。同 年 ， 经
２０ Ｏ ５年 １ ， 月 中国科学 院工 程研 究 所 、 京赛 特 北
收稿 日期 ：ｏ８１—Ｏ ２ ０—１２
修 回 日期 ：ｏ ８１—Ｏ ２ｏ —１２
作 者简 介 ； 静伟 （ ９ ２ ）女 ， 读硕 士 ， 究方 向为 纺 织材 料 的 结构 与性 能研 究 。 曾 １８一 ， 在 研
通讯作者 ； 沈兰萍（９ ８ ， 教授 ， １５ 一） 女， 硕士生导师。
・
综
述 ・
曾 等： 蚕丝蛋白 静伟 再生 纤维研发综 述

浅谈蜘蛛丝的研究进展情况

浅谈蜘蛛丝的研究进展情况
方法就是将蜘蛛丝基 因转移到细菌 、 酵母或植物上 ， 通过细菌发酵 的方
同 ， 使得产生 的蜘蛛丝有很大差异 。蜘蛛丝共同 的特点 是含高度重 也 复氨基酸基序组 成的天然高聚物 ， 并且富含丙氨酸 和甘氨酸 。科学 家 们还 发现 ， 氨酸 的蛋白分 子能够排列成 紧密 的折皱结构 ， 含丙 并且呈 晶
科技信息
高校 理科研 究
浅谈蜘蝾丝硇砜 穷进 展啊况
沈阳师范大学化学与生命科学学院 朱亚楠
［ 摘 要］ 蜘蛛丝 纤维的来源与组成、 性能 ， 医疗、 在 军事、 纺织制衣 的应 用， 综述 了国 内外利用生物技术和基 因工程对蜘蛛丝 的研 究
性能 应用
进展 。
［ 关键词 ］ 蜘蛛丝 结构
目 为止 ， 学家们共发 现了 ７ 前 科 种类 型的分泌腺 ， 常见的有葡 萄腺 、 梨
状腺 、 壶状腺 、 叶状腺 、 合腺等” 集 蛛丝的平均直径非 常小 ， 。蜘 大约是 蚕丝 的一半 ， 人用 肉眼几乎是感觉不 到它 的宽度 ， 但是蜘蛛丝 的体积质 量 和蚕丝却差不 多。蜘蛛的种类特别 多 ， 所产生的蜘蛛丝 的组成也会
４基 因工 程 方 面 的 应 用 ．
可 以构 成一种高分子化合 物 ， 叫做微原纤 ， 由多个微原纤组合 在一起 ， 就构成 了原纤 ， 而原纤 的纤维束又最终组成 了蜘蛛丝 。研究表明 ， 蜘蛛
丝产生 于蜘蛛体 内特殊 的分泌腺 ， 同的腺体可以分识到了蜘蛛丝的特殊性能 ， 科学家们 已逐渐认识到基
蜘蛛丝 。
５结 语 ．
温 ， 在２ ０Ｃ 它 ０ ｃ 以下对热反应表现为稳定性 ，０ ℃以上才开始变黄 。蜘 ３０ 蛛丝还能 耐低温 ， 下好几 十度 时仍然具 有弹性 ， 在零 只有在极低 的温度 下 才会变硬。蜘蛛丝具 有特别优 异的力学性 能 ， 如强度 高 ， 断裂伸 长值 大 ， 裂功高 。用 蜘蛛丝 制造 的弹性 丝纤维 ， 断 其强度 甚至优 于钢 的强 度 。这些独 特的性能 使蜘蛛丝能 承受外界 极大的冲击力， 以在有 昆 所 虫飞撞 到蜘蛛 网上时 ， 网不会破 裂 ， 而能把食 物紧紧地 粘在蛛 网 蛛 反 上 。蜘蛛丝还具有较 高的剪切强度 以及扭转稳定性 ， 这就保证 了当蛛 网上的 昆虫剧烈挣扎 时 ， 即使蛛 网被颠倒 了 １０ ， ８ 度 也会安 然无恙 的。 德 国马克斯 ・ 朗克微结构物理学研 究所研究员李升 奠（ 普 音译 ） 同事 和 做 了一个 实验 ， 他们向一段蜘蛛丝里添加锌 、 钛或者铝能让 丝变得更 加

蛛丝蛋白基因重组表达研究进展

蛛丝蛋白基因重组表达研究进展

的蛛 丝 蛋 白 ，以 常 见 的大 腹 园蛛 为例 ，一 个 大 腹 同蛛 有７ 种腺 体 ，这 ７ 种不 同的腺 体所 表达 的 蛛丝 蛋 白的一 级 结 构 和折 叠 的二 级结 构 均 不 同 ，致 使每 种 腺 体产 生
的 蛛 丝 蛋 白 性 能 和 结 构 各 不 相 同 。
关键 词 ：蛛丝蛋白；理化性质 ；基 因重组
中 图 分 类 号 ：￥ ８ ５ 文 献 标 识 码 ：Ａ 文 章 编 号 ：１ ０ ０ ６ — ７ ９ ９ Ｘ（ ２ ０ １ ７ ） ０ ３ — ０ ０ ２ ４ — ０ ２
蛛 丝 是 一 种 具 有 特 殊 蛋 白 序 列 结 构 和 超 强 收 缩 性 能 的 天 然 蛋 白纤 维 ，有 广 泛 的 应 用 前 景 。 由 于 蜘 蛛 天
司，甘 肃 兰州 ７ ３ ０ ０ １ ０ ）
摘 要 ：蛛丝是 一种具有特殊蛋 白序列结构和超强收缩性 能的天然蛋 白纤维 ，有 独特力学性能和 实用价值的高性
能 生物材料 。本 文概述 了蛛 丝蛋 白的理化 性 能 、力 学性 能 、分 子基 础和 基 因重 组表 达 的研 究进 展 。
韧 性 和 弹 性 ，其 强 度 比 钢 材 还 强 ，硬 度 比 大 部 分 的 聚 合 生 物 材 料 都 高 ，弹性 是 普 通 尼 纶 的 ２ 倍 ，韧 度 为
１ ６ ０ Ｊ ＭＰ ， 是一 般 工程 材 料 的 ３～ １ ０ 倍 ｌ 。蛛 丝具 有 超 强 的 收 缩 性 ， 蜘 蛛 分 泌 的 拖 丝 对 水 极 其 敏 感 ，把 蛛 丝 浸 入 水 中 时 蛛 丝 的 体 积 会 收 缩 为 原 来 的 一 半 ，其 力 学
１ ． ２ 力 学性 能
蛛 丝 具 有 高 强度 、高 硬度 、高 韧性 的特 点 ，是 其 他 天 然 或合 成 纤 维所 不 能 比拟 的 。根 据 蛛丝 的 应 力一 应 变 曲 线 分 析 发 现 ，在 开 始 拉 伸 时 应 力 随 着 应 变 的 变 化非 常小 ，在蛛 丝 断 裂 前期 应 力 随着 应 变 的变 化

蜘蛛丝纤维的研究现状与展望

蜘蛛丝纤维的研究现状与展望

研究现状Βιβλιοθήκη 1、膳食纤维的来源1、膳食纤维的来源
膳食纤维主要来源于植物性食物，如谷物、蔬菜、水果和豆类等。此外，部 分动物性食物如肉类和蛋类也含有一定量的膳食纤维。目前，食品工业已经开发 出多种富含膳食纤维的食品，如全麦面包、燕麦片、豆类制品等。
2、膳食纤维的营养价值
2、膳食纤维的营养价值
膳食纤维具有改善肠道健康、降低血糖和胆固醇、增强饱腹感等多种生理功 能。研究表明，膳食纤维可以增加粪便体积，软化粪便，缓解便秘症状。此外， 膳食纤维还能吸附肠道内的有害物质，减轻肝脏和肾脏的负担。在控制体重方面， 膳食纤维可以延长饱腹感，减少能量摄入，有助于减轻肥胖症状。
其次，蜘蛛丝纤维的应用领域还有待进一步拓展。尽管蜘蛛丝纤维在国防、 航空航天、生物医学、纺织品等领域的应用前景广阔，但如何充分发挥其潜力仍 需要研究者们的深入探讨。未来的研究将致力于开发更多具有创新性的应用，如 利用蜘蛛丝纤维构建生物医学材料、绿色纺织品等。
二、蜘蛛丝纤维的未来展望
最后，蜘蛛丝纤维的性能仍有待于进一步提升。虽然蜘蛛丝纤维具有许多优 秀的特性，但如何提高其耐候性、耐化学腐蚀性等仍是一个亟待解决的问题。未 来的研究将致力于深入研究蜘蛛丝纤维的微观结构和性能关系，通过改性、复合 等方法优化其性能。
一、蜘蛛丝纤维的研究现状
然而，尽管蜘蛛丝纤维的研究已经取得了一定的成果，但仍存在诸多挑战和 问题需要进一步解决。例如，蜘蛛丝纤维的产量低、采集困难，且不同品种蜘蛛 所产丝的性能差异较大，这为其广泛应用带来了一定的局限性。此外，蜘蛛丝纤 维的耐候性、耐化学腐蚀性等特性仍有待于进一步改善。
二、蜘蛛丝纤维的未来展望
内容摘要
在工业领域，天然蜘蛛丝仿生材料具有很高的耐磨性和抗疲劳性，可应用于 制造高级轴承、齿轮等精密零件。此外，由于其独特的力学性能和生物活性，天 然蜘蛛丝仿生材料在航空航天、汽车、船舶等交通运输领域也有广泛的应用前景。

研究人员：让家蚕“吐出”蜘蛛丝

研究人员：让家蚕“吐出”蜘蛛丝

纶、锦 纶/氨 纶、聚 酯 纤 维/ 胶 纤 维/氨 纶、聚 酯 纤 维/
应 用 [J].纺 织 学 报 ,2009,(4):55-58.
棉/氨纶 进 行 同 样 的 检 测,也 达 到 了 理 想 的 效 果,证 明 近红外光谱技术在成分定量分析中是可行的。
4 结语
[2] 付 建 华.近 红 外 光 谱 分 析 技 术 在 纺 织 品 检 测 中 的 应 用 [D].杭 州 :中 国 计 量 大 学 ,2016.
Keywords:near-infraredspectroscopyanalysistechnology;compositiondetection;textilesample;qualitativeanalysis;quantitativeanalysis
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质量与效率方 面 都 是 具 有 较 好 的 效 果,在 一 定 程 度 上 [6] 李晓薇,赵环环,赵龙莲,等.用 近 红 外 光 谱 定 分 析 混 纺
为人民的生活提 供 了 质 量 保 障,同 时 也 推 进 了 我 国 纺

蚕丝和蜘蛛丝再生蛋白纤维研究进展

蚕丝和蜘蛛丝再生蛋白纤维研究进展

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１８・ ４
纺织学 报
第 ３ ２卷
性， 本文 对蚕 丝或 蜘 蛛丝 再 生 蛋 白纤 维 的研 究 进 展
固形成 不溶 于 水 的 蚕 丝
。 与 蚕 从 口器 吐 丝 不
进 行 了总结 。
同 ， 蛛丝是 由其 腹部 成对 的纺绩 器纺 丝 ， 同的腺 蜘 不
体分 泌不 同 的丝 蛋 白 ， 随着 腺体 内丝蛋 白的流动 ， 经
蛋白， 难溶 于水 。每 根 蚕丝 由 ２根 丝 素 和包 裹 在 丝 素外 面的丝 胶组成 ， 素 的横 截 面为三 角形状 ， 丝 具有
皮 芯 结 构 ，芯 层 为 大 量 的 原 纤 ，结 晶 度 为
４ ０％ 一５ ０％ 。
被誉 为“ 维皇后 ” 纤 的蚕 丝 织物 外 观华 美 ， 着 穿
蚕丝 和蜘 蛛丝都 属 于蛋 白质 纤维 ， 其氨基 酸组 成 、 蛋
白质二 级结 构 以及 生物 纺丝 过程具 有相 似性 和可 比
收 稿 日期 ：０ ０—１ ２１ ２—１ ３
修 回 日期 ：０ １ ０ ２ １ — ４—１ ５
基金项 目： 中央 高校基本科研 业务费专项资金 资助（ Ｄ Ｋ ０ ９ ０ ７ ；第 ３ Ｘ Ｊ２０Ｂ０ ） ９批教 育部 留学回国人员科研启动基金 项 目（ 外 教 司留［ ０ ０ １７ ２ １ ］ １４号） ；教 育 部春 晖计 划 项 目（ 外 司 留 ［ ０ ０ ６ ０号 ） 教 ２１ ］ １ ；重 庆 市 自然 科 学基 金 项 目（ Ｓ Ｃ ＣＴ ， ２０Ｂ ００ ） ０ ８ Ｂ ０ ８ ；西南大学博士基金项 目（ ＷＵ ２ ００ ７ ； 力 资源和社会保 障部 留学人 员优 先资助基金 项 目（ Ｓ Ｂ０７６ ） 人 渝

再生丝素蛋白纤维及其在生物医用材料中的研究进展

再生丝素蛋白纤维及其在生物医用材料中的研究进展

再生丝素蛋白纤维及其在生物医用材料中的研究进展吴惠英【摘要】Ntural silk as a textile fiber has been extensively used in the textile industry for thousands of years.As a main component, silk fibroin shows great application potential in biological field due to its excellent mechanical property and good biocompatibility.Recently, the application of regenerated silk fibroin in biomedical materials (especially tissue engineering, wound dressing and drug controlled-release) has been highly valued by domestic and overseas researchers.In this paper, the structure and dissolving methods of silk fibroin are introduced, and the formation mode of regenerated silk fibroin fibers is also illustrated.The application state and prospect of regenerated silk fibroin fibers in biomedical field are also discussed.%天然蚕丝作为纺织纤维在服饰中的应用已有几千年的历史.丝素是蚕丝的主要成分,以其优异的力学性能和良好的生物相容性,在生物领域表现出极大的应用潜力,近年来再生丝素蛋白材料在生物医用材料中的应用得到了国内外研究者的高度重视,尤其是组织工程、伤口敷料、药物缓释等方面.文章综述了丝素蛋白的结构、天然丝素的溶解方法,以及再生丝素蛋白纤维的成形方式,并论述了再生丝素蛋白纤维在生物医用领域的应用现状及前景.【期刊名称】《丝绸》【年(卷),期】2017(054)003【总页数】7页(P6-12)【关键词】再生丝素蛋白;纤维;结构;制备;生物医用材料;应用【作者】吴惠英【作者单位】苏州经贸职业技术学院纺织服装与艺术传媒学院,江苏苏州 215009【正文语种】中文【中图分类】TS102.512研究与技术蚕丝是由熟蚕结茧吐丝时所形成的天然蛋白质纤维，用其制作的纺织品深受人们喜爱。

蚕丝蛋白纤维改性研究进展

蚕丝蛋白纤维改性研究进展

蚕丝蛋白纤维改性研究进展摘要:蚕丝纤维及其制品经改性处理后，其阻燃性、吸湿性和抗皱性得到很大程度的改善，已引起人们的广泛关注。

从蚕丝纤维及其制品在穿着、洗涤过程中存在易泛黄、不耐磨、难打理、染色牢度欠佳等问题出发，综述了物理改性、化学改性及其与纳米颗粒共混改性在蚕丝及其制品改性中的应用，总结了各类方法对盒丝及其制品的改性效果。

分析认为：由于采用单一的改性方法目前仍难以得到性能完美的丝绸制品，未来蚕丝纤维及其制品的改性发展方向仍以多种方法相结合改性为主。

关键词:蚕丝纤维;改性;研究进展蚕丝（silk）是熟蚕结茧时所分泌丝液凝固而成的连续长纤维，也称天然丝，是一种天然纤维。

人类利用最早的动物纤维之一。

蚕丝是自然界中最轻最柔最细的天然纤维，撤消外力后可轻松恢复原状，内胎不结饼，不发闷，不缩拢，均匀柔和，可永久免翻使用。

桑蚕丝主要由动物蛋白组成，富含十八种人体所必须的氨基酸，能促进皮肤细胞活力，防血管硬化，长期使用可防皮肤衰老，对某些皮肤病有特殊的止痒效果，对关节炎，肩周炎，哮喘病有一定的保健作用。

素有“人体第二肌肤”、“纤维皇后”之美誉。

随着社会的进步和生活水平的提高，人们对服饰的多样性要求也越来越广泛，而丝绸原料的生丝，其品质方面也自然地被提高了要求，蚕丝纤维及其制品的改性处理，国内外已有较多的研究成果，并得到了应用【1】。

这样不仅有效地克服的蚕丝纺织品本身的缺点，而且提高其国际竞争力。

目前，蚕丝纤维及其制品的改性主要有物理改性、化学改性及纳米技术。

1.物理改性1.1 特殊热处理蚕丝经过某种高温特殊处理后，可以大幅度改善光泽，提高强力和水洗色牢度。

为寻求对蚕丝丝素改性的新途径，周岚、邵建中等【2】应用X衍射、贝克线法、单纱强力测试和水洗色牢度测试等手段，研究以温度、张力、助剂等为主要因素的特殊热处理对蚕丝丝素结构和性能的影响。

湿热条件下,张力的作用能增加蚕丝纤维的取向度和结晶度,从而提高蚕丝的断裂强度和改善酸性染料染蚕丝的湿牢度。

高性能蛋白质纤维蜘蛛丝的研究与应用

高性能蛋白质纤维蜘蛛丝的研究与应用

始第六届全目丝绸创新及产品开发论坛“金富春杯”论文椠器构‘”１。

图２圆网蛛大囊状腺体解剖图””（ａ：Ａ区；ｂ：Ｂ区；ｆ：漏斗；１：导管的第一环圈；２：导管的第二环圉；３：导管的第三环圈；ｍ：导管的提肌肌肉；ｖ：阀门；ｉｎｖ：阀门伸张器；ｔ：末端管；ｓ：吐丝口。

图中所示的标尺为１００ｔｚｍ）ＦｒｉｔｚＶｏｌｌｒａｔｈ、Ｄ．Ｐ．Ｋｎｉｇｈｔ比较系统地研究了蜘蛛主腺体丝蛋白的成丝过程，分析了蜘蛛丝的成丝机理，下面以他们的研究结果为基础分析蜘蛛大囊状腺的液晶纺丝过程。

Ｖｏｌｌｒａｔｈ的研究认为”……，具有皮芯层结构的蜘蛛丝，其皮层和芯层的丝蛋白分别是由Ｄ．Ｐ．Ｋｎｉｇｈｔ、Ｆｒｉｔｚ图２所示的腺体上的Ｂ区和Ａ区分泌的。

分泌芯层丝蛋白的Ａ区的上皮细胞由一种长长的柱状分泌细胞组成，并被腺体分泌的小粒包裹，这些细胞内含有水分并有很大的粘性，通常是含约５０％蛋白的黄色液体，是蜘蛛牵引丝的主要蛋白。

当Ａ区分泌物流向漏斗处时，被Ｂ区分泌的无色粘稠均匀液体包覆。

随着腺体内丝蛋白的流动，经过漏斗进入锥状的Ｓ形导管内，在该区域，液晶状纺丝液被拉伸并取向，使水溶性丝蛋白成为具有优异力学性能的蜘蛛丝纤维。

当纺丝液进入蜘蛛吐丝口前的牵引区时，因为管径的突然变小，纺丝液被快速拉伸，纺丝液分子进一步取向，并形成以氢键连接的反平行８一折叠构造。

丝纤维出吐丝口后，在空气中会被进一步地拉伸，阀门夹持住已基本成纤的蛛丝，使其在空气中的拉伸效果更加显著。

同时，蜘蛛具有随所处环境而自动调节丝纤维结构和性能的能力。

蚕的纺丝过程与蜘蛛有一定的相似之处，首先它们都是在常温常压下进行纺丝；第二，都属于液晶纺丝；第三，由纺丝器官控制纤维的分子结构、粗细及性能；第四，具有复合纺丝的特征，蜘蛛由腺体的不同部位分别分泌皮层和芯层物质，蚕由后部丝腺和中部丝腺分别分泌丝素和丝胶，并在前部丝腺“复合”。

对蚕的吐丝过程的研究分析表明…ｏ，绢丝腺将多种纺丝技术巧妙地结合一起，而这在化学纤维纺丝中是没有实现的。

蜘蛛丝蛋白研究进展

蜘蛛丝蛋白研究进展

?6@A:9@BC&%基因 & !"56& 氨基酸序列模式与 !"56/ 基本相似 ( 不同点就在于富含甘氨酸的重复片段中分 布有脯氨酸 GO:9F残基 & 由于 !"56& 富含甘氨酸的重复片段中 H<#CO:9CH<#CICU$IVH<# 或 H<;)UVH<; 或 W#: % 序列模式在弹性蛋白 $><"?=@B% 中分子也出现 ( 所以 P@B7"B%R%S>T@? $/MM& % 提出了 !"56& 富含甘氨 酸的重复片段可能形成 !X 转角二级结构 & P"#"?N@%!" #$1 $/MMM %把 !"56/ 和 !"56& 基因的 .+,- 序列 作为探针与大壶状腺总 Y,- 杂交 ( 结果表明 !"56/ 和 !"56& 基因的转录物 7Y,- 的长度分别为 /&1’% 34 和 //1)%34& D9<L@B%R%S>T@? $/MMZ% 克隆了络新妇小壶状腺丝蛋白的两个 .+,- 序列 ( 并分别命名为 !@56/ $7@C B9:%"76;<<"=>%?6@A:9@BC/% 基因和 !@56& $7@B9:%"76;<<"=>%?6@A:9@BC&% 基因 & 因这两个 .+,- 序列及所编码 的氨基酸序列高度同源 ( 因此有人认为这两个 .+,- 序列是一个基因的不同等位基因 $[>.3T@==%!" #$1 ( /MMZ %& !@56 的氨基酸序列模式与 !"56%相似 (也是由 ,C 端有规律的重复氨基酸序列和 DC 末端非重复 氨基酸序列两段构成 & 但 !@56 中富含甘氨酸的片段长度很短仅由 /’ 个左右的氨基酸残基组成 ( 而富含 丙氨酸的片段中出现许多连续的 H<#C-<" 序列 ) 另外 !"56 都是由许多重复单位 $ 不同重复单位的氨基 酸序列的基本模式相同但不严格保守 %直接串连起来的 (而 !@56 也是由许多重复单位串连起来的 ( 但在 相邻的连续由 /’ 个重复单位组成的大重复片段间有一段氨基酸序列模式明显不同于重复单位的间隔 区 $?6".>: ( 该区段内 H<# 和 -<" 的含量极低 % 将它们隔开 & 与大壶状腺丝相比 ( 蜘蛛用于粘捕昆虫的螺旋丝 $."6=;:>%?6@:"< % 的核心粘丝 $\@?.@A%?@<3 % 强度较低但 具有极强的延伸性 & P"#"?N@%R%S>T@? $/MMZ % 非常幸运地从络新妇鞭毛状腺 $]<"L><<@]9:7%L<"BA%.+,- 文 库克隆了一个编码粘丝蛋白的全长 .+,- 序列 ( 这个序列被命名为 ^<"L $]<"L><<@]9:7QL<"BAQ?6@A:9@B% 基 因 ( 这也是到目前为止唯一一条被发表的蛛丝蛋白基因全长 .+,- 序列 & 从 ^<"L 基因全长 .+,- 序列 预测的 ^<"L 蛋白氨基酸序列来看 ( 其 ,_末端也具有和 D‘ 末端类似的非重复氨基酸序列区域 ( 而中间 部分为重复序列区域构成 & 重复单位由大约 /&’ 个氨基酸序列模式为 H<#CO:9CH<#CH<#CI $IV-<"*5>: * W#: 或 a"<% 的小片段串连而成 ) 相邻的重复单位被一段序列模式明显不同于重复单位的非常保守的氨 基酸序列相连接 & ^<"L *!@56 和 !"56 之间的 Db 末端非重复氨基酸序列有相当的同源性 & P"#"?N@QRQ S>T@? $&’’’% 接着又发表了 ^<"L 基因的基因组全序列 ( 发现 ^<"L 基因有许多内元 $@B=:9B%$ 不像 !"56 基 因无内元 & ^<"L 重复序列区域的一个显著特点是没有 !@56 和 !"56 重复序列区域具有的富含多聚丙氨 酸 G69<#c-<"dF 或多聚甘氨酸 e 丙氨酸 $69<#cH<#f-<"d % 的片段 & 富含多聚丙氨酸 G69<#c-<"dF 或多聚甘氨 酸 g 丙氨酸 $69<#cH<#h-<"d % 的片段被认为可形成具有晶体性质的 !i 折叠二级结构 ( 在丝纤维中负责 保持丝纤维的强度 ) 而富含甘氨酸的重复片段的氨基酸序列往往可形成 */’j螺旋 $*/’CN><@k% 结构或 !C 螺旋 $!C?6@:"< % 结构 ( 因此富含甘氨酸的重复片段通常被认为在丝纤维中可形成非晶体性质的无定形结 构而保持丝纤维的弹性 & 因此 ^<"L 分子中缺乏富含多聚丙氨酸 G69<#c-<"dF或多聚甘氨酸 l 丙氨酸 $69<# cH<#m-<"d% 的片段是蜘蛛粘丝强度较差的主要原因 &

蜘蛛丝蛋白基因传递和表达的研究进展

蜘蛛丝蛋白基因传递和表达的研究进展

蜘蛛丝蛋白基因传递和表达的研究进展人类一直以来都尝试着将自己所了解的知识运用在新的领域中。

而自然界中最神奇的物质之一——蜘蛛丝，也成为了许多科学家研究的对象。

自上世纪90年代以来，研究人员一直在通过对蜘蛛丝蛋白基因的研究来揭示它们的表达和传递机制。

这项研究不仅是对基因技术的深入挖掘与应用，也是对自然界的深入探究。

在蛛形纲动物中，蜘蛛是以制造蛛丝著称的，同时，蜘蛛丝也是目前已知的最强、最耐用的天然纤维之一。

由于其高强度、高韧性和高舒适度，蜘蛛丝的商业利用价值非常高。

随着科技的不断发展，科学家们开始探究蜘蛛丝蛋白基因传递和表达的机制，以期通过生物技术的手段来生产更多更高质量的蜘蛛丝蛋白。

这项工作具有里程碑的意义，因为它可以帮助我们更好地认识蜘蛛丝蛋白基因的结构和功能，为有关某些医学应用和生物制品的制造提供新的思路和资源。

1. 蜘蛛丝蛋白基因的特点蜘蛛丝蛋白基因具有复杂的结构和功能，其中包含多个亚基。

这些亚基共同组成了完整的蛋白质，为制造高质量蜘蛛丝的关键。

同时，蜘蛛丝蛋白基因还具有高度的可变性，它能适应不同的环境和功能需求。

蜘蛛丝纤维α-线性蛋白的主要成分是一种叫做“蛛丝素”的蛋白质。

这种蛋白质是由几个部分组成的，其中最重要的是GPGXX段和YXXQ段。

这些部分之间的结构和排列方式可以调节蛋白质结构和功能的特定方面，如拉伸强度和抗压强度等。

另外，蜘蛛丝蛋白基因还有一些其他特殊的特征，如它可以和其他分子相互作用，从而影响其性质和功能。

2. 蜘蛛丝蛋白基因的表达蜘蛛丝蛋白基因的表达是通过一系列的步骤完成的。

这些步骤包括转录、剪切、修饰和翻译等过程。

在这些步骤中，不同的蛋白质和酶都参与了不同的阶段，并控制了整个表达过程的细节和速率。

具体来说，蜘蛛丝蛋白基因的表达需要从基因组DNA转录成RNA，然后再翻译成蛋白质。

这个过程涉及到一系列的调节因子、转录因子、RNA修饰酶和核糖体等复合物的介入与调节。

在转录过程中，蛋白质的合成被转录成RNA的行为所调节，这个过程是极其复杂的，其中包括从DNA到RNA的转录调控、RNA修饰的调控和RNA剪切的调控。

蚕丝蛋白在医学中的应用研究进展

蚕丝蛋白在医学中的应用研究进展

蚕丝蛋白在医学中的应用研究进展蚕丝蛋白是一种天然的蛋白质，在中国古代就已经被用来制作丝绸，而如今，随着科技的不断进步，人们逐渐发现了蚕丝蛋白在医学上的潜在价值，成为了医学研究的热点之一。

本文将从蚕丝蛋白的特性、生产方式以及在医学中的应用研究进展等方面进行论述。

一、蚕丝蛋白的特性蚕丝蛋白是一种高分子量的纤维蛋白质，具有优异的生物活性，且其化学成分和物理特性与人体的胶原蛋白极其类似。

蚕丝蛋白含有丰富的氨基酸，其中甘氨酸（Gly）、丝氨酸（Ser）、谷氨酸（Glu）和赖氨酸（Lys）等氨基酸含量较高。

此外，蚕丝蛋白还具有良好的生物相容性和低毒性，有助于减轻人体的免疫反应，因此广泛应用于医学领域。

二、蚕丝蛋白的生产方式蚕丝蛋白是由蚕蛹发育过程中分泌的唾液腺分泌物制成，因此其获取过程需要从蚕卵孵化开始，经历多个步骤才能制得。

一般而言，生产过程可以分为蚕丝成长、取丝、净丝以及加工等阶段。

取丝的过程是将取得的蚕茧浸泡在溶液中，利用溶剂煮沸来使其蛋白质发生部分水解，形成溶液，这个溶液中含有大量的不同分子量的蛋白质，可通过离心等方法将其分离，得到纯化的蚕丝蛋白。

三、蚕丝蛋白在医学中的应用研究进展由于其良好的生物相容性以及优异的物理和化学特性，蚕丝蛋白在医学领域得到广泛的应用。

其中，比较重要的应用领域包括组织工程、药物缓释、皮肤修复、生物传感器等方面。

1、组织工程方面在组织工程中，蚕丝蛋白可以作为生物材料用于支持和促进细胞生长，早在20世纪80年代，就已经有学者报道了他们首次使用蚕丝蛋白纤维支撑生长皮肤组织的实验现象。

此外，许多研究者利用蚕丝蛋白制成的支架、纳米纤维膜可以作为细胞准直和生物反应器使用。

2、药物缓释方面除了用于组织工程之外，蚕丝蛋白还可以被用来制备药物缓释微球。

将药物浸泡在蚕丝蛋白溶液中，制备成微粒，然后将其固定在某些载体上，如凝胶、树脂、微孔聚合物等，可以制成延长药物释放时间的微球，并可用于肝癌、肿瘤等药物缓释领域。

基于天然蚕丝及蜘蛛丝蛋白的生物材料研究进展

基于天然蚕丝及蜘蛛丝蛋白的生物材料研究进展

基于天然蚕丝及蜘蛛丝蛋白的生物材料研究进展赵晓;张袁松;曾峥;吴大洋【摘要】节肢动物由于生理及生存需要可分泌丝蛋白,并由所分泌的丝蛋白溶液纺制成具有优良机械性能与生物相容性能的丝纤维.根据仿生学原理,材料科学领域研制出多种基于丝蛋白的生物材料,与天然丝类似,这些生物材料具备优良的力学性能与生物相容性,在生物医学领域具有重要的应用价值.本文综述了基于丝蛋白的生物材料研究进展,以桑蚕丝及蜘蛛丝为例,重点分析了天然丝蛋白结构与性能的关系,并阐述了基于丝蛋白生物材料的制备方法及近年来相关材料制备研究方面的研究进展.【期刊名称】《蚕学通讯》【年(卷),期】2010(030)002【总页数】7页(P31-37)【关键词】丝蛋白;蚕丝;蜘蛛丝;生物材料【作者】赵晓;张袁松;曾峥;吴大洋【作者单位】西南大学纺织服装学院,重庆,400716;西南大学纺织服装学院,重庆,400716;西南大学纺织服装学院,重庆,400716;西南大学纺织服装学院,重庆,400716【正文语种】中文丝蛋白(silk protein)是由自然界中的节肢动物,如蚕、蜘蛛、蝎子等分泌的一种蛋白质聚合物。

丝蛋白通常是在上皮细胞进行生物合成而得到的,所得到的丝蛋白可存储于分泌腺的腔体中,进而通过吐丝管或其它导管纺制成纤维,最终得到蚕丝、蜘蛛丝等天然的具有特殊功能的材料[1]。

无论是研究及应用五千多年的蚕丝还是近十年来成为材料科学领域研究热点的蜘蛛丝,均具有较高的弹性、拉伸强度等力学性能及生物适应性能,尤其是机械性能甚至优于以高强力著称的芳纶及尼龙等化学纤维,其中蚕丝、蜘蛛丝与其他材料的力学性能比较见表1。

由于丝纤维突出的机械性能及生物相容性能,该材料目前已被广泛应用于药物可控释放、生物材料及组织工程框架材料。

表1 丝纤维及人造纤维的力学性能[2]材料强度(σmax,GPa)断裂伸长率(%)刚度(MJ m-3)桑蚕丝0.61870 M A蜘蛛丝(A.diadematus)1.127160鞭毛丝(A.diadematus)0.527150尼龙0.951880芳纶(Kevlar 49)3.62.750高强度钢1.50.86之所以基于丝蛋白的天然丝纤维材料具有优良的力学及生物适应性能,是由其分子结构及成纤过程所决定的。

蛛丝蛋白的研究现状和进展

蛛丝蛋白的研究现状和进展

蛛丝蛋白的研究现状和进展摘要：蛛丝蛋白是一种很特殊的纤维蛋白。

由于其高度重复的一级结构、特殊的溶解特性和分子折叠行为以及具有形成非凡力学特性丝纤维的能力而引人注目。

本文主要对蛛丝蛋白的结构、特点以及目前对其研究比较多的应用和新型的合成方法进行综述，同时也对将来蛛丝蛋白的研究方向以及在研究中可能会遇见的问题进行分析。

通过本文的介绍希望可以在其蛋白质的结构上有更深刻的理解和认识，同时也为蛛丝蛋白的研究和应用提供一个很好的参考和依据。

关键词：蛛丝蛋白；结构；基因合成；弹性、韧性材料前言：蛛丝蛋白是一种很特殊的纤维蛋白，它是由节肢动物门昆虫纲、蛛形纲和多足纲中某些类群的特殊腺体产生的。

蛛丝主要包括拖丝和捕捉丝, 其中拖丝主要用于构成蜘蛛网的牵丝和轮状网面, 捕捉丝则用来粘附昆虫并在昆虫挣扎时提供强大的弹性, 以免由于强大的动能导致反弹, 将捕捉到的食物弹出去。

因此，蛛丝蛋白的结构性能以及其强大的力学特性值得深入的研究。

另外，尽管某些具有优良力学特性的蛛丝可以被开发为有潜力的、应用价值高的新型生物材料，但在人工条件下大规模、高密度地养殖蜘蛛以获得蛛丝的现实困难迫使人们寻求另外的途径生产蛛丝蛋白来满足研究、开发和应用的需要。

因此，高效的合成和生产方法变得也不可忽视。

纵观近十年的研究史，大多数好的研究技术也逐渐走向成熟。

比如近来从蜘蛛丝腺cDNA文库中克隆蛛丝蛋白基因或通过化学合成编码蛛丝蛋白的人工基因用于重组蛛丝蛋白基因工程生产已成为制备蛛丝蛋白的一个主要方法。

蛛丝蛋白基因克隆和表达的成功为人们初步了解各种类型蛛丝蛋白分子的结构、折叠行为和功能之间的内在联系及各种类型蛛丝各自独特力学特性的分子基础提供了良好的开端。

与上述蛛丝蛋白的结构与性能的研究深入，它的应用也逐渐发展起来。

比如研究人员首先通过转基因技术培育出了一种山羊，这种山羊能够生产出具有蛛丝蛋白的羊奶。

在羊奶中加入一种特殊的溶剂后，就能提取到大量的蛛丝纤维。

《蚕丝、蜘蛛丝及其丝蛋白》 nature

《蚕丝、蜘蛛丝及其丝蛋白》 nature

蚕丝、蜘蛛丝及其丝蛋白1.概述丝是一种自然界中普遍存在的材料，具有良好的机械性能、生物相容性和生物可降解性。

其中，蚕丝和蜘蛛丝是两种重要的丝蛋白来源，具有广泛的应用前景。

本文将从蚕丝和蜘蛛丝的来源、组成、结构和性能等方面进行介绍，旨在深入探讨这两种丝材料及其丝蛋白的特点和应用。

2.蚕丝2.1 蚕丝的来源与组成蚕丝是由家蚕分泌的丝蛋白变形而成的一种天然蛋白纤维。

家蚕是一种蛾类昆虫，生活史包括卵、幼虫、蛹和成虫四个阶段。

其中，幼虫阶段是家蚕产丝的重要阶段。

幼虫从头部的丝腺中分泌出丝液，经由复杂的丝针和丝板结构形成丝线，最终编织成茧。

蚕丝主要由丝蛋白组成，丝蛋白是一种高分子蛋白质，含有丰富的丝素和丝胶蛋白。

丝素是主要的结构蛋白，具有优异的抗拉伸性能；丝胶蛋白则是蚕丝的粘性物质，有助于粘合丝线。

2.2 蚕丝的结构与性能蚕丝具有良好的机械性能，其拉伸强度、弹性模量和韧度均优于其他纤维材料。

蚕丝还具有良好的生物相容性和水解性，对人体无害，且可以被生物降解。

3.蜘蛛丝3.1 蜘蛛丝的来源与组成与蚕丝类似，蜘蛛丝也是一种天然蛋白纤维，由蜘蛛分泌而成。

蜘蛛是一种捕食性的节肢动物，能够产生多种类型的丝线，包括捕食网丝、安全丝和交配丝等。

蜘蛛丝主要由蛋白质和小分子有机化合物组成，具有优异的拉伸性能和粘附性能。

3.2 蜘蛛丝的结构与性能蜘蛛丝的力学性能优于钢铁和纳米碳管等材料，具有优异的韧性和抗拉伸能力。

蜘蛛丝还具有良好的生物相容性和生物可降解性，对人体无害，且可以被生物降解。

4.丝蛋白的应用丝蛋白具有良好的生物相容性、生物可降解性和良好的机械性能，因此在生物医学、医药、纺织、材料等领域具有广泛的应用前景。

丝蛋白可以用于生物医用材料的制备，包括生物医用植入材料、生物医用包扎材料、生物医用缝合线等；丝蛋白还可以用作纺织原料，制备高档服装面料、家居纺织品等。

结论蚕丝、蜘蛛丝及其丝蛋白是一类具有良好性能和广泛应用前景的材料，具有优异的机械性能、生物相容性和生物可降解性等特点。

科学家研发出可匹敌蜘蛛丝的再生蚕丝

科学家研发出可匹敌蜘蛛丝的再生蚕丝
强度是普通蚕丝的两倍。 （ 光明网）
权威声音
“ 读而未晓则恩， 思而未晓则读。”
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懦学集大成者 、 宋 代 理 学 家 朱 熹
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２ ７ 年 ，南 京 理 工 大 学 研 究 人 员通
“ 教 育是 个 轻 松 愉 快 的 过 程 ， 应 该 融 合 在 儿 童情趣之 中， 深藏在 艺术形 象里头 ， 附 丽在 具 有 诗 情 画 意 的 想像 本 身 。 ”
成功 打 破 国外 技 术 垄 断 山 湖 北 航 天 化学 技 术 研 究 所 研 究 人 员设 计 出 特 殊 表 面 涂 层 微结 ｛ ＿ ｛ ！ Ｊ ， 开发 …特 殊 刻 印涂 层 树 脂 配 ， 在 光学 薄 膜 刎 印 涂 层 背 而 采 用 防 眩 、 防划伤或防静 电处理 ． 提 高产品收益率２ ０ ％以 ， 极 大 地 提 高 ｒ我 罔新 材 料 产 、 Ｉ 链 科 技 水平 。 目前 ． 这项 技 术 已在 我 围重 要 国防 项 Ｈ中 得 剑 应 用 ， 申报 发 Ｈ Ｊ 】 专利１ ０ 件 （ 科 学网）
动 力量 ：
环 节的覆 盖 这项 工作是 首 次在 全 国
范 围 内组 织的 对超 大型 自然 垄断环 节 工信部发 布数 据显示 ， ２ ０ １ ７年
开展 的 定价 成本监 审 ，共 核减 与输 配 电 不相关 、 不合理 费用约 ｌ ２ ｏ ０亿元
１ ０月 ， 中 国的 移 动 电话 用 户 突破 １ ４
农 业部 提 出 ２ ０ ３ ０年 黑 土 地保 护 面积
亿， 达１ ４ ． ｏ ３亿 户 ， ｌ ～１ ０月 累计 净 增
８ ｌ ５ ０ 万 户
将达到 ２ ． ５亿 亩
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０２５３－９７２１（２０１１）１２－０１４７－１０蚕丝和蜘蛛丝再生蛋白纤维研究进展谢吉祥李晓龙张袁松西南大学纺织服装学院，重庆４００７１５蚕丝和蜘蛛丝的性能优良，通过人造方法获得性能良好的再生蚕丝和蜘蛛丝一直是国内外学者研究的热点，但目前研究所获得的再生蚕丝或蜘蛛丝并不理想。

本文总结了有关蚕丝和蜘蛛丝再生研究，包括纺丝液的制备、湿法纺丝和静电纺丝的方法以及纺丝工艺条件对纤维特性的影响等；探讨了ｐＨ值调整、醇处理、拉伸、热处理等改善再生丝纤维性能的方法及其效果；阐述了再生丝纤维广阔的发展前景，期望能为今后人造蚕丝和蜘蛛丝提供有用的信息。

蚕丝；蜘蛛丝；再生；人造纺丝ＴＳ　１０２．３ＡＰｒｏｇｒｅｓｓ　ｏｆ　ｓｔｕｄｉｅｓ　ｏｎ　ｒｅｇｅｎｅｒａｔｅｄ　ｐｒｏｔｅｉｎ　ｆｉｂｅｒ　ｏｆ　 ｓｉｌｋｗｏｒｍ　ｓｉｌｋ　ａｎｄ　ｓｐｉｄｅｒ　ｓｉｌｋＸＩＥ　ＪｉｘｉａｎｇＬＩ　ＸｉａｏｌｏｎｇＺＨＡＮＧ　Ｙｕａｎｓｏｎｇ２０１０－１２－１３２０１１－０４－１５中央高校基本科研业务费专项资金资助（　ＸＤＪＫ２００９Ｂ００７）；第３９批教育部留学回国人员科研启动基金项目（教外司留［２０１０］　１１７４号）；教育部春晖计划项目（教外司留［２０１０］　６１０号）；重庆市自然科学基金项目（ＣＳＴＣ，２００８ＢＢ０００８）；西南大学博士基金项目（ＳＷＵＢ２００７０６７）；人力资源和社会保障部留学人员优先资助基金项目（渝人社办［２００９］１１６号）谢吉祥（１９８６－），女，硕士生。

主要研究方向为复合再生蚕丝蛋白材料的成形与性质。

张袁松，通信作者，Ｅ－ｍａｉｌ：ｙｓｚｈａｎｇ＠　ｓｗｕ．　ｅｄｕ．　ｃｎ。

１ 蚕丝和蜘蛛丝的特性・１４９　・・１５０・・１５１　・・１５２・＠＠［１］ 陈传杰，刘志斐，娄齐年，等．蚕丝蛋白的开发利用及其产业化前景［Ｊ］．北方蚕业，２００８，２９（１）：７　－８．ＣＨＥＮ Ｃｈｕａｎｊｉｅ，　ＬＩＵ Ｚｈｉｆｅｉ，　ＬＯＵ Ｑｉｎｉａｎ，　ｅｔ ａｌ．Ｅｘｐｌｏｉｔａｔｉｏｎ　ａｎｄ　ｉｎｄｕｓｔｒｉａｌ　ｐｒｏｓｐｅｃｔ　ｏｆ　ｓｉｌｋ　ｐｒｏｔｅｉｎ　［　Ｊ　］．Ｎｏｒｔｈ　Ｓｅｒｉｃｕｌｔｕｒｅ，　２００８，　２９　（　１　）　：　７　－　８．＠＠［２］ 盛家镛，潘志娟，陈宇岳，等．蜘蛛丝的化学组成与结 构初探［Ｊ］．丝绸，２０００（４）：８－　１１．ＳＨＥＮＧ　Ｊｉａｙｏｎｇ，　ＰＡＮ　Ｚｈｉｊｕａｎ，　ＣＨＥＮ＇　Ｙｕｙｕｅ，　ｅｔ　ａｌ．Ｐｒｅｌｉｍｉｎａｒｙ　ｉｎｖｅｓｔｉｇａｔｉｏｎｓ　ｏｎ　ｔｈｅ　ｃｈｅｍｉｅａｌ　ｃｏｍｐｏｓｉｔｉｏｎ　ａｎｄ ｓｔｒｕｃｔｕｒｅ ｏｆ　ｓｐｉｄｅｒ ｓｉｌｋ　［　Ｊ　］． Ｓｉｌｋ Ｍｏｎｔｈｌｙ，２０００（４）　：　８　－１１．＠＠［３］ 潘志娟，盛家镛，陈宇岳．大腹圆蛛牵引丝的结构与 性能分析［Ｊ］．中国纺织大学学报，２０００，２６（５）： ８２　－　８４．ＰＡＮ　Ｚｈｉｊｕａｎ，　ＳＨＥＮＧ　Ｊｉａｙｏｎｇ，　ＣＨＥＮ　Ｙｕｙｕｅ．　Ａｎａｌｙｓｉｓ　ｏｆ　ｔｈｅ　ｓｐｉｄｅｒ　ｓｉｌｋ＇ｓ　ｓｔｒｕｃｔｕｒｅ　ａｎｄ　ｐｒｏｐｅｒｔｉｅｓ［Ｊ］．　Ｊｏｕｒｎａｌ　ｏｆ　Ｃｈｉｎａ　Ｔｅｘｔｉｌｅ　Ｕｎｉｖｅｒｓｉｔｙ，　２０００，　２６　（５）　：　８２　－８４．＠＠［４］ 潘志娟，许箐，刘敏．蜘蛛丝应力－应变行为的分子结 构机理［Ｊ］．科学技术与工程，２００２，２（６）：３２　－３４．ＰＡＮ Ｚｈｉｊｕａｎ， ＸＵ Ｊｉｎｇ， ＬＩＵ Ｍｉｎ． Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ　ｍｅｃｈａｎｉｓｍｓ　ｏｆ　ｓｔｒｅｓｓ－ｓｔｒａｉｎ　ｂｅｈａｖｉｏｒ　ｏｆ　ｓｐｉｄｅｒ　ｓｉｌｋ　［　Ｊ　］．Ｓｃｉｅｎｃｅ　Ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ　ａｎｄ　Ｅｎｇｉｎｅｅｒｉｎｇ，　２００２，　２　（　６　）　：３２　－　３４．＠＠［５］ 潘志娟，李春萍，刘敏，等．蜘蛛丝的皮芯层及原纤化 构造［Ｊ］．纺织学报，２００２，２４（４）：　２９８　－３００．ＰＡＮ　Ｚｈｉｊｕａｎ，　ＬＩ　Ｃｈｕｎｐｉｎｇ，　ＬＩＵ　Ｍｉｎ，　ｅｔ　ａｌ．　Ｔｈｅ　ｓｋｉｎｃｏｒｅ　ａｎｄ　ｆｉｂｒｉｌ　ｓｔｒｕｃｔｕｒｅｓ　ｏｆ　ｓｐｉｄｅｒ　ｓｉｌｋ　［　Ｊ　］．　Ｊｏｕｒｎａｌ　ｏｆ　Ｔｅｘｔｉｌｅ　Ｒｅｓｅａｒｃｈ，　２００２，　２４（４）　：　２９８－３００．＠＠［６］ 潘志娟，李春萍，邱芯薇．蜘蛛丝的结晶结构及其取 向［Ｊ］．材料科学与工群，２００２　（６）：３０　－　３２．ＰＡＮ　Ｚｈｉｊｕａｎ，　ＬＩ　Ｃｈｕｎｐｉｎｇ，　ＱＩＵ　Ｘｉｎｗｅｉ．　Ｔｈｅ　ｃｒｙｓｔａｌ　ｓｔｒｕｃｔｕｒｅ　ａｎｄ　ｏｒｉｅｎｔａｔｉｏｎ　ｏｆ　ｓｐｉｄｅｒ　ｓｉｌｋ　［　Ｊ　］． Ｓｃｉｅｎｃｅ　Ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ　ａｎｄ　Ｅｎｇｉｎｅｅｒｉｎｇ，　２００２　（６）　：　３０　－　３２．＠＠［７］ 顾振亚，田俊莹，牛家嵘，等．仿真与仿生纺织 品［Ｍ］．北京：中国纺织出版社，２００７：２２３　－２２５．ＧＵ Ｚｈｅｎｙａ， ＴＩＡＮ Ｊｕｎｙｉｎ， ＮＩＵ Ｊｉａｒｏｎｇ， ｅｔ ａｌ．Ｓｉｍｕｌａｔｉｏｎａｌ　ａｎｄ　Ｂｉｏｎｉｃ　Ｔｅｘｔｉｌｅｓ　［　Ｍ　］． Ｂｅｉｊｉｎｇ：　Ｃｈｉｎａ　Ｔｅｘｔｉｌｅ　＆　Ａｐｐａｒｅｌ　Ｐｒｅｓｓ，　２００７：２２３　－２２５．＠＠［８］ 向仲怀．蚕丝生物学［Ｍ］．北京：中国林业出版社， ２００５：２８８　－３０６．ＸＩＡＮＧ　Ｚｈｏｎｇｈｕａｉ． Ｓｉｌｋ　Ｂｉｏｌｏｇｙ［Ｍ］． Ｂｅｉｊｉｎｇ：　Ｃｈｉｎａ　Ｆｏｒｅｓｔｒｙ　Ｐｒｅｓｓ，　２００５　：　２８８　－　３０６．＠＠［９］ 吕靖．蚕丝和蜘蛛丝的结构与生物纺丝过程［Ｊ］．现 代纺织技术，２００４，１２（１）：　４０　－４２． Ｌ（Ｕ）　Ｊｉｎｇ． Ｔｈｅ　ｓｔｒｕｃｔｕｒｅ　ａｎｄ　ｔｈｅ　ｂｉｏｌｏｇｉｃａｌ　ｓｐｉｎｎｉｎｇ ｐｒｏｃｅｓｓ　ｏｆ　ｓｉｌｋｗｏｒｍ ｓｉｌｋ ａｎｄ ｓｐｉｄｅｒ　ｆｉｌａｍｅｎｔ　［　Ｊ　］． Ａｄｖａｎｃｅ　Ｔｅｘｔｉｌｅ　Ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ，　２００４，　１２（　１　）　：　４０　－４２．＠＠［　１０　］ ＶＯＬＬＲＡＴＨ　Ｆ，　ＫＮＩＧＨＴ　ＤＰ．　Ｌｉｑｕｉｄ　ｃｒｙｓｔａｌｌｉｎｅ　ｓｐｉｎｎｉｎｇ ｏｆ　ｓｐｉｄｅｒ　ｓｉｌｋ　［　Ｊ　］．　Ｎａｔｕｒｅ，　２００１　（３）　：　５４１　－　５４７．＠＠［１１］ ＺＡＩＮＵＤＤＩＮ，　ＴＲＩ　Ｔ　Ｌｅ，　ＹＯＯＳＵＰ　Ｐ，　ｅｔ　ａｌ． Ｔｈｅ ｂｅｈａｖｉｏｒ　ｏｆ　ａｇｅｄ　ｒｅｇｅｎｅｒａｔｅｄ　Ｂｏｍｂｙｘ　ｍｏｒｉ　ｓｉｌｋ　ｆｉｂｒｏｉｎ ｓｏｌｕｔｉｏｎｓ ｓｔｕｄｉｅｄ ｂｙ １Ｈ ＮＭＲ ａｎｄ ｒｈｅｏｌｏｇｙ　［　Ｊ］．Ｂｉｏｍａｔｅｒｉａｌｓ，　２００８，　２９：４２６８　－４２７４．＠＠［１２］ 解芳，邵惠丽，胡学超．再生丝素水溶液在存放过程 中的结构变化［Ｊ］．东华大学学报，２００６，３２（６）： ６－９． ＸＩＥ Ｆａｎｇ， ＳＨＡＯ Ｈｕｉｌｉ， ＨＵ Ｘｕｅｃｈａｏ． Ｔｈｅ　 ｃｏｎｆｏｒｍａｔｉｏｎａｌ ｔｒａｎｓｉｔｉｏｎ ｏｆ ｒｅｇｅｎｅｒａｔｅｄ ｓｉｌｋ ｆｉｂｒｏｉｎ　 ａｑｕｅｏｕｓ　ｓｏｌｕｔｉｏｎ　［　Ｊ　］． Ｊｏｕｒｎａｌ　ｏｆ　Ｄｏｎｇｈｕａ　Ｕｎｉｖｅｒｓｉｔｙ， ２００６，　３２（６）　：　６－９．＠＠［　１３］ ＭＥＬＬＯ　Ｃ　Ｍ，　ＳＥＮＥＣＡＬ　Ｋ．　Ｉｎｉｔｉａｌ　ｃｈａｒａｃｔｅｒｉｚａｔｉｏｎ　ｏｆ　 ｎｅｐｈｉｌａ　ｃｌａｖｉｐｅｓ　ｄｒａｇｌｉｎｅ　ｐｒｏｔｅｉｎ　［　Ｊ　］．　Ｍａｔｅｒｉａｌｓ　Ｓｃｉｅｎｃｅ ａｎｄ　Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ，　１９９４，　５４４　：　６７　－　７９．＠＠［１４］ ＺＨＡＮＧ　Ｙ　Ｓ，　ＨＵ　Ｊ　Ｈ，　ＭＩＡＯ　Ｙ　Ｇ． Ｅｘｐｒｅｓｓｉｏｎ　ｏｆ　 ＥＧＦＰ－ｓｐｉｄｅｒ　ｄｒａｇｌｉｎｅ　ｓｉｌｋ　ｆｕｓｉｏｎ　ｐｒｏｔｅｉｎ　ｉｎ　ＢｍＮ　ｃｅｌｌｓ ａｎｄ　ｌａｒｖａｅ　ｏｆ　ｓｉｌｋｗｏｒｍ　ｓｈｏｗｅｄ　ｔｈｅ　ｓｏｌｕｂｉｌｉｔｙ　ｉｓ　ｐｒｉｍａｒｙ ｌｉｍｉｔ　ｆｏｒ　ｄｒａｇｌｉｎｅ　ｐｒｏｔｅｉｎｓ　ｙｉｅｌｄ　［　Ｊ　］．　Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ　Ｂｉｏｌｏｇｙ Ｒｅｐｏｒｔｓ，　２００８，　３５：３２９－３３５．＠＠［１５］ 彭显能，陈新，武培怡，等．二维相关红外光谱研究再 生蚕丝蛋白膜的构象与温度之间的关系［Ｊ］．化学学 报，２００４，　６２（２１）：　２１２７　－２１３０． ＰＥＮＧ　Ｘｉａｎｎｅｎｇ， ＣＨＥＮ Ｘｉｎ， ＷＵ Ｐｅｉｙｉ， ｅｔ ａｌ． Ｉｎｖｅｓｔｉｇａｔｉｏｎ ｏｎ ｔｈｅ ｃｏｎｆｏｒｍａｔｉｏｎ ｔｒａｎｓｉｔｉｏｎ ｏｆ ｒｅｇｅｎｅｒａｔｅｄ　ｓｉｌｋ　ｆｉｂｒｏｉｎ　ｆｉｌｍｓ　ｕｎｄｅｒ　ｔｈｅｒｍａｌ　ｔｒｅａｔｍｅｎｔ　ｂｙ ｔｗｏ－ｄｉｍｅｎｓｉｏｎａｌ　（　２－Ｄ　） ｃｏｒｒｅｌａｔｉｏｎ ＦＴ－ＩＲ ｓｐｅｃｔｒｏ ｓｃｏｐｙ［Ｊ］． Ａｃｔａ　Ｃｈｉｍｉｃａ　Ｓｉｎｉｃａ， ２００４，　６２　（２１）： ２１２７　－２１３０．＠＠［１６］ ＺＨＵ　ＺＨ，　ＩＭＡＤＡＡ　Ｔ，　ＡＳＡＫＵＲＡ　Ｔ．　Ｐｒｅｐａｒａｔｉｏｎ　ａｎｄ ｃｈａｒａｃｔｅｒｉｚａｔｉｏｎ　ｏｆ　ｒｅｇｅｎｅｒａｔｅｄ　ｆｉｂｅｒ　ｆｒｏｍ　ｔｈｅ　ａｑｕｅｏｕｓ ｓｏｌｕｔｉｏｎ　ｏｆ　Ｂｏｍｂｙｘ ｍｏｒｉ ｃｏｃｏｏｎ ｓｉｌｋ ｆｉｂｒｏｉｎ　［　Ｊ　］． Ｍａｔｅｒｉａｌｓ　Ｃｈｅｍｉｓｔｒｙ　ａｎｄ　Ｐｈｙｓｉｃｓ，　２００９，　１１７：４３０　－ ４３３．＠＠［１７］许箐，潘志娟，钱丹娜，等．不同工艺条件下再生蜘蛛 丝蛋白的分子结构［Ｊ］．苏州大学学报：工科版， ２００５，　２５（２）：１０　－１４．ＸＵ　Ｊｉｎｇ，　ＰＡＮ　Ｚｈｉｊｕａｎ，　ＱＩＡＮ　Ｄａｎｎａ，　ｅｔ　ａｌ．　Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ　ｓｔｒｕｃｔｕｒｅ　ｏｆ　ｒｅｇｅｎｅｒａｔｅｄ　ｓｐｉｄｅｒ　ｓｉｌｋ　ｐｒｏｔｅｉｎ　［　Ｊ　］．　Ｊｏｕｒｎａｌ　ｏｆ　Ｓｏｏｃｈｏｗ　Ｕｎｉｖｅｒｓｉｔｙ： Ｅｎｇｉｎｅｅｒｉｎｇ　Ｓｃｉｅｎｃｅ　Ｅｄｉｔｉｏｎ，２００５，　２５（２）　：　１０　－１４．＠＠［１８］ 刁均艳，施建，潘志娟，等．两种不同类属蜘蛛丝的溶 解性能及其静电纺再生纤维［Ｊ］．材料科学与工程学 报，２００８，　２６（６）：　９１８　－９２２．ＤＩＡＯ　Ｊｕｎｙａｎ，　ＳＨＩ　Ｊｉａｎ，　ＰＡＮ　Ｚｈｉｊｕａｎ，　ｅｔ　ａｌ．　Ｓｏｌｕｂｉｌｉｔｙ　ａｎｄ　ｅｌｅｃｔｒｏｓｐｕｎ　ｒｅｇｅｎｅｒａｔｅｄ　ｆｉｂｅｒ　ｏｆ　ｔｗｏ　ｄｉｆｆｅｒｅｎｔ　ｋｉｎｄｓ　ｏｆ　ｓｐｉｄｅｒ　ｓｉｌｋ　［　Ｊ　］． Ｊｏｕｒｎａｌ　ｏｆ　Ｍａｔｅｒｉａｌｓ　Ｓｃｉｅｎｃｅ　＆　Ｅｎｇｉｎｅｅｒｉｎｇ，　２００８，　２６　（６）　：　９１８　－　９２２．＠＠［１９］ 陈新，邵正中，周丽．高浓度再生丝蛋白水溶液及其 制备方法：中国，０３１４２２０１．２［　Ｐ　］．２００４　－３　－　２４． ＣＨＥＮ　Ｘｉｎ，　ＳＨＡＯ　Ｚｈｅｎｇｚｈｏｎｇ，　ＺＨＯＵ　Ｌｉ．　Ｍｅｔｈｏｄ　ｏｆ ｐｒｅｐａｒｅ ｈｉｇｈ ｃｏｎｃｅｎｔｒａｔｉｏｎ ｒｅｇｅｎｅｒａｔｅｄ ｓｉｌｋ ｐｒｏｔｅｉｎ ｓｏｌｕｔｉｏｎ　：　Ｃｈｉｎａ，　０３１４２２０１．２　［　Ｐ　］．　２００４　－　３　－　２４．＠＠［２０］ ＩＮ　Ｃｈｕｌ　Ｕｍ，　ＣＨＡＮＧ　Ｓｅｏｋ　Ｋｉ，　ＨＡＥ　Ｙｏｎｇ　Ｋｗｅｏｎ， ｅｔ　ａｌ．　Ｗｅｔ　ｓｐｉｎｎｉｎｇ　ｏｆ　ｓｉｌｋ　ｐｏｌｙｍｅｒ：　Ⅱ．　ｅｆｆｅｃｔ　ｏｆ　ｄｒａｗｉｎｇ　 ｏｎ ｔｈｅ ｓｔｒｕｃｔｕｒａｌ ｃｈａｒａｃｔｅｒｉｓｔｉｃｓ ａｎｄ ｐｒｏｐｅｒｔｉｅｓ ｏｆ ｆｉｌａｍｅｎｔ［　Ｊ］． Ｉｎｔｅｒｎａｔｉｏｎａｌ Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ Ｂｉｏｌｏｇｉｃａｌ Ｍａｃｒｏｍｏｌｅｃｕｌｅｓ，　２００４，　３４　：　１０７　－　１１９．＠＠［２１］ ＹＡＮ　Ｊ　Ｐ，　ＺＨＯＵ　Ｇ　Ｑ，　ＫＮＩＧＨＴ　Ｄ　Ｐ，　ｅｔ　ａｌ．　Ｗｅｔ ｓｐｉｎｎｉｎｇ　ｏｆ　ｒｅｇｅｎｅｒａｔｅｄ　ｓｉｌｋ　ｆｉｂｅｒ　ｆｒｏｍ　ａｑｕｅｏｕｓ　ｓｉｌｋ ｆｉｂｒｏｉｎ　ｓｏｌｕｔｉｏｎ　：　ｄｉｓｃｕｓｓｉｏｎ　ｏｆ　ｓｐｉｎｎｉｎｇ　ｐａｒａｍｅｔｅｒｓ　［　Ｊ　］． Ｂｉｏｍａｃｒｏｍｏｌｅｃｕｌｅｓ，　２０１０，　１１　：　１　－　５．＠＠［２２］ ＺＡＩＮＵＤＤＩＮ，　ＴＲＩ　Ｔ　Ｌｅ，　ＹＯＯＳＵＰ　Ｐａｒｋ，　ｅｔ　ａｌ．　Ｔｈｅ ｂｅｈａｖｉｏｒ　ｏｆ　ａｇｅｄ　ｒｅｇｅｎｅｒａｔｅｄ　Ｂｏｍｂｙｘ　ｍｏｒｉ　ｓｉｌｋ　ｆｉｂｒｏｉｎ ｓｏｌｕｔｉｏｎｓ　ｓｔｕｄｉｅｄ　ｂｙ １Ｈ ＮＭＲ ａｎｄ　ｒｈｅｏｌｏｇｙ　［　Ｊ　］． Ｂｉｏｍａｔｅｒｉａｌｓ，　２００８，　２９　：　４２６８　－　４２７４．＠＠［２３］ ＩＮ　Ｃｈｕｌ　Ｕｍ，　ＨＡＥ　Ｙｏｎｇ　Ｋｗｅｏｎ，　ＫＷＡＮＧ　Ｇｉｌｌ　Ｌｅｅ， ｅｔ　ａｌ． Ｗｅｔ ｓｐｉｎｎｉｎｇ　ｏｆ　ｓｉｌｋ ｐｏｌｙｍｅｒ： Ⅰ． ｅｆｆｅｃｔ ｏｆ ｃｏａｇｕｌａｔｉｏｎ　ｃｏｎｄｉｔｉｏｎｓ　ｏｎ　ｔｈｅ　ｍｏｒｐｈｏｌｏｇｉｃａｌ　ｆｅａｔｕｒｅ　ｏｆ ｆｉｌａｍｅｎｔ　［　Ｊ　］． Ｉｎｔｅｒｎａｔｉｏｎａｌ Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ Ｂｉｏｌｏｇｉｃａｌ Ｍａｃｒｏｍｏｌｅｃｕｌｅｓ，　２００４，　３４：　８９－　１０５．＠＠［２４］ ＯＳＫＡＲ　Ｌｉｉｖａｋ，　ＡＭＹ　Ｂｌｙｅ，　ＮＥＥＲＡＬ　Ｓｈａｈ，　ｅｔ　ａｌ．　Ａ ｍｉｃｒｏｆａｂｒｉｃａｔｅｄ　ｗｅｔ－ｓｐｉｎｎｉｎｇ　ａｐｐａｒａｔｕｓ　ｔｏ　ｓｐｉｎ　ｆｉｂｅｒｓ　ｏｆ　 ｓｉｌｋ ｐｒｏｔｅｉｎｓ： ｓｔｒｕｃｔｕｒｅ－ｐｒｏｐｅｒｔｙ ｃｏｒｒｅｌａｔｉｏｎｓ ［　Ｊ　］． Ｍａｃｒｏｍｏｌｅｃｕｌｅｓ，　１９９８，　３１　：　２９４７　－　２９５１．＠＠［２５］ 邵正中，林江滨，陈新，等．一种用盐溶液为凝固浴的 再生蚕丝纤维及其制备方法： 中国， ２００５１００２４４３８．４［Ｐ］．２００５　－０９　－０７． ＳＨＡＯ　Ｚｈｅｎｇｚｈｏｎｇ，　ＬＩＮ　Ｊｉａｎｇｂｉｎ，ＣＨＥＮ　Ｘｉｎ，　ｅｔ　ａｌ．　Ａ ｋｉｎｄ　ｏｆ　ｒｅｇｅｎｅｒａｔｅｄ　ｓｉｌｋ　ｕｓｉｎｇ　ｓａｌｔ　ｓｏｌｕｔｉｏｎ　ａｓ　ｃｏａｇｕｌａｔｉｏｎ ｂａｔｈ ａｎｄ ｔｈｅ ｍｅｔｈｏｄ ｏｆ ｐｒｅｐａｒａｔｉｏｎ　： Ｃｈｉｎａ， ２００５１００２４４３８．４　［　Ｐ　］．　２００５　－　０９　－　０７．＠＠［２６］ ＸＵ　Ｙ，　ＺＨＡＮＧ　Ｙ　Ｐ，　ＳＨＡＯ　Ｈ　Ｌ，　ｅｔ　ａｌ．　Ｓｏｌｕｂｉｌｉｔｙ　ａｎｄ ｒｈｅｏｌｏｇｉｃａｌ　ｂｅｈａｖｉｏｒ　ｏｆ　ｓｉｌｋ　ｆｉｂｒｏｉｎ　（Ｂｏｍｂｙｘ　ｍｏｒｉ　）　ｉｎ Ｎ－ｍｅｔｈｙｌ　ｍｏｒｐｈｏｌｉｎｅ　Ｎ－ｏｘｉｄｅ　［　Ｊ　］．　Ｉｎｔｅｒｎａｔｉｏｎａｌ　Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ　Ｂｉｏｌｏｇｉｃａｌ　Ｍａｃｒｏｍｏｌｅｃｕｌｅｓ，　２００５，　３５：１５５　－　１６１．＠＠［２７］ ＭＡＲＳＡＮＯ　Ｅ，　Ｃｏｒｓｉｎｉ　Ｐ，　ＡＲＯＳＩＯ　Ｃ，　ｅｔ　ａｌ． Ｗｅｔ ｓｐｉｎｎｉｎｇ　ｏｆ　Ｂｏｍｂｙｘ ｍｏｒｉ ｓｉｌｋ ｆｉｂｒｏｉｎ ｄｉｓｓｏｌｖｅｄ ｉｎ Ｎ－ｍｅｔｈｙｌ ｍｏｒｐｈｏｌｉｎｅ Ｎ－ｏｘｉｄｅ ａｎｄ ｐｒｏｐｅｒｔｉｅｓ ｏｆ ｒｅｇｅｎｅｒａｔｅｄ ｆｉｂｒｅｓ　［　Ｊ　］． Ｉｎｔｅｒｎａｔｉｏｎａｌ Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ Ｂｉｏｌｏｇｉｃａｌ　Ｍａｃｒｏｍｏｌｅｃｕｌｅｓ，　２００５，　３７　：　１７９　－　１８８．＠＠［２８］ ＰＥＲＥＺ　Ｊ， ＢＩＡＮＣＯＴＴＯ Ｌ， ＣＯＲＳＩＮＩ Ｐ， ｅｔ　ａｌ． Ｓｕｐｒａｍｏｌｅｃｕｌａｒ　ｏｒｇａｎｉｚａｔｉｏｎ　ｏｆ　ｒｅｇｅｎｅｒａｔｅｄ　ｓｉｌｋｗｏｒｍ　ｓｉｌｋ ｆｉｂｅｒｓ［　Ｊ］． Ｉｎｔｅｒｎａｔｉｏｎａｌ Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ Ｂｉｏｌｏｇｉｃａｌ Ｍａｃｒｏｍｏｌｅｃｕｌｅｓ，　２００９，　４４　：　１９５　－　２０２．＠＠［２９］ 林江滨．再生丝素蛋白及其与尼龙６６共混物溶液纺 丝的探索［Ｄ］．上海：复旦大学，２００５． ＬＩＮ　Ｊｉａｎｇｂｉｎ．　Ｅｘｐｌｏｒａｔｉｏｎ　ｏｆ　ｗｅｔ－ｓｐｉｎｎｉｎｇ　ｏｆ　ｒｅｇｅｎｅｒａｔｅｄ ｓｉｌｋ　ｆｉｂｒｏｉｎ　ａｎｄ　ＳＦ／ｎｙｌｏｎ　６６　ｂｌｅｎｄｉｎｇ　ｓｏｌｕｔｉｏｎ　［　Ｄ　］． Ｓｈａｎｇｈａｉ　：　Ｆｕｄａｎ　Ｕｎｉｖｅｒｓｉｔｙ，　２００５．＠＠［３０］ ＸＩＥ　Ｆ，　ＺＨＡＮＧ　Ｈ　Ｈ，　ＳＨＡＯ　Ｈ　Ｌ，　ｅｔ　ａｌ．　Ｅｆｆｅｃｔ　ｏｆ ｓｈｅａｒｉｎｇ　ｏｎ　ｆｏｒｍａｔｉｏｎ　ｏｆ　ｓｉｌｋ　ｆｉｂｅｒｓ　ｆｒｏｍ　ｒｅｇｅｎｅｒａｔｅｄ Ｂｏｍｂｙｘ ｍｏｒｉ ｓｉｌｋ ｆｉｂｒｏｉｎ ａｑｕｅｏｕｓ ｓｏｌｕｔｉｏｎ　［　Ｊ　］． Ｉｎｔｅｒｎａｔｉｏｎａｌ Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ Ｂｉｏｌｏｇｉｃａｌ Ｍａｃｒｏｍｏｌｅｃｕｌｅｓ， ２００６，　３８　：　２８４　－　２８８．＠＠［３１］ ＳＥＩＤＥＬ　Ａ，　ＬＩＩＶＡＫ　Ｏ，　ＬＹＮＮ　Ｗ　Ｊ．　Ａｒｔｉｆｉｃｉａｌ　ｓｐｉｎｎｉｎｇ ｏｆ　ｓｐｉｄｅｒ ｓｉｌｋ　［　Ｊ　］． Ｍａｃｒｏｍｏｌｅｃｕｌｅｓ， １９９８， ３１： ６７３３　－　６７３６．＠＠［３２］ ＳＥＩＤＥＬ　Ａ，　ＬＩＩＶＡＫ　Ｏ，　ＣＡＬＶＥ　Ｓ．　Ｒｅｇｅｎｅｒａｔｅｄ　ｓｐｉｄｅｒ ｓｉｌｋ　： ｐｒｏｃｅｓｓｉｎｇ， ｐｒｏｐｅｒｔｉｅｓ， ａｎｄ ｓｔｒｕｃｔｕｒｅ　［　Ｊ　］． Ｍａｃｒｏｍｏｌｅｃｕｌｅｓ，　２０００，　３３（３）　：　７７５　－７８０．＠＠［３３］ ＳＨＡＯ　Ｚ　Ｚ，　ＶＯＬＬＲＡＴＨ　Ｆ，　ＹＡＮＧ　Ｙ，　ｅｔ　ａｌ．　Ｓｔｒｕｃｔｕｒｅ ａｎｄ ｂｅｈａｖｉｏｒ ｏｆ ｒｅｇｅｎｅｒａｔｅｄ ｓｐｉｄｅｒ ｓｉｌｋ ［　Ｊ　］． Ｍａｃｒｏｍｏｌｅｃｕｌｅｓ，　２００３，３６（４）　：　１１５７　－　１１６１．＠＠［３４］ ＡＲＣＩＤＩＡＣＯＮＯ　Ｓ，　ＭＥＬＬＯ　ＭＣ，　ＢＵＴＬＥＲ　Ｍ，　ｅｔ　ａｌ． Ａｑｕｅｏｕｓ　ｐｒｏｃｅｓｓｉｎｇ　ａｎｄ　ｆｉｂｅｒ　ｓｐｉｎｎｉｎｇ　ｏｆ　ｒｅｃｏｍｂｉｎａｎｔ ｓｐｉｄｅｒ ｓｉｌｋｓ　［　Ｊ　］． Ｍａｃｒｏｍｏｌｅｃｕｌｅｓ， ２００２， ３５　： １２６２　－　１２６６．＠＠［３５］ Ｏ＇ＢＲＩＥＮ Ｊ Ｐ， ＦＡＨＮＥＳＴＯＣＫ Ｓ Ｒ， ＴＥＲＭＯＮＩＡ Ｙ， ｅｔ　ａｌ．　Ｎｙｌｏｎｓ　ｆｒｏｍ　ｎａｔｕｒｅ：　ｓｙｎｔｈｅｔｉｃ　ａｎａｌｏｇｓ　ｔｏ　ｓｐｉｄｅｒ ｓｉｌｋｓ［Ｊ］． Ａｄｖａｎｃｅｄ Ｍａｔｅｒｉａｌｓ， １９９８， １０： １１８５－ １１９５．＠＠［３６］ ＬＡＺＡＲＩＳ　Ａ，　ＡＲＣＩＤＩＡＣＯＮＯ　Ｓ，　ＨＵＡＮＧ　Ｙ，　ｅｔ　ａｌ． Ｓｐｉｄｅｒ　ｓｉｌｋ　ｆｉｂｅｒｓ　ｓｐｕｎ　ｆｒｏｍ　ｓｏｌｕｂｌｅ　ｒｅｃｏｍｂｉｎａｎｔ　ｓｉｌｋ ｐｒｏｄｕｃｅｄ　ｉｎ　ｍａｍｍａｌｉａｎ　ｃｅｌｌｓ［　Ｊ］．　Ｓｃｉｅｎｃｅ，　２００２，　２９５　： ４７２　－　４７６．＠＠［３７］ ＳＨＡＯ　Ｚ　Ｚ， ＶＯＬＬＲＡＴＨ　Ｆ． Ｓｕｒｐｒｉｓｉｎｇ　ｓｔｒｅｎｇｔｈ　ｏｆ ｓｉｌｋｗｏｒｍ　ｓｉｌｋ－ｓｉｌｋ　ｆｉｂｒｅｓ　ｐｒｏｄｕｃｅｄｂｙ　ａｒｔｉｆｉｃｉａｌ　ｒｅｅｌｉｎｇ　ａｒｅ ｓｕｐｅｒｉｏｒ　ｔｏ　ｔｈｏｓｅ　ｔｈａｔ　ａｒｅ　ｓｐｕｎ　ｎａｔｕｒａｌｌｙ　［　Ｊ　］． Ｎａｔｕｒｅ，　 ２００２，　４１８：　７４１．＠＠［３８］ ＺＡＲＫＯＯＢ　Ｓ，　ＲＥＮＥＫＥＲ　ＤＨ， ＥＢＹ　ＲＫ，　ｅｔ　ａｌ． Ｓｔｒｕｃｔｕｒｅ ａｎｄ ｍｏｒｐｈｏｌｏｇｙ ｏｆ ｎａｎｏ ｅｌｅｃｔｒｏｓｐｕｎ ｓｉｌｋ ｆｉｂｅｒｓ［Ｊ］．　Ｐｏｌｙｍｅｒ　Ｐｒｅｐｒｉｎｔｓ，　１９９８，　３９　（２）　：　２４４　－ ２４５．＠＠［３９］ 王洪，邵惠丽，胡学超．再生丝素蛋白水溶液静电纺 丝成形原理探讨［Ｊ］．丝绸，２００５（１２）：２０　－２３．ＷＡＮＧ　Ｈｏｎｇ，　ＳＨＡＯ　Ｈｕｉｌｉ，　ＨＵ　Ｘｕｅｃｈａｏ． Ｄｉｓｃｕｓｓｉｏｎ　ａｂｏｕｔ　ｔｈｅ　ｆｏｒｍａｔｉｏｎ　ｍｅｃｈａｎｉｓｍ　ｏｆ　ｅｌｅｃｔｒｏｓｐｕｎ　ｓｉｌｋ　ｆｉｂｒｏｉｎ　ｆｉｂｅｒｓ［Ｊ］．　Ｓｉｌｋ　Ｍｏｎｔｈｌｙ，　２００５（　１２）：　２０－２３．＠＠［４０］ 王永攀，谢军军，熊杰，等．丝素蛋白／壳聚糖共混纳 米纤维的制备［Ｊ］．浙江理工大学学报，２００９， ２６（４）：　４８１　－４８５．ＷＡＮＧ　Ｙｏｎｇｐａｎ， ＸＩＥ Ｊｕｎｊｕｎ， ＸＩＯＮＧ　Ｊｉ， ｅｔ ａｌ．Ｐｒｅｐａｒａｔｉｏｎ ｏｆ ｓｉｌｋ ｆｉｂｒｏｉｎ／ｃｈｉｔｏｓａｎ ｎａｎｏｆｉｂｅｒ　［　Ｊ　］．Ｊｏｕｒｎａｌ　ｏｆ　Ｚｈｅｊｉａｎｇ　Ｓｃｉ－Ｔｅｃｈ　Ｕｎｉｖｅｒｓｉｔｙ，　２００９，　２６　（４）　：４８１　－　４８５．＠＠［４１］刘芸，薛华育，戴礼兴．再生丝素蛋白／聚乙烯醇共混 纳米纤维的静电纺丝研究［Ｊ］．合成纤维，２００６（８）： １３　－１７． ＬＩＵ　Ｙｕｎ，　ＸＵＥ　Ｈｕａｙｕ，　ＤＡＩ　Ｌｉｘｉｎｇ．　Ｓｔｕｄｙ　ｏｎ　ＳＦ／ＰＶＡ ｂｌｅｎｄｉｎｇ　ｎａｎｏｆｉｂｅｒｓ　ｂｙ　ｅｌｅｃｔｒｏｓｐｉｎｎｉｎｇ　［　Ｊ　］． Ｓｙｎｔｈｅｔｉｃ Ｆｉｂｅｒ　ｉｎ　Ｃｈｉｎａ，　２００６（８）　：　１３　－　１７．＠＠［４２］ ＺＨＵ　Ｊ　Ｘ， ＺＨＡＮＧ　Ｙ　Ｐ， ＳＨＡＯ　Ｈ　Ｌ， ｅｔ　ａｌ． Ｅｌｅｃｔｒｏｓｐｉｎｎｉｎｇ　ａｎｄ　ｒｈｅｏｌｏｇｙ ｏｆ　ｒｅｇｅｎｅｒａｔｅｄ Ｂｏｍｂｙｘ ｍｏｒｉ　ｓｉｌｋ　ｆｉｂｒｏｉｎ　ａｑｕｅｏｕｓ　ｓｏｌｕｔｉｏｎｓ　：　ｔｈｅ　ｅｆｆｅｃｔｓ　ｏｆ　ｐＨ　ａｎｄ ｃｏｎｃｅｎｔｒａｔｉｏｎ　［　Ｊ　］．　Ｐｏｌｙｍｅｒ，　２００８，　４９　：　２８８０　－　２８８５．＠＠［４３］ ＺＨＵ　Ｊ　Ｘ，　ＳＨＡＯ　Ｈ　Ｌ，　ＨＵ　Ｘ　Ｃ． Ｍｏｒｐｈｏｌｏｇｙ　ａｎｄ　 ｓｔｒｕｃｔｕｒｅ ｏｆ　ｅｌｅｃｔｒｏｓｐｕｎ ｍａｔｓ ｆｒｏｍ ｒｅｇｅｎｅｒａｔｅｄ ｓｉｌｋ ｆｉｂｒｏｉｎ　ａｑｕｅｏｕｓ ｓｏｌｕｔｉｏｎｓ ｗｉｔｈ ａｄｊｕｓｔｉｎｇ ｐＨ　［　Ｊ　］． Ｉｎｔｅｒｎａｔｉｏｎａｌ Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ Ｂｉｏｌｏｇｉｃａｌ Ｍａｃｒｏｍｏｌｅｃｕｌｅｓ， ２００７，４１：４６９　－４７４．＠＠［４４］ ＳＡＣＨＩＫＯ　Ｓ， ＭＩＬＩＮＤ　Ｇ， ＪＯＮＡＴＨＡＮ　Ａ，　ｅｔ　ａｌ． Ｒｅｇｅｎｅｒａｔｉｏｎ　ｏｆ　Ｂｏｍｂｙｘ　ｍｏｒｉ　ｓｉｌｋ　ｂｙ　ｅｌｅｃｔｒｏｓｐｉｎｎｉｎｇ： ｐａｒｔ １　： ｐｒｏｃｅｓｓｉｎｇ ｐａｒａｍｅｔｅｒｓ ａｎｄ ｇｅｏｍｅｔｒｉｃ ｐｒｏｐｅｒｔｉｅｓ　［　Ｊ］．　Ｐｏｌｙｍｅｒ，　２００３，　４４　：　５７２１　－　５７２７．＠＠［４５　］ ＣＨＥＮ　Ｃ，　ＣＡＯ　ＣＢ，　ＭＡ　ＸＬ，　ｅｔ　ａｌ．　Ｐｒｅｐａｒａｔｉｏｎ　ｏｆ　ｎｏｎ ｗｏｖｅｎ　ｍａｔｓ　ｆｒｏｍ　ａｌｌ－ａｑｕｅｏｕｓ　ｓｉｌｋ　ｆｉｂｒｏｉｎ　ｓｏｌｕｔｉｏｎ　ｗｉｔｈ ｅｌｅｃｔｒｏｓｐｉｎｎｉｎｇ　ｍｅｔｈｏｄ［　Ｊ　］．　Ｐｏｌｙｍｅｒ，　２００６，　４７　（　１８　）　： ６３２２　－　６３２７．＠＠［４６］ 陈新，周丽，邵正中，等．时间分辨红外光谱对丝蛋白 膜构象转变动力学的研究：再生蚕丝蛋白膜在高浓 度醇溶液中的构象转变［Ｊ］．化学学报，２００３， ６１（４）：　６２５　－６２９．ＣＨＥＮ　Ｘｉｎ， ＺＨＯＵ Ｌｉ， ＳＨＡＯ　Ｚｈｅｎｇｚｈｏｎｇ， ｅｔ　ａｌ．Ｃｏｎｆｏｒｍａｔｉｏｎ ｔｒａｎｓｉｔｉｏｎ ｏｆ ｓｉｌｋ ｐｒｏｔｅｉｎ ｍｅｍｂｒａｎｅｓ　ｍｏｎｉｔｏｒｅｄ ｂｙ ｔｉｍｅ－ｒｅｓｏｌｖｅｄ ＦＴ－ＩＲ ｓｐｅｃｔｒｏｓｃｏｐｙ　：ｃｏｎｆｏｒｍａｔｉｏｎ ｔｒａｎｓｉｔｉｏｎ ｂｅｈａｖｉｏｒ ｏｆ　ｒｅｇｅｎｅｒａｔｅｄ ｓｉｌｋ　ｆｉｂｒｏｉｎ ｍｅｍｂｒａｎｅｓ ｉｎ ａｌｃｏｈｏｌ ｓｏｌｕｔｉｏｎ ａｔ ｈｉｇｈ　ｃｏｎｃｅｎｔｒａｔｉｏｎｓ［Ｊ］． Ａｃｔａ Ｃｈｉｍｉｃａ Ｓｉｎｉｃａ， ２００３， ６１（４）　：　６２５　－６２９．＠＠［４７］ ＣＡＯ　Ｈ，　ＣＨＥＮ　Ｘ，　ＨＵＡＮＧ　Ｌ，　ｅｔ　ａｌ．　Ｅｌｅｃｔｒｏｓｐｉｎｎｉｎｇ　ｏｆ ｒｅｃｏｎｓｔｉｔｕｔｅｄ　ｓｉｌｋ　ｆｉｂｅｒ　ａｑｕｅｏｕｓ　ｓｉｌｋ　ｆｉｂｒｏｉｎ　ｓｏｌｕｔｉｏｎ［Ｊ］． Ｍａｔｅｒｉａｌｓ Ｓｃｉｅｎｃｅ ａｎｄ Ｅｎｇｉｎｅｅｒｉｎｇ， ２００９， ２９： ２２７０　－　２２７４．＠＠［４８］ ＪＩＮ　Ｈ　Ｊ，　ＦＲＩＤＲＩＫＨ　Ｓ　Ｖ，　ＲＵＴＬＥＤＧＥ　Ｇ　Ｃ，　ｅｔ　ａｌ． Ｅｌｅｃｔｒｏｓｐｉｎｎｉｎｇ　Ｂｏｍｂｙｘ　ｍｏｒｉ　ｓｉｌｋ　ｗｉｔｈ　ｐｏｌｙ　（ｅｔｈｙｌｅｎｅ ｏｘｉｄｅ）　［　Ｊ　］．　Ｂｉｏｍａｃｒｏｍｏｌｅｃｕｌｅｓ，　２００２，　３　（６）　：　１２３３　－ １２３９．＠＠［４９］ ＣＨＥＮ　Ｘ，　ＫＮＩＧＨＴ　Ｄ　Ｐ，　ＶＯＬＬＲＡＴＨ　Ｆ．　Ｒｈｅｏｌｏｇｉｃａｌ ｃｈａｒａｃｔｅｒｉｚａｔｉｏｎ ｏｆ ｎｅｐｈｉｌａ ｓｐｉｄｒｏｉｎ ｓｏｌｕｔｉｏｎ　［　Ｊ　］． Ｂｉｏｍａｃｒｏｍｏｌｅｃｕｌｅｓ，　２００２　（　３　）　：　６４４　－　６４８．＠＠［５０］ ＣＥＤＲＩＣ　Ｄ，　ＪＯＨＮ　Ｍ　Ｋ， ＫＮＩＧＨＴ　Ｄ　Ｐ， ｅｔ　ａｌ． Ｔｒａｎｓｉｔｉｏｎ　ｔｏ　ａ β－ｓｈｅｅｔ－ｒｉｃｈ ｓｔｒｕｃｔｕｒｅ　ｉｎ　ｓｐｉｄｒｏｉｎ　ｉｎ ｖｉｔｒｏ：　ｔｈｅ　ｅｆｆｅｃｔｓ　ｏｆ　ｐＨ　ａｎｄ　ｃａｔｉｏｎｓ　［　Ｊ　］．　Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ， ２００４，　４３　：　１４０８０　－　１４０８７．＠＠［５１］ ＳＴＥＰＨＥＮＳ　Ｊ Ｓ， ＦＡＨＮＥＳＴＯＣＫ　Ｓ　Ｒ， ＦＡＲＭＥＲ Ｒ Ｓ， ｅｔ　ａｌ． Ｅｆｆｅｃｔｓ　ｏｆ　ｅｌｅｃｔｒｏｓｐｉｎｎｉｎｇ　ａｎｄ　ｓｏｌｕｔｉｏｎ　ｃａｓｔｉｎｇ ｐｒｏｔｏｃｏｌｓ　ｏｎ　ｔｈｅ　ｓｅｃｏｎｄａｒｙ　ｓｔｒｕｃｔｕｒｅ　ｏｆ　ａ　ｇｅｎｅｔｉｃａｌｌｙ ｅｎｇｉｎｅｅｒｅｄ　ｄｒａｇｌｉｎｅ　ｓｐｉｄｅｒ　ｓｉｌｋ　ａｎａｌｏｇｕｅ　ｉｎｖｅｓｔｉｇａｔｅｄ　ｖｉａ Ｆｏｕｒｉｅｒ ｔｒａｎｓｆｏｒｍ ｒａｍａｎ ｓｐｅｃｔｒｏｓｃｏｐｙ　［　Ｊ　］． Ｂｉｏｍａｃｒｏｍｏｌｅｃｕｌｅｓ，　２００５　（６）　：　１４０５　－　１４１３．。