基础生物化学

基础生物化学
基础生物化学是生物学的一个重要分支，它研究生物体内的化学反应，以及这些反应如何影响生物体的结构和功能。

它涉及到生物体内的各种化学物质，如蛋白质、糖、脂肪、核酸、维生素和矿物质等，以及它们之间的相互作用。

基础生物化学的研究主要集中在生物体内的化学反应，以及这些反应如何影响生物体的结构和功能。

它涉及到生物体内的各种化学物质，如蛋白质、糖、脂肪、核酸、维生素和矿物质等，以及它们之间的相互作用。

基础生物化学的研究主要集中在生物体内的化学反应，以及这些反应如何影响生物体的结构和功能。

它还涉及到生物体内的各种化学反应，如氧化还原反应、糖代谢、脂肪代谢、蛋白质合成、核酸合成等，以及它们之间的相互作用。

基础生物化学还涉及到生物体内的各种化学反应的调控，如酶的作用、调节因子的作用、调控基因的表达等，以及它们之间的相互作用。

基础生物化学的研究也涉及到生物体内的各种化学反应的调控机制，如酶的活性调节、调节因子的作用、调控基因的表达等，以及它们之间的相互作用。

基础生物化学的研究也涉及到生物体内的各种化学反应的调控机制，以及它们之间的相互作用，以及它们如何影响生物体的结构和功能。

总之，基础生物化学是一门涉及到生物体内的各种化学反应、调控机制以及它们如何影响生物体结构和功能的学科。

它是生物学的重要分支，为生物学的研究提供了重要的理论基础。

基础生物化学教案教案目标：1.了解生物化学的基本概念和原理；2.了解生物大分子的结构和功能；3.了解生物化学在生物学研究中的应用。

教学内容：1.生物化学的概念和意义(1)生物化学的定义和研究对象；(2)生命现象与生物化学关系的讨论；(3)生物化学在生物学研究中的作用。

2.生物大分子的结构和功能(1)蛋白质：结构、功能和分类；(2)核酸：结构、功能和分类；(3)多糖：结构、功能和分类；(4)脂类：结构、功能和分类。

3.生物化学在生物学研究中的应用(1)生物化学技术在基因工程中的应用；(2)生物化学技术在药物研发中的应用；(3)生物化学技术在农业生产中的应用。

教学过程：一、导入(10分钟)1.教师介绍生物化学的定义和研究对象，并与学生讨论生命现象与生物化学的关系；2.教师说明生物化学在生物学研究中的重要性，并列举一些生物化学技术在生物学研究中的应用。

二、学习生物大分子的结构和功能(40分钟)1.教师将学生分成小组，每个小组讨论一个生物大分子的结构、功能和分类，并由小组代表汇报；2.教师进行点拨和讲解，确保学生对各种生物大分子的结构和功能有一定的了解。

三、学习生物化学在生物学研究中的应用(40分钟)1.教师介绍生物化学技术在基因工程中的应用，并说明其原理和步骤；2.教师介绍生物化学技术在药物研发中的应用，并说明其原理和步骤；3.教师介绍生物化学技术在农业生产中的应用，并说明其原理和步骤。

四、展示和总结(10分钟)1.学生展示他们在小组中的学习成果；2.教师对学生的展示进行评价和点评；3.教师对本节课的内容进行总结，并布置相应的课后作业。

教学方法：1.小组合作学习：通过小组讨论和展示，促进学生之间的交流与合作，提高学习效果；2.教师讲解与学生自主学习相结合：教师在讲解的同时，鼓励学生主动参与，提问和发表自己的观点。

教学评价方法：1.小组展示评价：评价学生的小组讨论和展示，包括对生物大分子结构和功能的理解和对生物化学在生物学研究中的应用的掌握程度；2.课堂练习评价：通过课堂练习检测学生对所学知识的掌握程度和应用能力。

基础生物化学知识点一、蛋白质1. 蛋白质的组成：-主要由碳、氢、氧、氮等元素组成。

-基本单位是氨基酸，氨基酸通过肽键连接形成多肽链。

2. 氨基酸的结构：-具有一个氨基（-NH₂）、一个羧基（-COOH）、一个氢原子和一个侧链（R 基团）。

-根据侧链的性质不同，可分为不同的氨基酸类型，如酸性氨基酸、碱性氨基酸、中性氨基酸等。

3. 蛋白质的结构层次：-一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序。

-二级结构：主要有α-螺旋、β-折叠等，是通过氢键维持的局部空间结构。

-三级结构：多肽链在二级结构的基础上进一步折叠形成的三维结构，主要由疏水作用、离子键、氢键等维持。

-四级结构：由多个具有独立三级结构的亚基通过非共价键结合而成。

4. 蛋白质的性质：-两性电离：在不同的pH 条件下，蛋白质可带正电、负电或呈电中性。

-胶体性质：蛋白质分子颗粒大小在胶体范围，具有胶体的一些特性。

-变性与复性：在某些物理或化学因素作用下，蛋白质的空间结构被破坏，导致其生物活性丧失，称为变性；变性的蛋白质在适当条件下可恢复其天然构象和生物活性，称为复性。

-沉淀反应：在适当条件下，蛋白质可从溶液中沉淀出来，如加入盐、有机溶剂等。

二、核酸1. 核酸的分类：-脱氧核糖核酸（DNA）：是遗传信息的携带者。

-核糖核酸（RNA）：参与遗传信息的表达。

2. 核酸的组成：-由核苷酸组成，核苷酸由磷酸、戊糖（DNA 为脱氧核糖，RNA 为核糖）和含氮碱基组成。

-含氮碱基有腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胞嘧啶（C）、胸腺嘧啶（T，DNA 特有）和尿嘧啶（U，RNA 特有）。

3. DNA 的结构：-双螺旋结构：两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕，由氢键和碱基堆积力维持稳定。

-特点：右手螺旋、碱基互补配对（A 与T 配对，G 与C 配对）。

4. RNA 的种类和结构：-mRNA（信使RNA）：携带遗传信息，从DNA 转录而来，作为蛋白质合成的模板。

- tRNA（转运RNA）：呈三叶草形结构，在蛋白质合成中负责转运氨基酸。

《基础生物化学》课程理论教学大纲一、说明（一）课程概述1、课程属性及课程介绍在高等农业院校中，《基础生物化学》是一门重要的专业基础课。

本课程由《动物生物化学》与《植物生物化学》2部分组成，通过本门课程的学习，使学生全面系统地学习掌握各类生物分子特别是生物大分子（蛋白质、酶、核酸等）的结构、性质和功能；学习掌握物质代谢过程及化学变化规律，能量的释放、转移、储存和利用，阐明中心法则所揭示的信息流向包括DNA复制、RNA转录、翻译及基因表达调控，代谢途径间的联系以及代谢调节原理及规律等基本理论，了解生物化学的应用领域和最新研究进展。

为进一步学习后续专业课程奠定坚实的理论基础。

2、适用对象：《动物生物化学》面向动物医学、动物科学、野生动物与自然保护区管理、动物药学、畜禽教育等本科专业。

《植物生物化学》面向农学，植物保护，应用生物科学，农艺教育，种子科学与工程，植物科学与技术，中药学，中药资源与开发，园艺教育，应用化学，资源环境科学，草业科学，园艺，园林等本科专业。

3、先修课程：有机化学、动物生理学或植物生理学等。

4、后续课程：动物遗传育种、动物营养学；植物遗传学、微生物学、分子生物学等。

（二）教学目的、意义、任务本课程的目的在于使学生了解和掌握基础生物化学的基本理论知识和实验技术，为进一步学习其它专业课程及从事农业生产科研打下坚实的理论基础和实验技能，揭示动物、植物科学中尚待解决的科学问题。

本课程的任务是：使学生对生物化学的基本概念、基本原理、基本规律有较系统的认识。

掌握生物大分子结构与功能的关系、了解和掌握生物大分子新陈代谢的途径与规律，掌握遗传信息表达与传递的规律，了解遗传信息的调控形式，了解和掌握能量代谢的规律。

（三）主要教学方法、手段的要求采用启发式、提问式、讨论式等多种教学方法相结合；采用板书、多媒体等教学手段相结合。

（四）教学中注意的问题重点抓好知识点、技能点等的讲解，注意将生物化学的基本理论和实验技能与生产实际联系、与授课对象的专业发展联系。

基础生物化学重要知识要点（一）名词解释1.蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。

2.氢键：指负电性很强的氧原子或氮原子与N-H或O-H的氢原子间的相互吸引力。

3.蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。

4.超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。

5.盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。

6.盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。

7.蛋白质变性：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。

蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。

8.蛋白质复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。

9.肽平面：组成肽键的四个原子和与之相边的α－碳原子都处于同平面内，此刚性结构的平面叫肽平面或酰胺平面。

10.反密码子（anticodon）：在tRNA链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA链上的密码子。

反密码子与密码子的方向相反。

11.核酸的变性、复性（denaturation、renaturation）：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。

在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。

这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。

12.DNA退火（annealing）：当将双股链呈分散状态的DNA溶液缓慢冷却时，它们可以发生不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构，这现象称为“退火”。

13.必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。

第一章蛋白质（一）名词解释1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。

6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。

构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。

8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。

一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。

构象改变不会改变分子的光学活性。

10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。

12．氢键：指负电性很强的氧原子或氮原子与N-H或O-H的氢原子间的相互吸引力。

14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。

15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。

16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。

如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。

17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。

当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。

21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。

（五）问答题5．举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。

答：蛋白质的生物学功能从根本上来说取决于它的一级结构。

蛋白质的生物学功能是蛋白质分子的天然构象所具有的属性或所表现的性质。

一级结构相同的蛋白质，其功能也相同，二者之间有统一性和相适应性。

6．什么是蛋白质的变性作用和复性作用？蛋白质变性后哪些性质会发生改变？答：蛋白质变性作用是指在某些因素的影响下，蛋白质分子的空间构象被破坏，并导致其性质和生物活性改变的现象。

蛋白质变性后会发生以下几方面的变化：（1）生物活性丧失；（2）理化性质的改变，包括：溶解度降低，因为疏水侧链基团暴露；结晶能力丧失；分子形状改变，由球状分子变成松散结构，分子不对称性加大；粘度增加；光学性质发生改变，如旋光性、紫外吸收光谱等均有所改变。

基础生物化学试题（附参考答案）一、单选题（共91题，每题1分，共91分）1.组成蛋白质的基本单位是:()A、L-α-氨基酸B、L-β-氨基酸C、D-α-氨基酸D、D-β-氨基酸正确答案：A2.下列哪项是含有α(1→6)糖苷键的分子:A、蔗糖和支链淀粉B、蔗糖和纤维素C、纤维素和支链淀粉D、支链淀粉和糖原正确答案：D3.氨基酸在等电点时,应具有的特点是:A、不带正电荷B、不带负电荷C、A+BD、在电场中不泳动正确答案：D4.不能合成蛋白质的细胞器是A、叶绿体B、线粒体C、高尔基体D、核糖体正确答案：C5.DNA双螺旋中作为RNA合成模板的那条DNA链被称作模板链,也称作:A、有意义链B、编码链C、正链D、无意义链正确答案：D6.调节脂肪酸从头合成途径的关键酶是A、乙酰CoA羧化酶B、β-酮脂酰CoA还原酶C、烯脂酰CoA还原酶D、硫解酶正确答案：A7.生物化学主要研究内容是A、生物大分子的结构与功能B、生物体内新陈代谢C、遗传信息表达与调控D、A和B正确答案：D8.在尿嘧啶核苷酸合成中,第六位碳原子及第一位氮原子来自于:A、AsnB、AspC、GluD、氨甲酰磷酸正确答案：B9.组成蛋白质的氨基酸是A、D型B、L型正确答案：B10.原核生物DNA复制需要:①DNA聚合酶Ⅲ;②解螺旋酶;③DNA聚合酶Ⅰ;④引物酶;⑤DNA连接酶。

其作用的顺序是:A、②、④、①、③、⑤B、④、②、①、③、⑤C、②、④、③、①、⑤D、④、②、①、⑤、③正确答案：A11.目前认为基因表达调控的主要环节是:A、转录后加工B、基因复制C、翻译后加工D、转录起始正确答案：D12.一碳单位主要由哪种氨基酸提供;A、色氨酸B、甘氨酸C、组氨酸D、以上都是正确答案：D13.氨基酸的α-氨基脱下后,可以下列哪种化合物的形式暂存和转送:()A、天冬氨酸B、苯丙氨酸C、谷氨酰胺D、尿素正确答案：C14.呼吸链中细胞色素排列顺序为:A、Cytb→Cytc1→Cytc→Cytaa3B、Cytc1→Cytc→Cytb→Cytaa3C、Cytc→Cytc1→Cytb→Cytaa3D、Cytb→Cytc→Cytc1→Cytaa3正确答案：A15.可以由氨基酸转变的含氮化合物是A、嘌呤核苷酸B、嘧啶核苷酸C、肌酸D、以上都是正确答案：D16.合成脂肪酸的NADPH+H+主要来自A、脂肪酸氧化B、三羧酸循环C、糖酵解D、磷酸戊糖途径正确答案：D17.糖酵解在细胞的哪个部位进行的A、线粒体B、内质网C、微粒体D、细胞液正确答案：D18.原核生物1molPEP被彻底氧化可生成ATP的摩尔数为（）A、12B、13C、13.5D、12.5正确答案：C19.丙酮酸羧化酶催化丙酮酸生成（）A、a-酮戊二酸B、磷酸烯醇式丙酮酸C、草酰乙酸D、葡萄糖-6-磷酸正确答案：C20.尿酸是下列哪个化合物的降解产物A、CMPB、AMPC、UMPD、TMP正确答案：B21.热变性的DNA分子在适当条件下可以复性,条件之一是:A、骤然冷却B、缓慢冷却C、浓缩D、加入浓的无机盐正确答案：B22.原核生物起始tRNA是:A、甲硫氨酰tRNAB、缬氨酰tRNAC、甲酰甲硫氨酰tRNAD、亮氨酰Trna正确答案：C23.下列有关大肠杆菌DNA聚合酶Ⅰ的描述哪个是不正确的:()A、其功能之一是切掉RNA引物,并填补其留下的空隙B、具有3'→5'核酸外切酶活力C、是唯一参与大肠杆菌DNA复制的聚合酶D、具有5'→3'核酸外切酶活力正确答案：C24.参与呼吸链电子传递的金属离子是:A、钼离子和铁离子B、铜离子和镁离子C、镁离子和铁离子D、铜离子和铁离子正确答案：D25.在蛋白质合成过程中,每活化1个氨基酸需要消耗ATP高能磷酸键的个数为:A、1个B、2个C、3个D、4个正确答案：B26.蛋白质合成过程中,下列哪项可避免氨基酸错误进入肽链:A、氨酰tRNA合成酶的纠错能力B、氨酰tRNA合成酶与tRNA的相互作用C、密码子与反密码子的专一性相互作用D、上述全包括正确答案：D27.下列关于分子伴侣的叙述错误的是:A、可帮助形成蛋白质空间构象B、可帮助肽键正确折叠C、可帮助机体降解不需要的蛋白质D、在二硫键的正确配对中起重要作用正确答案：C28.对蛋白质多肽链合成过程描述不正确的是()A、进位、成肽、移位B、在核糖体上进行C、方向N→CD、ATP供能正确答案：D29.DNA复制需要:(1)DNA聚合酶Ⅲ;(2)解链蛋白;(3)DNA聚合酶Ⅰ;(4)DNA指导的RNA聚合酶;(5)DNA连接酶参加。

必需氨基酸（色氨酸Trp、缬Val、亮Leu、异亮Ile、甲硫（蛋）Met、苏Thr、赖Lys、苯丙Phe）脯氨酸Pro、甘Gly、丝Serr、半胱Cys、酪Tyr、天冬Asn、谷氨酰胺Gln、天冬Asp、谷Glu、精Arg、组His、丙Ala。

必需基团：对于酶行使功能不可少的基团，活性中心之外的某些区域，余部底物直接作用。

NADP：烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸NAD：烟酰胺腺嘌呤二核苷酸NAD+：辅酶1 NADP+：辅酶2 FMN：黄素单核苷酸FAD：黄素腺嘌呤二核苷酸构核酸的一级结构：DNA分子中的脱氧核苷酸的排列顺序。

即数目庞大的四种碱基的排列顺序。

核酸变性：是指在一定的物理或化学因素作用下，核酸双螺旋结构中碱基之间的氢键断裂，变成单链的过程。

复性:变性DNA在适当的条件下，两条彼此分开的单链重新缔合成双螺旋结构的过程。

增色效应：将DAN的稀盐酸溶液加热到80~100度时，双螺旋结构解体，两条链分开形成单链，由于双螺旋分子内部的碱基暴露，260nm紫外线吸收值升高，这种现象称为增色现象高能化合物：在标准条件下发生水解时或基团转移反应时可释放出大量自由能（>21千焦/摩尔）的化合物称为高能化合物。

手性中心：当一个C原子有四个不同的取代基同它连接成一个不对称碳原子时，这个碳原子就是一个不对称中心或称为手性中心。

氨基酸的等电点：当外液为某一PH时，AA分子中所含有的—NH3+和—COO—数目正好相等，净电荷为0.这PH值就是AA的等电点。

肽：一个AA的羧基与另一个AA的氨基之间失水形成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称肽。

蛋白质的一级结构：蛋白质的一级结构指蛋白质多肽键中AA的排列顺序，包括二硫键的位置.蛋白质的二级结构：是肽链主链不同肽键通过自身的相互作用，形成氢键，沿某一主轴盘旋折叠而形成的局部空间结构。

蛋白质的三级结构：是指多肽在二级结构的基础上，通过侧链基团的相互作用进一步卷曲折叠而形成的特定的空间结构。

第一章蛋白质化学蛋白质(protein)是由一条或多条多肽链构成的生物体内最重要的生物大分子，由20种常见蛋白质氨基酸通过肽键连接而成。

这些氨基酸除脯氨酸为亚氨基酸外，其他均为α-氨基酸。

蛋白质分子含氮量平均在16%，是蛋白质元素组成的一个特点，也是凯氏(Kjeldahl)定氮法测定蛋白质含量的计算基础。

氨基酸是两性电解质，在酸性溶液中带正电，在碱性溶液中带负电，氨基酸处于净电荷为零时的两性离子状态的溶液pH，称为该氨基酸的等电点(pl)。

氨基酸处于等电点时，其溶解度最小，在电场中不移动。

氨基酸可以与茚三酮、2，4-二硝基氟苯、异硫氰酸苯酯、丹磺酰氯反应。

前者常用于氨基酸和蛋白质的定性和定量分析，后三者在蛋白质氨基酸序列分析中具有重要作用。

蛋白质分子中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置称为蛋白质的一级结构，它是高级结构的基础。

蛋白质的高级结构即指它的空间结构(构象)，包括二级结构、超二级结构、结构域、三级结构、四级结构各个层次。

蛋白质多肽链主链的各种可能构象都可用和ψ的角度组合来描述。

蛋白质二级结构是多肽链主链通过氢键维持固定所形成的构象，在蛋白质分子中常见的二级结构单元有α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲4种形式。

由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体称为超二级结构。

在较大的球状蛋白质分子中，多肽链往往形成几个紧密的球状构象，彼此分开，以松散的肽链相连，此球状构象就是结构域。

结构域通常是几个超二级结构的组合，对于较小的蛋白质分子，结构域与三级结构等同。

由α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲等二级结构通过侧链基团的相互作用进一步卷曲、折叠，借助次级键的维系形成三级结构，三级结构的形成使肽链中所有的原子都达到空间上的重新排布，它是建立在二级结构、超二级结构和结构域基础上的蛋白质的高级空间结构。

有些蛋白质含有多条肽链，每一条肽链都具有各自的三级结构。