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氢化酶在细胞代谢中的作用研究细胞代谢是维持生命的重要过程，其中的化学反应涉及到多种酶和催化剂的参与。
本文将重点探讨一个重要的酶——氢化酶的作用及其在细胞代谢中的关键作用。
1、什么是氢化酶氢化酶是一种能催化转移氢离子(质子)的重要酶类，属于氧化还原酶。
氢化酶广泛存在于细胞中，并且参与了生命过程中的多个步骤，是细胞代谢调控的重要一环。
2、氢化酶在糖代谢中的作用在糖代谢的过程中，氢化酶的作用非常重要，这是因为氢化酶能将NAD+ 还原成NADH，从而延长三羧酸循环的进行。
在三羧酸循环中，建立一个酸化作用，产生了一些能够被氢化酶还原的分子，如乳酸和丙酮酸等，氢化酶便促进了NAD+ 变成NADH。
此外，氢化酶还能够在酵解过程中起到关键作用。
在酵解中，糖分解成乳酸、酒精等产物，这个过程中会产生NADH。
由于这个过程不需要氧气参与，所以产生的NADH无法用作细胞呼吸链中的产生能量。
而氢化酶作为细胞内纳入NADH的转移器，能够将这些NADH的电子转移到呼吸链上，使得能量转化成ATP，从而点燃了细胞能量代谢的火种。
3、氢化酶在脂肪代谢中的作用氢化酶还在脂肪代谢过程中发挥着重要作用，主要是参与胆固醇代谢和脂肪酸代谢。
其中胆固醇代谢是细胞中非常重要的代谢过程之一，胆固醇是细胞膜和神经元显著的组成成分之一，是身体生长和发育必不可少的组成部分。
胆固醇代谢主要是通过氢化酶把醇基上的羟基转移至甾体框架上使醇成为固醇的过程，具体可以看这个化学反应式：H2O+C27 H46 O2=C27 H45 O2+H4、氢化酶在各种疾病中的作用氢化酶在各种代谢性疾病中发挥着重要的角色。
例如某些疾病如糖尿病、高血压等是常见的代谢性疾病，在这些疾病中，细胞内的氢化酶活性会受到很大的影响。
比如，体内NADH的水平增高，NAD+ 的水平降低，从而导致三羧酸循环的拐点失败，氢化酶无法正常运作，从而影响整个细胞代谢。
此外，氢化酶在某些癌症的发生和发展中也发挥着重要的作用。
第7卷第4 期生物信息学Vol.7 No.4 2 0 0 9 年 1 2 月China Journal of Bioinformatics Dec .,2009氢化酶结构研究进展杜明1,2,任南琪1,＊,张璐1,许继飞1,邱颉1(1.哈尔滨工业大学市政环境工程学院, 哈尔滨150090 ; 2.哈尔滨工业大学食品科学与工程学院,哈尔滨 150090)摘要:氢化酶是微生物代谢产氢过程中的关键酶,也是目前生物制氢领域的研究热点。
本文综述了厌氧发酵产氢微生物中氢化酶的分类及特点,以及[Ni-Fe]、[Fe-Fe]和[Fe-S cluster-free]三种氢化酶晶体结构和活性中心结构;阐述了多种微生物来源的氢化酶结构的研究进展,对几种典型氢化酶的结构及活性中心进行了对比分析,并根据当前研究热点,对氢化酶的研究方向进行了展望。
本文阐述的内容信息量丰富且具有一定的实用性,对于氢化酶相关领域研究具有重要的意义。
关键词:氢化酶;晶体结构;厌氧菌;进展中图分类号:Q55文献标识码:A文章编号:1672-5565(2009)-04-323-05Review on Structure of HydrogenaseDU Ming1,2, REN Nan-qi1,＊,ZHANG Lu1,XU Ji-fei1,QIU Jie1(1 .School of Municipal and Environmental Engineering , Harbin Institute of Technology , Harbin 150090 , China ;2 .College of Food Science and Engineering , Harbin Institute of Technology , Harbin 150090 , China)Abstract :Hydrogenase is the key enzyme and plays an important role in the process of biohydrogen production , which is an interesting topic in this research field .In the paper , the classification of hydrogenase was described.According to lots of research results , the recent reports of crystal structure and active site structure of the three kinds of hydrogenases , [ Ni-Fe] ,[ Fe -Fe] and [ Fe -S cluster -free] , were quoted and contrasted.Moreover ,some new approach and direction for hydrogenases were indicated.This review is informative and useful .The over-all presentation is good for the relative studies on hydrogenases .Key Words:Hydrogenase ;Crystal Structure ;Anaerobe bacteria;Advance能源对于人类的生存、繁荣与发展是至关重要的。
氢化酶催化机制的研究及其应用近年来，氢化酶催化机制的研究备受关注，并且在生物化学和生物技术领域应用广泛。
氢化酶是一种末端电子受体，能够将氢气转化为氢离子和电子。
其催化机制的揭示不仅有助于理解生命体系中的氢代谢过程，而且还对能源、环保和制药等领域的发展有着重大的意义。
一、氢化酶催化机制的研究现状氢化酶的结构主要由两部分组成：氢化酶基部和氢化酶催化部分。
其中氢化酶基部负责质子泵功能，将质子从细胞外泵到细胞内，从而形成质子梯度；氢化酶催化部分则负责催化反应。
在氢化酶催化部分中，含有氢酶原，这是一种能够接收电子和质子的物质。
氢化酶催化机制的研究主要涉及催化部分的结构和电子传递路径。
目前，结构研究方面主要采用的是X射线晶体学和电子显微镜等方法。
X射线晶体学能够通过晶体衍射数据，解析出催化部分的高分辨率结构，而电子显微镜则能够在不影响蛋白质结构的情况下，观察水合离子和小分子的位置和结构。
此外，还有一些生物物理、生物化学方法，如超快激光光谱学、磁共振等技术，能够研究氢化酶催化机制中的电子传递和催化反应速率等问题。
二、氢化酶催化机制的应用1. 能源领域氢化酶的研究不仅有助于解析微生物中的氢代谢过程，而且还为生物制氢提供了理论基础。
目前，将氢化酶引入能源领域已成为一种重要的方向。
氢化酶可以将氢气转化为电子和质子，进而产生电能。
利用氢气发电存在着诸多优点，如低碳排放、高效能、易存储等。
因此，在能源转型和清洁能源方面，氢化酶被广泛地应用。
2. 环保领域氢化酶还能够将CO2还原为甲酸和甲醇等化合物。
在环保领域中，人们利用氢化酶进行二氧化碳还原和利用，探寻一种清洁环保的过程。
氢化酶所催化的CO2还原和利用过程，不但有助于减少二氧化碳的排放，而且能够有效地利用CO2来制取一些有用的化合物，从而达到资源的高效利用。
3. 制药领域氢化酶所催化的反应包括水的还原和分子气体的加氢等多个方面，能够利用其催化性质来合成不同种类的化合物，因此在制药领域中具有广泛的应用前景。
氢化酶催化作用机理的研究与应用氢化酶是一种极其重要的酶类，它们能够催化氢分子的加氢反应。
氢分子是一种相对稳定且高度反应性的化学物质，它们可用于许多重要的化学反应，如歧化反应、加成反应等。
因此，研究氢化酶的催化作用机理对于深入理解其在生物化学反应或人工合成中的应用具有至关重要的意义。
一、氢化酶催化作用机理的研究氢化酶催化作用的机理一直是科学家们长期探究的重要课题之一。
根据人们的研究成果，氢化酶的催化作用大致分为两类：氢化作用和氧化作用。
它们分别通过催化水分子生成和消耗阳离子的方式，促进氢分子的加成和歧化反应。
（一）氢化作用氢化作用是指通过将氢离子转移至底物上来催化底物加成反应。
基于这一反应机理，氢化酶通过拥有特定的催化中心，即镍铁基团群，来促进底物的加成。
（二）氧化作用相比之下，氧化作用是指通过消耗底物中的阳离子来促进氢分子的歧化反应。
在这一过程中，氢化酶含有一种能够催化水分子的镍铁催化中心（NiFe）。
除了以上两种气化作用外，科学家们还对氢化酶的催化作用机理进行了深入的研究，探究了优化氢化酶促进氢分子加氢的多种方法。
二、氢化酶催化作用的应用氢化酶催化作用在许多方面都有重要的应用，如人工合成、制药等领域。
（一）人工合成固体气相合成（CVD）是一种常见的人工合成技术。
通过氢气的加氢反应，CVD技术可以将含碳的化合物制成具有特异性表面的纳米材料。
氢化酶催化作用可以使得该化合物与氢气的反应达到更高的效率与选择性。
在氢化酶的帮助下，固体气相合成技术在制造新型纳米材料或量子点时，能够更加精确控制反应的时间、温度、流体动力学与化学结构等参数，提高材料制造的性能与可控性。
（二）制药制药工业中，氢分子的加成反应是药物合成中必不可少的一个步骤。
通过氢化酶的帮助，药物合成中的一些反应，如氢离子转移，氧化还原反应等，可以更加容易地进行，提高反应的速度和选择性。
此外，氢化酶催化作用还在生质能源领域中得到了广泛应用。
通过氢化酶催化水分子生成氧化还原电势，可以电化生物质细胞膜，从而实现经济、高效、绿色的电解水转化。
![含吡啶基团的[FeFe]氢化酶模型化合物的合成和表征[文献综述]](https://img.taocdn.com/s1/m/4a357bb783c4bb4cf6ecd125.png)
毕业论文文献综述环境工程含吡啶基团的[FeFe]氢化酶模型化合物的合成和表征一、前言部分氢化酶 (hydrogenase) 是可以可逆催化氢气的氧化与质子的还原的金属酶，它在厌氧型新陈代谢中起着关键的作用，到目前为止，人们发现的氢化酶中都含有金属【1,2】。
根据氢化酶活性中心所含金属的不同，可以分为镍铁氢化酶([NiFe]-hydrogenase)不含铁硫立方烷的氢化酶 (Iron-sulfur cluster free hydrogenase) 和[FeFe]-氢化酶([FeFe]-hydrogenase)。
其中不含铁硫立方烷的氢化酶和其他两种氢化酶有较大的不同，它只能催化一特定底物methenyltetrahydromethanopterin(methenyl-H4MPT+) 与氢气的加成反应，这是厌氧菌利用氢气还原二氧化碳得到甲烷的中间步骤。
[FeFe]-氢化酶是三种氢化酶中催化还原质子产生氢气活性最高的催化剂，其单个活性中心每秒能产生6000-9000 个分子的氢气，是其它两种氢化酶的10-100 倍。
鉴于氢化酶在温和条件下具有高效的催化产氢活性，科学家们期望通过对已知结构的氢化酶的活性中心进行化学模拟合成,然后再通过人工模拟体系再现自然界氢化酶的产氢过程。
氢化酶是自然界厌氧微生物体内存在的一种金属酶,它能够催化氢气的氧化或者质子的还原这一可逆化学反应【3】即：H++2e-H2根据氢化酶所含金属的不同可以分为三类：Fe—Fe氢化酶，Ni—Fe氢化酶和不含Fe—S立方烷的氢化酶【4】。
二、主题部分（阐明有关主题的历史背景、现状和发展方向，以及对这些问题的评述）20世纪90年代氢化酶在晶体结构上得到了快速的发展：1998 年，Peters 教授研究小组解析了从梭状芽胞杆菌 (Clostridia) 中得到的[FeFe]-氢化酶的晶体结构【5】。
研究结果发现该氢化酶是由一个分子量约60kDa 的多肽构成，其中约有由20 个铁原子 (非血红素铁) 及对酸不稳定的硫原子组成的酶的氢簇(H-cluster) 和三个[4Fe4S]簇及一个[2Fe2S]簇。
![[NiFe]-氢化酶仿生化学模拟合成研究进展](https://img.taocdn.com/s1/m/2d1edc707275a417866fb84ae45c3b3567ecddd7.png)
[NiFe]-氢化酶仿生化学模拟合成研究进展
马书修;崔晁瑜;甘贞洁;张宇;刘文博
【期刊名称】《化学研究与应用》
【年(卷),期】2024(36)3
【摘要】介绍了氢化酶家族中重要的成员之一[NiFe]-氢化酶的活性中心结构和催化机理。
综述了[NiFe]-氢化酶的双金属活性中心结构仿生化学模拟合成研究工作,一些具有代表性的[NiFe]-氢化酶模型物的合成方法和结构信息进行了描述。
分析了近期研究者对[NiFe]-氢化酶仿生化学模拟合成研究的方向与重点,以及在[NiFe]-氢化酶仿生化学模拟合成工作上取得的一些成果,最后展望了[NiFe]-氢化酶模型物的未来发展前景与意义,为[NiFe]-氢化酶仿生化学研究提供参考。
【总页数】7页(P458-464)
【作者】马书修;崔晁瑜;甘贞洁;张宇;刘文博
【作者单位】河南工程学院化工与印染工程学院
【正文语种】中文
【中图分类】O627.8
【相关文献】
1.基于新型NiFe氢化酶催化中心模拟物的光诱导产氢研究
2.巯基乙酸酯官能团修饰的铁氢化酶模拟化合物的合成及表征
3.仿生合成中的单核铜蛋白及其含铜金属模拟酶的研究
4.单铁氢化酶活性中心的仿生模拟研究进展
5.化学模拟唯铁氢化酶研究进展
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氢化酶的结构、催化机理及其应用氢化酶是自然界中最重要的酶之一，它在生命过程中发挥着重要的作用。
氢化酶的结构和催化机理的研究一直是有影响的，也是重要的课题。
本文通过对氢化酶的结构及催化机理的研究，以及氢化酶的应用研究，探讨氢化酶的相关特性。
首先，氢化酶的结构主要研究了氢化酶的活性中心和氢化酶的外部结构。
氢化酶的活性中心包括一个氢键面、一个半胱氨酸基团和一个螯合位点。
氢键面由一系列氢键所形成，为了促使氢转移反应发生，氢键面必须具备良好的构型可能性。
在氢化酶的外部结构中，氢化酶拥有两个谷氨酸/质子结合位点。
同时，一种特殊的结构亚基结构，可以提供更稳定的空间框架，促进氢转移反应的发生。
其次，氢化酶的催化机理是一个复杂的过程，其中涉及多种不同的反应物和反应性物质。
从氢化酶的结构中可以看出，氢化酶能够有效地进行氢转移反应，可以说，氢转移是氢化酶催化机理的核心，也是氢化酶功能的本质所在。
氢化酶能够开启氢转移反应的发生，其机理主要可以归结为：氧化转移螯合反应氢转移氢转移反应。
首先，氢键面形成活性前体，使氢转移反应的发生更为容易；其次，同时，小分子氢推动氢转移过程，使活性前体在氢键面上进行氢转移，并进而继续氢转移反应；最后，螯合位点控制了氢转移反应的进行，使氢转移反应具有较高的活性和稳定性。
最后，氢化酶的应用也非常广泛，不仅可以应用于生物化学，同样有广泛的工业用途。
在生物化学方面，氢化酶起着活动代谢的重要作用，对生物体的代谢有着重要的影响。
在工业方面，氢化酶也有着重要的应用，其应用的领域涉及污水处理、精细化工、发酵工艺等等。
污水处理方面，氢化酶能够加速有机化合物的氧化反应，从而有效地减少污染；在精细化工领域，氢化酶也可以用来加感受物对对物质的分解，从而便于细节的控制和分析；另外，氢化酶也可以应用于高效的发酵工艺中，使用氢化酶可以加快发酵工艺，大大减少发酵过程的时间。
综上所述，氢化酶是一种重要的酶，其结构、催化机理和应用都发挥着重要的作用。
氢化酶及其最新研究进展1 氢化酶的定义及分类1.1氢化酶的定义微生物的能量代谢过程中常伴随着质子还原和氢气的氧化过程，经过研究人们发现，在这些微生物体内存在一种蛋白酶，能够催化氢气和质子之间可逆的氧化还原过程，这种酶被称为氢化酶(Hydrogenases,简称为Hases);也称为氢酶，是存在于微生物体内可逆催化氢气氧化还原反应(反应为H++2e-)的一类生物酶[1]。
1.2氢化酶的分类目前人类已经发现并且提纯了多种氢化酶，各种氢化酶在它们的蛋白结构和所利用的电子载体的种类（如铁氧化还原蛋白、红素氧化蛋白等）上有着很大的差异[1]。
据氢化酶活性中心所含金属原子的不同，氢化酶主要分为三种类型[2]：(1)[FeFe]氢化酶,存在于细菌和低等真核细胞中，如藻类和原生生物，可以可逆地催化质子和氢气之间氧化还原过程，但一般认为其主要功能是催化质子还原产氢，对氧气较为敏感[2]。
(2)[NiFe]氢化酶，存在于大多数细菌，许多古生菌和藻氰菌中，最初的研究认为这种酶的主要功能是催化氢气氧化，但后来发现有些[NiFe]氢化酶也是良好的产氢催化剂；这类酶中有些含有Se，被称为[NiFeSe]氢化酶[2]。
(3)[Fe]氢化酶，这类酶只存在于产甲烷的古生菌中，酶中不含Ni原子和[FeS]簇，它不能直接催化氢气和质子之间的氧化还原过程，它的功能是在氢气存在下可逆地催化methenyl-H4MPT+还原产生methene-H4MPT和质子，这一反应过程是微生物体内二氧化碳转化成甲烷的一个中间步骤[2]上述三种酶中，[FeFe]氢化酶的催化效率最高，约为其他两种的10-100倍[1]。
[NiFe]氢化酶在自然界中含量最丰富，人们对其研究最为广泛和深入而根据氢化酶的催化特性，可将氢化酶分为吸氢酶放氢酶和双向氢酶等类型[2]。
2 氢化酶的活性中心2.1 [NiFe]氢化酶的活性中心结构[3]1996年，V oldeba等人对D.gigas菌中[NiFe]氢化酶做了高分辨率的晶体解析，活性中心的结构基本确定：NiFe氢化酶活性中心是一个Ni-Fe异双核结构，与Ni配位的为四个半胱氨酸，其中两个通过半胱氨酸的S原子作为端基配位，另外两个则通过半胱氨酸的S原子与Fe相连，Fe周围不再有其他蛋白配体，而是有一个CO和两个CN-作为端基配位，Ni-Fe间还有一个含氧配体参与成桥。
氢化酶的结构、催化机理及其应用
张岩; 李秀艳
【期刊名称】《《上海化工》》
【年(卷),期】2011(036)003
【摘要】氢化酶既是生物制氢产业的研究热点,又是微生物代谢的关键酶。
阐述了氢化酶的分类和特点,主要介绍了[Ni-Fe]和[Fe-Fe]氢化酶的活性中心结构、催化产氢机理以及氢化酶的利用价值。
最后对氢化酶的研究进行了展望。
【总页数】4页(P6-9)
【作者】张岩; 李秀艳
【作者单位】华东师范大学上海市城市化生态过程与生态恢复重点实验室上海200062
【正文语种】中文
【中图分类】Q558+.3
【相关文献】
1.嗜酸乳杆菌亚油酸异构酶的结构与催化机理 [J], 陈士华;耿瑞凡;万谦;吴兴泉;曹健
2.镍铁氢化酶活性中心的结构、催化机理及化学模拟 [J], 赵斌;程鹏
3.甘油脱水酶生化结构、催化机理的研究进展 [J], 刘建忠;易红磊;翟赟;唐鹏;黄皓;陈俊;周卫
4.氢化酶的结构、催化机理及其应用 [J], 张岩; 李秀艳
5.耐高温α-淀粉酶是重要的工业用酶制剂之一,本文介绍了耐高温α-淀粉酶的分子结构特点和催化机理及其研究进展。
[J], 苗玉志;邬应龙
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[Fe]-氢化酶活性中心模拟物结构的理论研究的开题
报告
题目：[Fe]-氢化酶活性中心模拟物结构的理论研究
背景：[Fe]-氢化酶是一种重要的金属酶，参与了氢气的生物合成和
氧化反应。
其活性中心由FeFe团簇和硫化物桥联的特殊结构组成。
研究活性中心的结构和活性对于理解其生物催化机制和实现人工催化有重要
意义。
目的：本研究旨在通过计算化学方法，对[Fe]-氢化酶活性中心模拟
物的结构进行建模和分析，探究其催化机理和优化设计。
方法：采用密度泛函理论计算方法，建立[Fe]-氢化酶模拟物的理论
模型，并探究活性中心内部的原子排列和电子结构。
在此基础上，进行
反应能垒和自由能计算，以揭示其催化机理和反应动力学性质。
进一步，通过分子优化和设计，提出具有更高性能和稳定性的模拟物结构。
预期结果：该研究将揭示[Fe]-氢化酶活性中心的结构和催化机理，
对于构建人工催化剂和理解生物催化过程有重要意义；同时，优化设计
出的模拟物结构可为后续实验提供基础和指导。
关键词：[Fe]-氢化酶、模拟物、密度泛函理论、结构分析、催化机理、优化设计。
氢化酶及其最新研究进展1 氢化酶的定义及分类1.1氢化酶的定义微生物的能量代谢过程中常伴随着质子还原和氢气的氧化过程，经过研究人们发现，在这些微生物体内存在一种蛋白酶，能够催化氢气和质子之间可逆的氧化还原过程，这种酶被称为氢化酶(Hydrogenases,简称为Hases);也称为氢酶，是存在于微生物体内可逆催化氢气氧化还原反应(反应为H++2e-)的一类生物酶[1]。
1.2氢化酶的分类目前人类已经发现并且提纯了多种氢化酶，各种氢化酶在它们的蛋白结构和所利用的电子载体的种类（如铁氧化还原蛋白、红素氧化蛋白等）上有着很大的差异[1]。
据氢化酶活性中心所含金属原子的不同，氢化酶主要分为三种类型[2]：(1)[FeFe]氢化酶,存在于细菌和低等真核细胞中，如藻类和原生生物，可以可逆地催化质子和氢气之间氧化还原过程，但一般认为其主要功能是催化质子还原产氢，对氧气较为敏感[2]。
(2)[NiFe]氢化酶，存在于大多数细菌，许多古生菌和藻氰菌中，最初的研究认为这种酶的主要功能是催化氢气氧化，但后来发现有些[NiFe]氢化酶也是良好的产氢催化剂；这类酶中有些含有Se，被称为[NiFeSe]氢化酶[2]。
(3)[Fe]氢化酶，这类酶只存在于产甲烷的古生菌中，酶中不含Ni原子和[FeS]簇，它不能直接催化氢气和质子之间的氧化还原过程，它的功能是在氢气存在下可逆地催化methenyl-H4MPT+还原产生methene-H4MPT和质子，这一反应过程是微生物体内二氧化碳转化成甲烷的一个中间步骤[2]上述三种酶中，[FeFe]氢化酶的催化效率最高，约为其他两种的10-100倍[1]。
[NiFe]氢化酶在自然界中含量最丰富，人们对其研究最为广泛和深入而根据氢化酶的催化特性，可将氢化酶分为吸氢酶放氢酶和双向氢酶等类型[2]。
2 氢化酶的活性中心2.1 [NiFe]氢化酶的活性中心结构[3]1996年，V oldeba等人对D.gigas菌中[NiFe]氢化酶做了高分辨率的晶体解析，活性中心的结构基本确定：NiFe氢化酶活性中心是一个Ni-Fe异双核结构，与Ni配位的为四个半胱氨酸，其中两个通过半胱氨酸的S原子作为端基配位，另外两个则通过半胱氨酸的S原子与Fe相连，Fe周围不再有其他蛋白配体，而是有一个CO和两个CN-作为端基配位，Ni-Fe间还有一个含氧配体参与成桥。
这样Ni为五配位的四方锥构型，Fe为六配位的变形八面体，两个S与两个CN-在赤道平面上，CO与O处于轴向，Fe周围的强场可导致Fe保持低自旋。
图2.1不同氧化态的[NiFe]氢化酶的活性中心结构2.2 [FeFe]氢化酶的活性中心结构[3]1998年，Peters 课题组发表了巴氏梭菌[FeFe]氢化酶(简称CpI)的晶体结构[8]；1999年，Fontecilla-Camps课题组发表了脱硫脱硫弧菌[FeFe]氢化酶(简称DdH)的晶体结构。
研究发现，[FeFe]氢化酶的活性中心，也叫氢簇，深深嵌入蛋白质内，在这两种氢化酶的蛋白质表面和氢簇之间都有一条疏水通道，由于氢化酶CpI(催化质子产氢)和DdH(催化氢气氧化)具有不同的催化功能，这条疏水通道被认为是氢气自活性中心传出或氢气由蛋白质外到达活性中心的重要通道。
通过单晶解析,光谱和理论计算等研究，基本确定了[FeFe]氢化酶的基本结构特征：它的活性中心是由一个[4Fe4S]立方烷和一个[2Fe2S]子簇组成，这两个子簇之间是通过[4Fe4S]的一个半胱氨酸残基的硫原子与[2Fe2S]的一个Fe相连，[4Fe4S]立方烷通过另外三个半胱氨酸与蛋白质骨架相连。
两个Fe中心通过一个双硫醇负离子配体桥连，两个双硫间的桥头原子可能为CH2，O或NH。
此外，[2Fe2S]子簇中的两个Fe中心都含有不寻常的双原子非蛋白配体CO 和CN-，而这两种配体对生物体有毒，在生物酶中较为罕见。
对DdH活性中心的结构研究表明，它可以氧化态(H ox)和还原态(H red)两种形式存在，其活性中心结构见图2.2。
图1.2 DdH 氢化酶活性中心的结构CpI和DdH非常相似，但仍然有区别。
在CpI氢化酶活性中心的Fe d中心不再有空的配位点，而是有一个H2O配体。
当CpI氢化酶的氧化态H ox处于高浓度的CO气氛时，会产生CO抑制态H ox CO, 此时氧化态桥羰基反位的水分子或空配位点被CO配体所取代, 这表明此配位点是氢化酶发生催化作用的活性位点[11]。
CpI氢化酶活性中心的结构见图2.3。
图2.3 CpI 氢化酶活性中心的结构3 氢化酶及其模拟物的研究进展3.1 [FeFe]氢化酶及其模拟物研究进展3.1.1二茂铁基[FeFe]氢化酶James M等[4]报道了具有氧化还原活性的适当修饰的二茂铁基配体Cp*Fe(C5Me4CH2PEt2)(FcP *)，在温和电位下的氧化复制了铁氧还蛋白的功能，与大多数二茂铁基配体的对比，它可能是一种有用的铁氧还蛋白辅酶因子的类似物。
具体的模型是Fe2[(SCH2)2NBn](CO)3(FcP *)(dppv) (1),其中包含三个活性部位的功能组件:一个有反应活性的双铁中心，一个胺作质子传递，并且第一次使用了单电子氧化还原模型。
对于氢气和一氧化碳，合成的氧化还原辅酶因子[1]2+展现了特殊的反应活性。
在多余的氧化剂和基质的存在下，[1]2+对氢气的氧化有催化作用。
FcP *和(1)的结构如图3.1.1。
图3.1.1 FcP *和(1)的结构上述实验支持了H2活化的概念，H2被混合化合价的双铁中心模型氧化得益于温和的分子内的氧化剂的存在，这个功能在[FeFe]氢化酶中由[4Fe–4S]簇提供。
表明适当修饰的二茂铁可以复制[4Fe–4S]簇的作用，却没它们复杂。
能量转换中的质子偶合电子转移（PCET）格外重要，FcP*的低氧化还原电位的性质可能适用于其他生物酶模拟物。
3.1.2 [FeFe]氢化酶光催化产氢2011年，Wang等[5]报道了一种低廉、稳定、有效的光催化体系(2)，人造[FeFe]氢化酶类似物在水溶液中能够催化H+转化为H2。
与当时最先进的催化体系相比，该体系TON值505、TOF为50 h-1很有竞争力。
催化剂体系2如图3.1.2，[FeFe]模拟物活性中心没有CN-，以增强催化剂在水中的稳定性；3-巯基丙酸稳定的纳米晶体量子点CdTe(MPA-CdTe)作为光敏剂；H2A作为电子牺牲体。
图3.1.2 天然[FeFe]氢化酶和人造[FeFe]模拟物的结构尽管天然氢化酶已经应用在一些半导体材料上面，本文是第一例合成的[FeFe] 氢化酶模拟物与纳米晶体量子点结合并在无任何外部操作情况下应用于光驱动产氢。
合成的[FeFe]氢化酶模拟物稳定性一般较差，1小时光照下部分解就可以作为光催化产氢的一种有效的催化剂。
本文中，催化效率和稳定性表明2和MPA-CdTe物种在整个光催化反应过程中可以有效再生。
Wang等[6]报道了利用两亲性聚合物胶束作为微反应器来在水中构建一个疏水性的[FeFe]氢化酶模拟物。
表明局部浓度的提高、模拟物和光敏剂之间的强相互作用以及微反应器导致的水介导的快质子迁移都会显著提高水中光催化制氢的效率。
3.1.3 特定蛋白支架[FeFe]氢化酶是在各种细菌和藻类的微生物能量代谢中所涉及的金属酶，具有极强的催化性能，如果能将其转化成生成和利用燃料电池中的氢的一种手段的话将会极为有用。
在这些酶中，催化发生在一个独特的“二铁”中心，它包含一个桥联二巯基配体、三个CO配体和两个CN-配体。
G. Berggren等[7]发现，这一“二铁”中心的三个合成模仿物可以被加载到[FeFe]氢化酶成熟蛋白HydF上，然后转移给藻类变体apo-HydA1。
HydA1的充分活化只有通过包含具有一个氮杂丙烷桥桥的模仿物的HydF杂合蛋白才能实现，从而证实了这一配体在原始[FeFe]氢化酶的活性点上的存在。
这是采用一个特定蛋白支架与活性点合成类似物的组合来实现受控金属酶活化的第一个例子。
3.2 [NiFe]氢化酶及其模拟物研究进展3.2.1 [NiFe]氢化酶活性中心影响因素Katharina Weber等[8]报道了两种[NiFe]氢化酶活性中心结构模拟物1和[1H][BF4]（图3.2.1），二者都是功能化的酶活性结构模拟物。
质子化作用发生在硫醇盐末端和镍原子连接的硫原子上。
质子化的半胱氨酸末端的催化中间体猜测是最初的蛋白质，但是尚未得到实验证实。
[1H][BF4]是含质子化Cys−SH的[NiFe]中间体中第一个双核的[NiFe]模型化合物。
图3.2.1 [NiFe]活性中心结构模拟物1和[1H][BF4]实验结果清楚地表明，质子化作用对铁中心电子结构有显著的影响，尽管反应发生在Ni的位置；DFT计算结果表明金属离子间有键的相互作用存在，并与酶有关；电化学实验表明，1和[1H][BF4]对质子惰性溶剂中电催化的质子还原有活性。
David Schilter等[9]合成了一系列混合化合价的[NiFe]二巯基活性中心模型。
通过基础结构和光谱数据，[(dxpe)-Ni(xdt)Fe(CO)2L]+型的复合物被描述为Ni(II)Fe(I)混合化合价物种；与之对比，Ni(I)Fe(II) 核代表 [NiFe]氢化酶中的Ni-L状态，并且可能与 [FeFe]氢化酶氧化态中Fe(I)Fe(II)更相关。
晶体学数据表明，在Ni(I)Fe(I)前驱体氧化中发生了巨大的几何变化，猜测是Ni(I)Fe(II)复合物可能不只需要末端配体的变化，同时也要考虑Ni配位环境的控制以便更好的匹配酶几何结构的变化。
3.2.2 [NiFe]氢化酶光催化产氢Seiji Ogo等[10]报道了一个[NiFe]氢化酶的功能化的[NiFe]为中心的模拟物（图3.2.2），其在碱性条件下可以成功裂解H2生成氢化物，并且在酸性条件下可以催化质子产生氢气。
完成了对氢化酶功能模拟的完善。
这个复合体能极性分解氢以组建氢复合物，通过氢离子或电子转移做还原性底物。
晶体结构表明氢配体主要是与铁中心相连接。
配体氢的性质通过与强酸反应放出氢气的活性表明。
图3.2.2 [NiFe]复合物及其氢离子或电子转移过程Peter A.等[11]首次报道了基于[NiFe]氢化酶模拟物的光致产氢体系，利用Re 和Ru的金属配合物作为光敏剂在有机体系中研究了催化产氢循环的机理（图3.2.3）。
图3.2.3 (a)为不活跃状态的[NiFe]氢化酶;(b)为1([Ni(L)Fe2(Co)6] ,L2-=(CH3C6H3S2)2(CH2)3);(c)为可能的光催化电子转移机理参考文献[1]张岩,李秀艳.氢化酶的结构、催化机理及其应用[J].上海化工,2011,03:6-9.[2]杜明,任南琪,张璐,许继飞,邱颉.氢化酶结构研究进展[J].生物信息学,2009,04:323-325.[3]孙晓静.氢化酶活性中心模型物的合成、表征及电化学研究[D].南开大学,2012.[4]Camara, J. M. and T. B. Rauchfuss (2012). "Combining acid-base, redox and ubstrate binding functionalities to give a complete model for the FeFe -hydrogenase." Nature Chemistry4(1):26-30.[5]Wang, F., W.-G. Wang, et al. (2011). "A Highly Efficient Photocatalytic System for Hydrogen Production by a Robust Hydrogenase Mimic in an Aqueous Solution." AngewandteChemie-International Edition50(14): 3193-3197.[7]Berggren, G., A. Adamska, et al. (2013). "Biomimetic assembly and activation of FeFe-hydrogenases." Nature499(7456): 66-+.[6]Wang, F., M. Wen, et al. (2016). "Amphiphilic polymeric micelles as microreactors: improving the photocatalytic hydrogen production of the FeFe -hydrogenase mimic in water." Chemical communications (Cambridge, England)52(3): 457-460.[8]Weber, K., T. Kramer, et al. (2012). "A Functional NiFe -Hydrogenase Model Compound That Undergoes Biologically Relevant Reversible Thiolate Protonation." Journal of the American Chemical Society 134(51): 20745-20755.[9]Schilter, D., M. J. Nilges, et al. (2012). "Mixed-Valence Nickel-Iron Dithiolate Models of the NiFe -Hydrogenase Active Site." Inorganic Chemistry 51(4): 2338-2348.[10]Ogo, S., K. Ichikawa, et al. (2013). "A Functional NiFe Hydrogenase Mimic That Catalyzes Electron and Hydride Transfer from H-2." Science339(6120): 682-684.[11]Summers, P. A., J. Dawson, et al. (2014). "Photochemical Dihydrogen Production Using an Analogue of the Active Site of NiFe Hydrogenase." Inorganic Chemistry 53(9): 4430-4439.。
