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生物化学课件4酶与生物催化剂

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酶—酶的催化特性(生物化学课件)

酶—酶的催化特性(生物化学课件)
酶的催化特点
酶的催化特点
酶是生物催化剂，与无机催化剂相比，二者有共性； 但酶的化学本质是蛋白质，又在生物体内作用，因此酶的作用 又有特性。
2
酶和一般催化剂的共性
1.用量少而催化效率高； 2.它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学
反应平衡。 3.只能催化热力学允许的反应，在反应前后不发生
改变。
3
酶催化作用特性
高效性 专一性
4
1．高效性
酶的催化作用可使反应速度提高106 -1012倍。
例如：过氧化氢分解
2H2O2
2H2O + O2
用Fe3+ 催化，效率为6×10-4 mol/mol.S，而用过氧化氢酶催化，
效率为6×106 mol/mol.S。
用-淀粉酶催化淀粉水解，1克结晶酶在65C条件下可催化2吨淀粉 水解。
• (3)酸碱催化：
+
-COOH, -NH 3,
-SH,
+
OH HN
NH
广义酸基团 （质子供体）
-COO -,
..
-NH 2,
-S ,-
O-
:N
NH
广义碱基团 （质子受体）
(4)共价催化：
催化剂通过与底物形成反应活性很高的 共价过渡产物，使反应活化能降低，从 而提高反应速度的过程，称为共价催化。
酶中参与共价催化的基团主要包括 His 的咪唑基，Cys 的硫基，Asp 的羧基， Ser 的羟基等。
某些辅酶，如焦磷酸硫胺素和磷酸吡活的生理意义
避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部 位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。
有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转 变成有活性的酶，发挥其催化作用。

生物化学之酶ppt课件

生物化学之酶ppt课件
非竞争性抑制剂
与酶活性中心以外的部位结合，改变酶的空间构象，使酶活性降低或 丧失，如磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的抑制。
酶抑制剂的应用
医学领域
用于治疗疾病，如酶抑制剂作为抗病毒药 物、抗肿瘤药物和抗菌药物等。
生物工程领域
用于改造和优化生物催化剂的性能，提高 生物催化过程的效率和选择性。
农业领域
用于研发新型农药和除草剂，提高农作物 产量和品质。
来调节细胞内酶的含量。
酶抑制剂的分类与作用
不可逆抑制剂
与酶共价结合，使酶永久失活，如有机磷农药对乙酰胆碱酯酶的抑制 。
可逆抑制剂
与酶非共价结合，可通过物理或化学方法去除抑制剂而恢复酶活性， 包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降低酶对底物的亲和力，如丙二酸对琥珀 酸脱氢酶的抑制。
环境领域
用于治理环境污染，如利用酶抑制剂降解 有毒有害物质。
04
酶在生物体内的代谢
酶与生物氧化
酶催化生物氧化反应
生物氧化是在生物体内进行的氧化反 应，酶作为生物催化剂能够加速这些 反应的进行。
酶与抗氧化系统
生物体内存在抗氧化系统以抵抗氧化 应激，酶如超氧化物歧化酶（SOD） 等在此系统中发挥重要作用。
酶的结构与功能
结构
酶分子通常具有复杂的四级结构，包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（ α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（整体折叠形态）和四级结构（亚基组成）。
功能
酶通过降低化学反应的活化能来加速反应速率，具有高效性、专一性和可调节 性等特点。此外，酶还能参与信号传导、物质运输和能量转换等生物过程。
酶抑制剂筛选方法
基于活性的筛选

生物化学PPT课件 酶

生物化学PPT课件 酶

2、非竞争性抑制
3、反竞争性抑制
七、酶活性测定：
难以测定，常用的衡量方式：
酶在最适条件下，单位时间内，单位体积中底 物的减少量或产物的生成量。
酶的活性单位： 国际单位（IU）：每分钟转化1μmol底物所需的酶 量为一个国际单位（1IU），即1μmol/min
Kat单位：每秒钟转化1mol底物所需的酶量 1 Kat=1mol/sec 1 IU＝16.67×10-9Kat
（2）酶的储存形式
（二） 别构调节
催化部位（活 性中心）
EE
（激活或抑制） 酶活性改变
酶结构改变
调节部位
别构效应剂
（三）酶促化学修饰调节
类型：
（1）磷酸化与脱磷酸（最常见） （2）乙酰化与脱乙酰 （3）甲基化与去甲基 （4）腺苷化与脱腺苷 （5）SH与-S-S互变
2ATP
2ADP
磷酸化酶b激酶
P
磷酸化酶 b(二聚体)
无活性
磷酸化酶a磷酸酶
P
磷酸化酶 a(二聚体)
高活性
2Pi
2H2O
磷酸化酶的活性调节
cAMP信号与糖原降解
二、酶蛋白含量的调节
1. 酶蛋白合成的诱导与阻遏 （1）诱导剂、诱导作用 （2）阻遏剂、阻遏作用
2. 酶蛋白的降解 （1）溶酶体蛋白酶降解途径 （2）泛素参与的降解途径
六、抑制剂(inhibitor, I)
——使酶活性下降但又不使酶蛋白变性的物质 与酶的必须基团结合，抑制酶的催化活性。去除 后，酶表现原有活性。
（一）不可逆抑制作用
• 概念：抑制剂与酶活性中心必需基团共价 结合，不能用透析、超滤等物理方法将其 除去恢复酶活性。
• 常见抑制剂：
巯基酶抑制剂（如某些重金属离子、路易士气等） ——解毒：二巯基丙醇

酶(生物化学)PPT课件

酶(生物化学)PPT课件
详细描述
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。

---酶----生物化学ppt课件

---酶----生物化学ppt课件
四氢叶酸。
H
N NH
H2N
H
N
N
CH2 NH H
OH H
COOH
CH2
O
CH2
C NH CH COOH
四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3, -CH2-, -CHO 等的载体，参与多种生物合成过程。
维生素B12和B12辅酶 维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子中与
Co+相连的CN基被5’-脱氧腺苷所取代，形成 维生素B12辅酶。 维生素B12辅酶的主要功能是作为变位酶的辅酶， 催化底物分子内基团(主要为甲基)的变位反应。
立体异构专一性：这类酶不能辨别底物不同的立体异构体，只对其中的某一种 构型起作用，而不催化其他异构体。包括旋光异构专一性和几何异构专一性。
易变敏感性：易受各种因素的影响，在活细胞内受到精密严格的调节控制。
二、酶的化学本质及结构功能特点
1.发展史
(1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立酶是蛋白质的观
(2) 转移酶 Transferase
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的 基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
3) 水解酶 Hydrolase
2.酶的组成
单成份酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸
（简单蛋白质）
酶等。
酶
酶蛋白
（apoenzyme）
双成份酶
辅酶
（结合蛋白质） 辅因子 （coenzyme)

酶的概念及作用特点.ppt

酶的概念及作用特点.ppt
（胃蛋白酶、胰蛋白酶、硷性磷酸脂酶和酸性磷 酸脂酶）。
（2）国际系统命名法
❖系统名称包括底物名称、构型、反应性质， 最后加一个酶字。
例如：
• 习惯名称:谷丙转氨酶 • 系统名称:丙氨酸：-酮戊二酸氨基转移酶
酶催化的反应: -酮戊二酸 + 丙氨酸谷氨酸 + 丙酮酸
1961年国际酶学委员会（Enzyme Committee, EC）根据 酶所催化的反应类型和机理，把酶分成6大类：
例如：蛋白酶催化蛋白质的水解；淀粉酶催化淀粉 的水解；核酸酶催化核酸的水解。
3、反应条件温和
• 酶促反应一般在pH 5-8 水溶液中进行，反应温 度范围为20-40C。
• 高温、高压或其它苛刻的物理或化学条件，将引 起酶的失活。
4、酶易失活
• 凡能使蛋白质变性的因素如强酸、强碱高温等
条件都能使酶破坏而完全失去活性。所以酶作
（一）酶和一般催化剂的共性 ❖ 用量少而催化率高。
❖ 它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学 反应平衡。酶本身在反应前后也不发生变化。
❖ 酶能够降低反应的活化能，从而加速反应的进行。
酶作为生物催化剂的特性
1、高效性 ❖酶的催化作用可使反应速度提高10７ –101３倍。
例如：过氧化氢分解
2H2O2 —————— 2H2O + O2
❖用Fe3+催化，效率为6X10-4 mol/mol.S，而用过氧 化氢酶催化，效率为6X106 mol/mol.S。
❖转换数（turnover number）的概念：每秒钟每个 酶分子能催化底物发生变化的微摩尔数，用kcat表示 （ mol/S ）。
2、专一性
酶的专一性：又称为特异性，是指酶在催化生化 反应时对底物的选择性，即一种酶只能作用于某 一类或某一种特定的物质。亦即酶只能催化某一 类或某一种化学反应。

生物化学 酶学


反应状态
酶和一般催化剂的比较
活化态
G
自 由 能
S
活化态 活化态
无催化剂反应 所需活化能
一般催化剂反 应所需活化能
酶促反应 活化能
释放的 能量
P
酶能大幅度地降低化学反应的活化能
酶和一般催化剂的比较
酶能显著地降低化学反应的活化能
H2O2 → H2O + O2 过氧化氢的分解反应 无催化剂时活化能为75.5kJ/mol 液态钯催化时活化能为48.9kJ/mol 过氧化氢酶催化时为8.4kJ/mol
HOOCCH2CHCOOH OH
酶的分类
5 异构酶 Isomerase
• 异构酶催化各种同分异构体的相互转化，
即底物分子内基团或原子的重排过程。
例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。
CH2OH O OH
OH OH
OH
CH2OH
CH2OH
O OH
OH OH
酶的分类
6 连接酶(合成酶) Ligase(Synthetase)
蔗糖 → 果糖 + 葡萄糖 无催化剂时活化能为1339.8kJ/mol H+（酸）催化时活化能为104.7kJ/mol 蔗糖酶催化时为39.4kJ/mol
酶促反应特点
1.酶具有极高的催化效率，因为酶能大幅度地降低化学 反应的活化能 ① 碳酸酐酶（红细胞、肺泡细胞、肾小管细胞） CO2+H2O←→H2CO3 每个酶分子1s内可以催化6×105个CO2水合 比非催化反应高107倍 ② 脲酶（尿素酶） CO(NH2)2 → CO2 + NH3 20℃的催化常数为3×104s-1 比非催化反应大1014倍 ③ 一餐饭在37℃下的消化 无催化剂时需要50年 消化酶消化3~4小时 酶促反应速率是非催化反应的108~1020倍 是非酶催化剂的107~1013倍

中职生物化学课件第4章

❖影响酶促反应速度的因素主要有酶浓度、底 物浓度、温度、pH、激活剂和抑制剂等。
❖酶与疾病的发生、诊断、治疗都有密切的联 系，其在医学上的应用也日益广泛。
1982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催化活 性，提出核酶(ribozyme)的概念。
1995年，Jack W.Szostak研究室首先报道了 具有DNA连接酶活性DNA片段，称为脱氧核 酶(deoxyribozyme)。
第1节 酶的概述
❖*酶的概念：酶是由活细胞产生的具有催化 功能的蛋白质。
五、激活剂的影响
激活剂：使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加 的物质。
• 必需激活剂：大多数金属离子激活剂对酶促反应 是不可缺少的，否则酶将失去催化活性，这类激 活剂称为必需激活剂
• 非必需激活剂：有些激活剂不存在时，酶仍然有 一定催化活性，但催化效率较低，加入激活剂后， 酶的催化活性显著提高，这类激活剂称为非必需 激活剂
ALT）、天冬氨酸氨基转移酶（AST）活性增高
二、酶与疾病的诊断
（二）同工酶及其测定
*定义： 催化相同的化学反应，但酶蛋白
的分子结构、理化性质和免疫学性质各不 相同的一组酶。
二、酶与疾病的诊断
（二）同工酶及其测定
* 举例：乳酸脱氢酶(LDH1～ LDH5)
生理及临床意义
同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断。
❖ 抑制程度取决于抑 制剂与酶的相对亲 和力及底物浓度；
❖ 增大底物浓度可以 解除竞争性抑制；
* 举例
❖ 丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶
COOH
COOH
COOH
CH2 琥珀酸脱氢酶 CH
CH2
CH2
HC
COOH
COOH
COOH
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辅酶辅基与维生素及核苷酸的关系
辅助成分 作 用 维生素组分 核苷酸组 分
NAD+（辅酶Ⅰ）
NADP+（辅酶Ⅱ） CoA-SH（辅酶A） FH4（四氢叶酸） 磷酸吡哆醛/胺
焦磷酸硫胺素TPP 黄素腺嘌呤二核苷酸FAD
递氢（脱氢酶）
转移酰基 转移一碳单位 转移氨基（转 氨酶）、羧基 （脱羧酶） 转移醛基
第四章 酶与生物催化剂
第一节 概 述
主要内容：介绍酶的概念、作用 特点和分类、命名，讨论酶的结 构特征和催化功能以及酶专一性 及高效催化的策略，进而讨论影 响酶作用的主要因素。对酶工程 和酶的应用作一般介绍。
酶是生物细胞产生的、具有催化能力的生 物催化剂。 定义：酶是生物体内进行新陈代谢不可 缺少的受多种因素调节控制的具有催化 能力的生物催化剂。 酶具有一般催化剂的特征：1.只能进行热力 学上允许进行的反应；2.可以缩短化学反应 到达平衡的时间，而不改变反应的平衡点； 3.通过降低活化能加快化学反应速度。
第四节 反应动力学
底物浓度的影响 酶浓度的影响 温度、pH的影响 抑制剂、激活剂的影响
一、底物浓度的影响
1、一种现象：酶被底物饱和 2、一种假说：酶-底物复合物中间产物学说 3、米氏方程：
V m a x [S ] V= K m + [S]
（1）v-[S]曲线：近似双曲线 （2）[s]<<Km([S]很小时)，v与[s]成正比
二、共价调节酶 三、酶原(zymogen；proenzyme)激活
无活性的酶前体转变为有活性的酶的过程
四、同工酶(isoenzyme)
同工酶：分子结构、理化性质、免疫特性等 不同，但可以催化相同的化学反应的一组酶。
【经典举例】乳酸脱氢酶：由四个亚基组成，亚
基有两种类型（H型和L型），组成5种同工酶。
LDH1(心)、LDH5(骨骼肌)
第六节 酶活性测定
一、测定指标
1、酶活性测定的主要指标：活力单位 酶活力：酶催化化学反应的能力。 活力单位：特定条件下酶促反应在单位时间内 生成一定量的产物或消耗一定数量的底物所需 要的酶量。活力单位包括国际单位和催量单位 国际单位：在特定条件下，每分钟催化1μmol 底物转化为产物所需要的酶量 催量：在特定的条件下，每秒钟催化1mol底物 转化为产物所需要的酶量
二、活性中心(active site)
必需基团：活性中心的必需基团、活性中心以 外的必需基团 活性中心：底物结合部位＋催化部位
结合基团 活性部位 必需基团 专一性
催化基团
维持酶的空间结构
催化性质
三、空间结构的灵活性与调节酶
1、别构酶与别构调节 2、共价调节酶与化学修饰调节 3、同工酶（isoenzyme） 4、酶原激活
（三）结合酶的组成成分 全酶 (holoenzyme) 酶蛋白 (apoenzyme) ：多肽；决定 特异性、高效性 辅助因子(cofactor)：非蛋白组分； 递氢、电子、基团；决定反应类型、 性质
辅基(prosthetic group)：与酶蛋白结合牢固，不 能用透析等简单方法与酶蛋白分离的有机小分子 辅酶(coenzyme): ：与酶蛋白结合不牢固，能用 透析等简单方法与酶蛋白分离的有机小分子。
一、酶的分类
1961年国际酶学委员会（Enzyme Committee, EC）根据 酶所催化的反应类型和机理，把酶分成6大类： 1.1.1 氧化还原酶类：主要是催化氢的转移或电子传递的氧 化还原反应。 AH2 + B（O2） A + BH2（H2O2，H2O）
（1）脱氢酶类：催化直接从底物上脱氢的反应。 AH2 +B A +BH2（需辅酶Ⅰ或辅酶Ⅱ）
1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液，实 现了发酵。 1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。 1982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性， 提出核酶(ribozyme)的概念。 1995 年 ， Jack W.Szostak 研 究 室 首 先 报 道 了 具 有 DNA 连 接 酶 活 性 DNA 片 段 ， 称 为 脱 氧 核 酶 (deoxyribozyme)。
反竞争性抑制 活性中心以外 ES 不能消除抑制 降低
活性中心 E 消除抑制 不变
增加底物浓度 对Vm的影响
对Km的影响
增加
不变
降低
第五节 调节酶
调节对象：关键酶
酶活性的调节（快速调节） 调节方式 酶数量的调节（缓慢调节） 酶位置的调节（缓慢调节）
一、别构酶（allosteric enzyme，变构酶）
二、酶浓度的影响：正比 三、温度影响：最适温度 四、pH值影响：最适pH 五、抑制剂影响 1、不可逆抑制剂 2、可逆抑制剂 竞争性抑制：丙二酸；磺胺药，等
非竞争性抑制
反竞争性抑制
1/v
非竞争性抑制 竞争性抑制
反竞争性抑制
无抑制
1/[S]
竞争性抑制 结合部位
抑制剂结合组分
非竞争性抑制 活性中心以外 E、ES 不能消除抑制 降低
（四）单体酶、寡聚酶和多酶复合物
1.单体酶（monomeric enzyme)：仅有一条具有活性部位的 多肽链，全部参与水解反应。 2.寡聚酶 (oligomeric enzyme)：由几个或多个亚基组成，亚 基牢固地联在一起，单个亚基没有催化活性。亚基之间以非 共价键结合。 3.多酶复合物 (multienzyme system)：几个酶镶嵌而成的复合 物。这些酶催化将底物转化为产物的一系列顺序反应。
（二）酶的辅因子
单纯酶 酶 结合酶 （全酶）= 酶蛋白 + 辅因子 辅酶 (prosthetic group)：与酶蛋白结合得比较 松的小分子有机物。 辅基 (coenzyme)：与膜蛋白结合得紧密的小分 子有机物。 金属激活剂 ：金属离子作为辅助因子。
辅因子
酶的催化专一性主要决定于膜蛋白部分，辅因子通常是 作为电子、原子或某些化学基团的载体。
二、酶的命名 习惯命名：由发现者命名，常以底物名、反 应性质以及酶的来源命名； 系统命名（1961年国际酶学委员会确定） 每一个酶由下列三种表示： 1、系统名称：底物名+反应性质 2、分类编号：E.C.+四个数字 3、推荐名：选一个习系
一、酶与疾病的关系
（3）[s]>>Km([S]很大时)，v＝Vm，酶被底
物饱和
（4）v＝(1/2)Vm时，[s]＝Km 米氏常数Km：
酶的特征性常数；
物理意义：反应速度达到最大反应速度一半
时的底物浓度；
近似等于酶-底物复合物的解离常数； 可用作酶与底物亲和能力的度量指标：Km 越大、亲和力越小；Km越小、亲和力越大


酶的不同形式

单体酶(monomeric enzyme)：仅由单一肽链 组成的具有完全催化活性的酶。
寡聚酶(oligomeric enzyme)：由多个相同或 不同亚基以非共价键连接组成的酶。 多酶体系(multienzyme system)：由几种不 同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。 多功能酶(multifunctional enzyme)或串联酶 (tandem enzyme)：一些多酶体系在进化过 程中由于基因的融合，多种不同催化功能存在 于一条多肽链中，这类酶称为多功能酶。
酶分子通过活性中心以外的特异调节位点与小 分子调节物（效应物）结合后，酶分子的构象改 变，从而调节酶活性 1、结构特点：
（1）多数为寡聚蛋白，具有多个亚基 （2）双中心：活性中心、调节中心（别构中心） （3）调节物多为小分子 （4）动力学特点：不符合米氏方程，v-[S]曲线为S形 （5）调节部位多为代谢途径的第一步或交汇点 （6）稳定特性：室温稳定，0℃不稳定
（2）氧化酶类
①催化底物脱氢，氧化生成H2O2： AH2 + O2 A + H2O2（需FAD或FMN）
②催化底物脱氢，氧化生成H2O： 2AH2 + O2 2A + 2H2O （3）过氧化物酶 ROO + H2O2 RO + H2O + O2
OH C=O C=O OH
（4）加氧酶（双加氧酶和单加氧酶） O2 +

目前将生物催化剂分为两类： 酶 、 非酶 生物催化剂 （核酶，脱氧核酶等） 酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物

具有高效催化作用的蛋白质。 极高的催化效率 高度的专一性 易失活 活性可调控 有些酶需辅助因子

酶的化学本质：蛋白质
（一）大多数酶是蛋白质 1926年J.B.Sumner首次从刀豆制备出脲酶结晶，证明其为 蛋白质，并提出酶的本质就是蛋白质的观点。 酶是蛋白质的证据。 1982年T.Cech发现了第1个有催化活性的天然RNA—— ribozyme（核酶），以后Altman和Pace等又陆续发现了真 正的RNA催化剂。 核酶的发现不仅表明酶不一定都是蛋白质，还促进了有 关生命起源、生物进化等问题的进一步探讨。
OH OH
（顺，顺-已二烯二酸）
RH + O2 + 还原型辅助因子
ROH + H2O + 氧化型辅助因子
（又称羟化酶） 1.1.2. 转移酶类：催化化合物中某些基团的转移。 A· + B X A +B· X
根据X分成8个亚类：转移碳基、酮基或醛基、酰基、糖基、 烃基、含氮基、含磷基和含硫基的酶。 1.1.3. 水解酶类：催化加水分解作用。 AB + H2O AOH + BH
1、酶与疾病的发生 2、酶与疾病的诊断 3、酶与疾病的治疗
二、酶在医学上的其他应用
三、其它生物催化剂及其与医学的关系
核酶ribozymes 抗体酶Abzymes
酶学研究历史

公元前两千多年，我国已有酿酒记载。 一百余年前，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的 结果。