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《生物化学》教学课件：酶学

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生物化学之酶ppt课件

生物化学之酶ppt课件
非竞争性抑制剂
与酶活性中心以外的部位结合，改变酶的空间构象，使酶活性降低或 丧失，如磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的抑制。
酶抑制剂的应用
医学领域
用于治疗疾病，如酶抑制剂作为抗病毒药 物、抗肿瘤药物和抗菌药物等。
生物工程领域
用于改造和优化生物催化剂的性能，提高 生物催化过程的效率和选择性。
农业领域
用于研发新型农药和除草剂，提高农作物 产量和品质。
来调节细胞内酶的含量。
酶抑制剂的分类与作用
不可逆抑制剂
与酶共价结合，使酶永久失活，如有机磷农药对乙酰胆碱酯酶的抑制 。
可逆抑制剂
与酶非共价结合，可通过物理或化学方法去除抑制剂而恢复酶活性， 包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降低酶对底物的亲和力，如丙二酸对琥珀 酸脱氢酶的抑制。
环境领域
用于治理环境污染，如利用酶抑制剂降解 有毒有害物质。
04
酶在生物体内的代谢
酶与生物氧化
酶催化生物氧化反应
生物氧化是在生物体内进行的氧化反 应，酶作为生物催化剂能够加速这些 反应的进行。
酶与抗氧化系统
生物体内存在抗氧化系统以抵抗氧化 应激，酶如超氧化物歧化酶（SOD） 等在此系统中发挥重要作用。
酶的结构与功能
结构
酶分子通常具有复杂的四级结构，包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（ α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（整体折叠形态）和四级结构（亚基组成）。
功能
酶通过降低化学反应的活化能来加速反应速率，具有高效性、专一性和可调节 性等特点。此外，酶还能参与信号传导、物质运输和能量转换等生物过程。
酶抑制剂筛选方法
基于活性的筛选

生物化学 第三章 酶(共65张PPT)

生物化学 第三章 酶(共65张PPT)
概念: 抑制剂和底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心,从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。
含多条肽链则为寡聚酶，如RNA聚合酶，由4种亚基构成五聚体。
(cofactor)
别构酶(allosteric enzyme):能发生别构效应的酶
9 D-葡萄糖6-磷酸酮醇异构酶 磷酸葡萄糖异构酶
esterase)活性中心丝氨酸残基上的羟基结合，使酶失活。
酶蛋白
酶的磷酸化与脱磷酸化
五、酶原激活
概念
酶原(zymogen)：细胞合成酶蛋白时或者初分 泌时,不具有酶活性的形式
酶原 切除片段 酶
（–）
（+）
酶原激活
本质：一级结构的改变导致构象改变，激活。
胰蛋白酶原的激活过程
六、同工酶
同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应， 而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质 不同的一组酶。
正协同效应（positive cooperativity） 后续亚基的构象改变增加其对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越容易。
负协同效应（negative cooperativity） 后续亚基的构象改变降低酶对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越难。
协同效应
正协同效应的底物浓度-反应速率曲线为S形曲线
/ 即： Vmax = k3 [Et]
Km 和 Vmax 的测定
双倒数作图法 Lineweaver-Burk作图
将米氏方程式两侧取倒数
1/v = Km/Vmax[S] + 1/Vmax = Km/Vmax •1/ [S] + 1/Vmax 以 1/v 对 1/[S] 作图, 得直线图
斜率为 Km/Vmax

生物化学之酶化学 教学课件(共103张PPT)

生物化学之酶化学 教学课件(共103张PPT)

多 种
R=P03+
重 要
二者都是维生素烟酰胺的衍生物，烟酰
胺环上的4位碳具有正碳离子的作用，容
(zhòngyào)
易从底物中夺取电子和质子，所以反应中
脱
传递电子和质子，P89
氢
酶
的
辅
酶
。
可自身合成(héchéng)，不缺乏
第二十七页，共一百零三页。
(2) 核黄素（VB2)与辅酶FAD和FMN
化学(huàxué)结构
重要的作用
第三十二页，共一百零三页。
(4) 四氢叶酸(yè suān)
其前体是叶酸VB9(广泛(guǎngfàn)存在于绿叶中,造血维生素）
H2N N N
O
21
87
9
10
N3 4
56 C N
C
N
H2 H
OH
2-氨基(ānjī)-4-羟基-6-亚甲基蝶呤
对氨基苯甲酸
COOH
N CH H
CH2 CH2 COOH
酶催化的反应: 谷氨酸 + 丙酮酸 -酮戊二酸 + 丙氨酸
第六页，共一百零三页。
2. 酶的分类(fēn
lèi)
(1) 水解酶 hydrolase
水解酶催化底物(dǐ wù)的加水分解反应。
主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。
例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应：
A—B ＋H2O ←→ AOH ＋ BH
第二十页，共一百零三页。
羧肽酶
Zn 离子
第二十一页，共一百零三页。
３、辅助因子
辅酶（维生素、ATP ，结合松散）
辅基（金属离子，结合紧密）
４、辅酶

生物化学PPT课件 酶

生物化学PPT课件 酶

2、非竞争性抑制
3、反竞争性抑制
七、酶活性测定：
难以测定，常用的衡量方式：
酶在最适条件下，单位时间内，单位体积中底 物的减少量或产物的生成量。
酶的活性单位： 国际单位（IU）：每分钟转化1μmol底物所需的酶 量为一个国际单位（1IU），即1μmol/min
Kat单位：每秒钟转化1mol底物所需的酶量 1 Kat=1mol/sec 1 IU＝16.67×10-9Kat
（2）酶的储存形式
（二） 别构调节
催化部位（活 性中心）
EE
（激活或抑制） 酶活性改变
酶结构改变
调节部位
别构效应剂
（三）酶促化学修饰调节
类型：
（1）磷酸化与脱磷酸（最常见） （2）乙酰化与脱乙酰 （3）甲基化与去甲基 （4）腺苷化与脱腺苷 （5）SH与-S-S互变
2ATP
2ADP
磷酸化酶b激酶
P
磷酸化酶 b(二聚体)
无活性
磷酸化酶a磷酸酶
P
磷酸化酶 a(二聚体)
高活性
2Pi
2H2O
磷酸化酶的活性调节
cAMP信号与糖原降解
二、酶蛋白含量的调节
1. 酶蛋白合成的诱导与阻遏 （1）诱导剂、诱导作用 （2）阻遏剂、阻遏作用
2. 酶蛋白的降解 （1）溶酶体蛋白酶降解途径 （2）泛素参与的降解途径
六、抑制剂(inhibitor, I)
——使酶活性下降但又不使酶蛋白变性的物质 与酶的必须基团结合，抑制酶的催化活性。去除 后，酶表现原有活性。
（一）不可逆抑制作用
• 概念：抑制剂与酶活性中心必需基团共价 结合，不能用透析、超滤等物理方法将其 除去恢复酶活性。
• 常见抑制剂：
巯基酶抑制剂（如某些重金属离子、路易士气等） ——解毒：二巯基丙醇

酶(生物化学)PPT课件

酶(生物化学)PPT课件
详细描述
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。

《生物化学第四章酶》PPT课件

《生物化学第四章酶》PPT课件

2×9600 2×56000
第三节 酶的分类和命名
一、酶的分类
1. 氧化还原酶 Oxido-reductase
氧化-还原酶催化氧化-还原反应。主要包括脱氢
酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。
AH2+B
A+BH2
如: 乳酸脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。
CH3CHCOOH NAD+
根据酶蛋白质分子的特点，将酶分为：
单体酶：仅有一个活性中心，由一条或多条共价 相连的肽链组成的酶分子。
牛胰RNase 鸡卵清溶菌酶 胰凝乳蛋白酶
124 aa 129 aa 三条肽链
单链 单链
寡聚酶：由两个或多个相同或不同亚基组成的酶。 单独的亚基一般无活性。
① 含相同亚基的寡聚酶： 苹果酸脱氢酶（鼠肝），2个相同的亚基
二、酶的命名
(1) 国际系统命名法（systematic name）
是以酶所催化的整体反应为基础，规定每一种酶的名 称应当明确标明酶的底物及催化反应的性质。
(2)习惯命名法（recommended name）
根据酶的作用底物及其所催化的反应类型来命名。
如： 谷氨酸 + 丙酮酸 -酮戊二酸 + 丙氨酸 丙氨酸: -酮戊二酸氨基转移酶 谷丙转氨酶
比非催化高108～1020倍，比非生物催化剂高107～1013
2. 倍酶。具有高度专一性
酶对反应的底物和产物都有极高的专一性，几乎没 有副反应发生。
3. 酶易失活
常温、常压，中性pH 环境下反应。
4. 酶的催化活性可被调节控制
酶抑制剂调节、反馈调节、酶原激活、共价修饰、 激素控制等。
三、酶的化学本质
O

生物化学7第三章酶PPT课件

生物化学7第三章酶PPT课件
率，但不改变反应的平衡点。
酶在生物体内参与多种代谢反应， 是维持生命活动不可或缺的物质。
酶的分类
根据酶的来源可分为动物酶、植物酶 和微生物酶。
根据酶的结构可分为单体酶、寡聚酶 和多聚酶等。
根据酶作用的性质可分为氧化还原酶、 水解酶、裂合酶、异构酶和转移酶等。
酶的结构与功能
酶的活性中心
酶的特定化学基团，与 底物结合并催化反应发
米氏方程是酶促反应动力学的核心理论之一，它能够帮助我 们了解酶促反应的特性，如酶的催化效率、底物亲和力等。
酶促反应速度的影响因素
底物浓度
最快。
酶浓度
酶浓度越高，反应速度越快。
温度
温度越高，酶促反应速度越快， 但温度过高可能导致酶失活。
抑制剂和激活剂
疏水催化
酶通过将底物分子包裹在活性 中心的疏水空腔中，降低溶剂 对反应的干扰，从而加速反应
。
03
酶促反应动力学
米氏方程
米氏方程是表示一个酶促反应的起始速度与底物浓度关系的方 程，其形式为v=Vmax[S]/(Km+[S])，其中v代表反应速度， Vmax代表最大反应速度，[S]代表底物浓度，Km代表米氏常数。
04
酶的抑制剂与激活剂
酶的抑制剂
01
02
03
04
不可逆性抑制剂
通过与酶的活性中心结合，永 久性地抑制酶的活性。
可逆性抑制剂
通过非共价键与酶结合，抑制 酶的活性，但可以在一定条件
下恢复酶的活性。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降 低酶与底物的亲和力，从而抑
制酶的活性。
非竞争性抑制剂
与酶的活性中心以外的位点结 合，影响酶与底物的结合，从

生物化学ppt课件05.第五章酶

生物化学ppt课件05.第五章酶

(1) Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度，与 酶浓度成正比，Vmax=K3 [E]，如果酶的总浓度已知， 可从Vmax计算 酶的转换数(turnover number)，即动力
学常数K3。
(二)Km值及其意义
1. Km值 Km等于酶促反应速度为最大反应速 度一半时的底物浓度。
2. Km值的意义 (1) Km是酶的特征性常数之一。 (2) Km可近似表示酶对底物的亲和力。 (3) 同一酶对于不同底物有不同的Km值。
只有蛋白质部分，无辅助因子的酶即单纯酶。
(二)结合酶 (conjugated enzyme)，即全酶
全酶 (holoenzyme)
蛋白质部分：酶蛋白 (apoenzyme) 小分子有机化合物
辅助因子 (cofactor) 金属离子
1.辅助因子类型
(1) 辅酶 (coenzyme)：与酶蛋白结合疏松，可用 透析或超滤的方法除去。 (2) 辅基 (prosthetic group)：与酶蛋白结合紧密， 不能用透析或超滤的方法除去。
三、酶催化活性的可调节性
酶促反应受多种因素的调控，以适应机体 对不断变化的内外环境和生命活动的需要。其 中包括三方面的调节。
(一) 对酶生成与降解量的调节。 (二) 酶催化活性的调节。 (三) 通过改变底物浓度对酶进行调节等。
四、酶催化活性的不稳定性
酶的本质是蛋白质，凡是影响蛋白质 生物学活性的因素都能影响酶的活性。
1.变构酶 (allosteric enzyme) 2.变构部位 (allosteric site) 3.变构效应剂 (allosteric effector)
变构激活剂 变构抑制剂
(二) 共价修饰调节
1.共价修饰(covalent modification) 在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上

生物化学酶ppt课件

生物化学酶ppt课件
5
认识到了贫困户贫困的根本原因，才 能开始 对症下 药，然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视， 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目
（2）高的专一性 （3）温和的反应条件 （4）酶活性 的可调节性
如酶浓度的调节、激素调节、反馈调节、抑制剂和激活 剂的调节、别构调节、酶的共价修饰调节、酶原活化等。
• 金属酶中的金属离子作为酶的辅助因子， 在酶促反应中传递电子，原子或功能团。
17
认识到了贫困户贫困的根本原因，才 能开始 对症下 药，然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视， 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目
金属酶中的金属离子与配体
• 金属离子 配体
酶或蛋白
• Mn2
咪唑
丙酮酸脱氢酶
的蛋白质成分是非活性的。
酶的化学本质不完全是蛋白质，某
些RNA分子也具有催化活性。这类
Sidney Altman
RNA被称为ribozyme（核酶）。
Yale University
Cech和Altman因此获得1989年的
New Haven, CT, USA 诺贝尔奖。
13
认识到了贫困户贫困的根本原因，才 能开始 对症下 药，然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视， 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目
相对专一性 一种酶可作用于一类化合物或一种化学键
脂肪酶 催化脂肪水解 酯类水解
消化道蛋白酶 催化肽键水解
9
立体异构专一性 认识到了贫困户贫困的根本原因，才能开始对症下药，然后药到病除。近年来国家对扶贫工作高度重视，已经展开了“精准扶贫”项目
一种酶仅作用于底物立体异构体的一种。 L-乳酸脱氢酶
L-乳酸
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6
一、酶的分子组成中常含有辅助因子
单纯酶 (simple enzyme)：仅含有蛋白质的酶 称为单纯酶
结合酶 (conjugated enzyme)：由蛋白质部分 和非蛋白质部分共同组成的酶
全酶 (holoenzyme)
蛋白质部分：酶蛋白 (apoenzyme)
辅助因子 (cofactor)
小分子有机化合物 金属离子
液，实现了发酵。 1926 年 ， Sumner 首 次 从 刀 豆 中 提 纯 出 脲 酶 结 晶
(deoxyribozyme)，证明酶的化学本质是蛋白质。
3
1982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性， 提出核酶(ribozyme)的概念。
1995年，Jack W. Szostak研究室首先报道了具有 DNA 连 接 酶 活 性 DNA 片 段 ， 称 为 脱 氧 核 酶 (deoxyribozyme)。
酶学
Enzymology
目录
酶的概念
酶（enzyme）是一类由活细胞产生的、 对其底物具有高度特异性和高度催化效 能的蛋白质。
2
酶学研究简史
公元前两千多年，我国已有酿酒记载。 一百余年前，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活
动的结果。 1878年，Kühne首次提出Enzyme一词。 1897年，Eduard Buchner用不含细胞的酵母提取
19
三、同工酶催化相同的化学反应
定义 同工酶 (isoenzyme)是指催化相同的化
学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质 乃至免疫学性质不同的一组酶。
20
根据国际生化学会的建议，同工酶是由不同基 因编码的多肽链，或由同一基因转录生成的不 同mRNA所翻译的不同多肽链组成的蛋白质。
同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织 或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的 组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代 谢特征。这为同工酶用来诊断不同器官的疾病 提供了理论依据。
7
全酶分子中各部分在催化反应中的作用: 酶蛋白决定反应的特异性 辅助因子决定反应的种类与性质
8
辅助因子分类 （按其与酶蛋白结合的紧密程度）
辅酶 (coenzyme): 与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的 方法除去。
辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超 滤的方法除去。
12
金属离子的作用： 参与催化反应，传递电子； 在酶与底物间起桥梁作用； 稳定酶的构象； 中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。
13
某些金属酶和金属激活酶
金属酶 过氧化氢酶 过氧化物酶 谷胱甘肽过氧化 物酶 固氮酶 核糖核苷酸还原 酶 羧基肽酶 碳酸酐酶 碱性磷酸酶
金属离子 Fe2+ Fe2+ Se2+ Mo2+ Mn2+
以非共价键连接组成的酶。 多酶体系(multienzyme system)：由几种不同功能的酶
彼此聚合形成多酶体系或称多酶复合物。 多功能酶(multifunctional enzyme)或串联酶(tandem
enzyme)：一些多酶体系在进化过程中由于基因的融 合，多种不同催化功能存在于一条多肽链中，这类酶 称为多功能酶。
是酶分子中能与底物特异地结合并催化底物 转变为产物的具有特定三维结构的区域。
15
必需基团(essential group)
酶分子中氨基酸残 基侧链的化学基团中， 一些与酶活性密切相关 的化学基团。
16
பைடு நூலகம்
活性中心内的必需基团
结合基团
(binding group) 与底物相结合
催化基团
(catalytic group) 催化底物转变成产物
烟酰胺（维生素PP）之一
烟酰胺（维生素PP）之一
维生素B2（核黄素） 维生素B2（核黄素） 维生素B1（硫胺素） 泛酸 硫辛酸
烷基 二氧化碳
钴胺素辅酶类 生物素
维生素B12 生物素
氨基
磷酸吡哆醛
甲基、甲烯基、甲炔基、 四氢叶酸 甲酰基等一碳单位
吡哆醛（维生素B6之一） 叶酸
11
金属离子是最多见的辅助因子 金属酶(metalloenzyme) 金属离子与酶结合紧密，提取过程中不 易丢失。 金属激活酶(metal-activated enzyme) 金属离子为酶的活性所必需，但与酶的 结合不甚紧密。
Zn2+ Zn2+ Mg2+
金属激活酶 丙酮酸激酶 丙酮酸羧化酶 蛋白激酶 己糖激酶 磷脂酶C
细胞色素氧化酶 脲酶 柠檬酸合酶
金属离子 K+、 Mg2+ Mn2+、Zn2+ Mg2+、Mn2+
Mg2+
Ca2+
Cu2+ Ni2+ K+
14
二、酶的活性中心是酶分子中执行 其催化功能的部位
酶的活性中心 (active center) 酶的活性中心或活性部位（active site）
目前将生物催化剂分为两类：
酶 、 核酶（脱氧核酶）
4
第一节
酶的分子结构与功能
The Molecular Structure and Function of Enzyme
5
酶的不同形式:
单体酶(monomeric enzyme)：单一亚基构成的酶 。 寡聚酶(oligomeric enzyme)：由多个相同或不同亚基
9
辅助因子多为小分子的有机化合物或金属离子。
作为辅助因子的有机化合物多为B族维生素 的衍生物或卟啉化合物
它们在酶促反应中主要参与传递电子、质子 （或基团）或起运载体作用
10
某些辅酶（辅基）在催化中的作用
转移的基团
小分子有机化合物（辅酶或辅基）
名称
所含的维生素
氢原子（质子）
醛基 酰基
NAD＋（烟酰胺腺嘌呤二核苷 酸，辅酶I） NADP＋（烟酰胺腺嘌呤二核 苷酸磷酸，辅酶II） FMN（黄素单核苷酸） FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸） TPP（焦磷酸硫胺素） 辅酶A（CoA） 硫辛酸
活性中心外的必需基团
位于活性中心以外，维持酶活性中心应有 的空间构象和（或）作为调节剂的结合部位所 必需。
17
活性中心以外 的必需基团
结合基团
底物
催化基团
活性中心
18
溶菌酶的活性中心 溶菌酶的活性中心
是一裂隙，可以容 纳肽多糖的6个单 糖基（A，B，C， D，E，F），并与 之形成氢键和范德 华力。 催 化 基 团 是 35 位 Glu，52位Asp； 101位Asp和108位 Trp是结合基团。