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蛋白酶在面粉中的作用
蛋白酶是一种酶类，它在面粉中的作用可以从多个角度来解释。
首先，蛋白酶可以帮助面粉在面团制作过程中发酵。
面粉中含有一
定量的蛋白质，而蛋白酶可以分解这些蛋白质，释放出氨基酸和小肽，这些物质可以作为酵母菌发酵的营养物质，促进面团的发酵过程，使面包或其他面制品蓬松柔软。
其次，蛋白酶还可以改善面粉的加工性能。
在面粉加工过程中，蛋白酶可以降解面粉中的蛋白质，使面粉的筋度降低，从而提高面
团的延展性和变形性，使面团更易于加工成型。
这对于面包、饼干
等面制品的制作是非常重要的。
此外，蛋白酶还可以影响面粉制品的质地和口感。
通过调控蛋
白质的降解程度和方式，可以改变面团的黏性和弹性，从而影响最
终制品的质地和口感。
例如，在面包制作中，适量的蛋白酶可以使
面包更加柔软，口感更好。
总的来说，蛋白酶在面粉中的作用主要包括促进面团发酵、改
善面粉加工性能以及影响面制品的质地和口感。
这些作用使得蛋白
酶在面粉加工和面制品生产中起着重要的作用。
蛋白酶种类蛋白酶是一类具有催化作用的蛋白质分子，它们在生物体内起着至关重要的作用。
根据其催化的反应类型和底物特异性，蛋白酶可以分为多个种类。
本文将介绍几种常见的蛋白酶及其功能。
一、胰蛋白酶（trypsin）胰蛋白酶是一种水解蛋白质的酶，主要在胰腺中产生。
它能够将蛋白质分解为小分子的胺基酸，从而提供给机体进行能量代谢和新陈代谢。
胰蛋白酶的活性受到胃酸的抑制，一般在小肠中发挥作用。
二、淀粉酶（amylase）淀粉酶是一种水解淀粉为糖的酶，主要存在于唾液和胰液中。
它能够将淀粉分解为葡萄糖等小分子糖类，为机体提供能量。
淀粉酶在口腔中开始发挥作用，继续在胃和小肠中进行消化。
三、脂肪酶（lipase）脂肪酶是一种水解脂肪的酶，主要存在于胰液中。
它能够将脂肪分解为甘油和脂肪酸，从而使脂肪被人体吸收和利用。
脂肪酶主要在小肠中发挥作用，与胆汁中的胆盐一起协同作用，促进脂肪的消化和吸收。
四、蛋白酶K（proteinase K）蛋白酶K是一种特殊的蛋白酶，具有广泛的蛋白质水解能力。
它能够降解各种酶、蛋白质、肽链等，对于研究蛋白质结构和功能具有重要意义。
蛋白酶K在实验室中常用于DNA和RNA的提取过程中，用来去除蛋白质的污染物。
五、胃蛋白酶（pepsin）胃蛋白酶是胃液中的一种主要酶类，能够水解蛋白质。
胃蛋白酶在胃酸的酸性环境下才能发挥活性，它能够将蛋白质分解为小分子的多肽，为后续消化和吸收提供条件。
六、胰凝乳蛋白酶（chymotrypsin）胰凝乳蛋白酶是一种水解蛋白质的酶，主要存在于胰液中。
它能够将蛋白质分解为多肽和氨基酸，具有较强的蛋白质分解能力。
胰凝乳蛋白酶主要在小肠中发挥作用，与胰蛋白酶协同作用，促进蛋白质的消化和吸收。
七、胃蛋白酶原（pepsinogen）胃蛋白酶原是胃液中的一种前体酶，它在胃酸的作用下转化为活性的胃蛋白酶。
胃蛋白酶原的转化是一个自动催化的过程，它能够保护胃黏膜免受胃酸的腐蚀。
胃蛋白酶原的转化是胃液中消化蛋白质的重要步骤之一。
蛋白酶的功效与作用蛋白酶是一类具有催化降解蛋白质作用的酶类，它在生物体内发挥了重要的生理功能。
蛋白酶的功效与作用广泛应用于许多领域，如食品工业、医药工业以及生物技术领域。
首先，蛋白酶在食品工业中发挥了重要作用。
我们日常生活中食用的许多食品，比如酸奶、面包、乳酪等都是通过使用蛋白酶来制作的。
蛋白酶能够降解蛋白质，将复杂的蛋白质分解成容易被消化吸收的小分子肽和氨基酸。
这就提高了食品的口感和营养价值，并且使得消化系统更容易吸收和利用这些营养物质。
其次，蛋白酶在医药工业中起到了重要的作用。
蛋白酶能够降解体内产生的过多或异常的蛋白质，这对于一些疾病的治疗十分关键。
比如，一些肿瘤细胞产生了大量的蛋白质，通过使用蛋白酶可以将这些蛋白质分解，从而减缓或抑制肿瘤的生长。
此外，一些酶类药物，如抗凝血药物和消炎药物等，都是通过使用蛋白酶来合成的。
另外，蛋白酶在生物技术领域也发挥了重要作用。
在基因工程中，我们常常需要把一些外源蛋白引入到细胞或有机体中，从而改变其功能或表达水平。
这就需要使用蛋白酶将这些外源蛋白从载体蛋白中释放出来。
此外，蛋白酶还可以用于蛋白质分析和研究。
通过使用蛋白酶，可以将复杂的蛋白质分解成一系列较小的片段，从而更容易进行研究和分析。
总的来说，蛋白酶的功效与作用在许多领域都得到了广泛的应用。
无论是在食品工业、医药工业还是生物技术领域，蛋白酶都起着重要的作用。
通过降解蛋白质，蛋白酶能够改变食品的口感和营养价值，治疗一些疾病，以及帮助科学家更好地研究和分析蛋白质。
蛋白酶的发展不仅促进了各个领域的进步，也使得我们的生活更加丰富多彩。
一、蛋白酶的分类、主要用途及作用二、产蛋白酶菌株的筛选三、产酶发酵四、蛋白酶活性测定的方法蛋白酶的分类、主要用途及作用酶：酶是具有生物催化功能的生物大分子。
蛋白酶：水解蛋白质肽键的一类酶的总称蛋白酶分类：1据水解多肽的方式分为内肽酶和外肽酶2据反应的最适pH值分为酸性，碱性，中性蛋白酶蛋白酶简介：广泛存在于动物内脏、植物茎叶、果实和微生物中。
微生物蛋白酶，主要由霉菌、细菌，其次由酵母、放线菌生产。
催化蛋白质水解的酶种类很多，重要的有胃蛋白酶、胰蛋白酶、组织蛋白酶、木瓜蛋白酶和枯草杆菌蛋白酶等。
蛋白酶对所作用的底物有严格的选择性，一种蛋白酶只能作用于蛋白质分子中一定的肽键，如胰蛋白酶催化水解碱性氨基酸所形成的肽键。
蛋白酶分布广泛，主要存在于人和动物消化道中，在植物和微生物中含量丰富，由于动植物资源有限，工业生产上生产蛋白酶制剂主要利用枯草杆菌等微生物发酵设备。
一、酸性蛋白酶定义：酸性蛋白酶是一种能在酸性环境下水解蛋白质的酶类注：酸性蛋白酶是指蛋白酶具有较低的最适pH,不是指酸性基团存在于酶的活性部位.简介：主要来源于动物的脏器和微生物分泌物，包括胃蛋白酶、凝乳酶和一些微生物蛋白酶。
根据其产菌的不同，微生物酸性蛋白酶可以分为霉菌酸性蛋白酶、酵母菌酸性蛋白酶和担子菌酸性蛋白酶，根据作用方式可以分为两类：一类是与胃蛋白酶相似，主要的产酶微生物是曲霉、青霉和根酶等；另一类是与凝乳酶相似，主要产酶微生物是毛酶和栗疫酶等，从酶的活力-PH曲线分析,在酶的活性部位中含有一个或更多的羧基，这一类蛋白酶中研究最彻底的是胃蛋白酶。
酸性蛋白酶具有较好的耐酸性，目前用于工业化生产的酸性蛋白酶大多为霉菌酸性蛋白酶，此类酶的最适作用pH值为3.0左右，当pH值升高时，酸性蛋白酶的酶活会明显降低，且此类酶不耐热，当温度达到50℃以上时很不稳定，从而限制了酸性蛋白酶的应用范围。
基本性质酸性蛋白酶的最适PH从2左右(胃蛋白酶)到4左右应用1酿酒：酸性蛋白酶在酿酒的过程中起协同作用，具有溶解发酵原料，促进微生物繁殖，降解酵母菌体蛋白等多种功能。
蛋白酶的功能主治及副作用一、功能主治蛋白酶是一类能够分解蛋白质的酶类物质，具有多种功能主治，下面将介绍其中几种常见的功能主治：1.消化辅助–蛋白酶在胃液和胰液中起到消化蛋白质的重要作用。
蛋白酶能够将蛋白质分解为氨基酸，促进蛋白质的消化和吸收。
2.抗炎作用–许多炎症反应涉及到蛋白质的降解和合成过程。
蛋白酶可以抑制炎症反应，减轻组织炎症和疼痛，促进组织修复。
3.肌肉恢复–蛋白酶有助于促进肌肉组织的恢复和修复。
在运动后，肌肉通常会出现微小的损伤，蛋白酶能够分解损伤部位的蛋白质残留物，促进肌肉的恢复和生长。
4.血栓溶解–蛋白酶可以通过分解血栓形成的纤维蛋白，促进血栓的溶解。
这对于预防和治疗栓塞病非常重要。
5.免疫调节–蛋白酶能够调节免疫系统的功能，增强机体的免疫力。
它可以通过激活和调节免疫细胞，增加抗体的产生，提高机体对抗病原体的能力。
二、副作用使用蛋白酶时，可能会出现一些副作用。
虽然大多数人在使用蛋白酶时不会出现明显的副作用，但以下情况需要引起注意：1.胃肠道不适–在一些人身上，蛋白酶可能会引起胃肠道不适，如腹胀、腹泻和胃痛等症状。
这些副作用通常是暂时的，随着使用时间的延长会减轻或消失。
2.过敏反应–少数情况下，个别人群可能对蛋白酶过敏。
过敏反应主要表现为皮肤瘙痒、红肿、呼吸困难等症状。
如出现过敏反应应立即停止使用并就医。
3.药物相互作用–蛋白酶可能与其他药物相互作用，影响其疗效或产生不良反应。
在使用蛋白酶之前，应咨询医生或药师，告知正在使用的其他药物情况，避免发生药物相互作用。
对于蛋白酶的副作用，不同人群可能会有不同的表现，因此在使用过程中应密切观察身体反应，并在必要时咨询专业人士的意见。
三、总结蛋白酶具有多种功能主治，包括消化辅助、抗炎作用、肌肉恢复、血栓溶解和免疫调节等。
它对于促进蛋白质的消化和吸收、抑制炎症反应、促进肌肉恢复和修复、溶解血栓以及增强机体的免疫力都有重要作用。
然而，使用蛋白酶时也可能出现一些副作用，如胃肠道不适、过敏反应以及药物相互作用等。
蛋白酶的应用及生产过程蛋白酶是一类能够加速蛋白质水解的酶，广泛应用于食品工业、制药工业、生化制剂及工业废水处理等领域。
蛋白酶具有高效、高选择性和高专一性等特点，因此在各个领域中具有重要的应用价值。
首先，蛋白酶在食品加工中起到了重要作用。
在乳制品加工中，蛋白酶可以加速牛奶中的蛋白质水解，产生酪蛋白和酪肽，增强牛奶的口感和乳化性能。
在面食制作中，蛋白酶可以降解面团中的蛋白质，增加面团的韧性和延展性，并提高面食的品质。
在肉制品加工中，蛋白酶可以降解肌纤维蛋白，使肉质更加嫩滑。
其次，蛋白酶在制药工业中也有重要的应用。
蛋白酶可以用于制备一些生物制剂，如酶替代治疗和基因工程药物等。
通过对废旧药物的蛋白质的水解，蛋白酶可以提取出其中的有效成分，用于制备新型药物。
此外，蛋白酶还可以用于药物的纯化和分离过程中，提高药物的纯度和活性。
蛋白酶的生产过程包括酶源的筛选、菌种的培养、酶的提取和纯化等步骤。
首先，需要从自然界中寻找到高效的蛋白酶来源。
常见的蛋白酶来源有微生物（如细菌、真菌、酵母等）、植物和动物等。
通过筛选具有较高酶活性和较高稳定性的酶源，为后续蛋白酶的生产奠定基础。
接下来，需要通过菌种的培养来扩大蛋白酶的产量。
首先，将酶源接种到培养基中，进行原代培养。
原代培养完成后，将菌种移植到较大规模的发酵罐中进行扩大培养。
在培养过程中，需要控制好培养基的pH、温度、氧溶解度和培养时间等参数，以保证菌体的生长和蛋白酶的产量。
蛋白酶的提取和纯化是生产过程中的关键步骤。
通常采用离心法、超滤法、凝胶层析法等技术对发酵液进行初步的蛋白酶的提取和分离。
其中，离心法可以去除菌体和大分子物质，超滤法可以去除小分子物质，凝胶层析法可以根据蛋白酶在凝胶中的吸附性质实现蛋白酶的纯化。
利用这些方法，可以从复杂的发酵液中提取出纯净的蛋白酶。
最后，对蛋白酶进行活性检测和质量控制。
通过一系列的酶活性和蛋白质含量的分析方法来评估蛋白酶的质量。
常见的酶活性检测方法有酶活试剂盒法、酶联免疫吸附测定法等。
蛋白酶的功效与作用蛋白酶是一类能够降解蛋白质的酶类。
它们在生物体内起着至关重要的作用，并且具有许多重要的功效。
本文将从蛋白酶的分类、结构与功能、生物学作用等几个方面进行详细介绍。
一、蛋白酶的分类蛋白酶根据其活性位点位置可分为内切蛋白酶和外切蛋白酶。
内切蛋白酶是在蛋白质分子内产生酶促剪切，使蛋白质分子在酶的作用下断裂，而外切蛋白酶则是通过在蛋白质分子的末端引起酶促剪切，从而使蛋白质分子断裂。
根据酶的活性机制，蛋白酶可分为水解酶和非水解酶。
水解酶是指酶通过加水分解蛋白质分子，将其分解为较小的肽链或氨基酸残基。
非水解酶则是通过其他机制，如氧化、羧化等进一步改变蛋白质的结构和功能。
根据酶的分子结构，蛋白酶可分为单体蛋白酶和多聚体蛋白酶。
单体蛋白酶是指酶由单个蛋白质分子组成，而多聚体蛋白酶则是由多个蛋白质分子组合而成的酶复合物。
二、蛋白酶的结构与功能蛋白酶的结构与功能密切相关。
蛋白酶分子的结构通常由若干蛋白质链组成，在此基础上形成一个稳定的空间结构，其中的某些残基形成了活性位点。
蛋白酶的活性位点是酶对底物的结合和催化反应所必需的部位。
蛋白酶的功能主要有两个方面：一方面是降解废旧或损坏的蛋白质分子；另一方面是参与蛋白质的合成、修饰和降解过程。
1. 降解废旧或损坏的蛋白质分子：在细胞内，蛋白质的合成和降解是持续进行的。
在这个过程中，废旧或损坏的蛋白质分子需要被及时清除以维持细胞的正常功能。
蛋白酶通过降解废旧或损坏的蛋白质分子，将其分解为较小的肽链或氨基酸残基，然后再进一步由细胞代谢途径转化为新的蛋白质或能量，从而确保细胞的正常代谢活动。
2. 参与蛋白质的合成、修饰和降解过程：蛋白酶在蛋白质的合成和修饰过程中起着重要的作用。
在蛋白质的合成过程中，蛋白酶可以参与多肽链的剪切和折叠过程，确保蛋白质正确地折叠成为具有功能的结构。
在蛋白质的修饰过程中，蛋白酶能够催化氨基酸残基的修饰反应，如磷酸化、乙酰化等，从而调节蛋白质的活性和稳定性。
蛋白酶检测操作1. 概述蛋白酶检测是一种用于检测样品中蛋白酶活性和浓度的实验操作。
蛋白酶是一类能够降解蛋白质的酶，其活性和浓度的检测对于许多生物学和生化学研究非常重要。
本文将介绍蛋白酶检测的基本原理、常用的实验方法和操作步骤，并简要介绍一些常见的蛋白酶检测试剂和设备。
2. 基本原理蛋白酶检测的基本原理是通过特定的底物或试剂与蛋白酶发生反应来间接或直接测定蛋白酶的活性或浓度。
常用的蛋白酶检测方法包括颜色反应法、荧光法和质谱法等。
2.1 颜色反应法颜色反应法是一种常用的蛋白酶活性测定方法，其原理是将蛋白酶作用于特定的底物后，产生的产物与某些指示剂发生颜色变化，并通过测定颜色的强度来间接测定蛋白酶的活性。
常用的颜色反应法有Bradford法、Lowry法和BCA法等。
这些方法的原理相似，底物与蛋白酶作用后产生巯基体系或受酸水解而形成可着色反应产物，其颜色强度与酶活性成正比。
2.2 荧光法荧光法是一种直接测定蛋白酶活性的方法，其原理是利用荧光探针与蛋白酶反应后荧光强度的变化来测定酶活性。
荧光法具有高灵敏度、高选择性和实时监测的优点。
常用的荧光法有AF488-Casein法和AF488-Gelatin法等。
这些方法的原理是荧光探针与蛋白酶结合后产生荧光信号，可以通过荧光显微镜或荧光光度计进行测定。
2.3 质谱法质谱法是一种直接测定蛋白酶活性和浓度的方法，其原理是利用质谱仪对蛋白酶水解产物进行检测和定量分析。
质谱法具有高灵敏度、高分辨率和高通量的优点。
常用的质谱法有MALDI-TOF法和LC-MS法等。
这些方法的原理是将蛋白酶水解产物通过质谱仪分析和测定，可以得到酶活性和浓度的相关信息。
3. 实验方法和操作步骤3.1 颜色反应法3.1.1 Bradford法材料准备•Bradford试剂•蛋白质标准溶液•待测样品实验步骤1.准备一系列不同浓度的蛋白质标准溶液，浓度范围覆盖待测样品的浓度。
2.取一定量的标准溶液和样品，分别加入试管中。
蛋白酶的构成
蛋白酶的构成主要是由氨基酸残基组成，这些残基通过肽键连接形成蛋白链，蛋白链可以折叠成特定的三维结构，形成蛋白质的构象。
蛋白酶的催化中心通常位于蛋白质的结构中，是一个具有特殊催化活性的区域。
催化中心通常由一些特定的氨基酸残基组成，如赖氨酸、组氨酸和丝氨酸等。
按照酶的化学组成可将酶分为单纯酶和结合酶两大类。
单纯酶分子中只有氨基酸残基组成的肽链，结合酶分子中则除了多肽链组成的蛋白质，还有非蛋白成分，如金属离子、铁卟啉或含B族维生素的小分子有机物。
结合酶的蛋白质部分称为酶蛋白，非蛋白质部分统称为辅助因子，两者一起组成全酶；只有全酶才有催化活性，如果两者分开则酶活力消失。
一、蛋白酶将蛋白质变成了氨基酸还是多肽还是都有？
1、都有，主要是多肽，有少量氨基酸。
不同的蛋白酶所催化的肽键不同，即是不同的蛋白酶能使不同的肽键（不同的氨基酸形成的）断裂。
有可能某蛋白酶（或多种蛋白酶）水解蛋白质时正好有单个的氨基酸生成。
因此，蛋白质在蛋白酶的催化下水解的产物不能理解为只有多肽，而应该表述为主要产物是多肽，同时也有少量游离氨基酸生成。
2、如果是外切酶就是从两端切的酶就会产生氨基酸，如果是内切酶如常见的胃蛋白酶、胰蛋白酶就会从中间切，产生多肽。
那个多取决于是内切酶还是外切酶
3、如果是蛋白酶的话，水解蛋白质的结果一定是多肽啦~~
水解成多肽后，经肽酶进一步水解成氨基酸~
4、从事实出发，我认为都有，这不仅与酶有关，和蛋白质本身也有关，一些蛋白质本来结构就相对简单。
从高中考察的范围而言，我建议最好认为是多肽链，尤其在考试时，若不是“彻底水解”的提法，说变成氨基酸一般会错，因为命题指向通常是多肽链。
二、蛋白质在胃蛋白酶和胰蛋白酶的作用下变成氨基酸的反应属
于什么类型?
属于蛋白质的酶促降解，蛋白质先在蛋白酶的作用下分解成肽链，再在肽酶的作用下分解成氨基酸
三、胃蛋白酶、胰糜蛋白酶水解蛋白质获得的都是芳香族氨基
酸？
糜蛋白酶水解苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸等疏水残基的羧基形成的肽键。
糜蛋白酶水解疏水残基之间的肽键。
如果只用一种酶消化，得到的是各种长度不等的肽段，以及少量游离氨基酸。
这些游离氨基酸中，有芳香族的，也有其它氨基酸。
可能芳香族的稍多一些。
糜蛋白酶水解芳香族氨基酸的羧基形成的肽键，并不是直接将芳香族氨基酸切下来。
四、碱性蛋白酶可以催化蛋白质及其多肽的水解吗？
碱性蛋白酶(胰蛋白酶)可以催化蛋白质及其多肽的水解，胃蛋白酶（酸性条件下有催化作用）将蛋白质分解为多肽。
五、胰蛋白酶在催化蛋白质水解的时候为什么要先将肽链羰基极
化?
1、你的三个问题说实话太专业了。
应该从酶的结构和酶的作用机理解释。
胰蛋白酶的作用中心有Zn2+，Arg127的胍基和Glu270的羧基组成。
催化的第一步反应是活化水分子的亲核氧原子攻击底物的羰基碳原子，同时，Glu270作为广义碱，从Zn2+—结合水吸取一个质子，形成一个带负电的四面体过度中间物，通过Zn2+和Arg127带正电的侧链的静电3相互作用给以文帝昂。
催化的第二步，Glu270的COOH作为广义酸提供一个质子给肽基的-NH基，肽健随着断裂，释放氨基酸，经扩散离开酶的活性部位，完成水解。
从以上过程可以看出，肽链羰基极化是为了使底物更好的与酶的活性部位相结合。
要想把这些问题彻底弄明白建议你买一套王镜岩的生物化学。
2、由于N的孤对电子，形成肽键的三个原子键存在离域派键，共振表达为：
N－C＝O－－N＝C－O。
离域派键的形成使得羰基C的电正性减小，不利于亲核试剂的进攻（水）。
极化后的羰基活性增加，有利于亲核试剂进攻
六、胰蛋白酶特异性水解蛋白质？
胰蛋白酶识别赖氨酸和精氨酸，在羧基端切开。
基本上都是在羧基端切开的。
这两个是一样的。
识别Phe、Trp、Tyr
七、将组织细胞分离时，为什么用胰蛋白酶，不用其他蛋白酶，
胰蛋白酶是否可以水解细胞间质中所有的蛋白质？
1、胰蛋白酶主要作用于精氨酸或赖氨酸羧基端的肽键,一般蛋白质中都含有精氨酸和赖氨酸，所以基本上细胞间质的蛋白都会被水解成短肽。
分离组织细胞时用胰蛋白酶是因为胰蛋白酶的最适pH值在7.8～8.5左右，最适温度为37℃，接近组织细胞的适宜ph值和温度，在消化胞间连接的同时不会对细胞造成过大的损坏，但是胰蛋白酶如果消化过度，也会对细胞表面造成损害，所以尽量减少胰蛋白酶接触细胞的时间，对接下来的细胞培养会有好处
2、这个问题我来解释一下吧。
人体内的蛋白酶确实有很多，但是我们做组织分离需要的是方便快捷，胰蛋白酶容易提取，催化水解效率高，且其最适催化PH值接近中性，而提取其他的蛋白酶如胃蛋白酶则需要在酸性环境中分离对组织也不好。
第二个问题其实一般来说基本所有的蛋白质都可以水解，除非有特别修饰的
3、胰蛋白酶适合将细胞间质分解。
举个例子吧，胃蛋白酶也可以水解细胞间质，但是这种酶要在酸性条件下才能起作用（胃蛋白酶是胃里的酶，所以最适PH小于7）。
而组织细胞是不呈酸性的，胃蛋白酶也就起不了作用，之所以不用其他的酶原因也是跟这差不多。
胰蛋白酶可以水解所有的蛋白质，谁让它是蛋白酶呢！水解蛋白质是它的天职！
八、什么是化学修饰法？用化学修饰法怎样使一个肽只在精氨酸和赖氨酸残基处被胰蛋白酶水解？
胰蛋白酶本来就是在精氨酸和赖氨酸处切割水解蛋白，它也只能识别这些位点，不用修饰的。
化学修饰法就是采用适当的增加/减少/改变氨基酸的基团来改变它的物理化学性状
九、胰蛋白酶是否能够水解赖氨酸的侧链？
1、胰蛋白酶理论上是可以切除酪氨酸和精氨酸的C末端，但是我想知道的是，赖氨酸侧链上连接的氨基酸是否可以被胰蛋白酶切除？
2、不能
十、蜘蛛丝主要成分是蛋白质，为什么不能被蛋白水解酶所水解，而又可以生物降解呢？
蜘蛛丝的主要成分为丝心蛋白，它是纤维状蛋白质，主要结构是β折叠。
这种蛋白质的氨基酸序列赋予它特殊的机械性质，蚕丝的丝心蛋白的主要氨基酸序列有以下的重复：
〔Gly—Ala—Gly—Ala—Gly—Ser—Gly—AlaA1a—Gly—
（Ser—Gly—A1a—Gly—A1a—Gly）8〕即Gly（甘氨酸）最多，在Gly之间则相间排列着Ala（丙氨酸）或Ser（丝氨酸）残基。
这3种氨基酸的侧链都较小，这样一侧为Gly侧链，另一侧为Ala和Ser侧链的β折叠结构的交替堆积成平行的多层结构，形成强有力而不伸展的纤维，这种纤维具有极好的柔韧性，因为层间靠氨基酸侧链间的弱范德华力维系。
丝心蛋白也含少量不适合这种结构的其他氨基酸，如缬氨酸和酪氨酸，它们构成盘曲区段并周期性地干扰β折叠层结构，可能就是丝纤维有弹性的原因。
实际上，不同品种蚕丝产生不同量的这种非折叠层结构，因而弹性也有差别。
丝心蛋白是蚕茧提供的强韧又有弹性的优质蛋白质纤维。
而蛋白酶主要分为两种，限制性的和非限制性的。
限制性的为转移的蛋白水解酶，没有相关的蛛丝蛋白水解酶是无法水解的，而非限制酶一般不能彻底水解蛋白质，所以朱斯蛋白不能被一般生物的蛋白水解酶所水解，然而某些微生物则可以，可能使他们具有相关酶系统，所以具有生物降解性。
十一、
碱性蛋白酶能水解蛋白质分子肽链生成多肽或氨基酸，具有较强的分解蛋白质的能力。
生产工艺是采用微滤超滤膜分离、喷雾干燥或真空冷冻干燥等先进技术，产品质量达到食品级标
准及试剂级标准，广泛应用于食品、医疗、酿造、丝绸、制革等行业，满足各种不同要求需要。
特性碱性蛋白酶是由造育的地衣芽孢杆菌发酵而得，主要成分为枯草杆菌蛋白酶，是一种内切酶，催化部位为丝氨酸，分子量约为27300。
产品规格本产品是采取先进生产技术，达到食品级和试剂医药级质量标准，酶活范围为20万——150万u/g,可按客户要求而配制。
使用条件底物浓度10~25%，温度50~60℃，PH值6.0~8.5，反应时间3~6小时（根据要求可长可短）添加酶0.03~0.06%（以水解溶液重量计）。
包装与保存小包装为1KG 铝塑袋，大包装为10KG或20KG纸箱。
保存：5℃保藏，保质期一年；25℃储存，酶活保存期至少3个月以上。
