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生物化学第3章氨基酸.pptx

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生物化学第3章 氨基酸

生物化学第3章 氨基酸
生物化学 第三章 氨基酸 (amino acid)
一、氨基酸——蛋白质的构件分子
氨基酸(amino acid) ：α-氨基酸是一切蛋白质的组成单位。氨基酸是与羧酸 相邻α-碳原子上连有一个氨基，故称α-氨基酸。 利用酸水解、碱水解、酶解可把蛋白质分子水解释放氨基酸。
不变部分（除脯氨酸） 可变部分 L型 α -氨基酸
氨基酸
芳香族氨基酸 Phe、Tyr、Trp 杂环氨基酸 His、Pro
脂肪族氨基酸：一氨基一羧基（中性氨基酸）
甘氨酸
丙氨酸
缬氨酸
亮氨酸
异亮氨酸
脂肪族氨基酸：一氨基一羧基（中性氨基酸）:含有羟基
丝氨酸Ser的-OH在生理条件下不解离，但是个极性基团，能与其 他基团形成氢键，常出现在酶的活性中心； 苏氨酸Thr的-OH是仲醇，具有亲水性；
水中心）
极性氨基酸侧链能与水形成氢键，易溶于水 带电荷和极性氨基酸一般位于蛋白表面 蛋白的活性中心：His，Ser，Cys
2.3氨基酸的分类——不常见蛋白质氨基酸
2.4氨基酸的分类——非蛋白质氨基酸
150 多种，不是蛋白质组成，但是有特定生理功能
（1）大多是L型α氨基酸衍生物
（2）有D型氨基酸 （3）还有β-、γ-、δ-氨基酸
/view/e845c4c8a1c7aa00b52acb47.html
用强酸型阳离子交换树脂分离氨基酸
氨基酸与树脂的亲和力取决于：
气液层析
高效液相层析
蛋白质的水解条件及优缺点
第一章糖课后题 第6题
高碘酸及其盐可以定量的氧 化断裂邻二羟基、α-羟基醛等 的碳碳键，产生相应的羰基 化合物。该反应可以用来区 分糖苷是呋喃还是吡喃型的。 侧翼测定直连多糖的相对分 子量和支链淀粉的非还原末 端残基数，即分支数目。

生物化学第3章 氨基酸分析

生物化学第3章 氨基酸分析
氨基酸首尾脱水聚合成肽键。
180多种天然氨基酸； 20种蛋白质氨基酸
二、氨基酸的分类、性质
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同 20种蛋白质氨基酸按R的极性可分为非极性氨基酸、不带电荷极性氨基酸、 带正电R基氨基酸和带负电R基氨基酸
按R基的结构可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸及杂环氨基酸3大类
脂肪族氨基酸：一氨基一羧基（中性氨基酸）:含有硫
Cysteine Methionine (Cys，C) (Met，M)
(1) 两个半胱氨酸的巯基氧化生成二硫键，生成胱氨酸，Cys-S-SCys
(2) 蛋氨酸的甲硫基的硫原子有亲核性，容易发生极化，在生物合成
中是重要的甲基供体
脂肪族氨基酸：一氨基二羧基（酸性氨基酸）
水中心）
极性氨基酸侧链能与水形成氢键，易溶于水 带电荷和极性氨基酸一般位于蛋白表面 蛋白的活性中心：His，Ser，Cys
2.3氨基酸的分类——不常见蛋白质氨基酸
2.4氨基酸的分类——非蛋白质氨基酸
150 多种，不是蛋白质组成，但是有特定生理功能
（1）大多是L型α氨基酸衍生物
（2）有D型氨基酸 （3）还有β-、γ-、δ-氨基酸
四、氨基酸的化学反应
ɑ-氨基参与的反应: 亚硝酸、酰化试剂、烃基、 醛基氧化酶 氨基酸的 化学反应
茚三酮、肽键形成!
ɑ-羧基参与的反应： 成盐、成酯、成酰氯、脱 羧、叠氮
侧链R基参与的反应： 取决于R侧链的官能团
ɑ-氨基参与的反应:
与亚硝酸反应：
通过测定N2的量而计算氨基酸的量，可衡量蛋白质的水解程度 与酰化试剂反应： X=Cl, OH, -OCOR; 可多肽合成中保护氨基；丹磺酰氯可以与肽的N-端氨基 酸反应，生成丹磺酰-肽，水解得到有强烈荧光的丹磺酰-氨基酸，用电泳法 或层析法分析即可得知N-端是何种氨基酸，被广泛用于蛋白质N端测定。 烃基化反应：

大专生物化学课件(新)-氨基酸的性质和制备

大专生物化学课件(新)-氨基酸的性质和制备

定性鉴别溶液中是否含有某种氨基
酸/样品是不是某种氨基酸


利用某些氨基酸的特殊反应、特殊性质， 如：
脯氨酸，羟脯氨酸与茚三酮反应呈黄色 酪氨酸，色氨酸，苯丙氨酸在280nm左右有光吸 收 其他化学反应

1. 米伦反应：酪氨酸与米伦试剂（硝酸汞溶于含有少量亚硝酸的 硝酸中）反应即生成白色沉淀，加热后变成红色。含有酪氨酸 的蛋白质也有此反应； 2. 坂口反应：在碱性溶液中，胍基与含有萘酚及次溴酸盐的试 剂反应，生成红色物质。这是对于精氨酸专一性较强、灵敏度
会产生吸引作用。
国外膜分离工艺已应用于乳制品工业。采用反渗 透浓缩乳清，使用超滤法从乳清中制备浓缩蛋白质， 使用微米膜分离乳清中的蛋白质，去除脱脂乳中的 细菌，使用纳滤膜去除乳清中的矿物质。近些年， 又开始研究膜过滤分离蛋白质、肽和氨基酸的可行 性。在人体的新陈代谢过程中存在大量生物膜渗透 现象。研究氨基酸的膜分离不仅可以找出有效的生 物分离技术，而且有助于加深对这些新陈代谢过程 的了解。

（4）特殊试剂沉淀法 ：采用某些有机或无机试 剂与相应氨基酸形成不溶性衍生物的分离方法。


精氨酸与苯甲醛生成沉淀，盐酸去除苯甲醛
是最早应用于混合氨基酸分离的方法之一。某些氨基酸可以 与一些有机化合物或无机化合物结合，形成结晶性衍生物沉 淀，达到与其它氨基酸分离的目的，但是，特殊沉淀法的沉 淀剂回收困难，排放废液中参杂有沉淀剂，加重了污染，残 留在氨基酸产品中的沉淀剂还会影响纯度。

紫外吸收光谱性质
构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区
都没有光吸收，但在远紫外区 (<220nm)均有光吸收。
在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、
苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力

《生物化学》氨基酸

《生物化学》氨基酸

氨基酸的两性解离：
阳离子
两性离子
阴离子
以甘氨酸为例： pK1= 2.34 pK2 = 9.60
+
H3N-CH2-COOH
[Gly+]
K’1
+H3N-CH2-COO－ +[ H+] [ Gly±]
pI = 5.97
[Gly±][H+]
K1’=
[Gly+]
+H3N-CH2-COO－ K’2 [Gly±]
苯丙氨酸
Phenylalanine Phe F
— CH 2— CH— COO-
NHN3H+ 3+
酪氨酸
Tyrosine Tyr Y
HO —
— CH 2— CH— COO-
NH3+ NH3+
组氨酸
Histidine His H
HC C — CH 2— CH— COO-
+HN
NH
C H
咪唑基
NH3+
如图所示
H3N+
COOH CH2
(Gly+)
COO-
H3N+ CH (G2 ly±)
COO-
H2N
CH2
(Gly-)
pH 14 12 10 8
[Gly+ ] = [Gly±]
6 4 2 0
0.1
pK1=2.34
0.05
加入的H+ mol数甘Βιβλιοθήκη 氨pK2=9.60
酸
的
pI=5.97
滴
[Gly ±] = [Gly-]
[Gly±][H+] K1’
= K2’ [Gly±]

专业课生物化学第三章 氨基酸

专业课生物化学第三章 氨基酸
是一个很强的亲核基团，与烃化试剂如甲基碘容 易形成锍盐。
此反应可被巯基试剂逆转
6、半胱氨酸侧链上的巯基：
反应性能很高，在微碱性条件下，巯基发生解离形 成硫醇阴离子(-CH2-S-)，能与卤化烷例如碘乙酸，碘 乙酰胺，甲基碘等迅速反应，生成相应的稳定烷基衍 生物。
半胱氨酸的巯基能打开乙撑亚胺，即氨丙啶的环.
第3章：氨基酸
第一节：氨基酸的结构与分类
第二节：氨基酸的酸碱化学
第三节：氨基酸的化学性质
第四节：氨基酸的光学活性和光谱性质
第一节（一）：氨基酸的结构
一、氨基酸—— 组成蛋白质的基本单位
1、酸水解： 盐酸或硫酸回流煮沸20小时。 不引起消旋作用，得到L-氨基酸。色氨酸完全被破坏；羟基氨 基酸、天冬酰胺、谷胺酰胺部分被破坏。 2、碱水解：氢氧化钠共煮10—20小时。 产物是D型和L型氨基酸的混合物。产生消旋现象。多数氨基酸 遭到破坏。色氨酸稳定。 3、酶水解： 胰蛋白酶、糜蛋白酶、胃蛋白酶水解。 不产生消旋作用，也不破坏氨基酸。水解不彻底。
反应中1分子的半胱氨酸引起1分子的硫硝基苯甲酸的 释放。它在pH8．0时，在412nm波长处有强烈的光吸收， 因此可利用比色法定量测定-SH基。
二硫键的形成和打开 1、二硫键的形成
在痕量的金属离子如Cu2+，Fe2+，C02+和Mn2+ 存在下，巯基在空气中氧化显著提高。这些离子 可能是反应所需的催化剂。
3. 碱性氨基酸（+）
1、非极性R基(中性-非极性氨基酸)
共8种氨基酸,4种带脂肪烃侧链的氨基酸；2种含芳香环 氨基酸；1种含巯基氨基酸和1种甘氨酸。它们在水中的溶 解度比极性氨基酸小。
2、不带电荷的极性R基(中性-极性氨基酸)

生物化学第3章氨基酸

生物化学第3章氨基酸

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生物化学第3章氨基酸
逆流分溶原理
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生物化学第3章氨基酸
分溶曲线
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生物化学第3章氨基酸
分溶曲线与转移次数n 的依数关系
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生物化学第3章氨基酸
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柱 层 析 装 置
生物化学第3章氨基酸
3rew
演讲完毕，谢谢听讲!
再见，see you again
Specific Rotation [α]D25 Degree
Amino Acid
+1.8
L-Methionine
+12.5
L-Phenylalanine
+5.0
L-Proline
+12.0 －38.5
L-Serine L-Threonine
+12.4
L-Tryptophan
－11.0 L-Valine
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氨基酸兼性离子
生物化学第3章氨基酸
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甘氨酸兼性离子的解离
生物化学第3章氨基酸
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甘 氨 酸 的 滴 定 曲 线
•pK1 = 2.34 • pI = 5.97 •pK2 = 9.60
生物化学第3章氨基酸
•当[质子受体]=[质子供体]时
Handerson-Hasselbalch公式
生物化学第3章氨基酸
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2020/11/26
生物化学第3章氨基酸
一、氨基酸——蛋白质 的构件分子
• 将蛋白质完全水解（酸水解、碱水解、酶 水解）可以得到构成蛋白质的基本成分，这些基 本成分是L-氨基酸。

生物化学 第3章 氨基酸、多肽与蛋白质

氨基酸、多肽第三章氨基酸多肽与蛋白质第一节蛋白质概论Proteins are polymers(多聚体) of amino acids.(氨酸)p-20 amino acids (氨基酸) millions of proteins with different properties and activities.Protein structures are studied at primary, secondary, tertiary and quaternary levels.-αhelix, βsheets, globular, complexes, denaturation and folding. Proteins have widely diverse forms and functions.-enzymes(酶), hormones(激素,荷尔蒙), antibodies(抗体),transporters(转运蛋白),muscle(肌肉),lens protein of eyes(眼睛晶状体),spider webs(蜘蛛网),rhinoceros horn(犀牛角),antibiotics(抗生素),mushroom poisons(蘑菇毒素).)antibiotics()mushroom poisons()一、蛋白质的化学组成与分类1、元素组成碳50%氢7%氧23%氮16%硫0-3%微量的磷、铁、铜、碘、锌、钼。

氮平均含16％。

凯氏定氮：粗蛋白质含量=蛋白氮×6.252、氨基酸组成蛋白质是由20种L-型α氨基酸组成的长链分子The earliest studies of proteins focused on the free amino acids derived from these proteins.•The 1st amino acid (asparagine) was discovered in 1806 from asparagus (芦笋) (a green vegetable).•The last (threonine) was not identified until 1938!•All the amino acids were given a trivial (common) name. Glutamate from wheat gluten (面筋) (sticky). Tyrosine from cheese (“tyros” in Greek).3、分类（1）按组成：简单蛋白：结合蛋白：核蛋白，糖蛋白，脂蛋白，色蛋白，磷蛋白，黄素蛋白，金属蛋白（2）、按分子外形的对称程度：球状蛋白质纤维状蛋白质、膜蛋白质）按功能分（3）、按功能分：酶、运输蛋白、营养和贮存蛋白、激素、受体蛋白、运动蛋白、结构蛋白、防御蛋白。

生物化学 第三章 氨基酸(共92张PPT)

Tyrosine
色氨酸
Trytophan
氨基酸的结构
芳香族氨基酸
H 2N
O
CH
C
OH
CH 2 CH 2 CH 2 NH
C
NH
NH 2
氨基酸的结构
精氨酸 Arginine
碱性氨基酸
O H 2 N CH C OH
CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 NH 2
氨基酸的结构
精氨酸 Arginine
赖氨酸 Lysine
光性。而且发现主要是L型的（也有D型的，但很少）。
-氨基酸的分子构型
1、氨基酸的分类
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。
20种蛋白质氨基酸按R的极性可分为非极性氨基酸 、极性性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸；按R基的结 构可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸及杂环氨基酸3大 类。
氨基酸的三字母简写符号必背熟，单字母符号 要求认识。
芳香族氨基酸: Phe Trp Tyr
1、氨基酸的分类
组成蛋白质的氨基酸按其α-碳原子上侧链R的结构
2缬．氨酸-羧分基V参a为l与ine的反2应0种，20种氨基酸按R的结构和极性的不同有以下
生成烷基咪唑衍生物，并引起酶活性的降低或丧失
两种分类方法。 酪氨酸 tyrosine
Try Y
提问：大 多 数 氨 基 酸 在 中 性（pH=7） 时， 带
[质子供体]
乙酸
+ H
COOH
-
COO
+ H
CO-O
+ K1
H3N CH2
+
H3N CH2
K2
H2N CH2
Gl+y
Gl+-y

生物化学 第三章 氨基酸

COOH H3N
+
C H R
-H pK1' +H
+
+
COO H3N
+
-
C H R
-H pK2' +H
+
+
COO R
-
H2N C H
PH 1 净电荷 +1 正离子
7 0 两性离子 等电点PI 等电点
10 -1 负离子
（ ） 与 亚 硝 酸 反 应
四. 氨基酸的化学反应
1．α-氨基参与的反应 氨基参与的反应
异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline
甲硫氨酸 Methionine 半胱氨酸 Cysteine
氨基酸的结构
芳香族氨基酸
苯丙氨酸 Phenylalanine
H 2N CH 2 O CH C OH
氨基酸的结构
芳香族氨基酸
苯丙氨酸 Phenylalanine 酪氨酸 Tyrosine
H 2N CH CH
天冬氨酸 Aspartic acid
酸性氨基酸
O H2N CH C CH2 C OH O OH
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartic acid 谷氨酸 Glutamic acid
H2N
酸性氨基酸
O CH C CH2 CH2 C OH O OH
氨基酸的结构
丝氨酸 Serine
含羟基氨基酸 含羟基氨基酸
一. 氨基酸—蛋白质的构件分子 蛋白质的水解作用提供了关于 蛋白质的水解——蛋白质的水解作用提供了关于
α-氨基酸的一般结构— 氨基酸的一般结构—
20种氨基酸除脯氨酸外，其他均具如下结构通式。 20种氨基酸除脯氨酸外，其他均具如下结构通式。 种氨基酸除脯氨酸外

3氨基酸-生物化学.


5、形成西佛碱
• 氨基酸的a-氨基能与醛类反应生成弱碱，即西佛碱。西佛碱是转氨基 反应的中间物。
6、脱氨
• 氨基酸在氧化剂或酶作用下即脱氨产生酮酸。
7 成酯和成盐反应
• 成酯反应： – 在盐酸（干气）存在下，氨基酸与无水甲醇作用产生氨基 酸甲酯或乙酯。是合成氨基酸酰基衍生物的重要中间体。 • 成盐反应：氨基酸与碱作用生成相应的盐。氨基酸的碱金属 盐能溶于水,而重金属盐则不溶于水。 • 成酯、成盐后，羧基不参加反应，被掩盖，从而使氨基活性 突出，即活化了氨基，这就是氨基酸的酰基化和烃基化反应 在碱性溶液中进行的原因
2、与甲醛反应
• 氨基酸的甲醛滴定是测定氨基酸的一种常用方法。 • 甲醛滴定法： –当氨基酸溶液中存在lmol／L甲醛时，滴定终点由PH12 左右移至9附近，即酚酞指示剂的变色区域 • 测定蛋白质的水解程度： –氨基酸的氨基与甲醛反应生成羟甲基氨基酸和二羟甲基 氨基酸，使反应向放出质子的方向移动，酸性增加，PH 降低，可用氢氧化钠滴定。每放出一个质子，相当于一 个氨基酸
（1）氨基酸的解离曲线
• 以甘氨酸为例
（2）等电点（pI）
• 氨基酸处于正负电荷数相等即净电荷为零的兼性 离子状态时溶液的pH值。 • 等电点时氨基酸的性质 –溶解度最小，可分离不同氨基酸。 –pH=pI，氨基酸在电场中既不向正极也不向负极移动。 –pH>pI，氨基酸带净负电荷； –pH < pI ，氨基酸带净正电荷。
-氨基--甲硫基丁酸
2、不带电荷的极性R基氨基酸
• 这一组中有7种氨基酸。 – 比非极性R基氨基酸易溶于水。 • 甘氨酸 • 丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸：羟基 • 天冬酰胺和谷氨酰胺：酰胺基 • 半胱氨酸：巯基（－SH）
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（四）半胱氨酸巯基参加的反应
1.与碘乙酸反应
（标记巯基）
return
2.与氮丙啶反应
（为胰蛋白酶水解肽链提供一个新位点） return
3.与含汞化合物反应
对氯汞苯甲酸
（蛋白质结晶时制备重原子衍生物）
4.与二硫硝基苯甲酸反应
（巯基定量测定）
pH8.0, 412nm检测
5.两个巯基氧化成二硫键
甘氨酸 丝氨酸 苏氨酸 半胱氨酸 酪氨酸 天冬酰胺 谷氨酰胺
带正电荷的R 基氨基酸
赖氨酸 精氨酸 组氨酸
带负电荷的R 基氨基酸
天冬氨酸 谷氨酸
不常见蛋白质氨基酸Ⅰ
不常见蛋白质氨基酸Ⅱ
不常见蛋白质氨基酸Ⅲ
不常见蛋白质氨基酸Ⅳ
非蛋白质氨基酸Ⅰ
非蛋白质氨基酸Ⅱ
非蛋白质氨基酸Ⅲ
非蛋白质氨基酸甲状腺素
L-Alanine L-Arginine L-Aspartic Acid L-Glutamic Acid L-Histidine L-Isoleucine L-Leucine L-Lysine
Specific Rotation [α]D25 Degree
Amino Acid
+1.8
L-Methionine
（蛋白质形成二、三级结构时）
6.蛋白质中二硫键的氧化和还原
反应一
胱氨酸 Cystine
反应二
（蛋白质结构研究）
7.蛋白质中二硫键的被DTT还原
二硫苏糖醇 DTT
（蛋白质结构研究）
五、氨基酸的光学活性 和光谱性质
氨基酸的相对构型
苏氨酸的4种光学异构体
部分氨基酸的比旋光度
Amino Acid
氨基酸的甲醛滴定曲线
四、氨基酸的化学反应
（一）α－氨基参加的反应
1.与亚硝酸反应
室温
（氨基酸定量）
2.与酰化试剂反应
苄氧甲酰氯
苄氧甲酰氨基酸
（保护氨基）
其它酰基化试剂
3.烃基化反应
与 DNFB 反应
（氨基酸鉴定）
return
3.烃基化反应
与 PITC 反应
（氨基酸鉴定）
return
4.形成西佛碱反应
Glycine Alanine Valine Leucine Isoleucine
常见的蛋白质氨基酸Ⅰ
Serine
Threonine
Cysteine
Methionine
常见的蛋白质氨基酸氨基酸Ⅱ
Aspartic acid Glutamic acid Asparagine Glutamine
常见的蛋白质Ⅲ
赖氨酸的解离反应式和pI计算
部分氨基酸的解离常数和等电点
氨基酸 -COOHpKa
天冬氨酸 2.09
谷氨酸
2.19
精氨酸
2.17
赖氨酸
2.18
组氨酸
1.82
半胱氨酸 1.71
酪氨酸
2.20
-NH3+pKa 9.82 9.67 9.04 8.95 9.17 10.78 9.11
R基pKa 3.86（βCOOH） 4.25（γCOOH） 12.48（胍基） 10.53（εNH3+） 6.00（咪唑基）
8.33（SH） 10.07（OH）
pI 2.97 3.22 10.76 9.74 7.59 5.02 5.66
反应的结果减弱 了氨基的碱性
甘氨酸的氨基与甲醛的反应
由于加甲 醛与氨基酸的 氨基反应，减 弱了氨基的碱 性，使得滴定 终点向中性pH 偏移，由pH12 左右降低到 pH9左右，正 好是酚酞指示 剂的变色区域。
三、氨基酸的酸碱化学
氨基酸兼性离子
甘氨酸兼性离子的解离
甘氨酸的滴定曲线
pK1 = 2.34 pI = 5.97

lg
[质子受体] [质子供体]
当[质子受体]=[质子供体]时
pH pKa
Handerson-Hasselbalch公式
谷氨酸和赖氨酸的滴定曲线
谷氨酸的解离反应式和pI计算
氨基酸的结构通式
侧链基团
α碳原子为手性碳
氨基酸通过肽键（酰胺键） 连接成肽
Amino acid 1
Amino acid 2
Amino end
Dipeptide
Carboxyl end
二、氨基酸的分类
从各种生物体中发现的氨基酸已有180多种。
➢20种常见的蛋白质氨基酸 ➢不常见的蛋白质氨基酸 ➢非蛋白质氨基酸
Lysine
Arginine
Histidine
Proline
常见的蛋白质氨基酸Ⅳ
Phenylalanine Tyrosine
Tryptophan
常见的蛋白质氨基酸Ⅴ
氨基酸按其R基的极性分类
（pH7时）
非极性R基 氨基酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
异亮氨酸 脯氨酸
苯丙氨酸 色氨酸
甲硫氨酸
不带电荷的极 性R基氨基酸
+5.6
Murchison陨星 ——地球外偏手性的发现
组成蛋白质的氨基酸都是L-氨基酸，在产生生命 之前天然合成的氨基酸应该是D-和L-型的氨基酸各占 一半，那么生命体中的氨基酸的构型是随机选择的吗？ John Cronin和Sandra Pizzarello检测了1969年9月28号 落在澳大利亚Murchison附近的陨星中的特殊氨基酸 的构型，检测的4种特殊氨基酸是2-氨基-2,3-二甲基戊 酸（α-methylisoleucine和α-methylalloisoleucine）、2氨基-2-甲基丁酸（Isovaline）及2-氨基-2甲基-戊酸 （α-Methylnorvaline），以避免地球上氨基酸的污染。 结果发现它们中L型的比D型的分别多2~9%。
（用于甲醛滴定） （酶与底物过渡态中间物的结合方式之一）
（二）α－羧基参加的反应
1.成盐和成酯反应
（保护羧基）
2.成酰氯反应
（活化羧基）
3.叠氮反应
（活化羧基）
（三）α－氨基和α－羧 基共同参加的反应
1.与茚三酮反应
紫色
（氨基酸定量测定）
亮黄色
亚氨基酸与茚三酮反应的产物
2.成肽反应
（环状二肽）
+12.5
L-Phenylalanine
+5.0
L-Proline
+12.0 －38.5
L-Serine L-Threonine
+12.4
L-Tryptophan
－11.0 L-Valine
+13.5
Specific Rotation [α]D25 Degree
－10.0 －34.5 －86.2 －7.5 －28.5 －33.7
第3章 氨基酸
(Amino acids)
一、氨基酸——蛋白质的构件分子 二、氨基酸的分类 三、氨基酸的酸碱化学 四、氨基酸的化学反应 五、氨基酸的光学活性和光谱性质 六、氨基酸混合物的分析分离
一、氨基酸——蛋白质 的构件分子
将蛋白质完全水解（酸水解、碱水解、酶水 解）可以得到构成蛋白质的基本成分，这些基本 成分是L-氨基酸。