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生物化学复习资料1、氨基酸属于酸性氨基酸的是谷氨酸2、维系蛋白质二级结构的主要化学键是肽键3、蛋白质对紫外线的最大吸收峰在哪一波长附近280nm4、变性蛋白质的主要特点是生物学活性丧失5、核酸的基本组成单位是核苷酸6、tRNA的二级结构为三叶草形7、DNA变性是指互补碱基之间氢键断裂8、维持DNA双螺旋结构稳定，在横向上的作用力是氢键9、酶能加速化学反应的进行是因为降低反应的活化能10、竞争性抑制剂的酶促反应动力学特点是K m值增高，V max不变11、饥饿时，肝脏内糖异生途径的酶活性增强12、糖分解产生ATP的主要方式是有氧氧化13、糖异生最重要的生理意义是饥饿时维持血糖浓度的相对恒定14、蚕豆病是由于体内缺乏葡萄糖-6-磷酸脱氢酶所引起15、酮体和胆固醇合成的共同原料是乙酰CoA16、脂蛋白中含胆固醇最多的是LDL17、合成甘油三酯能力最强的场所是肝脏18、能抑制脂肪动员的激素是胰岛素19、呼吸链中不具有质子泵功能的是复合体Ⅱ20、体内产生ATP的最主要方式是氧化磷酸化21、蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的种类、数量和比例22、转氨酶催化氨基酸脱氨基作用中氨基的载体是磷酸吡哆醛23、哺乳类动物体内氨的主要去路是在肝中合成尿素24、体内转运一碳单位的载体是四氢叶酸25、肝脏进行生物转化时葡萄糖醛酸的活性供体是UDPGA26、血浆游离胆红素主要是与血浆中何种物质结合转运到肝脏的清蛋白27、体内胆红素主要来源是血红蛋白28、属于游离胆汁酸的是鹅脱氧胆酸29、人体内嘌呤碱分解的终产物是尿酸30、别嘌醇治疗痛风的机制是能够抑制黄嘌呤氧化酶31、为氨基酸编码的密码子具有简并性是指一个氨基酸可以有多个密码子32、紫外线照射引起的DNA损伤，最常见的是嘧啶二聚体的形成33、DNA复制时，不需要的是限制性内切酶34、下列是密码子的特点，例外的是间断性35、维生素A缺乏时可能发生夜盲症36、冈崎片段是指随从链上合成的DNA片段37、不对称转录指的是基因中只有一条DNA链是模板链38、真核生物复制和转录的叙述，正确的是都在细胞核内进行。
生物化学复习资料氨基酸的等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，所带净电荷为零，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
（P40）茚三酮反应：在加热条件下，所有氨基酸及具有游离α-氨基的肽与茚三酮反应都产生紫色物质的反应。
只有脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生（亮）黄色物质。
(P43) 氨基酸残基：肽链中的氨基酸由于参加肽键的形成已不是原来完整的分子，因此称为氨基酸残基。
(P45)必需脂肪酸：指人体维持机体正常代谢不可缺少而自身又不能合成、或合成速度慢无法满足机体需要，必须通过食物供给的脂肪酸。
（亚油酸和亚麻酸）(P25)必需氨基酸：指人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。
(P39)超二级结构：也称之基元。
在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成的有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体。
(P53)分子病：由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。
(P60) DNA变性：指DNA分子由稳定的双螺旋结构松解为无规则线性结构的现象。
(P98)解链温度：双链DNA或RNA分子丧失半数双螺旋结构时的温度。
符号：Tm。
每种DNA或RNA分子都有其特征性的Tm值，由其自身碱基组成所决定，G+C含量越多，Tm值越高。
(P98)增色效应：核酸(DNA和RNA)分子解链变性或断链，其紫外吸收值(一般在260nm处测量) 增加的现象。
(P98)酶的活性中心：在酶蛋白分子中直接参与和底物结合并起催化作用的区域称为酶的活性部位或活性中心。
酶的活性中心一般包括结合部位和催化部位。
(P147)酶的别构效应：调节物与酶分子的调节部位结合后，引起酶分子构象发生变化，从而提高或降低酶活性的效应称为别构效应。
提高酶活性的别构效应，称为别构激活或正协同效应；降低酶活性的别构效应，称为别构抑制或负协同效应。
《生物化学》一、单项选择题1、组成天然蛋白质的氨基酸共有(B )A.10B.20种C.30种D.40种2、测得某一蛋白质样品的氮含量为0.40 克，此样品约含蛋白质为( B )A.2.00克B.2.50克C.3.00 克D.6.25克3、缺乏可导致夜盲症的维生素是( D )A.维生素AB.维生素E C、维生素 D.维生素K4、脂肪的主要生理功能是( A )A、储能和供能B、膜结构重要组分C、转变为生理活性物质D、传递细胞间信息5、酶的活性中心是指( C )A. 酶分子上的几个必需基团B.酶分子与底物结合的部位C.酶分子结合底物并发挥催化作用的关键性三维结构区D.酶分子中心部位的一种特殊结构6、DNA 分子中碱基互补配对的方式是( B )A.A与G配对B.A与C配对C.A与T配对D.A与U配对7、下列哪个激素可使血糖浓度下降? ( D )A、肾上腺素B、胰高血糖素C、生长素D、胰岛素8、脂肪酸彻底氧化的产物是: ( D )A. 乙酰CoAB.脂酰CoAC.丙酰CoAD.H20、002 及释出的能量9、关于酮体的叙述，哪项是正确的? ( C )A.酮体是肝内脂肪酸大量分解产生的异常中间产物，可造成酮症酸中B，各组织细胞均可利用乙酰CoA 合成酮体，但以肝内合成为主C.酮体只能在肝内生成，肝外氧化D.合成酮体的关键酶是HMG CoA 还原酶10、体内C0来自(C )A.碳原子被氧原子氧化B.呼吸链的氧化还原过程C.有机酸的脱羧D.糖原的分解11、在糖原合成中作为葡萄糖体的是:( D )A.ADPB.GDPC.CDPD. UDP12、体内转运一碳单位的载体是:( A )A.四氢叶酸B.维生素BzC.硫胺素D.生物素13、长期饥饿时大脑的能量来源主要是:( D )A.葡萄糖B.氨基酸C，甘油 D.酮体14、糖与脂肪酸及氨基酸三者代谢的交叉点是:( D )A.磷酸烯醇式丙酮酸B，丙酮酸C.延胡紫酸D.乙酰CoA15、下列关于DNA 复制和转录的描述中哪项是错误的:( D )A.在体内以一条DNA 链为模板转录，而以两条DNA 链为模板复制B.在这两个过程中合成方向都为5'-3'C.复制的产物通常情况下大于转录的产物D.两过程均需RNA 引物二、多项选择题1、蛋白质的二级结构包括: :( ABCD )A.a-螺旋B，日-片层 C.B-转角 D.无规卷曲2、酶与一般催化剂的不同点，在于酶具有:(BCD )A，酶可改变反应平衡常数B.极高催化效率C.对反应环境的高度不稳定D.高度专一性3、糖异生的原料有: :(ABCD )A.乳酸B.甘油C.部分氨基酸D，丙酮酸4、关于核酸的叙述，正确的有:( ABD )A.是生物大分子B.是生物信息分子C.是生物必需营养物质D.是生物遗传的物质基础5、肽链合成的三步为:( ACD )A.进位B.脱氢C.成肤D.转位三、判断题1、蛋白质分子中所有氨基酸都是L构型。
⽣物化学复习资料第六章⽣物氧化与氧化磷酸化（⼀）名词解释1、⽣物氧化（biological oxidation）：有机物质在⽣物体内氧化分解⽣成⼆氧化碳和⽔并释放能量的过程。
2、电⼦传递链⼜称呼吸链（electron transter chain ETC）：指存在于线粒体内膜（原核⽣物存在于质膜）上的⼀系列氢传递体和电⼦递体，按⼀定的顺序组成了从供氢体到氧之间传递电⼦的链。
3、氧化磷酸化作⽤（oxidative phosphorylation）：指电⼦在电⼦传递链上传递和ATP形成相互偶联的过程。
即与⽣物氧化作⽤相伴⽽⽣的磷酸化作⽤。
4、磷氧⽐（P/O ratio）：指在⽣物氧化中，每消耗⼀个氧原⼦所⽣成的ATP分⼦数，或每消耗⼀摩尔原⼦氧⽣成的ATP摩尔数。
（⼆）问答题1、何谓⽣物氧化？它有何特点？其作⽤的关键是什么？⽣物氧化的⽅式？①见名词解释“⽣物氧化”；②特点：A、活细胞内，反应条件温和；B、⼀系列酶的催化下逐步进⾏；C、能量逐步释放，部分能量可被利⽤，利⽤效率较⾼；③作⽤的关键；⼀是代谢物分⼦中的氢如何脱出，⼆是脱出的氢如何与分⼦氧结合成⽔并释放能量；④⽅式：通常为三种氧化⽅式A：加氧：在⼀种物质分⼦上直接加氧NH3-CH2-COOH+1/2O2→O=CHCOOH+NH4+H2O -2HB：脱氢：加⽔脱氢：CH3CHO——→CH3 – CH – OH——→CH3COOH|OH-2H直接脱氢：HOOC—CH2—CH2—COOH——→HOOC—CH=CH—COOHC：脱电⼦：-eCyt（Fe2+）——→Cyt（Fe3+）2、举例说明⾼能化合物可分为哪⼏种键型。
（1）磷氧键型，如1，3—⼆磷酸⽢油酸、ATP、磷酸烯醇式丙酮酸；（2）磷氮键型，如磷酸肌酸；（3）硫脂键型，如⼄酰CoA；（4）甲硫键型，如S—腺苷甲硫氨酸；（5）碳氧键型，如氨酰——tRNA。
3、电⼦传递链上有哪⼏类电⼦传递体？各如何作⽤？（1）烟酰胺核苷酸类。
生物化学复习题及答案生物化学是研究生命体内化学过程和物质转化的科学，它涉及到细胞内各种生物分子的结构、功能和代谢途径。
以下是一些生物化学的复习题及答案，供学习者参考。
题目1：简述酶的催化机制。
答案：酶是生物体内具有催化作用的蛋白质，其催化机制通常涉及酶的活性部位与底物的结合。
酶降低反应的活化能，从而加速反应速率。
酶的活性部位通常具有与底物相匹配的形状，使得底物能够精确地与酶结合，形成酶-底物复合物。
在复合物形成后，底物分子发生化学变化，生成产物，随后产物从酶的活性部位释放，酶恢复其原始状态，准备进行下一轮催化。
题目2：解释DNA复制的保真性。
答案：DNA复制的保真性指的是复制过程中新合成的DNA链与模板链的高度一致性。
这种高保真性主要依赖于DNA聚合酶的高度选择性，它能够识别并正确地将互补的核苷酸与模板链配对。
此外，DNA聚合酶还具有校对功能，能够检测并纠正配对错误，从而确保复制过程的准确性。
题目3：描述细胞呼吸过程中的能量转换。
答案：细胞呼吸是细胞内将有机物质氧化分解，释放能量的过程。
这个过程主要分为三个阶段：糖酵解、克雷布斯循环（柠檬酸循环）和电子传递链。
在糖酵解阶段，葡萄糖分解为丙酮酸，释放少量能量。
在克雷布斯循环中，丙酮酸进一步氧化，产生更多的高能电子和二氧化碳。
最后，在电子传递链中，这些高能电子通过一系列氧化还原反应传递，最终将电子传递给氧气，形成水，同时释放大量能量。
这些能量部分以ATP的形式储存，供细胞使用。
题目4：简述蛋白质合成的基本原理。
答案：蛋白质合成主要在细胞质中的核糖体上进行，这个过程称为翻译。
首先，mRNA携带遗传信息从细胞核转移到核糖体。
核糖体识别mRNA上的起始密码子，然后tRNA携带相应的氨基酸与mRNA上的密码子配对。
核糖体沿着mRNA移动，逐个添加氨基酸，形成多肽链。
当遇到终止密码子时，蛋白质合成结束，新合成的多肽链随后折叠成其特定的三维结构，形成具有生物活性的蛋白质。
生物化学复习材料1.氨基酸、蛋白质等电点？Pl和ph的关系氨基酸等电点：不同的氨基酸结构不同，等电点也不同。
在水溶液中，氨基和羧基的解离程度不同，所以氨基酸的水溶液一般不呈中性。
一般来讲，所谓中性氨基酸，酸性比碱性稍微强一点，正离子浓度小于负离子浓度，要调节到等电点，需要向溶液中加酸，抑制羧酸的解离。
中性氨基酸的等电点一般在5.0-6.3之间，酸性氨基酸在2.8-3.2，碱性氨基酸为7.6-10.9.氨基酸的两性电解质性质，氨基酸可以作为缓冲试剂使用。
在等电点时，氨基酸的偶极离子浓度最大，溶解度最小。
可以根据等电点分离氨基酸的混合物。
第一种方法：利用等电点时溶解度最小，将某种氨基酸沉淀出来；第二种方法：利用同一ph下，不同氨基酸所带的电荷不同而分离。
蛋白质的等电点：2.蛋白质的1-4级结构分别是什么，有什么特点，有哪些类型第一结构：多肽链中的氨基酸序列，氨基酸序列的多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。
特点：是蛋白质最基本的结构。
第二结构：多肽主链有一定的周期性，由氢键维持的局部空间结构。
a-螺旋、b-折叠、b-转角。
特点:有周期性，有规则。
类型：（1）a-螺旋：最常见的结构，广泛的存在于纤维状蛋白和球蛋白中。
在水溶液中，a螺旋的N端带有部分正电荷，C端带有部分负电荷，a螺旋可构成偶极矩。
L型氨基酸组成的a螺旋多为右手螺旋，D型氨基酸组成的多为左手螺旋，右手螺旋比左手螺旋稳定。
（2）b-折叠：是一种重复性的结构。
可有多条肽链组成也可由一条肽链组成。
折叠的两种方式：平行式（相邻肽链是同向的）（更规则）和反平行式（相邻肽链是反向的）。
（3）b-转角（b-弯曲、发夹结构）：简单的二级结构。
多肽链需要经过弯曲和回折才能形成稳定的球形结构。
是比较稳定的结构。
（4）b凸起：是一种小的非重复性结构，能单独存在，大多数为b折叠中的一种不规则的情况，可引起多肽链方向的改变，但改变程度不如b转角。
（5）无规卷曲：没有一定规律的松散肽链结构（但对于一定的球蛋白来说，特定的区域有特定的卷曲方式，因而归入二级结构），酶的功能结构常处于该构象中，故而受到人们的重视。
⽣物化学复习重点⽣物化学复习重点第⼀章蛋⽩质1.蛋⽩质的元素组成：C、H、O、N、S及其他微量元素，蛋⽩质含氮量：16%公式：每克样品含氮量×6.25×100=100克样品蛋⽩质含量（克%）2.氨基酸通式特点：α-L -氨基酸,只有⽢氨酸没有⼿性（旋光性），脯氨酸为亚氨基酸。
3.氨基酸分类：（1）、酸性氨基酸：⼀氨基⼆羧基氨基酸，有天冬氨酸、⾕氨酸，带负电荷（2）、碱性氨基酸：⼆氨基⼀羧基氨基酸，有赖氨酸、精氨酸、组氨酸，带正电荷（3）、中性氨基酸：⼀氨基⼀羧基氨基酸，有⽢氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、⾕氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。
不带电荷。
（4）含S氨基酸：甲硫氨酸、半胱氨酸（5）含羟基氨基酸：丝氨酸、苏氨酸（6）芳⾹族氨基酸：苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸（7）含酰胺基氨基酸：天冬酰胺、⾕氨酰胺4.氨基酸的等电点PI：氨基酸所带正负电荷相等时的溶液pH。
pI=(pK1，+pK2，)/25.氨基酸紫外吸收：280nm,苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸有紫外吸收6.蛋⽩质的⼀级结构（Primary structure）：它是指蛋⽩质中的氨基酸按照特定的排列顺序通过肽键连接起来的多肽链结构。
肽键：⼀个氨基酸的a-COOH 和相邻的另⼀个氨基酸的a-NH2脱⽔形成共价键。
7.蛋⽩质⼆级结构的概念：多肽链在⼀级结构的基础上，按照⼀定的⽅式有规律的旋转或折叠形成的空间构象。
其实质是多肽链在空间的排列⽅式蛋⽩质⼆级结构主要类型有：a-螺旋、β-折叠、β-转⾓维持⼆级结构的作⽤⼒：氢键a-螺旋（a-Helix）⼜称为3.613螺旋，Φ= -57。
，Ψ= -47。
结构要点：(1)、多个肽键平⾯通过α－碳原⼦旋转，主链绕⼀条固定轴形成右⼿螺旋。
(2)、每3.6个氨基酸残基上升⼀圈，相当于0.54nm。
（3）、相邻两圈螺旋之间借肽键中C＝O和N-H形成许多链内氢健，即每⼀个氨基酸残基中的NH和前⾯相隔三个残基的C＝O 之间形成氢键，这是稳定α－螺旋的主要键。
第一章绪论生物化学：简单来讲，研究生物体内物质组成(化学本质）和化学变化规律的学科。
生物化学的研究内容：生物分子的结构及功能（静态生化）；物质代谢及其调节（动态生化）；生命物质的结构及功能的关系及环境对机体代谢的影响（功能生化）。
第二章糖类化学一、糖的定义及分类糖类是一类多羟基醛（或酮），或通过水解能产生这些多羟基醛或多羟基酮的物质。
糖类分类：（大体分为简单糖和复合糖）单糖：基本单位，自身不能被水解成更简单的糖类物质。
最简单的多羟基醛或多羟基酮的化合物。
Eg:半乳糖寡糖：2～10个单糖分子缩合而成，水解后可得到几分子单糖。
Eg:乳糖多糖：由许多单糖分子缩合而成。
如果单糖分子相同就称为同聚多糖或均一多糖；由不同种类单糖缩合而成的多糖为杂多糖或不均一多糖。
复合糖：是指糖和非糖物质共价结合而成的复合物，分布广泛，功能多样，具有代表性的有糖蛋白或蛋白聚糖，糖脂或脂多糖。
二单糖1、单糖的构型：在糖的化学中，采用D/L法标记单糖的构型。
单糖构型的确定以甘油醛为标准。
距羰基最远的手性碳及D-(+)-甘油醛的手性碳构型相同时，为D型；及L-(-)-甘油醛构型相同时，为L型。
2、对映异构体：互为镜像的旋光异构体。
如：D-Glu及L-Glu3、旋光异构现象：不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏正面发生不同影响所引起的异构现象。
4、差向异构体：具有两个以上不对称碳原子的的分子中仅一个不对称碳原子上的羟基排布方式不同。
如：葡萄糖及甘露糖；葡萄糖及半乳糖。
5、环状结构异构体的规定：根据半缩醛羟基及决定直链DL构型的手性碳上羟基处于同侧为α，异侧为β。
（只在羰基碳原子上构型不同的同分异构体）6、还原糖：能还原Fehling试剂或Tollens试剂的糖叫还原糖。
分子结构中含有还原性基团（如游离醛基半缩醛羟基或游离羰基）的糖，还原糖是指具有还原性的糖类，叫还原糖。
1)单糖和寡糖的游离羰基，有还原性。
2)以开链结构存在的单糖中除了二羟丙酮外均具有游离羰基。
生物化学复习题及答案《生物化学》复习一、术语解释：1．两性离子：指在同一氨基酸分子上即含有可解离出氢离子的基团，又含有能结合氢离子的基团，这样的离子兼性离子或偶极离子。
2.结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲和折叠成几个相对独立的球形组件。
3．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
4.盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸铵），以降低蛋白质的溶解度和沉淀，称为盐析。
5．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
6.退火：当变性的DNA溶液被加热并缓慢冷却到适当的低温时，两条互补链可以再次配对并返回到原来的双螺旋结构。
7．dna的熔解温度：dna加热变性过程中，紫外吸收值达最大吸收值一半时所对应的温度。
8．核酸的变性：在某些理化因素作用下，dna双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规则线团状态的过程；9.消色差效应：由于双螺旋的重新形成，复性DNA在260nm处的紫外吸收值降低。
10.增色效果：260nm处变性DNA的紫外吸收值因碱基对重叠的损失而增加11米氏常数（Km 值）：酶反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度。
12.活性中心:酶分子中直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位。
13.酶的比活性：指每毫克酶蛋白中包含的活性单位数。
有时，它还使用每克酶制剂或每毫升的所有活性单位。
14.生物氧化：有机物质在生物体活细胞内氧化分解，同时释放能量的过程。
15.氧化磷酸化：代谢物质的氧化脱氢通过呼吸链传递给氧气以产生水，伴随ATP磷酸化以产生ATP的过程。
16.氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的ph值，用符号pi 表示17.呼吸链:代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给激活的氧分子而生成水的全部体系。
18.底物水平磷酸化：在脱氢和脱水过程中，底物重新分配和排列分子中的化学能，形成高能化合物。
生物化学复习资料第一章蛋白质的结构与功能1.蛋白质是许多氨基酸通过肽链相连形成的高分子含氮化合物。
2.蛋白质组成元素：C、H、O、N、S，N的含量基本相同为16%。
3.氨基酸为蛋白质的基本单位，人体内含20种，除甘氨酸外皆为α-氨基酸。
4.氨基酸分类：①非极性疏水性氨基酸7种：甘氨酸Glycine Gly G 丙氨酸Alanine Ala A 缬氨酸Valine Val V 亮氨酸Leucine Leu L 异亮氨酸Isoleucine Ile I 脯氨酸Proline Pro P 苯丙氨酸Phenylalanine Phe F②极性中性氨基酸8种：酪氨酸Tyrosine Tyr Y 色氨酸Tryptophan Trp W 丝氨酸Serine Ser S 苏氨酸Threonine Thr T 半胱氨酸Cystine Cys C 蛋氨酸Methionine Met M 天冬酰胺Asparagine Asn N 谷氨酰胺Glutarnine Gln Q③酸性氨基酸2种：天冬氨酸Asparticacid Asp D 谷氨酸Glutamicacid Glu E④：碱性氨基酸3种：赖氨酸Lysine Lys K精氨酸Arginine Arg R组氨酸Histidine His H5.氨基酸的理化性质：①两性解离的性质，等电点：中性时的PH值，用PI表示。
②含共轭双键（络氨酸和色氨酸残基）具有紫外吸收性质（波长：280nm），用于分析蛋白质的含量。
③茚三酮反应生成蓝紫色化合物（吸收光570nm），用于氨基酸定量分析。
6.几种生物活性肽：①谷胱甘肽（谷氨酸+半胱氨酸+甘氨酸）.用GSH表示，具还原性、分解H2O2、解毒。
②多肽类激素及神经肽。
7.蛋白质的一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序。
主要化学键：肽键，部分含二硫键。
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能基础，决定空间结构，非决定空间结构的唯一因素。
8.蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，不涉及氨基酸残基的侧链构象。
生物化学复习资料名词解释：1 蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键联系起来的含氮高分子化合物，是机体表现生理功能的基础。
2 蛋白质的变性：在某些物理和化学因素的作用下，蛋白质的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失称为蛋白质变性。
3 蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。
4 蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
5 蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
6 蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
7 蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
8 DNA的变性：在某些理化因素的作用下，DNA分子互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，变成单链，称DNA变性。
9 DNA的复性：变性DNA在适当条件下，两条互补链可以重新恢复天然的双螺旋构象，称为DNA的复性。
10 核酸酶：所有可以水解核酸的酶。
可分为DNA酶和RNA酶。
11 酶：由活细胞合成的，对其特异底物起高效催化作用的蛋白质，是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。
12 核酶：是具有高效，特异催化作用的核酸，是近年发现的一类新的生物催化剂。
13 酶原：无活性的酶的前体称为酶原。
14 酶的必需基团：酶分子结构中与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团。
15同工酶：指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
16 糖酵解：缺氧情况下，葡萄糖生成乳糖的过程。
17 酵解途径：由葡萄糖分解成丙酮酸的过程。
18 必需脂酸：某些不饱和脂肪酸，动物机体自身不能合成，需要从植物油摄取，是动物不可缺少的营养素，称为必需脂酸。
19 脂肪的动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸及甘油并释放入血以供其他组织氧化利用，该过程称脂肪动员。
20 酮体：乙酰乙酸，β羟丁酸和丙酮三者酮体。
是脂肪在肝分解氧化时特有的中间代谢物。
21 转录：生物体以DNA为模板合成RNA的过程称为转录。
22 基因：是为生命活性产物编码的DNA功能片段，这些产物主要是蛋白质和各种RNA。
问答题：1简述镰刀形红细胞溶血的发病机制。
2 什么是酶的抑制剂？说明酶的抑制作用分为哪几种。
3 磺胺类药物的作用机制。
4 什么是三羧酸循环？其生理意义是什么？5什么是DNA复制中的半保留复制？其意义是什么？6 什么是蛋白质的变性？举例说明蛋白质变性在医学上的应用。
8列举体内糖代谢的主要来源和去路。
9什么是乳酸循环？试述其基本过程及生理意义。
10比较复制与转录的不同点。
11简述谷胱甘肽的组成及主要生化功能。
12 糖酵解的生理意义是什么。
13酮体的组成及生理意义是什么？14简要论述蛋白质的分子结构。
15什么叫酶原的激活？试举例说明。
16磷酸戊糖途径的生理意义。
17简述中心法则的内容。
18遗传密码有什么特点？19比较核酶与核酸酶的区别20糖的有氧氧化分几个阶段进行？其生理意义是什么？1简述镰刀形红细胞溶血的发病机制。
答：正常人血红蛋白β亚基的第6位氨基酸是谷氨酸，而镰刀形红细胞贫血患者的血红蛋白中，Glu变成了Val，导致蛋白质一级结构的改变，从而使本是水溶性的血红蛋白，聚集成丝，相互粘着，导致红细胞变形成为镰刀状极易破碎，产生贫血。
2 什么是酶的抑制剂？说明酶的抑制作用分为哪几种。
答：凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。
根据抑制剂与酶结合的紧密程度不同，酶的抑制作用可分为可逆性抑制和不可逆性抑制。
3 磺胺类药物的作用机制。
答：对磺胺类药物敏感的细菌在生长繁殖时，不能直接利用环境中的叶酸，而是在菌体内二氢叶酸合成酶的作用下以对氨基苯甲酸为底物合成二氢叶酸，而磺胺类药物的化学结构与对氨基苯甲酸的结构相似，是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，从而抑制二氢叶酸的合成，导致细菌的核酸合成受阻而影响其生长繁殖。
4 什么是三羧酸循环？其生理意义是什么？答：三羧酸循环也称柠檬酸循环，是三大营养素的最终代谢通路。
其生理意义在于三羧酸循环是糖，脂肪，氨基酸代谢联系的枢纽，其过程中代谢的各种小分子物质为体内生化过程所必需。
5什么是DNA复制中的半保留复制？其意义是什么？答：半保留复制是指复制时，母链的双链DNA解开成两股单链，各自作为模板指导子链DNA的合成。
子代细胞的DNA双链，其中一条单链从亲代完整的接受过来，另一股单链则完全重新合成，因此两个子细胞的DNA双链，都和亲代母链DNA碱基序列一致。
其意义在于按照半保留复制的方式，子代保留了亲代DNA的全部遗传信息，体现了遗传的稳定性。
6 什么是蛋白质的变性？举例说明蛋白质变性在医学上的应用。
答：在某些物理和化学因素的作用下，蛋白质的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失称为蛋白质变性。
医学上，蛋白质的变性常被应用来消毒与灭菌。
7简述DNA双螺旋结构模型的要点。
答：①DNA是一反向平行的互补双链结构，脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，而碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键结合。
②DNA是右手螺旋结构。
③DNA双螺旋结构的稳定横向依靠两条链间互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持。
8列举体内糖代谢的主要来源和去路。
答：血糖的来源：①食物汤的消化吸收②肝糖原的分解③非糖物质的糖异生；血糖的去路：①氧化分解②合成糖原③磷酸戊糖途径代谢④转变成脂肪或者氨基酸等。
9什么是乳酸循环？试述其基本过程及生理意义。
答：肌肉收缩通过糖酵解生成乳酸，乳酸通过细胞膜弥散进入血液中，再入肝脏，在肝内异生为葡萄糖，葡萄糖释放入血液中又可被肌肉摄取，这就构成了一个循环，称为乳酸循环。
其意义在于避免损失乳酸以及防止乳酸堆积。
10比较复制与转录的不同点。
答：谷胱甘肽（GSH）由谷氨酸、半胱和甘氨酸组成。
GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。
12 糖酵解的生理意义是什么。
答：①迅速提供能量，对肌肉收缩更为重要。
②成熟红细胞没有线粒体，完全依靠糖酵解供应能量。
神经、白细胞等代谢极为活跃，即使不缺氧也常由糖酵解提供部分能量。
13酮体的组成及生理意义是什么？答：乙酰乙酸，β羟丁酸和丙酮三者统称酮体。
酮体是脂肪酸在肝脏分解氧化时特有的中间代谢物，是肝脏输出能源的一种形式，是脑组织的重要能源，在饥饿、高脂低糖膳食及糖尿病时，脂酸动员加强，酮体生成增加。
14简要论述蛋白质的分子结构。
答：蛋白质分子结构分成一级、二级、三级、四级结构。
蛋白质分子中氨基酸的排列顺序称为一级结构，一级结构的主要化学键是肽键。
蛋白质的二级结构指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
蛋白质的三级结构是整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
最后，蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用称为蛋白质的四级结构。
15什么叫酶原的激活？试举例说明。
答：酶的活性中心形成或暴露导致酶原向酶转化称为酶原的激活。
如消化过程中胃蛋白酶原、胰蛋白酶原的激活。
16磷酸戊糖途径的生理意义。
答：①为核酸的生物合成提供核糖。
②提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应。
17简述中心法则的内容。
答：基因是指DNA上具有生物活性的片段，通过基因的转录与翻译，由DNA 决定蛋白质的一级结构，从而决定蛋白质的功能，DNA还通过复制，将基因信息代代相传，这种遗传信息的传递方式称为中心法则。
18遗传密码有什么特点？答：①连续性：密码的三联体不间断，必须三个一组连续读下去。
②简并性：遗传密码中，除少量氨基酸外，多数氨基酸有2，3，4个或者多至6个三联体为其编码。
③摆动性：mRNA上的密码子与tRNA上的反密码子配对时，有时会出现不遵从碱基配对规律的情况，称为遗传密码的摆动现象。
④通用性：从最简单的生物例如病毒，一直到人类，在蛋白质的生物合成中都使用同一套遗传密码。
19比较核酶与核酸酶的区别。
答：核酶是具有高效、特异催化作用的核酸，是近年来发现的一类新的生物催化剂；而核酸酶是指所有可以水解核酸的酶，两者化学本质不同：前者归根结底其本质是核酸，而后者则是蛋白质。
1.生命活动的基本特征:新陈代谢,兴奋性，生殖。
2. 生命活动与环境的关系:对多细胞机体而言，整体所处的环境叫外环境，而构成机体的细胞所处的环境叫内环境。
当机体受到刺激时,机体内部代谢和外部活动，将会发生相应的改变，这种变化称为反应. 反应有兴奋和抑制两种形式。
3. 自身调节：心肌细胞的异长自身调节，肾血流量在一定范围内保持恒定的自身调节，小动脉灌注压力增高时血流量并不增高的调节都是自身调节。
（注意总结后面各章节学到自身调节。
）4. 神经调节是机体功能调节的主要调节形式,特点是反应速度快、作用持续时间短、作用部位准确。
5. 体液调节的特点是作用缓慢、持续时间长、作用部位广泛。
6. 生理功能的反馈控制：负反馈调节的意义在于维持机体内环境的稳态。
正反馈的意义：在于使生理过程不断加强，直至最终完成生理功能，是一种破坏原先的平衡状态的过程。
排便、排尿、射精、分娩、血液凝固、神经细胞产生动作电位时钠通道的开放和钠内流互相促进等生理活动都是正反馈。
（注意总结后面各章节学到的正反馈和负反馈调节。
）（二）细胞的基本功能1. 细胞膜的基本结构-液体镶嵌模型.基本内容①基架:液态脂质双分子层;②蛋白质:具有不同生理功能;③寡糖和多链糖.2. 细胞膜的物质转运⑴小分子脂溶性物质可以自由通过脂质双分子层，因此，可以在细胞两侧自由扩散，扩散的方向决定于两侧的浓度，它总是从浓度高一侧向浓度低一侧扩散，这种转运方式称单纯扩散。
正常体液因子中仅有O2、CO2、NH3以这种方式跨膜转运，另外，某些小分子药物可以通过单纯扩散转运。
⑵非脂溶性小分子物质从浓度高向浓度低处转运时不需消耗能量，属于被动转运，但转运依赖细胞膜上特殊结构的"帮助"，因此，可以把易化扩散理解成"帮助扩散"。
什么结构发挥"帮助"作用呢?--细胞膜蛋白，它既可以作为载体将物质从浓度高处"背"向浓度低处，也可以作为通道，它开放时允许物质通过，它关闭时不允许物质通过。
体液中的离子物质是通过通道转运的，而一些有机小分子物质，例如葡萄糖、氨基酸等则依赖载体转运。
至于载体与通道转运各有何特点，只需掌握载体转运的特异性较高，存在竞争性抑制现象。
