微管组成的细胞器及研究动态在细胞内，由微管所组成的细胞器几种：一、中心体(一)中心体的结构中心体（centrosome）由中心粒（centrioles）和中心粒周围物质（pericentriolar material, PCM）共同组成。
中心粒在细胞内一般有两个，成对存在于核的附近。
每个中心粒是由9排微管（每排3条）围成的短圆筒状结构，两个中心粒在一端大致成垂直对应。
中心粒的直径为0.16～0.23μm，长度一般为0.16～5.6μm，差别较大。
三联体包括3条微管，由内向外分别被编号为A、B、C亚丝，3条微管平行排列成片状三联体结构，只有A管是完全的微管且与中心粒的轴心向外伸出的辐射状的细丝相连。
9组三联体按照一定的角度规则排列，形成了风车状。
三联体之间有细丝相连，且在每一三联体的外侧均有被称为随体的致密物质存在。
（二）中心粒的发生在中心粒周围物质中含有数百个由13个γ微管蛋白和其他蛋白质构成的γ微管蛋白环状复合体γTuRC是一条微管形成的起点，αβ微管蛋白二聚体以一定的方向添加到γ微管蛋白上。
每条微管的起始端埋藏在中心粒周围物质中，以正端向外生长。
γTuRC是微管生成的真正的诱导起点，起“晶种”的作用。
实验证明，只要有γTuRC存在即可引导微管生长，而且所需要的微管蛋白的浓度要比在体外低得多。
中心粒在细胞中具有自我装配的能力。
装配时，首先形成由9条单丝微管围成的环，9条单丝即成为将来的A亚丝，然后B亚丝再以“C”字形（横切面）装配到A亚丝上，最后“C”字形的C亚丝再装配到B亚丝上，此时三联体装配完成，形成前中心粒。
在前中心粒的基础上进一步延长，直至形成成熟的中心粒。
二、纤毛和鞭毛（一）结构纤毛在整体结构上包括三部分。
①纤毛本体：由细胞游离面向外伸出的细柱状突起，表面上包有一层质膜。
②基体：纤毛基部的质膜下方的圆筒形结构，来源于中心粒，其结构与中心粒完全相同，具有MTOC的作用。
③纤毛小根：大多数纤毛小根有横纹，这些小根纤维是由一些3～7nm粗的平行微丝组成。
此外，在基体的一侧，从2～3个三联体上伸出由微丝组成的突起形成基足。
轴丝是纤毛本体的内部由微管及其相关蛋白组成的芯。
大多数纤毛的轴丝是属于9+2型的，外周为9组二联丝微管规则排列一圈，称为外周二联丝。
每组外周二联丝是由两条微管组成，一条为整管，称为A亚丝，另一条为“C”字形的半联丝B亚丝。
A亚丝纵向上一定间隔排列B亚丝。
A亚丝为一条整管，由13条原丝组成，B亚丝为一半管，由10条（或11条）原丝组成，与A亚丝共用3条原丝。
轴丝中央有两条微管，外周包围着一层蛋白质性质的鞘。
外周二联丝之间有连接，称为二联丝间连桥。
外周二联丝和中央鞘之间有放射辐连接，其由A亚丝伸出，近中央鞘一端膨大为辐头。
轴丝中，周围微管的直径为18～25nm，周围微管中，A亚丝比B亚丝更接近于轴。
各种微管在纤毛顶端的延伸程度不同，中央微管最长，可达纤毛顶端，A亚丝较短，B亚丝最短。
有的细胞，纤毛轴丝中无中央微管，属于9+0型，也有9+1型。
基体的远端为基板所封闭，外周二联丝穿过基板同相应的基体微管相连，基体的每组微管比轴丝的二联丝多了一条C管，形成了三联丝。
（二）化学组成轴丝中微管与细胞质微管一样，也是由微管蛋白聚合而成。
A亚丝的微管蛋白和B亚丝中的完全不同，单条的微管的微管蛋白带有一个能与秋水仙素结合的部位，而二联丝微管中替代为GDP，秋水仙素可干扰GDP与单条微管的微管蛋白结合。
动力蛋白是构成A亚丝上的短臂的主要成分，是纤毛运动的动力来源。
连接蛋白由二联丝连桥之中分离出来，可能对保持运动中纤毛的整体性有一定作用。
（三）纤毛和鞭毛运动的机制纤毛运动是摆动，由相邻二联丝间相互滑动引起。
外周二联丝A亚丝上的动力蛋白臂头部结合到相邻二联丝的B亚丝上，动力蛋白分子发生构象变化而牵动相邻二联丝向鞭毛“+”极滑动，而后动力蛋白臂与相邻二联丝B亚丝脱离，动力蛋白构象恢复，重新进入下一轮循环。
由于纤毛轴丝两半所含的二联丝数目不相等，故在两个方向上摆动的力量不均，摆动力量大的为有效鞭击，力量较弱的为恢复鞭击。
（四）纤毛发生纤毛是由基体直接产生，基体是轴丝的微管组织中心。
原生动物和哺乳动物在纤毛基体的一侧垂直方向形成新基体，然后成熟的新基体移至质膜下方，顶端向上，发动形成轴丝。
一个成熟大户的中心粒发动装配成成群的基体，这些基体移至膜下一定部位产生出纤毛。
基体的外周A、B亚丝直接延伸形成轴丝二联丝，C亚丝不伸进纤毛中，中央微管则由基体上方之轴体发出。
轴丝二联丝通过顶端生长而延伸。
三、有丝分裂器有丝分裂时，染色体的姐妹染色单体均由动粒连接到两极发出的微管（动粒微管）上通过微管“+”端的装配或者解聚而使微管的长度发生改变，从而牵引姐妹染色单体分离，到达细胞两极。
四、轴足原生动物纤毛虫纲的有盘亚纲动物，周身向外伸出很长的轴足。
轴足中有微管整齐排列而成的轴丝。
太阳虫中，微管排列成双螺旋。
五、细菌鞭毛细菌鞭毛可分为鞭丝、弯钩和基粒三个部分。
化学性质上，鞭毛蛋白与肌动蛋白相似，无ATP酶活性。
细菌鞭毛运动方式为旋转，直接能源是质子跨膜梯度，细菌质膜两侧保持一定的质子梯度，使质膜保持有高度状态，这种高能状态驱动鞭毛旋转。
鞭毛也具有自我装配现象，利用调节pH使鞭毛的生长蛋白自行解聚和聚合。
研究动态1、2007年1月微管蛋白（tubulins）是微管的基本结构，它们聚集在一起形成原纤维（protofilaments），几股原纤维在一起形成一个大的微管蛋白片层。
研究人员观察酵母中这些微管蛋白片层组装为微管的方式，发现一种关键蛋白——Mal3p。
电镜实验发现Mal3p与微管seam相结合，将微管蛋白片层的两边连接起来形成一个管道。
Mal3p蛋白沿seam排列成为一条直线，“焊接”微管，在微管薄弱位点稳定微管。
“这是首次发现一种与微管seam特异结合的蛋白，”EMBL研究小组前任带头人Andreas Hoenger说，“ seam的功能现在仍然未知，其一度被认为是微管网架（microtubule lattice）临时的、不相关的部分。
我们的实验证明它是调节微管稳定性的中心位点。
”没有Mal3p，微管会变得不稳定，容易解开，Mal3p是微管行为的关键调节者。
细胞可以通过控制Mal3p的有无，快速改变微管的收缩状态，这对于快速的灵活的细胞运输非常重要。
Mal3p沿微管seam的定位非常关键，因为在微管seam，Mal3p可以在不妨碍沿微丝的动力蛋白运输的情况下提供稳定性。
除了稳定功能，Mal3p在运输过程中还发挥更积极的作用。
EMBL研究小组领导人 Damian Brunner说：“动力蛋白通过与微管蛋白直接接触，沿微管移动。
沿它们运动的载体如同高速公路上的货车。
沿seam的一连串Mal3p提供了微丝上的另一条候选轨道，沿这条轨道，特异的动力蛋白可以运动，如同与高速公路并行的铁路。
这种双系统使运输更加多样化，更加有效。
”在酵母研究中得到的关于细胞运输和微管稳定性的新发现，有助于揭示其在人类中的相似过程。
Mal3p在进化过程中相当保守，人类结肠癌或神经退行性疾病等都与Mal3p有关。
2、2007年4月一般认为，kinesin是一种与细胞微管结合而起运输作用的马达蛋白。
Kinesin是由两条轻链和两条重链构成的四聚体，外观上具有两个球形的“头”（具有ATP酶活性）。
它的运动方式是一步一步节节进行的，通过水解三磷酸腺苷（ATP）来为每一步提供能量。
而在每步之间，“分子马达”会停下来，直到ATP被绑定至其中一“头”。
但是，科学家对于ATP通道（ATP gating）的精确机制一直存在争议。
一种观点认为，kinesin在步与步之间只有一头与微管相连，另一头无法与下一个绑定位点连接，除非ATP诱导kinesin发生构象变化。
但还有一种观点认为，kinesin停下时两头都与微管相连，而两个连接头之间的应力（strain）使马达无法前进，直到ATP与其中一头绑定。
但是，无论哪种模型，ATP绑定后都会激发一种与微管网架（microtubule lattice）相关的机制。
但最新的研究结果质疑了微管网架存在的必要性。
领导该研究的是位于英国剑桥的玛丽居里研究院（Marie Curie Research Institute）的Maria Alonso以及论文高级作者Robert Cross，他们发现，一种微管成分——微管蛋白亚基（tubulin subunit）能够引导ATP的自我运转，从而使kinesin不用于微管结合。
凝胶过滤实验表明，未聚合的微管蛋白能在溶液中与kinesin绑定。
通过测定溶液中的ATP酶活性，研究人员发现，自由微管蛋白可以促使kinesin头部的ATP水解，从而激发ATP 循环。
因此，论文作者认为，之前的两种kinesin运动理论都不成立。
Cross表示，“我们的研究结果表明，微管几何结构与ATP通道机制完全无关。
”研究人员推测，在运动间歇，kinesin 一头的微管绑定位点一直处于“掩蔽”（masked）状态，而只有ATP与其另一头绑定才能除去这一障碍。
但是，此次研究的结论并没有得到完全的肯定。
美国斯坦福大学的Steven Block最近发表了关于应力对kinesin运动的作用的相关文章，他表示，最新研究的结论并不能排除马达运动中应力的影响。
即使kinesin是与自由微管蛋白结合，也存在微管蛋白亚基引发一些应变的可能。
此外，微管蛋白亚基或许会很短暂地聚合成极小的微管，研究人员未必能够发现这一现象。
而哥伦比亚大学的Steven Rosenfeld则表示，该研究结果确实能够表明kinesin的运动可以不需要应力的控制，但并不意味着这就是“分子马达”运动调控的唯一方式。
3、2007年6月微管是构成细胞骨架的三种filaments中最大的一种，由两种球状蛋白——alpha tubulin（微管蛋白）和beta tubulin组装而成。
为了立足，初生微管“种子”必须锚定在与细胞核相邻的中心体（或称MTOC，微管组织中心）上。
从MTOC开始，处于生长状态的微管向四周扩散。
它们的快速聚集和解聚，帮助蛋白在细胞中运输，使引发细胞运动的信号极性分布。
今天大多数人将中心体视作微管“晶核形成（nucleation，生物通编者译）”的主要发源地。
文章高级作者、细胞和发育生物学副教授Kaverina说：“我发现许多微管没有附着在中心体。
所以我打算寻找它们的起源。
”Kaverina怀疑高尔基有MTOC的功能。
然而，在活细胞成像技术出现之前无法证明微管的这种起源学说。
“高尔基体与中心体很近，不仔细看的话，很难区分二者。
”为了提高分辨率，Kaverina等用荧光分子标记人视网膜上皮细胞中微管的生长末端（plus端），拍摄它们生长过程。
