氨基酸蛋白质提取工艺特性PPT讲稿

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实验三氨基酸蛋白质的性质鉴定ppt优选PPT文档

解释：解释：茚三酮反应：aa和Pr都显蓝色
5%氯化汞（剧毒）3—5黄滴，蛋有什白么现象反？说应明什：么问黄题？色沉淀，这一反应为苯丙氨
5ml，加热煮沸1—2min，观察呈什么现象？溶液冷却后，加入过量浓氨水，又呈什么颜色？
酸、酪氨酸、色氨酸等苯环aa特有。氢氧化钠（5%）、硫酸铜（1%）、谷氨酸（1%）
甘氨酸（1%）、鸡蛋白、茚三酮（0. 缩二脲反应呈紫色
解释：不同Pr硫酸另铵沉取淀饱1和%度谷不同氨酸2ml按上法加入同样试剂作对照实
2.
验，比较反应结果。 5ml，加热煮沸1—2min，观察呈什么现象？溶液冷却后，加入过量浓氨水，又呈什么颜色？
2%茚三酮溶液3—4滴，然后将两支试管放在沸水浴中加热8—10分钟，观察两支试管有什么现象发生？取2ml鸡蛋白溶液于试管中，慢慢加入等量硫酸铵饱和溶液，混合均匀，即成不饱和硫酸铵溶液，静置数分钟，则析出球蛋白，滤出沉淀，向滤液中加入结晶硫酸铵，使其饱和（硫酸铵不再溶解为止），此时析出清蛋白。 2、茚三酮试剂制备：0.
解释：茚三酮反应：aa和Pr都显蓝色
2、缩二脲反应
蒸馏水中，两天内用完于，否一则失支效。试管中加入鸡蛋白溶液2ml，再滴加5% 氢氧化钠溶液至呈碱性，再加3—5滴1%硫酸铜溶 2%茚三酮溶液3—4滴，然后将两支试管放在沸水浴中加热8—10分钟，观察两支试管有什么现象发生？
1g茚三酮溶50ml
液，观察有何颜色？两支试管中，各加入蛋白质溶液1ml，然后一支试管中慢慢加入1%硫酸铜溶液几滴，另一支试管中加入0.
了解氨基酸及蛋白质的主要化学性质及检验方法取2ml鸡蛋白溶液于试管中，慢慢加入等量硫酸铵饱和溶液，混合均匀，即成不饱和硫酸铵溶液，静置数分钟，则析出球蛋白，滤出沉淀，向滤液中加入结晶硫酸铵，使其饱和（硫酸铵不再溶解为止），此时析出清蛋白。 5ml，加热煮沸1—2min，观察呈什么现象？溶液冷却后，加入过量浓氨水，又呈什么颜色？

氨基酸工艺学PPT课件(共10单元)07 氨基酸分离提取和精制

4、凝聚
➢ 氨基酸发酵液中含有大量的胶体物质，该类物质可使发酵液黏度增加，使发酵液过滤速率显著降低。
➢ 凝聚是指在电解质的作用下，通过降低胶体系统的扩散双电层排斥电位，使胶体系统的分散状态发生破坏，从而使胶体粒子聚集的过程。
➢ 氨基酸发酵液中的微生物细胞和碎片、菌体和蛋白质等胶体粒子均存在扩散双电层的结构，该扩散双电层结构和所带的相同电荷可使胶体粒子保持分散状态。
3、错流过滤
❖ 螺旋卷式膜组件 ➢ 螺旋卷式膜组件是一类将膜、多孔膜支撑材料和悬浮液通道网
等组合旋转，一并装入具有一定承压能力的外壳管内而制成的膜组件。 ➢ 螺旋卷式膜组件的结构：
三、离子交换工艺
❖ 离子交换的基本概念 ❖ 离子交换的基本原理 ❖ 离子交换树脂对氨基酸的吸附规律 ❖ 离子交换的操作过程
3、沉淀
➢ 除含有微生物细胞和碎片、蛋白质和某些胶体物质外，氨基酸发酵液中还含有一定量的无机离子，如高价的金属离子Ca2+、 Mg2+和Fe3+ 。
➢ 无机离子不仅会影响氨基酸产品的质量，还会显著降低离子交换树脂吸附氨基酸的吸附量和吸附效率。
➢ 常采用沉淀剂：草酸或草酸钠（ Ca2+ 、 Mg2+ ）、磷酸盐（ Mg2+ ）、黄血盐（ Fe3+ ）、三聚磷酸钠（ Ca2+、Mg2+和 Fe3+ ）。
2、离子交换的基本原理
➢ 氨基酸是两性电解质，在酸性发酵液中，氨基酸是含有-NH3+基团的阳离子，能被阳离子交换树脂交换吸附；在碱性发酵液中，氨基酸是含有-COO-基团的阴离子，能被阴离子交换树脂交换吸附；在pH值为氨基酸等电点（pI）的发酵液中，氨基酸不电离，此时氨基酸的兼性离子静电荷为零，不能被阳离子和阴离子交换树脂交换吸附。

天然药物提取工艺氨基酸和蛋白质提取工艺课件

提取工艺
5
3.蛋白质的变性
引起蛋白质变性的原因：（物理和化学）
物理因素：加热、加压、脱水、搅拌、振荡、
紫外线照射、超声波等；
化学因素：强酸、强碱、尿素、重金属盐等
在临床医学上，变性因素常常被应用于消毒及灭菌。
注意防止蛋白质变性就能有效保存蛋白质制
剂
天然药物提取工艺氨基酸和蛋白质
提取工艺
6
3.蛋白质的变性
提取工艺
13
蛋白质的变性、沉淀、凝固相互之间有密切关系
蛋白质变性后不一定沉淀，变性的蛋白质只在等电点附件才沉淀；
沉淀的蛋白质也不一定凝固
天然药物提取工艺氨基酸和蛋白质
提取工艺
14
二、蛋白质、氨基酸的分类
1.蛋白质的分类
按组成上分：
单纯蛋白质和结合蛋白质
➢ 单纯蛋白质：水解后只生成氨基酸的蛋白质。
物的细胞壁和细胞器中 ➢储藏蛋白：贮藏物质，供生长利用。
天然药物提取工艺氨基酸和蛋白质
提取工艺
16
按功能分类：
活性蛋白质和非活性蛋白质
➢活性蛋白质：酶、激素蛋白质、膜蛋白质等 ➢非质
提取工艺
17
三、蛋白质、氨基酸的生理功能
➢蛋白质是与各种形式的生命活动联系在一
天然药物提取工艺氨基酸和蛋白质
提取工艺
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抢救误服重金属盐中毒的病人。
天然药物提取工艺氨基酸和蛋白质
提取工艺
10
c.生物碱试剂以及某些酸类沉淀蛋白质：
➢蛋白质可与生物碱试剂（苦味酸、鞣酸）以及某些酸（三氯乙酸、硝酸等）结合成不溶性的盐沉淀；
➢ 沉淀的条件为pH小于等电点，此时蛋白质带正电荷易与酸根负离子结合成盐；

蛋白质提取、分离、纯化及鉴定(共14张PPT)

而增加
原理
蛋白质分子吸附某种盐类离子后，带电层使蛋白质分
子彼此排斥，而蛋白质分子与水分子间相互作用增强，因而溶解度增加
盐析的影响因素
➢蛋白质的种类：
分子量越大，沉淀所需盐的量越少（卵球蛋白>卵清蛋白）
蛋白质分子不对称性越大，越容易沉淀
➢温度：
高离子强度溶液中，升高温度有利于蛋白质的失水沉淀低离子强度溶液或纯水中，蛋白质的溶解度在一定温度范
常为凝胶柱床体积的1%-10% ➢洗脱速度要恒定
➢实验完毕后，将凝胶全部回收处理，以备下次实验使用，
严禁将凝胶丢弃或倒入水池中
实验三脱盐后离子测定及蛋白浓度测定
1.硫酸根离子浓度测定
（决定是否停止洗脱）
醋酸钡与溶液中的硫酸根离子可以形成白色的沉淀，同时不能同蛋白质形成沉淀。
➢从每管洗脱液中取1滴加在黑瓷板上，加入1滴醋酸钡溶液，观察沉淀 ➢实验中设阴性对照(双蒸水)和阳性对照(硫酸铵溶液)
➢SephadexG-25：吸水量2.5ml/g，干粒子直径100-300µm，筛孔40-60。大部分蛋白质分子从外水体积流出，盐等小分子
从内水体积流出。
实验一卵清球蛋白的盐析分离
0.7ml卵清+0.7ml饱和硫酸铵溶液（每组2个EP管）
混合均匀（避免产生气泡）
静置3-5分钟，蛋白质析出
3000rห้องสมุดไป่ตู้m，离心3分钟用移液枪去除上清（含卵清白蛋白）
蛋白质提取、分离、纯化及鉴定
➢材料（取材一定要新鲜，在低温下操作）
➢前处理及裂解细胞（匀浆器、研钵、超声波、反复冻融、
酶解等） ➢蛋白质粗分级分离（水、盐溶液、稀酸、稀碱、有机溶剂、
盐析、有机溶剂分级分离、等电点分离）

蛋白质降解和氨基酸代谢优秀课件.ppt

第七章蛋白质降解和氨基酸的分解代谢
学习目标
◆掌握一些主要的概念：转氨作用，氧化脱氨，联合脱氨基作用,鸟氨酸循环(尿素循环)，生酮和生糖氨基酸
◆熟悉鸟氨酸循环发生的部位，循环中的各步酶促反应，尿素氮的来源
◆了解氨基酸碳骨架的氧化途径，特别是与代谢中心途径（酵解和柠檬酸循环）的关系，以及一些氨基酸代谢中酶的缺损引起的遗传病.
内容提要
◆生物体内蛋白质的降解体系主要包括溶酶体的非选择性降解和泛肽/26S蛋白酶体的选择性降解.
◆谷氨酸脱氢酶催化氨整合到谷氨酸中，谷氨酰胺是氨的一个重要载体和主要运输形式。葡萄糖-丙氨酸循环.
◆转氨酶催化α-氨基酸和α-酮酸的可逆相互转换。 ◆联合脱氨基作用是生物体脱氨的主要方式,主要分为以谷氨酸脱
L-谷氨酸脱氢酶
CH NH2 COOH
NAD(P)+ NAD(P)H+H+
COOH
CH2 CH2 C=O
+ NH3
COOH
R-CH-COO|
氨基酸氧化酶（FAD、FMN） R-C|| -COO-+NH3
NH+3
α-氨基酸
H2O+O2
H2O2
O
α-酮酸
蛋白质降解和氨基酸代谢优秀课件
• 氨基酸氧化酶：
（pepsinogen）（pepsin）
小肠分泌肠促胰液肽中和胃酸
（secretin）
小肽
胰蛋白酶，糜蛋白酶，弹性蛋白酶
（trypsin）（chymotrypsin）（elastase）
羧肽酶，氨肽酶，二（三）肽酶
（carboxypeptidase）（aminopeptidase）（di，tripeptidase）

蛋白质的提取和分离ppt课件

答案 C
学习探究区
第14课时
带电性质大小
本课栏目开关
慢快小分子
匀浆
电泳染色
自我检测区
第14课时
1．在乳酸脱氢酶同工酶分离过程中，使用缓冲液的作用
本课栏目开关
是 A．维持溶液浓度不变 B．维持溶液酸碱度不变 C．催化蛋白质分离过程顺利完成 D．无实际意义
( B )
解析分离蛋白质时加入缓冲液，其原因是缓冲液在一定范围内能抵制外界酸和碱对反应溶液溶液 pH 的影响，保持 pH 基本不变。
学习探究区
第14课时
带电性质的差异以及分子本身的 ______ 大小、种分子 __________ 形状不同。使带电分子产生不同的迁移速度，从而实 ______
现样品中各种分子的分离。
本课栏目开关
(2)常用方法种类 ①琼脂糖凝胶电泳：在电泳缓冲液和凝胶中加入琼脂
学习探究区
第14课时
活学活用 2．下列说法不正确的是
本课栏目开关
(
)
A．在酶的提取和分离过程中必须保持其生物活性 B．将心脏研磨成匀浆时要在冰浴下进行，是为了保证酶的活性 C．载样缓冲液中的溴酚蓝是一种酸碱缓冲物质，维持 pH 稳定 D．电泳的结果是出现了 5 个条带，说明乳酸脱氢酶有 5 种同工酶
学习探究区 3．结果分析
第14课时
本课栏目开关
由图中电泳结果可以看出：
乳酸脱氢酶有5种同工酶。 5 个条带说明 _______________________ (1)每个器官形成了 __ 心脏中含量最高，在 ________ 骨骼肌中含量最低，说明 (2)LDH2 在 _____ 不同的器官同一种同工酶的含量不同。 _____________________________________ LDH5 ，含量最低的是 ________ LDH1 ， (3)骨骼肌中含量最高的是 _______ 同一器官不同的同工酶含量不同。说明 _________________________________

氨基酸生产工艺 ppt课件

• α-酮戊二酸脱氢酶在谷氨酸生物合成中非常重要 • 谷氨酸高产菌应丧失或仅有微弱的α-酮戊二酸脱氢酶活
力
α-酮戊二酸脱氢酶
α-酮戊二酸
琥珀酰CoA
琥珀酸
若α-酮戊二酸脱氢酶活力很弱，就使糖代谢流进入TCA循环后受阻在 α-酮戊二酸处
α-酮戊二酸
NH4+、谷氨酸脱氢酶
谷氨酸
2.DCA循环
乙酰CoA 草酰乙酸
苹果酸酶
丙酮酸
苹果酸
±CO2
苹果酸脱氢酶
草酰乙酸
NAD+ NADH+H+
1，6-二磷酸果糖
PEP
丙酮酸激酶 CO2 +PEP羧化酶 CO2
PEP羧化酶对PEP的表现亲和力约是丙酮酸激酶的1/10
PEP浓度低
所以在谷氨酸发酵中，糖的分解代谢途径与CO2固定的适当比例是提高谷氨酸对糖收率的关键问题。
有机酸浓度低 DCA循环运转乙醛酸、草酰乙酸异柠檬酸脱氢酶抑制
DCA循环运转 TCA循环有机酸过剩异柠檬酸裂解酶抑制乙醛酸浓度降低异柠檬酸脱氢酶抑制解除 TCA循环运转
• 在糖质原料的谷氨酸发酵中，在谷氨酸生成期，
如果葡萄糖先转化为醋酸，再由DCA循环提
供C4二羧酸合成谷氨酸，谷氨酸对糖的转化率就大为减少。
天冬甜肽（Aspartom）： L-Asp和L-phe合成美国Searle公司30年前低热量营养性甜味剂口感近似蔗糖，甜度为蔗糖的25~30倍，热量仅为蔗糖的1/160，全球总销量已1.5万吨
阿丽泰(Alitame)：由天冬氨酸与丙氨酸合成甜味更纯正，耐热性更好，最适用于面包、饼干、蛋糕等焙烤食品
• 色氨酸 • 5-羟基－色氨酸 • 赖氨酸

氨基酸合成蛋白质ppt课件

6
1
5
5
6
2
4
4
6
3
3
3
假如n个氨基酸脱水缩合,形成m 条肽链，上表该怎么填呢？
规律总结：
假如n个氨基酸脱水缩合,形成m条肽链，那么产生的水分子数=肽键数=（n-m）
随堂练习：
某蛋白质分子共有4条肽链，300个肽键，则形成这个蛋白质分子所需氨基酸分子数以及它们在缩合过程中生成的水分子
的数分别（）C。
规律总结：
假如n个氨基酸脱水缩合，形成一条肽链，形成的多肽叫n肽，则失去的水分子数=肽键数=（n-1)
假如n个氨基酸脱水缩合,形成m条肽链，那么产生的水分子和肽键数会是多少？
规律总结：
6
1
5
5
6
2
形成一条肽链：
5分子水和5个肽键
形成两条肽链：
肽链1:
肽链2:
4分子水和4个肽键
规律总结：
肽键
R1
R2
二肽
H2O
H2O
H C COOH R2
三肽的合成
HOH
NH2 C C N 肽键
R1
HOH
CCN 肽键
R2
H
三
C COOH 肽
R2
二肽
H2O H2O
由氨基酸形成蛋白质的示意图
氨基酸
脱水缩合
二肽
脱水缩合
三肽
脱水缩合
一条多肽链折叠形成蛋白质
几条多肽链折叠形成蛋白质
折叠盘曲成多肽空间结构
一个氨基酸分子的氨基（-NH2）相连接，同时脱去一个水，这种结合方式叫做脱水缩合。
肽键：连接两个氨基酸分子的化学键（-NHCO-）。

高中生物选修五氨基酸蛋白质PPT课件

第26页/共40页
4、蛋白质、淀粉、脂肪是三种重要的营养物质，其中__脂_肪___不是高分子化合物，这三种物质水解的最终产物分别是蛋白质→_氨__基_酸____；淀粉→_葡__萄__糖____；脂肪→_高__级_脂__肪_酸__和__甘_油__ ；在蛋白质水解的最终产物分子中，含有 ___________ 官能团。
第21页/共40页
概念对比
盐析
变化条件浓的无机盐溶液
变性
受热、紫外线、酸、碱、重金属盐和某些有机物
物理变化
变化性质 (溶解度降低)
变化过程
可逆
用途
分离提纯
化学变化 (蛋白质性质改变)
不可逆
杀菌消毒
第22页/共40页
●实验：
（1）鸡蛋白溶液
性质5: 颜色反应
浓硝酸变成黄色
双缩脲试剂
（2）鸡蛋白溶液
H2O 水解 H2O
H2O
HO NCH2C
HO NCH2C
多肽
水解
HO NCH2C
HO NCH2C
蛋白质
第9页/共40页
甘氨酸和丙氨酸脱水缩合成二肽,能形成几种二肽
甘氨酸
甘氨酸
丙氨酸
丙氨酸
甘氨酸
丙氨酸
丙氨酸
第10页/共40页
甘氨酸
1、n个氨基酸分子之间通过缩聚(一个氨基酸分子中氨基上的氢原子与相邻氨基酸
第19页/共40页
●实验：
鸡蛋白溶液
鸡蛋白溶液
性质4:变性
加乙热酸铅
蛋白质凝结蛋白质凝结
加水不再溶解加水不再溶解
●结论：在热、强酸、强碱、重金属盐、甲醛、酒精、苯酚溶液、紫外线等作用
过程下，蛋白质失去原有的可溶性而凝结，同时丧失了生理活性。这种是不可逆的。

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• 氨基酸在适当的条件下，能进行有机胺或有机酸的
几乎全部反应。与一般的酸和碱可生成稳定的盐，大部分均能溶于水，但与重金属如铜、银、汞等制成的络合物不溶于水，也可利用这种性质来分离氨基酸。
二、氨基酸的浸出
• ①水浸出法：将中草药以粉碎机粉碎，装入逆
流浸出罐组的每一个浸出罐中。用水做浸出溶剂，最好在有搅拌的条件下，加热进行逆流浸
• (1)盐浓度：提取蛋白质的盐的浓度，一般
在0.02～0.2M的范围内。常用稀溶液和缓冲液有0.02～0.05M磷酸缓冲液，0.09～ 0.15M氯化钠溶液。
• (2)pH值：蛋白质和酶所用的提取液pH值
一般选择在被提取的蛋白质等电点两侧的稳定区内。
• (3)温度：蛋白质和酶一般都不耐热，所以
• ②成盐分离法:利用某些酸性氨基酸与某些金属化
合物，如氢氧化钡、氢氧化钙生成难溶性盐，或某碱性氨基酸与一般酸生成盐，从而与其他未成盐的氨基酸分离。如南瓜子中的南瓜子氨基酸是通过与过氯酸生成结晶性盐而分出的。
• ③晶析法:利用不同氨基酸等电点不同，进行晶析
结晶分离。1.5～2.0时，浓缩先晶析出亮氨酸，它的母液加盐酸后再浓缩晶析出异亮氨酸，最后母液中回收缬氨酸。
提取时通常要求低温操作。
2.有机溶剂提取
• 一些和脂质结合比较牢固或分子中非极性侧链较多
的蛋白质和酶，难溶于水、稀盐、稀酸和稀碱，常用有机溶剂提取。如丙酮、异丙醇、乙醇、正丁醇等，均可溶于水或部分溶于水，这些溶剂都同时有亲脂性和亲水性。其中正丁醇有较强的亲脂性，也有一定亲水性，在0℃时于水中有10.5％的溶解度。它在水和脂分子间起着类似去污剂的作用，取代蛋白质与脂质重新与蛋白质结合，使原来蛋白质在水中溶解度大大增加。丁醇在水溶液及各种生物材料中解离脂蛋白的能力极强，是其他有机溶剂所不及的。我国生化工作者曾用此法成功地提取了琉拍酸脱氢酶，对于碱性磷酸醋酶的提取效果也十分显著。
不溶于水、盐、稀酸、稀碱
(包括磷蛋白、粘蛋白、糖蛋白、核蛋白、脂蛋白、血红蛋白、金属蛋白、黄素蛋白等)
此类蛋白质溶解度性质随蛋白质与非蛋白结合部分的不同而异，除脂蛋白外，一般可溶于稀酸，稀碱及盐溶液中，脂蛋白如脂质部分露于外，则脂溶性占优势，如脂质部分被包围于分子之中，则水溶性占优势。
蛋白质类别
溶解性质
简单蛋白质 1.白蛋白 2.球蛋白 a.真球蛋白 b.拟球蛋白 3.醇溶蛋白 4.谷蛋白 5.精蛋白 6.组蛋白
硬蛋白质
1、溶于水及稀盐、稀酸、稀碱溶液，可被50%饱和度硫酸铵析出。2、a.一般在等电点不溶于水，但加入少量的盐、碱则可溶解。
b.溶于水，可为50%的饱和度硫酸铵析出。 3、溶于70—80%乙醇中，但不溶于水及无水乙醇。 4、在等电点不溶于水，也不溶于稀盐酸，易溶于稀酸，稀碱溶液。 5、溶于水和稀酸，易在稀氨水中沉淀。 6、溶于水和稀酸，易在稀氨水中沉淀。
• ①离子交换法:这是分离氨基酸的常用方法。可直
接将水或稀乙醇提取物通过装有离子交换树脂的交换柱，带正荷的氨基酸与树脂上的-SO３基吸附。由于氨基酸带的正电荷随溶液pH发生变化，同一氨基酸在不同pH的缓冲溶液中，以及不同氨基酸在同一pH的环境中，所带的正电荷各不相同，与磺酸基吸附的强弱也相应不同。可以借助这种差别，使氨基酸互相分离。
• ②稀乙醇浸出法：将生药粉末装入逆流渗滤浸
出罐组的每一个浸出罐中。以70%乙醇进行渗滤浸出，先浸出的溶液浓度较大，后浸出的溶液浓度较低。最好采用逆流渗漉浸出法，把出液系数控制在5，可以得到较好的浸出效果。
三、氨基酸的分离
• 水浸出液或稀乙醇减压浓缩后的水溶液往往含有
几种或十几种氨基酸，因此所得的是总氨基酸，必须进行分离纯化。一般采用以下的纯化方法：
二、蛋白质及酶的一般提取方法
• 1.水溶液提取凡能溶于水、稀盐、稀酸或稀碱的
蛋白质或酶，一般都可用稀盐溶液或缓冲溶液进行提取。稀盐溶液有利于稳定蛋白质结构和增加蛋白质溶解度。加入的提取液的量要适当，加入量太少提取不完全，加的量太多，则不利于浓缩，一般用量为原材料3～6倍体积左右，可一次提取或分次提取。提取时常缓慢搅拌，以提高提取效率。以盐溶液或缓冲液提取蛋白质和酶时，常综合考虑下列因素：
• 有些蛋白质和酶既溶于稀酸、稀碱，又
能溶于一定比例的有机溶剂。在这样的情况下，采用稀的有机溶剂提取常常是为防止水解酶的破坏，并兼有除杂和提高纯化效果的作用。
• 四、氨基酸、肽的鉴别反应
• ①茚三酮(Ninhydrin)反应：所有的a-氨基酸及含
有a-氨基酸的肽类和蛋白质都能和该试剂反应呈现兰色或兰紫色。必要时加热，反应可在滤纸上进行。
• (2)吲哚醌(Isatin）试剂反应：不同的氨基酸与
吲哚醌试剂反应，能显示不同的颜色。由于试剂的配制方法不同，对同一种氨基酸所显示的颜色也往往有差异。吲哚醌不仅可用于氨基酸的显色，而且从其颜色的区别，可以帮助辨认氨基酸。显色不稳是其特点，氨对显色无干扰。
氨基酸蛋白质提取工艺特性课件
一、氨基酸的特性
• 因氨基酸分子较小，且有羧基、氨基，同时具有碱性
和酸性极性基团较多，所以它的极性较大，能溶于水，不溶于有机溶剂。因同时具有羧基和氨基，有酸碱两性的性质，能与酸和碱形成不同的盐。当溶液的pH 发生变化时，溶液中的离子状态也发生了变化。在电场中酸性溶液的氨基酸则向阴极电泳，而在碱性溶液中则向阳极电泳，当溶液的pH值达一定时，氨基酸不向任何电极移动，此时溶液的pH值就是该氨基酸的等电点。不同的氨基酸有不同的等电点，在等电点时氨基酸的溶解度最低，根据这种性质可以用电泳法分离氨基酸。
第二节蛋白质提取工艺特性
• • 蛋白质按其功能可分为活性蛋白和非活性蛋白二
类；
• 按结构又可分为简单蛋白和结合蛋白二类： • 再一种分类是根据蛋白质的溶解度差别而分为水
溶性蛋白、醇溶性蛋白等，还有一类硬蛋白，不溶于水、稀酸、稀碱和有机溶剂，遇强酸、强碱水解。
表6-1 不同结构的蛋白质及其溶解性质