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生物化学第一章蛋白质优秀课件 (2)

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清华大学《生物化学》课件第一章 蛋白质化学

清华大学《生物化学》课件第一章 蛋白质化学

消旋
外消旋 内消旋
氨基酸的立体异构与旋光异构没有直接 的对应关系。各种Ｌ-型氨基酸中有左 旋也有右旋的。
除甘氨酸以外，蛋白质水解的其他 α-氨基酸均为Ｌ-型。
光吸收： 组成蛋白质的氨基酸中，Trp、Tyr和 Phe对 紫外光有一定的吸收，这是因为它们分子中 含有苯环，是苯环的共轭双键造成的，这三 个氨基酸的光吸收都在280nm附近。
半胱氨酸和酪氨酸是这一类中具有最大极性 基团的氨基酸，因为在pH值接近中性时，巯 基和酚基可以产生部分电离。在蛋白质中， 半胱氨酸通常以氧化态的形式存在，即胱氨 酸。当两个半胱氨酸分子的巯基氧化时便形 成一个二硫交联键，生成胱氨酸。天冬酰胺 和谷氨酰胺在有酸或碱存在下容易水解并生 成天冬氨酸和谷氨酸。
2．研究糖类、脂类、蛋白质和核酸在生命活 动过程中进行的化学变化，也就是新陈代谢， 以及代谢过程中能量的转换和代谢调节。
3．研究遗传信息的传递和表达。
第一章 蛋白质化学
什么是蛋白质（Protein）？ 是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过酰 胺键缩合而成的，具有较稳定的构象并具有 一定生物功能的生物大分子。
带正电荷侧链（在pH接近中性时）的氨基酸包 括赖氨酸，精氨酸和组氨酸，它们分别具有εNH2，胍基和咪唑基（碱性）。这些基团的存 在是使它们带有电荷的原因，组氨酸的咪唑基 在pH7时，有10%被质子化，而 pH6时50%质子 化。
带有负电荷侧链的氨基酸（pH接近中性时） 包括天冬氨酸和谷氨酸。由于侧链为羧基 （酸性），在中性pH条件下带一个净负电荷。
3.氨基酸的化学性质
氨基酸的α-氨基、 α-羧基以及侧链均可 参加反应。
RCH COOH RCH CO
N2H
N+ 3H

第01章蛋白质PPT课件

第01章蛋白质PPT课件
第34页/共109页
（一）参与肽键形成的6个原子在同一平面上
参与肽键的6个原子C1、C、O、N、H、C2位于同一平面，C1和C2在平 面上所处的位置为反式(trans)构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元 (peptide unit) 。
第35页/共109页
20世纪30年代
第36页/共109页
（五）模体是具有特殊功能的超二级结构
两个或两个以上具有二级结构的肽段，在空间 上相互接近，形成一个有规则的二级结构组合，被 称为超二级结构。 二级结构组合形式有3种：αα，βαβ，ββ 。 具有特殊功能的超二级结构称模体(motif) 。
第44页/共109页
模体常见的形式
• α-螺旋-β转角（或 环）-α-螺旋模体
第4页/共109页
第一节 蛋白质的分子组成
组成蛋白质的元素
主要有C、H、O、N和S。
有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、 锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。
蛋白质元素组成的特点
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
这是蛋白质元素组成的重要特点，也是蛋白质定量测定
的依据。通常只要测定出生物样品中的含氮量，就可用样品
肽键C-N键长 C-N单键长 C=N双键长
第37页/共109页
肽单元的特点
1、具有顺式和反式结构 2、肽键具有半双键性质 3、构成肽单元的六个原子在同一平面上
相邻的α-碳原子呈反式构型
第38页/共109页
蛋白质二级结构的主要形式 ➢ -螺旋 ( -helix) ➢ -折叠 (-pleated sheet) ➢ -转角 (-turn) ➢ 无规卷曲 (random coil)
⑴ 极大的侧链基团（存在空间位阻）； ⑵ 连续存在的侧链带有相同电荷的氨基酸残 基（同种电荷的互斥效应）； ⑶ 有Pro等亚氨基酸存在（不能形成氢键）

生物化学课件第一章蛋白质

生物化学课件第一章蛋白质

锌指构造
〔六〕氨基酸残基的侧链对二级构造形成 的影响
蛋白质二级构造是以一级构造为根底的。 一段肽链其氨基酸残基的侧链适合形成 -螺旋 或β-折叠，它就会出现相应的二级构造。
三、蛋白质的三级构造
〔一〕 定义
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置， 即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
主要的化学键 疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals力等。
Polypeptide (single subunit of transthyretin)
Transthyretin, with four identical polypeptide subThe Relation of Structure and Function of Protein
* 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化 合物。
* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨 基酸缩合那么形成三肽……
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡 肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相连 形成的肽称多肽(polypeptide)。
* 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团 不全，被称为氨基酸残基(residue)。
2. 蛋白质具有重要的生物学功能
1〕作为生物催化剂〔酶〕 2〕代谢调节作用 3〕免疫保护作用 4〕物质的转运和存储 5〕运动与支持作用 6〕参与细胞间信息传递
3. 氧化供能
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
组成蛋白质的元素
主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量磷、硒或金属 元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋 白质还含有碘。
丝氨酸 serine
Ser S 5.68

简明生物教程第一章蛋白质化学ppt课件

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• 如镰刀型贫血病:
▪ 镰刀状细胞贫血病：病人体内血红蛋白的含量乃至红
细胞的量都较正常人少，且红细胞的形状为新月形， 即镰刀状。此种细胞壁薄，而且脆性大，极易涨破而 发生溶血；再者，发生镰变的细胞粘滞加大，易栓塞 血管；由于流速较慢，输氧机能降低，使脏器官供血 出现障碍，从而引起头昏、胸闷而导致死亡。
• 质子给予体X-H和质子接受体Y间相互作用 • 氢键具有：
方向性-（键角）指X—H与H…Y间的夹角 饱和性- X—H只与一个Y结合
（２)范德华力
(van der Waals force )
（３）疏水作用
( Hydrophobic Interactions) • 非极性侧链为避开极性溶剂水彼此靠近所产生 • 主要存在蛋白质的内部结构
• 氢键主要在链间/同一肽链不同部分间形成 • 几乎所有肽键都参与氢键的交联 • 氢键与链的长轴接近垂直
• 平行肽链间以氢键从侧面连接的构象
（三） -转角
β转角（ β turn/bend/hairpin structure）
• 肽链主链骨架180°的回折结构
特点：
• 由4个连续的AA残基组成
• 第一个残基C=O • 第四个残基NH
有利于结构的调整
六、球状蛋白质与三级结构
(Tertiary Structure)
• 蛋白质的三级结构
•
三级结构，指多肽链在二级结构的基础上
通过侧链基团的相互作用进一步卷曲折叠，并借
助于次级键维系使α-螺旋、β-叠片、β-转角等二
级结构相互配置而形成的特定的构象。
•
三级结构的形成使肽链中所有的原子都达
黑猩猩 0
鸡、火鸡 13
牛猪羊 10
海龟 15
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脂肪烃侧链Ala,Val,Leu,Ile；芳香环Phe,Try； 含硫氨基酸：Met；亚氨基酸：Pro
（2）极性氨基酸
极性不带电氨基酸7种：Gly, Ser，Thr，Tyr；Asn，Gln；Cys； 极性带正电荷的氨基酸3种：Lys，Arg，His； 极性带负电荷的氨基酸2种：Asp、Glu；
（二）蛋白质在自然界的分布及重要性
1.蛋白质是一切生物体的重要组成成分
•从高等动植物到低等微生物 •从最复杂的人类到最简单的病毒 例：蛋白质在生物体中占干重为
人体：45% 横纹肌：80% 心脏：60% 细菌：50~80% 酵母：46.6% 病毒： 60% 小麦：约9% 大豆：约36% 花生：26%
是两个不同的概念。
COOH
N H2 C α H
R
L-型氨基酸 构型：D-型，L-型 旋光性：左旋（-）
右旋（+）
Hale Waihona Puke 2.氨基酸的种类及其结构（1）常见氨基酸
甘氨酸Gly(G) 丙氨酸Ala(A) 缬氨酸Val(V) 亮氨酸Leu(L) 异亮氨酸Ile(I) 苯丙氨酸Phe(F) 酪氨酸Tyr(Y) 色氨酸Try,Trp(W) 丝氨酸Ser(S) 苏氨酸Thy(T) 半胱氨酸Cys(C) 甲硫氨酸Met(M) 天门冬氨酸Asp(D) 谷氨酸Glu(E) 天门冬酰胺Asn(N) 谷氨酰胺Gln(Q) 精氨酸Arg(R) 赖氨酸Lys(K)组氨酸His(H) 脯氨Pro(P)
（一）蛋白质的元素组成 C：50~55% O：20~23% H：6~8% S：0~4% N：15~18%
含氮量平均16%是蛋白质重要特征
利用蛋白质含氮量16%特征可以进行蛋白质 含量测定----1克氮相当于含6.25克蛋白质
样品中蛋白质含量(克%)=
含氮(克)/每克样 6.25 100
不同来源蛋白质系数不同:
（2）稀有氨基酸
羟脯氨酸(Hyp) 羟赖氨酸(Hyly) 胱氨酸(Cys)
根据R基团的结构或性质特点，巧记20种氨基酸的口诀：
甘、丙、缬、亮、异、脂链，（脂肪链R基团的5种） 丝、苏、半、蛋、羟硫添。（含-OH，-S者共4种） 天、谷、精、赖、组、酸碱；（酸性碱性者5种） 脯、酪、苯、色、杂芳环（芳香环和杂环R集团者4种） 门冬酰胺、谷酰胺，（两种酰胺） 都有密码属“常见”。（常见氨基酸都有特异的遗传密码）
•按蛋白质的溶解度分七种： 清蛋白、鱼精蛋白、组蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶
蛋白和硬蛋白 •按组成分成三类：
简单蛋白质、结合蛋白质和衍生蛋白质 结合蛋白质=简单蛋白质+辅基 •按蛋白质的功能分两类： 活性蛋白质和非活性蛋白质
三、蛋白质的生物学功能
由20种AA组成的20肽，其顺序异构体有 20！=2×1018种
催化功能----酶或辅酶如淀粉酶、蛋白酶
调节功能----激素蛋白调节体内新陈代谢如胰岛素
结构成分或支持功能----结构蛋白如胶原蛋白、 -角蛋白、 丝纤蛋白等 运输功能----运输小分子和离子如血红蛋白、色素蛋白、 血清蛋白 免疫防御功能----保护自身生命活动如免疫球蛋白、血纤 维蛋白原及干扰素
收缩或运动功能----鞭毛运动和肌肉收缩如肌动蛋白和肌 球蛋白
（二） 蛋白质的分子组成
2.蛋白质水解作用分类
(1)完全水解(强酸强碱高温作用,迅速彻底,产物氨基酸）
酸法水解法，碱水解法；
(2)不完全水解(稀酸稀碱酶催化,条件温和，产物除氨基酸 外,还有肽和多肽）
酶水解法；
第二节 氨基酸的结构分类及性质
一. 氨基酸的结构特点
1.结构特征---氨基酸是含有NH2的有机酸
生物化学第一章蛋白质
第一节 概述
一、蛋白质的概念
（一）蛋白质的概念
英文名称protein，字源出Ⅱροτο ；
蛋白质的定义----由20种左右L型-氨基酸通 过肽键构成并具有稳定的构象和生物学功能 的一类复杂高分子含氮化合物。
特点：*构造复杂
*功能多样 *分子量大 *平均含氮量为16% *具有胶体性质和两性性质
NH2
NH3+
R C α COOH
R C α COO--
H
H
特点：（1）都是α-氨基酸；
（2）具有酸性的-COOH基及碱性的-NH2基，为两 性电解质；
（3）除甘氨酸（R基是H原子）外，都是L-型氨 基酸，具有旋光性；
氨基酸的构型与旋光性
COOH
H C α NH2
R
D-型氨基酸 氨基酸的构型和旋光性
营养和贮存功能----为机体提供养料如醇溶蛋白、卵清蛋 白、酪蛋白
生物膜受体功能----接受和传递调节信息如激素受体蛋白 和感觉蛋白（味觉蛋白）
毒素蛋白----如细菌毒素、蛇毒等
控制生长、分化和遗传功能----如组蛋白、阻遏蛋白、表 皮生长因子、DNA蛋白等
蛋白质是生命现象的体现者
四、蛋白质的化学组成
二 .氨基酸的分类
（一）分类----氨基酸的四种分类方法
1.根据氨基酸的酸碱性质分类; 2.根据R基团的化学结构分类; 3.根据R基团的极性分类; 4.根据营养功能分类;
（二）非蛋白质氨基酸
1.根据氨基酸的酸碱性质分类
（1）中性氨基酸：15种，最简单为Gly； （2）酸性氨基酸：Asp，Glu； （3）碱性氨基酸：Lys、Arg、His；
一般动物: 6.25 牛奶: 6.38
植物: 5.7
大米: 5.95
（二） 蛋白质的分子组成
1.蛋白质的水解产物
• 蛋白质的水解过程为:
蛋白质 月示 胨 多肽 二肽 α-氨基酸 分子量：>104 5×103 2×103 500-103 200 100
• α-氨基酸(amino acid)是蛋白质的基本组成 单位
2.根据R基团的化学结构分类
（1）脂肪族氨基酸：Gly,Ala,Val,Leu,IleSer,Thr，
Cys,Met,Asn,Gln,Asp,Glu,Lys,Arg；
（2）芳香族氨基酸：Phe,Tyr,Try； （3）杂环氨基酸：His； （4）杂环亚氨基酸：Pro；
3.根据R基团的极性分类
（1）非极性氨基酸
（二）蛋白质在自然界的分布及重要性
2. 凡是有生命的地方，基本上都有蛋白质在起作用。
蛋白质和核酸是生命的主要物质基础。 蛋白质是生物表现千差万别的功能的基本物质。
3．蛋白质在食品加工中的重要性；
蛋白质的加工特性影响食品的营养及感官品质; 某些食品的制造利用蛋白质的特性;
二、蛋白质的分类
•按分子形状分两类： 球状蛋白和纤维状蛋白