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第四章酶的结构和功能4.1 酶的活性中心4.1.1 酶的活性中心和必需基团的概念在酶蛋白中，只有少数特异的氨基酸残基与催化活性直接相关。
这些特异的氨基酸残基可以在肽链的一级结构上相距较远，但通过肽链的折叠、盘旋，使它们在空间上接近，形成活性中心（或称活性部位）。
组成活性中心的氨基酸残基有些执行结合底物的任务，有些执行催化反应的任务。
我们把组成活性中心的氨基酸残基的侧链基团及一些维持整个酶分子构象所必需的侧链基团称为必需基团。
1960年，Koshland将酶分子中的氨基酸残基或其侧链基团分成4类：接触残基（直接与底物接触，参与结合或催化的残基；右图中的R1、R2、R6、R8、R9、R163、R164、R165），辅助残基（对接触残基的功能起辅助作用的残基，也位于活性中心；右图中的R4），结构残基（维持构象的残基，此为活性中心以外的必需基团；右图中的R10、R162、R169），非贡献残基（或称非必需残基，非必需只是对酶发挥活性而言，它们可能有其他作用，如识别自身物质、运输、防止降解等；右图中的R3、R5、R7）。
4.1.2 酶活性中心的拓扑学酶的活性中心可以设想为一个口袋或是一条沟槽，形状与底物相近。
不同的酶的口袋适合不同的底物。
口袋中有相应的结合残基与底物上的某些基团结合，发生反应的底物上的键与催化基团靠近。
亲水基团与亲水残基亲合，疏水基团与疏水残基亲合，带电荷的基团与带相反电荷的残基亲合。
例如羧肽酶A催化多肽链上羧基端氨基酸的水解。
当末端氨基酸是含有较大疏水基团的氨基酸时（苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸），反应速度很快。
但是当有这些较大疏水基团的氨基酸残基进入亚位点3～6时，就会减低酶对这些底物的亲和力。
说明羧肽酶A对底物的识别和结合有多个位点。
同时，苯丙氨酸是羧肽酶A的竞争性抑制剂。
4.2 酶活性中心化学基团的鉴定常用的方法有化学修饰法、反应动力学法和x-光晶体衍射法。
4.2.1化学修饰法酶分子中有许多氨基酸残基的侧链基团可以被化学修饰，如羟基、巯基、咪唑基、氨基、羧基等。
⽣物化学第四章酶第四章酶酶是⼀类具有⾼效率、⾼度专⼀性、活性可调节的⾼分⼦⽣物催化剂。
1957巴斯德提出酒精发酵是酵母细胞活动的结果。
1 分⼦Glc→2分⼦⼄醇+2分⼦CO2 从Glc开始，经过12种酶催化，12步反应，⽣成⼄醇。
1897 Buchner兄弟证明发酵与细胞的活动⽆关，不含细胞的酵母汁也能进⾏⼄醇发酵。
1913 Michaelis和Menten提出⽶⽒学说—酶促动⼒学原理。
1926 Sumner⾸次从⼑⾖中提出脲酶结晶，并证明具有蛋⽩质性质。
1969 化学合成核糖核酸酶。
1967-1970 从E.coli中发现第I、第II类限制性核酸内切酶。
1986 Cech发现四膜⾍细胞⼤核期间26S rRNA前体具有⾃我剪接功能。
ribozyme ，deoxyribozymeE.coRI5’——GAA TTC——3’3’——CTTAAG——5’限制作⽤修饰作⽤5’——GAATTC——3’5’——GAATTC——3’3’——CTTAAG——5’ 3’——CTTAAG——5’第⼀节酶学概论⼀、酶的⽣物学意义⼤肠杆菌⽣命周期20分钟，⽣物体内化学反应变得容易和迅速进⾏的根本原因是体内普通存在⽣物催化剂—酶。
没有酶，⽣长、发育、运动等等⽣命活动就⽆法继续。
限制性核酸内切酶（限制-修饰）⼆、酶的概念及其作⽤特点1、酶是⼀种⽣物催化剂酶是⼀类具有⾼效率、⾼度专⼀性、活性可调节的⾼分⼦⽣物催化剂。
⽣物催化剂：酶(enzyme)，核（糖）酶(ribozyme)，脱氧核（糖）酶(deoxyribozyme)2、酶催化反应的特点（1）、催化效率⾼酶催化反应速度是相应的⽆催化反应的108-1020倍，并且⾄少⾼出⾮酶催化反应速度⼏个数量级。
（2）、专⼀性⾼酶对反应的底物和产物都有极⾼的专⼀性，⼏乎没有副反应发⽣。
（3）、反应条件温和（4）、活性可调节根据据⽣物体的需要，许多酶的活性可受多种调节机制的灵活调节，包括：别构调节、酶的共价修饰、酶的合成、活化与降解等。
“第四章酶”归纳总结第一节酶的分子结构和催化功能酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物（反应物）具有高效催化作用的蛋白质，是生物催化剂中的一种类型。
生物催化剂酶＼核酶：具有催化作用的核糖核酸，主要以核酸为底物。
根据酶的组成特点辅酶、辅基——B族维生素的活性形式二、酶的活性中心必需基团：酶分子中氨基酸残基侧链具有不同的化学基团，其中一些与酶活性密切相关的化学基团。
酶的活性中心：一些必需基团在酶蛋白的一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异的结合并将底物转为产物。
必需基团活性中心外的必需基团活性中心内的必需基团 结合基团：能与底物或辅酶结合形成酶复合物催化基因：参与催化化学反应完成的化学基因三、酶催化作用机制酶促反应的机制酶促反应的化学机制第二节 酶促反应的特性诱导契合学说：酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应， 进而相互结合而有利于反应的进行。
中间复合物学说：目前一般认为，酶催化某一反应时，首先在酶的活性中心 与底物结合生成酶－底物复合物，此复合物再进行分解而释放出酶，同时生成一种或数种产物。
邻近\定向效应 多元催化 表面效应：酶促反应在酶的疏水活性中心进行，防止水化膜的形成酶促反应的特性1、具有化学催化剂的特点4、特异性5、调节性2、酶促反应的条件温和：一般最佳反应条件；常温、37°C、pH近中性3、高效性——显著降低活化能C、对于可逆反应，只加快进程而不改变化学平衡常数B、只催化热力学允许的化学反应A、参与反应而无质量变化a、绝对特异性：酶只能作用于特定结构的底物分子，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物c、立体异构特异性：当底物具有立体异构体时，仅用于底物的一种立体异构体b、相对特异性：酶作用于一类化合物或一种化学键d、酶含量的调节e、同工酶：c、共价修饰调节b、酶的别构调节：对酶催化活性a、酶原与酶原激活：生理意义机体的自我保护酶原被视为酶的贮存方式一种调节方式，即当一种同工酶受抑制或破坏时，其他同工酶仍起作用。
