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生物化学 第四章 酶

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生物化学 第四章 酶

生物化学 第四章 酶

生物化学 第四章 酶1、什么是酶?(酶的定义是什么)?酶的化学本质是什么?(1)酶是由活细胞产生的对特异底物具有高效催化作用的蛋白质和核酸(2) 化学本质：蛋白质2、什么是单体酶?寡聚酶?多酶复合体?多功能酶?单体酶：由一条多肽链构成的酶，溶菌酶；寡聚酶：由多个相同或不同亚基以非共价键连接的酶，磷酸化酶a ；多聚复合体：由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。

可一次催化连锁反应的复合体，丙酮酸脱氢酶系；多功能酶：一条多肽链上同时具有多种不同催化活性的酶，生物进化中基因融合的产物，DNA 聚合酶3、简述酶的分类?单纯酶、结合酶的定义是什么?酶蛋白、辅助因子的作用? 酶的分类：单体酶、寡聚酶、多酶复合体及多功能酶单纯酶：仅由多肽链组成，如淀粉、脲酶、核糖核酸酶等结合酶：由蛋白质部分和非蛋白质部分组成，其催化作用依赖于两部分的共同参与，如氨基转移酶、碳酸酐酶、乳酸脱氢酶等。

酶蛋白的作用：决定反应专一性辅助因子的作用：决定反应的种类与性质4、辅助因子的分类及分类依据是什么?各自(辅酶、辅基)的作用分别由哪些? 辅助因子的分类：辅酶和辅基。

分类依据：按照其与酶蛋白结合的紧密程度及作用特点不同辅酶的作用：与酶蛋白共价键结合紧密，不可用透析、超滤方法除去 辅基的作用：与酶蛋白非共价键结合不牢固，可用透析、超滤方法除去5、什么是酶的活性中心?酶的活性中心包括哪些基团?这些基团的功能是什么? 酶的活性中心：酶分子中必需基团相对集中，形成一个与底物特异性结合并催化其反应生成产物的具有特定三维结构的区域。

活性中心的基团 (1)结合基团：可与底物结合(2)催化基团：催化底物发生化学反应6、什么是酶原?什么是酶原激活?酶原激活的机制是什么?简述酶原激活的生理意义?酶原：是细胞内合成或初分泌时处于无活性状态的酶的前体 酶原激活：在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。

酶原激活的生理意义：(1)酶原是酶的安全转运形式，避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。

酶(生物化学)PPT课件

酶(生物化学)PPT课件
详细描述
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。

生物化学课件4酶与生物催化剂

生物化学课件4酶与生物催化剂

辅酶辅基与维生素及核苷酸的关系
辅助成分 作 用 维生素组分 核苷酸组 分
NAD+（辅酶Ⅰ）
NADP+（辅酶Ⅱ） CoA-SH（辅酶A） FH4（四氢叶酸） 磷酸吡哆醛/胺
焦磷酸硫胺素TPP 黄素腺嘌呤二核苷酸FAD
递氢（脱氢酶）
转移酰基 转移一碳单位 转移氨基（转 氨酶）、羧基 （脱羧酶） 转移醛基
第四章 酶与生物催化剂
第一节 概 述
主要内容：介绍酶的概念、作用 特点和分类、命名，讨论酶的结 构特征和催化功能以及酶专一性 及高效催化的策略，进而讨论影 响酶作用的主要因素。对酶工程 和酶的应用作一般介绍。
酶是生物细胞产生的、具有催化能力的生 物催化剂。 定义：酶是生物体内进行新陈代谢不可 缺少的受多种因素调节控制的具有催化 能力的生物催化剂。 酶具有一般催化剂的特征：1.只能进行热力 学上允许进行的反应；2.可以缩短化学反应 到达平衡的时间，而不改变反应的平衡点； 3.通过降低活化能加快化学反应速度。
第四节 反应动力学
底物浓度的影响 酶浓度的影响 温度、pH的影响 抑制剂、激活剂的影响
一、底物浓度的影响
1、一种现象：酶被底物饱和 2、一种假说：酶-底物复合物中间产物学说 3、米氏方程：
V m a x [S ] V= K m + [S]
（1）v-[S]曲线：近似双曲线 （2）[s]<<Km([S]很小时)，v与[s]成正比
二、共价调节酶 三、酶原(zymogen；proenzyme)激活
无活性的酶前体转变为有活性的酶的过程
四、同工酶(isoenzyme)
同工酶：分子结构、理化性质、免疫特性等 不同，但可以催化相同的化学反应的一组酶。
【经典举例】乳酸脱氢酶：由四个亚基组成，亚

生物化学第四章 维生素与辅酶

生物化学第四章 维生素与辅酶
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辅酶A（CoA-SH）
VB3
OH
C H2
H3C
C
C H3
CH OH
CO
NH
C H2 C H2 CO OH
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巯基乙胺
酰胺键
泛酸
磷酸二酯键 5`
3`.5`-ADP
3`
功能 以CoA-SH的形式参加代谢。
(1)它是酰基的载体，可充当多种酶的辅酶参加酰化反 应和氧化脱羧反应。 (2)作为酰基载体蛋白(ACP)的辅基，参加脂肪酸的合 成代谢。
维生素B12作为辅酶的主要分子形式是∶ 5-脱氧腺苷钴胺素 甲基钴胺素
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功能
(1)在体内维生素B12辅酶作为变位酶的辅酶参加一些 异构化反应
(2)甲基钴胺素参与生物合成中的甲基转移 (3)维生素B12对红细胞成熟起重要作用，可能与它参
与DNA的合成有关。
来源 肝脏是最好的来源，其次是奶类、肉、蛋、鱼等。
功能 生物素是多种羧化酶的辅基或辅酶，参与细胞
内固定CO2的反应。如丙酮酸羧化酶。
来源 在动、植物界广泛存在。
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七、维生素B11 (叶酸，folic acid )与辅酶F (CoF)
叶酸又称蝶酰谷氨酸(PGA)，它是2-氨基-4-羟基6-甲基蝶呤啶与氨基苯甲酸(PABA)和谷氨酸三部 分组成。 广泛存在于绿叶中
(3)保护神经系统的作用。
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缺乏病∶
脚气病：表现为食欲不振、皮肤麻木、四肢乏力和神经系 统损伤等症状。
性质∶
易溶于水，水溶液呈酸性， 在酸溶液中稳定，在中性和碱性易破坏。
来源 它广泛分布于植物中 谷类、豆类的种皮中含量丰富，酵母中含量也很多。

生物化学-酶学

生物化学-酶学

酶的特异性/专一性

立体结构特异性(stereospecificity)：酶作用于立 体异构体中的一种而表现出来的特异性。
乳酸脱氢酶只能催化L（+）乳酸脱氢转化为 丙酮酸，却不能使D（-）乳酸脱氢生成丙酮酸。

5. 酶促反应具有可调节性（可调节性） 酶促反应受多种因素的调控，以 适应机体对不断变化的内外环境和生 命活动的需要。
底物（Substrate，S）：酶作用的对象即反应物 产物（Product，P）：酶作用后的生成物
一.酶的结构与组成
依据酶分子中肽链的数目，分为：
单体酶(monomeric enzyme)：只有一条肽 链即可构成有活性的酶，故单体酶仅具 有三级结构。 寡聚酶(oligomeric enzyme)：由多个相同 或不同亚基以非共价键连接组成的酶。
甲基、甲烯基、甲炔基、 四氢叶酸 甲酰基等一碳单位
(1) 维生素PP
尼克酸和尼克酰胺，在体内转变为辅酶I
和辅酶II。 能维持神经组织的健康。缺乏时表现出 神经营养障碍，出现皮炎。
COOH N CONH2 N
(1) 维生素PP和NAD+ 和NADP+
酶功 。能
：
是 多 种 重 要 脱 氢 酶 的 辅
一些常见的必需基团
巯基 半胱氨酸 天冬酰胺 胍基 精氨酸
酰胺基
咪唑基 组氨酸 丝氨酸
羟基 天冬氨酸
羧基
1. 必需基团（ essential group） 酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中， 一些与酶活性密切相关的化学基团，称为必需 基团。 根据其作用必需基团又分为： 结合基团：结合底物与辅酶，形成酶-底物 复合物，有利于反应的进行的化学基团 催化基团：催化底物转变成产物的化学基 团

大学生物化学 酶

大学生物化学 酶
同促效应（正协同效应、负协同效应） 异促效应
异促效应
别构酶的特点
1、别构酶多为寡聚酶，由多亚基组成，包括活性部位 （结合和催化底物）与调节部位（结合效应物）。 2、具有别构效应。指酶和一个配体（底物，效应物）结 合后可以影响酶和另一个配体（底物）的结合能力。 3、别构酶大都不遵循米氏动力学。
别构酶与非调节酶动力学曲线的比较
练习题
当 一 酶 促 反 应 进 行 的 速 率 为 Vmax 的 80%时，在Km 和[S]之间有何关系？
米氏常数的意义
Vmax·[ S] V=
Km + [ S]
（1）概念 （2）Km值是酶的特征性常数。 （3）Km值与酶和底物亲和力的关系。
Km求法
Vmax·[ S] V=
Km + [ S]
双倒数曲线
加入反竞争性抑制剂后：Km 和Vmax均变小。
练习题
举例说明竞争性抑制的特点和实际意义。
三种可逆性抑制作用的比较
影响
竞争性 非竞争性 反竞争性
抑制剂的结合组分 E
抑制程度取决于 [I]/[S]
对Vmax的影响 不变
对Km的影响
增大
E、ES [I] 减小 不变
ES [I]
减小 减小
七、酶活性的调节
举例
乳酸脱氢酶
同工酶举例
乳酸脱氢酶同工酶
HH HH
LDH1 (H4)
HH HM
LDH2 (H3M)
HH MM
LDH3 (H2M2)
HM MM
LDH4 (HM3)
MM MM
LDH5 (M4)
不同组织中LDH同工酶的电泳图 谱
LDH1(H4)
+
LDH2(H3M)

生物化学第四章酶

食品营养与检测专业
生物化学
授课教师：叶素梅 副教授
第四章 酶
问题1：
你每天吃的东西在体内是怎么消化的？
酶类药物
酶的发现
第一节 酶的概念及作用特点
一、酶（E）及相关概念 • 定义：由活体细胞分泌的, 在体内外具有催化功能的蛋白质 • 酶促反应：酶所催化的化学反应
• 底物：酶所催化的物质
S
• 产物：酶促反应的生成物
心肌炎：LDH1 ↑ 肺梗塞：LDH3 ↑ 肝炎：LDH5 ↑
生理及临床意义
在代谢调节上起着重要的作用； 用于解释发育过程中各阶段特有的代谢特征； 同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断； 同工酶可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。
第四节 酶促反应动力学
➢ 概念
研究各种因素对酶促反应速度的影响，并加以定量 的阐述。
磷酸基的受体)
第三节 酶的结构与催化活性 一、酶的分子组成
1.单纯酶
仅由氨基酸构成
2.结合酶
还含有非蛋白质部分
酶蛋白 + 辅助因子
(无催化活性) (无催化活性)
全酶
(有催化活性)
各部分在催化反应中的作用
酶蛋白决定反应的特异性
辅助因子决定反应的种类与性质
组成
无机金属离子
常见： K+、Na+、Mg2+、
相对专一性
作用于一类化合物或一种化学键
脂肪酶 催化脂肪水解 酯类水解
立体异构专一性
一种酶仅作用于立体异构体中的一种
L-乳酸
D-乳酸
乳酸脱氢酶(LDH)
（3）高度不稳定性 • 易受变性因素影响而失活
（4）酶活性的可调性 • 自身不断进行新陈代谢，通过改变酶合成和降解的速度调

《生物化学》第四节 酶的活力测定及分离提取

（4）酶的最适pH不是酶的特征性常数。
返回
酶有最适pH 的原因
（1）pH 影响E 结构的稳定性，过酸、过碱会强 烈影响酶蛋白的构象，甚至使E 变性失活。
（2）pH 影响E 分子上某些基团的解离状态。 （影响结合基团、催化基团的解离 — 酶活力降
低影响活性中心构象 — 影响酶专一性） （3）pH 影响S 分子某些基团的解离状态。
返回
3、抑制类型
（1）不可逆抑制：I 与E 共价结合，是一不 可逆反应，二者结合后，不能透析除去抑 制剂而恢复酶活力，称为不可逆抑制作用。
（2）可逆抑制：I 与E 非共价结合，为可逆 反应，透析能除去抑制剂使酶恢复活力， 称为可逆抑制作用。
返回
（二）不可逆抑制剂
• I 与E 共价结合，是不可逆反应，不能透析 除去。
返回
返回
反竞争反应模式
返回
反竞争性抑制的速度方程
Vm [I]
· [S]
1 + Ki
=
Km
+ [S]
[I]
1 + Ki
返回
返回
反竞争性抑制的双倒数方程
返回
反竞争性抑制的双倒数图形特征
返回
反竞争性抑制的特点：
⑴ 反竞争性抑制剂的化学结构不一定与底物的 分子结构类似；
⑵ 抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合； ⑶ 必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制
的结合部位结合。 • 非竞争性抑制剂——I 与S 结合在酶的不同
部位。 • 反竞争性抑制剂——E 必须先与S 结合，然
后才与I 结合
返回
1. 竞争性抑制（competitive inhibition） 抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结 合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的 催化活性降低，称为竞争性抑制作用。

生物化学-酶


酶一级结构的差别也决定了催化性质的不同， 如胰蛋白酶、 胰糜蛋白酶和弹性蛋白酶三种蛋白 酶的活性中心Ser残基附近都有一个在立体结构上 的“口袋”状结构。由于三种蛋白酶的口袋”状结 构不同，决定其与不同底物结合即有不同特异性。
酶的特异的三维空间结构是酶催化功能的基础。 酶的二、三级结构是维持酶的活性中心空间构象的 必需结构。
酶的命名包括习惯命名和系统命名，酶可分为六类。 酶与疾病发生、诊断、治疗等密切相关。
➢一、酶的概念 酶是由生物活细胞产生的具有高效催化功能
和高度专一性的一类特殊蛋白质，又叫生物催化 剂•．绝大多数的酶都是蛋白质。
酶的化学本 质是什麽？
酶的概念
• 一、相关概念 • 酶催化的生物化学反应，称为酶促反应。 • 被酶的催化的物质称为底物(S) • 反应的生成物为产物（P） • 酶所具有的催化能力称酶的活性． • 酶失去催化能力称酶的失活．
第四章 酶 (Enzymes)
内容简介
酶是具有高度催化效率及高度特异性的蛋白质。 酶通过多种机制降低反应活化能使反应速率增加。 酶分子一级结构及空间结构是催化功能的基础。 酶促反应速率受到[S]、[E]、pH、T、抑制剂及激活
剂的影响
酶活性可受到别构调节、共价修饰、酶原激活、关键 酶、多酶体系、同工酶等调节
H N C O
COOH CH
R6
氨基酸
氨基酸
消化道中各种蛋白酶的专一性
3．立体异构特异性：一些酶仅能催化一种立体异
构体进行反应，或其催化的结果只产生一种立体异
构体，酶对立体异构物的选择性称为立体异构特异
性（stereospecificity）。
L-乳酸
D-乳酸
H
H
C
OH

生物化学：第四章 酶(6周1-2节)

第四章酶Enzymes本章主要内容（9学时）一．酶的概念（重点）二．维生素与辅酶（重点）三．酶促反应动力学（重点）四．酶的结构和催化作用机制（重点）五．酶的调控（重点）六．人工酶与酶工程(自学为主)一、酶的概念⏹生物机体的一切生理活动，都是由无数复杂的化学变化（反应）来实现的。

⏹生物体内进行的所有这些化学变化都在酶的催化下进行的。

⏹Much of the history of biochemistry is the history of enzyme research.一、酶的概念⏹In the late 1700s, biological catalysis was first recognized.⏹1897年，E. Büchner,首次从酵母细胞中提取出酶，实现无细胞生醇发酵。

一、酶的概念⏹1926年，James Sumner,结晶出第一个蛋白酶---脲酶。

⏹pepsin, trypsin, andother digestive enzymesAll enzymes are proteins.一、酶的概念⏹J. B. S. Haldane⏹A paper entitled “Enzymes”.weak bonding interactions between an enzyme and its substrate might be used to catalyze a reaction.一、酶的概念⏹1989年，推翻“酶都是蛋白质”这一传统概念。

⏹In 1982，Thomas Cech,RNA spliced itselfaccurately without anyprotein enzymes fromTetrahymena（四膜虫）.Most Enzymes Are Proteins.一、酶的概念酶是生物催化剂⏹生物催化剂（Biocatalysts）：活细胞产生的一类具有催化功能的生物分子。

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Thomas Cech University of Colorado at Boulder, USA
1983年美国S.Altman等研究RNaseP（由20% 蛋白质和80%的RNA组成），发现RNaseP中的 RNA可催化E. coli tRNA的前体加工。
Sidney Altman Yale University New Haven, CT, USA
的小分子物质
辅酶不具备专一型，酶的催化专一性由酶的蛋白质部分决定
（五）根据酶蛋白分子的特点将酶分成三类
1．单体酶（monomeric enzyme） 一条肽链，水解酶
2．寡聚酶（oligomeric enzyme） 几个或多个亚基组成，亚基之间以非共价键集合， 大多为糖代谢酶 3．多酶复合物（multienzyme complex） 几个酶嵌合而成的复合物 2-6个功能相关的酶组成 丙酮酸脱氢酶复合物和脂肪酸合成酶复合物
（二）酶原的激活
1、胃蛋白酶原（pepsinogen）的激活
胃蛋白酶原
HCl pH1.5～2
（从N端失去44个氨基酸残基） 胃蛋白酶
自身激活
2、胰蛋白酶原（trypsinogen）的激活
3、胰凝乳蛋白酶原（chymotrypsinogen）的激活
（三） 同工酶（isoenzyme or isozyme） 1 同工酶的概念
2A+2H2O A+H2O2
例：
邻苯二酚氧化酶（EC 1.10.3.1，邻苯二酚：氧氧化酶）
OH OH 2 邻苯二酚氧化酶 2
O O + 2H2O
+ O2
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
邻苯二酚
邻苯醌
（2）脱氢酶类：直接催化底物脱氢
A· 2H + B A + B· 2H
例：乳酸脱氢酶（EC 1.1.1.27，L-乳酸：NAD+氧化还原酶）
2．编号:
用4个阿拉伯数字的编号表示，数字中用“·”隔 开，前面冠以EC（为Enzyme Commission）。 EC 类.亚类.亚亚类.排号，如EC l.1.1.1 Enzyme Handbook， Thomas E Barman编，Vol
I, Vol II 1969年。
Enzyme Handbook，Thomas E. Barman编
（1）D-，L-立体异构专一性
乳酸脱氢酶催化L－乳酸脱氢转变为丙酮，而对D-乳酸无作用
（2）酶能区分从有机化学观点来看是属于对称分子中两个等 同的基团，只催化其中的一个基团，而不催化另一个。 例1：
CH2OH HO CH
14
CH2 + ATP
甘油激酶
O
P + ADP
HO CH
14
CH2OH
CH2OH
活性中心的两个功能部位：结合部位和催化部位
组成酶活性中心的氨基酸侧链基 团主要有Glu和ASP的-COOH，Lys的
ε-NH2，His的咪唑基，Ser的-OH，
Cys的-SH，Tyr的侧链基团。
结合部位（结合位）
底物靠此部位和酶分子结合
酶活性中心
催化部位（催化位）
底物的键在此处被打断或形成新的 键，从而发生一定的化学变化
若甘油激酶不能区分两个—CH2OH基团，则会生成 :
CH2 HO CH
14
O
P
CH2OH
和
HO CH
14
CH2OH
CH2
O
P
（二）关于酶作用专一性的几种假说
1、锁钥学说（lock and Key theory）
1894年 Fischer 提出
底物分子或底物分子的一部分 象钥匙那样，专一地锲入到酶 的活性中心部位。 底物分子进行化学反应的部位 与酶分子上有催化效能的必需 基团间有紧密的互补关系
第四章 酶
本章主要介绍酶的化学本质、结构和特性； 酶的作用动力学；酶的作用机理；酶的应用； 还介绍了别构酶、共价调节酶、同工酶等的概 念、性质、生物学意义。
一、酶的概念
（一）酶的生物学意义
6CO2+6H2O+能量
N2 + 3H2 2NH3 N2+3H2
某些微生物
植物
动物
C6H12O6+6O2↑
500℃ ,300大气压 Fe
二、酶的命名和分类
1961年国际酶学委员会（enzyme commission）提 出的酶的命名和分类方法。
（一）命名
1．系统名称（systematic name） （1）标明底物，催化反应的性质
例: G-6-P→F-6-P G-6-P异构酶
（2）两个底物参加反应时应同时列出，中间用冒号（:） 分开。如其中一个底物为水时，水可略去。
1986年美国Schultz和Lerner两个实验室同时在Science上 发表论文，报道他们成功地得到了具有催化活性的抗体。 抗体酶的性质 抗体酶的用途
抗体酶可催化多种化学反应，包括酯水解、酰胺水解、酰基转移、 光诱导反应、氧化还原分应、金属螯合反应等。其中有的反应过 去根本不存在一种生物催化剂能催化它们进行，甚至可以使热力 学上无法进行的反应得以进行。 抗体酶的研究，为人们提供了一条合理途径去设计适合于市场需 要的蛋白质，即人为地设计制作酶。它是酶工程的一个全新领域。 利用动物免疫系统产生抗体的高度专一性，可以得到一系列高度 专一性的抗体酶，使抗体酶不断丰富。随之出现大量针对性强、 药效高的药物。立本专一性抗体酶的研究，使生产高纯度立体专 一性的药物成为现实。以某个生化反应的过渡态类似物来诱导免 疫反应，产生特定抗体酶，以治疗某种酶先天性缺陷的遗传病。 抗体酶可有选择地使病毒外壳蛋白的肽键裂解，从而防止病毒与 靶细胞结合。抗体酶的固定化已获得成功，将大大地推进工业化 进程。
转换数（turnover number, TN or kcat）:
每秒钟或每分钟，每个酶分子转换底物的分子数，或每 秒钟或每分钟每摩尔酶转换底物的摩尔数。
（2）高的专一性 （3）温和的反应条件 （4）酶在体内受到严格调控
如酶浓度的调节、激素调节、反馈调节、抑制 剂和激活剂的调节、别构调节、酶的共价修饰调节、 酶原活化等。
（5）酶的催化活力与辅酶、辅基和金属离子有关
（三）酶的化学本质
1．大多数酶是蛋白质（Most enzymes are proteins）
1926年美国Sumner 脲酶的结晶，并指出酶是蛋白质 1930年Northrop等得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋 白酶的结晶，并进一步证明了酶是蛋白质。
J.B.Sumner
4．有些DNA也有催化活性
1995年Cuenoud等发现有些DNA分子亦
具有催化活性。
（四）酶的组成
1．单纯蛋白质酶类
2．缀合蛋白质酶类
全酶=酶蛋白+辅助因子（辅酶、辅基或金属离子）
金属离子或小分子有机化合物
辅酶（coenzyme）和酶蛋白结合较松，用透析的方法可以除
去的小分子有机物
辅基（prosthetic group）结合比较紧，用透析的方法不易除去
COOH HO C CH3
乳酸
COOH + NAD
+
乳酸脱氢酶
H
C
O
+ NADH + H+
CH3
丙酮酸
2．转移酶类（transferases） 催化基团的转移
A R +B A+ B R
例：谷丙转氨酶（GPT）（EC 2.6.1.2，L-丙氨酸： α—酮戊二酸氨基转移酶）
3．水解酶类（hydrolases） AB + H2O A· OH + BH
底物上加了个庞大的基团
A + B + ATP A + B + ATP AB + ADP + Pi AB + AMP + PPi
例：
乙酸+CoA－SH+ATP 乙酰－S－CoA+AMP+PPi
（水解） （裂合） （异构） （连接酶）
三、酶的结构与功能的关系
（一）酶的活性中心（active center）和必需基团
活性中心的概念
2、三点附着学说
立体对映的一对底物基团相同但是空间排列不同，基团与 酶分子活性中心的结合基团不能匹配，只有三点都匹配时， 酶才能作用于这个底物。
3、诱导契合学说（induced-fit theory）
1958年 Koshland提出 “刚性模板学说”不能解释 可逆反应
AB为催化基团 C为结合基团
蛋白酶，淀粉酶，脂肪酶，蔗糖酶
4．裂合酶类（lyases）
从底物移去一个基团而形成双键或逆反应
AB
A+B
例 1：
草酰乙酸脱羧酶 碳酸酐酶
例2：
5．异构酶类（isomerase）
催化异构化反应
A
B
例：
6．连接酶类（ligases, 也称synthetases合成酶类）
将两个小分子合成一个大分子，通常需要ATP供能。
同工酶的概念
同工酶的性质
2 乳酸脱氢酶（lactate dehydrogenase, LDH）
组成和电泳行为
HHHH (LDH1) HHHM HHMM HMMM MMMM (LDH2) (LDH3) (LDH4) (LDH5)
功能
催化的反应
心肌:
骨骼肌:
乳酸
乳酸
LDH1
LDH5
丙酮酸
丙酮酸
同工酶研究的意义
J.H.Northrop
20世纪80年代发现某些RNA有催化
活性，还有一些抗体也有催化活性，
甚至有些DNA也有催化活性，使酶是 蛋白质的传统概念受到很大冲击。