第四章酶的生物有机化学
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生物化学 第四章 酶1、什么是酶?(酶的定义是什么)?酶的化学本质是什么?(1)酶是由活细胞产生的对特异底物具有高效催化作用的蛋白质和核酸(2) 化学本质:蛋白质2、什么是单体酶?寡聚酶?多酶复合体?多功能酶?单体酶:由一条多肽链构成的酶,溶菌酶;寡聚酶:由多个相同或不同亚基以非共价键连接的酶,磷酸化酶a ;多聚复合体:由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。
可一次催化连锁反应的复合体,丙酮酸脱氢酶系;多功能酶:一条多肽链上同时具有多种不同催化活性的酶,生物进化中基因融合的产物,DNA 聚合酶3、简述酶的分类?单纯酶、结合酶的定义是什么?酶蛋白、辅助因子的作用? 酶的分类:单体酶、寡聚酶、多酶复合体及多功能酶单纯酶:仅由多肽链组成,如淀粉、脲酶、核糖核酸酶等结合酶:由蛋白质部分和非蛋白质部分组成,其催化作用依赖于两部分的共同参与,如氨基转移酶、碳酸酐酶、乳酸脱氢酶等。
酶蛋白的作用:决定反应专一性辅助因子的作用:决定反应的种类与性质4、辅助因子的分类及分类依据是什么?各自(辅酶、辅基)的作用分别由哪些? 辅助因子的分类:辅酶和辅基。
分类依据:按照其与酶蛋白结合的紧密程度及作用特点不同辅酶的作用:与酶蛋白共价键结合紧密,不可用透析、超滤方法除去 辅基的作用:与酶蛋白非共价键结合不牢固,可用透析、超滤方法除去5、什么是酶的活性中心?酶的活性中心包括哪些基团?这些基团的功能是什么? 酶的活性中心:酶分子中必需基团相对集中,形成一个与底物特异性结合并催化其反应生成产物的具有特定三维结构的区域。
活性中心的基团 (1)结合基团:可与底物结合(2)催化基团:催化底物发生化学反应6、什么是酶原?什么是酶原激活?酶原激活的机制是什么?简述酶原激活的生理意义?酶原:是细胞内合成或初分泌时处于无活性状态的酶的前体 酶原激活:在一定条件下,酶原向有活性酶转化的过程。
酶原激活的生理意义:(1)酶原是酶的安全转运形式,避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化,并使酶在特定的部位和环境中发挥作用,保证体内代谢正常进行。
一、酶1、活化能:在一定温度下1mol底物全部进入活化态所需要的自由能,单位为kJ/mol.2、酶作为生物催化剂的特点:(1)酶易失活(酶所催化反应都是在比较温和的常温、常压和接近中性酸碱条件下进行)。
(2)酶具有很高的催化效率。
用酶的转换数(TN,等于催化常数k cat)来表示酶的催化效率,是指在一定条件下每秒钟每个酶分子转换底物分子数,或每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数。
转换数变化范围为1到104。
(3)酶具有高度专一性所谓高度专一性是指酶对催化反应和反应物有严格的选择性。
酶往往只能催化一种或一类反应,作用于一种或一类物质。
(4)酶活性受到调节和控制a、调节酶的浓度一种是诱导或抑制酶的合成;一种是调节酶的降解。
b、通过激素调节酶活性激素通过与细胞膜或细胞受体相结合一起一系列生物学效应,以此来调节酶活性。
c、反馈抑制调节酶活性许多小分子物质的合成是由一连串的反应组成的,催化物质生产的第一步的酶,往往被它的终产物抑制——反馈抑制。
d、抑制剂和激活剂对酶活性的调节e、其他调节方式通过别构调控、酶原激活、酶的可逆共价修饰和同工酶来调节酶活性。
3、酶的化学本质:除有催化活性的RNA之外几乎都是蛋白质。
注:酶的催化活性依赖于它们天然蛋白质构象的完整性,假若一种酶被变性或解离成亚基就失活。
因此,蛋白质酶的空间结构对它们的催化活性是必需的。
4、酶的化学组成a、按化学组成分为单纯蛋白质和、缀合蛋白质两类。
单纯蛋白质酶类,除了蛋白质外,不含其他物质,如脲酶、蛋白酶、脂肪酶和核糖核酸酶等。
缀合蛋白质酶类,除了蛋白质外,还要结合一些对热稳定的非蛋白质小分子物质或金属离子。
前者称为脱辅酶,后者称为辅因子。
即全酶=脱辅酶+辅因子。
b、根据辅因子与脱辅酶结合的松紧程度可分为辅酶和辅基。
辅酶:指与脱辅酶结合比较松弛的小分子有机物,通过透析方法可以除去,如辅酶Ⅰ和辅酶Ⅱ等。
辅基:指以共价键和脱辅酶结合,不能通过透析除去,需要经过一定的化学处理才能与蛋白质分开,如细胞色素氧化酶中的铁卟啉等。
第一题:酶是具有生物催化功能的生物大分子,即生物催化剂,它能够加快生化反应的速度,但是不改变反应的方向和产物。
也就是说酶只能用于加速各类生化反应的速度,但并不是生化反应本身。
酶是一种由氨基酸组成的具有特殊生物活性的物质,它存在于所有活的动植物体内,是维持机体正常功能,消化食物,修复组织等生命活动的一种必需物质。
酶促反应的特点(一)酶促反应具有高度的催化速率酶是高效生物催化剂,比一般催化剂的效率高107-1013倍。
酶能加快化学反应的速度,但酶不能改变化学反应的平衡点,也就是说酶在促进正向反应的同时也以相同的比例促进逆向的反应,所以酶的作用是缩短了到达平衡所需的时间,但平衡常数不变,在无酶的情况下达到平衡点需几个小时,在有酶时可能只要几秒钟就可达到平衡。
酶和一般催化剂都是通过降低反应活化能的机制来加快化学反应速度的。
(二) 酶催化具有高度特异性酶的催化特异性表现在它对底物的选择性和催化反应的特异性两方面。
体内的化学反应除了个别自发进行外,绝大多数都由专一的酶催化,一种酶能从成千上万种反应物中找出自己作用的底物,这就是酶的特异性。
根据酶催化特异性程度上的差别,分为绝对特异性(absolute specificity)、相对特异性(relative specificity)和立体异构特异性(stereospecificity)三类。
一种酶只催化一种底物进行反应的称绝对特异性,如脲酶只能水解尿素使其分解为二氧化碳和氨;若一种酶能催化一类化合物或一类化学键进行反应的称为相对特异性,如酯酶既能催化甘油三脂水解,又能水解其他酯键。
具有立体异构特异性的酶对底物分子立体构型有严格要求,如L乳酸脱氢酶只催化L-乳酸脱氢,对D-乳酸无作用。
(三) 酶活性的可调节性有些酶的催化活性可受许多因素的影响,如别构酶受别构剂的调节,有的酶受共价修饰的调节,激素和神经体液通过第二信使对酶活力进行调节,以及诱导剂或阻抑剂对细胞内酶含量(改变酶合成与分解速度)的调节等。
第四章 酶化学一、课后习题1.判断对错。
如果不对,请说明原因。
(1) 生物体内具有催化能力的物质都是蛋白质。
(2) 所有的酶都具有辅酶或辅基。
(3) 酶促反应的初速度与底物浓度无关。
(4) 当底物处于饱和状态时,酶促反应的速率与酶的浓度成正比。
(5) 对于所有酶而言,Km值都与酶的浓度无关。
(6) 测定酶的活力时,必须在酶促反应的初速度时进行。
2.现有1g淀粉酶制剂,用水稀释1000ml,从中吸取0.5 ml测定该酶的活力,得知5min分解0.25g淀粉。
计算每克酶制剂所含的淀粉酶活力单位数。
(淀粉酶活力单位规定为:在最适条件下,每小时分解1g淀粉的酶含量为1个活力单位。
)3.称取25mg蛋白酶配成25ml酶溶液,从中取出0.1ml酶液,以酪蛋白为底物,用Folin比色法测定酶活力,得知每小时产生1500ug酪氨酸;易取2ml酶液用凯氏定氮法测得蛋白氮为0.2mg。
根据以上数据,解答以下问题。
(每分钟产生1pg酪氨酸的酶量为1个活力单位。
)(1)1mg酶液中所含的蛋白质量及活力单位;(2)比活力;(3)1g酶制剂的总蛋白含量及比活力。
4.当底物浓度[s]分别等于4、5、6和10Km时,求反应速率V相当于最大反应速度Vmax的几分之几?5.根据下列实验数据(表7-5),用Lineweaver-Burk作图法求;(1)非抑制反应下的Km和Vmax;(2)抑制反应下的Km和Vmax;(3)判断抑制作用的类型。
6.从某生物材料中提取纯化一种酶,按下列步骤进行纯化(表7-8)计算最后所得酶制剂的比活力,活力回收率和纯化倍数(纯化率)。
解析:1.(1)不对,生物体内具有催化活性还有RNA酶。
(2)不对,只有结合酶有辅酶或辅基。
(3)不对,如果酶促反应的底物只有一种,当其他条件不变,酶的浓度也固定的情况下,一种酶所催化的化学反应速率与底物的浓度间有如下的规律:在底物浓度低时,反应速度随底物浓度的增加而急剧增加,反应速率与底物浓度成正比,表现为一级反应;当底物浓度较高时,增加底物浓度,反应速度虽随之增加,但增加的程度不如底物浓度低时那样显著,即反应速率不再与底物浓度成正比,表现为混合级反应;当底物浓度达到某一定值后,再增加底物浓度,反应速率不再增加,而趋于恒定,即此时反应速率与底物浓度无关,表现为零级反应,此时的速率为最大速率(V max),底物浓度即出现饱和现象。
酶的名词解释生物化学方程式酶的名词解释和生物化学方程式酶是生物体内一类具有催化作用的蛋白质,能够加速生物化学反应的进行,而不影响反应的平衡点。
酶在维持生命活动中起着至关重要的作用。
本文将介绍酶的定义和功能,并探讨酶催化反应的机制。
一、酶的定义酶是一类具有高度专一性的生物催化剂,它能够在细胞内或体外低于常温下加速化学反应的进行。
酶分子通常由一条或多条多肽链组成,并具有特定的三维结构。
酶与底物结合形成酶底物复合物,通过调整底物分子的构型,降低反应所需的活化能,从而促使反应发生。
酶的活性受到温度、pH值、底物浓度和酶浓度等环境因素的影响。
二、酶的功能酶在生物体内起着非常重要的功能,包括代谢调节、物质转运、信号转导等。
酶可以分解复杂的有机物质,提供生物体所需的能量和营养物质。
例如,消化酶能够分解食物中的大分子物质,使其转化为可供细胞吸收和利用的小分子物质。
另外,酶还能够合成生物体内所需的物质,如DNA聚合酶可以将DNA的单链合成成双链,促使DNA复制。
三、酶催化反应的机制酶催化反应的机制可以通过生物化学方程式来表示。
生物化学方程式是描述酶催化反应过程的化学方程式。
以下以酶催化水解蔗糖为例进行具体说明。
蔗糖 + 水 -> 葡萄糖 + 蔗糖酶在这个反应中,蔗糖酶是酶的名称,将蔗糖分解为葡萄糖和蔗糖酶。
酶与蔗糖结合形成酶底物复合物,随后酶通过特定的活性位点将底物转化为产物,最后酶与产物解离,重新进入催化循环。
酶催化反应的机制分为两个基本步骤:底物结合和催化步骤。
底物结合是指酶与底物之间的识别和结合过程,酶通过与底物之间的氢键、离子键或范德华力进行相互作用,形成酶底物复合物。
催化步骤是指酶促使底物转化为产物的过程,酶通过调整底物分子的构型,降低反应所需的活化能,从而促使反应发生。
四、酶的特点和应用酶具有高效、专一和可逆等特点。
由于酶具有高度专一性,使其在医药、食品、生物工程等领域具有广泛的应用。
例如,酶在医药领域用于制药工艺中的底物转化,如蛋白质重组技术中的酶切剂,可以切割目标蛋白质中的特定位点,得到所需的产物。
第四章酶一、酶的概念:由活细胞产生的,以蛋白质为主要成分的生物催化剂。
酶与一般催化剂相比的异同:相同特点:1、只催化热力学上允许的化学反应(△G<0);2、降低活化能,但不改变化学反应的平衡点;3、加快化学反应速度,但催化剂本身反应前后不发生改变。
特殊之处:1.催化具有高效性;2.高度的专一性(只能催化一种底物或一定结构的底物);3.易失活;4.催化活性受到调节和控制;5.催化活性与辅助因子有关(全酶=酶蛋白+辅助因子)。
二、酶的组成1、按组成成分来分:1)单纯酶:仅由氨基酸残基构成的酶。
2)结合酶:除了蛋白质组分外,还含有对热稳定的非蛋白的小分子物质。
结合酶的全酶=酶蛋白+辅助因子a.酶蛋白:决定反应的特异性;b.、辅助因子:决定反应的种类与性质;可以为金属离子或小分子有机化合物。
辅助因子可分为辅酶:与酶蛋白结合疏松,可以用透析或超滤方法除去;辅基:与酶蛋白结合紧密,不能用透析或超滤方法除去。
酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶,只有全酶才有催化作用。
2、按酶蛋白的亚基组成及结构特点分类1)单体酶由一条或多条共价相连的肽链组成的酶分子牛胰RNase 124a.a 单链;胰凝乳蛋白酶三条肽链单体酶种类较少,一般多催化水解反应。
2)寡聚酶由两个或两个以上亚基组成的酶,亚基可以相同或不同,一般是偶数,亚基间以非共价键结合。
寡聚酶中亚基的聚合,有的与酶的专一性有关,有的与酶活性中心形成有关,有的与酶的调节性能有关。
大多数寡聚酶是胞内酶,而胞外酶一般是单体酶。
3)多酶复合体由两个或两个以上的酶,靠非共价键结合而成,其中每一个酶催化一个反应,所有反应依次进行,构成一个代谢途径或代谢途径的一部分。
如脂肪酸合成酶复合体。
例如:大肠杆菌丙酮酸脱氢酶复合体由三种酶组成①丙酮酸脱氢酶(E1)以二聚体存在2×9600②二氢硫辛酸转乙酰基酶(E2)70000③二氢硫辛酸脱氢酶(E3)以二聚体存在2×56000复合体:12个E1二聚体24×96000;24个E2单体24×70000;6个E3二聚体12×56000 。
第四章酶习题一、名词解释1. 酶:生物体内一类具有催化活性和特定空间构象的生物大分子,包括蛋白质和核酸;2. 单纯酶:由简单蛋白质构成的酶,活性仅由其蛋白质结构决定(如水解酶类:淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶、纤维素酶、脲酶等);3. 结合酶:酶结构中除含有蛋白质还有非蛋白质部分,这些酶属于结合蛋白质即结合酶(如绝大多数氧化还原酶);4. 单体酶:只有一条多肽链,大多是催化水解反应的酶,分子量较小,有核糖核酸酶、胰蛋白酶、溶菌酶等;5. 寡聚酶:由两个或两个以上亚基组成,亚基相同或不同,亚基间非共价结合,彼此易分开,己糖激酶、3-磷酸甘油醛脱氢酶等;6. 多酶复合体:由几种酶通过非共价键彼此嵌合形成的复合体,该复合体的形成可导致相关酶促反应依次连接,有利于一系列反应的连续进行,提高反应效率;7. 酶的活性中心:酶与底物结合并发挥其催化作用的部位;8. 必需基团:酶发挥催化作用与底物直接作用的有效基团,即活性中心内的必需基团;9. 辅酶:与酶蛋白结合比较疏松(一般为非共价结合)并可用透析方法除去的辅助因子;10. 辅基:与酶蛋白结合牢固(一般为共价键结合),不能用透析方法除去的辅助因子;11. 酶原:某些酶(绝大多数蛋白酶是)在细胞内合成或初分泌时没有活性,这些无活性的酶的前身称为酶原;12. 酶原激活:使酶原转化为有活性酶的作用称为酶原激活;13. 酶的最适温度:酶催化的化学反应速度受温度影响呈倒U形曲线,到达曲线顶点所代表的温度时,反应速度最大,称为酶的最适温度;14. 酶的最适pH:大多数酶活性受pH影响较大,酶表现最大活性时的pH称为酶的最适pH;15. 米氏常数(Km):酶促反应速度达到最大反应速度的一半时底物浓度;16. 酶的激活剂:凡是能提高酶的活性,加速酶促反应进行的物质;17. 酶的抑制剂:能对酶起抑制作用的物质;18. 酶的自杀底物:自杀底物是一类酶的天然底物的衍生物或类似物,在它们的结构中含有一种化学活性基团,当酶把他们作为底物结合时,其潜在的化学基团能被解开或激活,并与酶的活性部位发生共价结合,使结合物停留在某种状态,从而不能分解成产物,酶因而致“死”,此过程称为酶的自杀,这类底物称为自杀底物;19. 酶活性:酶催化化学反应的能力;20. 比活性:每毫克蛋白质的生物活性单位;21. 核酶:具有酶活性的RNA分子;22. 抗体酶:专一作用于抗体分子的、有催化活性和特殊生物功能的蛋白质;23. 同工酶:能催化相同的化学反应,但分子结构不同的一类酶;24. 诱导酶:当细胞中加入特定诱导物质时诱导产生的酶;25. 变构酶:又名别构酶,是寡聚蛋白,含两个或多个亚基,调节物能与酶分子的变构中心结合引起酶结构的变化,使酶活性改变,从而影响酶促反应的速度;26. 调节酶:对代谢调节起特殊作用的酶类,分子中有活性区和调节区,其催化活性可因与调节剂结合而发生改变,有调节代谢反应的功能,一般可分为共价调节酶及变构酶两类。