生化复习知识点总结

生化知识点重点总结1. 生物大分子：生体内的大分子主要包括蛋白质、核酸、多糖和脂质等。

蛋白质是生物体内最重要的大分子之一，它具有结构和功能多样性；核酸是DNA和RNA的总称，它携带了生物体的遗传信息；多糖是由许多单糖分子聚合而成，主要包括淀粉、糖原和纤维素等；脂质是生物体内比较复杂的一类大分子，包括脂肪、磷脂和皂质等。

2. 蛋白质的结构和功能：蛋白质是生物体内最重要的大分子之一。

它的结构可以分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

蛋白质的功能包括酶作用、结构作用、传递作用和免疫作用等。

3. 核酸的结构和功能：核酸是DNA和RNA的总称，它携带了生物体的遗传信息。

DNA是双链结构，RNA是单链结构。

核酸的功能主要包括遗传信息的传递和蛋白质合成等。

4. 多糖的结构和功能：多糖是由许多单糖分子聚合而成。

它主要包括淀粉、糖原和纤维素。

多糖的功能包括能量储备和结构支持等。

5. 脂质的结构和功能：脂质是生物体内比较复杂的一类大分子，包括脂肪、磷脂和皂质等。

脂质的功能包括能量储备、结构支持和传递信号等。

6. 细胞膜的结构和功能：细胞膜是细胞的外层膜。

它主要由脂质分子和蛋白质分子构成。

细胞膜的功能包括细胞的结构支持、物质的进出和信号的传递等。

7. 酶的性质和作用：酶是生物体内的一类特殊蛋白质，它在生物体内具有催化作用。

酶的作用包括降低反应活化能、增加反应速率和特异性催化等。

8. 代谢途径：代谢是生物体内的一系列化学反应过程。

代谢途径主要包括糖代谢、脂质代谢、核酸代谢和蛋白质代谢等。

9. 能量的利用和储存：能量是维持生命活动的重要物质基础。

生物体内的能量主要通过ATP和NADH等化合物来储存和利用。

10. 酶的调控：酶的活性受到多种因素的调控，包括底物浓度、温度、pH值和酶的抑制剂等。

11. 免疫系统：免疫系统是生物体内的一套防御系统，它包括天然免疫和获得性免疫两个部分。

12. 体内环境平衡：体内的环境平衡主要包括细胞内外离子平衡、酸碱平衡和渗透压平衡等。

生化复习知识点定义题1.氨基酸等电点：当环境pH处于某一数值时，可以使某种氨基酸所带的正、负电荷数正好相等，形成净电荷为零的等电状态，这种状态的环境pH称为该氨基酸的等电点。

2.蛋白质的变性：蛋白质的一级结构保持不变而空间结构遭到破坏，理化性质发生变化并丧失生物学活性的现象称为变性。

3.肽键：肽键是一种特殊的酰胺键。

4.蛋白质超二级结构：指具有一定二级结构的一些肽段以某种规律的配合方式聚集起来的结构单位。

5.诱导契合学说：是一种关于酶与底物分子结合的学说，这种学说认为酶活性中心原来并非与底物结构相吻合，而且它不是僵硬的结构，是具有一定柔性的，当酶与底物相遇时，在底物诱导下酶蛋白构象发生相应的变化，使活性中心的有关基团达到正确的排列和定向与底物契合而结合成中间络合物，引起底物发生反应。

6.辅酶和辅基：结合蛋白酶中与酶蛋白结合比较疏松用透析方法可将两者分离的小分子有机化合物称为辅酶；而与酶蛋白结合比较牢固，用透析方法不能除去的小分子物质称为辅基。

7.同工酶：具有相同的催化活性，但酶蛋白本身的分子结构、组成、生理性质及理化性质不同的一组酶称为同工酶。

8.别构酶：别构酶又称变构酶，是一类对代谢起调节作用的酶，其催化活性受其三维构象变化的调节。

9.变构调节：某些物质能结合于酶分子上的非催化部位，诱导酶蛋白分子构相发生改变，从而使酶的活性改变。

10.共价修饰：某些酶分子上的一些基团，受其他一些酶的催化发生共价化学变化，从而导致酶活性变化的修饰方式。

11.必须脂肪酸：维持哺乳动物正常生长所必须的，而动物又不能合成，需由食物获得的脂肪酸。

12.氧化磷酸化：是物质在体内氧化时释放的能量供给ADP与无机磷合成ATP的偶联反应。

13.乳酸循环：肌肉收缩通过糖酵解生成乳酸。

在肌肉内无6—P—葡萄糖酶，所以无法催化葡萄糖—6—磷酸生成葡萄糖。

所以乳酸通过细胞膜弥散进入血液后，再入肝，在肝脏内在乳酸脱氢酶作用下变成丙酮酸，接着通过糖异生生成为葡萄糖。

生化考研知识点归纳总结一、细胞生物化学1. 细胞的结构与功能细胞是生命的基本单位，包括原核细胞和真核细胞。

原核细胞包括细菌和蓝藻等，真核细胞包括植物、动物和真菌细胞。

细胞有细胞膜、细胞质、细胞核、线粒体、内质网、高尔基体、溶酶体等多个部分组成。

2. 细胞膜细胞膜是细胞的保护膜，内外有不同的脂类和蛋白质组成。

蛋白质有通道蛋白、受体蛋白、酶蛋白和结构蛋白等。

细胞膜的重要功能包括细胞识别、物质的运输、细胞信号传导等。

3. 蛋白质合成、折叠和降解蛋白质的合成在细胞质中进行，包括转录和翻译两个过程。

新合成的蛋白质需要经过正确的折叠，否则会形成蛋白质聚集，造成细胞内质的损害。

细胞中有多种蛋白质降解途径，主要包括泛素-蛋白酶体途径和溶酶体-体液途径。

4. 细胞核细胞核包括染色质、核仁和核膜等部分。

染色体是DNA和蛋白质的复合物，其中DNA包括基因和非编码序列。

5. 线粒体和叶绿体线粒体是细胞内的能量生产中心，通过氧化磷酸化产生ATP。

叶绿体是植物细胞的特有细胞器，通过光合作用产生ATP和还原能量。

6. 细胞信号传导细胞中的信号传导包括内分泌传导、神经传导和细胞间相互作用等多种方式，主要通过蛋白质、核酸和小分子等信号分子的相互作用实现。

7. 细胞凋亡和坏死细胞凋亡是细胞自身程序性死亡，表现为细胞凋亡因子的释放和内质网的应激等。

细胞坏死是外因导致的异常细胞死亡，与炎症反应和细胞内环境的改变相关。

二、生物大分子结构与功能1. 蛋白质的结构和功能蛋白质包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

蛋白质的功能包括酶的催化作用、结构蛋白的机械支持、激素的信号传导等。

2. 核酸的结构和功能核酸包括DNA和RNA，DNA包括脱氧核糖核酸和蛋白质组成，并负责遗传信息的传递。

RNA包括核糖核酸和蛋白质组成，并负责基因的转录和翻译。

3. 糖类的结构和功能糖类包括单糖、双糖和多糖，主要作为细胞的能量来源和结构支持。

4. 脂质的结构和功能脂质包括甘油三酯、磷脂、类固醇和脂蛋白等，主要作为细胞膜的组成成分和储存能量。

生化背诵知识点总结生物化学是生物学的重要分支，研究生物各种生物分子的结构、性质、合成、降解以及能量转换等方面的科学。

在生命科学领域，生化背诵知识点是非常重要的，本文将对生化背诵知识点进行总结，希望对大家的学习有所帮助。

一、氨基酸与蛋白质1. 氨基酸的结构氨基酸是蛋白质的基本组成单位，分为20种，其中9种为必需氨基酸。

氨基酸的共同结构为：羧基（-COOH）、氨基（-NH2）、α-碳原子（-C）和一个侧链（-R）。

氨基酸可以根据侧链的性质分为极性氨基酸和非极性氨基酸。

2. 氨基酸的分类根据侧链的性质，氨基酸可以分为极性氨基酸、非极性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。

极性氨基酸包括赖氨酸、色氨酸、组氨酸、天冬氨酸、精氨酸和丝氨酸等；非极性氨基酸包括丙氨酸、甲硫氨酸、异亮氨酸、缬氨酸和脯氨酸等。

3. 蛋白质的结构蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的巨大分子，可以分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

一级结构是指氨基酸的线性排列；二级结构是指氨基酸的局部结构，包括α-螺旋、β-折叠和无规则卷曲；三级结构是指整个蛋白质的立体构象，包括超级螺旋、反平行和平行β-折叠；四级结构是多个亚基蛋白质之间的组合。

4. 氨基酸代谢氨基酸代谢包括氨基酸的降解与合成。

氨基酸的降解主要发生在肝脏中，通过转氨基酶的作用将氨基酸转化为α-酮酸和氨基基团，然后氨基基团通过尿素循环转化为尿素排出体外。

氨基酸的合成主要发生在细胞质内，通过氨基酸合成酶的催化将α-酮酸转化为氨基酸。

5. 氨基酸的同化和异化氨基酸的同化是指将氨基酸转化为体内蛋白质的过程，主要发生在肝脏和肌肉组织中；氨基酸的异化是指氨基酸被降解为能量和二氧化碳的过程，主要发生在肝脏和肾上腺皮质中。

二、糖与糖代谢1. 单糖的结构单糖主要包括葡萄糖、果糖、半乳糖和核糖等，它们的共同结构为Cn(H2O)n，并且具有醛基或酮基。

其中，葡萄糖和果糖是生物体内最常见的单糖，葡萄糖是葡萄糖醇的高级物质。

生化知识点总结大全生物化学是研究生物分子、细胞和组织等生物学基本单位在化学层面上的结构、功能和相互关系的一门学科。

生物化学知识的掌握对于理解生物体内各种生理过程以及疾病的发生、发展和治疗都具有重要意义。

下面将对生化知识点进行总结，包括生物大分子、酶和代谢、细胞信号传导、遗传信息的传递和表达等内容。

一、生物大分子1. 蛋白质蛋白质是由氨基酸组成的大分子，是生物体内最重要的大分子之一。

蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构，分别代表了氨基酸序列、局部结构、全局结构和蛋白质的组装形式。

蛋白质在生物体内担任着结构、酶、携氧等多种重要功能。

2. 核酸核酸是构成生物体遗传信息的重要大分子。

核酸包括DNA和RNA两类，其中DNA是生物体内遗传信息的主要携带者，而RNA则参与了蛋白质的合成过程。

核酸的结构包括磷酸、核糖和碱基，它们通过磷酸二酯键相连而形成长链状结构。

3. 脂类脂类是一类绝缘性物质，其分子结构包含甘油酯和磷脂，具有水、油双亲性，是细胞膜的主要构成成分。

脂类还包括胆固醇和脂蛋白，它们在人体内参与了能量储存、细胞膜形成、传递体内信息等多种生理活动。

二、酶和代谢1. 酶的分类和特性酶是一类生物催化剂，可以加速生物体内的化学反应。

酶根据其作用的基质可以分为氧化还原酶、水解酶、转移酶等多种类型；根据作用反应的特点还可以分为氧化酶、脱氢酶、水合酶等。

酶的活性受到PH值、温度、离子浓度等因素的影响。

2. 代谢途径代谢是生物体维持生命活动所必需的化学反应过程，包括物质的合成、降解和转化等步骤。

常见的代谢途径包括糖酵解、三羧酸循环、氧化磷酸化等。

这些代谢途径通过调控酶的活性来维持生物体内各种代谢物质的平衡。

三、细胞信号传导1. 受体的结构和功能受体是细胞膜上的一类蛋白质，可以感知外界信号并将其转化为细胞内信号传导的起始物质。

受体的结构包括外部配体结合区、跨膜区和细胞内信号传递区，它可以通过配体结合激活下游信号分子，从而引发细胞内的生理反应。

1．生物化学，是研究生物体内化学分子和化学反应的科学，从分子水平探讨生命现象的本质。

2．分子生物学，是研究核酸、蛋白质等所有生物大分子的结构、功能及基因结构、表达与调控的科学。

7．primary structure of protein—一级结构，是蛋白质分子中，从N-端到C-端的氨基酸排列顺序。

8．chromatography—层析，是蛋白质分离纯化的重要手段之一，待分离蛋白溶液（流动相）经过一种固态物质时，根据溶液中待分离的蛋白质颗粒大小、电荷多少及亲和力等，将待分离的蛋白质组分在两相中反复分配，并以不同的速度流经固定相而达到分离蛋白质的目的。

1．peptide unit—肽单元，是指一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水生成的酰胺键称为肽键。

参与肽键形成的6个原子（Cα1、C、O、N、H、Cα2)位于同一平面，Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成所谓的肽单元。

2．motif—模体，是具有特殊功能的超二级结构，由两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。

一个模体总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊的功能。

4．electrophoresis—电泳，指带电粒子在电场中向带相反电荷一极泳动的现象。

5．salt precipitation—盐析，指将中性盐加入蛋白质溶液中，使蛋白质水化膜脱去，电荷被中和，导致蛋白质在水溶液中的稳定因素去除而沉淀。

11．protein denaturation—蛋白质变性，指在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质的变性。

一般认为蛋白质的变性主要发生二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变。

13．domain—结构域，是三级结构层次上的局部折叠区，指分子量大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域举例说明蛋白质一级结构、空间结构与功能之间的关系。

生化知识点总结一、蛋白质结构与功能。

1. 氨基酸。

- 结构特点：氨基酸是蛋白质的基本组成单位，具有共同的结构通式，即中心碳原子连接一个氨基、一个羧基、一个氢原子和一个侧链基团（R基）。

不同的氨基酸R 基不同，这决定了氨基酸的性质差异。

- 分类：根据R基的化学结构可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环族氨基酸等；根据R基的极性可分为非极性氨基酸、极性中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。

- 理化性质：- 两性解离：氨基酸分子中既含有酸性的羧基，又含有碱性的氨基，在不同的pH 溶液中可发生两性解离，当溶液pH等于其等电点（pI）时，氨基酸呈电中性。

- 紫外吸收：色氨酸、酪氨酸在280nm波长附近有最大紫外吸收峰，可用于蛋白质的定量分析。

2. 蛋白质的一级结构。

- 定义：蛋白质的一级结构是指多肽链中氨基酸的排列顺序。

主要化学键为肽键，有些蛋白质还包括二硫键。

- 意义：一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。

例如，镰刀型红细胞贫血病就是由于β - 球蛋白N端第6个氨基酸残基由正常的谷氨酸被缬氨酸取代，导致蛋白质的一级结构改变，进而引起其空间结构和功能的异常。

3. 蛋白质的二级结构。

- 定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及氨基酸残基侧链的构象。

- 主要形式：- α - 螺旋：多肽链主链围绕中心轴呈有规律的螺旋式上升，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54nm。

其稳定因素是每个肽键的N - H和第四个肽键的C=O形成的氢键。

- β - 折叠：多肽链充分伸展，相邻肽段之间折叠成锯齿状结构，靠链间氢键维系。

可分为平行式和反平行式β - 折叠。

- β - 转角：常发生于肽链进行180°回折的转角处，由4个氨基酸残基组成，第二个残基常为脯氨酸。

- 无规卷曲：没有确定规律性的肽链结构。

4. 蛋白质的三级结构。

- 定义：整条多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。

医疗生化知识点总结一、生物分子基础1. 蛋白质蛋白质是生物体的重要组成成分，是由氨基酸通过肽键连接而成的大分子化合物。

蛋白质的结构包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（α-螺旋和β-折叠）、三级结构（立体构象）和四级结构（多肽亚单位的组合）。

蛋白质的功能包括酶、激素、抗体、结构蛋白等。

2. 糖类糖类是生物体内重要的能量来源，包括单糖、双糖、多糖等。

糖类在生物体内参与能量代谢、细胞信号传导等生理过程。

3. 脂类脂类是生物体内的重要结构成分，包括甘油三酯、磷脂、胆固醇等。

脂类在细胞膜结构、能量储备、信号传导等方面发挥重要作用。

4. 核酸核酸包括DNA和RNA，是生物体内遗传信息的载体。

DNA包括双链DNA和单链DNA，RNA包括mRNA、tRNA、rRNA等。

核酸在遗传信息传递、蛋白质合成等生理过程中起重要作用。

二、细胞生物化学1. 细胞膜结构细胞膜由磷脂双分子层和蛋白质组成，具有选择性通透性。

细胞膜在维持细胞内外环境平衡、细胞信号传导等方面发挥重要作用。

2. 能量代谢能量代谢包括糖酵解、三羧酸循环和氧化磷酸化等过程，是细胞内产生能量的重要途径。

这些过程产生的ATP是细胞内的能量储备。

3. 细胞信号传导细胞信号传导包括细胞外信号（激素、生长因子等）通过受体与细胞内信号传导蛋白（G蛋白、酶联受体等）相互作用，最终调节细胞内的生理过程。

4. 细胞凋亡细胞凋亡是细胞自身程序性死亡，参与机体发育、免疫调节等生理过程。

细胞凋亡与肿瘤、神经退行性疾病等疾病的发生发展密切相关。

三、临床生化检测1. 血清生化指标血清生化指标包括血糖、血脂、肝功能指标、肾功能指标、电解质等，可以反映机体的代谢、排泄、内分泌等状况。

2. 酶学指标酶学指标包括丙氨酸氨基转移酶（ALT）、谷草转氨酶（AST）、碱性磷酸酶（ALP）、γ-谷氨酰转移酶（GGT）等，可以反映肝脏、心肌等组织损伤的程度。

3. 肿瘤标志物肿瘤标志物是一些特异性蛋白质，可以通过血清或尿液检测来辅助肿瘤的诊断、疗效评价和预后判断。

生化知识点总结归纳一、生物大分子结构与功能1. 蛋白质蛋白质是生物体内最丰富的大分子，具有多种功能。

蛋白质的结构包括一级、二级、三级和四级结构，通过氨基酸的序列和侧链相互作用构成。

蛋白质的功能涉及到酶的催化作用、携氧作用、运输作用、膜通道作用等多个方面。

2.核酸核酸是生物体内携带遗传信息的分子，包括DNA和RNA两种。

DNA通过碱基配对形成双螺旋结构，携带了生物体的遗传信息。

RNA参与到蛋白质的合成、修复和调控等多个生物学过程中。

3.多糖多糖是由许多单糖分子通过糖苷键连接而成的高分子化合物。

在生物界中，多糖的重要功能包括能量储存（如糖原）、结构支持（如纤维素）、细胞间质物质（如透明质酸）、免疫相关（如多糖抗原）等。

4.脂质脂质是多种异质的大分子化合物，包括脂肪酸、甘油和其他非蛋白质成分。

脂质在生物体内具有能量储存、结构支持、细胞膜结构和调节等多种重要功能。

5.酶酶是生物体内催化生物化学反应的特殊蛋白质，具有高度的专一性和高效的催化作用。

酶在生物体内参与到代谢、合成、降解、信号传导等多个生物过程中。

6.细胞膜细胞膜是细胞的外部大分子结构，具有选择性通透、信号传递和细胞识别等重要功能。

细胞膜主要由脂质双层和膜蛋白构成，参与到细胞内外物质的交换和信息传导。

二、生物代谢1. 糖代谢糖是生物体内最主要的来源能，糖代谢涉及到醣和糖原的合成、分解、糖酵解、糖异生、葡萄糖酸环等多个反应途径。

2. 脂肪代谢脂肪是生物体内的主要能量储存分子，脂肪代谢包括脂质的合成、降解和调控等多个反应。

β-氧化、脂肪酸合成、胆固醇合成等是脂肪代谢中的重要反应过程。

3. 蛋白质代谢蛋白质是生物体内最丰富的大分子结构，蛋白质代谢包括蛋白质的合成、修复、降解、调控等多个反应过程。

翻译、蛋白质合成、蛋白质降解和泛素化等是蛋白质代谢中的重要反应过程。

4. 核酸代谢核酸是生物体内携带遗传信息的大分子，核酸代谢包括核苷酸的合成、分解、修复和调控等多个反应过程。

第一章一、名词解释：蛋白质变性二、主要知识点：1.蛋白质的元素组成特点，如何通过生物样品含氮量推算出蛋白质大致含量2.氨基酸的三字符、结构特征（酸性氨基酸、碱性氨基酸、含硫氨基酸、羟基氨基酸、芳香族氨基酸等）3.蛋白质各级结构的概念、特征及其化学键4.蛋白质等电点的概念以及运用（pI与pH之间的关系）三、简答题：什么是蛋白质变性？变性蛋白质有何性质改变？在医学上有何应用？试举一例子说明。

在某些理化因素作用下，使蛋白质的空间结构被破坏，从而引起其理化性质和生物功能丧失，这一现象称为蛋白质变性。

变性蛋白质的性质改变：溶解度降低，易于凝集沉淀，易被消化酶水解，生物活性完全丧失，结晶能力消失。

应用：临床上用加热煮沸、碘酒、酒精消毒灭菌，就是这些理化因素引起菌体蛋白变性，丧失致病能力。

第二章一、主要知识点：1.核酸中的核苷酸之间的连键2.双链DNA分子中嘌呤和嘧啶之间的换算（A=T, G=C）3.真核染色质的基本结构单位是什么？其结构如何？4.三种RNA的结构特点二、简答题：简述DNA双螺旋结构模型的主要特点及提出该结构模型的生物学意义。

主要特点：①反向平行的右手双螺旋结构；②亲水的磷酸及脱氧核糖位于螺旋的外侧而疏水的碱基对位于螺旋的内侧。

③双链之间形成碱基配对；④碱基堆积力和氢键维持DNA双螺旋结构的稳定；生物学意义：揭示了遗传信息是如何储存在DNA分子中，又是如何得以传递和表达的，由此揭开了现代分子生物学发展的序幕，对生物学和遗传学的发展做出了巨大贡献。

第三章一、主要知识点：1.各种维生素的生理作用，特别是哪些维生素是哪些酶的辅酶或辅基；2.各种维生素在体内的活性形式；3.各种维生素的缺乏症，包括临床表现。

第四章一、名词解释：Km二、主要知识点：1.酶能加速化学反应的机理2.不可逆抑制作用和可逆抑制作用的概念、有机磷农药和重金属离子的致毒机理、磺胺类药物的作用机理3.米曼氏方程及其运用、试述米氏常数Km与Vmax的意义。